Альфа и бета аминокислоты

Важная и проверенная информация на тему: "альфа и бета аминокислоты" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Аминокислота (amino acid)

Аминокислота (amino acid) — Органическая (карбоновая) кислота, содержащая одну или несколько аминогрупп. В зависимости от положения аминогруппы в углеродной цепи различают альфа-, бета-, гамма-аминокислоты и т.д. Аминокислоты являются мономерами белков, причем в их построении участвуют в основном около 20 наиболее распространенных аминокислот; кроме того, аминокислоты могут присутствовать в свободном виде и выполнять разнообразные функции. Обычно сокращенно аминокислоты обозначаются трехбуквенными символами, однако в последнее время получает распространение обозначение аминокислот одиночными латинскими буквами:

Альфа и бета аминокислоты

А. Протеиногенные аминокислоты

Протеиногенными называются 20 аминокислот, которые кодируются генетическим кодом (см. с. 244) и включаются в белки в процессе трансляции . Строение боковых цепей этих аминокислот приведено на с. 67.

Классификация этих аминокислот основана как на строении , так и на полярности боковых цепей (см. с. 14).

В таблице для каждой из аминокислот приводятся следующие характеристики:

— классификация (семь классов);

— название и принятое сокращение (по трем первым буквам) (например, для гистидина — Нis);

— однобуквенный символ , удобный при записи белковых последовательностей (для гистидина — Н);

— полярность боковой цепи (для гистидина +10,3): чем выше эта величина, тем более полярна молекула аминокислоты.

На схеме по мере увеличения полярности окраска поля с названием аминокислоты меняется от желтых тонов через зеленые к синим. Для ионогенных групп боковой цепи приведены рК a (цифры красного цвета).

К алифатическим аминокислотам относятся глицин, аланин, валин, лейцин и изолейцин . Эти аминокислоты не несут в боковой цепи гетероатомов (N, О или S), циклических группировок и характеризуются отчетливо выраженной низкой полярностью.

Также малополярны серосодержащие аминокислоты — метионин и цистеин , причем цистеин существует лишь в недиссоциированном состоянии. Благодаря образованию дисульфидных мостиков, цистеин выполняет важную функцию стабилизации пространственной структуры белков. Аминокислота цистин состоит из двух остатков цистеина, соединенных дисульфидным мостиком.

Ароматические аминокислоты содержат мезомерные (резонансно стабилизированные) циклы (см. с. 12). В этой группе лишь фенилаланин проявляет низкую полярность. Тирозин и триптофан характеризуются заметной, а гистидин — даже высокой полярностью. Имидазольное кольцо гистидина заметно протонируется уже при слабокислых значениях рН. Поэтому гистидин, обладающий ароматическими свойствами лишь в протонированной форме (см. с. 64), может быть отнесен к основным аминокислотам. Тирозин и триптофан сильно поглощают в УФ-области спектра между 250 и 300 нм.

Нейтральные аминокислоты содержат гидроксильные (серин, треонин) или карбоксамидные группы (аспарагин, глутамин). Хотя амидные группы неионогенны, молекулы аспарагина и глутамина высоко полярны.

Карбоксильные группы боковых цепей кислых аминокислот — аспарагиновой и глутаминовой — полностью ионизированы во всем диапазоне физиологических значений рН. Аналогичным образом, боковые цепи основных аминокислот — лизина и аргинина — полностью протонированы в нейтральной области рН. Сильно основной, а, следовательно, очень полярной аминокислотой, является аргинин, содержащий гуанидиновую группировку.

Особое положение занимает пролин . Боковая цепь пролина состоит из пятичленного цикла, включающего α-углеродный атом и α-аминогруппу. Поэтому пролин, строго говоря, является не амино-, а иминокислотой . Атом азота и кольце является слабым основанием и не протонируется при физиологических значениях рН. Благодаря циклической структуре пролин вызывает изгибы полипептидной цепи , что очень существенно для структуры коллагена (см. сс. 76, 334).

Некоторые из перечисленных аминокислот не могут синтезироваться в организме человека и должны поступать вместе с пищей. Эти незаменимые аминокислоты (см. с. 348) отмечены звездочками красного цвета.

