60 аминокислот в молекуле белка

Важная и проверенная информация на тему: "60 аминокислот в молекуле белка" от профессионалов для спортсменов и новичков.

60 аминокислот в молекуле белка

Генетический код – это способ, с помощью которого информация о строении белка записана в ДНК. Свойства генкода:

  • Триплетность: одна аминокислота кодируется тремя нуклеотидами. Эти 3 нуклеотида в ДНК называются триплет, в иРНК – кодон, в тРНК – антикодон.
  • Избыточность (вырожденность): аминокислот всего 20, а триплетов, кодирующих аминокислоты – 61, поэтому каждая аминокислота кодируется несколькими триплетами.
  • Однозначность: каждый триплет (кодон) кодирует только одну аминокислоту.
  • Универсальность: генетический код одинаков для всех живых организмов на Земле.

Этапы синтеза белка

Транскрипция (переписывание информации с ДНК на иРНК). В определенном участке ДНК разрываются водородные связи, получается две одинарных цепочки. На одной из них по принципу комплементарности строится иРНК. Затем она отсоединяется и уходит в цитоплазму, а цепочки ДНК снова соединяются между собой.

Трансляция (синтез белка). Внутри рибосомы к кодонам иРНК по принципу комплементарности присоединяются антикодоны тРНК. Рибосома соединяет между собой аминокислоты, принесенные тРНК, получается белок.

1. Сколько аминокислот кодирует 900 нуклеотидов
А) 100
Б) 200
В) 300
Г) 400

2. Какой антикодон транспортной РНК соответствует триплету ТГА в молекуле ДНК
А) АЦУ
Б) ЦУГ
В) УГА
Г) АГА

3. Сборка белковых молекул в клетке происходит на
А) мембранах эндоплазматической сети
Б) мембранах аппарат Гольджи
В) митохондриях
Г) рибосомах

4. С помощью молекул иРНК осуществляется передача наследственной информации
А) из ядра к митохондрии
Б) из одной клетки в другую
В) из ядра к рибосоме
Г) от родителей потомству

5. Антикодону ААУ на транспортной РНК соответствует триплет на ДНК
А) ТТА
Б) ААТ
В) ААА
Г) ТТТ

6. иРНК является копией
А) одного гена или группы генов
Б) цепи молекулы белка
В) одной молекулы белка
Г) части плазматической мембраны

7. Сколько нуклеотидов в гене кодируют последовательность 60 аминокислот в молекуле белка
А) 60
Б) 120
В) 180
Г) 240

8. Белок состоит из 100 аминокислот. Определите число нуклеотидов в молекуле ДНК, кодирующей данный белок
А) 200
Б) 300
В) 400
Г) 600

9. Какое число нуклеотидов в гене кодирует первичную структуру белка, состоящего из 300 аминокислот
А) 150
Б) 300
В) 600
Г) 900

10. Генетический код определяет принцип записи информации о
А) последовательности аминокислот в молекуле белка
Б) транспорте иРНК в клетке
В) расположении глюкозы в молекуле крахмала
Г) числе рибосом на эндоплазматической сети

11. Рибонуклеиновая кислота в клетках участвует в
А) хранении наследственной информации
Б) биосинтезе белков
В) биосинтезе углеводов
Г) регуляции обмена жиров

12. Каждая аминокислота в клетке кодируется
А) одной молекулой ДНК
Б) несколькими триплетами
В) несколькими генами
Г) одним нуклеотидом

13. Определенной последовательностью трех нуклеотидов зашифрована в клетке каждая молекула
А) аминокислоты
Б) глюкозы
В) крахмала
Г) глицерина

14. Функциональная единица генетического кода
А) нуклеотид
Б) триплет
В) аминокислота
Г) тРНК

15. Синтез белка происходит в
А) аппарате Гольджи
Б) рибосомах
В) гладкой эндоплазматической сети
Г) лизосомах

16. Какой триплет в тРНК комплементарен кодону ГЦУ на иРНК
А) ЦГТ
Б) АГЦ
В) ГЦТ
Г) ЦГА

17. Генетический код является универсальным, так как
А) каждая аминокислота кодируется тройкой нуклеотидов
Б) место аминокислоты в молекуле белка определяют разные триплеты
В) он един для всех живущих на Земле существ
Г) несколько триплетов кодируют одну аминокислоту

18. Число нуклеотидов, кодирующих в клетке каждую аминокислоту,
А) один
Б) два
В) три
Г) четыре

19. Какой триплет в молекуле информационной РНК соответствует кодовому триплету ААТ в молекуле ДНК
А) УУА
Б) ТТА
В) ГГЦ
Г) ЦЦА

20. Принцип записи информации о расположении аминокислот в молекуле белка в виде последовательности триплетов ДНК
А) ген
Б) кодон
В) антикодон
Г) генетический код

21. Триплетность, специфичность, универсальность, неперекрываемость — это свойства
А) генотипа
Б) генома
В) генетического кода
Г) генофонда популяции

