Аминокислоты и первичная структура белка

Важная и проверенная информация на тему: "аминокислоты и первичная структура белка" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Строение и функции белков

Белки (протеины) составляют 50% от сухой массы живых организмов.

Белки состоят из аминокислот. У каждой аминокислоты есть аминогруппа и кислотная (карбоксильная) группа, при взаимодействии которых получается пептидная связь, поэтому белки еще называют полипептидами.

Структуры белка

Первичная – цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке.

Вторичная – спираль. Удерживается водородными связями (слабыми).

Третичная – глобула (шарик). Четыре типа связей: дисульфидная (серный мостик) сильная, остальные три (ионные, гидрофобные, водородные) – слабые. Форма глобулы у каждого белка своя, от нее зависят функции. При денатурации форма глобулы меняется, и это сказывается на работе белка.

Четвертичная – имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре. (Например, гемоглобин.)

Денатурация

Это изменение формы глобулы белка, вызванное внешними воздействиями (температура, кислотность, соленость, присоединение других веществ и т.п.)

  • Если воздействия на белок слабые (изменение температуры на 1°), то происходит обратимая денатурация.
  • Если воздействие сильное (100°), то денатурация необратимая. При этом разрушаются все структуры, кроме первичной.

Функции белков

Их очень много, например:

  • Ферментативная (каталитическая) – белки-ферменты ускоряют химические реакции за счет того, что активный центр фермента подходит к веществу по форме, как ключ к замку (комплементарность, специфичность).
  • Строительная (структурная) – клетка, если не считать воду, состоит в основном из белков.
  • Защитная – антитела борются с возбудителями болезней (иммунитет).

Еще можно почитать

Тесты и задания

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура молекулы белка имеет форму
1) спирали
2) двойной спирали
3) клубка
4) нити

Выберите один, наиболее правильный вариант. Водородные связи между СО- и NН-группами в молекуле белка придают ей форму спирали, характерную для структуры
1) первичной
2) вторичной
3) третичной
4) четвертичной

Выберите один, наиболее правильный вариант. Процесс денатурации белковой молекулы обратим, если не разрушены связи
1) водородные
2) пептидные
3) гидрофобные
4) дисульфидные

Выберите один, наиболее правильный вариант. Четвертичная структура молекулы белка образуется в результате взаимодействия
1) участков одной белковой молекулы по типу связей S-S
2) нескольких полипептидных нитей, образующих клубок
3) участков одной белковой молекулы за счет водородных связей
4) белковой глобулы с мембраной клетки

Установите соответствие между характеристикой и функцией белка, которую он выполняет: 1) регуляторная, 2) структурная
А) входит в состав центриолей
Б) образует рибосомы
В) представляет собой гормон
Г) формирует мембраны клеток
Д) изменяет активность генов

Выберите один, наиболее правильный вариант. Последовательность и число аминокислот в полипептидной цепи – это
1) первичная структура ДНК
2) первичная структура белка
3) вторичная структура ДНК
4) вторичная структура белка

Выберите три варианта. Белки в организме человека и животных
1) служат основным строительным материалом
2) расщепляются в кишечнике до глицерина и жирных кислот
3) образуются из аминокислот
4) в печени превращаются в гликоген
5) откладываются в запас
6) в качестве ферментов ускоряют химические реакции

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура белка, имеющая форму спирали, удерживается связями
1) пептидными
2) ионными
3) водородными
4) ковалентными

Выберите один, наиболее правильный вариант. Какие связи определяют первичную структуру молекул белка
1) гидрофобные между радикалами аминокислот
2) водородные между полипептидными нитями
3) пептидные между аминокислотами
4) водородные между -NH- и -СО- группами

Выберите один, наиболее правильный вариант. Первичная структура белка образована связью
1) водородной
2) макроэргической
3) пептидной
4) ионной

Выберите один, наиболее правильный вариант. В основе образования пептидных связей между аминокислотами в молекуле белка лежит
1) принцип комплементарности
2) нерастворимость аминокислот в воде
3) растворимость аминокислот в воде
4) наличие в них карбоксильной и аминной групп


Перечисленные ниже признаки, кроме двух, используются для описания строения, функций изображенного органического вещества. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) имеет структурные уровни организации молекулы
2) входит в состав клеточных стенок
3) является биополимером
4) служит матрицей при трансляции
5) состоит из аминокислот

Все приведенные ниже признаки, кроме двух, можно использовать для описания ферментов. Определите два признака, «выпадающих» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) входят в состав клеточных мембран и органоидов клетки
2) играют роль биологических катализаторов
3) имеют активный центр
4) оказывают влияние на обмен веществ, регулируя различные процессы
5) специфические белки


