Аминокислота и азотистая кислота

Важная и проверенная информация на тему: "аминокислота и азотистая кислота" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Аминокислота и азотистая кислота

Химические свойства аминокислот

Химические свойства аминокислот складываются из свойств, характерных для амино- и карбоксильных групп, однако аминокислоты вступают также в некоторые специфические превращения.

Реакции по аминогруппе
Дезаминирование

Дезаминирование аминокислот протекает при действии на них азотистой кислоты, в результате чего образуются оксикислоты. Механизм этого превращения подобен дезаминированию алифатических аминов (См. главу Амины). Так реагируют алифатические аминокислоты и их сложные эфиры, за исключением эфиров α-аминокислот.

Эфиры α-аминокислот при действии азотистой кислоты превращаются в диазоэфиры, строение и свойства которых подобны свойствам диазометана.

Алкилирование по аминогруппе осуществляется при обработке аминокислот галогеналканами в присутствии щелочей. Применение избытка алкилирующего агента приводит к образованию четвертичных аммониевых солей – бетаинов.

Ацилирование аминокислот проводят, действуя на них сильными ацилирующими реагентами – ангидридами или галогенангидридами кислот (например, бензоилирование по Шоттену-Бауману).

Формилирование аминогруппы осуществляют обработкой муравьиной кислотой в среде уксусного ангидрида. Последний служит не только растворителем, но и водоотнимающим агентом.

Не исключено, что муравьиная кислота и уксусный ангидрид генерируют смешанный муравьиноуксусный ангидрид (формилацетат), обладающий более высокой формилирующей спсособностью, чем муравьиная кислота.

Формильная и некоторые ацильные группы, например, трифторацетильная и фталильная, используются для защиты аминогруппы. Однако более удобными защитными функциями являются трет-бутоксикарбонильная (БОК) или бензилоксикарбонильная (КБО) группы (см. Белки). Последние легко удаляются мягким кислотным гидролизом (при 0 – 20 о С) или каталитическим гидрированием, в отличие от ацильных групп, которые снимаются щелочным гидролизом в более жестких условиях.

Аминокислота и азотистая кислота

2.3.2.3. Взаимодействие с азотистой кислотой

Азотистая кислота HNO 2 — неустойчивое соединение. Поэтому она используется только в момент выделения. Образуется HNO 2 , как все слабые кислоты, действием на ее соль (нитрит) сильной кислотой:

KNO 2 + HCl

НNO 2 + KCl

Строение продуктов реакции с азотистой кислотой зависит от характера амина. Поэтому данная реакция используется для различения первичных, вторичных и третичных аминов. Важное практическое значение имеет реакция азотистой кислоты с первичными ароматическими аминами

    Первичные алифатические амины c HNO 2 образуют спирты

. Характерным признаком реакции является выделение азота (дезаминирование аминов):

  • Первичные ароматические амины
  • при комнатной температуре реагируют аналогично, образуя фенолы и выделяя азот. При низкой температуре (около 0 ° С) реакция идет иначе (см.

  • Вторичные амины
  • (алифатические, ароматические и смешанные) под действием HNO2 превращаются в нитрозоамины R2N-N=O – маслообразные вещества желтого цвета (нитрозо – название группы -N=O):

  • Третичные алифатические амины
  • при комнатной температуре и низкой концентрации HNO2 с ней не реагируют. Реакция при нагревании приводит к образованию смеси продуктов и не имеет практического значения.

  • Третичные жирноароматические амины
  • при действии азотистой кислоты вступают в реакцию электрофильного замещения по бензольному кольцу и превращаются в пара-нитрозопроизводные (кристаллические вещества зеленого цвета):

    Аминокислоты

    Характеристики и физические свойства аминокислот

    Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, характеризующиеся высокими температурами плавления и разлагающиеся при нагревании. Они хорошо растворяются в воде. Данные свойства объясняются возможностью существование аминокислот в виде внутренних солей (рис. 1).

    Рис. 1. Внутренняя соль аминоуксусной кислоты.

