Аминокислоты белки химические свойства

Важная и проверенная информация на тему: "аминокислоты белки химические свойства" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Аминокислоты — номенклатура, получение, химические свойства. Белки

Строение аминокислот

Аминокислоты — гетерофункциональные соеди­нения, которые обязательно содержат две функцио­нальные группы: аминогруппу — NH2 и карбоксиль­ную группу —СООН, связанные с углеводородным радикалом.Общую формулу простей­ших аминокислот можно за­писать так:

Так как аминокислоты со­держат две различные функ­циональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличают­ся от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.

Свойства аминокислот

Аминогруппа — NH2 определяет основные свой­ства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа —СООН (карбоксильная группа) опреде­ляет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты — это амфотерные орга­нические соединения. Со щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами- как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте всту­пает во взаимодействие с входящей в ее состав кар­боксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:

Так как аминокислоты в водных растворах ве­дут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концен­трацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разло­жением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависи­мости от радикала R— они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтети­ческие. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно полови­на из этих аминокислот относятся к незамени­мым, т. к. они не синтезируются в организме че­ловека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, ли­зин, треонин, цистеин, мети­онин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пи­щей. Если их количество в пище будет недостаточ­ным, нормальное развитие и функционирование орга­низма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии син­тезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин. Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденса­цию с выделением воды и образованием амидной группировки —NH—СО—, например:

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полимамидов.

К ним, кроме названного выше синтетического волок­на капрона, относят, напри­мер, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических во­локон пригодны аминокис­лоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды альфа-аминокислот называются пепти­дами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипепти­ды. В таких соединениях группы —NH—СО— на­зывают пептидными.

Изомерия и номенклатура аминокислот

Изомерия аминокислот определяется различ­ным строением углеродной цепи и положением аминогруппы, например:

Широко распространены также названия ами­нокислот, в которых положение аминогруппы обо­значается буквами греческого алфавита: α, β, у и т. д. Так, 2-аминобутановую кислоту можно на­звать также α-аминокислотой:

Способы получения аминокислот

В биосинтезе белка в живых организмах уча­ствуют 20 аминокислот.

Аминокислоты и белки

Аминокислоты

В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:

CH3-CH(NH2)-COOH (α-аминопропионованя кислота)

Для аминокислот характерны следующие виды изомерии: углеродного скелета, положения функциональных групп и оптическая изомерия.

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Аминокислоты получают путем замещения галогена на аминогруппу в галогензамещенных карбоновых кислотах. В общем виде уравнение реакции будет выглядеть так:

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

[2]

При растворении аминокислот в воде аминогруппа и карбоксильная группа взаимодействуют друг с другом с образованием соединений, называемых внутренними солями:

Молекулу внутренней соли называют биполярным ионом.

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Читайте так же:  Л карнитин 3000 как принимать

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

α-Аминокислоты играют особую роль в природе, поскольку при их совместной поликонденсации в природных условиях образуются важнейшие для жизни вещества – белки.

Также для аминокислот характерны все химические свойства карбоновых кислот (по карбоксильной группе) и аминов (по аминогруппе).

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппализина и амидиновый остаток CNH(NH2)аргинина, в несколько меньшей степени —имидазольный остаток гистидина).

Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.

Аминокислоты

Характеристики и физические свойства аминокислот

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, характеризующиеся высокими температурами плавления и разлагающиеся при нагревании. Они хорошо растворяются в воде. Данные свойства объясняются возможностью существование аминокислот в виде внутренних солей (рис. 1).

Рис. 1. Внутренняя соль аминоуксусной кислоты.

Получение аминокислот

Исходными соединениями для получения аминокислот часто служат карбоновые кислоты, в молекулу которых вводится аминогруппа. Например, получение их из галогензамещенных кислот

Кроме этого исходным сырьем для получения аминокислот могут служить альдегиды (1), непредельные кислоты (2) и нитросоединения (3):

Химические свойства аминокислот

Аминокислота как гетерофункциональные соединения вступают в большинство реакций, характерных для карбоновых кислот и аминов. Наличие в молекулах аминокислот двух различных функциональных групп приводит к появлению ряда специфических свойств.

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

Применение аминокислот

Аминокислоты, необходимые для построения организма, как человек, так и животные получают из белков пищи.

