Аминокислоты образуются при гидролизе

Важная и проверенная информация на тему: "аминокислоты образуются при гидролизе" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Аминокислоты образуются при гидролизе

1.Какие элементы входят в состав белков? Охарактеризуйте строение белковых молекул.
В состав белковых молекул входят: C, H, O, N, S. Белковая молекула представляет собой органический полимер, мономерными звеньями которого являются аминокислоты. Структурные звенья связаны между собой за счет пептидных связей. С ростом числа мономерных звеньев, белковая цепочка начинает скручиваться за счет образования межмолекулярных водородных связей. С укрупнением белковой молекулы происходит её скручивание в глобулу, несколько глобул могут соединяться образуя агрегаты (примером может служить гемм гемоглобина).

2. Какие группы атомов и виды связей наиболее характерны для большинства белковых молекул?
Для белковых молекул наиболее характерны гидроксильная, карбоксильная, аминогруппа и тиогруппа; связи представлены (в основном) пептидной, межмолекулярной водородной и ковалентными полярными.

3. Где белки встречаются в природе и какого их значение?
В природе белки встречаются во всех живых организмах (растениях, животных, грибах, бактериях).

4. Опишите физические химические свойства белков.

5. Как можно доказать наличие белков в продуктах питания, в шерстяных и шелковых тканях?
Можно использовать биуретовую реакцию или ксантопротеиновую.

6. Сколько различных трипептидов может образоваться при сочетании трех аминокислот (по выбору)? Составьте уравнения соответствующих реакций.

7. Какие вещества образуются при гидролизе белков в организме? Охарактеризуйте роль белков в процессах жизнедеятельности человека и животных.
В процессах гидролиза белков образуются аминокислоты. В живых организмах белки выполняют различные функции: энергетическая (при расщеплении белков выделяется энергия), транспортная (гемоглобин состоит из белковых молекул переносит кислородв организме), строительная (из аминокислот, входящих в состав белков происходит построение тканей и органов), памяти (хромосомы, несущие наследственную информацию, состоят из белковых молекул) и т.д.

8. В чем состоят трудности синтеза белков? Как химики в настоящее время решают эту проблему?
Для синтеза одной молекулы какого-либо белка, необходимо знать точную последовательность аминокислотных остатков, потому, что при ее нарушении, белок теряет свои свойства. За последние десятилетия были расшифрованы структуры многих белковых молекул, усовершенствованы пути установления структуры и синтеза белковых молекул.

Гидролиз органических веществ

Общие сведения о гидролизе органических веществ

Среди всего многообразия органических веществ способны гидролизоваться: галогенпроизводные алканов, сложные эфиры, алкоголяты, углеводы, белки жиры и нуклеиновые кислоты.

Высокомолекулярные вещества разлагаются водой до составляющих их мономеров, в более простых – происходит разрыв связей углерода с кислородом, галогенами, азотом, серой и другими заместителями.

Зачастую, органические соединения гидролизуются в присутствии кислот, щелочей или ферментов – кислотный, щелочной и ферментативный гидролиз.

Гидролиз органических веществ

Галогеналканы подвергаются гидролизу в щелочной среде, при этом происходит образование спиртов. Рассмотрим на примере хлорпентана и хлорфенола:

Сложные эфиры гидролизуются до образующих их карбоновых кислот и спиртов. Рассмотрим на примере метилового эфира уксусной кислоты (метилацетата):

Алкоголяты – производные спиртов, пригидролизераспадаютсянасоответствующийспиртищелочь. Рассмотрим на примере алкоголята натрия:

Углеводы гидролизуются начиная с дисахаридов. Рассмотрим на примере сахарозы:

Белки и полипептиды частично подвергаются гидролизу, в ходе которого образуются аминокислоты:

При гидролизе жиров можно получить смесь высших карбоновых кислот и глицерин:

Нуклеиновые кислоты гидролизуются в несколько этапов. Сначала получаются нуклеотиды, затем нуклеозиды, а после этого пуриновые или пиримидиновые основания, ортофосфорная кислота и моносахарид (рибоза или дезоксирибоза).