    Получение аминокислот

    Исходными соединениями для получения аминокислот часто служат карбоновые кислоты, в молекулу которых вводится аминогруппа. Например, получение их из галогензамещенных кислот

    Кроме этого исходным сырьем для получения аминокислот могут служить альдегиды (1), непредельные кислоты (2) и нитросоединения (3):

    Химические свойства аминокислот

    Аминокислота как гетерофункциональные соединения вступают в большинство реакций, характерных для карбоновых кислот и аминов. Наличие в молекулах аминокислот двух различных функциональных групп приводит к появлению ряда специфических свойств.

    Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

    Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

    Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

    Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

    Применение аминокислот

    Аминокислоты, необходимые для построения организма, как человек, так и животные получают из белков пищи.

    γ-Аминомасляная кислота используется в медицине (аминалон / гаммалон) при психических заболеваниях; на её основе создан целый ряд ноотропных препаратов, т.е. оказывающих влияние на процессы мышления.

    ε-Аминокапроновая кислота также используется в медицине (кровоостанавливающее средство), а кроме того представляет собой крупнотоннажный промышленный продукт, использующийся для получения синтетического полиамидного волокна – капрона.

    Читайте так же:  Таблица аминокислот и триплетов

    Антраниловая кислота используется для синтеза красителей, например синего индиго, а также участвует в биосинтезе гетероциклических соединений.

    Примеры решения задач

    Задание Напишите уравнения реакций аланина с: а) гидроксидом натрия; б) гидроксидом аммония; в) соляной кислотой. За счет каких групп внутренняя соль проявляет кислотные и основные свойства?
    Ответ Аминокислоты часто изображают как соединения, содержащие аминогруппу и карбоксильную группу, однако с такой структурой не согласуются некоторые их физические и химические свойства. Строение аминокислот соответствует биполярному иону:

    Запишем формулу аланина как внутренней соли:

    Исходя из этой структурной формулы, напишем уравнения реакций:

    Внутренняя соль аминокислоты реагирует с основаниями как кислота, с кислотами – как основание. Кислотная группа – N + H3, основная – COO — .

    Задание При действии на раствор 9,63 г неизвестной моноаминокарбоновой кислоты избытком азотистой кислоты было получено 2,01 л азота при 748 мм. рт. ст. и 20 o С. Определите молекулярную формулу этого соединения. Может ли эта кислоты быть одной из природных аминокислот? Если да, то какая это кислота? В состав молекулы этой кислоты не входит бензольное кольцо.
    Решение Напишем уравнение реакции:

    Найдем количество вещества азота при н.у., применяя уравнение Клапейрона-Менделеева. Для этого температуру и давление выражаем в единицах СИ:

    T = 273 + 20 = 293 K;

    P = 101,325 × 748 / 760 = 99,7 кПа;

    n(N2) = 99,7 × 2,01 / 8,31 × 293 = 0,082 моль.

    По уравнению реакции находим количество вещества аминокислоты и её молярную массу.

    [1]

    Определим аминокислоту. Составим уравнение и найдем x:

    14x + 16 + 45 = 117;

    Из природных кислот такому составу может отвечать валин.

    Химические свойства

    Аминокислоты — это органические амфотерные соединения. Они содержат в составе молекулы две функциональные группы противоположного характера: амино­группу с основными свойствами и карбоксильную группу с кис­лотными свойствами. Аминокислоты реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

    При растворении аминокислот в воде карбоксильная группа отщепляет ион водорода, который может присоединиться к ами­ногруппе. При этом образуется внутренняя соль, молекула кото­рой представляет собой биполярный ион:

    H2N-CH2—СООН

    + Н3 N -СН2—СОO — .

    Кислотно-основные превращения аминокислот в различных средах можно изобразить следующей общей схемой:

    Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелоч­ную или кислую среду в зависимости от количества функцио­нальных групп. Так, глутаминовая кислота образует кислый рас­твор (две группы -СООН, одна -NH2), лизин — щелочной (одна группа -СООН, две -NH2).

    Подобно первичным аминам, аминокислоты реагируют с азо­тистой кислотой, при этом аминогруппа превращается в гидроксогруппу, а аминокислота — в гидроксикислоту:

    Измерение объема выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты ( метод Ван-Слайка ).

    Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир (точнее, в хлороводородную соль эфира):

    H2N-CH(R)-COOH + R’OH

    H2N-CH(R)-COOR’ + Н 2 О .

    Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структу­ры и являются летучими соединениями.

    Важнейшее свойство аминокислот — их способность к кон­денсации с образованием пептидов.