γ-Аминомасляная кислота используется в медицине (аминалон / гаммалон) при психических заболеваниях; на её основе создан целый ряд ноотропных препаратов, т.е. оказывающих влияние на процессы мышления.

ε-Аминокапроновая кислота также используется в медицине (кровоостанавливающее средство), а кроме того представляет собой крупнотоннажный промышленный продукт, использующийся для получения синтетического полиамидного волокна – капрона.

Антраниловая кислота используется для синтеза красителей, например синего индиго, а также участвует в биосинтезе гетероциклических соединений.

Примеры решения задач

Задание Напишите уравнения реакций аланина с: а) гидроксидом натрия; б) гидроксидом аммония; в) соляной кислотой. За счет каких групп внутренняя соль проявляет кислотные и основные свойства?
Ответ Аминокислоты часто изображают как соединения, содержащие аминогруппу и карбоксильную группу, однако с такой структурой не согласуются некоторые их физические и химические свойства. Строение аминокислот соответствует биполярному иону:
Читайте так же:  Крем жиросжигатель для живота

Запишем формулу аланина как внутренней соли:

Исходя из этой структурной формулы, напишем уравнения реакций:

Внутренняя соль аминокислоты реагирует с основаниями как кислота, с кислотами – как основание. Кислотная группа – N + H3, основная – COO — .

Задание При действии на раствор 9,63 г неизвестной моноаминокарбоновой кислоты избытком азотистой кислоты было получено 2,01 л азота при 748 мм. рт. ст. и 20 o С. Определите молекулярную формулу этого соединения. Может ли эта кислоты быть одной из природных аминокислот? Если да, то какая это кислота? В состав молекулы этой кислоты не входит бензольное кольцо.
Решение Напишем уравнение реакции:

Найдем количество вещества азота при н.у., применяя уравнение Клапейрона-Менделеева. Для этого температуру и давление выражаем в единицах СИ:

T = 273 + 20 = 293 K;

P = 101,325 × 748 / 760 = 99,7 кПа;

n(N2) = 99,7 × 2,01 / 8,31 × 293 = 0,082 моль.

По уравнению реакции находим количество вещества аминокислоты и её молярную массу.

Определим аминокислоту. Составим уравнение и найдем x:

14x + 16 + 45 = 117;

Из природных кислот такому составу может отвечать валин.

Аминокислоты белки химические свойства

По химическому составу белки делятся на две группы:

а) простые белки – протеины, которые при гидролизе распадаются только на аминокислоты;

б) сложные белки или протеиды, образующие при гидролизе аминокислоты и вещества небелковой природы (углеводы, нуклеиновые кислоты и др.) — соединения белковых веществ с небелковыми.

1. Амфотерные свойства белков

Как и аминокислоты, белки являются амфотерными соединениями, так как молекула любого белка содержит на одном конце группу -NH2, а на другом конце – группу -СООН.

Так, при действии щелочей белок реагирует в форме аниона – соединяется с катионом щелочи:

При действии же кислот он выступает в форме катиона:

Если в молекуле белка преобладают карбоксильные группы, то он проявляет свойства кислот, если же преобладают аминогруппы, — свойства оснований.

[3]

Очень важным для жизнедеятельности живых организмов является буферное свойство белков, т.е. способность связывать как кислоты, так и основания, и поддерживать постоянное значение рН различных систем живого организма.

Белки обладают и специфическими физико-химическими свойствами.

2. Денатурация белка (необратимое осаждение, свертывание)

Денатурация – это разрушение вторичной и третичной структуры белка (полное или частичное) и изменение его природных свойств с сохранением первичной структуры белка.

Сущность денатурации белка сводится к разрушению связей, обусловливающих вторичную и третичную структуры молекулы (водородных, солевых и других мостиков). А это приводит к дезориентации конфигурации белковой молекулы.

Денатурация бывает обратимой и необратимой.

Обратимая денатурация белка происходит при употреблении алкоголя, солёной пищи.

Необратимая денатурация может быть вызвана при действии таких реагентов, как концентрированные кислоты и щелочи, спирты, в результате воздействия высокой температуры, радиации, при отравлении организма солями тяжелых металлов (Hg 2+ , Pb 2+ , Си 2+ ).

Например, яичный белок альбумин осаждается из раствора (свертывается) при варке яиц (при температуре 60-70 0 С), теряя способность растворяться в воде.