22. Белок состоит из 240 аминокислотных остатков. Сколько нуклеотидов в гене, в котором закодирована первичная структура этого белка?
А) 120
Б) 360
В) 480
Г) 720

23. Информация о последовательности расположения аминокислот в молекуле белка переписывается в ядре с молекулы ДНК на молекулу
А) АТФ
Б) рРНК
В) тРНК
Г) иРНК

24. Участок ДНК, содержащий информацию об одной полипептидной цепи, называют
А) хромосомой
Б) триплетом
В) геном
Г) кодом

25. Белок состоит из 180 аминокислотных остатков. Сколько нуклеотидов в гене, в котором закодирована последовательность аминокислот в этом белке
А) 90
Б) 180
В) 360
Г) 540

26. Первичная структура молекулы белка, заданная последовательностью нуклеотидов иРНК, формируется в процессе
А) трансляции
Б) транскрипции
В) редупликации
Г) денатурации

27. Какая последовательность правильно отражает путь реализации генетической информации
А) ген —> иРНК —> белок —> признак
Б) признак —> белок —> иРНК —> ген —> ДНК
В) иРНК —> ген —> белок —> признак
Г) ген —> ДНК —> признак —> белок

28. Три рядом расположенных нуклеотида в молекуле ДНК называют
А) триплетом
Б) генетическим кодом
В) геном
Г) генотипом

29. Выберите правильную последовательность передачи информации в процессе синтеза белка в клетке
А) ДНК —> информационная РНК —> белок
Б) ДНК —> транспортная РНК —> белок
В) рибосомальная РНК —> транспортная РНК —> белок
Г) рибосомальная РНК —> ДНК —> транспортная РНК —> белок

Читайте так же:  Роль л карнитина в организме

30. Однозначность генетического кода проявляется в кодировании триплетом одной молекулы
А) аминокислоты
Б) полипептида
В) АТФ
Г) нуклеотида

31. Единство генетического кода всех живых существ на Земле проявляется в его
А) триплетности
Б) однозначности
В) специфичности
Г) универсальности

32. Какой триплет на ДНК соответствует кодону УГЦ на и-РНК?
А) ТГЦ
Б) АГЦ
В) ТЦГ
Г) АЦГ

33. Трансляция — это процесс, при котором
А) удваивается количество нитей ДНК
Б) на матрице ДНК синтезируется иРНК
В) на матрице иРНК в рибосоме синтезируются белки
Г) разрываются водородные связи между молекулами ДНК

34. Молекулы какого вещества являются посредниками в передаче информации о первичной структуре белка из ядра к рибосоме?
А) иРНК
Б) АТФ
В) тРНК
Г) ДНК

35. Одной и той же аминокислоте соответствует антикодон УЦА на транспортной РНК и триплет в гене на ДНК
А) ГТА
Б) АЦА
В) ТГТ
Г) ТЦА

36. Синтез гемоглобина в клетке контролирует определенный отрезок молекулы ДНК, который называют
А) кодоном
Б) триплетом
В) генетическим кодом
Г) геном

37. Последовательность триплетов в иРНК определяет
А) образование вторичной структуры молекулы белка
Б) порядок соединения аминокислот в белке
В) синтез тРНК на ДНК
Г) скорость синтеза полипептидной цепи

321. Рибосомы в клетке не участвуют в
А) сборке полипептидной цепи
Б) размещении на ней матрицы иРНК
В) подготовительной стадии энергетического обмена
Г) присоединении триплета тРНК к триплету иРНК

322. иРНК является копией
А) одного гена или группы генов
Б) цепи молекулы белка
В) одной молекулы белка
Г) части плазматической мембраны

323. Сколько нуклеотидов в гене кодируют последовательность 60 аминокислот в молекуле белка
А) 60
Б) 120
В) 180
Г) 240

324. Взаимосвязь онтогенеза и филогенеза отражает закон
А) биогенетический
Б) расщепления
В) сцепленного наследования
Г) независимого наследования

325. Может ли родиться дочь, больная гемофилией, если ее отец — гемофилик
А) может, так как ген гемофилии расположен в У-хромосоме
Б) не может, так как ген гемофилии расположен в соматических клетках
В) не может, так как она гетерозиготна по Х-хромосомам
Г) может, если мать — носительница гена гемофилии

326. Для грибов НЕ характерно
А) питание готовыми органическими веществами
Б) отсутствие в клетках хлорофилла
В) наличие в оболочке клетки хитина
Г) наличие в клетке одной кольцевой хромосомы

327. В процессе эволюции стебель с листьями впервые появился у
А) водорослей
Б) моховидных
В) папоротниковидных
Г) плауновидных

328. Ферментативное расщепление белков до аминокислот в пищеварительной системе человека начинается в
А) желудке, а завершается в тонком кишечнике
Б) ротовой полости, а завершается в тонкой кишке
В) ротовой полости, а завершается в пищеводе
Г) слепой кишке, а завершается в прямой кишке

329. Слюноотделение у человека при виде лимона – рефлекс
А) условный
Б) безусловный
В) защитный
Г) ориентировочный

330. В основе эволюционной теории Ч. Дарвина лежит учение о
А) дивергенции
Б) естественном отборе
В) дегенерации
Г) искусственном отборе

Биосинтез белка. Генетический код

Наследственная информация – это информация о строении белка (информация о том, какие аминокислоты в каком порядке соединять при синтезе первичной структуры белка).