Рассмотрите рисунок с изображением полипептида и укажите (А) уровень его организации, (Б) форму молекулы и (В) вид взаимодействия, поддерживающий эту структуру. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) вторичная структура
3) третичная структура
4) взаимодействия между нуклеотидами
5) металлическая связь
6) гидрофобные взаимодействия
7) фибриллярная
8) глобулярная


Рассмотрите рисунок с изображением полипептида. Укажите (А) уровень его организации, (Б) мономеры, которые его образуют, и (В) вид химических связей между ними. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) водородные связи
3) двойная спираль
4) вторичная структура
5) аминокислота
6) альфа-спираль
7) нуклеотид
8) пептидные связи
Читайте так же:  Витамины где содержатся таблица

Известно, что белки – нерегулярные полимеры, имеющие высокую молекулярную массу, строго специфичны для каждого вида организма. Выберите из приведенного ниже текста три утверждения, по смыслу относящиеся к описанию этих признаков, и запишите цифры, под которыми они указаны. (1) В состав белков входит 20 различных аминокислот, соединенных пептидными связями. (2) Белки имеют различное количество аминокислот и порядок их чередования в молекуле. (3) Низкомолекулярные органические вещества имеют молекулярную массу от 100 до 1000. (4) Они являются промежуточными соединениями или структурными звеньями – мономерами. (5) Многие белки характеризуются молекулярной массой от нескольких тысяч до миллиона и выше, в зависимости от количества отдельных полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка. (6) Каждый вид живых организмов имеет особый, только ему присущий набор белков, отличающий его от других организмов.

Все перечисленные характеристики используют для описания функций белков. Определите две характеристики, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) регуляторная
2) двигательная
3) рецепторная
4) образуют клеточные стенки
5) служат коферментами

СТРУКТУРА БЕЛКОВ

Пространственное строение первых белков было расшифровано в конце 1950-х годов английскими биохимиками Перутц и Кендрью. Исследователи, используя метод рентгеноструктурного анализа, расшифровали строение миоглобина и показали высокую сложность и уникальность строения белков. Впервые же тот факт, что в строении белковых молекул есть строгая определенность, был обнаружен немецким биохимиком Хоппе- Зейлером в 1860-х годах, который выделил кристаллы гемоглобина. Доказательство того, что структура белка в кристалле и в растворе одинакова, было получено спустя многие годы методом ядерного магнитного резонанса (ЯМР).

При описании трехмерной структуры белка рассматривают обычно четыре разных уровня организации: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры. На рис 3.13 приведено графическое отображение структур белков. Представление о трехмерном строении белковых молекул необходимо для понимания механизмов химических процессов, протекающих с их участием.

Первичная структура (рис. 3.13, а) — это число и последовательность соединения аминокислот в макромолекулу (аминокислотная последовательность), которая воспроизводится в процессе биосинтеза. Каждый индивидуальный белок обладает строгим постоянством состава. Изменения в первичной структуре белка ведут к нарушению его функций в процессе обмена веществ. Первичная структура белка определяет его вторичную структуру за счет гидрофобных и гидрофильных взаимодействий между радикалами (боковыми цепями аминокислотных остатков).

Вторичная структура — конформационная структура (вид отдельных участков пептидной связи). Известны три типа вторичной структуры: а-спирали (рис. 3.13, б), р-слои (складки) и беспорядочный клубок (coil-участки).

Гидрофобные радикалы боковой цепи определяют наличие внутри белка а-спирали. Термин «а- спираль» введен Лайнусом Полингом, открывшим укладку белков в виде правосторонней (вращение против часовой стрелки) спирали (линия, соединяющая а-атомы углерода, описывает а-спираль). На один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Спиралевидная форма обеспечивается водородными связями между >С=0 и >ЫН-группами пептидной цепи.

Рис. 3.13. Структуры белков:

Аминокислотные остатки смотрят наружу спирали.

Бета-слои — линейная, складчатая структура, в которой пептидная связь находится в развернутом состоянии (линейка). Полипептидные цепи удерживаются рядом друг с другом при помощи водородных связей, образующихся между >С=0 и >NH-rpynnaMH, но уже с другим соседним участком цепи.

а — первичная структура (цепочка аминокислот); б — вторичная структура (складчатый бета-слой и альфа- спираль); в — третичная структура (глобула-клубок белка); г — четвертичная структура

В клубке имеются беспорядочные участки цепи, которые не относятся ни к а-спирали, ни к Р- слою. Правильнее называть их соединительными петлями. Такая структура находится, как правило, на поверхности глобулы, где >С=0 и >ЫН-группы не связаны водородными связями.

