Аминокислоты друг с другом

Важная и проверенная информация на тему: "аминокислоты друг с другом" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Амины. Аминокислоты

Амины

Амины – это производные аммиака, в молекуле которого один, два или три атома водорода замещены углеводородными радикалами.

Классификация

По числу углеводородных радикалов, замещающих атомы водорода в молекуле NH3, все амины можно разделить на три типа:

Группа – NH2 называется аминогруппой.

Существуют также амины, которые содержат две, три и более аминогрупп, например:

Изомерия

Рассмотри все виды изомерии на примере аминов с эмпирической формулой C4H11N:

Физические свойства

Низшие предельные первичные амины — газообразные вещества, имеют запах аммиака, хорошо растворяются в воде. Амины с большей относительной молекулярной массой — жидкости или твердые вещества, растворимость их в воде с увеличением молекулярной массы уменьшается.

[3]

Химические свойства

По химическим свойствам амины похожи на аммиак.

1.Взаимодействие с водой — образование гидроксидов замещенного аммония.

Вспомним, как взаимодействует с водой аммиак:

Раствор аммиака в воде обладает слабыми щелочными (основными) свойствами. Причина основных свойств аммиака — наличие у атома азота неподеленной электронной пары, которая участвует в образовании донорно-акцепторной связи с ионом водорода. По этой же причине амины также являются слабыми основаниями. Амины — органические основания:

Растворимые амины — более сильные основания, чем аммиак.

2.Взаимодействие с кислотами — образование солей (реакции нейтрализации).

Как основание аммиак с кислотами образует соли аммония:

Аналогично при взаимодействии аминов с кислотами образуются соли замещенного аммония:

Щелочи, как более сильные основания, вытесняют аммиак и амины из их солей:

3.Горение аминов

Амины являются горючими веществами. Продуктами горения аминов, как и других азотсодержащих органических соединений, являются углекислый газ, вода и свободный азот; например:

Способы получения

1.Взаимодействие спиртов с аммиаком при нагревании в присутствии Аl2О3 в качестве катализатора. Примеры смотреть в теме «Спирты».

2.Взаимодействие алкилгалогенидов (галогеналканов) с аммиаком; например:

Образовавшийся первичный амин может вступать в реакцию с избытком алкилгалогенида и аммиака, в результате чего образуется вторичный амин:

Аналогично могут быть получены третичные амины.

Анилин

Анилин — простейший представитель первичных ароматических аминов:

Физические свойства

Анилин — бесцветная маслянистая жидкость с характерным запахом, малорастворим в воде, ядовит.

Химические свойства

Основные свойства у анилина выражены очень слабо, так как сказывается влияние бензольного ядра на аминогруппу.

1.Реакции с участием аминогруппы

2.Реакции с участием бензольного кольца

Аминогруппа как заместитель I рода облегчает реакции замещения в бензольном ядре, при этом заместители становятся в орто- и пара- положения к аминогруппе:

Получение анилина

Анилин и другие первичные ароматические амины получают с помощью реакции, открытой в 1842 г. русским химиком Н. Н. Зининым. Реакция Зинина — это метод получения ароматических аминов (в том числе анилина) восстановлением нитросоединений:

Это общий, но не единственный способ получения ароматических аминов.

Применение анилина

Аминокислоты

Аминокислоты — это производные углеводородов, содержащие аминогруппы (—NH2) и карбоксильные группы.

Общая формула: (NH2)mR(COOH)n, где m и n чаще всего равны 1 или 2. Таким образом, аминокислоты являются соединениями со смешанными функциями.

Аминокислоты организма:

Заменимые

— синтезируются в организме человека, к ним относятся глицин, аланин, глутаминовая кислота, серин, аспарагиновая кислота, тирозин, цистеин.

Незаменимые – не синтезируются в организме человека, поступают с пищей. К ним относятся валин, лизин, фенилаланин.

Физические свойства

Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворяются в воде, температура плавления 230—300 о С. Многие α-аминокислоты имеют сладкий вкус.

Способы получения

Для получения α-аминокислот в лабораторных условиях обычно используют два следующих способа.

[1]

1.Взаимодействие α-галогенкарбоновых кислот с избытком аммиака. В ходе этих реакций происходит замещение атома галогена в галогенкарбоновых кислотах на аминогруппу. Выделяющийся при этом хлороводород связывается избытком аммиака в хлорид аммония. Например, аланин можно получить при взаимодействии α-хлорпропионовой кислоты с аммиаком:

2.Гидролиз белков. При гидролизе белков обычно образуются сложные смеси аминокислот, однако с помощью специальных методов из этих смесей можно выделять отдельные чистые аминокислоты.

Химические свойства

а) как кислота (участвует карбоксильная группа):

б) как основание (участвует аминогруппа):

2.Взаимодействие внутри молекулы — образование внутренних солей:

а) моноаминомонокарбоновые кислоты (нейтральные кислоты).

Водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот нейтральны (рН = 7);

б) моноаминодикарбоновые кислоты (кислые аминокислоты).

Водные растворы моноаминодикарбоновьж кислот имеют РН 7 (щелочная среда), так как в результате образования внутренних солей этих кислот в растворе появляется избыток гидроксид-ионов ОН.