Информация о строении белков закодирована в ДНК, которая у эукариот входит в состав хромосом и находится в ядре. Участок ДНК (хромосомы), в котором закодирована информация об одном белке, называется ген.

Транскрипция – это переписывание информации с ДНК на иРНК (информационную РНК). иРНК переносит информацию из ядра в цитоплазму, к месту синтеза белка (к рибосоме).

Трансляция – это процесс биосинтеза белка. Внутри рибосомы к кодонам иРНК по принципу комплементарности присоединяются антикодоны тРНК. Рибосома пептидной связью соединяет между собой аминокислоты, принесенные тРНК, получается белок.

Реакции транскрипции, трансляции, а так же репликации (удвоения ДНК) являются реакциями матричного синтеза. ДНК служит матрицей для синтеза иРНК, иРНК служит матрицей для синтеза белка.

Генетический код – это способ, с помощью которого информация о строении белка записана в ДНК.

Свойства генкода

1) Триплетность: одна аминокислота кодируется тремя нуклеотидами. Эти 3 нуклеотида в ДНК называются триплет, в иРНК – кодон, в тРНК – антикодон (но в ЕГЭ может быть и «кодовый триплет» и т.п.)

2) Избыточность (вырожденность): аминокислот всего 20, а триплетов, кодирующих аминокислоты – 61, поэтому каждая аминокислота кодируется несколькими триплетами.

3) Однозначность: каждый триплет (кодон) кодирует только одну аминокислоту.

4) Универсальность: генетический код одинаков для всех живых организмов на Земле.

Задачи на количество нуклеотидов/аминокислот
3 нуклеотида = 1 триплет = 1 аминокислота = 1 тРНК

Задачи на АТГЦ
ДНК иРНК тРНК
А У А
Т А У
Г Ц Г
Ц Г Ц

Аминокислоты и белки (стр. 1 из 2)

Аминокислоты и белки

[2]

Строительными блоками белков служат аминокислоты. Классификация аминокислот.

1. Моноаминомонокарбоновые: Глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин.

2. Моноаминодикарбоновые: глутаминовая и аспаргиновая кислоты.

3. Диаминомонокарбоновые: аргинин, лизин, оксилизин.

4. Гидроксилсодержащие: треонин, серин.

5. Серусодержащие: цистин, метионин.

6. Ароматические: фенилаланин, тирозин.

7. Гетероциклические: триптофан, пролин, оксипролин, гистидин.

Аминокислота представляет собой производное органиче­ской кислоты, в котором водород в α-положении замещен на аминогруппу (-NH2 ). Например, из уксусной кислоты образуется глицин, а из пропионовой — аланин. В аминокислотах одновременно присутствуют и кислотная и основная группы (карбоксил —СООН и аминогруппа —NH2 ), они относятся к амфотерным соединениям .

Присутствующие в клетке свободные аминокислоты образуются в ре­зультате расщепления белков или поступают из межклеточной жидкости. Свободные аминокислоты составляют так называемый аминокислотный фонд, из которого клетка черпает строительные блоки для синтеза новых белков.

Читайте так же:  Турбослим л карнитин и липоевая

Связь R—NH—СО—R называется пептидной связью. Образующаяся молекула также является амфотерной, поскольку на одном ее конце всегда находится кислая группа, а на другом — основная; боковые цепи (остатки аминокислот) могут быть основными или кислыми. Комбинация из двух аминокислот носит название дипептида, из трех — трипептида. Пептид, состоящий из небольшого числа аминокислот, назы­вается олигопептидо.и. Если же число аминокислот в молекуле достаточно велико, вещество называют полипептидом.

Расстояние между двумя пептидными связями равно примерно 0,35 нм. Молекула белка с мол. массой 30 000, состоящая из 300 аминокислотных остатков, в полностью вытянутом состоянии должна иметь длину 100 нм, ширину 1 нм и толщину 0,46 нм.

Белки называют протеинами (греч. протео — занимаю пер­вое место). Это слово [в русском языке оно сохранилось лишь в названиях сложных белков] указывает, что все основные функции организма связаны со специфическими белками. Они входят в состав ферментов и со­кратительного аппарата клеток, присутствуют в крови и других межклеточ­ных жидкостях. Некоторые длииноцепочечные белки, такие, как коллаген и эластин, играют важную роль в построении тканевых структур.