У большинства белков во вторичной структуре наблюдается чередование линейных и спиральных участков, таким образом образуются белковые домены.

[3]

Третичную структуру белка (фибриллярную или глобулярную) (рис. 3.13, в) образуют упорядоченно расположенные а- спирали и P-слои. Под третичной структурой белка подразумевают расположение в пространстве всех атомов одиночной полипептидной цепи. В крупных белках при свертывании полипеп- тидной цепи часто образуются две или более пространственно разделенные области, называемые доменами. Все домены можно подразделить на четыре класса: а/а, р/р, а/p и а + р в зависимости от взаимного расположения в цепи а-спиральных и Р- структурных участков. Домены а/а состоят в основном из а- спиралей, P-участки в них пректически отсутствуют. В р/р- доменах имеется несколько p-слоев и нет (или почти нет) а- спиралей. В а/р-доменах а- и P-участки чередуются вдоль цепи. Часто P-участки образуют параллельный P-слой, окруженный а- спиралями. В (а + Р)-доменах а- и P-участки обычно расположены в разных сегментах полипептидной цепи.

Четвертичная структура (рис. 3.13, г) — мультимерная структура, отражающая пространственное расположение (совместная упаковка и укладка) взаимодействующих между собой субъединиц. Некоторые белки состоят из нескольких полипептидных цепей. Каждая цепь — это субъединица, или мономер. Димеры содержат две полипептидные цепи, тримеры — три, а тетрамеры — четыре. Четвертичная структура белка (надмолекулярная) образуется в результате взаимодействия белковых доменов за счет гидрофобных взаимодействий, а также водородных и ионных связей.

Рис. 3.14. Четвертичная структура гемоглобина:

/, 2, 5, 4 — субъединицы

Эти комплексы из белковых молекул имеют постоянный состав и количество субъединиц. Гемоглобин представляет собой типичный тетрамер, в котором имеются две идентичные a-цепи и две идентичные P-цепи (рис. 3.14).

Строение белковых молекул

В настоящее время белковые молекулы изучены достаточно хорошо. На основе имеющихся данных сформулировано современное определение белков.

Белки — это высокомолекулярные органические соединения, построенные из аминокислот, соединенных пептидными связями, и имеющие большую молекулярную массу и сложную структурную организацию.

Исходя из методических соображений, в строении белковых молекул выделяют несколько уровней организации: первичный, вторичный, третичный и четвертичный.

Читайте так же:  Глютамин и гормон роста

Первичная структура

Формирование белковых молекул начинается с соединения аминокислот друг с другом. Это первый уровень или первичная структура белка.

Первичная структура белка — это нолинентидная цепь, в которой аминокислоты соединены пептидными связями.

Установление первичной структуры белка требует выполнения нескольких операций в определенной последовательности, которые перечислены в табл. 4.2.

Алгоритм действий при определении первичной структуры белка

Цель и сущность превращения

Разрыв S-S-мости ков (если они есть)

Разворачивание полипептидной цепи. Осуществляют окислением S—S-мостиков иадмуравьиной кислотой до SO:jH-rpynn, которые не разрушаются при дальнейшем анализе

Частичный гидролиз но- линеитидных цепей

Укорачивание аминокислотных последовательностей, что облегчает их дальнейшую расшифровку. Осуществляют селективным ферментативным гидролизом (трипсином или химотрипсином) или химическими агентами (бром- циаиом, 2,4-динитрофторбензолом и др.)

Фракционирование полученных пептидов

Отделение полученных полипептидиых цепей друг от друга. Осуществляют методом электрофореза

Расшифровка аминокислотной последовательности в коротких пептидах

Определение первичной структуры в отдельных поли- пептидных цепях. Осуществляют масс-спектрометричес- ким методом или с использованием секвенатора

Установление первичной структуры белка

Воссоздание первичной структуры белка на основании полученных данных

В настоящее время определение аминокислотных последовательностей в пептидах и белках практически полностью автоматизировано. Это результат огромного труда отдельных ученых и многих научных коллективов, благодаря которым стало возможным использование приборов и аппаратов в сложном процессе расшифровки первичной структуры белка.