3. Взаимодействие аминокислот друг с другом — образование пептидов:

Две аминокислоты образуют дипептид:

При составлении названия дипептида сначала называют аминокислоту, у которой в образовании дипептид участвует группа —СООН. В тривиальном названии этой кислоты последняя буква «н» заменяется буквой «л». Затем прибавляют без изменений тривиальное название аминокислоты, у которой в образовании дипептида участвует группа —NH2.

Любой дипептид имеет свободные амино- и карбоксильную группы и поэтому может взаимодействовать еще с одной молекулой аминокислоты, образуя трипептид; таким же путем получают тетрапептиды и т. д.:

Добавить комментарий Отменить ответ

Видео (кликните для воспроизведения).

Добро пожаловать на сайт! Здесь вы найдете самую полную информацию об истории химии и ее развитии как науки, а также интересные статьи о всех химических элементах известных на сегодняшний день и о соединениях, которые они образуют.

Билет №16. Аминокислоты, их состав и химические свойства: взаимодействие с соляной кислотой, щелочами, друг с другом

Аминокислоты, их состав и химические свойства: взаимодействие с соляной кислотой, щелочами, друг с другом. Биологическая роль аминокислот и их применение.

Аминокислоты — это органические бифункциональные соединения, в состав которых входят карбоксильная группа -СООН и аминогруппа -NН2. В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β-, γ-аминокислоты:

β α β α


α-аминопропионовая β-аминопропионовая
кислота кислота

Греческая буква при атоме углерода обозначает его удаленность от карбоксильной группы. Здесь будут рассматриваться только α-аминокислоты, поскольку другие аминокислоты в природе не встречаются.

Простейшая аминокислота — глицин (аминоуксусная кислота). Остальные природные аминокислоты можно разделить на следующие основные группы:

α-Аминокислоты общей формулы

Получение. Основной способ получения аминокислот — замещение атома галогена на аминогруппу в галогензамещенных кислотах. Этот способ аналогичен получению аминов из алкилгалогенидов и аммиака. Выделяющийся при замещении галогеноводород связывают избытком аммиака:

Аминокислоты — это органические амфотерные соединения. Они содержат в составе молекулы две функциональные группы противоположного характера: аминогруппу с основными свойствами и карбоксильную группу с кислотными свойствами. Аминокислоты реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

При растворении аминокислот в воде карбоксильная группа отщепляет ион водорода, который может присоединиться к аминогруппе. При этом образуется внутренняя соль, молекула которой представляет собой биполярный ион:

H2N-CH2—СООН

+ Н3N-СН2—СОO — .

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную или кислую среду в зависимости от количества функциональных групп. Так, глутаминовая кислота образует кислый раствор (две группы -СООН, одна -NH2), лизин — щелочной (одна группа -СООН, две -NH2).

Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир (точнее, в хлороводородную соль эфира):

H2N-CH(R)-COOH + R’OH

H2N-CH(R)-COOR’ + Н2О.

Важнейшее свойство аминокислот — их способность к конденсации с образованием пептидов.

Качественные реакции.

1) Все аминокислоты окисляются нингидрином

с образованием продуктов, окрашенных в синефиолетовый цвет.

2) При нагревании ароматических аминокислот с концентрированной азотной кислотой происходит нитрование бензольного кольца и образуются соединения, окрашенные в желтый цвет. Эта реакция называется ксантопротеиновой (от греч. ксантос — желтый).

Общая характеристика металлов А-подгруппы третьей группы, строение их атомов. Алюминий, природные соединения алюминия, его химические свойства. Применение алюминия и его сплавов в современной технике.

Атомы элементов данной группы содержат во внешнем слое максимально по три электрона. Поэтому тенденция к дальнейшему присоединению электронов (с пополнением внешнего слоя до октета) не может быть для них характерна. Напротив, металлическиесвойства бора и его аналогов должны быть выражены сильнее, чем у соответствующих элементов четвёртой группы.

Природный алюминий состоит из одного нуклида 27Al. Конфигурация внешнего электронного слоя 3s2p1. Практически во всех соединениях степень окисления алюминия +3 (валентность III).

Радиус нейтрального атома алюминия 0,143 нм, радиус иона Al3+ 0,057 нм. Энергии последовательной ионизации нейтрального атома алюминия равны, соответственно, 5,984, 18,828, 28,44 и 120 эВ. По шкале Полинга электроотрицательность алюминия 1,5.

Простое вещество алюминий — мягкий легкий серебристо-белый металл.

Свойства: алюминий — типичный металл, кристаллическая решетка кубическая гранецентрированная, параметр а = 0,40403 нм. Температура плавления чистого металла 660°C, температура кипения около 2450°C, плотность 2,6989 г/см3. Температурный коэффициент линейного расширения алюминия около 2,5·10–5 К–1. Стандартный электродный потенциал Al3+/Al — 1,663В.

Химически алюминий — довольно активный металл. На воздухе его поверхность мгновенно покрывается плотной пленкой оксида Al2О3, которая препятствует дальнейшему доступу кислорода (O) к металлу и приводит к прекращению реакции, что обусловливает высокие антикоррозионные свойства алюминия. Защитная поверхностная пленка на алюминии образуется также, если его поместить в концентрированную азотную кислоту.

С остальными кислотами алюминий активно реагирует:

6НСl + 2Al = 2AlCl3 + 3H2,

3Н2SO4 + 2Al = Al2(SO4)3 + 3H2.

Алюминий реагирует с растворами щелочей. Сначала растворяется защитная оксидная пленка:

Al2О3 + 2NaOH + 3H2O = 2Na[Al(OH)4].

