Аминокислот глицина аланина валина

Важная и проверенная информация на тему: "аминокислот глицина аланина валина" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Особенности обмена отдельных аминокислот

1.Превращение фенилаланина в тирозин катализирует:

а) фенилаланинтрансаминаза; б) фенилаланингидроксилаза;

в) тирозиназа; г) тирозингидроксилаза;

2.При фенилпировиноградной олигофрении в моче не увеличивается:

а) фенилаланин; б) фениллактат; в) фенилпируват;

г) фенилацетат; д) диоксифенилаланин

3.Никотинамид синтезируется из:

а) триптофана; б) тирозина; в) гистидина;

г) метионина; д) аргинина

4. Для синтеза карнитина используются:

а) лизин; б) метионин; в) глицин;

г) верно а и б; д) верно б и в

5.Из 3-фосфоглицерата синтезируется:

а) серин; б) глицин; в) валин;

г) аланин; д) лейцин

6.При алкаптонурии с мочой выделяется:

а) тирозин; б) фенилпируват; в) гомогентизинат;

г) фениллактат; д) фенилаланин

7.Непосредственный предшественник цистеина при его синтезе:

а) метионин; б) гомоцистеин; в) цистатионин;

г) цистин; д) S-аденозилгомоцистеин

8.При синтезе пуринового кольца используется:

а) валин; б) лейцин; в) серин;

г) глицин; д) лизин

9.Превращение тирозина в диоксифенилаланин катализирует:

а) фенилаланинтрансаминаза; б) фенилаланингидроксилаза;

в) тирозиназа; г) тирозингидроксилаза;

10.К альбинизму приводит дефект:

а) фенилаланинтрансаминазы; б) фенилаланингидроксилазы;

в) тирозиназы; г) тирозингидроксилазы;

11.Донор метильной группы в реакциях метилирования:

а) метионин; б) гомоцистеин; в) цистатионин;

г) Ѕ-аденозилметионин; д) аланин

12.Для синтеза креатина в печени используется:

а) глицин; б) аргинин; в) метионин;

г) верно а, б и в; д) верно а и в

13.Уровень индикана в крови повышается при нарушении всасывания:

а) лизина; б) триптофана; в) тирозина;

г) гистидина; д) метионина

14.При декарбоксилировании глутамата образуется:

а) α-кетобутират; б) β-оксибутират; в) α-кетоглутарат;

г) γ-аминобутират; д) ацетоацетат

15.При распаде тирозина образуется один из метаболитов ЦТК:

а) малат; б) фумарат; в) цитрат;

г) сукцинат; д) α-кетоглутарат

16.В синтезе пиримидинов используется:

а) аспартат; б) глутамат; в) аланин;

г) валин; д) цистеин

17.Нагрузку фенилаланином используют для определения дефекта:

а) тирозингидроксилазы; б) фенилаланингидроксилазы; в) тирозиназы;

г) фенилаланинтрансаминазы; д) диоксифенилаланиндекарбоксилазы

18.Причиной алкаптонурии является недостаточность:

а) тирозиназы; б) фенилаланингидроксилазы; в) тирозингидроксилазы;

г) гомогентизинатоксидазы; д) диоксифенилаланиндекарбоксилазы

19.Для синтеза глютатиона используются:

а) глицин; б) глутамат; в) цистеин;

г) верно а, б и в; д) верно а и в

20.В превращении серина в глицин переносчиком одноуглеродных групп, служит:

[2]

а) пиридоксаль; б) никотинамид; в) фолиевая кислота;

г) рибофлавин; д) пантотеновая кислота

21.При распаде глицина образуется:

г) верно а и в; д) верно а, б и в

22.Гомоцистинурия наблюдается при дефекте:

а) аденозилгомоцистеингидролазы; б) метиониладенозилтрансферазы;

в) цистатионинлиазы; г) цистатионинсинтетазы;

23.Для регенерации метионина из гомоцистеина необходимы витамины:

а) В1; б) В12; в) Вc; г) верно а и в; д) верно б и в

24.Для синтеза адреналина необходимы:

а) тирозин; б) аргинин; в) метионин;

г) верно а, б и в; д) верно а и в

25.Для синтеза гема используется:

а) аспартат; б) глицин; в) глутамин;

г) валин; д) цистеин

26.Меланин в организме синтезируется из:

а) фенилаланина; б) триптофана; в) тирозина;

г) аланина; д) глицина

27.Превращение диоксифенилаланина в ДОФамин катализирует:

а) фенилаланинтрансаминаза; б) фенилаланингидроксилаза;

в) гомогентизинатоксидаза; г) тирозингидроксилаза;

28.В метаболизме цистатионина участвует:

а) пиридоксаль; б) никотинамид; в) ретинол;

