Аминокислоты и органические кислоты

Важная и проверенная информация на тему: "аминокислоты и органические кислоты" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Аминокислоты — номенклатура, получение, химические свойства. Белки

Строение аминокислот

Аминокислоты — гетерофункциональные соеди­нения, которые обязательно содержат две функцио­нальные группы: аминогруппу — NH2 и карбоксиль­ную группу —СООН, связанные с углеводородным радикалом.Общую формулу простей­ших аминокислот можно за­писать так:

Так как аминокислоты со­держат две различные функ­циональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличают­ся от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.

Свойства аминокислот

Аминогруппа — NH2 определяет основные свой­ства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа —СООН (карбоксильная группа) опреде­ляет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты — это амфотерные орга­нические соединения. Со щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами- как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте всту­пает во взаимодействие с входящей в ее состав кар­боксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:

Так как аминокислоты в водных растворах ве­дут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концен­трацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разло­жением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависи­мости от радикала R— они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтети­ческие. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно полови­на из этих аминокислот относятся к незамени­мым, т. к. они не синтезируются в организме че­ловека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, ли­зин, треонин, цистеин, мети­онин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пи­щей. Если их количество в пище будет недостаточ­ным, нормальное развитие и функционирование орга­низма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии син­тезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин. Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденса­цию с выделением воды и образованием амидной группировки —NH—СО—, например:

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полимамидов.

К ним, кроме названного выше синтетического волок­на капрона, относят, напри­мер, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических во­локон пригодны аминокис­лоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды альфа-аминокислот называются пепти­дами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипепти­ды. В таких соединениях группы —NH—СО— на­зывают пептидными.

Изомерия и номенклатура аминокислот

Изомерия аминокислот определяется различ­ным строением углеродной цепи и положением аминогруппы, например:

Широко распространены также названия ами­нокислот, в которых положение аминогруппы обо­значается буквами греческого алфавита: α, β, у и т. д. Так, 2-аминобутановую кислоту можно на­звать также α-аминокислотой:

Способы получения аминокислот

В биосинтезе белка в живых организмах уча­ствуют 20 аминокислот.

Аминокислоты и органические кислоты

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, для них характерны кислотно-основные свойства. Это обусловлено наличием в их молекулах функциональных групп кислотного (-СООН) и основного (-NH2) характера.

Кислотно-основное равновесие в водных растворах

В водных растворах и твердом состоянии аминокислоты существуют в виде внутренних солей.

Ионизация молекул аминокислот в водных растворах зависит от кислотного или щелочного характера среды:

В кислой среде молекулы аминокислот представляю собой катион. В щелочной среде молекулы аминокислот представляют собой анион. В нейтральной среде аминокислоты представляют собой цвиттер-ион или биполярный ион.

Аминокислоты в твердом состоянии всегда существуют в виде биполярного, двухзарядного иона — цвиттер-иона.

Водные растворы аминокислот в кислой и щелочной среде проводят электрический ток.

1. Взаимодействие внутри молекулы – образование внутренних солей (биполярных ионов)

Молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

Читайте так же:  Глютамин с протеином можно смешивать

Карбоксильная группа аминокислоты отщепляет ион водорода, который затем присоединяется к аминогруппе той же молекулы по месту неподеленной электронной пары азота. В результате действие функциональных групп нейтрализуется, образуется так называемая внутренняя соль.

Водные растворы аминокислот в зависимости от количества функциональных групп имеют нейтральную, кислую или щелочную среду.

Аминокислоты с одной карбоксильной группой и одной аминогруппой имеют нейтральную реакцию.

Видеоопыт «Свойства аминоуксусной кислоты»

а) моноаминомонокарбоновые кислоты (нейтральные кислоты)

Внутримолекулярная нейтрализация — образуется биполярный цвиттер-ион.

Водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот нейтральны (рН≈7).

б) моноаминодикарбоновые кислоты (кислые аминокислоты)

[2]

Водные растворы моноаминодикарбоновых кислот имеют рН + .

в) диаминомонокарбоновые кислоты (основные аминокислоты)

Водные растворы диаминомонокарбоновых кислот имеют рН>7 (щелочная среда), так как в результате образования внутренних солей этих кислот в растворе появляется избыток гидроксид-ионов ОН — .

2. Взаимодействие с основаниями и кислотами

Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли как с кислотами (по группе NH2), так и со щелочами (по группе СООН).