    1) Все аминокислоты окисляются нингидрином

    с образованием продуктов, окрашенных в сине-фиолетовый цвет. Иминокислота пролин дает с нингидрином желтое окрашивание. Эта реакция может быть использована для количественного опре­деления аминокислот спектрофотометрическим методом.

    2) При нагревании ароматических аминокислот с концентри­рованной азотной кислотой происходит нитрование бензольного кольца и образуются соединения, окрашенные в желтый цвет. Эта реакция называется ксантопротеиновой (от греч. ксантос — жел­тый).

    Опыт 4. Действие азотистой кислоты на аминокислоты

    Реактивы и материалы: нитрит натрия, 1 н. раствор свежеприготовленный); аминоуксусная кислота, 0,2н. раствор; соляная кислота, 2н. раствор.

    В пробирку помещают 2 капли раствора аминокислоты, 2 капли раствора нитрита натрия и 2 капли соляной кислоты. При встряхивании содержимого пробирки выделяются пузырьки газа.

    На этой реакции основано количественное определение аминогрупп в аминокислотах, а также в белках и продуктах их распада. Выделяющийся азот определяется объемным методом.

    Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

    Лучшие изречения: Сдача сессии и защита диплома — страшная бессонница, которая потом кажется страшным сном. 8780 —

    | 7150 — или читать все.

    185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

    Отключите adBlock!
    и обновите страницу (F5)

    очень нужно

    Аминокислота и азотистая кислота

    4.3. Свойства аминокислот

    Физические свойства . Аминокислоты – твердые кристаллические вещества с высокой т.пл., при плавлении разлагаются. Хорошо растворимы в воде, водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

    Химические свойства . Аминокислоты проявляют свойства оснований за счет аминогруппы и свойства кислот за счет карбоксильной группы, т.е. являются амфотерными соединениями. Подобно аминам, они реагируют с кислотами с образованием солей аммония:

    Читайте так же:  Витамин в1 в таблетках

    H 2 N–CH 2 –COOH + HCl ® Cl — [H 3 N–CH 2 –COOH] +

    Как карбоновые кислоты они образуют функциональные производные:

    H 2 N–CH 2 –COOH + NaOH ® H 2 N–CH 2 –COO — Na + + H 2 O

    б) сложные эфиры

    Кроме того, возможно взаимодействие амино- и карбоксильной групп как внутри одной молекулы (внутримолекулярная реакция), так и принадлежащих разным молекулам (межмолекулярная реакция).

    Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп e -аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется e -капролактам (полупродукт для получения капрона):

    Межмолекулярное взаимодействие трех a -аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д.

    Фрагменты молекул аминокислот, образующие пептидную цепь, называются аминокислотными остатками, а связь CO–NH — пептидной связью.

    Общие свойства аминокислот

    Кислотно-основные свойства. Эти свойства аминокислот определяют многие физико-химические и биологические свойства белков. На этих свойствах основаны, кроме того, почти все методы выделения и идентификации аминокислот. Аминокислоты легко растворимы в воде. Они кристаллизуются из нейтральных водных растворов в форме биполярных (амфотерных) ионов (цвиттерионов), а не в виде недиссоциированных молекул (последнюю структуру приводят для удобства представления, однако все аминокислоты при физиологических значениях рН имеют структуру цвиттериона).

    При растворении в воде кристаллическая аминокислота, например аланин, может реагировать или как кислота (донатор протона):

    Если радикалы аминокислот нейтральные, то они почти не оказывают влияния на диссоциацию α-карбоксильной группы или α-аминогруппы, и величины рК (отрицательный логарифм константы диссоциации) остаются относительно постоянными. Вследствие этого кривые диссоциации почти всех нейтральных аминокислот накладываются друг на друга и могут быть рассмотрены на примере аланина. Если к раствору аланина (например, 0,1 М) в воде постепенно прибавлять сильную кислоту (0,1 М раствор НСl) или сильную щелочь (0,1 М раствор NaOH), то получим кривую титрования аланина, типичную для всех нейтральных аминокислот (рис. 1.6).