г) тиамин; д) рибофлавин

29.К тирозинозу приводит дефект фермента:

а) фенилаланинтрансаминазы; б) фенилаланингидроксилазы;

в) гомогентизинатоксидазы; г) фумарилацетоацетатгидролазы;

30.Фенилацетат, образующийся при фенилкетонурии, обезвреживается связываясь с:

а) аспартатом; б) глутаматом; в) глутамином;

г) валином; д) цистеином

31.γ-аминомасляная кислота образуется при декарбоксилировании:

а) аспартата; б) глицина; в) глутамина;

г) валина; д) глутамата

32.Цистатионинурия наблюдается при дефекте:

а) аденозилгомоцистеингидролазы; б) цистатионинсинтетазы;

в) цистатионинлиазы; г) метиониладенозилтрансферазы;

33.Синтез адреналина из норадреналина контролирует фермент:

а) фенилаланинтрансаминаза; б) фенилаланингидроксилаза;

в) фенилэтаноламин-N-метилтрансфераза; г) тирозингидроксилаза;

34.Переносит метильную группу при восстановлении гомоцистеина в метионин:

а) пиридоксаль; б) кобаламин; в) ретинол;

г) тиамин; д) рибофлавин

35. Серотонин образуется из:

а) фенилаланина; б) триптофана; в) тирозина;

г) аланина; д) глицина

36.Конечные продукты обмена тирозина:

а) фумарат; б) ацетоацетат; в) малат;

г) верно а и б; д) верно а, б и в

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Только сон приблежает студента к концу лекции. А чужой храп его отдаляет. 8819 —

| 7529 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Аминокислот глицина аланина валина

Аланин – одна из 20 основных аминокислот, соединенных в определенной последовательности пептидными связями в полипептидные цепи (белки). Относится к числу заменимых аминокислот, т.к. легко синтезируется в организме животных и человека из безазотистых предшественников и усвояемого азота.

Аланин входит в состав многих белков (в фиброине шелка до 40%), содержится в свободном состоянии в плазме крови.

Аланин — 2-аминопропановая или α-аминопропионовая кислота — с неполярным (гидрофобным) боковым алифатическим радикалом.

Читайте так же:  Как выбрать протеин для набора мышечной

Аланин – это органическое соединение в продуктах разложения белковых веществ, иначе называемое амидопропионовая кислота:

Аланин (Ала, Аlа, А) – ациклическая аминокислота СН3СН(NH2)СООН.

Аланин в живых организмах находится как в свободном состоянии, так и входит в состав белков, а также других биологически активных веществ, например, пантеоновой кислоты (витамин В3).

Аланин впервые выделен из фиброина шелка в 1888 г. Т. Вейлем, синтезирован А. Штреккером в 1850 г.

Суточная потребность организма для взрослого человека в аланине составляет 3 грамма.

Физические свойства

Аланин – представляет собой бесцветные ромбические кристаллы, температура плавления 315-316 0 С. Хорошо растворим в воде, плохо – в этаноле, не растворим в ацетоне, диэтиловом эфире.

Аланин – один из источников глюкозы в организме. Синтезируется из разветвленных аминокислот (лейцин, изолейцин, валин).

Химические свойства

Аланин – типичная алифатическая α-аминокислота. Аланину свойственны все химические реакции, характерные для альфа-амино- и альфа-карбоксильных групп аминокислот (ацилирование, алкилирование, нитрование, этереификации и др.). Важнейшее свойства аминокислот – взаимодействие их между собой с образованием пептидов.

Биологическая роль

Главные биологические функции аланина – это поддержание азотистого баланса и постоянного уровня глюкозы в крови.

Аланин принимает участие в детоксикации аммиака при больших физических нагрузках.

Аланин вовлекается в углеводный обмен при снижении поступления глюкозы в организм. Аланин также переносит азот из периферийных тканей в печень для его выведения из организма. Принимает участие в детоксикации аммиака при больших физических нагрузках.

[1]

Аланин снижает риск развития камней в почках; является основой нормального обмена веществ в организме; способствует борьбе с гипокликемией и накоплению гликогена печенью и мышцами; содействует смягчению колебаний уровня глюкозы в крови между приемами пищи; предшествует образованию оксида азота, который расслабляет гладкие мышцы, в том числе коронарных сосудов, улучшает память, сперматогенез и др. функции.

Повышает уровень энергетического обмена, стимулирует иммунитет, регулирует уровень сахара в крови. Необходим для поддержания тонуса мышц и адекватной половой функции.

Значительная часть азота аминокислот переносится в печень из других органов в составе аланина. Многие органы выделяют в кровь аланин.

