Аминокислоты их состав и химические свойства

Важная и проверенная информация на тему: "аминокислоты их состав и химические свойства" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Аминокислоты — номенклатура, получение, химические свойства. Белки

Строение аминокислот

Аминокислоты — гетерофункциональные соеди­нения, которые обязательно содержат две функцио­нальные группы: аминогруппу — NH2 и карбоксиль­ную группу —СООН, связанные с углеводородным радикалом.Общую формулу простей­ших аминокислот можно за­писать так:

Так как аминокислоты со­держат две различные функ­циональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличают­ся от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.

Свойства аминокислот

Аминогруппа — NH2 определяет основные свой­ства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа —СООН (карбоксильная группа) опреде­ляет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты — это амфотерные орга­нические соединения. Со щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами- как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте всту­пает во взаимодействие с входящей в ее состав кар­боксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:

Так как аминокислоты в водных растворах ве­дут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концен­трацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разло­жением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависи­мости от радикала R— они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтети­ческие. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно полови­на из этих аминокислот относятся к незамени­мым, т. к. они не синтезируются в организме че­ловека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, ли­зин, треонин, цистеин, мети­онин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пи­щей. Если их количество в пище будет недостаточ­ным, нормальное развитие и функционирование орга­низма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии син­тезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин. Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденса­цию с выделением воды и образованием амидной группировки —NH—СО—, например:

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полимамидов.

К ним, кроме названного выше синтетического волок­на капрона, относят, напри­мер, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических во­локон пригодны аминокис­лоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды альфа-аминокислот называются пепти­дами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипепти­ды. В таких соединениях группы —NH—СО— на­зывают пептидными.

Изомерия и номенклатура аминокислот

Изомерия аминокислот определяется различ­ным строением углеродной цепи и положением аминогруппы, например:

Широко распространены также названия ами­нокислот, в которых положение аминогруппы обо­значается буквами греческого алфавита: α, β, у и т. д. Так, 2-аминобутановую кислоту можно на­звать также α-аминокислотой:

Способы получения аминокислот

В биосинтезе белка в живых организмах уча­ствуют 20 аминокислот.

Свойства аминокислот

Cвойства аминокислот можно разделить на две группы: химические и физические.

Химические свойства аминокислот

В зависимости от соединений, аминокислоты могут проявлять различные свойства.

Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли и с кислотами, и со щелочами.

Как карбоновые кислоты аминокислоты образуют функциональные производные: соли, сложные эфиры, амиды.

Взаимодействие и свойства аминокислот с основаниями:
Образуются соли:

NH2-CH2-COOH + NaOH

NH2-CH2-COONa + H2O

Натриевая соль + 2-аминоуксусной кислоты

Натриевая соль аминоуксусной кислоты (глицина) + вода

Взаимодействие со спиртами:

Аминокислоты могут реагировать со спиртами при наличии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир. Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.

NH2-CH2-COOH + CH3OH

NH2-CH2-COOCH3 + H2O.

Метиловый эфир / 2-аминоуксусной кислоты /

Взаимодействие с аммиаком:

Образуются амиды:

Взаимодействие аминокислот с сильными кислотами:

Получаем соли:

Таковы основные химические свойства аминокислот.

Читайте так же:  Креатин малат как принимать

Физические свойства аминокислот

Перечислим физические свойства аминокислот:

  • Бесцветные
  • Имеют кристаллическую форму
  • Большинство аминокислот со сладким привкусом, но в зависимости от радикала (R) могут быть горькими или безвкусными
  • Хорошо растворяются в воде, но плохо растворяются во многих органических растворителях
  • Аминокислоты имеют свойство оптической активности
  • Плавятся с разложением при температуре выше 200°C
  • Нелетучие
  • Водные растворы аминокислот в кислой и щелочной среде проводят электрический ток

Редактировать этот урок и/или добавить задание и получать деньги постоянно* Добавить свой урок и/или задания и получать деньги постоянно