Примеры решения задач

Задание Запишите уравнения гидролиза целлюлозы, этилового эфира пропионовой кислоты, бромбутана.
Решение Целлюлоза – полисахарид, при гидролизе которого образуется глюкоза:

При гидролизе сложных эфиров образуются карбоновая кислота и спирт, в данной случае – этанол и пропионовая кислота:

При гидролизе бромбутана будет происходить разрыв связи C-Br и образование бутилового спирта (бутанола):

Задание Какая масса метанола образуется при гидролизе метилацетата, массой 10 г?
Решение Запишем уравнение гидролиза метилового эфира уксусной кислоты:

Определим количество вещества метилацетата, используя значение его массы из условия задачи (молярная масса – 84 г/моль):

По уравнению υ (CH3— COO- CH3) =υ (CH3OH) =0,12 моль. Рассчитаем массу метанола (молярная масса – 32 г/моль):

Аминокислоты

Белки – это полипептиды достаточно большой молекулярной массы, имеющие определенную пространственную структуру, которая зависит от последовательности входящих в белковую цепь аминокислот. Эта структура может быть компактной (глобулярные белки) или вытянутой (фибриллярные белки). Все ферменты – глобулярные белки, к фибриллярным же относятся коллаген, кератин – белки кожи, волос, очень прочные и хорошо растяжимые.
По составу белки делят на простые, состоящие только из аминокислот, и сложные – комплексы или ковалентные соединения полипептидов с молекулами других классов:

нуклеиновыми кислотами – нуклеопротеиды;
полисахаридами – гликопротеины;
липидами – липопротеиды;
пигментами – хромопротеиды;
остатками фосфорной кислоты – фосфопротеиды.

Белковую часть сложного белка называют апобелком, небелковую – простетической группой. Почти все простые и сложные глобулярные белки являются ферментами – биологическими катализаторами биохимических реакций в живых организмах.

Задача 1. Какой объем газа (в нормальных условиях) выделится при реакции с азотистой кислотой 0,001 моля аминокислоты: а) лейцина; б) лизина; в) пролина?

Читайте так же:  Витамины для сердца и сосудов

Запишем уравнения реакций перечисленных аминокислот с азотистой кислотой. В случае лейцина и лизина происходит дезаминирование по Ван-Слайку, причем у лизина – по двум аминогруппам, содержащимся в молекуле. В пролине нет первичной аминогруппы, поэтому процесс останавливается на стадии N-нитрозирования.

В реакции (а) количество молей лейцина n(Лей) равно количеству молей выделевшегося азота n(N2), поэтому выделяется 0,001 моля, или 22,4 мл азота. В реакции (б) образуется удвоенное количество газа 2n(N2) по сравнению с n(лиз), так как в исходной аминокислоте две первичные аминогруппы; объем выделившегося азота составит 44,8 мл. В реакции (в) азот не выделяется: пролин – единственная из 20 важнейших аминокислот, у которой в a-положении находится вторичный атом азота. При его нитрозировании образуется N-нитрозо- (а не диазо-) соединение.

Ответ: а) 22,4 мл N2; б) 44,8 мл N2; в) нет выделения N2.

Задача 2. В результате обработки раствора, содержащего 9,36 мг неизвестной аминокислоты, избытком азотистой кислоты при 748 мм рт.ст. и 20 °С получено 2,01 мл азота. Какова минимальная молярная масса этой аминокислоты?

Реакция аминокислоты с азотистой кислотой:

Используя объединенный газовый закон PV/T = const, рассчитаем объем азота при нормальных условиях (при температуре 0 °С, или 273 °К, и давлении 760 мм рт.ст.): V(N2)(н.у.) = (Р1·V1·T)/(P·T1) = (748·2,01·273)/(760·293) = 1,84 мл.

Поскольку количества молей вещества аминокислоты и выделяющегося газа N2 одинаковы, составим пропорцию:
9,36 мг аминокислоты дает 1,84 мл N2;
M (молекулярная масса аминокислоты) даст = 22,4 N2.
М = (9,36·22,4)/1,84 = 114.
Это может быть валин:

Задача 3. Гемоглобин животного содержит 0,335% железа (по массе). Какова минимальная молярная масса этого белка? Сколько атомов железа входит в состав молекулы, если определенная методом измерения осмотического давления молекулярная масса белка равна 67000?