Первым белком, аминокислотную последовательность которого удалось выяснить, стал инсулин, а первооткрывателем — английский биохимик Фредерик Сенгер (1918—2013). Он проделал эту работу фактически вручную. Выделял белок в чистом виде, фрагментировал его на несколько пептидов, которые разделял с помощью хроматографии, а затем идентифицировал состав и последовательность каждого пептида. Постепенно соединяя отдельные короткие фрагменты, Сенгер прочел последовательность из 54 аминокислотных остатков. На эту работу ушло восемь лет, но она послужила основой для разработки современных методов определения первичной структуры белка. И в наши дни для расшифровки последовательности аминокислот пошагово выполняют те же операции, которые осуществлял Ф. Сенгер.

Наиболее длительным и трудоемким является непосредственно этап расшифровки и восстановления аминокислотной последовательности. Для решения этой задачи существует несколько подходов: анализ концевых групп и метод перекрывающихся пептидов.

При анализе концевых групп пользуются разными методиками.

Одна из них подразумевает использование ферментов амино- и карбок- сипептидаз (см. рис. 6.35). В этом случае от исследуемого пептида последовательно отщепляют N- или С-концевую аминокислоту, в зависимости от вида используемого фермента, и направляют ее на идентификацию. Оставшийся пептид снова подвергают действию той же пептидазы. Так повторяют до тех пор, пока весь пептид не разделят на отдельные аминокислоты.

В другом случае концевые аминокислоты отделяют без участия ферментов, а с помощью химических реагентов. Как, например, это было предложено в 1951 г. Ф. Сейгером. Он связывал N-концсвую аминокислоту 2,4-динитро- фторбензолом, а затем гидролизовал пептид. Только N-концевая аминокислота в этом случае находится в виде производного 2,4-динитрофторбензола. Широкое применение нашел разработанный шведским биохимиком П. Эдма- ном метод связывания N-концевых аминокислот феньттиоизоцианатом. Японский химик-органик и биохимик С. Акабори использовал гидразин для определения аминокислотной последовательности в белках с С-конца пептида.

Многократное последовательное повторение анализа с использованием ферментов или химических реагентов дает в итоге последовательность во всем белке. В наше время этими способами определяют первичную структуру в пептидах длиной в несколько десятков аминокислот.

При определении аминокислотной последовательности методом перекрывающихся пептидов предварительно применяют два различных варианта гидролиза пептидов: расщепление химическими реагентами и действие протеолитических ферментов. Каждый протеолитический фермент специфичен по отношению к определенной пептидной связи. Место его действия принято обозначать тем аминокислотным остатком, которому принадлежит карбонильная группа. Например, пепсин и химотрипсин расщепляют связи, образованные Фен, Тир и Три, а трипсин — Apr и Лиз. Некоторые химические реагенты также избирательно действуют на пептидные связи. Бромциан (CNBr) гидролизует связи Мет-Ала и Мет-Тир.

Полученные пептиды разделяют и очищают, устанавливают в них последовательность аминокислот. А затем из полученных фрагментов восстанавливают общую аминокислотную последовательность, примерно так, как из обрывков слов можно восстановить фразу.

Схематичное изображение первичной структуры такое же, как у полипептида, но если учесть, что валентные углы между атомами не равны 90°, то становится ясно, что это ритмично изогнутая в пространстве цепь аминокислотных остатков (рис. 4.1).

Электронное строение, энергия, длина, валентные углы как самой пептидной, так и прилегающих к ней связей хорошо изучены. Опираясь на эти знания, можно описать ряд особенностей пептидной связи (табл. 4.3).

По своей природе пептидная связь является ковалентной, т.е. одной из самых прочных, что обеспечивает высокую стабильность первичной структуры. Это своего рода защитное свойство. Ведь в природных условиях соединение аминокислот в полипептидиую цепь происходит не хаотично, а по матрице генетического кода. Другими словами, первичная структура — последовательность аминокислот, подаренная нам природой. Каждый белок обладает характерными для него свойствами только до тех пор, пока сохраняется индивидуальное для него чередование аминокислот.

Например, структуры нанопептидов окситоцина и вазопрессина различаются двумя аминокислотами (рис. 4.2). При этом окситоцип ускоряет сокращения гладких мышц, а вазопрессин является антидиуретическим гормоном, так как регулирует водный баланс организма и осмотическое давление крови. Однако оба гормона принимают участие в регуляции секреции молока.

Стоит заменить хотя бы одну аминокислоту среди десятков или даже сотен в полииеитидной цепи, как белок утрачивает свои функции или приобретает другие свойства.

