Амфотерные свойства аминокислот обусловлены

Важная и проверенная информация на тему: "амфотерные свойства аминокислот обусловлены" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Амфотерные свойства аминокислот обусловлены

4.3. Свойства аминокислот

Физические свойства . Аминокислоты – твердые кристаллические вещества с высокой температурой плавления. Хорошо растворимы в воде, водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:

Аминокислоты с одной карбоксильной группой и одной аминогруппой имеют нейтральную реакцию.

Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли как с кислотами (по группе NH2), так и со щелочами (по группе СООН):

С ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения

Химические свойства . Аминокислоты проявляют свойства оснований за счет аминогруппы и свойства кислот за счет карбоксильной группы, т.е. являются амфотерными соединениями. Подобно аминам, они реагируют с кислотами с образованием солей аммония:

Как карбоновые кислоты они образуют функциональные производные:

H 2 N–CH 2 –COOH + NaOH

H 2 N–CH 2 –COO – Na + + H 2 O

б) сложные эфиры

Кроме того, возможно взаимодействие амино- и карбоксильной групп как внутри одной молекулы (внутримолекулярная реакция), так и принадлежащих разным молекулам (межмолекулярная реакция).

Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона):

Заметим, что в искусственных условиях (вне организма) 2 различных аминокислоты могут образовать 4 изомерных дипептида (попробуйте представить их формулы).

Межмолекулярная реакция с участием трех α-аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д. Фрагменты молекул аминокислот, образующие пептидную цепь, называются аминокислотными остатками, а связь CO–NH — пептидной связью. Важнейшие природные полимеры – белки (протеины) – относятся к полипептидам, т.е. представляют собой продукт поликонденсации α-аминокислот (часть V, раздел 6.3).

—> В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 α-аминокислот (часть V, раздел 6.4.3).

Свойства аминокислот

Cвойства аминокислот можно разделить на две группы: химические и физические.

Химические свойства аминокислот

В зависимости от соединений, аминокислоты могут проявлять различные свойства.

Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли и с кислотами, и со щелочами.

Как карбоновые кислоты аминокислоты образуют функциональные производные: соли, сложные эфиры, амиды.

Взаимодействие и свойства аминокислот с основаниями:
Образуются соли:

NH2-CH2-COOH + NaOH

NH2-CH2-COONa + H2O

Натриевая соль + 2-аминоуксусной кислоты

Натриевая соль аминоуксусной кислоты (глицина) + вода

Взаимодействие со спиртами:

Аминокислоты могут реагировать со спиртами при наличии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир. Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.

NH2-CH2-COOH + CH3OH

NH2-CH2-COOCH3 + H2O.

Метиловый эфир / 2-аминоуксусной кислоты /

Взаимодействие с аммиаком:

Образуются амиды:

Взаимодействие аминокислот с сильными кислотами:

Получаем соли:

Таковы основные химические свойства аминокислот.

Физические свойства аминокислот

Перечислим физические свойства аминокислот:

  • Бесцветные
  • Имеют кристаллическую форму
  • Большинство аминокислот со сладким привкусом, но в зависимости от радикала (R) могут быть горькими или безвкусными
  • Хорошо растворяются в воде, но плохо растворяются во многих органических растворителях
  • Аминокислоты имеют свойство оптической активности
  • Плавятся с разложением при температуре выше 200°C
  • Нелетучие
  • Водные растворы аминокислот в кислой и щелочной среде проводят электрический ток

Редактировать этот урок и/или добавить задание и получать деньги постоянно* Добавить свой урок и/или задания и получать деньги постоянно

Добавить новость и получить деньги

Добавить анкету репетитора и получать бесплатно заявки на обучение от учеников

user->isGuest) »]) . ‘ или ‘ . Html::a(‘зарегистрируйтесь’, [‘/user/registration/register’], [‘class’ => »]) . ‘ , чтобы получать деньги $$$ за каждый набранный балл!’); > else user->identity->profile->first_name) || !empty(Yii::$app->user->identity->profile->surname))user->identity->profile->first_name . ‘ ‘ . Yii::$app->user->identity->profile->surname; > else echo ‘Получайте деньги за каждый набранный балл!’; > ?>—>

При правильном ответе Вы получите 2 балла

Отметьте верные свойства аминокислот

Выберите те ответы, которые считаете верными.

