Аминокислоты их состав и свойства

Важная и проверенная информация на тему: "аминокислоты их состав и свойства" от профессионалов для спортсменов и новичков.

1. Понятие об аминокислотах, классификация аминокислот

Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, содержащие две функциональные группы: аминогруппу ─NH2 и карбоксильную группу ─ COOH, связанные с углеводородным радикалом.

Общая формула аминокислот:

(H2N)m─ R─ (COOH)n, где m и n – чаще всего равны 1 или 2

1. По числу функциональных групп

— моноаминомонокарбоновые m=1, n=1

— диаминомонокарбоновые m=2, n=1

— моноаминодикарбоновые m=1, n =2

2. По положению аминогруппы

СН3─СН2─СН─СООН α-аминомасляная (2-аминобутановая) кислота

СН3─СН ─СН2─СООН β-аминомасляная (3-аминобутановая) кислота

NH2─СН2─СН2 ─СН2─СООН γ-аминомасляная кислота (4-аминобутановая) кислота

3. аминокислоты организма Остатки около 20 различных α-аминокислот входят в состав белков

заменимые (синтезируемые в организме человека)

глицин (аминоуксусная кислота)

аланин (α-аминопропионовая кислота, 2-аминопропановая кислота)

серин (α-амино-β-гидроксипропионовая кислота, 2-амино-3-гидроксипропановая кислота)

цистеин (α-амино-β-меркаптопропионовая кислота, 2-амино-3-меркаптопропановая кислота)

аспарагиновая кислота (аминоянтарная кислота, аминобутандиовая кислота)

незаменимые (не синтезируются в организме человека, поступают с пищей)

фенилаланин (α-амино-β-фенилпропионовая кислота, 2-амино-3-фенилпропановая кислота)

Лизин (α, ε- диаминокапроновая кислота, 2,6-диаминогексановая кислота)

2. Физические и химические свойства аминокислот. Способы их получения

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде, температура плавления 230-300 0 , многие аминокислоты имеют сладкий вкус

Химические свойства аминокислот

1. Аминогруппа ─NH2 определяет основные свойства аминокислот, т.к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия неподеленной электронной пары у атома азота.

2. Карбоксильная группа ─ COOH определяет кислотные свойства.

Следовательно, аминокислоты — это амфотерные соединения.

3. Кроме того, аминогруппа в аминокислоте вступает во взаимодействие с входящей в её состав карбоксильной группой, образуя внутреннюю соль:

[1]

H2N─CH─COOH ↔ H3N + ─СН─СОО — (биполярный ион, цвиттер-ион)

Водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот нейтральны, рН=7; водные растворы монодиаминокарбоновых кислот имеют рН 7.

4. Взаимодействие аминокислот друг с другом — образование пептидов

Любой дипептид имеет свободные амино- и карбоксильную группу и поэтому может взаимодействовать с ещё одной молекулой аминокислоты, образуя трипептид и т.д.

Общая формула пептидов:

Пептиды, содержащие до 10 аминокислотных остатков, называются олигопептиды; полипептиды содержат боле десяти аминокислотных остатков.

Реакция образования пептидов относится к реакциям поликонденсации.

Поликонденсация – реакция образования высокомолекулярных соединений, сопровождающаяся выделением побочных низкомолекулярных продуктов (H2O NH3 и др.)

1. через галогенпроизводные карбоновых кислот

Свойства аминокислот

Cвойства аминокислот можно разделить на две группы: химические и физические.

Химические свойства аминокислот

В зависимости от соединений, аминокислоты могут проявлять различные свойства.

Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли и с кислотами, и со щелочами.

Как карбоновые кислоты аминокислоты образуют функциональные производные: соли, сложные эфиры, амиды.

Взаимодействие и свойства аминокислот с основаниями:
Образуются соли:

[2]

NH2-CH2-COOH + NaOH

NH2-CH2-COONa + H2O

Натриевая соль + 2-аминоуксусной кислоты

Натриевая соль аминоуксусной кислоты (глицина) + вода

Взаимодействие со спиртами:

Аминокислоты могут реагировать со спиртами при наличии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир. Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.

NH2-CH2-COOH + CH3OH

NH2-CH2-COOCH3 + H2O.