[2]

Затем протекают реакции:

2Al + 6H2O = 2Al(OH)3 + 3H2,

NaOH + Al(OH)3 = Na[Al(OH)4],

2Al + 6H2O + 2NaOH = Na[Al(OH)4] + 3Н2,

и в результате образуются алюминаты: Na[Al(OH)4] — алюминат натрия (Na) (тетрагидроксоалюминат натрия), К[Al(OH)4] — алюминат калия (K) (терагидроксоалюминат калия) или др. Так как для атома алюминия в этих соединениях характерно координационное число 6, а не 4, то действительные формулы указанных тетрагидроксосоединений следующие:

Na[Al(OH)4(Н2О)2] и К[Al(OH)4(Н2О)2].

При нагревании алюминий реагирует с галогенами:

2Al + 3Cl2 = 2AlCl3,

2Al + 3 Br2 = 2AlBr3.

Интересно, что реакция между порошками алюминия и иода (I) начинается при комнатной температуре, если в исходную смесь добавить несколько капель воды, которая в данном случае играет роль катализатора:

2Al + 3I2 = 2AlI3.

Взаимодействие алюминия с серой (S) при нагревании приводит к образованию сульфида алюминия:

который легко разлагается водой:

Al2S3 + 6Н2О = 2Al(ОН)3 + 3Н2S.

В виде порошка алюминий можно сжечь на воздухе, причем образуется белый тугоплавкий порошок оксида алюминия Al2О3.

Высокая прочность связи в Al2О3 обусловливает большую теплоту его образования из простых веществ и способность алюминия восстанавливать многие металлы из их оксидов, например:

3Fe3O4 + 8Al = 4Al2O3 + 9Fe и даже 3СаО + 2Al = Al2О3 + 3Са.

Такой способ получения металлов называют алюминотермией.

Амфотерному оксиду Al2О3 соответствует амфотерный гидроксид — аморфное полимерное соединение, не имеющее постоянного состава. Состав гидроксида алюминия может быть передан формулой xAl2O3·yH2O, при изучении химии в школе формулу гидроксида алюминия чаще всего указывают как Аl(OH)3.

В лаборатории гидроксид алюминия можно получить в виде студенистого осадка обменными реакциями:

Al2(SO4)3 + 6NaOH = 2Al(OH)3 + 3Na2SO4,

или за счет добавления соды к раствору соли алюминия:

2AlCl3 + 3Na2CO3 + 3H2O = 2Al(OH)3 + 6NaCl + 3CO2,

а также добавлением раствора аммиака к раствору соли алюминия:

AlCl3 + 3NH3·H2O = Al(OH)3 + 3H2O + 3NH4Cl

Применение: по масштабам применения алюминий и его сплавы занимают второе место после железа (Fe) и его сплавов. Широкое применение алюминия в различных областях техники и быта связано с совокупностью его физических, механических и химических свойств: малой плотностью, коррозионной стойкостью в атмосферном воздухе, высокой тепло- и электропроводностью, пластичностью и сравнительно высокой прочностью. Алюминий легко обрабатывается различными способами — ковкой, штамповкой, прокаткой и др. Чистый алюминий применяют для изготовления проволоки (электропроводность алюминия составляет 65,5% от электропроводности меди, но алюминий более чем в три раза легче меди, поэтому алюминий часто заменяет медь в электротехнике) и фольги, используемой как упаковочный материал. Основная же часть выплавляемого алюминия расходуется на получение различных сплавов. Сплавы алюминия отличаются малой плотностью, повышенной (по сравнению с чистым алюминием) коррозионной стойкостью и высокими технологическими свойствами: высокой тепло- и электропроводностью, жаропрочностью, прочностью и пластичностью. На поверхности сплавов алюминия легко наносятся защитные и декоративные покрытия.

Разнообразие свойств алюминиевых сплавов обусловлено введением в алюминий различных добавок, образующих с ним твердые растворы или интерметаллические соединения. Основную массу алюминия используют для получения легких сплавов — дуралюмина (94% — алюминий, 4%медь (Cu), по 0,5% магний (Mg), марганец (Mn), железо (Fe) и кремний (Si)), силумина (85-90% — алюминий, 10-14% кремний (Si), 0,1% натрий (Na)) и др. В металлургии алюминий используется не только как основа для сплавов, но и как одна из широко применяемых легирующих добавок в сплавах на основе меди (Cu), магния (Mg), железа (Fe), никеля (Ni) и др.

Сплавы алюминия находят широкое применение в быту, в строительстве и архитектуре, в автомобилестроении, в судостроении, авиационной и космической технике. В частности, из алюминиевого сплава был изготовлен первый искусственный спутник Земли. Сплав алюминия и циркония (Zr) — циркалой — широко применяют в ядерном реакторостроении. Алюминий применяют в производстве взрывчатых веществ.

Особо следует отметить окрашенные пленки из оксида алюминия на поверхности металлического алюминия, получаемые электрохимическим путем. Покрытый такими пленками металлический алюминий называют анодированным алюминием. Из анодированного алюминия, по внешнему виду напоминающему золото (Au), изготовляют различную бижутерию.

При обращении с алюминием в быту нужно иметь в виду, что нагревать и хранить в алюминиевой посуде можно только нейтральные (по кислотности) жидкости (например, кипятить воду). Если, например, в алюминиевой посуде варить кислые щи, то алюминий переходит в пищу и она приобретает неприятный «металлический» привкус. Поскольку в быту оксидную пленку очень легко повредить, то использование алюминиевой посуды все-таки нежелательно.