    Кажущиеся величины рК’ для α-карбоксильной группы и α-аминогрупп (т.е. значения рН, при которых эти группы в среднем наполовину диссоциированы) довольно сильно различаются, составляя pK1 = 2,34 и рК2 = 9,69. При низком значении рН (ниже pK1‘) почти все молекулы аланина являются полностью протонированными и несут положительный заряд. Другими словами, при высокой концентрации водородных ионов в растворе тенденция к диссоциации водорода из структуры аланина оказывается незначительной. Из кривой титрования видно, что точка перехода между ветвями кривой располагается при рН 6,02.

    Это означает, что при данном значении рН суммарный (или средний) электрический заряд молекулы аланина равен нулю и она не перемещается в электрическом поле ни к аноду, ни к катоду (изоэлектрическое состояние). Такое значение рН получило название изоэлектрической точки и обозначается pI. Изоэлектрическая точка аминокислот, не содержащих дополнительных NH2— или СООН-групп, представляет собой среднее арифметическое между двумя значениями рК’:

    Изоэлектрическая точка ряда других аминокислот, содержащих дополнительные кислотные или основные группы (аспарагиновая и глутаминовая кислоты, лизин, аргинин, тирозин и др.), зависит, кроме того, от кислотности или основности радикалов этих аминокислот. Для лизина, например, рI должна вычисляться из полусуммы значений рК’ для α- и ε-NН2-групп. Таким образом, в интервале рН от 4,0 до 9,0 почти все аминокислоты существуют преимущественно в форме цвиттерионов с протонированной аминогруппой и диссоциированной карбоксильной группой. Следует отметить, что при физиологических значениях рН тканей и крови (7,1 и 7,4 соответственно) аминокислоты (за ислючением гистидина) не обладают измеримой буферной емкостью. Эту способность они приобретают только при значениях рН, близких к величинам их рК (т.е. при рН 1,7-3,2 и 8,6-10,8).

    Рис. 1.6. Кривые, полученные при титровании 0,1 М раствора аланина 0,1 М раствором НСl (а) и 0,1 М раствором NaOH (б).

    Стереохимия аминокислот. Важнейшим свойством аминокислот, освобождающихся в процессе гидролиза природных белков в условиях, исключающих рацемизацию, является их оптическая активность. Будучи растворенными в воде (или в НСl), они способны вращать плоскость поляризованного луча (исключение составляет глицин). Это свойство связано с наличием в молекуле всех природных аминокислот (за ислючением глицина) в α-положении асимметрического атома углерода (т. е. атома углерода, все четыре валентные связи которого заняты различными заместителями). Величины удельного вращения вправо или влево являются количественной характеристикой оптической активности, и для большинства аминокислот [а] 2 р составляет от 10 до 30°. Примерно половина аминокислот белков оказалась правовращающей, их обозначают знаком «+» (Ала, Иле, Глу, Лиз и др.), а чуть меньше половины — левовращающей (Фен, Трп, Лей и др.), их обозначают знаком «–». Все эти аминокислоты принадлежат к L-ряду, а величина и знак оптического вращения зависят от природы радикалов аминокислот и значения рН раствора, в котором измеряют оптическое вращение.

    Стереохимию аминокислот принято оценивать не по оптическому вращению, а исходя из абсолютной конфигурации всех четырех замещающих групп, расположенных вокруг асимметрического атома углерода в вершинах модели тетраэдра. Абсолютную конфигурацию аминокислот принято соотносить стереохимически с соединением, произвольно взятым для сравнения, а именно с глицериновым альдегидом, также содержащим асимметрический атом углерода. Ниже представлены L- и D-стереоизомеры глицеринового альдегида. Рядом показаны пространственные конфигурации L-и D-аланина:

    Читайте так же:  Витамин е для чего полезен женщинам

    Все аминокислоты, образующиеся при гидролизе природных белков в условиях, исключающих рацемизацию, принадлежит к L-ряду. Таким образом, природные аминокислоты имеют пространственное расположение, аналогичное конфигурации L-глицеринового альдегида. Следует еще раз подчеркнуть, что символы L и D означают принадлежность данной аминокислоты по своей стереохимической конфигурации к L- или D-ряду, в то время как знак «+» или «–» указывает на направление изменения плоскости поляризации светового луча. Среди белковых аминокислот имеются две аминокислоты (треонин и изолейцин), которые содержат по два асимметрических атома углерода. Следовательно, если не в природе, то, во всяком случае, в лаборатории возможно получить четыре стереоизомерные формы этих аминокислот . Для треонина известны все четыре изомера. Если условно обозначить символом L выделенный из природных белков треонин, то его зеркальное отображение называют D-треонином. Два других изомера, получивших наименование диастереоизомеров, или аллоформ, также могут иметь L- и D-формы. Структурные конфигурации всех четырех стереоизомеров треонина можно представить следующими формулами:

    Как отмечалось, в белковой молекуле D-аминокислоты не обнаружены , однако в живой природе они широко распространены.