Аланин является важным источником энергии для мышечных тканей, головного мозга и центральной нервной системы, укрепляет иммунную систему путем выработки антител. Активно участвует в метаболизме сахаров и органических кислот. Аланин нормализует метаболизм углеводов.

Аланин является составной частью пантотеновой кислоты и коэнзима А. В составе фермента аланинаминотрансфераза в печени и других тканях.

Аланин – аминокислота, входящая в состав белков мышечной и нервной ткани. В свободном состоянии находится в тканях мозга. Особенно много аланина содержится в крови, оттекающей от мышц и от кишечника. Из крови аланин извлекается в основном печенью и используется для синтеза аспарагиновой кислоты.

Аланин может быть сырьем для синтеза глюкозы в организме. Это делает его важным источником энергии и регулятором уровня сахара в крови. Падение уровня сахара и недостаток углеводов в пище приводит к тому, что мышечный протеин разрушается, и печень превращает полученный аланин в глюкозу, чтобы выровнять уровень глюкозы в крови.

При интенсивной работе в течение более одного часа потребность в аланине возрастает, поскольку истощение запасов гликогена в организме приводит к расходу этой аминокислоты для их пополнения.

При катаболизме аланин служит переносчиком азота из мышц в печень (для синтеза мочевины).

Аланин способствует формированию сильной и здоровой мускулатуры.

Основной пищевой источник аланина- мясной бульон, белки животного и растительного происхождения.

Природные источники аланина:

желатин, кукуруза, говядина, яйца, свинина, рис, молочные продукты, бобы, сыр, орехи, соя, пивные дрожжи, овес, рыба, птица.

С избыточным уровнем аланина и пониженным уровнем тирозина и фенилаланина развивается синдром хронической усталости.

Недостаток его приводит к повышению потребности в разветвленных аминокислотах.

Области применения аланина:

доброкачественная гиперплазия предстательной железы, поддержание концентрации сахара в крови, источник энергии, гипертоническая болезнь.

В медицине аланин используется как аминокислота для парентерального питания.

В мужском организме аланин содержится в железистой ткани и в секрете предстательной железы. По этой причине распространена точка зрения, что ежедневный прием аланина в виде пищевой добавки помогает предотвратить развитие доброкачественной гиперплазии предстательной железы, или аденомы простаты.

БАДы

Простакс

Натуральный комплекс растительного происхождения, компоненты которого благотворно влияют на состояние предстательной железы и мужскую репродуктивную систему в целом, подобраны с учетом биологической совместимости и физиологических процессов мужского организма, служат для профилактики развития аденомы простаты, способствуют нормализации работы мочевыделительной системы.

Простакс поддерживает полноценную репродуктивную функцию мужчин, в том числе сперматогенез, а также нормальную работу мочевыделительной системы. Способствует восстановлению клеточных структур железистой ткани, поддерживает баланс мужских половых гормонов. Повышает защитные силы организма, иммунитет, работоспособность.

При гипертонии аланин в сочетании с глицином и аргинином позволяет уменьшить атеросклеротические изменения в сосудах.

В бодибилдинге принято принимать аланин в дозировке 250-500 миллиграмм непосредственно перед тренировкой. Прием аланина в виде раствора позволяет организму усваивать его практически мгновенно, что дает дополнительные преимущества во время тренировок и при наборе мышечной массы.

Читайте так же:  Чем отличается карнитин от л карнитина

Алгоритм решения задачи №13

Читайте также:

  1. D) комплекс проблем общемирового характера, от решения которых зависит судьба человеческой цивилизации.
  2. D) принятия решения о ликвидации учредителями или собственником
  3. I. Постановка задачи
  4. I. РАЗРАБОТКА АЛГОРИТМОВ. ГРАФИЧЕСКОЕ ИЗОБРАЖЕНИЕ (БЛОК-СХЕМЫ) И СЛОВЕСНАЯ ЗАПИСЬ АЛГОРИТМОВ
  5. I. Цели и задачи БЖД. Основные понятия.
  6. II СИТУАЦИОННЫЕ ЗАДАЧИ ПО ЧАСТНОЙ ГИСТОЛОГИИ
  7. II. Межличностные стили разрешения конфликтов
  8. II. Основные задачи службы
  9. II. Решение задачи с ограничениями.
  10. II. Цели и задачи курса
  11. III. Нарушения законодательства о ценных бумагах при принятии Советом директоров АО “Шахта “Воргашорская”” решения о дополнительном выпуске акций.
  12. O Поиск возможного решения сложных задач.

Алгоритм решения задачи № 4

Алгоритм решения задачи № 1

Алгоритм решения типовых задач

Какая последовательность аминокислот зашифрована в следующем участке ДНК: ГЦАТТТАГАТГАААТЦАА?