Биологоческая роль: в организм человека алюминий ежедневно поступает с пищей (около 2-3 мг), но его биологическая роль не установлена. В среднем в организме человека (70 кг) в костях, мышцах содержится около 60 мг алюминия.

Дата добавления: 2015-04-21 ; просмотров: 38 ; Нарушение авторских прав

Аминокислоты

Аминокислотами называются соединения, в молекуле которых содержатся одновременно аминные и карбоксильные группы. Аминокислоты можно рассматривать как производные карбоновых кислот, в углеводородном радикале которых атомы водорода замещены на одну или более аминогрупп. Аминокислоты, которые не синтезируются в организме животных, называются незаменимыми. Аминокислоты важны тем, что из них синтезируют белок, в которых они связаны пептидной связью.

Читайте также:
  1. БИЛЕТ -1
  2. Билет 1
  3. Билет 1
  4. Билет 1
  5. БИЛЕТ 1
  6. Билет 1
  7. Билет 1
  8. Билет 1
  9. Билет 1
  10. Билет 1
b CH3 a CH–COOH a- аминопропионовая кислота I NH2
b CH2– I NH2 a CH2–COOH b- аминопропионовая кислота

Чаще всего термин «аминокислота» применяют для обозначения карбоновых кислот, аминогруппа которых находится в α- положении, т.е. для α — аминокислот. В зависимости от природы радикала (R) – аминокислоты делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические.

1. Важнейший источник аминокислот – природные белки, при гидролизе которых образуются смеси α-аминокислот. Разделение этой смеси – довольно сложная задача, однако по обыкновению одна или две аминокислоты образуются в значительно больших количествах, чем все другие, и их удается выделить достаточно просто.

2. Синтез аминокислот из галогенозамещенных кислот действием аммиака.

1. Некоторые свойства аминокислот, в частности высокая температура плавления, объясняется своеобразным их строением. Кислотная (–COOH) и основная (–NH2) группы в молекуле аминокислоты взаимодействуют друг с другом, образуя внутренние соли (биполярные ионы). Например, для глицина

H2N-CH2-COOH « H3N + -CH2-COO —

2. Вследствие наличия в молекулах аминокислот функциональных групп кислотного и основного характера α-аминокислоты являются амфотерными соединениями, т.е. они образуют соли как с кислотами, так и со щелочами.

H2N– CH–COOH + HCl ® [H3N + – I R CH–COOH]Cl — (хлористоводородная соль a-аминокислоты) I R
H2N– CH–COOH + NaOH ® H2N– I R CH–COO — Na + (натриевая соль a-аминокислоты) + H2O I R

3. В реакции со спиртами образуются сложные эфиры.


Этиловый эфир аланина

4. a- Аминокислоты можно ацилировать, в частности, ацетилировать, действуя уксусным ангидридом или хлористым ацетилом. В результате образуются N- ацильные производные a- аминокислот (символ «N» означает, что ацил связан с атомом азота).


N – ацетилаланин

5. a- Аминокислоты вступают друг с другом в реакцию поликонденсации, приводя к амидам кислот. Продукты такой конденсации называются пептидами. При взаимодействии двух аминокислот образуется дипептид:

H2N– H I CH– O II C–OH + H–NH– CH3 I CH– O II C–OH ®
глицин аланин
® H2N– H I CH– O II C–NH– CH3 I CH– O II C–OH + H2O
глицилаланин

При конденсации трех аминокислот образуется трипептид и т.д.

Связь – O II C–NH – называется пептидной связью.

6. При действии азотистой кислоты на аминокислоты реакция протекает так же, как и в случае аминов. Из первичных аминов образуются спирты, из аминокислот — оксикислоты.

Особую группу составляют реакции, связанные с наличием и взаимными влиянием амино- и карбоксильных групп. Это отношение аминокислот к нагреванию. a-Аминокислоты при нагревании, отщепляя воду, образуют циклические соединения – дикетопиперазины. b-Аминокислоты при нагревании выделяют аммиак и превращаются в непредельные кислоты. g- и d-Аминокислоты легко отщепляют воду и циклизуются, образуя циклические амиды – лактамы.

a-Аминокислоты при взаимодействии с гидроксидом меди (II) образуют комплексные соли:

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Для студента самое главное не сдать экзамен, а вовремя вспомнить про него. 10052 —

| 7508 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Аминокислоты, их строение и химические свойства: взаимодействие с соляной кислотой, щелочами, друг с другом. Биологическая роль аминокислот и их применение

Аминокислоты – это гетерофункциональные органические соединения, в состав молекул которых входит аминогруппа NH2 и карбоксильная группа COOH

аминоуксусная кислота

аминопропановая кислота

Физические свойства.
Аминокислоты – это бесцветные кристаллические растворимые в воде вещества. В зависимости от радикала они могут быть кислыми, горькими и безвкусными.

Химические свойства

Аминокислы – это амфотерные органические соединения (за счёт аминогруппы, они проявляют основные свойства и за счёт карбоксильной группы COOH проявляют кислотные свойства)

Реагируют с кислотами

H2N – CH2 – COOH + NaOH = [H3N – CH2 – COOH- ]Cl — аминоуксусная кислота

Реагируют со щелочами

H2N – CH2 – COOH + NaOH = H2N – CH3 – COONa + H2O — натриевая соль глицина

Реагируют с основными оксидами

Билет №17

Взаимосвязь строения, свойства и применения на примере простых веществ.