Альфа и бета аминокислоты

Большинство аминокислот можно получить в результате химических реакций или при гидролизе белков.

1. Из карбоновых кислот через их галогенопроизводные в радикале

Галогенирование карбоновых кислот

Взаимодействие α-галогенкарбоновых кислот с избытком аммиака (аммонолиз)

На второй стадии происходит замещение атома галогена в галогенкарбоновых кислотах на аминогруппу. Выделяющийся при этом хлороводород связывается избытком аммиака в хлорид аммония:

2. Гидролиз пептидов и белков

α-Аминокислоты образуются при гидролизе пептидов и белков.

При гидролизе белков обычно образуются сложные смеси α-аминокислот, однако с помощью специальных методов из этих смесей можно выделять отдельные чистые аминокислоты.

3. Восстановление нитрозамещенных карбоновых кислот (применяется обычно для получения ароматических аминокислот)

4. Микробиологический синтез

Этот способ основан на способности специальных микроорганизмов вырабатывать в питательной среде в процессе жизнедеятельности определенную α-аминокислоту.

Иммунология и биохимия

Свойства аминокислот

Аминокислоты (АК) — органические молекулы, которые состоят из основной аминогруппы (-NH2), кислотной карбоксильной группы ( -СООН), и органической R радикала (или боковой цепи), которая является уникальной для каждой АК

Функции аминокислот в организме

Примеры биологических свойств АК. Хотя в природе встречается более 200 различных АК только около одной десятой из них включаются в белки, другие выполняют иные биологические функции:

[2]

  • Они строительные блоки белков и пептидов
  • Предшественники многих биологически важных молекул, производных АК. Например, тирозин является предшественником гормона тироксина и пигмента кожи меланина, тирозин также предшественник соединения ДОФА (диокси-фенилаланина). Это нейромедиатор передачи импульсов в нервной системе. Триптофан является предшественником витамина В3 — никотиновой кислоты
  • Источники серы — серосодержащие АК.
  • АК участвуют во многих метаболических путях, таких как глюконеогенез — синтез глюкозы в организме, синтез жирных кислот и др.

В зависимости от положения аминогруппы относительно карбоксильной группы АК могут быть альфа, α-, бета, β- и гамма,γ.

[3]

Альфа — аминогруппа присоединена к углероду, примыкающему к карбоксильной группе :

Читайте так же:  Жиросжигатель для живота и боков

Бета — аминогруппа находятся на 2-м углероде от карбоксильной группы

Гамма — аминогруппа на 3-м углерое от карбоксильной группы

В состав белков в ходят только альфа-АК

Общие свойства альфа-АК белков

1 — Оптическая активность — свойство аминокислот

Все АК, за исключекнием глицина, проявляют оптическую активность, т.к. содержат по крайней мере один асимметричный атом углерода (хиральный атом).

Что представляет собой асимметричный атом углерода? Это атом углерода, к которому присоединены четыре различных химических заместителя. Почему глицина не проявляет оптическую активность? В его радикале только три разных заместителя, т.е. альфа-углерод не асимметричный.

Что означает оптическая активности? Это означает, что АК в растворе может присутствовать в двух изомерах. Правовращающий изомер (+), который обладает способностью вращать плоскость поляризацованного света вправо. Левовращающий изомер (-), который обладает способностью вращать плоскость поляризации света влево. Оба изомера могут вращать плоскость поляризации света на одну ту же величину, но в противоположном направлении.

2 — Кислотно-основные свойства

Все АК содержат по меньшей мере две ионизированных группы — альфа-аминогруппа и альфа-карбоксильная группа. Некоторые содержат в своей боковой цепи дополнительные кислотную или основную группу, которые отвечают за кислотно-щелочное поведение АК

В результате их способности к ионизации можно записать следующее равновесие этой реакции:

Поскольку эти реакции обратимы это означает, что они могут действовать как кислоты (прямая реакция) или как основания (обратная реакция), что объясняет амфотерные свойства аминокислот.

Цвиттер ион — свойство АК

Все нейтральные аминокислоты при физиологическом значении рН (около 7,4) присутствуют как цвиттерионы — карбоксильная группа непротонированная и аминогруппа протонированная (рис.2). В растворах более основных, чем изоэлектрическая точка аминокислоты (ИЭТ), аминогруппа -NH3 + в АК жертвует протон. В растворе более кислом, чем ИЭТ АК, карбоксильная группа -СОО — в АК принимает протон. Таким образом, АК иногда ведет себя как кислота, в другие время как основание в зависимости от рН раствора.