[3]

Кератин и кол­ лаген нерастворимы и обладают фибриллярной структурой; глобулярные белки, например яичный альбумин и белки сыворотки, растворимы в воде и солевых растворах и их молекулы имеют сферическую, а не нитевидную форму.

Сложные белки, в молекулу которых входит небелковая часть, так называемая простетическая группа. К ним принадлежат нуклеопротеиды ,липо протеиды и хромопротеиды (гемоглобин, гемоцианин и цитохромы), в которых простетической группой служит пигмент. Простетической группой гемоглобина и миоглобина (белка мышц) является гем — металлсодержащее органическое соединение, связывающее кислород.

Первичная структура белков . Полипептидная цепь, построенная из аминокислот, представляет собой первичную структуру белковой молекулы. Это наиболее важная специфическая структура, до некоторой степени опре­деляющая так называемые вторичную и третичную структуры белка. Агре­гаты белковых субъединиц, обладающих вторичной и третичной структурой, составляют четвертичную структуру.

Изучение порядка расположения аминокислот в молекуле белка стало возможным после того, как были разработаны методы расщепления белков. Первый успех принадлежит Сэнджеру, которому в 1954 г. удалось, наконец, полностью расшифровать последовательность аминокислот в инсулине. Молекула инсулина состоит из двух цепей: А-цепь содержит 21 аминокислоту, а В-цепь — 30. Обе цепи соединены двумя дисульфидными (—S—S—) связями.

В молекуле белка аминокислоты уложены как бусины на нити, и последовательность их расположения имеет важное биологическое значение. Например, ферментативные свойства некоторых белков определяются по­следовательностью аминокислот на небольшом участке цепи, называемом активным центром . В молекуле гемоглобина замена одной-единствен­ной аминокислоты уже приводит к глубоким биологическим изменениям.

Вторичная структура белков . Молекула белка состоит из нескольких сотен аминокислот, и поэтому полипептидная цепь лишь в редких случаях бывает вытянута полностью; обычно она определенным образом изогнута, образуя вторичную структуру. Фибриллярные белки (склеропротеины) часто характеризуются упорядоченным расположением цепей, благодаря чему их можно исследовать методом рентгеноструктур­ного анализа. В результате этих исследований было найдено, что фибриллярные белки можно разбить на три структурных типа или группы.

В белках типа β-кератина смежные цепи расположены таким образом, что образуют струк­туру складчатого слоя . В этой структуре боковые группы (амино­кислотные остатки) перпендикулярны плоскости, в которой лежат сами цепи; отдельные цепи соединены друг с другом водородными связями, образуя «пептидную решетку».

В белках типа α-кератина полипептидная цепь закручена в виде спи­рали, образуя так называемую а-спиральную структуру . Водо­родные связи в этом случае являются внутримолекулярными, а не межмо­лекулярными. Для группы коллагена предложена модель, состоящая из трех спиралей.

Третичная структура белков . В глобулярных белках полипептидные цепи определенным образом свернуты, образуя компактную структуру. Расположение таких цепей в пространстве очень сложно, но может быть выяснено мето­дом рентгеноструктурпого анализа.

Пространственное расположение це­пей до некоторой степени предопределено последовательностью чередования амино­кислот в первичной структуре и связями, образующимися между некоторыми амино­кислотными остатками. Многие биологи­ческие свойства белков, например фермен­тативная активность и антигенноетъ, свя­заны именно с третичной структурой.

Четвертичная структура белка; прин­ цип самосборки. В отличие от первич­ной, вторичной и третичной структур, которые содержат одну полипептидную цепь, четвертичная структура состоит из двух или более цепей. Эти цепи могут быть одинаковыми или раз­ными, но в обоих случаях они связаны слабыми связями (нековалентнымн). Нап­ример, молекула гемоглобина состоит из четырех полипептидных субъединиц — двух α и двух β-цепей. Разделение и ас­социация этих субъединиц может проис­ходить спонтанно.Под действием мочевины молекула ге­моглобина распадается на две половники, одна из которых состоит из двух α-субъединиц, в другая из двух β -субъединиц. При удалении мочевины они объединяются вновь, образуя четырехкомпонентную молекулу. Этот процесс высокоспецифичен: объединяться могут только две разные половинки молекул (так называемый принцип самосборки). Многие ферменты и другие белки с мол. массой свыше 50 000, вероятно, обладают четвертичной структурой. Например, альдолаза (мол. масса 150 000) распадается при низком рН на субъединицы с мол. массой 50 000 каждая, но вновь ассоциирует при ней­тральном рН.

Связи в белковой молекуле . В структуре белков встречаются самые различные типы связей. Первичная структура (пептидная связь) полностью определяется химическими, или ковалентными , связями. Между остаткам цистина (например, в инсулине и рибонуклеазе) образуются S—S-связи той же природы. Вторичная и третичная структуры стабилизируются рядом более слабых связей. Эти связи можно класси­фицировать следующим образом:

1. Ионные, или электростатические, связи между положительными и отрицательными ионами, находящимися на расстоянии 0,2. 0,3 нм.