Метиловый эфир / 2-аминоуксусной кислоты /

Взаимодействие с аммиаком:

Образуются амиды:

Взаимодействие аминокислот с сильными кислотами:

Получаем соли:

Таковы основные химические свойства аминокислот.

Физические свойства аминокислот

Перечислим физические свойства аминокислот:

  • Бесцветные
  • Имеют кристаллическую форму
  • Большинство аминокислот со сладким привкусом, но в зависимости от радикала (R) могут быть горькими или безвкусными
  • Хорошо растворяются в воде, но плохо растворяются во многих органических растворителях
  • Аминокислоты имеют свойство оптической активности
  • Плавятся с разложением при температуре выше 200°C
  • Нелетучие
  • Водные растворы аминокислот в кислой и щелочной среде проводят электрический ток

Редактировать этот урок и/или добавить задание и получать деньги постоянно* Добавить свой урок и/или задания и получать деньги постоянно

Добавить новость и получить деньги

Добавить анкету репетитора и получать бесплатно заявки на обучение от учеников

user->isGuest) »]) . ‘ или ‘ . Html::a(‘зарегистрируйтесь’, [‘/user/registration/register’], [‘class’ => »]) . ‘ , чтобы получать деньги $$$ за каждый набранный балл!’); > else user->identity->profile->first_name) || !empty(Yii::$app->user->identity->profile->surname))user->identity->profile->first_name . ‘ ‘ . Yii::$app->user->identity->profile->surname; > else echo ‘Получайте деньги за каждый набранный балл!’; > ?>—>

При правильном ответе Вы получите 2 балла

Отметьте верные свойства аминокислот

Выберите те ответы, которые считаете верными.

Добавление комментариев доступно только зарегистрированным пользователям

Lorem iorLorem ipsum dolor sit amet, sed do eiusmod tempbore et dolore maLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempborgna aliquoLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempbore et dLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempborlore m mollit anim id est laborum.

28.01.17 / 22:14, Иван Иванович Ответить +5

Lorem ipsum dolor sit amet, consectetu sed do eiusmod qui officia deserunt mollit anim id est laborum.

[3]

28.01.17 / 22:14, Иван ИвановичОтветить -2

Lorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing sed do eiusmod tempboLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod temLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempborpborrum.

Читайте так же:  Л карнитин польза для здоровья

28.01.17 / 22:14, Иван Иванович Ответить +5

Аминокислоты — номенклатура, получение, химические свойства. Белки

Строение аминокислот

Аминокислоты — гетерофункциональные соеди­нения, которые обязательно содержат две функцио­нальные группы: аминогруппу — NH2 и карбоксиль­ную группу —СООН, связанные с углеводородным радикалом.Общую формулу простей­ших аминокислот можно за­писать так:

Так как аминокислоты со­держат две различные функ­циональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличают­ся от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.

Свойства аминокислот

Аминогруппа — NH2 определяет основные свой­ства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа —СООН (карбоксильная группа) опреде­ляет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты — это амфотерные орга­нические соединения. Со щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами- как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте всту­пает во взаимодействие с входящей в ее состав кар­боксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:

Так как аминокислоты в водных растворах ве­дут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концен­трацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разло­жением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависи­мости от радикала R— они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтети­ческие. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно полови­на из этих аминокислот относятся к незамени­мым, т. к. они не синтезируются в организме че­ловека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, ли­зин, треонин, цистеин, мети­онин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пи­щей. Если их количество в пище будет недостаточ­ным, нормальное развитие и функционирование орга­низма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии син­тезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин. Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденса­цию с выделением воды и образованием амидной группировки —NH—СО—, например:

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полимамидов.

К ним, кроме названного выше синтетического волок­на капрона, относят, напри­мер, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических во­локон пригодны аминокис­лоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды альфа-аминокислот называются пепти­дами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипепти­ды. В таких соединениях группы —NH—СО— на­зывают пептидными.

Изомерия и номенклатура аминокислот

Изомерия аминокислот определяется различ­ным строением углеродной цепи и положением аминогруппы, например:

Широко распространены также названия ами­нокислот, в которых положение аминогруппы обо­значается буквами греческого алфавита: α, β, у и т. д. Так, 2-аминобутановую кислоту можно на­звать также α-аминокислотой:

Способы получения аминокислот

В биосинтезе белка в живых организмах уча­ствуют 20 аминокислот.