Добавить новость и получить деньги

Добавить анкету репетитора и получать бесплатно заявки на обучение от учеников

user->isGuest) »]) . ‘ или ‘ . Html::a(‘зарегистрируйтесь’, [‘/user/registration/register’], [‘class’ => »]) . ‘ , чтобы получать деньги $$$ за каждый набранный балл!’); > else user->identity->profile->first_name) || !empty(Yii::$app->user->identity->profile->surname))user->identity->profile->first_name . ‘ ‘ . Yii::$app->user->identity->profile->surname; > else echo ‘Получайте деньги за каждый набранный балл!’; > ?>—>

При правильном ответе Вы получите 2 балла

Отметьте верные свойства аминокислот

Выберите те ответы, которые считаете верными.

Добавление комментариев доступно только зарегистрированным пользователям

Lorem iorLorem ipsum dolor sit amet, sed do eiusmod tempbore et dolore maLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempborgna aliquoLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempbore et dLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempborlore m mollit anim id est laborum.

28.01.17 / 22:14, Иван Иванович Ответить +5

Lorem ipsum dolor sit amet, consectetu sed do eiusmod qui officia deserunt mollit anim id est laborum.

28.01.17 / 22:14, Иван ИвановичОтветить -2

Lorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing sed do eiusmod tempboLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod temLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempborpborrum.

28.01.17 / 22:14, Иван Иванович Ответить +5

Аминокислоты их состав и химические свойства

4.3. Свойства аминокислот

Физические свойства . Аминокислоты – твердые кристаллические вещества с высокой т.пл., при плавлении разлагаются. Хорошо растворимы в воде, водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

Химические свойства . Аминокислоты проявляют свойства оснований за счет аминогруппы и свойства кислот за счет карбоксильной группы, т.е. являются амфотерными соединениями. Подобно аминам, они реагируют с кислотами с образованием солей аммония:

H 2 N–CH 2 –COOH + HCl ® Cl — [H 3 N–CH 2 –COOH] +

Как карбоновые кислоты они образуют функциональные производные:

H 2 N–CH 2 –COOH + NaOH ® H 2 N–CH 2 –COO — Na + + H 2 O

б) сложные эфиры

Кроме того, возможно взаимодействие амино- и карбоксильной групп как внутри одной молекулы (внутримолекулярная реакция), так и принадлежащих разным молекулам (межмолекулярная реакция).

Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп e -аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется e -капролактам (полупродукт для получения капрона):

Межмолекулярное взаимодействие трех a -аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д.

Фрагменты молекул аминокислот, образующие пептидную цепь, называются аминокислотными остатками, а связь CO–NH — пептидной связью.

Аминокислоты их состав и химические свойства

Химические свойства аминокислот

Реакции по карбоксильной группе

Декарбоксилирование карбоновых кислот легко протекает, если в a-положении к карбоксилу находится электроноакцепторная группа как, например, СООН (см. главу Дикарбоновые кислоты), NO2, CCl3 и другие. В аминокислотах таким электроноакцептором служит аммониевая группа NH3 + . Реакцию осуществляют при нагревании a-аминокислот в присутствии солей Cu(II) и поглотителей углекислого газа (Ba(OH)2).

В живых организмах этот процесс протекает под действием ферментов – декарбоксилазы и пиридоксальфосфата и приводит к образованию биогенных аминов.

В присутствии окислителей дезаминирование не останавливается на стадии образования амина, протекает окисление аминогруппы до иминогруппы и последующий гидролиз с образованием альдегида.

Этерификация аминокислот спиртами катализируется газообразным хлороводородом. Образующиеся при этом аммониевые соли сложных эфиров аминокислот превращают в нейтральные соединения, действуя на них органическими основаниями, например, триэтиламином.

Наличие двух функциональных групп в молекуле аминокислоты обусловливает реакцию межмолекулярного ацилирования с образованием амидов. Образующаяся связь называется пептидной, а соединения – пептидами или полипептидами. (см. Белки).