Как кислота (участвует карбоксильная группа)

Как карбоновые кислоты α-аминокислоты образуют функциональные производные: соли, сложные эфиры, амиды.

а) взаимодействие с основаниями

б) взаимодействие со спиртами (р. этерификации)

Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир. Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.

в) взаимодействие с аммиаком

Как основание (участвует аминогруппа)

а) взаимодействие с сильными кислотами

Подобно аминам, аминокислоты реагируют с сильными кислотами с образованием солей аммония:

б) взаимодействие с азотистой кислотой (р. дезаминирования)

Подобно первичным аминам, аминокислоты реагируют с азотистой кислотой, при этом аминогруппа превращается в гидроксогруппу, а аминокислота – в гидроксикислоту:

Измерение объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка).

3. Внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона).

4. Межмолекулярное взаимодействие α-аминокислот – образование пептидов (р. поликонденсации)

При взаимодействии карбоксильной группы одной молекулы аминокислоты и аминогруппы другой молекулы аминокислоты образуются пептиды. При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид.

Межмолекулярная реакция с участием трех α-аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д.

Важнейшие природные полимеры – белки (протеины) – относятся к полипептидам, т.е представляют собой продукт поликонденсации a-аминокислот.

5. Качественные реакции!

а) нингидриновая реакция

Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета:

Иминокислота пролин дает с нингидрином желтое окрашивание.

б) с ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.

Видеоопыт «Образование медной соли аминоуксусной кислоты»

Аминокислоты и органические кислоты

Органические кислоты как промежуточные соединения являются материалом для биосинтеза ряда строительных блоков (аминокислот, глицерина, жирных кислот, мононуклеотидов, моноз и низших олигоз, или простых сахаров). Так, уксусная и малоновая кислоты используются в клетках для синтеза глицерина и жирных кислот; пальмитиновая кислота становится родоначальником всех других жирных кислот (олеиновой, стеариновой, лауриновой и др.) или их альдегидов; глицерин входит в состав липидов [1].

Пировиноградная кислота является основным продуктом в обменных процессах, связанных с превращением глюкозы как источника углерода для многих гетеротрофных микроорганизмов. Речь идет, прежде всего, о фосфоенолпирувате с макроэргической связью. Первичный синтез пирувата из простейших малых молекул у ряда организмов происходит путем образования его из многих аминокислот у гетеротрофных видов.

Множество органических кислот берут участие в биосинтезе аминокислот.

К малым молекулам промежуточных соединений относится молочная кислота, или малат. Фосфоенолпируват и малат участвуют в синтезе углеводов через так называемые центральные и обходные пути. Из органических кислот большое значение имеет мевалоновая кислота — предшественник изопреноидных структур у многих микроорганизмов. Она относится к разряду веществ, называемых факторами роста [14].

Микроорганизмы часто оказываются непроницаемыми для органических кислот, особенно кетокислот, и, таким образом, эти соединения не могут быть использованы в качестве источников углерода. Изучая потребления органических кислот микроорганизмами, необходимо помнить о двух обстоятельствах. Во-первых, использование нейтральных органических кислот вызывает увеличение значения рН в культуре, что может неблагоприятно сказаться на росте организма. Во-вторых, некоторые органические кислоты (например, лимонная и винная) являются активными хелатными агентами и, таким образом, недостаток ионов металла может влиять на рост бактерий. Органические кислоты и особенно разнообразные их сочетания более благоприятны для развития многих микроорганизмов, чем углеводы [8].

Читайте так же:  Когда лучше принимать протеин

С помощью микроорганизмов можно получить более 50 различных органических кислот. В настоящее время только шесть кислот производятся в промышленных масштабах микробиологическим путем (лимонная, итаконовая, глюконовая, 2-кетоглюконовая, уксусная, молочная) [14].

Аминокислоты

Важнейшие макромолекулы клеток любых организмов (в том числе микроорганизмов) — белки, они состоят из мономерных единиц — аминокислот, определяющих основные свойства полимеров. Большое значение при этом имеет тип аминокислот, порядок их соединения и пространственное взаимодействие между аминокислотами [1, 15, 16].

Всего 20 аминокислот участвуют в формировании белковых макромолекул. В белках найдены также и редкие производные этих 20 аминокислот, но свыше 200 других известных аминокислот, являющихся, как правило, производными б-аминокислот, никогда не обнаруживаются в природных белках, они находятся в свободном состоянии или связанном состоянии в других структурах. Кроме того, могут быть в-, г-, д-, е-аминокислоты и аминокислоты с D-конфигурацией [1, 15, 17].