    Так, D-изомеры глутаминовой кислоты, аланина, валина, фенилаланина, лейцина и ряда других открыты в клеточной стенке бактерий; в составе некоторых антибиотиков, в частности актиномицинов, бацитрацина, грамицидинов А и S, содержатся аминокислоты D-конфигурации.

    Аминокислотный состав (качественный и количественный) многих тысяч белков, полученных из разных источников, выяснен (табл. 1.4).

    При анализе данных табл. 1.4 виден ряд закономерностей. На долю дикарбоновых аминокислот и их амидов в большинстве белков приходится до 25–27% всех аминокислот. Эти же аминокислоты вместе с лейцином и лизином составляют около 50% всех аминокислот. В то же время на долю таких аминокислот, как цистеин, метионин, триптофан, гистидин, приходится не более 1,5–3,5%. В протаминах и гистонах отмечено высокое содержание основных аминокислот аргинина и лизина, соответственно 26,4 и 85,2% (см. «Химия простых белков»).

    Химические реакции для открытия и определения аминокислот в гидролизатах белков. В курсе органической химии подробно рассмотрено множество химических реакций, характерных для α-амино- и α-карбоксильных групп аминокислот (ацилирование, алкилирование, нитрование, этерификация и др.). Здесь будут рассмотрены общие цветные реакции для обнаружения индивидуальных аминокислот и аминокислот, входящих в состав белков, основанные на химической природе радикалов аминокислот (табл. 1.5).

    Для открытия в биообъектах и количественного определения аминокислот успешно применяется реакция их с нингидрином. На I стадии реакции образуется восстановленный нингидрин за счет окислительного дезаминирования аминокислот (параллельно происходит декарбоксилирование аминокислот):

    На II стадии образовавшийся аммиак реагирует с эквимолярными количествами окисленного и восстановленного нингидрина, образуя сине-фиолетовый продукт, интенсивность окраски которого (при 570 нм) пропорциональна количеству аминокислоты:

    На основе нингидриновой реакции были разработаны методы количественного определения аминокислот, в частности метод распределительной хроматографии на бумаге, впервые внедренный в 1944 г. (А. Мартин и Р. Синдж). Эта же реакция используется благодаря своей высокой чувствительности в автоматическом анализаторе аминокислот. Впервые такой прибор сконструировали Д. Шпакман, С. Мур и У. Стейн (рис. 1.7). После разделения смеси аминокислот в колонках, заполненных специальными ионообменными смолами (сульфополистирольный катионит), ток элюента из колонки поступает в смеситель, туда же поступает раствор нингидрина; интенсивность образующейся окраски автоматически измеряется на фотоэлектроколориметре и регистрируется самописцем. Этот метод нашел широкое применение в клинической практике при исследовании крови, мочи, спинномозговой жидкости. С его помощью за 2–3 ч можно получить полную картину качественного состава аминокислот в биологических жидкостях и выявить наличие в них необычных азотсодержащих веществ, что имеет важное диагностическое и прогностическое значение.

    Видео (кликните для воспроизведения).

    Рис. 1.7. Работа автоматического анализатора аминокислот (принципиальная схема

    по Шпакману, Муру и Стейну).

    1 — смеситель; 2 — фотоэлектроколориметр; 3 — самописец.

    Автоматические анализаторы аминокислот все время совершенствуются, повышаются чувствительность методов и скорость проведения анализа. Так, в современных приборах высокоэффективной жидкостной хроматографии (ВЭЖХ) удается проводить анализ гидролизата белка за 45 мин, определяя при этом концентрацию аминокислот в пикомолях (рис. 1.8).