Отношение аминокислот к нагреванию

Аминокислоты с различным взаимным расположением амино- и карбоксильных групп при нагревании ведут себя различно. α-Аминокислоты димеризуются и образуют циклические продукты дикетопиперазины. При этом протекает взаимное ацилирование аминогруппы одной молекулы аминокислоты карбоксильной группой другой молекулы.

Читайте так же:  Таблетки жиросжигатели в аптеках название и цены

γ -Аминокислоты при нагревании превращаются в лактамы – продукты внутримолекулярного ацилирования аминогруппы карбоксилом.

β-Аминокислоты отщепляют молекулу аммиака и дают α,β-непредельные кислоты.

Замыкание β-лактамного цикла происходит при взаимодействии β-аминокислот с дициклогексилкарбодиимдом (ДЦК).

Нингидринная реакция (реакция Руэманна)

При кратковременном нагревании α-аминокислот с нингидрином в воде наблюдается изменение окраски раствора с бесцветного на фиолетовый за счет образования нингидринного пигмента (пурпура Руэманна). Эта качественная реакция используется для визуальной идентификации a-аминокислот на тонкослойных и бумажных хроматограммах.

α-Аминокислоты образуют с катионами металлов внутрикомплексные соли. Например, глицин реагирует со свежеосажденным гидроксидом меди, давая синий раствор глицината меди.

Подобно ариламинам ароматические аминокислоты алкилируются, ацилируются и диазотируются по аминогруппе. Аналогично другим замещенным карбоновым кислотам, ароматические аминокислоты превращаются в сложные эфиры и амиды по карбоксильной группе. Обратим внимание на некоторые специфические свойства антраниловой кислоты, позволяющие использовать ее в органическом синтезе. Так, она является исходным соединением в одном из самых удобных методов генерации дегидробензола. Диазотирование антраниловой кислоты алкилнитритами дает цвиттер-ионную соль диазония, которая термически или фотохимически разлагается с образованием дегидробензола.

В промышленности из антраниловой кислоты синтезируют индиго – синий кубовый краситель.

Общие свойства и строение аминокислот. Классификация аминокислот. Аминокислотный состав белка

Аминокислоты – производные жирных или ароматических жирных кислот, которые содержат аминную или карбоксильную группировку, которые различаются только радикалами.

Общая формула: Свойства α-аминокислот: кристаллические вещества; t плавления около 200°C; хорошо растворяются в воде (хуже в спирте); не растворяются в хлорофилле и эфире.

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Аминокислотный состав белка:

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

COOH-CH2 аспарагиновая аминокислота

COOH-CH2-CH2 глутаминовая аминокислота

Цистин (два цистеина)

Видео (кликните для воспроизведения).

Циклические аминокислоты (фенилаланин, тирозин, триптофан)

Незаменимые аминокислоты – не способны синтезироваться в организме человека и животных (триптофан, фенилаланин, лизин, валин, треонин, лейцин, изолейцин, метионин)

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Как то на паре, один преподаватель сказал, когда лекция заканчивалась — это был конец пары: «Что-то тут концом пахнет». 8389 —

| 8014 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Химическая структура и физико-химические свойства аминокислот (стереохимия, амфотерность, реакционная способность). Классификация аминокислот.

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

Аминокисоты- универсальные природные соединения, аминопроизводные соответствующих карбоновых кислот. Природных известно более 300, но только 20 из них генетически кодируемые и составляют основу пептидов и белков.

Физико-химические свойства:

1. Хорошо растворимы в воде за некоторым исключением. С увеличением углеродной R-группы растворимость в воде снижается, в спирте увеличивается.

2. Стериохимия аминокислот.

