Аминокислоты это в биологии

Важная и проверенная информация на тему: "аминокислоты это в биологии" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Аминокислоты

Аминокисл о ты, класс органических соединений, объединяющих в себе свойства кислот и аминов, т. е. содержащих наряду с карбоксильной группой —COOH аминогруппу —NH2. В зависимости от положения аминогруппы относительно карбоксильной группы различают a -, b -, g — и др. аминокислоты. Аминокислоты играют очень большую роль в жизни организмов, т. к. все белковые вещества построены из аминокислот. Все белки при полном гидролизе (расщеплении с присоединением воды) распадаются до свободных аминокислот, играющих роль мономеров в полимерной белковой молекуле. При биосинтезе белка порядок, последовательность расположения аминокислот задаются генетическим кодом, записанным в химической структуре дезоксирибонуклеиновой кислоты. 20 важнейших аминокислот, входящих в состав белков, отвечают общей формуле RCH(NH2)COOH и относятся к a -аминокислотам. В природе встречаются и b -аминокислоты, RCH(NH2)CH2COOH, например b -аланин CH2NH2CH2COOH, входящий в состав пантотеновой кислоты. Аминокислоты могут содержать одну NH2-группу и одну СООН-группу (моноаминокарбоновые кислоты), одну NH2-группу и две СООН-группы (моноаминодикарбоновые кислоты), две NH2-группы и одну СООН-группу (диаминомонокарбоновые кислоты).

Аспарагиновая — HOOC CH2CH (NH2) COOH

Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества, растворимые в воде; tпл 220—315°С. Высокая температура плавления аминокислот связана с тем, что их молекулы имеют структуру главным образом амфотерных (двузарядных) ионов. Например, строение простейшей аминокислоты — глицина — можно выразить формулой

(а не NH2CH2COOH).

Все природные аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричные атомы углерода, существуют в оптически активных модификациях и, как правило, относятся к L-ряду. Аминокислоты D-ряда содержатся только в некоторых антибиотиках и в оболочках бактерий.

Многие растения и бактерии могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из простых неорганических соединений. Большинство аминокислот синтезируются в теле человека и животных из обычных безазотистых продуктов обмена веществ и усвояемого азота. Однако 8 аминокислот (валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин) являются незаменимыми, т. е. не могут синтезироваться в организме животных и человека, и должны доставляться с пищей. Суточная потребность взрослого человека в каждой из незаменимых аминокислот составляет в среднем около 1 г. При недостатке этих аминокислот (чаще триптофана, лизина, метионина) или в случае отсутствия в пище хотя бы одной из них невозможен синтез белков и многих др. биологически важных веществ, необходимых для жизни. Гистидин и аргинин синтезируются в животном организме, но лишь в ограниченной, иногда недостаточной, мере. Цистеин и тирозин образуются лишь из своих предшественников — соответственно метионина и фенилаланина — и могут стать незаменимыми при недостатке этих аминокислот. Некоторые аминокислоты могут синтезироваться в животном организме из безазотистых предшественников при помощи процесса переаминирования, т. е. переноса аминогруппы с одной аминокислоты на др. В организме аминокислоты постоянно используются для синтеза и ресинтеза белков и др. веществ — гормонов, аминов, алкалоидов, коферментов, пигментов и др. Избыток аминокислот подвергается распаду до конечных продуктов обмена (у человека и млекопитающих до мочевины, двуокиси углерода и воды), при котором выделяется энергия, необходимая организму для процессов жизнедеятельности. Промежуточным этапом такого распада является обычно дезаминирование (чаще всего окислительное).

К числу производных аминокислот, представляющих большой практический интерес, относится лактам w -аминокапроновой кислоты (см. Капролактам) — исходный продукт производства капрона.

Известно много методов синтеза аминокислот, например действие аммиака на галогензамещённые карбоновые кислоты:

RC(= NOH)COOH ® RCHNH2COOH

и др. Некоторые аминокислоты выделяют из продуктов гидролиза богатых ими белков методом адсорбции на ионообменных смолах; так выделяют глутаминовую кислоту из казеина и клейковины злаков; тирозин — из фиброина шёлка; аргинин — из желатины; гистидин из белков крови. Некоторые аминокислоты производят синтетически, например метионин, лизин и глутаминовую кислоту. Аминокислоты получают в больших количествах также микробиологическим синтезом. Поступление в организм незаменимых аминокислот определяется количеством и аминокислотным составом пищевых белков. Это следует учитывать для организации правильного общественного питания и составления рационов для разных возрастных и профессиональных групп населения. Потребность в пищевом белке может быть полностью покрыта за счёт смеси аминокислот. Этим пользуются в лечебном питании.