Для большинства неметаллов простых веществ характерно молекулярное строение, и лишь некоторые из них имеют немолекулярное строение.

Немолекулярное строение

C, B, Si

У этих неметаллов атомные кристаллические решётки, поэтому они обладают большой твёрдостью и очень высокими температурами плавления.

Добавка бора к стали, к сплавам алюминия, меди, никеля и др. улучшает их механические свойства.

1. Алмаз – для бурения горных пород

2. Графит – для изготовления электродов, замедлителей нейтронов в атомных реакторах, в качестве смазочного материала в технике.

3. Уголь, состоящий в основном из углерода, — адсбент – для получения карбида кальция, чёрной краски.

Молекулярное строение

Для этих неметаллов в твёрдом состоянии характерны молекулярные кристалические решётки, при обычных условиях это газы, жидкости или твёрдые вещества с низкими температурами плавления.

1. Ускорение химических реакций, в том числе в металлургии

2. Резка и сварка металлов

3. В жидком виде в ракетных двигателях

4. В авиации и подводных лодках для дыхания

Белки – как биополимеры. Первичная, вторичная и третичная структура белков. Свойства и биологические свойства белков.

Белки – это биополимеры в состав молекул которых входят остатки аминокислот

Белки имеют первичную, вторичную, третичную, и четвертичную структуру.

Первичная структура – это состоящая из остатков аминокислот соежинённых между собой пектидными связями

Вторичная структура – это цепь, свёрнутая в спираль и кроме пептидных связей есть водородные

Третичная структура – спираль, свёрнутая в клубок и дополнительно имеет сульфидные связи S-S

Четвертичная структура – двойная спираль, свёрнутая в клубок

Белки – амфотерные электролиты. При определенном значении pH среды число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Белки имею разнообразное строение. Есть белки нерастворимые в воде, есть белки легко растворимые в воде. Есть белки малоактивные в химическом отношении, устойчивые к действию агентов. Есть белки крайне неустойчивые. Есть белки, имеющие вид нитей, достигающих в длину сотен нанометров; есть белки, имеющие форму шариков диаметром всего 5–7 нм. Они имеют большую молекулярную массу (104—107).

Химмические свойства
1. Реакция денатурации – это разрушение первичной структуры белка под действием температуры.
2. Цветные реакции на белки
а) Взаимодействие белка с Cu(OH)2
2NaOH + CuSO4 = Na2SO4 + Cu(OH)2
б) Взаимодействие белка с HNO3
Реактивом на серу является ацетат свинца (CH3COO)2Pb, образуется черный осадок PbS

Биологическая роль
Белки – строительные материалы
Белки являются обязательными компонентом всех клеточных структур
Белки ферменты, играют роль катализаторов
Регулярные белки: к ним относят гармоны
Белки – средство защиты
Белки как источник энергии

Аминокислоты. Свойства аминокислот.

Аминокислоты, белки и пептиды являются примерами соединений, описанных далее. Многие биологически активные молекулы включают несколько химически различных функциональных групп, которые могут взаимодействовать между собой и с функциональными группа друг друга.

Аминокислоты.

Аминокислоты – органические бифункциональные соединения, в состав которых входит карбоксильная группа –СООН, а аминогруппа — NH2.

Разделяют α и β — аминокислоты:

В природе встречаются в основном α-кислоты. В состав белков входят 19 аминокислот и ода иминокислота (С5Н9NO2):

Самая простая аминокислота – глицин. Остальные аминокислоты можно разделить на следующие основные группы:

1) гомологи глицина – аланин, валин, лейцин, изолейцин.

2) серосодержащие аминокислоты – цистеин, метионин.

Видео (кликните для воспроизведения).

3) ароматические аминокислоты – фенилаланин, тирозин, триптофан.

4) аминокислоты с кислотным радикалом – аспарагиовая и глутаминовая кислота.

5) аминокислоты с алифатической гидрокси-группой – серин, треонин.

6) аминокислоты с амидной группой – аспарагин, глутамин.

7) аминокислоты с основным радикалом – гистидин, лизин, аргинин.

Изомерия аминокислот .

Во всех аминокислотах (кроме глицина) атом углерода связан с 4-мя разными заместителями, поэтому все аминокислоты могут существовать в виде 2-х изомеров (энантиомеров). Если L и D – энантиомеры.

Физические свойства аминокислот.

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и мало растворимые в неполярных растворителях.

Получение аминокислот.

1. Замещение атома галогена на аминогруппу в галогензамещеных кислотах:

Химические свойства аминокислот.

Аминокислоты – это амфотерные соединения, т.к. содержат в своём составе 2 противоположные функциональные группы – аминогруппу и гидроксильную группу. Поэтому реагируют и с кислотами и с щелочами:

Кислотно-основные превращение можно представить в виде:

Реагирует с азотистой кислотой:

Реагируют со спиртами в присутствие газообразного HCl:

Качественные реакции аминокислот.

Окисление нингидрином с образованием продуктов, окрашенных в сине-фиолетовый цвет. Иминокислота пролин дает с нингидрином желтый цвет.

2. При нагревании с концентрированной азотной кислотой протекает нитрование бензольного кольца и образуются соединения желтого цвета.