2. Водородные связи (длина связи 0,25. 0,32 нм); эти по существу также электростатические связи, но более слабые, чем ионные, образуются между двумя сильно отрицательными атомами — С, N или О.

3. Слабые связи между неполярными боковыми цепями, возникающие в результате взаимного отталкивания молекул растворителя.

4. Связи, образующиеся за счет вандерваальсовых сил при взаимодействии полярных боковых цепей.

Читайте так же:  Аминокислоты в биосинтезе белка

Электрические заряды белков . Все аминокислоты являются амфолитами (цвиттерионами), обладающими положительно и отрицательно заряженными группами (—NH2 и —СООН). Так как эти группы участвуют в образовании пептидной связи, в полипептидной цепи свободными остаются только кон­цевые СООН- и — NH2- группы, а также СООН-группы из дикарбоновых амино­кислот и NH2 -группы из диаминокислот. Все эти группы ионизируются сле­дующим образом:

1. Кислые группы теряют протоны и становятся отрицательно заряженными. Этот тип диссоциации встречается в дикарбоновых аминокислотах (аспарагиновая и глутаминовая), у которых свободная карбоксильная группа диссоциирует на СОО — и Н + .

2. Основные группы, приобретая протон, становятся положительно заряженными. Этот тип встречается в аминокислотах с двумя основными группами (лизин и аргинин), у которых свободные аминогруппы ионизи­руются с образованием положительного заряда.

Все эти так называемые ионогенные группы вместе с концевыми свобод­ными карбоксильными и аминогруппами участвуют в кислотно-щелочных реакциях белков и определяют электрические свойства белковых молекул.

Движение белков в электирическом поле — электрофорез.
Аминокислоты — соединения, содержащие амино- и карбок­сильную группы. В зависимости от расположения амино- и кар­боксильной групп различают α-, β-, γ-, δ- и т. д. аминокислоты:

α-Аминокислоты являются составными частями белков и уча­ствуют в важнейших биологических процессах. Первая аминокис­лота была выделена в 1820 г. французским исследователем X. Браконно кислотным гидролизом желатины, однако лишь через 13 лет в ней было обнаружено присутствие азота. Позднее была показана роль α-аминокислот как структурных элементов белка (Н. Н. Любавин, 1871 г.). К началу XX в. методом гидролиза бел­ка было выделено более 20 аминокислот.

60 аминокислот в молекуле белка

Специально для наших читателей мы ежемесячно составляем варианты для самопроверки.

По окончании работы система проверит ваши ответы, покажет правильные решения и выставит оценку по пятибалльной или стобалльной шкале.

Если ваш школьный учитель составил работу и сообщил вам номер, введите его сюда.

Вы можете составить вариант из необходимого вам количества заданий по тем или иным разделам задачного каталога. Для создания стандартных вариантов воспользуйтесь кнопками снизу.

Решение задач второго типа. Определение количества аминокислот в белке, нуклеотидов и триплетов в ДНК и РНК.

Справочная информация:

Аминокислоты, необходимые для синтеза белка, доставляются в рибосомы с помощью т-РНК. Каждая молекула т-РНК переносит только одну аминокислоту.

Информация о первичной структуре молекулы белка зашифрована в молекуле ДНК.

Каждая аминокислота зашифрована последовательностью из трех нуклеотидов. Эта последовательность называется триплетом или кодоном.

Пример 1. В про­цес­се транс­ля­ции участ­во­ва­ло 30 мо­ле­кул т-РНК. Опре­де­ли­те число ами­но­кис­лот, вхо­дя­щих в со­став син­те­зи­ру­е­мо­го белка, а также число три­пле­тов и нук­лео­ти­дов в гене, ко­то­рый ко­ди­ру­ет этот белок.

Элементы ответа:

1) Одна т-РНК транс­пор­ти­ру­ет одну ами­но­кис­ло­ту. Так как в син­те­зе белка участ­во­ва­ло 30 т-РНК, белок со­сто­ит из 30 ами­но­кис­лот.

2) Одну ами­но­кис­ло­ту ко­ди­ру­ет три­плет нук­лео­ти­дов, зна­чит, 30 ами­но­кис­лот ко­ди­ру­ет 30 три­пле­тов.

3) Три­плет со­сто­ит из 3 нук­лео­ти­дов, зна­чит ко­ли­че­ство нук­лео­ти­дов в гене, ко­ди­ру­ю­щем белок из 30 ами­но­кис­лот, равно 30х3=90.