Добавление комментариев доступно только зарегистрированным пользователям

Lorem iorLorem ipsum dolor sit amet, sed do eiusmod tempbore et dolore maLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempborgna aliquoLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempbore et dLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempborlore m mollit anim id est laborum.

28.01.17 / 22:14, Иван Иванович Ответить +5

Lorem ipsum dolor sit amet, consectetu sed do eiusmod qui officia deserunt mollit anim id est laborum.

28.01.17 / 22:14, Иван ИвановичОтветить -2

Lorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing sed do eiusmod tempboLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod temLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempborpborrum.

Читайте так же:  Протеин для женщин для похудения

28.01.17 / 22:14, Иван Иванович Ответить +5

Химические свойства аминокислот

Общее описание

Аминокислоты являются производными карбоновых кислот с общей формулой NH2-R-COOH. R – углеводородный радикал, который также может содержать другие элементы. Чаще всего это сера или фосфор. Аминокислота может включать несколько аминогрупп.

Рис. 1. Строение аминокислот.

Соединения классифицируются по нескольким признакам. Основная классификация аминокислот представлена в таблице.

Признак

Описание

По количеству радикалов между функциональными группами

Один атом углерода между группами

Два атома углерода между группами

γ-аминокислоты и т.д.

Три атома углерода между группами

По строению радикала

Линейные или циклические без ароматических связей

Включают бензольное кольцо

Содержат группу -NH

По количеству функциональных групп

Включают две карбоксильные группы и одну аминогруппу

Включают одинаковое количество карбоксильных и аминных групп

Содержат несколько аминогрупп и одну карбоксильную группу

По физическим свойствам

Гидрофобные или неполярные

Не взаимодействуют с водой

Гидрофильные или полярные

Взаимодействуют с водой

По синтезу в организме

Синтезируются внутри организма

Поступают в готовом виде вместе с пищей

Образуются клетками, но не в достаточном количестве. Большая часть поступает в готовом виде

Рис. 2. Классификация аминокислот.

Названия аминокислот формируются из структурных или тривиальных наименований соответствующих кислот с приставкой «амино-». В начале названия указывается цифра, соответствующая номеру атома, у которого располагается аминогруппа. Нумерация атомов начинается от карбоксильной группы.

Аминокислоты – это кристаллические вещества с высокой температурой плавления и сладковатым вкусом. Аминокислоты хорошо растворяются в воде, но плохо растворяются в органических растворителях. При этом водные растворы аминокислот электропроводны.

Аминогруппа обуславливает основные свойства аминокислот, карбоксильная группа – кислотные свойства. Поэтому аминокислоты способны реагировать и с кислотами, и с основаниями. Свойства аминокислот представлены в таблице.

Реакция

Описание

Уравнение

Образуются амиды – производные карбоновых кислот

С раствором щёлочи

С раствором кислоты

Образуются сложные эфиры

При полном сгорании разлагаются на углекислый газ, воду и азот

При плавлении выделяется углекислый газ

Из аминокислот состоят белки, выполняющие в организме различные функции.

Рис. 3. Структуры белков.

Что мы узнали?

Аминокислота – кристаллическое соединение, имеющее сложную структуру. Молекула вещества включает карбоксильную и аминную группы. Поэтому вещество проявляет свойства оснований и кислот, вступая в реакцию с кислотами, основаниями, этерификации. Аминокислоты разлагаются при нагревании и образуют амиды при реакции с аммиаком. При полном сгорании разлагаются на углекислый газ, воду и азот.

Тест по теме

Оценка доклада

Средняя оценка: 4.7 . Всего получено оценок: 116.

Не понравилось? — Напиши в комментариях, чего не хватает.

Содержание

  1. Общее описание
  2. Свойства
  3. Что мы узнали?
    Тест по теме
  • Неорганические кислоты
  • Генетическая связь между классами неорганических веществ
  • Незаменимые аминокислоты
  • Заменимые и незаменимые аминокислоты
  • Заменимые аминокислоты Химические свойства аминокислот

По многочисленным просьбам теперь можно: сохранять все свои результаты, получать баллы и участвовать в общем рейтинге.