Природные аминокислоты являютcя 2-аминокарбоновыми кислотами (или α-аминокислотами, в отличие от β-аминокислот, такиx, как β-аланин и тaypин). У α-aминoкиcлoт при атоме C-2 (Cα) имеются четыре различных зaмecтитeля: каpбокcильнaя группа, аминогруппа, вoдopoдный атом и бокoвaя цепь R. Таким образом, вcе α-аминокислоты, кpoмe глицина, имеют асимметрический (хиральный) α-углеродный атом и cущeствуют в виде двух энантиомеров (L- и D-aминoкиcлoт). Пpотeиногенныe аминoкиcлoты oтноcятcя к L-ряду. D-Аминoкиcлоты вcтpeчaютcя в бaктepиях, например в сocтaвe муреинов, и в пептидных антибиотиках. На плоскости хиральные центры принято изoбpaжaть о помощью прoeкциoнныx формул, прeдлoжeнных Фишеpoм.

Читайте так же:  Виды креатина какой лучше

3. Амфоте́рность (от др.-греч. — «двойственный», «обоюдный») — способность некоторых химических веществ и соединений проявлять в зависимости от условий как кислотные, так и осно́вные свойства.

Величина рН, при которой суммарный заряд аминокислоты равен 0, называется изоэлектрической точкой. Для моноаминомонокарбоновых аминокислот она лежит в интервале 5,5-6,3, диаминомоно-карбоновых – больше 7, для дикарбоновых меньше 7. ИЭТ зависит от строения R-группы.

4. Реакционная способность:

Все α-аминокислоты могут вступать в реакции

— декарбоксилирования (образование аминов)

— дезаминирование (бразование карб. кислот)

-образование пептидной связи

Классификация аминокислот:

1. По способности радикалов к взаимодействию с Н 2О:

[2]

— неполярные (гидрофобные) — плохо растворимые;

— полярные (гидрофильные) незаряженные — хорошо растворимые;

2. По биологическому и физиологическому значению:

— незаменимые — не могут синтезироваться организмом из других соединений и целиком поступают с пищей (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан);

— полузаменимые — образуются в недостаточном количестве в организме, поэтому частично поступают с пищей (аргинин, тирозин, гистидин);

— заменимые — синтезируются в организме (все остальные).

3. По функциональной принадлежности:

— алифатические монокарбоновые кислоты: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин;

— алифатические оксиаминокислоты: серин, треонин;

— серосодержащие: цистеин, метионин;

— диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин;

— моноаминодикарбоновые: глутаминовая кислота, глутамин;

— ароматические: фенилаланин, тирозин;

— гетероциклические: гистидин, триптофан;

4. По участию аминокислот в биосинтезе белка – протеиногенные и не протеиногенные

5.По оптической активности в плоскости поляризованного света : право, лево

6.По абсолютной конфигурации молекулы на L- и D- стериоизмеры.

7.В зависимости от положения аминогруппы по отношению к С2 (α-углеродный атом) на α- и β-аминокислоты.

32. Белки: уровни организации белковой молекулы, характеристика связей, стабилизирующих структуру белков. Денатурация белков. Ренатурация. Фолдинг белка. Шапероны.

Структурная организация белков

Полипептиды, состоящие более, чем из 50 аминокислотных остатков, относятся к белкам, или протеинам. Белки – это макромолекулы с молекулярной массой от нескольких тысяч до нескольких миллионов Da.

В структуре белковой молекулы выделяют 4 уровня его организации: первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка.

Размер белка может измеряться в числе аминокислотных остатков или в дальтонах(молекулярная масса), но из-за относительно большой величины молекулы масса белка выражается в производных единицах — килодальтонах (кДа).

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминоваякислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппа лизина и амидиновый остаток CNH(NH2) аргинина, в несколько меньшей степени — имидазольный остаток гистидина). Каждый белок характеризуется изоэлектрической точкой (pI) — кислотностью среды (pH), при которой суммарный электрический заряд молекул данного белка равен нулю и, соответственно, они не перемещаются в электрическом поле (например, при электрофорезе). В изоэлектрической точке гидратация и растворимость белка минимальны.

Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями.