    Смесь аминокислот может быть успешно разделена также методом электрофореза на бумаге. При рН 6,0 возможно хорошее разделение кислых и основных аминокислот с нейтральными. В этом случае отрицательно заряженные (кислые) аминокислоты будут двигаться к аноду, а положительно заряженные – к катоду. Нейтральные аминокислоты остаются на линии старта.

    Для их разделения электрофорез обычно проводят при рН 1,8–2,0, когда все они мигрируют к аноду с незначительным, но уловимым различием в подвижности. После электрофореза местоположение аминокислот на электофореграмме выявляют с помощью химических реакций, а после элюции окрашенных продуктов определяют их количественно.

    Читайте так же:  Сколько выводится креатин из организма

    Рис. 1.8. ВЭЖХ аминокислот по Цеху и Вольтеру. Разделение на колонке (3 х 250 мм), наполненной ионообменной смолой – полистиролдивинилбензолом. Концентрация аминокислот 500 пмоль/л, реактив для детектирования – флюорескамин, образующий с аминогруппой сильно флюоресцирующее соединение.

    1 — Асп; 2 — Тре; 3 — Сер; 4 — Глу; 5 — Гли; 6 — Ала; 7 — Цис; 8 — Вал; 9 — Мет; 10 -Иле; 11 — Лей; 12 — Тир; 13 — Фен; 14 -Лиз; 15 — Гис; 16 — Арг.

    Аминокислота и азотистая кислота

    Химические свойства аминокислот

    Реакции по карбоксильной группе

    Декарбоксилирование карбоновых кислот легко протекает, если в a-положении к карбоксилу находится электроноакцепторная группа как, например, СООН (см. главу Дикарбоновые кислоты), NO2, CCl3 и другие. В аминокислотах таким электроноакцептором служит аммониевая группа NH3 + . Реакцию осуществляют при нагревании a-аминокислот в присутствии солей Cu(II) и поглотителей углекислого газа (Ba(OH)2).

    В живых организмах этот процесс протекает под действием ферментов – декарбоксилазы и пиридоксальфосфата и приводит к образованию биогенных аминов.

    В присутствии окислителей дезаминирование не останавливается на стадии образования амина, протекает окисление аминогруппы до иминогруппы и последующий гидролиз с образованием альдегида.

    Этерификация аминокислот спиртами катализируется газообразным хлороводородом. Образующиеся при этом аммониевые соли сложных эфиров аминокислот превращают в нейтральные соединения, действуя на них органическими основаниями, например, триэтиламином.

    Наличие двух функциональных групп в молекуле аминокислоты обусловливает реакцию межмолекулярного ацилирования с образованием амидов. Образующаяся связь называется пептидной, а соединения – пептидами или полипептидами. (см. Белки).

    [2]

    Отношение аминокислот к нагреванию

    Аминокислоты с различным взаимным расположением амино- и карбоксильных групп при нагревании ведут себя различно. α-Аминокислоты димеризуются и образуют циклические продукты дикетопиперазины. При этом протекает взаимное ацилирование аминогруппы одной молекулы аминокислоты карбоксильной группой другой молекулы.

    γ -Аминокислоты при нагревании превращаются в лактамы – продукты внутримолекулярного ацилирования аминогруппы карбоксилом.

    β-Аминокислоты отщепляют молекулу аммиака и дают α,β-непредельные кислоты.

    Замыкание β-лактамного цикла происходит при взаимодействии β-аминокислот с дициклогексилкарбодиимдом (ДЦК).

    Нингидринная реакция (реакция Руэманна)

    При кратковременном нагревании α-аминокислот с нингидрином в воде наблюдается изменение окраски раствора с бесцветного на фиолетовый за счет образования нингидринного пигмента (пурпура Руэманна). Эта качественная реакция используется для визуальной идентификации a-аминокислот на тонкослойных и бумажных хроматограммах.

    α-Аминокислоты образуют с катионами металлов внутрикомплексные соли. Например, глицин реагирует со свежеосажденным гидроксидом меди, давая синий раствор глицината меди.

    Подобно ариламинам ароматические аминокислоты алкилируются, ацилируются и диазотируются по аминогруппе. Аналогично другим замещенным карбоновым кислотам, ароматические аминокислоты превращаются в сложные эфиры и амиды по карбоксильной группе. Обратим внимание на некоторые специфические свойства антраниловой кислоты, позволяющие использовать ее в органическом синтезе. Так, она является исходным соединением в одном из самых удобных методов генерации дегидробензола. Диазотирование антраниловой кислоты алкилнитритами дает цвиттер-ионную соль диазония, которая термически или фотохимически разлагается с образованием дегидробензола.