  1. 1. Наталия Дробот 149
  2. 2. Иоанн Стефановский 107
  3. 3. Соня Зверева 86
  4. 4. Оля Проскурина 85
  5. 5. Игорь Проскуренко 61
  6. 6. Батыр Джанаев 58
  7. 7. Аня Киотова 53
  8. 8. Сулейман Гурдов 51
  9. 9. Меня Нет 40
  10. 10. Наталья Колокольцева 37
  1. 1. Мария Николаевна 13,175
  2. 2. Лариса Самодурова 12,435
  3. 3. Liza 11,910
  4. 4. TorkMen 11,191
  5. 5. Кристина Волосочева 11,060
  6. 6. Лиса 10,895
  7. 7. Ekaterina 10,876
  8. 8. Влад Лубенков 10,700
  9. 9. Юлия Бронникова 10,650
  10. 10. Вячеслав 10,615

Самые активные участники недели:

[2]

  • 1. Виктория Нойманн — подарочная карта книжного магазина на 500 рублей.
  • 2. Bulat Sadykov — подарочная карта книжного магазина на 500 рублей.
  • 3. Дарья Волкова — подарочная карта книжного магазина на 500 рублей.

Три счастливчика, которые прошли хотя бы 1 тест:

  • 1. Наталья Старостина — подарочная карта книжного магазина на 500 рублей.
  • 2. Николай З — подарочная карта книжного магазина на 500 рублей.
  • 3. Давид Мельников — подарочная карта книжного магазина на 500 рублей.

Карты электронные(код), они будут отправлены в ближайшие дни сообщением Вконтакте или электронным письмом.

Аминокислоты — номенклатура, получение, химические свойства. Белки

Строение аминокислот

Аминокислоты — гетерофункциональные соеди­нения, которые обязательно содержат две функцио­нальные группы: аминогруппу — NH2 и карбоксиль­ную группу —СООН, связанные с углеводородным радикалом.Общую формулу простей­ших аминокислот можно за­писать так:

Так как аминокислоты со­держат две различные функ­циональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличают­ся от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.

Свойства аминокислот

Аминогруппа — NH2 определяет основные свой­ства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Читайте так же:  Как долго принимать креатин моногидрат

Группа —СООН (карбоксильная группа) опреде­ляет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты — это амфотерные орга­нические соединения. Со щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами- как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте всту­пает во взаимодействие с входящей в ее состав кар­боксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:

Так как аминокислоты в водных растворах ве­дут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концен­трацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разло­жением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависи­мости от радикала R— они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтети­ческие. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно полови­на из этих аминокислот относятся к незамени­мым, т. к. они не синтезируются в организме че­ловека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, ли­зин, треонин, цистеин, мети­онин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пи­щей. Если их количество в пище будет недостаточ­ным, нормальное развитие и функционирование орга­низма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии син­тезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин. Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденса­цию с выделением воды и образованием амидной группировки —NH—СО—, например:

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полимамидов.

К ним, кроме названного выше синтетического волок­на капрона, относят, напри­мер, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических во­локон пригодны аминокис­лоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды альфа-аминокислот называются пепти­дами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипепти­ды. В таких соединениях группы —NH—СО— на­зывают пептидными.

Изомерия и номенклатура аминокислот

Изомерия аминокислот определяется различ­ным строением углеродной цепи и положением аминогруппы, например:

Широко распространены также названия ами­нокислот, в которых положение аминогруппы обо­значается буквами греческого алфавита: α, β, у и т. д. Так, 2-аминобутановую кислоту можно на­звать также α-аминокислотой:

Способы получения аминокислот

Видео (кликните для воспроизведения).

В биосинтезе белка в живых организмах уча­ствуют 20 аминокислот.

Методы получения аминокислот

Аминокислоты чаще всего получают кислотным гидролизом белков и последующим разделением их смеси методами высоковольтного электрофореза или ионообменной хроматографии.

Синтезировать аминокислоты можно из галогенозамещенных кислот при взаимодействии с аммиаком. При этом обычно получаются рацемические смеси, которые разделяют ферментативным методом, чаще всего с использованием ацилазы из почек свиней. Предварительно рацемическую смесь переводят в N-ацильные производные, обрабатывая уксусным ангидридом, например:

Далее N-ацильные производные подвергают действию фермента ацилазы, отличающейся стереоспецифичностью и разлагающей ацильные производные 1-амино- кислот в 700 раз активнее. В результате получают смесь I-лейцина и N-ацетил-!)-лейцина, которые отделяют друг от друга на основе их различной растворимости и способности к кристаллизации.

Химические свойства аминокислот

Реакционные центры аминокислот.