Все аминокислоты (кроме глицина) являются оптически активными, поскольку содержат один или несколько хиральных (асимметрических) атомов углерода. В результате эти аминокислоты в природе могут находиться в двух разных изомерных формах — L и D. Чистые L- или D-стереоизомеры могут за длительный срок самопроизвольно и неферментативно превращаться в эквимолярную смесь L- и D-изомеров. Этот процесс называют рацемизацией. В составе белков присутствуют только L-изомеры аминокислот. D-аминокислоты входят только в состав клеточных стенок бактерий. Так, в клеточных стенках бактерий найдены D-аланин и г-D-глутаминовая кислота, б-д-мезодиаминопимелиновая кислота [17].

Большинство аминокислот не растворяется в полярных растворителях (воде, спирте) и не растворяется в неполярных растворителях (бензоле, гексане, эфире). Гистидин, тирозин, триптофан и фенилаланин поглощают ультрафиолетовые лучи (>240 нм), причем больше всего триптофан.

Наличие карбоксильной и аминной групп обеспечивает аминокислотам способность взаимодействовать с соответствующими ингредиентами в реакциях ацилирования, солеобразования и эстерификации. Главнейшая реакция аминокислот в живой клетке — образование пептидной связи. В отдельных случаях некоторые аминокислоты служат исходными продуктами для синтеза органических аминов, пуринов и других веществ. Например, из аргинина образуются полиамины спермии и спермидин — факторы роста для иерсиний и нейссерий [1, 14].

Большинство прокариот способны синтезировать все аминокислоты, входящие в состав клеточных белков. В качестве исходных углеродных скелетов для биосинтеза аминокислот служит небольшое число промежуточных соединений различных метаболических путей [13].

Аминокислоты являются факторами роста микроорганизмов. Микроорганизмы могут быть ауксотрофными по одной или более из 20 аминокислот, которые входят в состав белков. Возможно, наиболее требовательна в отношении аминокислот бактерия Leuconostoc mesenteroides Р.60, для роста которой необходимо не менее 17 аминокислот. Фактически большинство штаммов молочно-кислых бактерий ауксотрофны по аминокислотам. Обычно микроорганизмы нуждаются в L-аминокислотах, но для некоторых бактерий характерна потребность в D-аланине, необходимом для синтеза гликопептида клеточной стенки. Концентрации аминокислот, обеспечивающие максимальный рост ауксотрофных микроорганизмов, обычно лежат в пределах 20-50 мкг аминокислоты на 1 мл [8].

Среди микроорганизмов обнаружено много бактерий, ряд дрожжей и других грибов, которые являются продуцентами глутаминовой кислоты. Много обследованных штаммов микроорганизмов независимо от их систематического положения преимущественно накапливают б-аланин и глутаминовую кислоту. Значительно меньше штаммов и в меньшем количестве выделяют аспарагиновую кислоту, лейцин, валин, изолейцин, лизин. Строгой корреляции между видовой принадлежностью микроорганизмов и способностью их накапливать аминокислоты нет.

Наиболее распространенные продуценты аминокислот — грамположительные бесспоровые бактерии, относимые к родам Corynebacterium, Micrococcus, Arthrobacter, Brevibacterium и некоторым другим, но точное таксономическое положение большинства из них определить трудно.

Ферментативные реакции синтеза аминокислот протекают внутри клеток. Первоначально аминокислоты накапливаются внутри клеток в виде так называемых свободных аминокислот. На ранних этапах роста культуры свободные аминокислоты включаются в конструктивный обмен микроорганизма. Активное накопление аминокислот в среде в периодической культуре происходит обычно с середины экспоненциальной фазы ее роста, достигая максимума к концу [8, 14].

Аминокислоты и органические кислоты

Аминокислоты классифицируют по следующим структурным признакам.

I. Классификация по взаимному положения функциональных групп

В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α- , b- , g- , d- , e- и т. д.

Греческая буква при атоме углерода обозначает его удаленность от карбоксильной группы.

II. Классификация по строению бокового радикала (функциональным группам)

Алифатические аминокислоты

Читайте так же:  Л карнитин самый эффективный

Оксимоноаминокарбоновые кислоты (содержат-ОН-группу): серин, треонин.