ДАНО:

· Структура участка ДНК

ОПРЕДЕЛИТЬ:

· Последовательность аминокислот в полипептиде.

РЕШЕНИЕ:

ДНК: ГЦА Т Т Т АГА ТГА ААТ ЦАА

И-РНК: ЦГУ ААА УЦУ АЦУ УУА ГУУ

ПОЛИП.: АЛА-ГЛИ- ЦИС-ФЕН-ТРИ- АСП

ОТВЕТ:

Если участок ДНК представлен следующей последовательностью нуклеотидов ГЦАТТТАГАТГАААТЦАА, то полипептид будет состоять из аминокислот: аланина, глицина, цистеина, фенилаланина, триптофана и аспарагина.

ТЕОРЕТИЧЕСКОЕ ОБОСНОВАНИЕ:

Задача на этапы реализации генетической информации: транскрипцию-матричный синтез и-РНК, трансляцию- передачу этой информации в рибосому путем генетического кода.

Видео (кликните для воспроизведения).

Полипептид состоит из следующих аминокислот: валин – аланин – глицин – лизин – триптофан – валин – серин – глутаминовая -указанный полипептид.

ДАНО:

ОПРЕДЕЛИТЬ:

· Структуру участка ДНК

РЕШЕНИЕ:

полипептид: вал – ала – гли – лиз – три – вал – сер — глу

и-РНК: ААА –ГУУ -УГГ-УУУ-ГУУ-АЦГ-ЦГУ-АГЦ

ДНК: ТТТ- ЦАА- АЦЦ-ААА-ЦАА-ТГЦ-ГЦА-ТЦГ

ААА- ГТТ- ТГГ- ТТТ- ГТТ-АЦГ-ЦГТ-АГЦ

ОТВЕТ:

Если полипептид представлен следующей последовательностью аминокислот валин – аланин – глицин – лизин – триптофан – валин – серин – глутаминовая кислота, то структура участка ДНК, кодирующего данный полипептид, следующая:

ТТТ- ЦАА- АЦЦ-ААА-ЦАА-ТГЦ-ГЦА-ТЦГ

ААА- ГТТ- ТГГ- ТТТ- ГТТ-АЦГ-ЦГТ-АГЦ

ТЕОРЕТИЧЕСКОЕ ОБОСНОВАНИЕ:

Для решения данной задачи следует использовать явление обратной трансляции, что позволяет получить структуру и-РНК. Первую цепь ДНК получаем, используя обратную транскрипцию, вторую цепь строим по принципу комплементарности.

Известно, что определенный ген эукариотической клетки содержит 4 интрона (два по 24 нуклеотида и два по 36 нуклеотидов) и 3 экзона (два по 120 нуклеотидов и один 96 нуклеотидов). Определите: количество нуклеотидов в м-РНК; количество кодонов в м-РНК; количество аминокислот в полипептидной цепи; количество т-РНК, участвующих в трансляции.

ДАНО:

· 3 экзона (2 по 120 и 1 по 96)

· 4 интрона (2 по 24 и 2 по 36)

ОПРЕДЕЛИТЬ:

· Количество нуклеотидов в м-РНК

· Количество кодонов в м-РНК

· Количество аминокислот в полипептидной цепи

· Количество т-РНК, участвующих в трансляции

РЕШЕНИЕ:

· Определим количество нуклеотидов в проматричной РНК, так как она является слепком с гена, который ген состоит из суммы экзонной и интронной частей.

2×120 + 1× 96 + 2 × 24 + 2 × 36 = 456

· определим количество нуклеотидов в м-РНК, удалив интроны

456 – (2 × 24 + 2 × 36) = 336

· определим количество кодонов в м-РНК, используя свойство триплетности генетического кода

· определим количество аминокислот в полипептидной цепи, используя принцип коллинеарности

112 кодонов = 112 аминокислот

· определим количество т-РНК, участвующих в трансляции, учитывая что одна молекуоа т-РНК доставляет в рибосому одну молекулу аминокислоты

112 аминокислот = 112 т -РНК

ОТВЕТ:

Если ген состоит из 4 интрона (2 по 24 нуклеотида и 2 по 36 нуклеотидов) и 3 экзона (2 по 120 нуклеотидов и 1 по 96 нуклеотидов), то:

— количество нуклеотидов в м-РНК – 336;

— количество кодонов в м-РНК – 112;

— количество аминокислот в полипептидной цепи – 112;

— количество т-РНК, участвущих в трансляции – 112.