Билет №16. Аминокислоты, их состав и химические свойства: взаимодействие с соляной кислотой, щелочами, друг с другом

Аминокислоты, их состав и химические свойства: взаимодействие с соляной кислотой, щелочами, друг с другом. Биологическая роль аминокислот и их применение.

Аминокислоты — это органические бифункциональные соединения, в состав которых входят карбоксильная группа -СООН и аминогруппа -NН2. В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β-, γ-аминокислоты:

β α β α


α-аминопропионовая β-аминопропионовая
кислота кислота

Греческая буква при атоме углерода обозначает его удаленность от карбоксильной группы. Здесь будут рассматриваться только α-аминокислоты, поскольку другие аминокислоты в природе не встречаются.

Простейшая аминокислота — глицин (аминоуксусная кислота). Остальные природные аминокислоты можно разделить на следующие основные группы:

α-Аминокислоты общей формулы

Получение. Основной способ получения аминокислот — замещение атома галогена на аминогруппу в галогензамещенных кислотах. Этот способ аналогичен получению аминов из алкилгалогенидов и аммиака. Выделяющийся при замещении галогеноводород связывают избытком аммиака:

Аминокислоты — это органические амфотерные соединения. Они содержат в составе молекулы две функциональные группы противоположного характера: аминогруппу с основными свойствами и карбоксильную группу с кислотными свойствами. Аминокислоты реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

При растворении аминокислот в воде карбоксильная группа отщепляет ион водорода, который может присоединиться к аминогруппе. При этом образуется внутренняя соль, молекула которой представляет собой биполярный ион:

H2N-CH2—СООН

+ Н3N-СН2—СОO — .

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную или кислую среду в зависимости от количества функциональных групп. Так, глутаминовая кислота образует кислый раствор (две группы -СООН, одна -NH2), лизин — щелочной (одна группа -СООН, две -NH2).

Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир (точнее, в хлороводородную соль эфира):

H2N-CH(R)-COOH + R’OH

H2N-CH(R)-COOR’ + Н2О.

Важнейшее свойство аминокислот — их способность к конденсации с образованием пептидов.

Качественные реакции.

1) Все аминокислоты окисляются нингидрином

с образованием продуктов, окрашенных в синефиолетовый цвет.

2) При нагревании ароматических аминокислот с концентрированной азотной кислотой происходит нитрование бензольного кольца и образуются соединения, окрашенные в желтый цвет. Эта реакция называется ксантопротеиновой (от греч. ксантос — желтый).

Общая характеристика металлов А-подгруппы третьей группы, строение их атомов. Алюминий, природные соединения алюминия, его химические свойства. Применение алюминия и его сплавов в современной технике.

Атомы элементов данной группы содержат во внешнем слое максимально по три электрона. Поэтому тенденция к дальнейшему присоединению электронов (с пополнением внешнего слоя до октета) не может быть для них характерна. Напротив, металлическиесвойства бора и его аналогов должны быть выражены сильнее, чем у соответствующих элементов четвёртой группы.

Природный алюминий состоит из одного нуклида 27Al. Конфигурация внешнего электронного слоя 3s2p1. Практически во всех соединениях степень окисления алюминия +3 (валентность III).

Радиус нейтрального атома алюминия 0,143 нм, радиус иона Al3+ 0,057 нм. Энергии последовательной ионизации нейтрального атома алюминия равны, соответственно, 5,984, 18,828, 28,44 и 120 эВ. По шкале Полинга электроотрицательность алюминия 1,5.

Простое вещество алюминий — мягкий легкий серебристо-белый металл.

Свойства: алюминий — типичный металл, кристаллическая решетка кубическая гранецентрированная, параметр а = 0,40403 нм. Температура плавления чистого металла 660°C, температура кипения около 2450°C, плотность 2,6989 г/см3. Температурный коэффициент линейного расширения алюминия около 2,5·10–5 К–1. Стандартный электродный потенциал Al3+/Al — 1,663В.

Химически алюминий — довольно активный металл. На воздухе его поверхность мгновенно покрывается плотной пленкой оксида Al2О3, которая препятствует дальнейшему доступу кислорода (O) к металлу и приводит к прекращению реакции, что обусловливает высокие антикоррозионные свойства алюминия. Защитная поверхностная пленка на алюминии образуется также, если его поместить в концентрированную азотную кислоту.