Моноаминодикарбоновые кислоты (содержат СООН-группу): аспартат, глутамат (за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд).

Амиды моноаминодикарбоновых кислоты (содержат NH2СО-группу): аспарагин, глутамин.

Диаминомонокарбоновые кислоты (содержат NH2-группу): лизин, аргинин (за счёт второй аминогруппы несут в растворе положительный заряд).

Ароматические аминокислоты: фенилаланин, тирозин, триптофан.

Гетероциклические аминокислоты: триптофан, гистидин, пролин.

Иминокислоты аминокислоты: пролин.

III. Классификация по полярности бокового радикала (по Ленинджеру)

Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов.

Гидрофобные аминокислоты располагаются внутри молекулы белка, тогда как гидрофильные – на внешней поверхности, что делает гидрофильными и хорошо растворимыми в воде молекулы белка.

Благодаря этому свойству белки хорошо связывают воду, удерживая жидкость в крови, в межклеточном пространстве и внутри клеток.

1. Неполярные (гидрофобные)

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными R-группами и одна серусодержащая аминокислота:

— алифатические: аланин, валин, лейцин, изолейцин

— ароматические: фенилаланин, триптофан.

Видео (кликните для воспроизведения).

2. Полярные незаряженные

Полярные незаряженные аминокислоты по сравнению с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды.

К ним относятся аминокислоты, содержащие:

— полярную ОН-группу (оксиаминокислоты): серин, треонин и тирозин

— амидную группу: глутамин, аспарагин

— и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

3. Заряженные отрицательно при рН-7 (кислые)

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам.

Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

4. Заряженные положительно при рН-7 (основные)

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин.

В ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные. К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

IV. Классификация по кислотно-основным свойствам

В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные аминокислоты.

Основные

Аминокислоты, в которых число аминогрупп превышает число карбоксильных групп, называют основными аминокислотами: лизин, аргинин, гистидин:

Кислые

Если в аминокислотах имеется избыток кислотных групп, их называют кислыми аминокислотами: аспарагиновая и глутаминовая кислоты:

Все остальные аминокислоты относятся к нейтральным.

V. По числу функциональных групп

Аминокислоты по числу функциональных групп можно разделить моноаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминомонокарбоновые:

VI.Биологическая классификация (по способности синтезироваться в организме человека и животных)

Заменимые аминокислоты – десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в организме человека. К ним относятся: глицин (гликокол), аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, аспарагин, глутамин, пролин.

Незаменимые аминокислоты (8 аминокислот) – не могут синтезироваться в организме человека и животных и должны поступать в организм в составе белковой пищи.

Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.

Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

[3]

Условно незаменимые (2 аминокислоты) — синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Такими аминокислотами являются гистидин, аргинин.

Для детей также незаменимыми являются гистидин и аргинин.

Для человека одинаково важны оба типа аминокислот: и заменимые, и незаменимые. Большая часть аминокислот идет на построение собственных белков организма, но без незаменимых аминокислот организм существовать не сможет.

При недостатке каких-либо аминокислот в организме человека в течение непродолжительного времени могут разрушаться белки соединительной ткани, крови, печени и мышц, а полученный из них «строительный материал» — аминокислоты идут на поддержание нормальной работы наиболее важных органов — сердца и мозга.

Дефицит аминокислот приводит к ухудшению аппетита, задержке роста и развития, жировой дистрофии печени и другим тяжелым нарушениям.

При этом наблюдается снижение аппетита, ухудшение состояния кожи, выпадение волос, мышечная слабость, быстрая утомляемость, снижение иммунитета, анемия.

Избыток аминокислот может вызвать развитие тяжелых заболеваний, особенно у детей и в юношеском возрасте. Наиболее токсичными являются метионин (провоцирует риск развития инфаркта и инсульта), тирозин (может спровоцировать развитие артериальной гипертонии, привести к нарушению работы щитовидной железы) и гистидин (может способствовать возникновению дефицита меди в организме и привести к заболеваниям суставов, ранней седине, тяжелым анемиям).

Читайте так же:  Химические свойства аминокислот с кислотами

В условиях нормального функционирования организма, когда присутствует достаточное количество витаминов (В6, В12, фолиевой кислоты) и антиоксидантов (витамины А, Е, С и селен), избыток аминокислот не наносит вред организму.