Полярность как общее свойство аминокислот

При физиологическом рН АК присутствуют как цвиттер ионы.Положительный заряд несет альфа -аминогруппа, а отрицательный карбоновая. Таким образом, создаётся два противоволожных заряда с обеих концов молекулы АК, молекула имеет полярные свойства.

Наличие изоэлектрической точки (ИЭТ) — свойство амингокислот

Значение рН, при котором чистый электрический заряд аминокислоты равен нулю, и, следовательно, она не может перемещаться в электрическом поле называется ИЭТ.

Способность поглощать в ультрафиолете — свойство ароматических аминокислот

Фенилаланин, гистидин, тирозин и триптофан поглощают при 280 нм. На рис. оторажены значения молярного коэффициента экстинкции (ε) этих АК. В видимой части спектра аминокислоты не поглощают, следовательно, они бесцветны.

АК могут присутствовать в двух вариантах изомеров: L-изомера и D-

изомера, которые являются зеркальными отражениями, и отличаются расположением химических групп вокруг атома α-углерода.

Все аминокислоты в белках в L-конфигурации, L-аминокиcлоты.

Физические свойства аминокислоты

Аминокислоты в основном водорастворимые, что объясняется их полярностью и наличием заряженных групп. Они растворимы в полярных и не растворяется в неполярных растворителях.

АК имеют высокую температуру плавления, что отражает наличие сильных связей, поддерживающих их кристаллическую решетку.

Общие свойства АК является общим для всех АК и во многих случаях определяются альфа-аминогруппой и альфа- карбоксильной группой. АК обладают и специфическими свойствами, которые диктуются уникальной боковой цепью.

Альфа и бета аминокислоты

Для названия аминокислот используют три типа номенклатуры – тривиальную, рациональнцю и IUPAC.

По систематической номенклатуре (IUPAC) названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе.

Нумерация углеродной цепи начинается с атома углерода карбоксильной группы.

По рациональной номенклатуре к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

Формулы и названия некоторых α-аминокислот, остатки которых входят в состав белков

Если в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии используется приставка диамино, три группы NH2триамино и т.д.

Наличие двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая или -триовая кислота.

Альфа и бета аминокислоты

Аминокислотами называют гетерофункциональные соединения, содержащие одновременно аминогруппу и карбоксильную группы в составе одной молекулы. Классифицируют аминокислоты, основываясь на типе углеводородного радикала, на ароматические и алифатические, последние, в свою очередь, подразделяются на α-, β-, γ-, δ- и ω-аминокислоты, химические свойства которых ощутимо различаются.

Читайте так же:  Аргинин в какое время принимать

Представители алифатических аминокислот

Наибольшее значение в химии имеют α-аминокислоты, в основном потому, что они являются мономерами белков – их можно назвать основой жизни. В состав важнейших α-аминокислот входят не только алифатические, но и ароматические и гетероароматические радикалы. Номенклатура аминокислот подразумевает использование названия соответствующей карбоновой кислоты в качестве основы, положение заместителей обозначают цифрами, начиная от карбонильного углерода (IUPAC), либо буквами греческого алфавита, начиная от соседнего атома углерода (рациональная). Широко используются и тривиальные названия. Тривиальные названия обычно связаны с источниками выделения аминокислот. Например, серин выделен из шелка (serieus (лат.) – шелковистый), тирозин – из сыра (tyros (греч.) – сыр). Для удобства написания полипептидных молекул используют сокращенные обозначения аминокислотных остатков.

Общее число встречающихся в природе α-аминокислот достигает 180, из них 20 постоянно присутствуют во всех белковых молекулах. Растения и некоторые микроорганизмы синтезируют все необходимые им аминокислоты. В животном организме некоторые аминокислоты синтезируются, некоторые – нет и должны поступать извне. Такие аминокислоты называют незаменимыми. К незаменимым относятся – валин, лизин, фенилалалнин, лейцин, треонин, триптофан, изолейцин, метионин.