Пример 2. В био­син­те­зе по­ли­пеп­ти­да участ­ву­ют мо­ле­ку­лы т-РНК с ан­ти­ко­до­на­ми УГА, АУГ, АГУ, ГГЦ, ААУ. Опре­де­ли­те нук­лео­тид­ную по­сле­до­ва­тель­ность участ­ка каж­дой цепи мо­ле­ку­лы ДНК, ко­то­рый несет ин­фор­ма­цию о син­те­зи­ру­е­мом по­ли­пеп­ти­де, и число нук­лео­ти­дов, со­дер­жа­щих аде­нин (А), гу­а­нин (Г), тимин (Т), ци­то­зин (Ц) в двух­це­по­чеч­ной мо­ле­ку­ле ДНК. Ответ по­яс­ни­те.

Элементы ответа:

1) и-РНК: АЦУ – УАЦ – УЦА – ЦЦГ – УУА (по прин­ци­пу ком­пле­мен­тар­но­сти).

2) ДНК: 1-ая цепь: ТГА – АТГ – АГТ – ГГЦ – ААТ

2-ая цепь: АЦТ – ТАЦ –ТЦА –ЦЦГ — ТТА

3) ко­ли­че­ство нук­лео­ти­дов: А — 9 (30%), Т — 9 (30%),

так как А=Т; Г — 6 (20%), Ц — 6 (20%), так как Г=Ц.

Пример 3.и-РНК со­сто­ит из 156 нук­лео­ти­дов. Опре­де­ли­те число ами­но­кис­лот, вхо­дя­щих в ко­ди­ру­е­мый ею белок, число мо­ле­кул т-РНК, участ­ву­ю­щих в про­цес­се био­син­те­за этого белка, и ко­ли­че­ство три­пле­тов в гене, ко­ди­ру­ю­щем пер­вич­ную струк­ту­ру белка. Объ­яс­ни­те по­лу­чен­ные ре­зуль­та­ты.

Элементы ответа:

1. Белок со­дер­жит 52 ами­но­кис­ло­ты, т. к. одну ами­но­кис­ло­ту ко­ди­ру­ет один три­плет (156:3).

2. т-РНК транс­пор­ти­ру­ет к месту син­те­за белка одну ами­но­кис­ло­ту, сле­до­ва­тель­но, всего в син­те­зе участ­ву­ют 52 т-РНК.

3. В гене пер­вич­ную струк­ту­ру белка ко­ди­ру­ют 52 три­пле­та, так как каж­дая ами­но­кис­ло­та ко­ди­ру­ет­ся одним три­пле­том.

Пример 4. Ген со­дер­жит 1500 нук­лео­ти­дов. В одной из цепей со­дер­жит­ся 150 нук­лео­ти­дов А, 200 нук­лео­ти­дов Т, 250 нук­лео­ти­дов Г и 150 нук­лео­ти­дов Ц. Сколь­ко нук­лео­ти­дов каж­до­го вида будет в цепи ДНК, ко­ди­ру­ю­щей белок? Сколь­ко ами­но­кис­лот будет за­ко­ди­ро­ва­но дан­ным фраг­мен­том ДНК?

Видео (кликните для воспроизведения).

Элементы ответа:

1) В ко­ди­ру­ю­щей цепи ДНК в со­от­вет­ствии с пра­ви­лом ком­пле­мен­тар­но­сти нук­лео­ти­дов будет со­дер­жать­ся: нук­лео­ти­да Т — 150, нук­лео­ти­да А — 200, нук­лео­ти­да Ц — 250, нук­лео­ти­да Г — 150. Таким об­ра­зом, всего А и Т по 350 нук­лео­ти­дов, Г и Ц по 400 нук­лео­ти­дов.

2) Белок ко­ди­ру­ет­ся одной из цепей ДНК.

3) По­сколь­ку в каж­дой из цепей 1500/2=750 нук­лео­ти­дов, в ней 750/3=250 три­пле­тов. Сле­до­ва­тель­но, этот уча­сток ДНК ко­ди­ру­ет 250 ами­но­кис­лот.

Пример 5. Фрагмент молекулы и-РНК состоит из 87 нуклеотидов. Определите число нуклеотидов двойной цепи ДНК, число триплетов матричной цепи ДНК и число нуклеотидов в антикодонах всех т-РНК, которые участвуют в синтезе белка. Ответ поясните.

Элементы ответа:

1) двойная цепь ДНК содержит 87 х 2 = 174 нуклеотида, так как молекула ДНК состоит из двух цепей;

2) матричная цепь ДНК содержит 87: 3 = 29 триплетов, так как триплет содержит три нуклеотида;

3) в антикодонах всех т-РНК содержится 87 нуклеотидов.

Пример 6.Сколько нуклеотидов содержит ген (обе цепи ДНК), в котором запрограммирован белок из 520 аминокислот? Какую он имеет длину (расстояние между нуклеотидами в ДНК составляет 0,34 нм)? Какое время понадобиться для синтеза этого белка, если скорость передвижения рибосомы по и-РНК составляет 6 триплетов в секунду?

Читайте так же:  Гель с аргинином и глицином

Элементы ответа:

1) одну аминокислоту кодирует тройка нуклеотидов — число нуклеотидов в двух цепях: 520 х 3 х 2 = 3120;

2) длина гена: 1560 х 0,34 = 530,4 нм (определяется по одной цепи, так как цепи располагаются параллельно);

3) время синтеза: 1560 : 6 = 260 с (4,3 мин.).