Аминокислоты. Аминокислоты – это органические кислоты, у которых атом водорода у α-углеродного атома замещен на аминогруппу:

Аминокислоты – это органические кислоты, у которых атом водорода у α-углеродного атома замещен на аминогруппу:

Все аминокислоты, кроме глицина, имеют хиральный атом Cα и существуют в виде двух энантиомеров (2-х оптических изомеров).

В настоящее время в состав всех изученных белков входят только L-аминокислоты. Биологический смысл этого заключён в том, что если это была бы смесь изомеров, то было бы бесконечно много диастереоизомеров.

Структура аминокислот в L и D формах.

D-аминокислоты широко распространены в живой природе. Они входят в состав олигопептидов.

Из 20 основных α-аминокислот строятся белки. Некоторые аминокислоты образуются из этих 20-ти аминокислотных остатков, но в составе белковой молекулы. Например, при окислении двух сблизившихся остатков цистеина за счёт возникновения связи −S−S− образуется диаминодикарбоновая кислота – цистин (R=SH). Сшивка S–S может возникать как между различными полипептидными цепями, так и внутри одной цепи.

Фосфорилирование остатков серина:

Такие ферменты как трипсин, химотрипсин, холинэстераза активны благодаря ОН группе, которая становится неактивной после фосфорилирования. ОН группа находится в активном центре фермента.

Аминокислоты в водном растворе существуют в ионизированном состоянии за счет диссоциации амино- и карбоксильных групп. Они могут существовать как кислоты (доноры) или как основания (акцепторы протонов). Природные аминокислоты делят на 3 группы:

1) алифатические (ациклические соединения жирного ряда);

3) иминокислотный остаток−пролин.

1) аминокислотные остатки с углеводородными хвостами (аланин, валин, глицин, лейцин, изолейцин);

2) аминокислотные остатки с гидроксильной группой (серин, треонин);

3) аминокислотные остатки с кислотным остатком (аспарагиновая и глутаминовая кислоты);

4) аминокислотные остатки с группой СОNH2 (аспарагин и глутамин);

5) аминокислотные остатки с аминогруппой (аргинин и лизин) (т.е. R содержит дополнительную аминогруппу);

6) аминокислотные остатки, содержащие серу (метионин, цистеин).

Глицин участвует в образовании нуклеиновых и желчных кислот, в образовании гема, необходим для обезвреживания в печени токсичных продуктов.

Аланин используется организмом в различных процессах обмена углеводов.

Серин входит в состав различных ферментов, липопротеинов. Заменимая аминокислота.

Треонин – незаменимая аминокислота, участвует в биосинтезе белка.

Цистеин – заменимая аминокислота, которая легко окисляется, защищая организм от веществ с высокой окислительной способностью.

Метионин – незаменимая аминокислота. Характеризуется высокой подвижностью. Она содержит СН3 группу и участвует в синтезе холина, кератина, адреналина.

Валин, лейцин и изолейцин активно участвуют в обмен веществ, в организме не синтезируются.

Аспарагин и глутамин входят в состав тормозных медиаторов нервной систем.

Аминокислотные остатки, содержащие π-электронные циклы,− гистидин, тирозин, триптофан, фенилаланин.

Незаменимая аминокислота, входит в состав большинства белков.

Заменимая аминокислота (в организме человека образуется при окислении фенилаланина). Это активная часть гормона щитовидной железы.

Незаменимая аминокислота (суточная потребность для человека − 0,25г). Много триптофана в γ-глобулине, в белке фибриногене (основном компоненте системы свёртывания крови).

Незаменимая аминокислота (суточная потребность для человека − 1,1г). Входит в состав почти всех белков (яичный белок, гемоглобин и т.д.).

Заменимая кислота (в организме человека синтезируется из глутаминовой кислоты). Входит в состав почти всех белков. При её биохимическом окислении образуется оксипролин.

Помимо основных аминокислотных остатков встречаются несколько производных уже названных аминокислот: оксилизин, оксипролин, и др. Найдены пиролизин, фосфосерин, тироксин и др. редкие аминокислоты.

Дата добавления: 2015-02-07 ; просмотров: 842 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Аминокислоты и органические кислоты

Известно около 200 природных аминокислот, но только 20 из них играют важнейшую роль в жизни человека. Эти аминокислоты называют протеиногеннымистроящими белки.

Первые аминокислоты были открыты в начале XIX века.

В пищевых продуктах наиболее распространены 22 аминокислоты.

В составе белков найдено 20 различных α-аминокислот (одна из них – пролин, является не амино- , а иминокислотой), поэтому их называют белковыми аминокислотами.