Аминокислоты применяют в медицине: для парентерального питания больных (т. е. минуя желудочно-кишечный тракт) с заболеваниями пищеварительных и др. органов, а также для лечения заболеваний печени, малокровия, ожогов (метионин), язв желудка (гистидин), при нервно-психических заболеваниях (глутаминовая кислота и т. п.); в животноводстве и ветеринарии — для питания (см. ниже) и лечения животных, а также в микробиологической, медицинской и пищевой промышленности.

[3]

Изучение аминокислотного состава белков и обмена аминокислот проводят рядом цветных реакций, например нингидриновой реакцией, а также методами хроматографии и с помощью специальных автоматических приборов — анализаторов аминокислот.

Аминокислоты в кормлении с.-х. животных. Рационы с.-х. животных должны содержать все необходимые организму аминокислоты, особенно незаменимые, поэтому при организации кормления в настоящее время стали учитывать в кормах не только общее количество протеина, как было принято раньше, но и незаменимых аминокислот. Потребность в аминокислотах у разных видов животных неодинакова. У жвачных животных микрофлора преджелудков способна синтезировать все необходимые организму аминокислоты из аммиака, выделяющегося при распаде белка или небелковых азотистых соединений, например мочевины. Нормирования аминокислот для этих животных не проводят. Однако с целью пополнения рациона животных небелковыми азотистыми веществами применяют мочевину. Молодняк жвачных, у которого ещё недостаточно развиты преджелудки, испытывает некоторую потребность в незаменимых аминокислотах. Рационы свиней и птицы обязательно балансируют по содержанию аминокислот. С этой целью подбирают корма, дополняющие друг друга по аминокислотному составу, а также используют синтетические аминокислоты, выпускаемые промышленностью. Синтетические аминокислоты скармливают в смеси с концентратами; целесообразнее добавлять их в комбикорма промышленного изготовления. Избыток аминокислот отрицательно влияет на организм животных.

Читайте так же:  Лучший протеин после тренировки

Лит.: Майстер А., Биохимия аминокислот, пер. с англ.,М., 1961; Аминокислотное питание свиней и птицы, М., 1963; Збарский Б. И., Иванов И. И., Мардашев С. P., Биологическая химия, 4 изд., Л., 1965; Попов И. С., Аминокислотный состав кормов, 2 изд., М., 1965; Обмен аминокислот. Материалы Всесоюзной конференции [13—17 окт. 1965], Тбилиси, 1967; Кретович В. Л., Основы биохимии растений, 4 изд., М., 1964.

Классификация аминокислот

В составе белков открыто 20 различных а-аминокислот. Для всех этих, как и для других встречающихся в природе аминокислот, общим свойством является их амфотерность (от греч. amphoteros — двусторонний), т.е. каждая из них содержит как минимум одну кислотную и одну основную группу (исключение составляет пролин и его производное гидроксипролин, являющиеся ими- нокислотами). Общий тип строения а-аминокислот поэтому может быть представлен в виде следующей формулы:

Как видно из этой общей формулы, аминокислоты отличаются друг от друга химической природой радикала R, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с а-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все а-амино- и а- карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом свои специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых тел связано с химической природой и физикохимическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимерам.

Рациональная классификация, основанная на полярности радикалов, выделяет 4 класса аминокислот: 1) неполярные, или гидрофобные; 2) полярные (гидрофильные) незаряженные; 3) отрицательно заряженные; 4) положительно заряженные при физиологических значениях pH (при pH 6,0-7,0) представлена в табл. 1. В ней даны исторические и рациональные наименования, структурная формула и сокращенные обозначения аминокислот, принятые в отечественной и иностранной литературе, а также значения изоэлектрической точки pJ.

Классификация аминокислот белковой молекулы

Аминокислоты это в биологии

Известно около 200 природных аминокислот, но только 20 из них играют важнейшую роль в жизни человека. Эти аминокислоты называют протеиногеннымистроящими белки.

[2]

Первые аминокислоты были открыты в начале XIX века.

В пищевых продуктах наиболее распространены 22 аминокислоты.

В составе белков найдено 20 различных α-аминокислот (одна из них – пролин, является не амино- , а иминокислотой), поэтому их называют белковыми аминокислотами.

Все другие аминокислоты существуют в свободном состоянии или в составе коротких пептидов, или комплексов с другими органическими веществами.