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: При сдаче лабораторной работы, студент делает вид, что все знает; преподаватель делает вид, что верит ему. 9348 —

| 7297 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Аминокислотный состав белков

Строение и функции белков. Ферменты

Строение белков

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот;неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называютпростыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называютсложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называютпептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованиюполипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Сдача сессии и защита диплома — страшная бессонница, которая потом кажется страшным сном. 8778 —

| 7149 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Состав «идеального» белка

«Идеальный» белок – условное понятие, обозначающее белок, по сбалансированности аминокислотного состава наиболее полно отвечающее потребностям организма человека.

В 1973 г Всемирной организацией здравоохранения (ВОЗ) принят состав «идеального» белка, в 1 г которого содержание незаменимых аминокислот составляет:

Изолейцин 40 мг Фенилаланин 60 мг
Лейцин 70 мг Треонин 40 мг
Лизин 55 мг Триптофан 10 мг
Метионин + цистеин 35 мг Валин 50 мг

Биологическая ценность белков пищевых продуктов определяется содержанием незаменимых аминокислот. Показатель, получаемый при сравнении содержания отдельной незаменимой аминокислоты в белке пищи с ее содержанием в «идеальном» белке, называют аминокислотным скором:

АК =

Аминокислота с минимальным скором называется лимитирующей. Лимитирующая аминокислота определяет биологическую ценность белка. Если в составе белка лимитирующими являются несколько аминокислот, то биологическая ценность белка определяется аминокислотой, скор которой наименьший.

По сбалансированности аминокислотного состава идеальному белку наиболее близки белки животного происхождения. Биологическая ценность растительных белков ниже, т.е. растительные белки по сбалансированности аминокислотного состава не соответствуют «идеальному» белку.

Наряду с аминокислотным составом биологическая ценность белков определяется также и степенью их усвоения после переваривания. Животные белки имеют более высокую усваиваемость, чем растительные. В порядке убывания скорости усвоения белков в желудочно-кишечном тракте пищевые продукты располагаются следующим образом:

рыба > молочные продукты > мясо >хлеб >крупы

Одной из причин более низкой усваиваемости растительных белков является их взаимодействие с полисахаридами (целлюлозой, гемицеллюлозами), которые затрудняют доступ пищеварительных ферментов к полипептидам.

Белки мяса

Мясо представляет собой комплекс мышечной, соединительной, жировой, костной тканей, крови, мозга, печени, сердца, субпродуктов и др. Наиболее ценной в пищевом отношении является мышечная ткань. Мышечная ткань составляет свыше 40% массы тела животного.

У животных имеется более 300 видов мышц, они подразделяются на две группы:

а) Гладкие мышцы. Сюда относятся мышцы желудка, кишечника, пищевода, селезенки и др. органов, делающих ритмичные непроизвольные движения.

Читайте так же:  Изотоник спортивное питание для чего пьют

б) Поперечно-полосатые мышцы, совершающие произвольные движения.

Мускулатурой особого смешанного типа являются мышцы сердца.

Наибольшую пищевую ценность представляет поперечно-полосатая мышечная ткань. Она основа мяса, обладает превосходными вкусовыми и питательными качествами, легко усваивается организмом человека. По сбалансированности аминокислотного состава белки поперечно-полосатой мышечной ткани наиболее близки к «идеальному» белку. Говядина, свинина и баранина в этом отношении мало отличаются друг от друга.

Главными мышечными белками являются актини миозин. Миозин составляет 56% мышечной ткани, актин – 25%. Молекулярная масса миозина около 460000 Да, актина – 43000 Да. Актин и миозин являются фибриллярными белками, поэтому их называют миофибриллами.

Основной белок соединительной ткании хрящей

коллаген является неполноценным белком, потому что не содержит незаменимую аминокислоту триптофан. Близкий по свойствам к коллагену белок – эластин. Он содержится в связках и стенках кровеносных сосудов. Эластин богат глицином, аланином и лизином, но беден пролином.

Миоглобин

В мышечной ткани содержится сложный белок миоглобин, который ответственен за розовую окраску мяса. Миоглобин аналог протеида крови гемоглобина. Гемоглобин транспортирует кислород по кровеносным сосудам и передает его миоглобину, находящемуся в тканях. Миоглобин хранит кислород до тех пор, пока не потребуется для биохимической реакции в клетках.

Небелковой частью миоглобина является хромофорная группа (гем), содержащее двухвалентное железо. Миоглобин имеет повышенную склонность к образованию окрашенных комплексных соединений с различными газами: О2, NO, CO, H2S.