Видеоопыт «Свертывание белков при нагревании»

Видеоопыт «Осаждение белков солями тяжелых металлов»

Видеоопыт «Осаждение белков спиртом»

3. Гидролиз белков

Гидролиз белков – это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот.

Анализируя продукты гидролиза, можно установить количественный состав белков.

Переваривание белков в организме по своей сути представляет ферментативный гидролиз белковых молекул.

В лабораторных условиях и в промышленности проводится кислотный гидролиз.

В ходе гидролиза белков происходит разрушение пептидных связей. Гидролиз белка имеет ступенчатый характер:

5. Цветные (качественные) реакции на белки

Для белков известно несколько качественных реакций.

а) Ксантопротеиновая реакция (на остатки аминокислот, содержащих бензольные кольца)

Белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина), дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты.

Причина появления окраски – образование нитропроизводных ароматических аминокислот, например, фенилаланина:

Видеоопыт «Ксантопротеиновая реакция на белки»

б) Биуретовая реакция (на пептидные связи)

Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них солей меди (II) в щелочном растворе.

Причина появления окраски – образование комплексных соединений с координационным узлом:

Видеоопыт «Биуретовая реакция белков»

Видеоопыт «Качественные реакции на белки: биуретовая и ксантопротеиновая»

в) Цистеиновая реакция (на остатки аминокислот, содержащих серу)

Причина появления окраски – образование черного осадка сульфида серебра (II) PbS.

Видеоопыт «Качественное определение азота в органических соединениях»

Читайте так же:  Как правильно принимать протеин и креатин

Физико-химические свойства аминокислот

Особенности строения аминокислотных молекул обусловливают ряд их уникальных свойств. Форма, в которой аминокислоты представлены в табл. 3.1, существует только в теории. В реальной действительности аминокислоты в клетке, биологической жидкости, живом природном материале всегда находятся в воде или хотя бы соприкасаются с водной средой — раствором.

В растворе СООН-группы диссоциируют, а 1МН7-группы принимают на себя протоны (Н

), благодаря свободной паре электронов на атоме азота (рис. 3.8). В результате молекулы аминокислот переходят в ионизированную форму, которая иначе называется биполярный ион, или zwitter- (от нем. zwitter — гибрид, гермафродит) ион.

Рис. 3.8. Образование биполярного иона

В зависимости от условий окружающей среды аминокислота может лишиться одного из своих зарядов.

Например, при подкислении среды (добавлении Н + ) диссоциация СО-ОН-групп будет подавляться и часть аминокислотных остатков перейдет в форму катиона (рис. 3.9).

Рис. 3.9. Титрование аминокислоты кислотой

Состояние, когда концентрации катионов и биполярных ионов становятся равными, характеризуют константой диссоциации СООН-группы, а численно выражают показателем рК,.

В щелочной среде (при добавлении ОН») погашаются положительные заряды на ионизированной NH2-rpynne, и аминокислота становится анионом (рис. 3.10).

Видео (кликните для воспроизведения).

Рис. 3.10. Титрование аминокислоты основанием

В этом случае также наступает состояние равновесия между биполярными ионами и анионами аминокислоты, характеризуемое константой диссоциации NH2-zpynnu и выражаемое численно рК2.

Графически переход ионизированных форм аминокислот от положительно заряженных (катионов) к отрицательно заряженным (анионам) показывают с помощью кривых титрования. Пример кривой титрования условной аминокислоты показан на рис. 3.11.

Рис. 3.11. Кривая титрования аминокислоты

В интервале между точками перехода от рК, до рК2 все аминокислоты находятся в состоянии биполярного иона и, в зависимости от строения радикала, могут иметь определенный заряд.

В зоне, расположенной левее от значения рК1? диссоциация СООН- груип полностью подавлена и аминокислоты находятся в виде катионов. В зоне, расположенной справа от значения рК2, полностью подавлена ионизация NH2-rpynn, поэтому аминокислоты существуют как анионы.

При определенном значении pH среды, разном для каждой аминокислоты, наступает состояние, когда число отрицательных и положительных зарядов становится равным, т.е. суммарный заряд молекулы будет нулевым. Такое состояние называют изоэлектрической точкой (ИЭТ).