Многие из них найдены только в определенных организмах, а некоторые – только в одном каком-либо организме.

Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты, животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей.

К заменимым относятся аминокислоты, присутствие которых в пище не обязательно для нормального развития организма. В случае их недостаточности они могут синтезироваться из других аминокислот или из небелковых компонентов. Аминокислоты валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин являются незаменимыми почти для всех видов животных.

Аминокислоты являются наиболее важной составной частью организма. Аминокислоты – строительные блоки, из которых строятся белковые структуры, мышечные волокна. Организм использует их для собственного роста, восстановления, укрепления и выработки различных гормонов, антител и ферментов.

Они содержатся в ядре, протоплазме и стенках клеток, где выполняют разнообразные функции жизнедеятельности.

Аминокислоты участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.

Некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче нервных импульсов.

С нарушением обмена аминокислот связан ряд наследственных и приобретенных заболеваний, сопровождающихся серьезными проблемами в развитии организма.

Главными продуктами разложения аминокислот являются аммиак, мочевина и мочевая кислота. Восполнение потерь аминокислот происходит в основном в результате расщепления белков.

Аминокислоты обеспечивают:

— основные метаболические процессы: синтез и утилизация витаминов, липотропное (жиромобилизующее) действие, гликолиз и гликонеогенез;

— процессы детоксикации организма, в том числе при токсикозе беременных; — формирование иммунной системы организма;

— энергетические потребности клеток и, прежде всего, мозга, участвуют в образовании нейромедиаторов, обладают антидепрессантной активностью, улучшают память;

— метаболизм углеводов, участвуют в образовании и накоплении гликогена в мышцах и печени, обеспечивают наращивание мышечной массы, cнижают утомляемость, улучшают работоспособность;

— стимулируют работу гипофиза, увеличивают выработку гормона роста, гормонов щитовидной железы, надпочечников;

— участвуют в образовании коллагена и эластина, способствуют восстановлению кожи и костной ткани, а также заживлению ран;

— принимают участие в кроветворении, и, прежде всего, в выработке гемоглобина.

Интересно знать

Во время беременности повышается потребность женского организма в триптофане и лизине, у грудных детей – в триптофане и изолейцине.

Особенно увеличивается потребность организма в незаменимых аминокислотах после больших потерь крови, ожогов, а также вовремя других процессов, сопровождаемых регенерацией тканей.

Для птиц незаменимой аминокислотой является глицин.

Читайте так же:  Креатин с аминокислотами вместе

У жвачных животных биосинтез всех незаменимых аминокислот производится микроорганизмами кишечного тракта.

Для человека высокую «биологическую ценность» имеют лишь немногие животные белки, такие, как белок куриного яйца или белок материнского молока. Они содержат незаменимые аминокислоты не только в достаточном количестве, но и в необходимом для человека соотношении.

Низкая ценность многочисленных растительных белков связана с небольшим содержанием в них отдельных незаменимых аминокислот (главным образом лизина и метионина). В белке соевой муки мало метионина, в кукурузе – лизина и триптофана.

Признаки недостаточности аминокислот в организме

При недостаточном количестве аминокислотных соединений в организме формируется дисбаланс белкового обмена, в результате которого недостающие элементы «извлекаются» из соединительной ткани, мышц, крови и печени.

В первую очередь высвобожденные белки используются для питания мозга и обеспечения работы сердечно-сосудистой системы.

Расходуя собственные аминокислоты и не получая их с пищей, организм начинает слабеть и истощаться, это приводит к сонливости, выпадению волос, анемии, потере аппетита, ухудшению состояния кожи, задержке роста и умственному развитию.

Классификация аминокислот

Все встречающиеся в природе аминокислоты обладают общим свойством – амфотерностью (от греч. amphoteros – двусторонний), т.е. каждая аминокислота содержит как минимум одну кислотную и одну основную группы. Общий тип строения α-аминокислот может быть представлен в следующем виде:

Как видно из общей формулы, аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала R, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с α-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все α-амино- и α-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом свои специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью.

Классификация аминокислот разработана на основе химического строения радикалов, хотя были предложены и другие принципы. Различают ароматические и алифатические аминокислоты, а также аминокислоты, содержащие серу или гидроксильные группы. Часто классификация основана на природе заряда аминокислоты. Если радикал нейтральный (такие аминокислоты содержат только одну амино- и одну карбоксильную группы), то они называются нейтральными аминокислотами. Если аминокислота содержит избыток амино- или карбоксильных групп, то она называется соответственно основной или кислой аминокислотой.

Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов (R-групп), т.е. способности их к взаимодействию с водой при физиологических значениях рН (близких к рН 7,0). Различают 5 классов аминокислот, содержащих следующие радикалы: 1) неполярные (гидрофобные); 2) полярные (гидрофильные); 3) ароматические (большей частью неполярные); 4) отрицательно заряженные и 5) положительно заряженные. В представленной классификации аминокислот (табл. 1.3) приведены наименования, сокращенные английские и русские обозначения и однобуквенные символы аминокислот, принятые в отечественной и иностранной литературе, а также значения изоэлектрической точки (рI) и молекулярной массы (М). Отдельно даются структурные формулы всех 20 аминокислот белковой молекулы.

Полярные, незаряженные R-группы

Отрицательно заряженные R-группы

Положительно заряженные R-группы

Перечисленные аминокислоты присутствуют в разных количественных соотношениях и последовательностях в тысячах белков, хотя отдельные индивидуальные белки не содержат полного набора всех этих аминокислот. Помимо наличия в большинстве природных белков 20 аминокислот, в некоторых белках обнаружены производные аминокислот : оксипролин, оксилизин, дийодтирозин, фосфосерин и фосфотреонин (последние две аминокислоты представлены в главе 2):

Первые две аминокислоты содержатся в белке соединительной ткани – коллагене, а дийодтирозин является основой структуры гормонов щитовидной железы. В мышечном белке миозине обнаружен также ε-N-метиллизин; в состав протромбина (белок свертывания крови) входит γ-карбоксиглутаминовая кислота, а в глутатионпероксидазе открыт селеноцистеин, в котором ОН-группа серина заменена на селен (Se):

Помимо указанных, ряд α-аминокислот выполняет важные функции в обмене веществ, хотя и не входит в состав белков, в частности орнитин, цитруллин, гомосерин, гомоцистеин, цистеинсульфиновая кислота, диоксифенилаланин и др.

Аминокислота

Аминокислоты (amino acid, англ. amino — группа NH2, от ammonia — аммиак, сокр. от лат. sal ammoniacus — соль Аммона, нашатырь) — органические (карбоновые) кислоты, содержащие аминогруппу (-NH2) и карбоксильную (-COOH) группу (общая формула NH2-CR-COOH, где R отличается для разных аминокислот). В природе наиболее широко распространены альфа-аминокислоты, имеющие (кроме глицина) один или два асимметрических атома углерода и L-конфигурацию.

В зависимости от природы радикала (R) аминокислоты делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические.

Мономерными единицами белковых молекул служат 20 аминокислот; они сокращенно обозначаются трехбуквенными символами, или одиночными латинскими буквами: А — аланин; C — цистеин; D — аспарагин; E — глутамин; F — фенилаланин; G — глицин; H — гистидин; I — изолейцин; K — лизин; L — лейцин; M — метионин; N — аспарагиновая кислота; P — пролин; Q — глутаминовая кислота; R — аргинин; S — серин; T — треонин; V — валин; W — триптофан; X — стоп-кодон; Y — тирозин.

Аминокислоты — класс азотсодержащих органических кислот, имеющих общие черты строения, могут быть представлены общей формулой

H(3)N -CH — COOH. Rn

Аминокислоты отличаются друг от друга типом аминокислотного остатка Rn. Таким образом молекула каждой аминокислоты содержит специфическую часть (боковую группу — Rn) и неспецифическую часть. Аминокислоты являются строительными блоками (мономерами), из которых строятся все белковые молекулы (полимеры). Основные 20 аминокислот : аланин (ала, ala, A) аргинин (арг, arg, R), aспарагин (асн, asn, N), аспартат (асп, asp, D), валин (вал, val, V), гистидин (гис, his, H), глицин (гли, gly, G), глутамат (глу, glu, E),. глутамин (глн, gln, Q) изолейцин , (илей,ile, I), лейцин , (лей, leu, L), лизин , (лиз, lys, K), метионин , (мет, met, M), пролин , (про, pro, P), серин (сер, ser, S), тирозин , (тир, tyr, Y), треонин , (тре, thr, T), триптофан (три, trp, W), фенилаланин (фен, phe, F), цистеин (цис, cys, C). Свободные аминокислоты составляют примерно 0.5% от веса клетки , входящие в состав белков — около 15%..