С остальными кислотами алюминий активно реагирует:

6НСl + 2Al = 2AlCl3 + 3H2,

3Н2SO4 + 2Al = Al2(SO4)3 + 3H2.

Алюминий реагирует с растворами щелочей. Сначала растворяется защитная оксидная пленка:

Al2О3 + 2NaOH + 3H2O = 2Na[Al(OH)4].

Затем протекают реакции:

2Al + 6H2O = 2Al(OH)3 + 3H2,

NaOH + Al(OH)3 = Na[Al(OH)4],

2Al + 6H2O + 2NaOH = Na[Al(OH)4] + 3Н2,

и в результате образуются алюминаты: Na[Al(OH)4] — алюминат натрия (Na) (тетрагидроксоалюминат натрия), К[Al(OH)4] — алюминат калия (K) (терагидроксоалюминат калия) или др. Так как для атома алюминия в этих соединениях характерно координационное число 6, а не 4, то действительные формулы указанных тетрагидроксосоединений следующие:

Na[Al(OH)4(Н2О)2] и К[Al(OH)4(Н2О)2].

При нагревании алюминий реагирует с галогенами:

2Al + 3Cl2 = 2AlCl3,

Читайте также:
  1. БИЛЕТ -1
  2. Билет 1
  3. Билет 1
  4. Билет 1
  5. БИЛЕТ 1
  6. Билет 1
  7. Билет 1
  8. Билет 1
  9. Билет 1
  10. Билет 1
Видео (кликните для воспроизведения).

2Al + 3 Br2 = 2AlBr3.

Интересно, что реакция между порошками алюминия и иода (I) начинается при комнатной температуре, если в исходную смесь добавить несколько капель воды, которая в данном случае играет роль катализатора:

2Al + 3I2 = 2AlI3.

Взаимодействие алюминия с серой (S) при нагревании приводит к образованию сульфида алюминия:

который легко разлагается водой:

Al2S3 + 6Н2О = 2Al(ОН)3 + 3Н2S.

В виде порошка алюминий можно сжечь на воздухе, причем образуется белый тугоплавкий порошок оксида алюминия Al2О3.

Высокая прочность связи в Al2О3 обусловливает большую теплоту его образования из простых веществ и способность алюминия восстанавливать многие металлы из их оксидов, например:

3Fe3O4 + 8Al = 4Al2O3 + 9Fe и даже 3СаО + 2Al = Al2О3 + 3Са.

Такой способ получения металлов называют алюминотермией.

Амфотерному оксиду Al2О3 соответствует амфотерный гидроксид — аморфное полимерное соединение, не имеющее постоянного состава. Состав гидроксида алюминия может быть передан формулой xAl2O3·yH2O, при изучении химии в школе формулу гидроксида алюминия чаще всего указывают как Аl(OH)3.

В лаборатории гидроксид алюминия можно получить в виде студенистого осадка обменными реакциями:

Al2(SO4)3 + 6NaOH = 2Al(OH)3 + 3Na2SO4,

или за счет добавления соды к раствору соли алюминия:

2AlCl3 + 3Na2CO3 + 3H2O = 2Al(OH)3 + 6NaCl + 3CO2,

а также добавлением раствора аммиака к раствору соли алюминия:

AlCl3 + 3NH3·H2O = Al(OH)3 + 3H2O + 3NH4Cl

Применение: по масштабам применения алюминий и его сплавы занимают второе место после железа (Fe) и его сплавов. Широкое применение алюминия в различных областях техники и быта связано с совокупностью его физических, механических и химических свойств: малой плотностью, коррозионной стойкостью в атмосферном воздухе, высокой тепло- и электропроводностью, пластичностью и сравнительно высокой прочностью. Алюминий легко обрабатывается различными способами — ковкой, штамповкой, прокаткой и др. Чистый алюминий применяют для изготовления проволоки (электропроводность алюминия составляет 65,5% от электропроводности меди, но алюминий более чем в три раза легче меди, поэтому алюминий часто заменяет медь в электротехнике) и фольги, используемой как упаковочный материал. Основная же часть выплавляемого алюминия расходуется на получение различных сплавов. Сплавы алюминия отличаются малой плотностью, повышенной (по сравнению с чистым алюминием) коррозионной стойкостью и высокими технологическими свойствами: высокой тепло- и электропроводностью, жаропрочностью, прочностью и пластичностью. На поверхности сплавов алюминия легко наносятся защитные и декоративные покрытия.