Важнейшие α-аминокислоты

Сокращенное обозначение аминокислотного остатка

Алифатическая аминокислота: что это?

Алифатические аминокислоты — производные карбоновых кислот — широко распространены в природе. Они играют важную роль во многих жизненно важных процессах. На их основе изготавливают некоторые виды лекарственных средств.

Алифатическая аминокислота – что это?

Аминокислоты выполняют важные функции в организме человека и других животных, так как являются нейромедиаторами и «кирпичиками» для построения белков. Также они нужны для правильного обмена веществ.

Вам будет интересно: Огниво — это. Значение слова

Алифатические аминокислоты – это разновидность аминокарбоновых аминокислот, у которых амино- и карбоксильная группы связаны с алифатическим атомом углерода. Термин «алифатический» подразумевает линейные или разветвленные цепи из атомов данного элемента.

Основная масса аминокислот, которые были выделены из живых организмов, относятся именно к алифатическим. В химии используют, в основном, обиходные названия этих веществ по исходным белкам, из которых они были получены, так как по систематической номенклатуре у них слишком громоздкие наименования.

Типы соединений по строению

Вам будет интересно: Химический элемент рубидий: характеристики, свойства, соединения

Алифатические аминокислоты, в зависимости от положения амино- и карбоксильных групп, подразделяют на следующие виды:

Альфа-изомеры. К ним относится основная масса природных соединений, которые находятся в растениях, микроорганизмах, животных. Их находят также в метеоритах, причем структура этих веществ такая же, как и у земных живых существ.

Бетта-аминокислоты. Примером является β-аланин, который служит частью кофермента А. Последний принимает участие в синтезе и окислении жирных кислот.

Гамма-изомеры. Один из ярких представителей этой группы – ɣ-аминомасляная кислота (ГАМК), важнейший нейромедиатор нервной системы, отвечающий за торможение нервных процессов, ослабление и подавление возбуждения.

Все аминокислоты альфа-типа, кроме глицина, имеют асимметричную структуру, существуют в виде двух зеркальных, не совмещаемых в пространстве отражений (L- и D-аминокислоты) и обладают естественной оптической активностью. Важнейшими L-аминокислотами являются глицин, аланин, серин, цистеин, аспарагиновая кислота, тирозин, лейцин, глутамин, изолейцин, аргинин, лизин, пролин.

Примеры алифатических аминокислот приведены на рисунке ниже.

Виды веществ по другим критериям

Существует также классификация по характеру участия алифатических аминокислот в синтезе белка.

[1]

Протеиногенные соединения из L-ряда, которые присоединяются в состав белков в рибосомах под контролем РНК. Их последовательность кодируется генетически. Таких аминокислот всего двадцать.

Непротеиногенные (некодируемые), не входящие в состав белков, но выполняющие важные функции (в основном, участие в обменных процессах). Некоторые из них являются токсинами и ядовиты для человека.

По кислотно-основным свойствам алифатические аминокислоты подразделяют на 3 типа:

кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты);

нейтральные, содержащие одно и то же число основных и кислотных групп;

основные (гистидин, аргинин, лизин и другие).

Физико-химические характеристики

Для алифатических аминокислот характерны следующие свойства:

структура в виде биполярных ионов в кристаллическом состоянии;

высокая температура плавления (у α-аминокислот нет ее четкого значения);

хорошая растворимость в воде и водных растворах щелочей, кислот;

основные свойства в кислой среде и наоборот;

если pH среды больше, чем изоэлектрическая точка, то алифатические аминокислоты образуют с щелочами соли, которые хорошо растворяются в воде.

Из смесей этих веществ с их натриевыми или калиевыми солями делают буферные растворы, применяемые для химического анализа.

Видео (кликните для воспроизведения).

В лабораторных условиях производство данных соединений представляет собой сложную задачу, так как они являются оптически активными, и в естественных условиях их выработка происходит с участием ферментов. Поэтому химическим путем получают только рацемические аминокислоты, представляющие собой смесь оптических изомеров.