· α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм [25] (на одинаминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Хотя α-спираль может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и тоже нарушают α-спирали;

· β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,34 нм на аминокислотный остаток [26] ) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин;

Читайте так же:  Жиросжигатели для похудения рецепт

Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

· ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);

· ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;

· гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула сворачивается так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

Приобретение пространственной структуры (сворачивание) белка – называется фолдинг. Фолдинг – это ферментативный процесс, протекающий сразу же после синтеза полипептида на рибосомах. В фолдинге принимают участие ферменты:

· аминопептидаза – катализирует отщепление N-концевой аминокислоты Мет;

· сигнальная пептидаза – катализирует отщепление сигнального пептида на N-конце;

· пептидил-пролил-цис/транс-изомераза – катализирует поворот цепи в точке включения Про на 180 о ;

· протеиндисульфид-изомераза – катализирует изомеризацию дисульфидных связей.

Помимо ферментов в фолдинге участвуют некаталитические белки, относящиеся к hsp-белкам (белкам теплового шока) – шапероны и шаперонины. Шапероны – это небольшие молекулы, состоящие из 1-2 полипептидных цепей, а шаперонины – крупные олигомерные структуры. Они помогают правильной сборке полипептидных структур; ингибируют образование неправильных связей при сворачивании цепи; препятствуют агрегации еще не сформировавшихся белков; переносят сформированные белки в различные компартменты клеток. Однако, шапероны и шаперонины не входят в состав образующихся белков и не участвуют в их функционировании.

Четвертичная структура белка – это ассоциированные между собой 2 и более субъединиц (протомеров) – полипептидных цепей, имеющих третичную структуру. Белки, имеющие четвертичную структуру – это олигомерные белки. Они делятся на:

· гомомерные – состоящие из одинаковых субъединиц (например, лактатдегидрогеназа 1 и 5 – 4 субъединицы, каталаза – 4 субъединицы);

· гетеромерные – состоящие из различных субъединиц (например, РНК-полимеразы – 5 различных субъединиц, протеинкиназа – 2 разные субъединицы, лактатдегидрогеназа 2,3 и 4 – 2 разные субъединицы).

[1]

Образование субъединичных белков происходит при помощи водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий. Например, гемоглобин состоит из 4-х субъединиц двух видов полипептидных цепей: двух α- и двух β-цепей. Необходимо отличать крупные гетеромерные белки, состоящие из субъединиц, обладающих различными активностями (например, аденилатциклаза: рецепторная субъединица, сопрягающая субъединица, каталитическая субъединица) и мультиферментные комплексы

(например, пируватдегидрогеназный комплекс, комплекс синтетазы жирных кислот), образованные несколькими отдельными белками, обладающими различными функциями и способными функционировать отдельно друг от друга.

Аминокислоты их состав и химические свойства

Аминокислотами называют гетерофункциональные соединения, содержащие одновременно аминогруппу и карбоксильную группы в составе одной молекулы. Классифицируют аминокислоты, основываясь на типе углеводородного радикала, на ароматические и алифатические, последние, в свою очередь, подразделяются на α-, β-, γ-, δ- и ω-аминокислоты, химические свойства которых ощутимо различаются.

Представители алифатических аминокислот

Наибольшее значение в химии имеют α-аминокислоты, в основном потому, что они являются мономерами белков – их можно назвать основой жизни. В состав важнейших α-аминокислот входят не только алифатические, но и ароматические и гетероароматические радикалы. Номенклатура аминокислот подразумевает использование названия соответствующей карбоновой кислоты в качестве основы, положение заместителей обозначают цифрами, начиная от карбонильного углерода (IUPAC), либо буквами греческого алфавита, начиная от соседнего атома углерода (рациональная). Широко используются и тривиальные названия. Тривиальные названия обычно связаны с источниками выделения аминокислот. Например, серин выделен из шелка (serieus (лат.) – шелковистый), тирозин – из сыра (tyros (греч.) – сыр). Для удобства написания полипептидных молекул используют сокращенные обозначения аминокислотных остатков.