Рис. 4.1. Способы изображения первичной структуры белка:

а — прямолинейный; б — изогнутый; в — упрощенный изогнутый (не указываются атомы С в цепи); прямоугольниками выделены пептидные связи, окружностями — N- и С-кон-

Особенности пептидной связи

[2]

Атомы (С, О, N и Н), образующие пептидную связь, лежат в одной плоскости, а радикалы аминокислотных остатков — иод углом 109° к этой плоскости

Читайте так же:  Изотоник своими руками для лыжников

Способность существовать в двух изомерных формах — кето- ii енольной

Возможность образовывать водородные связи (выделены гремя точками)

Транс-положение заместителей по отношению к С—N-связи

  • ——CH—C-N-CH——
  • 1 1 ® н

Рис. 4.2. Биогенные нанопептиды, выполняют гормональную функцию:

а — окситоцин; 6 — вазопрессин

Например, с возрастом в результате генетической мутации у человека может синтезироваться белок аполипопротеин с измененной первичной структурой. В норме 61-й аминокислотой является Apr, 109-й — Глу, а 112-й — Цис. Между положительно заряженным радикалом Apr и отрицательной ионизированной группой Глу возникает солевой мостик, придающий определенную форму этому белку, что способствует связыванию Л ПВП, в чем и заключается его функция. В мутированном белке происходит всего лишь одна замена. Вместо 112-го Цис встраивается Apr. Теперь солевой мостик образуется между близко расположенными Глу109 и Арг112, но одновременно утрачивается сродство к ЛПВП и аполипопротеин начинает транспортировать ЛПОНП, что способствует развитию атеросклероза в организме человека.

Видео (кликните для воспроизведения).

Можно привести пример с пищевым белком, который также наглядно демонстрирует, как измененная первичная структура влияет на его физикохимические и технологические свойства. В белках молока выделяют несколько фракций. Фракцией, обеспечивающей стабильность молочных белков в растворенном состоянии, является к-казеин. В его структуре обнаружено два генетических варианта: А и В, различающиеся лишь одной аминокислотой из 169 в позиции 148. В модификации к-казеина В — это Ала, в модификации к-казеина А — Аси. Замена только одной аминокислоты сказывается на технологических свойствах казеина. Поскольку радикал Асп имеет заряд, то A-модификация к-казеина дольше находится в ионизированном состоянии и хуже осаждается. И наоборот, нейтральный Ала1/ в модификации В способствует уменьшению общего заряда к-казеина, а значит, и его гидратации. Поэтому наличие к-казеина В обусловливает лучшую способность молока к свертыванию за счет уменьшения времени образования сгустка, получения сгустка большей плотности и прочности и, как следствие, снижение потерь белка, вызванное его отходом в сыворотку. Это имеет очень существенное значение в производстве таких молочных продуктов, как сыр и творог [26].

В производстве пищевых продуктов, как правило, не требуется полностью сохранять нативные свойства белков. Многие технологические приемы направлены на разрушение первичной структуры белков до пептидов и отдельных аминокислот. Это придает получаемому продукту новые физико-химические, органолептические свойства и облегчает процесс переваривания белков, которые усваиваются только после гидролиза до аминокислот.

Зависимость биологических свойств белков от первичной структуры. Видовая специфичность первичной структуры белков (инсулины разных животных).

Анализ данных о первичной структуре белков позволяет сделать следующие общие выводы.

1. Первичная структура белков уникальна и детерминирована генетически. Каждый индивидуальный гомогенный белок характеризуется уникальной последовательностью аминокислот: частота замены аминокислот приводит не только к структурным перестройкам, но и к изменениям физико-химических свойств и биологических функций.

2. Стабильность первичной структуры обеспечивается в основном главновалентными пептидными связями; возможно участие небольшого числа дисульфидных связей.

3. В полипептидной цепи могут быть обнаружены разнообразные комбинации аминокислот; в полипептидах относительно редки повторяющиеся последовательности.

4. В некоторых ферментах, обладающих близкими каталитическими свойствами, встречаются идентичные пептидные структуры, содержащие неизменные (инвариантные) участки и вариабельные последовательности аминокислот, особенно в областях их активных центров. Этот принцип структурного подобия наиболее типичен для ряда протеолитических ферментов: трипсина, химотрипсина и др.

5. В первичной структуре полипептидной цепи детерминированы вторичная, третичная и четвертичная структуры белковой молекулы, определяющие ее общую пространственную конформацию.

Первичная структура инсулина у разных биологических видов несколько различается, как различается и его важность в регуляции обмена углеводов. Наиболее близким к человеческому является инсулин свиньи, который различается с ним всего одним аминокислотным остатком: в 30 положении B-цепи свиного инсулина расположен аланин, а в инсулине человека —треонин; бычий инсулин отличается тремя аминокислотными остатками.