Химические свойства аминокислот: взаимодействие со щелочами, кислотами и друг с другом (реакция поликонденсации).

1) Образование солей это амфотерные соединения, поэтому они способны образовывать соли как с кислотами, так и с основаниями.-. Аминокислоты

-Аминокислоты способны также образовывать устойчивые комплексные соли с ионами некоторых двухвалентных металлов: Cua 2+ , Ni 2+ , Zn 2+ , Co 2+ . С ионами Cu 2+ получаются кристаллические хелатные соли синего цвета, которые используются для выявления, выделения и очистки аминокислот (качественная реакция).

2) Реакции по карбоксильной группе

3) Реакции по аминогруппе

4) Реакции аминокислот под действием ферментов

5. Аминокислоты взаимодействуют друг с другом

-СО–NH – пептидная группа (амидная группа)

Пептидная связь и полипептиды.

α-Аминокислоты могут ковалентно связы­ваться друг с другом с помощью пептидных свя­зей.Карбоксильная группа одной аминокислоты ковалентно связывается с аминогруппой другой аминокислоты. При этом возникает R-CO-NH-R связь, называемая пептидной связью. При этом происходит отщепление мо­лекулы воды .

При помощи пептидных связей из аминокислот образуются белки и пептиды. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды.Час­то в названии таких молекул указывают количе­ство входящих в состав олигопептида аминокис­лот: трипептид, пентапептид, октапептид и т.д. Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды»,а полипептиды, состоя­щие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Мономеры аминокислот, входящих в состав бел­ков, называют «аминокислотные остатки».Амино­кислотный остаток, имеющий свободную амино­группу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную C-карбоксильную груп­пу — С-концевым и пишется справа. Пептиды пи­шутся и читаются с N-конца.

Связь между α-углеродным атомом и α-аминогруппой или α-карбоксильной группой спо­собна к свободным вращениям (хотя ограниче­на размером и характером радикалов), что позволяет полипептидной цепи принимать раз­личные конфигурации.

Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т.е. α-углеродные атомы располагаются по разные стороны от пептид­ной связи. В результате боковые радикалы ами­нокислот находятся на наиболее удалённом рас­стоянии друг от друга в пространстве. Пептидные связи очень прочны и являются ковалентными.

В организме человека вырабатывается мно­жество пептидов, участвующих в регуляции раз­личных биологических процессов и обладающих высокой физиологической активностью. Такими являются целый ряд гормонов – окситоцин (9 аминокислотных остатков), вазопрессин (9), брадикинин (9) регулирующий тонус сосудов, тиреолиберин (3), антибиотики – грамицидин, пептиды, обладающие обезболивающим дей­ствием (энкефалины(5) и эндорфины и другие опиоидные пептиды). Обезболивающий эф­фект этих пептидов в сотни раз превосходит анальгезирующий эффект морфина;

Аминокислоты друг с другом

Вопрос 1. Дайте определение белкам.

Ответ: Белки — высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, состоящие из α-аминокислот, соединенных пептидными связями.

Вопрос 2. Что является α-аминокислотой?

Ответ: α-аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых один атом водорода у α-углерода, замещена на аминогруппу (- NH 2). Они содержат аминогруппу и карбоксильную (-СООН) группу.

Вопрос 3. Чем отличаются аминокислоты друг от друга?

Ответ: Аминокислоты отличаются друг от друга химической природой радикала ( R ), представляющего собой группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с α-углеродным атомом и не участвующая в образовании пептидной связи при биосинтезе белка.

Вопрос 4. Какие аминокислоты являются протеиногенными?

Ответ: α-аминокислоты, входящие в состав белков.

Вопрос 5. Какова общая формула аминокислот?

Вопрос 6. Напишите формулу аминокислоты в ионизированном состоянии (протонированная форма)?

Вопрос 7. Чем обусловлена оптическая активность аминокислот?

Ответ. При замещении всех валентностей у α-углеродного атома различными функциональными группами С-атом называется ассиметричным (хиральным), а аминокислота — оптически активной.

Вопрос 8. Какие аминокислоты оптически активны?

Ответ: Все природные белковые аминокислоты, кроме глицина.

Вопрос 9. Чем отличаются друг от друга D — и L -изомеры аминокислот?

Ответ: Эти изомеры отличаются друг от друга расположением N H 2-групп у α- углеродного атома.

Вопрос 10. К какому ряду относятся природные белковые аминокислоты?

Ответ: Все природные протеиногенные аминокислоты относятся к L -ряду.

Вопрос 11. От чего зависит заряд аминокислоты?

Ответ: Заряд аминокислоты зависит от реакции среды (рН). В кислой среде аминокислота присоединяет протон и получает положительный заряд. В щелочной среде аминокислота ведет себя как кислота и несет отрицательный заряд.

Вопрос 12. Что означает изоэлектрическая точка (ИЭТ) аминокислоты?

Ответ: ИЭТ — это такое состояние, при котором сумма положительных зарядов равна сумме отрицательных зарядов и в электрическом поле аминокислота не движется ни к аноду, ни к катоду.

Вопрос 13. Какие аминокислоты содержат ароматические кольца?

Ответ. Фенилаланин, Тирозин, Триптофан

Вопрос 14. Какие аминокислоты заряжаются отрицательно при рН 7,0 «кислые аминокислоты»)?