Общее число встречающихся в природе α-аминокислот достигает 180, из них 20 постоянно присутствуют во всех белковых молекулах. Растения и некоторые микроорганизмы синтезируют все необходимые им аминокислоты. В животном организме некоторые аминокислоты синтезируются, некоторые – нет и должны поступать извне. Такие аминокислоты называют незаменимыми. К незаменимым относятся – валин, лизин, фенилалалнин, лейцин, треонин, триптофан, изолейцин, метионин.

Важнейшие α-аминокислоты

Сокращенное обозначение аминокислотного остатка

Аминокислоты, их строение и химические свойства. Биологическая роль аминокислотп.

Аминокислоты – азотосодержащие органические соединения, содержащие аминогруппы –NH2 и карбоксильные группы –COOH.

Читайте так же:  Топ протеинов для набора массы

Для синтеза белков представляют интерес αаминокислоты у которых аминогруппа находится у второго атома углерода.

Для аминокислот характерны реакции с участием двух функциональных групп.

1) Как основание реагируют с кислотами:

HOOC–CH2–NH2 + HCl

HOOC–CH2–N + H3Cl (или HOOCCH2NH2∙HCl)

основание кислота соль

2) Как кислота, реагирует со щелочами:

NH2–CH2–C–OH + OHNa

NH2CH2C–ONa + H2O

кислота O соль O

3) При одинаковом количестве NH2 и COOH групп раствор аминокислоты нейтрален, при неравенстве имеет кислый или основной характер.

В водном растворе может образовываться биполярный ион:

4) Взаимодействие аминокислот друг с другом:

H2N–CH2COOH + H2NCH–COOH

H2NCH2–C–N–CH–COOH + H2O

Эта реакция поликонденсации (с отщеплением H2O) составляет содержание процесса синтеза белковой молекулы. Звенья, образующие молекулы белка, соединены между собой пептидными связями. Из 20 аминокислот, соединённых между собой, состоят все белковые вещества. Часть из этих аминокислот организм человека способен выработать, другую часть (незаменимые аминокислоты) он получает, используя в пищу белковые вещества (мясо, бобовые и др.)

1) Добавки к пище;

2) Лекарственные средства (глицин);

3) Производство полиамидных материалов (капрон, нейлон);

Билет №4 (1)

Классификация химических реакций.

Химические реакции – это химические явления, сопровождающиеся образованием новых веществ.

1. По числу и составу исходных и образующихся веществ:

Аминокислоты их состав и химические свойства

Среди азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией. Особенно важными из них являются аминокислоты.

В клетках и тканях живых организмов встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 ( α-аминокислоты ) из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды и белки всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами). Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в последовательности нуклеотидов соответствующих генов. Остальные аминокислоты встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов. Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты; животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей. Аминокислоты участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.; некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче нервных импульсов.

Аминокислоты

— органические амфотерные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH 2 .

Аминокислоты

[3]

можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой.

1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.

2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.

3. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.

Примером ароматической аминокислоты может служить пара -аминобензойная кислота:

Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан – незаменимая α- аминокислота

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.

Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

Для α-аминокислот R-CH(NH2)COOH

Видео (кликните для воспроизведения).

, которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия.

Источники


  1. Хаббард Дианетика: современная наука душевного здоровья / Хаббард, Л. Рон. — М.: Воскресенье, 1993. — 576 c.

  2. Калюжный, И. Т. Гемохроматоз: гиперпигментация кожи, пигментный цирроз печени, «бронзовый» диабет / И.Т. Калюжный, Л.И. Калюжная. — М.: ЭЛБИ-СПб, 2003. — 338 c.

  3. Кириллов, А.И. Квант-силовая физика. Гипотеза / А.И. Кириллов. — М.: Ивановский государственный университет, 2006. — 706 c.
Аминокислоты их состав и химические свойства
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here