9. Конформация пептидных цепей в белках (вторичная и третичная струк­туры). Связи, обеспечивающие конформацию белка. Зависимость биологических свойств конфармации.

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:

1) α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывает изгиб цепи и также нарушает α-спирали.

2) β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.

Стабильность вторичной структуры обеспечивается в основном водородными связями (определенный вклад вносят и главновалентные связи – пептидные и дисульфидные). Водородная связь представляет собой слабое электростатическое притяжение (взаимодействие, связь) между одним электроотрицательным атомом (например, кислородом или азотом) и водородным атомом, ковалентно связанным со вторым электроотрицательным атомом. По современным представлениям, водородная связь включает не только электростатические силы притяжения между полярными группами. но и электронные связи такого же типа, как в ряде комплексных соединений. Водородные связи, являясь нековалентными, отличаются малой прочностью. Поскольку в белковой молекуле число водородных связей очень велико (в образование водородных связей вовлечены все пептидные группы), они в сумме обеспечивают скручивание полипептидной цепи в спиральную структуру, сообщая ей компактность и стабильность.

Читайте так же:  Как принимать л карнитин и креатин вместе

Третичная или трёхмерная структура— пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

1) диcульфи́дная связь — ковалентная связь между двумя атомами серы, входящими в состав серусодержащей аминокислоты цистеина. Образующие дисульфидную связь аминокислоты могут находиться как в одной, так и в разных полипептидных цепях белка. Дисульфидные связи образуются в процессе посттрансляционной модификации белков и служат для поддержания третичной и четвертичной структур белка;

2) ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;

3) водородные связи;

4) гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

10. Доменная организация белковых молекул. Разделение белков по семействам и суперсемействам

11. Четвертичная структура белков. Зависимость биологической актив­­ности белков от четвертичной структуры. Кооперативные изменения конформации протомеров (на примере гемоглобина).

Последнее изменение этой страницы: 2017-01-18; Нарушение авторского права страницы

Белки общие свойства. 1. Белки структура и функции

Название 1. Белки структура и функции
Анкор Белки общие свойства.doc
Дата 19.09.2017
Размер 2.19 Mb.
Формат файла
Имя файла Белки общие свойства.doc
Тип Документы
#8753
страница 2 из 5
Подборка по базе: региональная структура мира 29-31.docx, (x_(x + 2))^(x — 1) Решение предела функции · Калькулятор Онлайн, Центральный банк и его функции.Инструменты государственной денеж, 1 НАЗНАЧЕНИЕ И ОСНОВНЫЕ ФУНКЦИИ КОНТРОЛЛЕРОВ МС12.docx, Форма_ Аналитическая записка (примерная структура, содержани.rtf, Сущность и функции финансов предприятий.docx, 001 — Контрольная работа — Функции собственного капитала предпри, Виды воображения и его функции (курсовая).docx, «Нарушение менструальной функции. Диагностика. Методы лечени.doc, Рынок, его механизмы и функции.ppt.

1.2. Уровни структурной организации белковой молекулы

Первичная структура

Линейная структура, представляющая собой строго определенную генетически обусловленную последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Основной вид связи – пептидная (механизм образования и характеристика пептидной связи рассмотрены выше).

Полипептидная цепь обладает значительной гибкостью и в результате внутри цепочечных взаимодействий приобретает определенную пространственную структуру (конформацию).

В белках различают два уровня конформации пептидных цепей – вторичную и третичную структуры.

Вторичная структура белка

Это укладка полипептидной цепи в упорядоченную структуру благодаря образованию водородных связей между атомами пептидных групп одной полипептидной цепи или смежных цепей.

При формировании вторичной структуры водородные связи образуются между атомами кислорода и водорода пептидных групп:

По конфигурации вторичная структура делится на два типа:

  • спиральные (α-спираль)
  • слоистоскладчатые (β-структура и кросс- β-форма).

α-Спираль имеет вид регулярной спирали. Формируется благодаря межпептидным водородным связям в пределах одной полипетидной цепи (рис. 1).

Рис. 1. Схема формирования α-спирали

Основные характеристики α-спирали:

– водородные связи образуются между пептидными группами каждого первого и четвертого аминокислотного остатка;

– витки спирали регулярны, на один виток приходится 3,6 аминокислотных остатков;

– боковые радикалы аминокислот не участвуют в образовании α-спирали;

– в образовании водородной связи участвуют все пептидные группы, что обуславливает максимальную стабильность α-спирали;

– поскольку все атомы кислорода и водорода пептидных групп вовлечены в образование водородных связей, то это приводит к снижению гидрофильности α-спиральных областей;

– α-спираль образуется самопроизвольно и является наиболее устойчивой конформацией полипетидной цепи, отвечающей минимуму свободной энергии;

– препятствуют образованию α-спирали пролин и оксипролин – в местах их расположения регулярность α-спирали нарушается и полипептидная цепь легко изгибается (ломается), так как не удерживается второй водородной связью (рис.2).