Ответ. Глутаминовая, Аспарагиновая

Вопрос 15. Какие аминокислоты заряжаются положительно при рН 7,0 («основные аминокислоты»)?

Ответ: Лизин, Аргинин

Вопрос 16. Какие аминокислоты являются гидроксилсодержащими?

Ответ: Серин, Треонин, Тирозин

Вопрос 17. Какие аминокислоты являются неполярными?

Ответ: Аланин, Валин, Изолейцин, Лейцин, Метионин, Пролин, Триптофан, Фенилаланин.

Вопрос 18. Какие аминокислоты относятся к моноаминокарбоновым и почему? Ответ: К моноаминокарбоновым аминокислотам относятся: глицин, аланин, серин, цистеин, метионин, треонин, валин, лейцин, изолейцин, так как они имеют по одной аминной и карбоксильной групп

Вопрос 19. Назовите моноаминодикарбоновые аминокислоты

Ответ: К ним относятся аспарагиновая и глутаминовая кислоты, которые содержат по одной аминной и по две карбоксильной группы

Вопрос 20. Какие аминокислоты относятся к диаминомонокарбоновым?

Ответ: К ним относятся аргинин, цитруллин и лизин

Вопрос 21. Назовите гетероциклических аминокислот

Ответ: К этой группе относятся триптофан, содержащий гетероциклическое пиррольное кольцо; гистидин-содержащий имидазольный цикл с двумя атомами азота, пролин и оксопролин

Вопрос 22. Какие реакции используют для идентификации аминокислот в белках?

Ответ: 1. Ксантопротеиновую реакцию для ароматических аминокислот, содержащих бензольное кольцо

2. Реакцию Миллона для тирозина

3. Реакцию Фоля для цистеина

4. Реакцию Сакагучи для аргинина

Вопрос 23. Какие есть источники аминокислот в организме?

Ответ. 1. Распад тканевых белков

3. Внутриклеточный синтез аминокислот

Вопрос 24. Какими химическими реакциями можно обнаружить белки?

Ответ: Биуретовый, Нингидриновый

Вопрос 25. Что выявляет биуретовая реакция?

Ответ: Пептидную связь

Вопрос 26. Какие белки называются полноценными?

Ответ: Это белки, которые:

1. Содержат все незаменимые аминокислоты

2. Содержат все аминокислоты в оптимальных соотношениях

3. Хорошо перевариваются в желудочно-кишечном тракте

Вопрос 27. Что означает «незаменимые» аминокислоты?

Ответ. Это такие аминокислоты, которые не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей

Вопрос 25. Какие аминокислоты относятся к незаменимым аминокислотам?

Ответ: Изолейцин, Лейцин, Триптофан, Треонин, Фенилаланин, Валин, Метионин, Лизин.

Вопрос 29. Какие частично незаменимые аминокислоты?

Ответ: Аминокислоты, которые могут частично синтезироваться в организме. Это аргинин и гистидин

Вопрос 30. Что такое условно заменимые аминокислоты?

Ответ: Аминокислоты, которые могут синтезироваться из незаменимых аминокислот: цистеин из метионина и тирозин из фенилаланина.

Вопрос 31. Каково содержание азота в белках?

Вопрос 32. Что означает третичная структура белка?

Ответ: Расположение в пространстве одиночной полипептидной цепи, стабилизированное связями между радикалами аминокислотных остатков, далеко отстоящих друг от друга

Вопрос 33. Что означает четвертичная структура белка?

Ответ: Объединение нескольких полипептидных цепей, обладающих третичной структурой, в единую функциональную молекулу

Вопрос 34. Какие белки имеют четвертичную структуру?

Ответ: Гемоглобин, Лактатдегидрогенза, Креатинкиназа

Вопрос 35. Что означает домен?

Ответ. Домен — обособленная область молекулы белка, обладающая структурной и функциональной автономией

Вопрос 36. На чем основан электрофорез?

Ответ. Передвижение заряженных молекул в электрическом поле

Вопрос 37. Что такое изоэлектрическая точка ( pi ) белка?

Ответ: Значение рН среды, при котором молекула белка не имеет заряда и поэтому не движется ни к аноду, ни к катоду

Вопрос 38. Почему белки ведут себя как буферы?

Ответ: В зависимости от рН среды белки приобретают свойства анионов или катионов и поэтому проявляют свойства буферов

Вопрос 39. Что означает коагуляция белков?

Ответ: Выпадение белков под влиянием различных факторов в осадок из коллоидных растворов

Вопрос 40. Какие формы коагуляции знаете?

Ответ: Обратимая, когда в коллоидной частице нарушается только сольватная оболочка, и необратимая, когда происходят глубокие нарушения структуры белковой молекулы

Вопрос 41. Что такое денатурация белка?

Ответ: Необратимая денатурация называют потерей физико-химических свойств и биологической активности белка вследствие разрушения высших уровней организации

Вопрос 42. Как можно вызвать денатурацию?

Ответ: Нагреванием, добавлением кислот и щелочей, добавлением солей тяжелых металлов, воздействием ионизирующего излучения, ультразвука

Вопрос 43. Простые белки это?

Ответ. Это белки, дающие при гидролизе только аминокислоты

Вопрос 44. Какие белки относятся к фибриллярным?

Ответ: Фибрион шелка, коллагеновые белки

Вопрос 45. Какие белки называются глобулярными?

Ответ: Белки, которые имеют форму глобула (шара).