ТЕОРЕТИЧЕСКОЕ ОБОСНОВАНИЕ:

Данная задача на этапы реализации генетической информации. Первым этапом является транскрипция, в результате проведения которой мы получаем про-м-РНК. Вторым этапом реализации является процессинг – вырезание несмысловой части про-м-РНК и получение цепи матричной РНК. Третьим этапом является трансляция в рибосомах и получение полипептидной цепи. Для определения количества аминокислот в цепи используем такие свойства генетического кода, как коллинеарность и триплетность.

Дата добавления: 2015-04-24 ; Просмотров: 7541 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

АМИНОКИСЛОТЫ

Белки — высокомолекулярные природные полимеры, состоящие из аминокислотных остатков, соединенных пептидной связью; являются главной составной частью живых организмов и молекулярной основой процессов жизнедеятельности.

В природе известно более 300 различных аминокислот, но только 20 из них входят в состав белков человека, животных и других высших организмов. Каждая аминокислота имеет карбоксильную группу, аминогруппув α-положении (у 2-го атома углерода) и радикал(боковую цепь), отличающийся у различных аминокислот. При физиологическом значении рН (

7,4) карбоксильная группа аминокислот обычно диссоциирует, а аминогруппа протонируется.

Читайте так же:  Прямое и непрямое дезаминирование аминокислот

Все аминокислоты (за исключением глицина) содержат асимметричный атом углерода (т. е. такой атом, все четыре валентные связи которого заняты различными заместителями, он называется хиральныи центром), поэтому могут существовать в виде L- и D-стереоизомеров (эталон – глицериновый альдегид):

Для синтеза белков человека используются только L-аминокислоты. В белках с длительным сроком существования L-изомеры медленно могут приобретать D-конфигурацию, причем это происходит с определенной, характерной для каждой аминокислоты скоростью. Так, белки дентина зубов содержат L-аспартат, который переходит в D-форму при температуре тела человека со скоростью 0,01% в год. Поскольку дентин зубов практически не обменивается и не синтезируется у взрослых людей в отсутствие травмы, по содержанию D-аспартата можно установить возраст человека, что используется в клинической и криминалистической практике.

Все 20 аминокислот в организме человека различаются по строению, размерам и физико-химическим свойствам радикалов, присоединённых к α-углеродному атому.

Структурные формулы 20-ти протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот:

В последнее время для обозначения аминокислот используют однобуквенные обозначения, для их запоминания используется мнемоническое правило (четвертый столбец).

Глицин Gly G Glycine Гли
Аланин Ala A Alanine Ала
Валин Val V Valine Вал
Изолейцин Ile I Isoleucine Иле
Лейцин Leu L Leucine Лей
Пролин Pro P Proline Про
Серин Ser S Serine Сер
Треонин Thr T Threonine Тре
Цистеин Cys C Cysteine Цис
Метионин Met M Methionine Мет
Аспарагиновая кислота Asp D asparDic acid Асп
Аспарагин Asn N asparagiNe Асн
Глутаминовая кислота Glu E gluEtamic acid Глу
Глутамин Gln Q Q-tamine Глн
Лизин Lys K before L Лиз
Аргинин Arg R aRginine Арг
Гистидин His H Histidine Гис
Фенилаланин Phe F Fenylalanine Фен
Тирозин Tyr Y tYrosine Тир
Триптофан Trp W tWo rings Три

Существуют разные классификации аминокислот. Одна из них основана на характеристике интенсивности молекулярного взаимодействия бокового радикала с водой.

1. Гидрофобные (неполярные) (гли, ала, вал, лей, про, иле, три, фен).

2. Гидрофильные (полярные):

а) незаряженные (сер, тре, цис, асн, глн, тир*, мет*);

— отрицательно заряженные (глу, асп);

— положительно заряженные (лиз, арг, гис).

*некоторые источники относят тир и мет к гидрофобным аминокислотам.

Гидрофильные вещества интенсивно взаимодействуют с молекулами воды, они содержат полярные химические связи. Гидрофобность – это физическое свойство молекулы, которая «стремится» избежать контакта с водой. Гидрофобные молекулы обычно неполярны и «предпочитают» находиться среди других нейтральных молекул и неполярных растворителей. Гидрофильность и гидрофобность являются проявлением сил Ван-дер-Ваальса (группа слабых взаимодействий). Эти взаимодействия в основном определяют силы, ответственные за формирование пространственной структуры биологических макромолекул.. Пространственная структура воды стремится вытеснить гидрофобные группы, нарушающие сеть из связанных водородными связями молекул воды. Такое выталкивание из водного раствора и называют гидрофобным взаимодействием. Известно, что биологические биополимеры функционируют в водном окружении и именно наличие гидрофобных связей в значительной мере определяет форму, которую приобретает макромолекула.

Можно классифицировать аминокислоты по строению радикала:

1. Алифатические (гли, ала, вал, лей, илей).