Численно изоэлектрическая точка характеризуется показателем pi, который рассчитывается как среднее арифметическое рК, и рК2для нейтральных аминокислот:

Для кислых и основных аминокислот при расчете изоэлектрической точки следует принимать во внимание значения констант диссоциации СООН- и NH2-zpynn боковых радикалов и соответствующие им значения рК3. Поэтому показатель pi для кислых аминокислот рассчитывается по формуле

Значение pi для основных аминокислот вычисляется следующим обра- зом:

Радикалы глицина, аланина, валина, лейцина, изолейцина, фенилалала- нина и триптофана неполярны. Поэтому в нейтральной среде суммарный заряд этих аминокислот равен нулю.

Радикалы остальных аминокислот полярны в некоторой степени из-за присутствия различных функциональных групп — ОН—, SH—, МН2—, СООН—

. В дальнейшем эти группы предопределяют многие свойства белков. Большое количество полярных групп придает белку устойчивую ионизированную форму и способствует хорошей растворимости. SH-rpyn- пы способствуют стабилизации третичной структуры белков. Спиртовые гидроксилы способны связывать небелковые компоненты. Именно через ОН-группы серина присоединяются фосфорные остатки в казеине.

Благодаря наличию в одной молекуле противоположных по своим химическим свойствам групп — NH2— и СООН—, аминокислоты обладают двойственным характером. Во-первых, проявляют свойства кислот: диссоциируют, образуют соли с основаниями (рис. 3.12).

Во-вторых, нейтрализуют кислоты с образованием солей (рис. 3.13).

Эти примеры свидетельствуют о типичном амфотерном характере аминокислот.

Рис. 3.12. Аминокислота проявляет свойства кислоты

Рис. 3.13. Аминокислота проявляет свойства основания

Обе функциональные группы аминокислот — и карбоксильная, и аминогруппа — могут давать свойственные им реакции: образование сложных эфиров, амидов, ангидридов и др., которые традиционно рассматриваются в курсе «Органическая химия». Такие реакции встречаются и в живой природе, но в большей степени характерны для различных лабораторных и промышленных синтезов. Однако для любого живого организма характерны реакции разрушения или переноса МН2-группы и разрушения СООН-группы.

Деструкция NH2-rpynnbi называется дезаминирование, сопровождается выделением NH3 и может протекать разными путями.

Окислительное дезаминирование — наиболее распространенный вариант. Преобладает у животных, растений и аэробов. При этом аминокислота преобразуется в кетокислоту (оксокислоту).

Рис. 3.14. Виды дезаминирования аминокислот:

а — окислительное; 6 — гидролитическое; в — восстановительное; г — внутримолекулярное

Читайте так же:  Аминокислоты для спортсменов какие

Гидролитическое дезаминирование происходит при участии воды с образованием сгшртокислоты (оксикислоты).

Восстановительное дезаминирование возможно в присутствии атомов водорода или в бескислородной среде.

Внутримолекулярное дезаминирование, как очевидно из рис. 3.14, реализуется за счет возможностей самой аминокислоты, с образованием двойной связи в радикале.

Важное значение имеют также реакции переаминирования — обмен NH,- группы с аминокислоты на карбонильный атом кетокислоты. Иными словами, аминокислота и кетокислота обмениваются своими радикалами (рис. 3.15). Благодаря реакциям переаминирования синтезируются замени- мые аминокислоты.

Рис. 3.15. Схема реакции переаминирования

Это лишь схемы процессов, которые могут протекать как в лаборатории, так и в природных условиях, но источники кислорода, водорода и воды при этом существенно различаются.

Разрушение СООН-группы называется декарбоксилирование. Одним из продуктов реакции всегда является С02.

Такие реакции очень распространены в природе. В результате декарбок- силирования образуются различные биогенные амины (рис. 3.16). Например, при декарбоксилировании Гис образуется гистамин (рис. 3.17), участвующий в аллергических реакциях.

Рис. 3-16. Схема декарбоксилирования аминокислоты

Рис. 3.17. Образование гистамина

Кадаверин (рис. 3.18) получил такое название, потому что впервые был обнаружен при разложении трупов (от лат. cadaver — труп). Содержится также в продуктах распада белков.