Разнообразие свойств алюминиевых сплавов обусловлено введением в алюминий различных добавок, образующих с ним твердые растворы или интерметаллические соединения. Основную массу алюминия используют для получения легких сплавов — дуралюмина (94% — алюминий, 4%медь (Cu), по 0,5% магний (Mg), марганец (Mn), железо (Fe) и кремний (Si)), силумина (85-90% — алюминий, 10-14% кремний (Si), 0,1% натрий (Na)) и др. В металлургии алюминий используется не только как основа для сплавов, но и как одна из широко применяемых легирующих добавок в сплавах на основе меди (Cu), магния (Mg), железа (Fe), никеля (Ni) и др.

Сплавы алюминия находят широкое применение в быту, в строительстве и архитектуре, в автомобилестроении, в судостроении, авиационной и космической технике. В частности, из алюминиевого сплава был изготовлен первый искусственный спутник Земли. Сплав алюминия и циркония (Zr) — циркалой — широко применяют в ядерном реакторостроении. Алюминий применяют в производстве взрывчатых веществ.

Особо следует отметить окрашенные пленки из оксида алюминия на поверхности металлического алюминия, получаемые электрохимическим путем. Покрытый такими пленками металлический алюминий называют анодированным алюминием. Из анодированного алюминия, по внешнему виду напоминающему золото (Au), изготовляют различную бижутерию.

При обращении с алюминием в быту нужно иметь в виду, что нагревать и хранить в алюминиевой посуде можно только нейтральные (по кислотности) жидкости (например, кипятить воду). Если, например, в алюминиевой посуде варить кислые щи, то алюминий переходит в пищу и она приобретает неприятный «металлический» привкус. Поскольку в быту оксидную пленку очень легко повредить, то использование алюминиевой посуды все-таки нежелательно.

Биологоческая роль: в организм человека алюминий ежедневно поступает с пищей (около 2-3 мг), но его биологическая роль не установлена. В среднем в организме человека (70 кг) в костях, мышцах содержится около 60 мг алюминия.

Дата добавления: 2015-04-21 ; просмотров: 38 ; Нарушение авторских прав

2 Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение и свойства. Биологическая

роль аминокислот. Пептиды.

Белки — полимерные молекулы, в которых мономерами служат аминокислоты. В белках человека встречают только 20-АК.

А. Строение и свойства аминокислот

1. Общие структурные особенности аминокислот, входящих в состав белков

Общая структурная особенность АК — наличие амино- и карбоксильной групп, соединённых с одним и тем же углеродным атомом. R — радикал аминокислот — в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), но может иметь и более сложное строение.

В водных растворах при нейтральном значении рН — АК существуют в виде биполярных ионов.

В отличие от 19 остальных — АК, пролин — Иминокислота, радикал которой связан как с углеродным атомом, так и с аминогруппой, в результате чего молекула приобретает циклическую структуру.

19 из 20 АК содержат в α-положении асимметричный атом углерода, с которым связаны 4 разные замещающие группы. В результате эти АК в природе могут находиться в двух разных изомерных формах — L и D. Исключение составляет глицин, который не имеет асимметричного α-углеродного атома, так как его радикал представлен только атомом водорода. В составе белков присутствуют только L-изомеры аминокислот.

Чистые L- или D-стереоизомеры могут за длительный срок самопроизвольно и неферментатив-но превращаться в эквимолярную смесь L- и D-изомеров. Этот процесс называют рацемизацией. Рацемизация каждой L-аминокислоты при данной температуре идёт с определённой скоростью. Это обстоятельство можно использовать для установления возраста людей и животных. Так, в твёрдой эмали зубов имеется белок дентин, в котором L-аспартат переходит в D-изомер при температуре тела человека со скоростью 0,01% в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L-изомер, поэтому по содержанию D-аспартата можно рассчитать возраст обследуемого.

Все 20 АК в организме человека различаются по строению, размерам и физико-химическим свойствам радикалов, присоединённых к α-углеродному атому.

2. Классификация аминокислот по химическому строению радикалов

По химическому строению АК можно разделить на алифатические, ароматические и гетероциклические.