2. Гидроксиаминокислоты (сер, тре).

3. Дикарбоновые (асп, глу).

4. Амиды дикарбоновых кислот (асн, глн).

5. Серосодержащие (мет, цис).

6. Циклические (фен, тир, три, гис).

7. Диаминомонокарбоновые (лиз, арг).

8. Иминокислота (про).

В состав белков человека входит 19 аминокислот и 1 циклическая иминокислота — пролин, имеющая иминогруппу -NH-. Роль гидрофобного радикала в этой молекуле играет насыщенная алифатическая трехуглеродная цепь, образующая 5-членный цикл между α-углеродным атомом и иминогруппой:

Некоторые белки содержат аминокислоты с модифицированными радикалами, отсутствующие в других белках. Так, в полипептидную цепь коллагена входит гидроксилизин, эластина и коллагена — гидроксипролин. Факторы свертывания крови протромбин, проконвертин, белки костной ткани остеокальцин, сиалопротеин содержат γ-карбоксиглутаминовую кислоту:

Гидроксилизин Гидроксипролин γ-Карбоксиглутаминовая кислота

Модификация радикалов таких аминокислот обычно происходит уже после включения их в полипептидную цепь, т.е. на постсинтетическом периоде.

Существует еще одна классификация аминокислот, по способности организма синтезировать их из предшественников:

Незаменимые для человека: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, аргинин (незаменима для детей), гистидин.

Заменимые для человека: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.

Мнемоническое правило для запоминания заменимых и незаменимых аминокислот:

Фенилаланин Валин Метионин
Лизин Лейцин Треонин
Аргинин* Изолейцин
Гистидин Триптофан

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Да какие ж вы математики, если запаролиться нормально не можете. 8431 —

| 7333 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Аминокислот глицина аланина валина

Благодаря способности аминокислот к поликонденсации образуются полиамиды – белки, пептиды, а также энант, капрон и нейлон. При поликонденсации ɛ-аминокапроновой кислоты получается полимер капрон. Из капроновой смолы получают не только волокна, но и пластмассовые изделия.

Энант, капрон и нейлон применяются в промышленности при производстве корда, прочных тканей, сетей, канатов, веревок, трикотажных и чулочных изделий.

Аминокислоты широко применяются в медицинской практике в качестве лекарственных средств.

Читайте так же:  Продукты богатые л карнитином

Аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций, их используют для питания больных.

Из полиаминокислот получают хороший материал для хирургии.

Аргинин в сочетании с аспартатом или глутаматом помогает при заболевании печени.

Аспарагиновая кислота способствует повышению потребления кислорода сердечной мышцей. В кардиологии применяют панангин – препарат, содержащий аспартат калия и аспартат магния. Панангин применяют для лечения различного рода аритмий, а также ишемической болезни сердца.

В медицинских учреждениях аминокислоты применяются в качестве парентерального питания пациентов с заболеваниями желудочно-кишечного тракта (язва желудка), при лечении болезней печени, ожогов, малокровия, при нервно-психических заболеваниях.

Глутаминовая кислота используется в детской психиатрии для лечения слабоумия и последствий родовых травм, при нарушениях мозгового кровообращения после инсульта, при атеросклерозе мозговых сосудов, потере памяти.

Гистидин иногда применяют для лечения больных гепатитами, язвенной болезнью желудка и двенадцатиперстной кишки.

Глицин является медиатором торможения в ЦНС. В медицинской практике применяется для лечения алкоголизма. Производное глицина – бетаин улучшает процессы пищеварения.

Метионин и его активные производные используются в лечении и профилактике болезней печени. Метионин защищает организм при отравлении бактериальными эндотоксинами и некоторыми другими ядами, в связи с этим используется для защиты организма от токсикантов окружающей среды.

Некоторые аминокислоты используются в качестве самостоятельных лекарственных средств (аргинин, цистеин, ароматические аминокислоты).

Аминокислоты в сельском хозяйстве применяются преимущественно в качестве кормовых добавок. Многие растительные белки содержат недостаточное количество белков. Лизин, лейцин, метионин, треонин, триптофан добавляют в корма сельскохозяйственных животных.

Аминокислоты метионин, глутаминовая кислота и валин применяются для защиты растений от болезней, а аланин и глицин, обладающий гербицидным действием, используется для борьбы с сорняками.

Аминокислоты используются в микробиологической промышленности для приготовления культуральных сред и как реактивы.

В пищевой промышленности аминокислоты применяются в качестве вкусовых добавок.

Наиболее важны добавки лизина, триптофана и метионина к пищевым продуктам, неполноценным по содержанию этих аминокислот.

Добавка глутаминовой кислоты и ее солей к ряду продуктов придает им приятный мясной вкус, что часто используют в пищевой промышленности.