Рис. 3.18. Декарбоксилирование лизина

Примеры реакций дезаминирования, переаминирования и декарбокси- лирования есть и в различных пищевых производствах. Они особенно важны при использовании ферментов, бактериальных культур или изготовлении продуктов с длительным технологическим циклом. Например, созревание сыров всегда сопровождается образованием аминов, которые способствуют формированию характерной ароматической композиции каждого вида сыра. В целом в мягких сырах обнаружено больше аминов, чем в твердых. Присутствуют и биогенные амины, такие как тирамин, трип- тамин, кадаверин, гистидин.

Химические свойства. Аминокислоты, строение, химические свойства.

Аминокислоты, строение, химические свойства.

Биологическая роль аминокислот.

Аминокислотами называются азотсодержащие органические вещества, молекулы которых содержат одновременно аминогруппу (–NH2) и карбоксильную группу (–COOH).

1. H2N – CH2 – COOH аминоуксусная, или аминоэтановая кислота (глицин)

2. H2N – CH2 – CH2 – COOH аминопропионовая, или аминопропановая кислота

3. H2N – (CH2)3 – COOH аминомасляная, или аминобутановая кислота

Изомерия аминокислот зависит от расположения аминогруппы и строения углеводородного радикала. NH2

α – аминопропионовая β — аминопропионовая

α-аминокислоты содержат аминогруппу у первого атома углерода, считая от карбоксильной группы, β – у второго, γ – у третьего, δ – у четвертого и т.д.

Физические свойства.

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Плавятся с разложением при температурах выше 250º С.

Химические свойства.

В молекулах аминокислот содержатся карбоксильные группы, обладающие кислотными свойствами, и аминогруппы, обладающие основными свойствами, т.е. аминокислоты – это амфотерные органические соединения.

1. Аминокислоты реагируют со щелочами с образованием соли и воды.

H2N – CH2 – COOH + KOH H2N – CH2 – COOK + H2O

Аминоуксусная кислота Аминоуксусно-кислый

2. Аминокислоты реагируют с кислотами с образованием соли.

[1]

HOOC – CH2 – NH2 + HCl HOOC – CH2 – NH3 + Cl –

3. Молекулы аминокислот реагируют друг с другом. Продуктом реакции является высокомолекулярное вещество, называемое полипептидом.

H2N – CH2 – COOH + H2N – CH2 – COOH H2N – CH2 – CO – NH – CH2 – COOH + H2O

При соединении n молекул аминокислот получается полипептид с формулой

В полипептиде остатки молекул аминокислот соединены между собой пептидными (амидными) связями ( – CO – NH – ) в пептидные цепи.

· Биологическая роль: α-аминокислоты необходимы для синтеза белков в живых организмах (более 20 α-аминокислот).

· Многие аминокислоты применяют в с/х для подкормки животных.

· В медицине аминокислоты применяют как лекарственные средства.

· Из некоторых аминокислот получают синтетические волокна. Например, из аминокапроновой кислоты получают полиамидное волокно капрон:

| следующая лекция ==>
Туалетное мыло получают из кислот, содержащих 10-16 атомов углерода в молекулах, а хозяйственное – из кислот, содержащих 17-21 атомов углерода. | Изомерия в органической химии очень распространена.

Дата добавления: 2016-05-05 ; просмотров: 3205 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Химические свойства аминокислот

Химическое поведение аминокислот определяется двумя функциональными группами -NН2 и –СООН. Аминокислотам характерны реакции по аминогруппе, карбоксильной группе и по радикальной части, при этом в зависимости от реагента взаимодействие веществ может идти по одному или нескольким реакционным центрам.

Амфотерный характер аминокислот. Имея в молекуле одновременно кислотную и основную группу, аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения. В кислых растворах они проявляют основные свойства, реагируя как основания, в щелочных – как кислоты, образуя соответственно две группы солей:

Читайте так же:  Последовательности днк кодирующие аминокислоты

Благодаря своей амфотерности в живом организме, аминокислоты играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концентрацию водородных ионов. Буферные растворы, полученные при взаимодействии аминокислот с сильными основаниями, широко применяются в биоорганической и химической практике. Соли аминокислот с минеральными кислотами лучше растворимы в воде, чем свободные аминокислоты. Соли с органическими кислотами труднорастворимые в воде и используются для идентификации и разделения аминокислот.