В качестве исходного вещества применяют α-галоидкарбоновые кислоты, которые при реагировании с аммиаком дают алифатические аминокислоты. Существуют и другие способы получения – из кетокислот и их производных в процессе восстановительного аминирования, из малонового эфира, аминоуксусной кислоты (глицина). Для синтеза аминокислот в промышленном масштабе используют микробиологические технологии. При помощи генной инженерии эти вещества выделяют из белковых молекул, вырабатываемых специально культивируемыми микроорганизмами.

Читайте так же:  Жиросжигатели таблетки для похудения в аптеке

Роль в природе

Только в растениях и микроорганизмах выявлено более 200 алифатических аминокислот, а всего их насчитывается на сегодняшний день свыше пятисот. Они входят в состав антибактериальных веществ (например, пенициллина), которые вырабатывают микроорганизмы, а также формируют клеточные стенки большинства бактерий.

В организме животных эти вещества выполняют следующие основные функции:

синтез белков, ферментов, гормонов, коэнзимов и других важных органических соединений;

образование биологически активных аминов (дофамин, норадреналин, адреналин, серотонин и других);

участие в передаче нервных импульсов и в метаболических процессах.

В клетках головного мозга человека происходит активный обмен веществ с участием аминокислот, концентрация которых превосходит в 7 раз таковую в плазме крови.

Применение в медицине

Использование этих соединений в лечебных целях основано на их свойстве участвовать в обмене азотистых элементов и синтезе биологически активных веществ. Существует множество препаратов, где содержатся алифатические аминокислоты. Ниже перечислены некоторые из них и их назначение в терапевтической практике.

Глутаминовая кислота – патологии ЦНС, эпилепсия, психозы, задержка психического развития у детей, ДЦП, болезнь Дауна.

Метионин – токсические поражения печени (цирроз, отравления мышьяком, хлороформом и другими токсинами), а также заболевания этого органа при хроническом алкоголизме, сахарном диабете.

Аминалон – нейротропное средство.

Цистеин – при катаракте.

Ацетилцистеин – при заболеваниях органов дыхания в качестве муколитика.

Иммунология и биохимия

Аминокислоты. Свойства

Источники и роль аминокислот (AK)

В природе обнаружено более 700 AK и большинство из них являются альфа — AK. Бактерии, грибы, водоросли и другие растения содержат AK в свободной или связанной в более крупные молекулы форме — как компоненты пептидов и белков.

Двадцать AK (на самом деле девятнадцать альфа-AK и одна альфа-имино кислота) используются живыми клетками для синтеза белка под контролем особой категории генов. Эти AK имеют основополагающее значение для всех форм жизни как строительные блоки для пептидов и белков. Где находятся и какова функция других AK — область многочисленных спекуляций.

В структуре белков и пептидов аминокислоты обозначают трехбуквенными или однобуквенными кодами.

Биоорганическая химия

Аминокислоты.

Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные (-COOH) и аминные группы (-NH2).

Строение аминокислот можно выразить приведённой ниже общей формулой, (где R – углеводородный радикал, который может содержать и различные функциональные группы).

Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминные группы (-NH2).

В качестве примера можно привести простейшие: аминоуксусную кислоту, или глицин, и аминопропионовую кислоту или аланин:

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения, т.е. в зависимости от условий они могут проявлять как основные, так и кислотные свойства.

За счёт карбоксильной группы (-COOH) они образуют соли с основаниями. За счёт аминогруппы (-NH2) образуют соли с кислотами.

Ион водорода, отщепляющийся при диссоциации от карбоксила (-ОН) аминокислоты, может переходить к её аминогруппе с образованием аммониевой группировки (NH3 + ).

Таким образом, аминокислоты существуют и вступают в реакции также в виде биполярных ионов (внутренних солей).

Этим объясняется, что растворы аминокислот, содержащих одну карбоксильную и одну аминогруппу, имеют нейтральную реакцию.

Альфа-аминокислоты

Из молекул аминокислот строятся молекулы белковых веществ или белков, которые при полном гидролизе под влиянием минеральных кислот, щелочей или ферментов распадаются, образуя смеси аминокислот.

Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает 300, однако некоторые из них достаточно редки.

Среди аминокислот выделяется группа из 20 наиболее важных. Они встречаются во всех белках и получили название альфа-аминокислот.