    В промышленности из антраниловой кислоты синтезируют индиго – синий кубовый краситель.

    Химические свойства аминокислот

    Химическое поведение аминокислот определяется двумя функциональными группами -NН2 и –СООН. Аминокислотам характерны реакции по аминогруппе, карбоксильной группе и по радикальной части, при этом в зависимости от реагента взаимодействие веществ может идти по одному или нескольким реакционным центрам.

    Амфотерный характер аминокислот. Имея в молекуле одновременно кислотную и основную группу, аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения. В кислых растворах они проявляют основные свойства, реагируя как основания, в щелочных – как кислоты, образуя соответственно две группы солей:

    Благодаря своей амфотерности в живом организме, аминокислоты играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концентрацию водородных ионов. Буферные растворы, полученные при взаимодействии аминокислот с сильными основаниями, широко применяются в биоорганической и химической практике. Соли аминокислот с минеральными кислотами лучше растворимы в воде, чем свободные аминокислоты. Соли с органическими кислотами труднорастворимые в воде и используются для идентификации и разделения аминокислот.

    Реакции, обусловленные аминогруппой.С участием аминогруппы аминокислоты образуют аммониевые соли с кислотами, ацилируются, алкилируются, реагируют с азотистой кислотой и альдегидами в соответствии со следующей схемой:

    Алкилирование проводится при участии R-На1 или Аr-Наl:

    В процессе реакции ацилирования используются хлорангидриды или ангидриды кислот (ацетилхлорид, уксусный ангидрид, бензилоксикарбонилхлорид):

    Реакции ацилирования и алкилировнаия применяется для защиты NН2–группы аминокислот в процессе синтеза пептидов.

    Реакции, обусловленные карбоксильной группой. При участиикарбоксильной группы аминокислоты образуют cоли, сложные эфиры, амиды, хлорангидриды в соответствии со схемой, представленной ниже:

    Если при a-углеродном атоме в углеводородном радикале имеется электроноакцепторный заместитель (-NO2, -СС13, -СООН, -COR и т.д.), поляризующий связь С®СООН, то у карбоновых кислот легко протекают реакции декарбоксилирования. Декарбоксилирование a-аминокислот, содержащих в качестве заместителя + NH3-группу, приводит к образованию биогенных аминов. В живом орга­низме данный процесс протекает под действием фермента декарбоксилазы и витамина пиридоксальфосфата.

    Читайте так же:  Количество аминокислот в составе белков

    В лабораторных условиях реакцию осуществляется при на­гревании a-аминокислоты в присутствии поглотителей СО2, например, Ва(ОН)2.

    При декарбоксилировании b-фенил-a-аланина, лизина, серина и гистидина образуются, соответственно, фенамин, 1,5-диаминопентан (кадаверин), 2-аминоэтанол-1 (коламин) и триптамин.

    Реакции аминокислот с участием боковой группы. При нитровании аминокислоты тирозин азотной кислотой происходитобразованиединитропроизводного соединения, окрашенного в оранжевый цвет (ксантопротеиновая проба):

    Окислительно-восстановительные переходы имеют место в системе цистеин – цистин:

    В некоторых реакциях аминокислоты реагируют по обеим функциональным группам одновременно.

    Образование комплексов с металлами. Почти все a-аминокислоты образуют комплексы с ионами двухвалентных металлов. Наиболее устойчивыми являются комплексные внутренние соли меди (хелатные соединения), образующиеся в результате взаимодействия с гидроксидом меди (II) и окрашенные в синий цвет:

    Действие азотистой кислоты на алифатические аминокислоты приводит к образованию гидроксикислот, на ароматические — диазосоединений.

    Образование гидроксикислот:

    Реакция диазотирования:

    Диазосоединение далее может реагировать по двум направлениям:

    1. с выделением молекулярного азота N2:

    2. без выделения молекулярного азота N2:

    Хромофорная группа азобензола -N=N в азосоединениях обуславливает желтую, желтую, оранжевую или другого цвета окраску веществ при поглощении в видимой области света ( 400-800 нм). Ауксохромная группа

    -СООН изменяет и усиливает окраску за счет π, π — сопряжения с π — электронной системой основной группы хромофора.