Натриевая соль глутаминовой кислоты (глутамат натрия) известна как «пищевая добавка E621» или «усилитель вкуса».

Глутаминовая кислота является важным компонентом при замораживании и консервировании.

Благодаря присутствию глицина, метионина и валина, во время термической обработки продуктов питания удается получить специфические ароматы хлебобулочных и мясных изделий.

Аминокислоты цистеин, лизин и глицин используются в качестве антиоксидантов, стабилизирующих ряд витаминов, например аскорбиновую кислоту; замедляющих пероксидное окисление липидов.

Глицин применяется при производстве безалкогольных напитков и приправ.

Аминокислоты также являются компонентами спортивного питания (в изготовлении которого применяется, как правило, валин, лейцин, изолейцин, аланин, лизин, аргинин и глутамин), использующегося спортсменами, а также людьми, занимающимися бодибилдингом, фитнесом

В химической промышленности введение в такие аминокислоты, как глутаминовая или аспарагиновая кислоты, гидрофобных группировок дает возможность получать поверхностно-активные вещества (ПАВ), широко используемые в синтезе полимеров, а также при производстве моющих средств, эмульгаторов, добавок к моторному топливу.

I. Моноаминокарбоновые(Глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин)

II. Моноаминодикарбоновые (Аспарагиновая ,Глутаминовая)

III. Диаминомонокарбоновые(лизин, аргинин)

IV. Оксиаминокислоты(содержащие ОН-гр(серин, треонин))

V. Серосодержащие(цистеин, метионин)

VI. Ароматические(фенилаланин, тирозин)

VII. Гетероциклические(триптофан, гистидин)

Особое место среди гетероциклических a-аминокислот занимают пролин и его гидроксипроизводные, являющиеся иминокислотами. В них a-аминокислотный фрагмент входит только в состав пирролидинового цикла(пролин, гидроксипролин)

АК — это гетерофункциональные органические соединения, вступающие в реакции, характерные для карбоксильных групп, аминогрупп, и проявляющие ряд специфических биохимических свойств.

Свойств.

1. Как амфолиты АК образуют соли при взаимодействии с кислотами и основаниями. [аланин с NaOH= натриевая соль аланина; с HCl= солянокислый аланин, (АК5)]

2. Реакция декарбоксилирования АК — это ферментативный процесс образования биогенных аминов из соответствующих a-АК. Декарбоксилирование происходит с участием фермента — декарбоксилазы и кофермента (KoF) — перидоксаль фосфата. [серин= этаноламин+ угл. газ, (АК7)] Этаноламин участвует в синтезе фосфолипидов.

[гистидин= гистамин+ угл. газ, (АК8)] Гистамин является медиатором аллергических реакции организма. При декарбоксилированииглутаминовой АК образуется ГАМК (гамма-аминомасляная кислота), которая является медиатором торможения нервной системы.

Реакция дезаминирования — эта реакция является процессом удаления аминогруппы путем окислительного, восстановительного, гидролитического или внутримолекулярного дезаминирования.

Переаминирование или трансаминирование АК — это путь синтеза необходимых АК из a-кетокислот.

Последовательность a-АК в составе пептидов или белков определяет их первичную структуру. Если полипептид содержит менее 100 остатков АК, то его называют пептид, более — белок.

В 1950г. Полинг и Корн показали, что наиболее выгодной конформацией полипептидной цепи является правозакрученная a-спираль.

Основной вклад в закрепление этой конформации цепи вносят водородные связи, формирующиеся между параллельными участками пептидных групп.

Известна другая вторичная структура белка: b-структура в виде складчатого листа. Кроме водородных связей вторичная структура стабилизуется дисульфидными мостиками по месту цистеиновых остатков.

Третичная структура является более сложной пространственной организацией макромолекулы, которая стабилизируется водородной связью, дисульфидными мостиками, электростатическими взаимодействиями и силами Ван-дер-Ваальса.

По третичной структуре белки делят на:

— глобулярные — для них характерна a-спиральная структура, уложенная в пространстве в виде сферы – глобулы (пр. яичный белок, фермент — глобин в составе гемоглобина);

Читайте так же:  Норма креатина в моче

— фибриллярные — для них характерна b-структура.

Четвертичная структура известна для некоторых белков, выполняющих важные физиологические функции.

Доказано, что являться переносчиком кислорода гемоглобин может только при наличии четвертичной структуры глобина.

В последнее время аминокислоты и их производные нашли широкое применение в лечебной практике, напр., метионин – в лечении ряда заболеваний печени, глутаминовая кислота – в лечении некоторых поражений мозга. Наконец, ряд аминокислот и продукты их метаболизма оказывают регулирующее влияние на многие физиологические функции организма.