Реакции, обусловленные аминогруппой.С участием аминогруппы аминокислоты образуют аммониевые соли с кислотами, ацилируются, алкилируются, реагируют с азотистой кислотой и альдегидами в соответствии со следующей схемой:

Алкилирование проводится при участии R-На1 или Аr-Наl:

В процессе реакции ацилирования используются хлорангидриды или ангидриды кислот (ацетилхлорид, уксусный ангидрид, бензилоксикарбонилхлорид):

Реакции ацилирования и алкилировнаия применяется для защиты NН2–группы аминокислот в процессе синтеза пептидов.

Реакции, обусловленные карбоксильной группой. При участиикарбоксильной группы аминокислоты образуют cоли, сложные эфиры, амиды, хлорангидриды в соответствии со схемой, представленной ниже:

Если при a-углеродном атоме в углеводородном радикале имеется электроноакцепторный заместитель (-NO2, -СС13, -СООН, -COR и т.д.), поляризующий связь С®СООН, то у карбоновых кислот легко протекают реакции декарбоксилирования. Декарбоксилирование a-аминокислот, содержащих в качестве заместителя + NH3-группу, приводит к образованию биогенных аминов. В живом орга­низме данный процесс протекает под действием фермента декарбоксилазы и витамина пиридоксальфосфата.

В лабораторных условиях реакцию осуществляется при на­гревании a-аминокислоты в присутствии поглотителей СО2, например, Ва(ОН)2.

При декарбоксилировании b-фенил-a-аланина, лизина, серина и гистидина образуются, соответственно, фенамин, 1,5-диаминопентан (кадаверин), 2-аминоэтанол-1 (коламин) и триптамин.

Реакции аминокислот с участием боковой группы. При нитровании аминокислоты тирозин азотной кислотой происходитобразованиединитропроизводного соединения, окрашенного в оранжевый цвет (ксантопротеиновая проба):

Окислительно-восстановительные переходы имеют место в системе цистеин – цистин:

В некоторых реакциях аминокислоты реагируют по обеим функциональным группам одновременно.

Образование комплексов с металлами. Почти все a-аминокислоты образуют комплексы с ионами двухвалентных металлов. Наиболее устойчивыми являются комплексные внутренние соли меди (хелатные соединения), образующиеся в результате взаимодействия с гидроксидом меди (II) и окрашенные в синий цвет:

Действие азотистой кислоты на алифатические аминокислоты приводит к образованию гидроксикислот, на ароматические — диазосоединений.

Образование гидроксикислот:

Реакция диазотирования:

Диазосоединение далее может реагировать по двум направлениям:

1. с выделением молекулярного азота N2:

2. без выделения молекулярного азота N2:

Хромофорная группа азобензола -N=N в азосоединениях обуславливает желтую, желтую, оранжевую или другого цвета окраску веществ при поглощении в видимой области света ( 400-800 нм). Ауксохромная группа

-СООН изменяет и усиливает окраску за счет π, π — сопряжения с π — электронной системой основной группы хромофора.

Отношение аминокислот к нагреванию. При нагревании аминокислоты разлагаются с образованием различных продуктов в зависимости от их типа. При нагревании a-аминокислот в результате межмолекулярной дегидратации образуются циклические амиды — дикетопиперазины:

валин (Val) диизопропильное производное

При нагревании b-аминокислот от них отщепляется аммиак с образованием α, β-непредельных кислот с сопряженной системой двойных связей:

β-аминовалериановая кислота пентен-2-овая кислота

Нагревание g- и d-аминокислот сопровождается внутримолекулярной дегидратацией и образованием внутренних циклических амидов лактамов:

γ-аминоизовалериановая кислота лактам γ-аминоизовалериановой

(4-амино-3-метилбутановая кислота) кислоты

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Для студента самое главное не сдать экзамен, а вовремя вспомнить про него. 10048 —

| 7506 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Видео (кликните для воспроизведения).

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Источники


  1. Горбатова, Елена Здоровое питание для беременных, кормящих мам и малышей до года / Елена Горбатова. — М.: Центрполиграф, 2009. — 160 c.

  2. Воробьева, Е.В. Заработная плата в 2003 — 2004 с учетом требований налоговых органов / Е.В. Воробьева. — М.: АКДИ Экономика и жизнь», 2003. — 800 c.

  3. Добров, А. Диабет — не проблема / А. Добров. — М.: Книжный дом (Минск), 2010. — 166 c.
Аминокислоты белки химические свойства
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here