В составе алифатических радикалов могут находиться функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная (-СООН), амино (-NH2), тиольная (-SH), амидная (-CO-NH2), гидроксильная (-ОН) и гуанидиновая

группы.

Названия аминокислот можно построить по заместительной номенклатуре, но обычно используют тривиальные названия.

3. Классификация аминокислот по растворимости их радикалов в воде

АК с неполярными R: радикалы, имеющие алифатические углеводородные цепи (радикалы ала, вал, лей, изо, про и мет) и ароматические кольца (радикалы фен и три).

АК с полярными незаряженными R: эти радикалы лучше, чем гидрофобные радикалы, растворяются в воде, т.к. в их состав входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой. К ним относят сер, тре и тир, имеющие гидроксильные группы, асн и глн, содержащие амидные группы, и цис с его тиольной группой.

Цистеин и тирозин содержат соответственно тиольную и гидроксильную группы, способные к диссоциации с образованием Н + , но при рН около 7,0, поддерживаемого в клетках, эти группы практически не диссоциируют.

АК с полярными отрицательно заряженными R: относят асн и глн аминокислоты, имеющие в радикале дополнительную карбоксильную группу, при рН около 7,0 диссоциирующую с образованием СОО — и Н + . Следовательно, радикалы данных аминокислот — анионы. Ионизированные формы глутаминовой и аспарагиновой кислот называют соответственно глутаматом и аспартатом.

АК с полярными положительно заряженными R:

α-Аминокислоты могут ковалентно связываться друг с другом с помощью пептидных связей. Пептидная связь образуется между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой, т.е. является амидной связью. При этом происходит отщепление молекулы воды.

1. Строение пептида. Количество аминокислот в составе пептидов может сильно варьировать. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды. Часто в названии таких молекул указывают количество входящих в состав олигопептида аминокислот: трипептид, пентапептид, окгапептид и т.д.

Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды», а полипептиды, состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Однако эти названия условны, так как термин «белок» часто употребляют для обозначения полипептида, содержащего менее 50 аминокислотных остатков. Например, гормон глюкагон, состоящий из 29 аминокислот, называют белковым гормоном.

Мономеры аминокислот, входящих в состав белков, называют «аминокислотные остатки». Аминокислотный остаток, имеющий свободную аминогруппу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную α-карбоксильную группу — С-концевым и пишется справа. Пептиды пишутся и читаются с N-конца. Цепь повторяющихся атомов в полипептидной цепи -NH-CH-CO-носит название «пептидный остов».

При названии полипептида к сокращённому названию аминокислотных остатков добавляют суффикс -ил, за исключением С-концевой аминокислоты. Например, тетрапептид Сер-Гли-Про-Ала читается как серилглицилпролилаланин.

Пептидная связь, образуемая иминогруппой пролина, отличается от других пептидных связей, так как атом азота пептидной группы связан не с водородом, а с радикалом.

Пептиды различаются по аминокислотному составу, количеству и порядку соединения аминокислот

3 Первичная структура белков. Пептидная связь, ее характеристика (прочность, кратность, компланарность, цис- ,транс- изомерия). Значение первичной структуры для нормального функционирования белков (на примере гемоглобина S).

Первичная структура — понятие, обозначающее последовательность амино­кислотных остатков в белке Пептидная связь — основной вид связи, опреде­ляющий первичную структуру Возможно и присутствие дисульфидных связей между двумя остатками цистеина в одной полипептидной цепи с образованием цистина Такая же связь (дисульфидный мостик) может возникать и между остатка­ми цистеина, принадлежащими разным полипептидным цепям в белковой молекуле, сополимерном образовании.

Аминокислотные остатки в пептидной цепи белков чередуются не случайным образом, а расположены в определённом порядке. Линейную последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называют «первичная структура белка».

Первичная структура каждого индивидуального белка закодирована в участке ДНК, называемом геном. В процессе синтеза белка информация, находящаяся в гене, сначала переписывается на мРНК, а затем, используя мРНК в качестве матрицы, на рибосоме происходит сборка первичной структуры белка.