Все другие аминокислоты существуют в свободном состоянии или в составе коротких пептидов, или комплексов с другими органическими веществами.

Читайте так же:  Сильные жиросжигатели в аптеке

Многие из них найдены только в определенных организмах, а некоторые – только в одном каком-либо организме.

Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты, животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей.

К заменимым относятся аминокислоты, присутствие которых в пище не обязательно для нормального развития организма. В случае их недостаточности они могут синтезироваться из других аминокислот или из небелковых компонентов. Аминокислоты валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин являются незаменимыми почти для всех видов животных.

Аминокислоты являются наиболее важной составной частью организма. Аминокислоты – строительные блоки, из которых строятся белковые структуры, мышечные волокна. Организм использует их для собственного роста, восстановления, укрепления и выработки различных гормонов, антител и ферментов.

Они содержатся в ядре, протоплазме и стенках клеток, где выполняют разнообразные функции жизнедеятельности.

Аминокислоты участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.

Некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче нервных импульсов.

С нарушением обмена аминокислот связан ряд наследственных и приобретенных заболеваний, сопровождающихся серьезными проблемами в развитии организма.

Главными продуктами разложения аминокислот являются аммиак, мочевина и мочевая кислота. Восполнение потерь аминокислот происходит в основном в результате расщепления белков.

Аминокислоты обеспечивают:

— основные метаболические процессы: синтез и утилизация витаминов, липотропное (жиромобилизующее) действие, гликолиз и гликонеогенез;

— процессы детоксикации организма, в том числе при токсикозе беременных; — формирование иммунной системы организма;

— энергетические потребности клеток и, прежде всего, мозга, участвуют в образовании нейромедиаторов, обладают антидепрессантной активностью, улучшают память;

— метаболизм углеводов, участвуют в образовании и накоплении гликогена в мышцах и печени, обеспечивают наращивание мышечной массы, cнижают утомляемость, улучшают работоспособность;

— стимулируют работу гипофиза, увеличивают выработку гормона роста, гормонов щитовидной железы, надпочечников;

— участвуют в образовании коллагена и эластина, способствуют восстановлению кожи и костной ткани, а также заживлению ран;

— принимают участие в кроветворении, и, прежде всего, в выработке гемоглобина.

Интересно знать

Во время беременности повышается потребность женского организма в триптофане и лизине, у грудных детей – в триптофане и изолейцине.

Особенно увеличивается потребность организма в незаменимых аминокислотах после больших потерь крови, ожогов, а также вовремя других процессов, сопровождаемых регенерацией тканей.

Для птиц незаменимой аминокислотой является глицин.

[1]

У жвачных животных биосинтез всех незаменимых аминокислот производится микроорганизмами кишечного тракта.

Для человека высокую «биологическую ценность» имеют лишь немногие животные белки, такие, как белок куриного яйца или белок материнского молока. Они содержат незаменимые аминокислоты не только в достаточном количестве, но и в необходимом для человека соотношении.

Низкая ценность многочисленных растительных белков связана с небольшим содержанием в них отдельных незаменимых аминокислот (главным образом лизина и метионина). В белке соевой муки мало метионина, в кукурузе – лизина и триптофана.

Признаки недостаточности аминокислот в организме

При недостаточном количестве аминокислотных соединений в организме формируется дисбаланс белкового обмена, в результате которого недостающие элементы «извлекаются» из соединительной ткани, мышц, крови и печени.

В первую очередь высвобожденные белки используются для питания мозга и обеспечения работы сердечно-сосудистой системы.

Видео (кликните для воспроизведения).

Расходуя собственные аминокислоты и не получая их с пищей, организм начинает слабеть и истощаться, это приводит к сонливости, выпадению волос, анемии, потере аппетита, ухудшению состояния кожи, задержке роста и умственному развитию.

Источники


  1. Гитун, Т. В. Кулинарная книга язвенника. Лечебное питание при заболеваниях ЖКТ / Т.В. Гитун. — М.: Феникс, 2006. — 256 c.

  2. Полякова, Е. Здоровье без аптеки. Гипертония, гастрит, артрит, диабет / Е. Полякова. — М.: Газетный мир «Слог», 2013. — 280 c.

  3. Спортивная акробатика; Физкультура и спорт — Москва, 2013. — 238 c.
Аминокислоты и органические кислоты
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here