Аминокислоты являются гетерофунк- циональными соединениями и вступают в реакции по реакционным центрам и карбоновых кислот (см. п. 9.2), и аминов (см. п. 7.4.2):

Некоторые свойства аминокислот обусловлены наличием дополнительных функциональных групп в боковом радикале (-ОН, -SH и др.).

Химические свойства аминокислот можно подразделить па следующие группы:

  • ? кислотпо-осповпые свойства и качественные реакции;
  • ? реакции нуклеофильного центра КГН2-группы;
  • ? реакции электрофильного центра СООН-группы;
  • ? свойства аминокислот как гетерофункциональных соединений.

Кислотно-основные свойства и качественные реакции

Амфотерные свойства аминокислот.

Поскольку в молекулах аминокислот имеются функциональные группы кислотного (-СООН) и основного (-NH2) характера, то они проявляют амфотерные свойства.

Наличие кислотного и основного центров в одной молекуле создает возможность образования внутренних солей — биполярных ионов. В составе биполярного иона карбоксильная группа присутствует в виде карбоксилат-аниона, аминогруппа — в виде аммонийного катиона. Биполярный ион называют также цвиттер-ионом (от нем. zwittcr — между), так как он является одновременно и анионом, и катионом:

Рис. 14.3. Изменение концентрации равновесных форм ионов в растворе аминокислот

в зависимости от pH среды:

1 — концентрация биполярных ионов; 2 — концентрация катионов; 3 — концентрация анионов

В водных растворах в зависимости от pH среды существует равновесие между биполярными ионами, катионами и анионами (рис. 14.3).

В сильнокислой среде (pH 1-2) преобладает катионная форма аминокислот, в сильнощелочной среде(pH 10-14) — анионная:

Значение pH, при котором концентрация биполярных ионов в растворе аминокислоты максимальная, а концентрации катионов и анионов минимальные и равны, называется изоэлектрической точкой (pi), Значение pi зависит и от характера боковых радикалов, наличия в нем групп, играющих роль дополнительных кислотных и основных центров. Каждая аминокислота имеет свое значение pi.

Читайте так же:  Креатин для мышечной массы

Величина pi зависит от рКа

ионогенных групп аминокислот:

где п — максимальное число положительных зарядов в полностью протониро- ванной форме аминокислоты.

Для карбоксильной группы при а-углеродном атоме рКа

аминокислот имеют значения 1,8-2,8, т.с. кислотные свойства у этих групп выражены сильнее, чем у незамещенных карбоновых кислот. Значения рКа а-аммонийных групп у про- теиногенных аминокислот также различны и в зависимости от их структуры составляют 8,8-10,6. Ионогенные группы боковых цепей имеют разные значения рКа в зависимости от их строения и силы кислотных либо основных центров в их составе.

Значения рКа

и pi протеиногенных а-аминокислот

Амфотерные свойства аминокислот обусловлены

4.3. Свойства аминокислот

Физические свойства . Аминокислоты – твердые кристаллические вещества с высокой т.пл., при плавлении разлагаются. Хорошо растворимы в воде, водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

Химические свойства . Аминокислоты проявляют свойства оснований за счет аминогруппы и свойства кислот за счет карбоксильной группы, т.е. являются амфотерными соединениями. Подобно аминам, они реагируют с кислотами с образованием солей аммония:

H 2 N–CH 2 –COOH + HCl ® Cl — [H 3 N–CH 2 –COOH] +

Как карбоновые кислоты они образуют функциональные производные:

H 2 N–CH 2 –COOH + NaOH ® H 2 N–CH 2 –COO — Na + + H 2 O

б) сложные эфиры

Кроме того, возможно взаимодействие амино- и карбоксильной групп как внутри одной молекулы (внутримолекулярная реакция), так и принадлежащих разным молекулам (межмолекулярная реакция).

Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп e -аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется e -капролактам (полупродукт для получения капрона):

Межмолекулярное взаимодействие трех a -аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д.

Фрагменты молекул аминокислот, образующие пептидную цепь, называются аминокислотными остатками, а связь CO–NH — пептидной связью.

Аминокислоты

Характеристики и физические свойства аминокислот

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, характеризующиеся высокими температурами плавления и разлагающиеся при нагревании. Они хорошо растворяются в воде. Данные свойства объясняются возможностью существование аминокислот в виде внутренних солей (рис. 1).

Рис. 1. Внутренняя соль аминоуксусной кислоты.