Читайте так же:  Креатин сколько делать перерыв

Аминокислоты — представляют собою карбоновые кислоты, содержащие одну или две аминогруппы. Общим признаком аминокислот, входящих в состав белка (исключение составляет пролин), является наличие свободной карбоксильной группы и свободной незамещенной аминогруппы у альфа-углеродного атома. Наиболее рациональная классификация аминокислот основана на различиях в полярности R-групп. R-группы подразделяются на четыре основных класса:

В таблице представлены все 20, входящих в состав белков аминокислот, принадлежащих к вышеуказанным группам.

Незаменимые аминокислоты: валин , изолейцин , лейцин , лизин , метионин , треонин , триптофан , фенилаланин , тирозин , цистеин . Потребность в них составляет 250-1100 мг/сут.

Более подробно описания свойств отдельных аминокислот можно найти в книге Шульц, Ширмер,1982 .

Аминокислоты

Аминокислоты — это класс органических соединений, имеющих амфотерные свойства, поскольку в их молекулах содержатся карбоксильные (–СООН) и аминные (-NH2) группы. Аминокислоты способны реагировать между собой, образуя полипептидные цепи, которые являются основой белков.

Реакция диссоциации аминокислоты глицина

Молекулы аминокислот, в отличие от биологических молекул — жиров и углеводов, — непременно содержат азот. Аминокислоты — это группа карбоновых кислот, в состав которых входят одна или несколько аминогрупп (-NH2), придающие им еще и щелочные свойства. Таким образом, это амфотерные (греч. амфотерос — оба) соединения, реагирующие как со щелочами, так и с кислотами.

Растворения аминокислот в воде обусловлено их диссоциацией, в результате чего в растворе карбоксильная группа отдает атом водорода, получая отрицательный заряд, а аминогруппа присоединяет атом водорода и получает положительный заряд.

Ключевые аминокислоты

Ключевыми считают 20 аминокислот, различающихся строением боковых цепей, которых в химии называют радикалами. В составе простейшей аминокислоты — глицина — боковую цепь заменяет атом водорода. В сложнее организованной кислоте — аланине — боковой цепью является уже метильная группа (СН3).

Видео (кликните для воспроизведения).

Дальнейшее разнообразие аминокислот обусловлено усложнением боковой цепи. Она может состоять из углеводородной цепи, спиртового остатка, соединений серы, дополнительной карбоксильной или аминогруппы и даже довольно сложных органических соединений, карбоновая цепь которых имеет форму кольца. В зависимости от структуры боковых цепей аминокислоты имеют различные химические и физические свойства. Аминокислоты могут быть неполярными, полярными, иметь кислотные или щелочные свойства.

Незаменимые аминокислоты

Растения способны синтезировать все 20 необходимых для жизни аминокислот, используя для этого только остатки карбоновой и азотной кислот и солнечную энергию. Животные также могут образовывать аминокислоты из простых молекул, однако не способны синтезировать так называемые незаменимые аминокислоты. Эти аминокислоты не играется какой-то особой роли, отличной от других аминокислот, и не имеют слишком сложного строения. Каждому виду животных присущ определенный набор незаменимых аминокислот. В организме человека не синтезируются восемь аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм животных и человека с пищей.

Пептидная связь и пептиды

Аминокислоты способны реагировать между собой — карбоксильная группа одной аминокислоты вступает в реакцию с аминогруппой другой. Во время реакции образуется молекула воды, а валентности, которые высвободились, участвуют в связях между аминокислотами.

Ковалентная связь аминогруппы с карбоксильной (-NH-CO-) получила название пептидной связи. Она присуща только аминокислотам. Вещества, состоящие из остатков двух-восьми аминокислот, называются пептидами, а вещества, состоящие из остатков десяти-шестидесяти аминокислот — полипептидами.

Функции аминокислот

Аминокислоты выполняют прежде всего структурную функцию, поскольку являются звеньями, из которых строятся белки. Кроме того, им присущи другие важные функции.

Отдельные пептиды и аминокислоты является основой не только для белков, но и для других веществ. Например, неотъемлемым компонентом меланина — пигмента кожи и волос человека — является аминокислота тирозин. Также на основе этой аминокислоты образуется гормон щитовидной железы тироксин.

Аминокислоты, которые поступают в организм животного с пищей, могут быть и источником энергии. Аминокислоты окисляются до CO2 и H2O и простых азотсодержащих соединений, при этом высвобождается 17,6 кДж энергии с 1 г аминокислоты.

Благодаря своим амфотерными свойствам аминокислоты обеспечивают постоянное рН содержимого клетки.