Альфа-аминокислоты – кристаллические вещества, растворимые в воде. Многие из них обладают сладким вкусом. Это свойство нашло отражение в названии первого гомолога в ряду альфа-аминокислот – глицина, явившегося также первой альфа-аминокислотой, обнаруженной в природном материале.

Ниже приведена таблица с перечнем альфа-аминокислот:

Классификация аминокислот

Все встречающиеся в природе аминокислоты обладают общим свойством – амфотерностью (от греч. amphoteros – двусторонний), т.е. каждая аминокислота содержит как минимум одну кислотную и одну основную группы. Общий тип строения α-аминокислот может быть представлен в следующем виде:

Как видно из общей формулы, аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала R, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с α-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все α-амино- и α-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом свои специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью.

Классификация аминокислот разработана на основе химического строения радикалов, хотя были предложены и другие принципы. Различают ароматические и алифатические аминокислоты, а также аминокислоты, содержащие серу или гидроксильные группы. Часто классификация основана на природе заряда аминокислоты. Если радикал нейтральный (такие аминокислоты содержат только одну амино- и одну карбоксильную группы), то они называются нейтральными аминокислотами. Если аминокислота содержит избыток амино- или карбоксильных групп, то она называется соответственно основной или кислой аминокислотой.

Читайте так же:  Креатин во время тренировки

Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов (R-групп), т.е. способности их к взаимодействию с водой при физиологических значениях рН (близких к рН 7,0). Различают 5 классов аминокислот, содержащих следующие радикалы: 1) неполярные (гидрофобные); 2) полярные (гидрофильные); 3) ароматические (большей частью неполярные); 4) отрицательно заряженные и 5) положительно заряженные. В представленной классификации аминокислот (табл. 1.3) приведены наименования, сокращенные английские и русские обозначения и однобуквенные символы аминокислот, принятые в отечественной и иностранной литературе, а также значения изоэлектрической точки (рI) и молекулярной массы (М). Отдельно даются структурные формулы всех 20 аминокислот белковой молекулы.

Полярные, незаряженные R-группы

Отрицательно заряженные R-группы

Положительно заряженные R-группы

Перечисленные аминокислоты присутствуют в разных количественных соотношениях и последовательностях в тысячах белков, хотя отдельные индивидуальные белки не содержат полного набора всех этих аминокислот. Помимо наличия в большинстве природных белков 20 аминокислот, в некоторых белках обнаружены производные аминокислот : оксипролин, оксилизин, дийодтирозин, фосфосерин и фосфотреонин (последние две аминокислоты представлены в главе 2):

Первые две аминокислоты содержатся в белке соединительной ткани – коллагене, а дийодтирозин является основой структуры гормонов щитовидной железы. В мышечном белке миозине обнаружен также ε-N-метиллизин; в состав протромбина (белок свертывания крови) входит γ-карбоксиглутаминовая кислота, а в глутатионпероксидазе открыт селеноцистеин, в котором ОН-группа серина заменена на селен (Se):

Помимо указанных, ряд α-аминокислот выполняет важные функции в обмене веществ, хотя и не входит в состав белков, в частности орнитин, цитруллин, гомосерин, гомоцистеин, цистеинсульфиновая кислота, диоксифенилаланин и др.

Полезная информация об аминокислотах

В нашем Центре осуществляется определение 15 важнейших аминокислот.

Альфа-аминомасляная кислота повышает синтез белка, что способствует его восполнению при интенсивных занятиях спортом. Промежуточный метаболит окислительного распада треонина и метионина. Низкие уровни этой аминокислоты свидетельствуют о недостаточном приеме треонина или метионина, также это может быть связано с недостаточным поступлением в организм витамина В 6 .

Аланин играет главную роль в цикле преобразования аминокислот в глюкозу. Обладает иммуномодулирующим действием. Считается, что аланин можно эффективно использовать для увеличения концентрации глюкозы в крови перед стартом или после тренировки, когда это особенно необходимо атлету.

Аргинин является условно заменимой аминокислотой, т.е. он может быть синтезирован организмом из других аминокислот. Аргинин стимулирует процессы высвобождения в кровоток инсулина, глюкагона и гормона роста, обладает выраженным анаболическим эффектом, помогая залечивать раны и участвуя в образовании коллагена. Известна способность аргинина повышать иммунореактивность организма. Это свойство обусловлено влиянием на Т-лимфоциты иммунной системы. Помимо всего аргинин является предшественником креатина.