Каждый из 50 000 индивидуальных белков организма человека имеет уникальную для данного белка первичную структуру. Все молекулы данного индивидуального белка имеют одинаковое чередование аминокислотных остатков в белке, что в первую очередь отличает данный индивидуальный белок от любого другого

Аминокислоты

Характеристики и физические свойства аминокислот

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, характеризующиеся высокими температурами плавления и разлагающиеся при нагревании. Они хорошо растворяются в воде. Данные свойства объясняются возможностью существование аминокислот в виде внутренних солей (рис. 1).

Рис. 1. Внутренняя соль аминоуксусной кислоты.

Получение аминокислот

Исходными соединениями для получения аминокислот часто служат карбоновые кислоты, в молекулу которых вводится аминогруппа. Например, получение их из галогензамещенных кислот

Кроме этого исходным сырьем для получения аминокислот могут служить альдегиды (1), непредельные кислоты (2) и нитросоединения (3):

Химические свойства аминокислот

Аминокислота как гетерофункциональные соединения вступают в большинство реакций, характерных для карбоновых кислот и аминов. Наличие в молекулах аминокислот двух различных функциональных групп приводит к появлению ряда специфических свойств.

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

Применение аминокислот

Аминокислоты, необходимые для построения организма, как человек, так и животные получают из белков пищи.

γ-Аминомасляная кислота используется в медицине (аминалон / гаммалон) при психических заболеваниях; на её основе создан целый ряд ноотропных препаратов, т.е. оказывающих влияние на процессы мышления.

ε-Аминокапроновая кислота также используется в медицине (кровоостанавливающее средство), а кроме того представляет собой крупнотоннажный промышленный продукт, использующийся для получения синтетического полиамидного волокна – капрона.

Антраниловая кислота используется для синтеза красителей, например синего индиго, а также участвует в биосинтезе гетероциклических соединений.

Примеры решения задач

Задание Напишите уравнения реакций аланина с: а) гидроксидом натрия; б) гидроксидом аммония; в) соляной кислотой. За счет каких групп внутренняя соль проявляет кислотные и основные свойства?
Ответ Аминокислоты часто изображают как соединения, содержащие аминогруппу и карбоксильную группу, однако с такой структурой не согласуются некоторые их физические и химические свойства. Строение аминокислот соответствует биполярному иону:

Запишем формулу аланина как внутренней соли:

Исходя из этой структурной формулы, напишем уравнения реакций:

Внутренняя соль аминокислоты реагирует с основаниями как кислота, с кислотами – как основание. Кислотная группа – N + H3, основная – COO — .

Задание При действии на раствор 9,63 г неизвестной моноаминокарбоновой кислоты избытком азотистой кислоты было получено 2,01 л азота при 748 мм. рт. ст. и 20 o С. Определите молекулярную формулу этого соединения. Может ли эта кислоты быть одной из природных аминокислот? Если да, то какая это кислота? В состав молекулы этой кислоты не входит бензольное кольцо.
Решение Напишем уравнение реакции:

Найдем количество вещества азота при н.у., применяя уравнение Клапейрона-Менделеева. Для этого температуру и давление выражаем в единицах СИ:

T = 273 + 20 = 293 K;

P = 101,325 × 748 / 760 = 99,7 кПа;

n(N2) = 99,7 × 2,01 / 8,31 × 293 = 0,082 моль.

По уравнению реакции находим количество вещества аминокислоты и её молярную массу.

Определим аминокислоту. Составим уравнение и найдем x:

14x + 16 + 45 = 117;

Из природных кислот такому составу может отвечать валин.

Аминокислоты. Строение, изомерия, номенклатура, свойства

Аминокислоты

Читайте так же:  Л карнитин при силовых тренировках

-органические бифункциональные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы –СООН и аминогруппы NH2

Строение:-

этозамещенные карбоновые кислоты ,в молекулах которых один или несколько атомов водорода углеводородного радикала заменены аминогруппами

Классификация

: Аминокислоты классифицируют по двум структурным признакам.

1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на a-, b-, g-, d-, e- и т. д.

2. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные) и ароматические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду. Примером ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная кислота:

Номенклатура:

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе.

Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита. Пример:

1. Изомерия углеродного скелета

2. Изомерия положения функциональных групп

3. Оптическая изомерия

Все a-аминокислоты, кроме глицина H2N-CH2-COOH, содержат асимметрический атом углерода (a-атом) и могут существовать в видеоптических изомеров (зеркальных антиподов).