Получение аминокислот

Исходными соединениями для получения аминокислот часто служат карбоновые кислоты, в молекулу которых вводится аминогруппа. Например, получение их из галогензамещенных кислот

Кроме этого исходным сырьем для получения аминокислот могут служить альдегиды (1), непредельные кислоты (2) и нитросоединения (3):

Химические свойства аминокислот

Аминокислота как гетерофункциональные соединения вступают в большинство реакций, характерных для карбоновых кислот и аминов. Наличие в молекулах аминокислот двух различных функциональных групп приводит к появлению ряда специфических свойств.

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

Применение аминокислот

Аминокислоты, необходимые для построения организма, как человек, так и животные получают из белков пищи.

γ-Аминомасляная кислота используется в медицине (аминалон / гаммалон) при психических заболеваниях; на её основе создан целый ряд ноотропных препаратов, т.е. оказывающих влияние на процессы мышления.

[3]

ε-Аминокапроновая кислота также используется в медицине (кровоостанавливающее средство), а кроме того представляет собой крупнотоннажный промышленный продукт, использующийся для получения синтетического полиамидного волокна – капрона.

Антраниловая кислота используется для синтеза красителей, например синего индиго, а также участвует в биосинтезе гетероциклических соединений.

Примеры решения задач

Задание Напишите уравнения реакций аланина с: а) гидроксидом натрия; б) гидроксидом аммония; в) соляной кислотой. За счет каких групп внутренняя соль проявляет кислотные и основные свойства?
Ответ Аминокислоты часто изображают как соединения, содержащие аминогруппу и карбоксильную группу, однако с такой структурой не согласуются некоторые их физические и химические свойства. Строение аминокислот соответствует биполярному иону:

Запишем формулу аланина как внутренней соли:

Исходя из этой структурной формулы, напишем уравнения реакций:

Внутренняя соль аминокислоты реагирует с основаниями как кислота, с кислотами – как основание. Кислотная группа – N + H3, основная – COO — .

Читайте так же:  Л карнитин 1500 в капсулах
Задание При действии на раствор 9,63 г неизвестной моноаминокарбоновой кислоты избытком азотистой кислоты было получено 2,01 л азота при 748 мм. рт. ст. и 20 o С. Определите молекулярную формулу этого соединения. Может ли эта кислоты быть одной из природных аминокислот? Если да, то какая это кислота? В состав молекулы этой кислоты не входит бензольное кольцо.
Решение Напишем уравнение реакции:

Найдем количество вещества азота при н.у., применяя уравнение Клапейрона-Менделеева. Для этого температуру и давление выражаем в единицах СИ:

T = 273 + 20 = 293 K;

P = 101,325 × 748 / 760 = 99,7 кПа;

n(N2) = 99,7 × 2,01 / 8,31 × 293 = 0,082 моль.

По уравнению реакции находим количество вещества аминокислоты и её молярную массу.

Определим аминокислоту. Составим уравнение и найдем x:

14x + 16 + 45 = 117;

Из природных кислот такому составу может отвечать валин.

Для аминокислот характерна амфотерность

Амфотерность является основным физико-химическим свойством аминокислот.

Понятие амфотерность означает, что вещество сочетает в себе свойства как кислот, так и оснований. В водном растворе аминокислоты одновременно ведут себя как кислоты– доноры протонов и как основания– акцепторы протонов. Данное свойство аминокислот напрямую связано со амфотерными свойствами белков, благодаря которому они участвуют в регуляциикислотно-основного состояния крови.

Если общий заряд аминокислоты равен 0, то это ее состояние называют изоэлектрическим.

Величина рН, при которой заряд аминокислоты равен 0, называется изоэлектрической точкой(ИЭТ, pI). Значение изоэлектрической точки зависит от строения радикала аминокислоты:

§ ИЭТ большинства аминокислот располагается в диапазоне рН от 5,5 (фенилаланин) до 6,3 (пролин),

§ ИЭТ кислых аминокислот — для глутамата 3,2, для аспартата 2,8,

§ ИЭТ основных аминокислот — для гистидина 7,6, для аргинина 10,8, для лизина 9,7.

Зарядаминокислот зависит от величины рН среды и от строения их радикала.