Массовая доля железа в гемоглобине: С%(Fe) = [n·M(Fe)·100%]/M(белка), где n – число атомов Fe в молекуле белка. Пусть n = 1, тогда М(белка)1 = M(Fe)·100%/C%(Fe) = 56·100/0,335 = 16700. Поскольку истинное значение (по условию) М(белка)ист. = 67000, n = Мист./М1 = 67000/16700 = 4.

Задача 4. При щелочном гидролизе 48 г дипептида, состоящего из остатков одной и той же аминокислоты, образовалось только одно вещество – натриевая соль аминокислоты. Масса этой соли равна 66,6 г. Установите строение дипептида.

Уравнение реакции щелочного гидролиза дипептида:

Обозначим количество дипептида в молях

(дипептида) = х. Тогда в реакции гидролиза расходуется удвоенное количество щелочи (NaOH) = 2х и образуется (аминокислоты) = 2х и (H2O) = х. Составим уравнение материального баланса, используя формулу m = ·M;

m(дипептида) + m(NaOH) = m(соли аминокислоты) + m(H2O); 48 + 2х·40 = 66,6 + х·18; 62х = 18,6; х = 0,3 моля. M(дипептида) = m/

= 48/0,3 = 160. M(аминокислоты) = [М(дипептида) + M(H2O)]/2 = 178/2 = 89 г/моль. Аминокислота – аланин. Строение дипептида:.

Гидролиз белков

Общие понятия о белках

Мономерными звеньями белков выступают пептиды, которые состоят из аминокислот. Если вещество содержит более, чем 100 аминокислотных остатков его классифицируют как протеин, менее 100 – это ещё пептид. Образование белков (пептидная связь) схематично можно изобразить следующим образом:

Гидролиз белков

Белки способны частично гидролизоваться. Если представить, что гидролиз протекает до конца, т.е. полностью, то в качестве продуктов реакции получается смесь аминокислот. Кроме этих веществ в растворе после гидролиза были найдены углеводы, пиримидиновые и пуриновые основания, ортофосфорная кислота. Гидролиз белков протекает при определенных условиях: кипячение в растворе кислоты или щелочи.

Если в составе белков имеются амидные связи за счет наличия аминокислот с разветвленными боковыми радикалами, создающими стерические препятствия, как например в лейцине или валине, то гидролиз невозможен.

Если белок распадается на составляющие в щелочной среде, то гидролиз проводят в кислой и наоборот.

Условно уравнение реакции гидролиза белков можно записать как:

Для чего нужен гидролиз белков?

Поскольку белки являются высокомолекулярными соединения, то они могут плохо восприниматься организмом, так как любой продукт питания, растительного или животного происхождения имеет в составе белки. Гидролиз разрушает белки до низкомолекулярных продуктов, поэтому его используют для ускорения усвояемости белков (спортивное питание), снижения аллергических реакций (детское питание, в особенности молочные смеси), получения аминокислот.

Примеры решения задач

Задание Напишите уравнение реакции гидролиза белков имеющих общую формулу (-NH-CH(R)-CO-)n.
Решение Уравнение реакции будет выглядеть следующим образом:

Задание В чем заключается суть гидролиза белков под действием ферментов (энзимов)?
Решение Гидролиз белков под действием ферментов является естественным процессом, который протекает в человеческом организме в ходе пищеварения. Под действием энзимов белки распадаются до аминокислот и усваиваются организмом. Подобную реакцию можно провести и в лабораторных условиях: сначала осуществляют реакцию денатурации белка – нарушение структуры – под действием нагревания, а затем полученную фракцию смешивают с ферментами. Так получают спортивное питание.

Копирование материалов с сайта возможно только с разрешения
администрации портала и при наличие активной ссылки на источник.

Амины. Аминокислоты

Амины

Амины – это производные аммиака, в молекуле которого один, два или три атома водорода замещены углеводородными радикалами.

Классификация

По числу углеводородных радикалов, замещающих атомы водорода в молекуле NH3, все амины можно разделить на три типа:

Группа – NH2 называется аминогруппой.

Существуют также амины, которые содержат две, три и более аминогрупп, например:

Изомерия

Рассмотри все виды изомерии на примере аминов с эмпирической формулой C4H11N:

Физические свойства

Низшие предельные первичные амины — газообразные вещества, имеют запах аммиака, хорошо растворяются в воде. Амины с большей относительной молекулярной массой — жидкости или твердые вещества, растворимость их в воде с увеличением молекулярной массы уменьшается.