Аспарагин — амид аспарагиновой кислоты, заменимая аминокислота. В живых клетках присутствует в свободном виде и в составе белков (богаты аспарагином белки семян). Наряду с глутамином аспарагин — растворимое NH2-содержащее резервное соединение для биосинтеза белков у многих растений. Путем образования аспарагина из аспарагиновой кислоты в организме связывается токсический аммиак.

Аспарагиновая кислота — заменимая аминокислота. Входит в состав белков (кроме протаминов), играет важную роль в реакциях цикла мочевины и переаминирования, участвует в биосинтезе пуринов и пиримидинов, предшественник в биосинтезе незаменимых аминокислот метионина, треонина и лизина у растений и микроорганизмов. Декарбоксилированием аспарагиновой кислоты могут получаться альфа- и бета-аланины. Аспарагиновая кислота служит предшественником и первой ступенью распада аспарагина в обмене веществ.

Глутаминовая кислота не только может быть синтезирована в организме из других аминокислот, но и сама является главным предшественником для синтеза ряда важнейших аминокислот и обеспечивает обменные процессы. Путем химических преобразований из глутаминовой кислоты образуются глутамин, пролин, аргинин и глутатион. Является потенциальным источником энергии в организме. Глутаминовая кислота способствует концентрации внимания и может приниматься через некоторые промежутки времени по 1-3 г.

Глицин способствует синтезу других аминокислот и входит в состав структуры гемоглобина и цитохромов. В энергетическом плане является ключевым звеном в синтезе глюкагона – одного из основных факторов, влияющих на использование запасов гликогена мышц и печени.

Гистидин участвует в производстве красных и белых кровяных телец и применяется при анемии, лечении аллергических заболеваний, язв желудка и кишечника. Гистидин — исходное вещество при биосинтезе гистамина и биологически активных пептидов мышц (карнозина и анзерина).

Гидроксипролин образуется из пролина в результате посттрансляционного гидроксилирования пептидной цепи. Свободный гидроксипролин, освобождающийся во время деградации коллагена, не может повторно использоваться для синтеза этого белка. Поэтому большая часть эндогенного гидроксипролина, находящегося в биологических жидкостях, является продуктом распада различных форм коллагена.

Метионин является незаменимой аминокислотой – предшественником цистина и креатина. Метионин участвует в восстановлении тканей печени и почек и способствует выведению токсинов из организма. Эта аминокислота стимулирует повышение уровня антиоксидантов и участвует в жировом обмене, снижая содержание холестерина.

Читайте так же:  Витамины для волос от выпадения

Серин – одна из важнейших аминокислот, необходимых для производства клеточной энергии. Как и многие другие аминокислоты, стимулирует систему иммунитета организма. Некоторые исследователи считают, что серии необходимо принимать между приемами пищи, так как эта аминокислота способна увеличить уровень глюкозы в крови. Это особенно важно перед соревнованиями или после физической нагрузки в качестве компонента углеводной загрузки. На рынке спортивного питания появился весьма эффективный препарат фосфатидилсерин. Это вещество относится к классу так называемых фосфоацилглицеролов. Основное действие фосфатидилсерина связано с передачей нервных импульсов в головной мозг и, в частности, в гипоталамус. С возрастом продукция этого фактора снижается. Поэтому фосфатидилсерин часто используют для улучшения умственной работоспособности. Препарат фосфатидилсерин снижает уровень кортизола и поднимает таким образом анаболические процессы на новый уровень.

Таурин (ß-аминоэтансульфоновая кислота) — природная аминосульфоновая кислота. У позвоночных животных и человека встречается в головном и спинном мозге, периферических нервах, мышцах, печени, почках, крови, молоке. Амиды, образованные таурином и желчными кислотами (например, таурохолевая кислота), входят в состав желчи млекопитающих и обеспечивают эмульгирование и всасывание жиров. Таурин выводится из организма с мочой в свободном состоянии, а также в виде производных с гуанидином или карбаминовой кислотой. При попадании в кишечник таурин под действием микрофлоры распадается до неорганических сульфидов.