При снижении концентрации ионов водорода в растворе (защелачивание среды) повышается их отрыв от аминогруппы и карбоксигруппы аминокислот. Иными словами, от аминокислоты уходит положительный заряд и она становится отрицательно заряженной. Когда рН снижается (закисление среды), то имеющиеся в растворе ионы Н + присоединяются к амино- и карбоксигруппам – заряд аминокислоты становится положительным.

Отправным пунктом для понимания причин появления заряда у конкретной аминокислоты является величина изоэлектрической точки. К уже сказанному необходимо добавить одну очень существенную вещь – изменение рН рассматривается относительно изоэлектрической точки. Если рН ниже ИЭТ – заряд аминокислоты становится положительным, если рН выше – отрицательным.

Дата добавления: 2015-06-27 ; просмотров: 622 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Физико-химические свойства аминокислот

Особенности строения аминокислотных молекул обусловливают ряд их уникальных свойств. Форма, в которой аминокислоты представлены в табл. 3.1, существует только в теории. В реальной действительности аминокислоты в клетке, биологической жидкости, живом природном материале всегда находятся в воде или хотя бы соприкасаются с водной средой — раствором.

В растворе СООН-группы диссоциируют, а 1МН7-группы принимают на себя протоны (Н

), благодаря свободной паре электронов на атоме азота (рис. 3.8). В результате молекулы аминокислот переходят в ионизированную форму, которая иначе называется биполярный ион, или zwitter- (от нем. zwitter — гибрид, гермафродит) ион.

Рис. 3.8. Образование биполярного иона

В зависимости от условий окружающей среды аминокислота может лишиться одного из своих зарядов.

Например, при подкислении среды (добавлении Н + ) диссоциация СО-ОН-групп будет подавляться и часть аминокислотных остатков перейдет в форму катиона (рис. 3.9).

Рис. 3.9. Титрование аминокислоты кислотой

Состояние, когда концентрации катионов и биполярных ионов становятся равными, характеризуют константой диссоциации СООН-группы, а численно выражают показателем рК,.

В щелочной среде (при добавлении ОН») погашаются положительные заряды на ионизированной NH2-rpynne, и аминокислота становится анионом (рис. 3.10).

Рис. 3.10. Титрование аминокислоты основанием

В этом случае также наступает состояние равновесия между биполярными ионами и анионами аминокислоты, характеризуемое константой диссоциации NH2-zpynnu и выражаемое численно рК2.

Графически переход ионизированных форм аминокислот от положительно заряженных (катионов) к отрицательно заряженным (анионам) показывают с помощью кривых титрования. Пример кривой титрования условной аминокислоты показан на рис. 3.11.

Рис. 3.11. Кривая титрования аминокислоты

В интервале между точками перехода от рК, до рК2 все аминокислоты находятся в состоянии биполярного иона и, в зависимости от строения радикала, могут иметь определенный заряд.

В зоне, расположенной левее от значения рК1? диссоциация СООН- груип полностью подавлена и аминокислоты находятся в виде катионов. В зоне, расположенной справа от значения рК2, полностью подавлена ионизация NH2-rpynn, поэтому аминокислоты существуют как анионы.

При определенном значении pH среды, разном для каждой аминокислоты, наступает состояние, когда число отрицательных и положительных зарядов становится равным, т.е. суммарный заряд молекулы будет нулевым. Такое состояние называют изоэлектрической точкой (ИЭТ).

Читайте так же:  Какой протеин лучше для набора

Численно изоэлектрическая точка характеризуется показателем pi, который рассчитывается как среднее арифметическое рК, и рК2для нейтральных аминокислот:

Для кислых и основных аминокислот при расчете изоэлектрической точки следует принимать во внимание значения констант диссоциации СООН- и NH2-zpynn боковых радикалов и соответствующие им значения рК3. Поэтому показатель pi для кислых аминокислот рассчитывается по формуле

Значение pi для основных аминокислот вычисляется следующим обра- зом:

Радикалы глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина, фенилалала- нина и триптофана неполярны. Поэтому в нейтральной среде суммарный заряд этих аминокислот равен нулю.

Радикалы остальных аминокислот полярны в некоторой степени из-за присутствия различных функциональных групп — ОН—, SH—, МН2—, СООН—

. В дальнейшем эти группы предопределяют многие свойства белков. Большое количество полярных групп придает белку устойчивую ионизированную форму и способствует хорошей растворимости. SH-rpyn- пы способствуют стабилизации третичной структуры белков. Спиртовые гидроксилы способны связывать небелковые компоненты. Именно через ОН-группы серина присоединяются фосфорные остатки в казеине.