С технологической и товароведческой точек зрения превращения, в результате которого мясо теряет красный цвет, нежелательны. Закрепление цвета во многих случаях – основная цель технологических приемов обработки. С целью закрепления красного цвета при изготовлении мясных продуктов (сосисек, сарделек, вареных и копченых колбас, ветчины и др.) в фарш добавляют нитриты и нитаты: КNО2 (Е-249), NаNО2 (Е-250) и NаNО3 (Е-251). Добавляют не более 0,01%. Миоглобин переходит в очень устойчивый нитрозомиоглобин, который после денатурации белковой части (глобина) переходит в розовый нитрозомиохром.

Однако использование нитритов и нитратов для закрепления розового цвета мяса нежелательно. Нитриты, добавленные в мясные продукты, могут реагировать с аминными и иминными группами белков, в результате чего образуются разнообразные нитрозамины. Установлено, что более 100 из них обладают канцерогенным действием.

Больше всего нитрозаминов обнаружено в копченых мясных изделиях, колбасах, приготовленных с добавлением нитритов, — до 80 мкг/кг, в соленой и копченой рыбе – 110 мкг/кг, в сырах, прошедших фазу ферментации – до 10 мкг/кг, в пиве – до 12 мкг/л.

Дата добавления: 2015-12-22 ; просмотров: 7833 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Аминокислоты в молекуле синтезируемого белка?

Читайте также:
  1. Dual Inlet
  2. E-240 Формальдегид – Formaldehyde – консервант.
  3. Ethylhexyl-p-methoxycinnamate — cинтетический компонент. Поглотитель ультрафиолетовых лучей.
  4. IX. КВАНТОВАЯ ТЕОРИЯ И СТРОЕНИЕ МАТЕРИИ
  5. А М И Н О К И С Л О Т Ы
  6. А)б)в) г) во всех трех.
  7. А.2 Расчет избыточного давления для горючих газов, паров легковоспламеняющихся и горючих жидкостей
  8. АЗОТСОДЕРЖАЩИЕ ГЕТЕРОЦИКЛИЧЕСКИЕ СОЕДИНЕНИЯ
  9. Активация полимеров.
  10. АНАЛЬГИН
  11. Аспарагиназа

56. В составе какой нуклеиновой кислоты находится антикодон?

1. ДНК

57. Что собой представляет рибосома?

2. комплекс аминокислота-т-РНК

5. циклический нуклеотид

58.В каком направлении считывается генетическая информации согласно

основному постулату биологии?

1. ДНК —→ РНК —→- белок

2. РНК —→ ДНК —→ белок

3. РНК —→ белок—→ РНК

4. белок—→ РНК —→- ДНК

5. белок—→ ДНК —→ РНК

59.*Что является простетической группой металлопротеинов?

1. металл, связанный с порфином

2. металл, связанный с витамином

3. металл, связанный с нуклеотидом

4. металл, связанный с углеводом

5. металл, связанный с белком

60. * К какой аминокислоте присоединяется фосфорная кислота в

Молекуле фосфопротеина?

Что является простетической группой липопротеинов?

62**В составе железосодержащих металлопротеинов и в составе

Хромопротеинов имеется железо. Чем отличаются металлопротеины

От хромопротеинов?

1. металл в хромопротеинах находится в составе гема

2. металл в хромопротеинах находится в свободном виде

3. металлопротеины участвуют в газообмене

4. хромопротеины транспортируют липиды

5. металлопротеины участвуют в фотосинтезе

63*. Какой из перечисленных белков содержит в своем составе железо?

64*. Какие из перечисленных свойств характерны для фосфопротеинов?

1. основные полноценные

2. кислые полноценные

3. кислые неполноценные

4. нейтральные полноценные

5. основные неполноценные

65*. Какой из перечисленных белков относится к фосфопротеинам?

ТЕМА. Ферменты

Что собой представляют ферменты по химической природе?

1. специализированные углеводы

2. Специализированные белки

3. неспециализированные белки

4. неорганические катализаторы

[1]

5. неспециализированные аминокислоты

Что лежит в основе механизма действия ферментов?

1. Способность фермента снижать энергию активации

2. Способность фермента повышать энергию активации

3. Способность фермента понижать кинетическую энергию

4. Способность фермента повышать кинетическую энергию

5. Способность фермента повышать потенциальную энергию

Какие кислоты участвуют в образовании активного центра однокомпонентного

фермента?

3. нуклеиновые кислоты

5. жирные кислоты

69. Как называется молекула двукомпонентного фермента?

Видео (кликните для воспроизведения).

Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав. Студалл.Орг (0.031 сек.)

Источники


  1. Юдин Д. Б., Гольштейн Е. Г. Задачи и методы линейного программирования. Задачи транспортного типа; Либроком — Москва, 2010. — 184 c.

  2. Лаптев, А. П. Гигиена массового спорта / А.П. Лаптев. — М.: Физкультура и спорт, 1984. — 144 c.

  3. Пушкин, В. Гимнастика за рулем / В. Пушкин. — М.: Эксмо, 2011. — 764 c.
60 аминокислот в молекуле белка
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here