Белки и аминокислоты

Строение и функции белков

В количественном соотношении среди клеточных биополимеров первое место принадлежит белкам. В животной клетке они составляют около 40-50 % сухой массы, в растительной – 20-35 %. В организме человека содержится более 5 миллионов типов белковых молекул. Белки включают углерод, кислород, водород, серу. Могут входить в их состав фосфор, железо и некоторые другие химические элементы. Белки – это высокомолекулярные вещества, гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Аминокислоты

Основная роль аминокислот связана с тем, что из них образуются белки. Кроме того, в организме они выполняют некоторые специфические функции. Например, в щитовидной железе позвоночных из аминокислоты тирозина образуется гормон тироксин.

Разнообразие белков обеспечивается комбинациями 20 аминокислот (количество возможных вариантов –около 2 х 10 18 ). В состав аминокислот входят карбоксильные группы – ( – СООН) с кислотными свойствами и аминогруппы–( – NH 2 ), для которых характерны щелочные свойства, поэтому они являются амфотерными соединениями. Это предопределяет их способность к взаимодействию. Связаны карбоксильные и аминогруппы с одним и тем же атомом углерода. Между собой аминокислоты отличаются боковыми цепями–радикалами, R-группами. У разных аминокислот они неодинаковы по химической структуре, электрическому заряду, растворимостью в воде. В состав радикалов многих аминокислот входят полярные группы, поэтому большинство аминокислот растворимы в воде.

Читайте так же:  Аминокислоты состав строение свойства

Почти все аминокислоты белков принадлежат к одному типу стереоизомеров L-ряда, то есть обращают плоскость поляризованного света влево. Встречаются у микроорганизмов D-аминокислоты, которые обращают плоскость поляризованного света вправо.

Чтобы отличить двадцать аминокислот от других аминокислот, также содержащихся в организмах, но не в составе белков, их называют основными. Исходя из возможности синтеза в организмах 20 аминокислот их разделяют на заменимые и незаменимые. Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека и животного. Незаменимые аминокислоты синтезируются растениями, грибами, бактериями и попадают в организм с пищей.

Основные аминокислоты

Заменимые аминокислоты Сокращения Незаменимые аминокислоты Сокращения
Аланин Ала Аргинин Арг
Аспарагин Асн Валин Вал
Аспарагиновая кислота Асп Изолейцин Иле
Гистидин Гис Лейцин Леев
Глицин Гли Лизин Лез
Глутамин Глн Метионин Мет
Глутаминовая кислота Глу Треонин Трет
Пролин Про Триптофане Три
Серин Сер Фенилаланин Фен
Тирозин Тир
Цистеин Цис

Состав заменимых и незаменимых аминокислот изменяется с возрастом. Например, у детей являются незаменимыми, кроме названных, также аланин и гистидин.

Аминокислоты условно для сокращенной записи их последовательности в полипептидных цепях отражаются тремя буквами.

Существуют дополнительные аминокислоты, кроме основных. Они являются компонентами только некоторых типов белков, и каждая из них–производной одной из 20 основных аминокислот. Например, в одном из белков, которые отвечают за свертываемость крови – протромбине – найдена производная глутаминовой кислоты и т. п.

Аминокислоты

АМИНОКИСЛОТЫ, низкомолекулярные органические соединения, содержащие одну или две карбоксильные группы (—СООН) и одну или две аминогруппы (—NH 2 ). Аминокислоты широко представлены в клетках и тканях живых организмов. Общая формула важнейших природных аминокислот

где радикал R может быть водородом (как в случае простейшей аминокислоты глицина), метильной группой – СН 3 (как у аланина) или обладать более сложным строением.

Поскольку аминокислоты амфотерны, т. е. обладают свойствами и кислот, и оснований, они вступают в реакции друг с другом. Атом углерода карбоксильной группы одной аминокислоты соединяется с атомом азота аминогруппы другой с образованием т. н. пептидной связи, при этом отщепляется вода.

[1]

Если соединяются две аминокислоты, образуется дипептид, если три – трипептид, если 20 и более аминокислот – полипептид (см. Пептиды ). В живых организмах встречается ок. 150 аминокислот, но только 20 из них участвуют в построении полипептидных цепей белков – трансляции. Последовательность аминокислот в синтезирующейся полипептидной цепи определяется генетическим кодом.

Из 20 необходимых для построения белков аминокислот в организме животных и человека синтезируются из более простых веществ лишь т. н. заменимые аминокислоты. Остальные – незаменимые аминокислоты – должны поступать с пищей. У разных животных набор незаменимых аминокислот различен. Для человека это 8 аминокислот – валин, лейцин, лизин, метионин и др. Отсутствие или недостаток одной или нескольких незаменимых аминокислот в организме человека приводит к нарушениям обмена веществ и различным заболеваниям. Растения и хемосинтезирующие микроорганизмы сами синтезируют все необходимые аминокислоты.