Треонин — незаменимая аминокислота, входит в состав всех природных белков, за исключением протаминов. Суточная потребность в ней у взрослого человека составляет 0,5 г, у детей до 7 лет — около 3 г. Треонин участвует в обезвреживании токсинов, предотвращает накопление жира в печени и является важным компонентом коллагена.

Альфа и бета аминокислоты

Химические свойства аминокислот

Реакции по карбоксильной группе

Декарбоксилирование карбоновых кислот легко протекает, если в a-положении к карбоксилу находится электроноакцепторная группа как, например, СООН (см. главу Дикарбоновые кислоты), NO2, CCl3 и другие. В аминокислотах таким электроноакцептором служит аммониевая группа NH3 + . Реакцию осуществляют при нагревании a-аминокислот в присутствии солей Cu(II) и поглотителей углекислого газа (Ba(OH)2).

В живых организмах этот процесс протекает под действием ферментов – декарбоксилазы и пиридоксальфосфата и приводит к образованию биогенных аминов.

В присутствии окислителей дезаминирование не останавливается на стадии образования амина, протекает окисление аминогруппы до иминогруппы и последующий гидролиз с образованием альдегида.

Этерификация аминокислот спиртами катализируется газообразным хлороводородом. Образующиеся при этом аммониевые соли сложных эфиров аминокислот превращают в нейтральные соединения, действуя на них органическими основаниями, например, триэтиламином.

Наличие двух функциональных групп в молекуле аминокислоты обусловливает реакцию межмолекулярного ацилирования с образованием амидов. Образующаяся связь называется пептидной, а соединения – пептидами или полипептидами. (см. Белки).

Отношение аминокислот к нагреванию

Аминокислоты с различным взаимным расположением амино- и карбоксильных групп при нагревании ведут себя различно. α-Аминокислоты димеризуются и образуют циклические продукты дикетопиперазины. При этом протекает взаимное ацилирование аминогруппы одной молекулы аминокислоты карбоксильной группой другой молекулы.

γ -Аминокислоты при нагревании превращаются в лактамы – продукты внутримолекулярного ацилирования аминогруппы карбоксилом.

β-Аминокислоты отщепляют молекулу аммиака и дают α,β-непредельные кислоты.

Замыкание β-лактамного цикла происходит при взаимодействии β-аминокислот с дициклогексилкарбодиимдом (ДЦК).

Нингидринная реакция (реакция Руэманна)

При кратковременном нагревании α-аминокислот с нингидрином в воде наблюдается изменение окраски раствора с бесцветного на фиолетовый за счет образования нингидринного пигмента (пурпура Руэманна). Эта качественная реакция используется для визуальной идентификации a-аминокислот на тонкослойных и бумажных хроматограммах.

α-Аминокислоты образуют с катионами металлов внутрикомплексные соли. Например, глицин реагирует со свежеосажденным гидроксидом меди, давая синий раствор глицината меди.

Подобно ариламинам ароматические аминокислоты алкилируются, ацилируются и диазотируются по аминогруппе. Аналогично другим замещенным карбоновым кислотам, ароматические аминокислоты превращаются в сложные эфиры и амиды по карбоксильной группе. Обратим внимание на некоторые специфические свойства антраниловой кислоты, позволяющие использовать ее в органическом синтезе. Так, она является исходным соединением в одном из самых удобных методов генерации дегидробензола. Диазотирование антраниловой кислоты алкилнитритами дает цвиттер-ионную соль диазония, которая термически или фотохимически разлагается с образованием дегидробензола.

Видео (кликните для воспроизведения).

В промышленности из антраниловой кислоты синтезируют индиго – синий кубовый краситель.

Источники


  1. Батмангхелидж Вода для здоровья / Батмангхелидж, Фирейдон. — М.: Попурри, 2008. — 544 c.

  2. Villanova Regimen sanitatis Salernitanum. Салернский кодекс здоровья / Villanova, Arnaldi De; Вилланова, Арнольд Де. — М.: Colonia, 1507. — 100 c.

  3. Железняк, Ю. Д. Основы научно-методической деятельности в физической культуре и спорте / Ю.Д. Железняк, П.К. Петров. — Москва: Огни, 2013. — 288 c.
Альфа и бета аминокислоты
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here