Рис. 2. Нарушения регулярности α-спирали

Атом азота α-иминогруппы пролина при образовании пептидной связи остается без атома водорода, следовательно не может участвовать в образовании водородной связи. Много пролина и оксипролина в полипептидной цепи коллагена (см. классификацию простых белков – коллаген).

Высокая частота α-спирали характерна для миоглобина и глобина (белок, входящий в состав гемоглобина). В среднем глобулярные (округлые или эллипсовидные) белки имеют степень спирализации 60–70%. Спирализованные участки чередуются с хаотическими клубками. В результате денатурации белка переходы спираль → клубок увеличиваются. На спирализацию (формирование α-спирали) влияют радикалы аминокислот, входящие в состав полипептидной цепи, например, отрицательно заряженные группы радикалов глутаминовых кислот, расположенные вблизи друг от друга, они отталкиваются и препятствуют образованию α-спирали (образуется клубок). По той же причине препятствуют образованию α-спирали близко расположенные аргинин и лизин, имеющие положительно заряженные функциональные группы в радикалах (см. пример протамины и гистоны).

Препятствуют формированию α-спирали также большие размеры радикалов аминокислот (например, радикалы серина, треонина, лейцина).

Таким образом, содержание α-спиралей в белках неодинаково.

β-Структура (слоисто-складчатая) – имеет слабо изогнутую конфигурацию полипептидной цепи и формируется с помощью межпептидных водородных связей в пределах отдельных участков одной полипептидной цепи или смежных полипептидных цепей. Различают две разновидности β-структуры:

кросс-β-форма (короткая β-структура) – представляет собой ограниченные слоистые участки, образованные одной полипептидной цепью белка (рис. 3).

Рис. 3. Кросс-β-форма белковой молекулы

Большинство глобулярных белков включают короткие β-структуры (слоистые участки). Их состав может быть представлен следующим образом: (αα), (αβ), (βα), (αβα), (βαβ).

полная β-структура. Этот тип характерен для всей полипептидной цепи, которая имеет вытянутую форму и удерживается межпептидными водородными связями между смежными параллельными или антипараллельными полипептидными цепями (рис. 4).

Рис. 4. Полная β-структура

Белки с регулярной β-структурой более прочные, плохо или совсем не перевариваются в желудочно-кишечном тракте.

Формирование вторичной структуры (α-спирали или β-структуры) обусловлено последовательностью аминокислотных остатков в полипептидной цепи (т.е. первичной структурой белка) и, следовательно, генетически предопределено. Благоприятствуют образованию β-структуры такие аминокислоты как метионин, валин, изолейцин и аспарагиновая кислота.

Белки с полной β-структурой имеют фибриллярную (нитевидную) форму. Полная β-структура встречается в белках опорных тканей (сухожилий, кожи, костей, хрящей и др.), в кератине (белок волос и шерсти) (характеристику отдельных белков см. в разделе «Белки пищевого сырья»).

Однако не все фибриллярные белки имеют только β-структуру. Например, α-кератин и парамиозин (белок запирательной мышцы моллюска), тропомиозин (белок скелетных мышц) – относятся к фибриллярным белкам а вторичная структура у них – α-спираль.

Третичная структура белка

Это пространственная укладка α-спирали или полипептидной цепи в трехмерную структуру (конформацию). По форме третичной структуры белки делят на глобулярные (округлые) и фибриллярные (нитевидные).

Связи, стабилизирующие третичную структуру образуются между боковыми радикалами аминокислот и их функциональными группами. Связи могут быть сильными (ковалентными) и слабыми (полярными и ван-дер-ваальсовыми).

Гидрофобные (ван-дер-ваальсовы), ионные и водородные связи слабые, но так как они многократно повторяются в белке, то играют важную роль в формировании третичной структуры.

При укладке третичной структуры α-спираль или полипептидная цепь белка стремится принять энергетически (термодинамически) выгодную форму, характеризующуюся минимумом свободной энергии. В связи с этим гидрофобные радикалы аминокислот, избегая воды формируют ван-дер-ваальсовы связи внутри белковой молекулы, а гидрофильные группы аминокислот располагаются ближе к наружной поверхности и связывают воду. В центре белковой глобулы практически нет воды, а на ее поверхности формируется гидратная оболочка.