Помимо построения белков аминокислоты (в т. ч. не входящие в белки) служат исходными веществами при синтезе в клетках витаминов, азотистых оснований, медиаторов и других биологически активных соединений.

Аминокислоты используются в медицине, в качестве пищевых добавок, для обогащения кормов и для других целей. В промышленных масштабах их получают путём микробиологического синтеза (см. Биотехнология ).

При изучении возможных путей возникновения жизни ряд аминокислот был получен при пропускании электрических разрядов через смесь газов, воссоздающих первичную атмосферу Земли. Таким образом была показана возможность абиогенного (без участия организмов) синтеза важнейших органических соединений.

Аминокислоты, заменимые и незаменимые, химическая природа, биологическое значение, иминокислоты.

Таблица 1.4. Химическая природа аминокислот, название и сокращенное обозначение

В состав белков человека входят 19 аминокислот и одна циклическая иминокислота- пролин, имеющая имнногруппу- NH-. По физиологическому значению аминокислоты подразде­ляются на заменимые, условно заменимые и незаменимые. Незаменимые аминокислоты (три, фен, лиз, вал, тре, мет, лей, иле) не синтезируются в животном организме, поэтому они обязательно должны поступать с пищей. Условно заме­нимые (арг, гис) образуются в организме в недостаточ­ном количестве и их дефицит должен частично покрываться за счет поступления с пищей. К условно заменимым можно отнести и такие аминокислоты как тир и цис, их синтез напрямую зависит от наличия соответственно фенилаланина и метионина, незаменимых аминокислот. Заменимые аминокислоты синтезируются в организме.

3. Биологические функции белков (структурная, транспортная, сократительная, защитная, ферментативная, регуляторная, электротранс-формирующая, участие в передаче генетической информации, дыхательная).

Структурная (опорная, пластическая) — белки определя­ют структуру тела растений, микроорганизмов, животных, входят в состав клеточных и субклеточных мембран. Широко известны такие структурные белки как коллаген и эластин соединительной ткани, оссеин костей, кератин волос и ногтей, обеспечивающие прочность и структуру тканей.

Каталитическая — все биологические катализаторы — ферменты, определяющие скорость метаболи­ческих процессов в организме, являются белками. Выделено примерно 4000 ферментов.

Питательная— первичный синтез аминокислот возможен только в растениях, поэтому необходимо, чтобы в организм животного поступали все незаменимые аминокислоты, кото­рые не синтезируются в организме. Белки являются источни­ками питания развивающегося плода (белки яйца, икры, молока и т. п.).

Читайте так же:  Л карнитин витамин инструкция

Транспортная— белки переносят с током крови вещества, нерастворимые в воде — липиды, стероиды, жирораствори­мые витамины, металлы и т. д., доставляя их к органам-мише­ням и способствуя транспорту этих веществ через мембраны клеток. Транспортную функцию обеспечивает и гемоглобин, осуществляющий перенос газов.

Защитная— эту функцию в основном выполняет иммунная система, которая обеспечивает синтез специфических белков — антител и иммуноглобулинов, вырабатывающихся в ответ на введение в организм бактерий и других чужеродных субстанций. К защитной функции белков крови относится и участие фибриногена в процессе свертывания крови, предохраняющего организм от потери крови, и связывание белками крови различных токсических веществ.

Сократительная — способность к передвижению в пространстве, работа сердца, дыхание, перистальтика кишечника, сужение и расширение сосудов обеспечиваются благодаря сократительным белкам мышечной ткани. Сократительная функция присуща и белкам цитоскелета, благодаря которым обеспечиваются важнейшие процессы жизнедеятельности клеток.

Регуляторная— метаболизм регулируется не только ферментами, но и гормонами, многие из которых являются белками, пептидами или производными аминокислот. Рецепторы клеток, воспринимающие регуляторные сигналы, тоже являются белками. Белки участвуют в поддержании гомеостаза организма, регулируя КОС, рН — среды, онкотическое давление белков.

Электротрансформирующая функция заключается в превращении электрической и осмотической энергии в энергию макроэргов.

Белки участвуют в процессе передачи генетической информации.

4. Элементарный состав и молекулярная масса белков.

Несмотря на широкое распространение белков в природе, разнообразие их форм и функций, для всех представителей этого класса существует ряд признаков и свойств, позволяю­щих отнести их к белкам и отличить от соединений других классов.