Билет 2

1)Электролитическая диссоциация – процесс распада электролита на ионы при его растворении или плавления.

Диссоциация в растворах:

Диссоциация на ионы в растворах происходит в следствии взаимодействия растворенного вещества с растворителем: по данным спектроскопических методов, это взаимодействие носит в значительной мере химический характер. Наряду с сольватирующей способностью молекул растворителя определяющую роль в электролитической диссоциации играет также макроскопическое свойство растворителя – его диэлектрическая проницаемость.

Диссоциация при плавлении:

Под действием высоких температур ионы кристаллической решетки начинают совершать колебания, кинетическая энергия повышается, и наступит такой момент ( при температуре плавления вещества), когда она превысит энергию взаимодействия ионов. Результатом этого является распад вещества на ионы.

Закон разведения Оствальда: Степень диссоциации слабых бинарных электролитов обратно пропорциональна корню квадратному из их концентрации или прямо пропорциональна корню квадратному из разведения:

K=Ca 2 /1-α, K=Ca 2 =>α=±√K/C

Теория сильных электролитов:

[3]

Сильные электролиты – химические соединения, молекулы которых в разбавленных растворах практически полностью диссоциированы на ионы. Степень диссоциации таких электролитов близка к 1. К сильным электролитам относятся многие неорганические соли, некоторые неорганические кислоты и основания в водных растворах, а также растворителях, обладающих высокой диссоциирующей способностью (спирты амиды и др.). Примеры сильных электролитов: некоторые кислоты (HClO4, HMnO4, H2SO4, HCl, HBr, HJ) , гидроксиды щелочных и щелочноземельных металлов (NaOH, KOH, Ba(OH)2, большинство солей.

Кислотно-основное равновесие – относительное постоянство соотношения кислота – основание внутренней среды живого организма, является составной частью гомеостаза. Кислотно-основное равновесие, обеспечивающее постоянство значении рН водных растворов организма, необходимое для нормального протекания биохимических процессов, обеспечиваются буферными системами жидкостей организма.

Согласно протолитической теории Бернстеда-Лоури, кислотами называют вещества, отдающие протоны, а основаниями – вещества, принимающие протоны. Протон не может существовать в растворе самостоятельно, он должен быть принят основанием, поэтому, чтобы кислота могла отдать протон, необходимо присутствие основания, к которому протон переходит. Таким образом, возникают кислотно-основные пары, которые называют сопряженными.

Константа диссоциации воды, равная произведению концентрации протонов гидроксид-ионов, называется ионным произведением воды.

Водородный показатель (pH)-количественная мера характеристика кислотности среды, равная отрицательному десятичному логарифму концентрации свободных ионов водорода в растворе

Колометрический метод определения pH-в основном сводится к подбору ряда индикаторов с различным значением pH, зона перемены окраски которая могла бы охватывать значения рН в пределах от 0 до 14

Сильные электролиты

­– все кислоты и основания, константы ионизации которых больше 10 –2 .

В водных растворах концентрации ионов Н + и ОН – взаимосвязаны выражением ионного произведения воды

[H + ] × [OH – ] = 10 –14

Концентрации ионов Н + (ОН – ) и, следовательно, рН растворов слабых кислот (оснований) определяется не только концентрацией раствора, но и константой ионизации кислоты (основания), т.е. природой электролита.

2) a-аминокислоты можно рассматривать как производные карбоновых кислот, в молекулах которых один из атомов водорода замещен аминогруппой (NH2). Общее число АК достигает 300, но из них выделяют группу 20-ти наиболее важных a-АК, встречающихся в составе белков животного и растительного происхождения.

Для аминокислот характернастереоизомерия. Асимметричным является a-углеродный атом, т.к. с ним связаны четыре различные химические группы, в этом случае для каждой a-аминокислоты существует две возможные конфигурации – D- и L-энантиомеры. В белках встречаются только L-изомеры a-аминокислот. Это имеет важнейшее значение для формирования пространственной структуры белков и проявления ими биологической активности. С этим непосредственно связанастереоспецифичность действия ферментов.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Студент — человек, постоянно откладывающий неизбежность. 10546 —

| 7320 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Видео (кликните для воспроизведения).

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Источники


  1. Болезни органов пищеварения. — М.: Медицина, 2000. — 590 c.

  2. Максимова, О. Г. Заболевания органов пищеварения у детей / О.Г. Максимова, И.И. Петрухина. — М.: Феникс, 2006. — 144 c.

  3. Дифференциальная диагностика и лечение внутренних болезней. В 4 томах. Том 2. Болезни органов пищеварения. — М.: Медицина, 2003. — 480 c.
Аминокислот глицина аланина валина
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here