    Отношение аминокислот к нагреванию. При нагревании аминокислоты разлагаются с образованием различных продуктов в зависимости от их типа. При нагревании a-аминокислот в результате межмолекулярной дегидратации образуются циклические амиды — дикетопиперазины:

    валин (Val) диизопропильное производное

    При нагревании b-аминокислот от них отщепляется аммиак с образованием α, β-непредельных кислот с сопряженной системой двойных связей:

    β-аминовалериановая кислота пентен-2-овая кислота

    Нагревание g- и d-аминокислот сопровождается внутримолекулярной дегидратацией и образованием внутренних циклических амидов лактамов:

    γ-аминоизовалериановая кислота лактам γ-аминоизовалериановой

    [3]

    (4-амино-3-метилбутановая кислота) кислоты

    Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

    Лучшие изречения: Только сон приблежает студента к концу лекции. А чужой храп его отдаляет. 8822 —

    | 7529 — или читать все.

    185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

    Отключите adBlock!
    и обновите страницу (F5)

    очень нужно

    Аминокислоты. Свойства аминокислот.

    Аминокислоты, белки и пептиды являются примерами соединений, описанных далее. Многие биологически активные молекулы включают несколько химически различных функциональных групп, которые могут взаимодействовать между собой и с функциональными группа друг друга.

    Аминокислоты.

    Аминокислоты – органические бифункциональные соединения, в состав которых входит карбоксильная группа –СООН, а аминогруппа — NH2.

    Разделяют α и β — аминокислоты:

    В природе встречаются в основном α-кислоты. В состав белков входят 19 аминокислот и ода иминокислота (С5Н9NO2):

    Самая простая аминокислота – глицин. Остальные аминокислоты можно разделить на следующие основные группы:

    1) гомологи глицина – аланин, валин, лейцин, изолейцин.

    2) серосодержащие аминокислоты – цистеин, метионин.

    3) ароматические аминокислоты – фенилаланин, тирозин, триптофан.

    4) аминокислоты с кислотным радикалом – аспарагиовая и глутаминовая кислота.

    5) аминокислоты с алифатической гидрокси-группой – серин, треонин.

    6) аминокислоты с амидной группой – аспарагин, глутамин.

    7) аминокислоты с основным радикалом – гистидин, лизин, аргинин.

    Изомерия аминокислот .

    Во всех аминокислотах (кроме глицина) атом углерода связан с 4-мя разными заместителями, поэтому все аминокислоты могут существовать в виде 2-х изомеров (энантиомеров). Если L и D – энантиомеры.

    Физические свойства аминокислот.

    Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и мало растворимые в неполярных растворителях.

    Получение аминокислот.

    1. Замещение атома галогена на аминогруппу в галогензамещеных кислотах:

    Химические свойства аминокислот.

    Аминокислоты – это амфотерные соединения, т.к. содержат в своём составе 2 противоположные функциональные группы – аминогруппу и гидроксильную группу. Поэтому реагируют и с кислотами и с щелочами:

    Кислотно-основные превращение можно представить в виде:

    Реагирует с азотистой кислотой:

    Реагируют со спиртами в присутствие газообразного HCl:

    Качественные реакции аминокислот.

    Окисление нингидрином с образованием продуктов, окрашенных в сине-фиолетовый цвет. Иминокислота пролин дает с нингидрином желтый цвет.

    Видео (кликните для воспроизведения).

    2. При нагревании с концентрированной азотной кислотой протекает нитрование бензольного кольца и образуются соединения желтого цвета.

    Источники


    1. Издательство «Физкультура и спорт». Библиографический указатель. 1923-1972 гг.. — М.: Физкультура и спорт, 2012. — 712 c.

    2. Киреевский, И.Р. Питание для лиц c IV(AB) группой крови / И.Р. Киреевский. — М.: АСТ, Сталкер, 2004. — 155 c.

    3. Диабет. — М.: Медицина, 1964. — 603 c.
    Аминокислота и азотистая кислота
    Оценка 5 проголосовавших: 1

    ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

    Please enter your comment!
    Please enter your name here