Оптическая изомерия природных a -аминокислот играет важную роль в процессах биосинтеза белка.

Физические свойства

Аминокислоты – твердые кристаллические вещества с высокой т.пл., при плавлении разлагаются. Хорошо растворимы в воде, водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

Химические св-ва

1.Аминокислоты реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

Н2N-СН2-СООН + HCl→ Сl[Н3N-СН2-СООН],

Н2N-СН2-СООН + NaOH → H2N-CH2-COONa + Н2О.

Белки.Классификация, строение, качественные реакции, биологическое значение.

Белки

-это высокомолекулярные органические вещества, построенные из аминокислот и других соединений; играют фундаментальную роль в структуре и жизнедеятельности живых организмов.

Читайте так же:  Лучший протеин для набора мышечной

Классификация: Простые(ПРОТЕИНЫ) Сложные(СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ или ПРОТЕИДЫ)

Строение:

Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (—NH2) с основными свойствами, другая — карбоксильной группой (—COOH) с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R), у разных аминокислот имеет различное строение.

Биологическое значение:

Биологическое значение белков чрезвычайно велико. Упомя­нем только важнейшие функции белков в живых организмах.

1. Абсолютно все химические реакции в организме протекают в присутствии катализаторов — ферментов. Даже такая простая реакция как гидратация углекислого газа катализируется ферментом карбоангидразой. Все известные ферменты представляют со­бой белковые молекулы. Белки — это очень мощные и, самое главное, селективные катализаторы. Они ускоряют реакции в миллионы раз, причем для каждой реакции существует свой единственный фермент.

2. Некоторые белки выполняют транспортные функции и пе­реносят молекулы или ионы в места синтеза или накопления. На­пример, содержащийся в крови белок гемоглобин переносит кис­лород к тканям, а белок миоглобин запасает кислород в мышцах.

3. Белки — это строительный материал клеток. Из них постро­ены опорные, мышечные, покровные ткани.

4. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.

Существуют специфические белки (антитела), которые способ­ны распознавать и связывать чужеродные объекты — вирусы, бактерии, чужие клетки.

5. Белки-рецепторы воспринимают и передают сигналы, по­ступающие от соседних клеток или из окружающей среды. На­пример, действие света на сетчатку глаза воспринимается фото­рецептором родопсином. Рецепторы, активизируемые низкомолекулярными веществами типа ацетилхолина, передают нервные импульсы в местах соединения нервных клеток.

Из приведенного перечня функций белков ясно, что белки жизненно необходимы любому организму и являются, следова­тельно, важнейшей составной частью продуктов питания. В про­цессе пищеварения белки гидролизуются до аминокислот, кото­рые служат исходным сырьем для синтеза белков, необходимых данному организму. Существуют аминокислоты, которые орга­низм не в состоянии синтезировать сам и приобретает их только с пищей. Эти аминокислоты называются незаменимыми. Для чело­века незаменимы триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин и фенилаланин.

Читайте так же:  Что значит креатин в крови

Папиллярные узоры пальцев рук — маркер спортивных способностей: дерматоглифические признаки формируются на 3-5 месяце беременности, не изменяются в течение жизни.

Опора деревянной одностоечной и способы укрепление угловых опор: Опоры ВЛ — конструкции, предназначен­ные для поддерживания проводов на необходимой высоте над землей, водой.

Видео (кликните для воспроизведения).

Общие условия выбора системы дренажа: Система дренажа выбирается в зависимости от характера защищаемого.

Источники


  1. Бородкин, Владимир Внутренние рассветы. Техника психического равновесия. Психофизическая тренировка на каждый день / Владимир Бородкин. — М.: Издатель Л. А. Филимонова, 2002. — 288 c.

  2. Дальке, Рудигер Здоровое питание. Очисти еду от плесени лжи. Мирная еда. Большая книга постничества. Умный пациент (комплект из 5 книг) / Рудигер Дальке , Мария Писарева , Вячеслав Архипов. — М.: ИГ «Весь», 2012. — 419 c.

  3. Брунгардт, К. Бодибилдинг. Тренировка мышц живота / К. Брунгардт. — М.: Астрель, Кладезь, АСТ, 2008. — 256 c.
Аминокислоты их состав и свойства
Оценка 5 проголосовавших: 1