Вопрос 46. Каковы особенности аминокислотного состава коллагена I типа?

Ответ: В коллагене содержится около 33 % глицина, 25 % пролина и гидроокспролина, 1 % гидроксолизина. Гидроксилирование аминокислоты являются маркерами коллагена, так как не встречаются в других белках

Вопрос 47. Какой аминокислотой богаты кератиновые белки?

Ответ: Цистеином, которого содержится около 12 %

Вопрос 48. Что такое шапероны?

Ответ: Семейство белков, участвующих в формировании пространственной конформации полипептидной цепи, синтезированной на рибосоме

Вопрос 49. Сложные белки это?

Ответ: Сложными называются белки, которые при гидролизе распадаются на аминокислоты и вещество небелковой природы (простетическая группа)

Вопрос 50. Что такое апопротеин?

Ответ: Белковая часть сложного белка

Вопрос 51. Что такое простетическая группа?

Ответ: Небелковая часть сложного белка

Вопрос 52. Какие белки являются гемопротеидами?

Ответ: Гемоглобин, миоглобин, цитохромы, каталаза, пероксидаза

Вопрос 53. Что такое нуклеопротеиды?

Ответ: Это сложные белки, простетическая группа которых представлена нуклеиновыми кислотами

Вопрос 54. Что такое дезоксирибонуклепротеиды?

Ответ: Это белки, простетическая группа которых представлена ДНК

Вопрос 55. Какие белки входят в состав дезоксирибонуклеопротеидов?

Ответ: Гистоны и кислые негистоновые белки

Вопрос 56. Какие аминокислоты присутствуют в большом количестве в гистонах?

Ответ: Аргинин, Лизин, Гистидин

Вопрос 57. На какие фракции разделяют гистоны?

Вопрос 58. Какие связи участвуют в формировании первичной структуры белка?

Ответ: Связь между α-амино- и α-карбоксильными группами аминокислот, называемые пептидной связью -СО- NH — и частично дисульфитные связи

Вопрос 59. Какие связи участвуют в формировании вторичной структуры белка?

Ответ: Водородные связи между пептидными группировками: = C = O . HN =, О. Н,К..Н

Вопрос 60. Какие связи обеспечивают формирование третичной структуры белка?

Ответ: Водородные, межмолекулярные силы Ван-дер-Лондона, гидрофобные взаимодействия, а также за счет пептидных и дисульфитных связей

Вопрос 61. Какие белки относятся к простым?

Ответ. Гистоны, протамины, глютелины, протеноиды, коллаген и эластин, альбумины и глобулины

Вопрос 62. Каковы особенности состава гистонов?

Ответ: Гистоны содержат большое количество (10..30 %) диаминомонокарбоновых аминокислот (лизин, аргинин, гистидин) и обладают выраженными основными свойствами, входят в состав ядерных белков

Вопрос 63. Дайте характеристику протаминов?

Ответ: Протамины — белки основного характера и отличаются высоким содержанием аргинина (до 60.. .65 %,), входят в состав дезоксирибонуклеопротеида (ДНП).

Вопрос 64. Какова растворимость проламинов и глютелинов?

Ответ. Они не растворимые в воде и содержатся в семенах растений

Вопрос 65. Чем отличаются альбумины и глобулины?

Ответ: Альбумины хорошо растворяются в воде и осаждаются сульфатом аммония и другими нейтральными солями при 80..100 % насыщении, выполняют

пластические функции и участвуют в поддержании онкотического давления крови. Глобулины нерастворимы в дистиллированной воде, растворяются в солевых растворах

Вопрос 66. Какие основные функции выполняют белки в организме?

Ответ: Каталитическая (ферменты), питательная (резервная), транспортная, защитная (иммуноглобулины, интерферон), сократительная, структурная, гормональная и др.

Вопрос 67. Какие факторы могут регулировать биологическую активность белков?

Ответ: Взаимодействие с лигандами (субстратами, эффекторами, кофакторами)

Вопрос 68. Чем сопровождается денатурация белков?

Ответ: Происходит нарушение большого числа межрадикальных связей и изменение ковалентных связей, что приводит к потере биологической активности белка

Вопрос 69. Назовите основные сложные белки и их краткую характеристику

Ответ: К сложным белкам относятся хромопротеиды, нуклеопротеиды, липопротеиды, гликопротеиды, металлопротеиды. Хромопротеиды состоят из простого белка и связанного с ним окрашенного небелкового компонента. Нуклеопротеиды состоят из белков и нуклеиновых кислот. Липопротеиды состоят из белка и липида. Фосфопротеиды в качестве простетической группы содержат остаток фосфорной кислоты. В гликопротеидах простетическая группа представлена углеводами и их производными. Металлопротеиды кроме белка содержат ионы какого-либо металла.

Читайте так же:  Креатин 5 грамм в день

Источники


  1. Муллаева, Н. Б. Конспекты-сценарии занятий по физической культуре для дошкольников / Н.Б. Муллаева. — М.: Детство-Пресс, 2018. — 160 c.

  2. Кучин, Владимир Волновая диетология / Владимир Кучин. — М.: Издательские решения, 2015. — 381 c.

  3. Лысов, П. К. Анатомия (с основами спортивной морфологии) (комплект из 2 книг) / П.К. Лысов, Д.Б. Никитюк, М.Р. Сапин. — М.: Медицина, 2003. — 760 c.
Аминокислоты друг с другом
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here