Благодаря наличию в одной молекуле противоположных по своим химическим свойствам групп — NH2— и СООН—, аминокислоты обладают двойственным характером. Во-первых, проявляют свойства кислот: диссоциируют, образуют соли с основаниями (рис. 3.12).

Во-вторых, нейтрализуют кислоты с образованием солей (рис. 3.13).

[1]

Эти примеры свидетельствуют о типичном амфотерном характере аминокислот.

Рис. 3.12. Аминокислота проявляет свойства кислоты

Рис. 3.13. Аминокислота проявляет свойства основания

Обе функциональные группы аминокислот — и карбоксильная, и аминогруппа — могут давать свойственные им реакции: образование сложных эфиров, амидов, ангидридов и др., которые традиционно рассматриваются в курсе «Органическая химия». Такие реакции встречаются и в живой природе, но в большей степени характерны для различных лабораторных и промышленных синтезов. Однако для любого живого организма характерны реакции разрушения или переноса МН2-группы и разрушения СООН-группы.

Деструкция NH2-rpynnbi называется дезаминирование, сопровождается выделением NH3 и может протекать разными путями.

Окислительное дезаминирование — наиболее распространенный вариант. Преобладает у животных, растений и аэробов. При этом аминокислота преобразуется в кетокислоту (оксокислоту).

Рис. 3.14. Виды дезаминирования аминокислот:

а — окислительное; 6 — гидролитическое; в — восстановительное; г — внутримолекулярное

Гидролитическое дезаминирование происходит при участии воды с образованием сгшртокислоты (оксикислоты).

Восстановительное дезаминирование возможно в присутствии атомов водорода или в бескислородной среде.

Внутримолекулярное дезаминирование, как очевидно из рис. 3.14, реализуется за счет возможностей самой аминокислоты, с образованием двойной связи в радикале.

Важное значение имеют также реакции переаминирования — обмен NH,- группы с аминокислоты на карбонильный атом кетокислоты. Иными словами, аминокислота и кетокислота обмениваются своими радикалами (рис. 3.15). Благодаря реакциям переаминирования синтезируются замени- мые аминокислоты.

Рис. 3.15. Схема реакции переаминирования

Это лишь схемы процессов, которые могут протекать как в лаборатории, так и в природных условиях, но источники кислорода, водорода и воды при этом существенно различаются.

Разрушение СООН-группы называется декарбоксилирование. Одним из продуктов реакции всегда является С02.

Такие реакции очень распространены в природе. В результате декарбок- силирования образуются различные биогенные амины (рис. 3.16). Например, при декарбоксилировании Гис образуется гистамин (рис. 3.17), участвующий в аллергических реакциях.

Рис. 3-16. Схема декарбоксилирования аминокислоты

Рис. 3.17. Образование гистамина

Кадаверин (рис. 3.18) получил такое название, потому что впервые был обнаружен при разложении трупов (от лат. cadaver — труп). Содержится также в продуктах распада белков.

Рис. 3.18. Декарбоксилирование лизина

Видео (кликните для воспроизведения).

Примеры реакций дезаминирования, переаминирования и декарбокси- лирования есть и в различных пищевых производствах. Они особенно важны при использовании ферментов, бактериальных культур или изготовлении продуктов с длительным технологическим циклом. Например, созревание сыров всегда сопровождается образованием аминов, которые способствуют формированию характерной ароматической композиции каждого вида сыра. В целом в мягких сырах обнаружено больше аминов, чем в твердых. Присутствуют и биогенные амины, такие как тирамин, трип- тамин, кадаверин, гистидин.

Источники


  1. Горохов, В. А. Лечебно-сбалансированное питание-путь к здоровью и долголетию / В.А. Горохов, С.Н. Горохова. — М.: Попурри, 2006. — 320 c.

  2. Подхватилин, Н. В. Восстанавливающие психотехники. Диск №4. Аутогенная тренировка Я / Н.В. Подхватилин. — М.: ЭЛЬ-рекордс, 2012. — 884 c.

  3. Дальке, Рудигер Болезнь как язык души. Проблемы пищеварения. Проблемы сердца и органов кровообращения (комплект из 3 книг) / Рудигер Дальке , Роберт Хесль. — М.: ИГ «Весь», 2013. — 800 c.
Амфотерные свойства аминокислот обусловлены
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here