Близкий элементарный состав.Содержание основных эле­ментов, входящих в состав молекулы белка, одинаково: С-53%, 0-22%, N-16%, Н-7%, S-2%. Содержание азо­та в белках наcтолько постоянно, что был рассчитан белко­вый коэффициент, отражающий количество белка, соответст­вующее 1 г азота: белковый коэффициент =

= 6,25.Можно, определив содержание азота и умножив его на 6,25, рассчитать количество белка в объекте.

Высокая молекулярная масса.Молекулярная масса бел­ков колеблется от 6000 дальтон (Д) до десятков млн. (белок фагов), что в значительной степени определяется склон­ностью белков к агрегации. Основными методами определе­ния молекулярной массы являются гравиметрия, осмометрия, ультрацентрифугирование, гель-электрофорез, гель-фильтрация, гель хроматография.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Аминокислоты

Аминокислота – мономер, состоящий из азота, водорода, углерода и кислорода. Также к аминокислоте могут присоединяться не углеводородные радикалы, например, сера или фосфор.

Условная общая формула аминокислот – NH2-R-COOH, где R – двухвалентный радикал. При этом аминогрупп в одной молекуле может быть несколько.

Рис. 1. Структурное строение аминокислот.

С химической точки зрения аминокислоты – производные карбоновых кислот, в молекуле которых атомы водорода заменены аминогруппами.

Аминокислоты классифицируются по нескольким признакам. Классификация по трём признакам представлена в таблице.

Признак

Описание

Пример


По расположению аминных и карбоксильных групп относительно друг друга

Содержат один атом углерода между функциональными группами

β-, γ-, δ-, ε- и другие аминокислоты

Содержат несколько атомов углерода между функциональными группами

β-аминопропионовая кислота (два атома между группами), ε-аминокапроновая кислота (пять атомов)

По изменяемой части (радикалу)

Не содержат ароматических связей. Бывают линейными и циклическими

Лизин, серин, треонин, аргинин

Содержат бензольное кольцо

Фенилаланин, триптофан, тирозин

Содержат гетероатом – радикал, не являющийся углеродом или водородом

Триптофан, гистидин, пролин

Содержат иминогруппу NH

По физико-химическим свойствам

Не взаимодействуют с водой

Глицин, валин, лейцин, пролин

Взаимодействуют с водой. Подразделяются на незаряженные, положительно и отрицательно заряженные

Лизин, серин, аспартат, глутамат, глутамин

Рис. 2. Схема классификации аминокислот.

Названия формируются из структурных или тривиальных наименований карбоновых кислот с приставкой «амино-». Цифры показывают, где располагается аминогруппа. Также используются тривиальные названия, заканчивающиеся на «-ин». Например, 2-аминобутановая или α-аминомасляная кислота.

Аминокислоты отличаются физическими свойствами от других органических кислот. Все соединения класса – кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде, но плохо растворимые в органических растворителях. Они плавятся при высоких температурах, имеют сладковатый вкус и легко образуют соли.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями. Благодаря наличию карбоксильной группы -СООН проявляют свойства кислот. Аминогруппа -NH2 обуславливает основные свойства.

Химические свойства соединений:

Из аминокислотных мономеров образуются длинные полимеры – белки. Один белок может включать несколько разных аминокислот. Например, содержащийся в молоке белок казеин состоит из тирозина, лизина, валина, пролина и ряда других аминокислот. В зависимости от строения белки выполняют различные функции в организме.

Что мы узнали?

Видео (кликните для воспроизведения).

Из урока химии 10 класса узнали, что такое аминокислоты, какие вещества содержат, как классифицируются. Аминокислоты включают две функциональные группы – аминогруппу -NH2 и карбоксильную группу -COOH. Наличие двух групп обуславливает амфотерность аминокислот: соединения обладают свойствами оснований и кислот. Аминокислоты делятся по нескольким признакам и отличаются количеством аминогрупп, наличием или отсутствием бензольного кольца, присутствием гетероатома, взаимодействием с водой.

Источники


  1. Маршак, М.С. Диетическое питание / М.С. Маршак. — М.: Медицина, 1990. — 484 c.

  2. Лин, Джет Боевая гимнастика. Упражнения китайского ушу для здоровья и самозащиты / Джет Лин. — Москва: Машиностроение, 2006. — 617 c.

  3. Брехман, И.И. Введение в валеологию — науку о здоровье / И.И. Брехман. — М.: Наука, 1987. — 125 c.
Аминокислоты это в биологии
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here