[1]

При укладке третичной структуры α-спираль приобретает определенную форму в трехмерном пространстве (рис. 5).

Рис. 5. Схема пространственной

структуры глобулярного белка

Типы связей, участвующие в формировании третичной структуры белка (рис. 6).

  1. Слабые связи:

гидрофобная связь (ван-дер-ваальсова) – образуется между гидрофобными (неполярными) радикалами аминокислот;

водородные связи – образуются между полярными незаряженными радикалами аминокислот;

ионные или электростатические связи – образуются между полярными заряженными радикалами аминокислот.

  1. Сильные связи (ковалентные):

дисульфидная связь – образуется между двумя молекулами цистеина

псевдопептидная (ложнопептидная) связь – образуется между карбоксильной группой радикала одной аминокислоты и аминогруппой радикала другой аминокислоты;

сложно-эфирная связь – образуется между гидроксильной группой серина или треонина и карбоксильной группой радикалов глутаминовой и аспарагиновой кислот.

В последнее десятилетие ученые открыли, что в клетке имеются специализированные белки и белки-ферменты, которые регулируют процесс сворачивания новосинтезированных полипептидных цепей в правильную нативную третичную структуру. К ним относятся:

– фермент пептдил-пролил-цис/транс-изомераза – приводит к образованию цис-конформации пептидной связи, образованной атомом азота пролина, что вызывает поворот полипептидной цепи на 180 о (на данном участке полипептидной цепи регулярность α-спирали нарушена);

– фермент протеиндисульфидизомераза – катализирует расщепление неправильно образованных дисульфидных связей и формирует новые S-S-связи, характерные для нативного белка.

– шапероны и шаперонины – это каталитически неактивные белки (открыл Л.Эллис) – «семейство белков», помогают правильной нековалентной сборке трехмерной белковой конформации и препятствуют формированию функционально неактивных белковых структур. Синтез шаперонов резко усиливается при стрессовом температурном воздействии, поэтому их называют «белки теплового шока». Шапероны удерживают новосинтезированную полипептидную цепь на рибосомах в развернутом состоянии, а шаперонины обеспечивают условия для образования единственно правильной третичной структуры белка.

Рис. 6. Связи, участвующие в формировании третичной структуры белка

Четвертичная структура белка

Некоторые белки построены из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет вторичную и третичную структуры. Для таких белков введено понятие четвертичной структуры. Белок с четвертичной структурой называют олигомером, а его полипептидные цепи с третичной структурой – протомеры или субъединицы. Самостоятельной биологической активностью протомеры не обладают. Чаще встречаются димеры, тетрамеры и в пределах десяти, но может быть и больше (рис. 7).

Рис. 7. Четвертичная структура гемоглобина

Молекула состоит из четырех протомеров

(двух α-субъединиц и двух β-субъединиц глобина)

Стабилизация четвертичной структуры белка

Контакты между поверхностями субъединиц осуществляются посредством полярных групп радикалов аминокислот (водородные и ионные связи, иногда образуются и дисульфидные связи) или гидрофобных. Контактные поверхности взаимодействующих субъединиц комплементарны друг другу. Некоторые белки состоят из двух и более пептидных цепей, но они не являются полноправными глобулами и их нельзя отнести к группе олигомерных белков. Например, гормон инсулин состоит из двух полипептидных цепей, связанных между собой дисульфидными связями. Но он не относится к белкам с четвертичной структурой, так как его полипетидные цепи образовались путем частичного протеолиза единой полипептидной цепи.

Большинство белков-ферментов имеют четвертичную структуру. Это аспарагиновая аминотрансфераза (АСТ), синтаза жирной кислоты, лактатдегидрогеназа (ЛДГ), фруктозодифосфатаза, митохондриальная АТФ-аза, глутаминсинтетаза, ацетил

Читайте так же:  Креатин макслер как принимать

SКоA-карбоксилаза и др.

Видео (кликните для воспроизведения).

Белки с молекулярной массой более 50 тысяч почти всегда являются олигомерными.

Источники


  1. Диетология. — М.: Питер, 2014. — 492 c.

  2. Меню. Режим дня. Информация. Наши Занятия с карманами. Комплект стендов. — М.: Сфера, 2013. — 123 c.

  3. Маус, Симоне Готовим без молока. Здоровое питание при непереносимости лактозы / Симоне Маус , Бритта-Марай Ланценбергер. — М.: АСТ, Кладезь, Харвест, 2013. — 128 c.
Аминокислоты и первичная структура белка
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here