Химические свойства

По химическим свойствам амины похожи на аммиак.

1.Взаимодействие с водой — образование гидроксидов замещенного аммония.

Вспомним, как взаимодействует с водой аммиак:

Раствор аммиака в воде обладает слабыми щелочными (основными) свойствами. Причина основных свойств аммиака — наличие у атома азота неподеленной электронной пары, которая участвует в образовании донорно-акцепторной связи с ионом водорода. По этой же причине амины также являются слабыми основаниями. Амины — органические основания:

Растворимые амины — более сильные основания, чем аммиак.

2.Взаимодействие с кислотами — образование солей (реакции нейтрализации).

Как основание аммиак с кислотами образует соли аммония:

Аналогично при взаимодействии аминов с кислотами образуются соли замещенного аммония:

Щелочи, как более сильные основания, вытесняют аммиак и амины из их солей:

3.Горение аминов

Амины являются горючими веществами. Продуктами горения аминов, как и других азотсодержащих органических соединений, являются углекислый газ, вода и свободный азот; например:

Способы получения

1.Взаимодействие спиртов с аммиаком при нагревании в присутствии Аl2О3 в качестве катализатора. Примеры смотреть в теме «Спирты».

[2]

2.Взаимодействие алкилгалогенидов (галогеналканов) с аммиаком; например:

Образовавшийся первичный амин может вступать в реакцию с избытком алкилгалогенида и аммиака, в результате чего образуется вторичный амин:

Аналогично могут быть получены третичные амины.

Анилин

Анилин — простейший представитель первичных ароматических аминов:

Физические свойства

Анилин — бесцветная маслянистая жидкость с характерным запахом, малорастворим в воде, ядовит.

Химические свойства

Основные свойства у анилина выражены очень слабо, так как сказывается влияние бензольного ядра на аминогруппу.

1.Реакции с участием аминогруппы

2.Реакции с участием бензольного кольца

Аминогруппа как заместитель I рода облегчает реакции замещения в бензольном ядре, при этом заместители становятся в орто- и пара- положения к аминогруппе:

Получение анилина

Анилин и другие первичные ароматические амины получают с помощью реакции, открытой в 1842 г. русским химиком Н. Н. Зининым. Реакция Зинина — это метод получения ароматических аминов (в том числе анилина) восстановлением нитросоединений:

Это общий, но не единственный способ получения ароматических аминов.

Применение анилина

Аминокислоты

Аминокислоты — это производные углеводородов, содержащие аминогруппы (—NH2) и карбоксильные группы.

Общая формула: (NH2)mR(COOH)n, где m и n чаще всего равны 1 или 2. Таким образом, аминокислоты являются соединениями со смешанными функциями.

Аминокислоты организма:

Заменимые

Понравился сайт? Расскажи друзьям!
Читайте так же:  Л карнитин ацетил витамин

— синтезируются в организме человека, к ним относятся глицин, аланин, глутаминовая кислота, серин, аспарагиновая кислота, тирозин, цистеин.

Незаменимые – не синтезируются в организме человека, поступают с пищей. К ним относятся валин, лизин, фенилаланин.

Физические свойства

Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворяются в воде, температура плавления 230—300 о С. Многие α-аминокислоты имеют сладкий вкус.

Способы получения

Для получения α-аминокислот в лабораторных условиях обычно используют два следующих способа.

1.Взаимодействие α-галогенкарбоновых кислот с избытком аммиака. В ходе этих реакций происходит замещение атома галогена в галогенкарбоновых кислотах на аминогруппу. Выделяющийся при этом хлороводород связывается избытком аммиака в хлорид аммония. Например, аланин можно получить при взаимодействии α-хлорпропионовой кислоты с аммиаком:

2.Гидролиз белков. При гидролизе белков обычно образуются сложные смеси аминокислот, однако с помощью специальных методов из этих смесей можно выделять отдельные чистые аминокислоты.

Химические свойства

а) как кислота (участвует карбоксильная группа):

б) как основание (участвует аминогруппа):

2.Взаимодействие внутри молекулы — образование внутренних солей:

а) моноаминомонокарбоновые кислоты (нейтральные кислоты).

Водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот нейтральны (рН = 7);

Видео (кликните для воспроизведения).

б) моноаминодикарбоновые кислоты (кислые аминокислоты).

Водные растворы моноаминодикарбоновьж кислот имеют РН 7 (щелочная среда), так как в результате образования внутренних солей этих кислот в растворе появляется избыток гидроксид-ионов ОН.

3. Взаимодействие аминокислот друг с другом — образование пептидов:

Две аминокислоты образуют дипептид:

При составлении названия дипептида сначала называют аминокислоту, у которой в образовании дипептид участвует группа —СООН. В тривиальном названии этой кислоты последняя буква «н» заменяется буквой «л». Затем прибавляют без изменений тривиальное название аминокислоты, у которой в образовании дипептида участвует группа —NH2.

Любой дипептид имеет свободные амино- и карбоксильную группы и поэтому может взаимодействовать еще с одной молекулой аминокислоты, образуя трипептид; таким же путем получают тетрапептиды и т. д.:

Добавить комментарий Отменить ответ

Добро пожаловать на сайт! Здесь вы найдете самую полную информацию об истории химии и ее развитии как науки, а также интересные статьи о всех химических элементах известных на сегодняшний день и о соединениях, которые они образуют.

Читайте так же:  Какую аминокислоту будет переносить трнк

Аминокислоты образуются при гидролизе

Большинство аминокислот можно получить в результате химических реакций или при гидролизе белков.

1. Из карбоновых кислот через их галогенопроизводные в радикале

Галогенирование карбоновых кислот

Взаимодействие α-галогенкарбоновых кислот с избытком аммиака (аммонолиз)

На второй стадии происходит замещение атома галогена в галогенкарбоновых кислотах на аминогруппу. Выделяющийся при этом хлороводород связывается избытком аммиака в хлорид аммония:

2. Гидролиз пептидов и белков

α-Аминокислоты образуются при гидролизе пептидов и белков.

При гидролизе белков обычно образуются сложные смеси α-аминокислот, однако с помощью специальных методов из этих смесей можно выделять отдельные чистые аминокислоты.

3. Восстановление нитрозамещенных карбоновых кислот (применяется обычно для получения ароматических аминокислот)

4. Микробиологический синтез

Этот способ основан на способности специальных микроорганизмов вырабатывать в питательной среде в процессе жизнедеятельности определенную α-аминокислоту.

Физические и химические свойства аминокислот. Метод получения.

Методы получения.– Аминокислоты имеют чрезвычайно большое физиологическое значение. Из остатков аминокислот построены белки и полипептиды. При гидролизе белковых веществ животных и растительных организмов образуются аминокислоты.

Действие аммиака на галоидзамещённые кислоты

– α-Аминокислоты получают действием аммиака на оксинит-рилы

Оксинитрилы получают действием на альдегиды HCN

Физические свойства.Аминокислоты в настоящее время рассматриваются как продукты нейтрализации карбоксила и аминогруппы в одной и той же молекуле, т.е. как внутренние соли

Химические свойства. Поскольку в молекулах аминокислот имеются амино- и карбоксильные группы, они вступают в реакции, характерные для этих функциональных групп. Эти реакции были рассмотрены ранее в соответствующих разделах курса. Дополнительно к этому познакомимся со свойствами аминокислот, которые обусловлены одновременным присутствием в структуре молекул обеих функциональных групп.– Наличие в молекуле аминокислоты кислотной и основной групп обуславливает амфотерность этих соединений и существование их в виде биполярного иона. В кислой среде образуется катион соли аминокислоты как основания, в щелочной – анион соли аминокислоты, как кислоты.

Концентрация водородных ионов (рН среды), при которой амфотерное соединение наименее и в равной мере диссоциировано по обоим направлениям, называется изоэлектрической точкой. Изоэлектрическая точка для каждой аминокислоты является индивидуальной характеристикой и может использоваться для их идентификации.

С основаниями аминокислоты образуют соли. Особенно характерно образование медных солей, имеющих интенсивную синюю окраску. Эти вещества являются внутрикомплексными соединениями

Химическое поведение аминокислот в значительной мере определяется взаимным расположением аминогруппы и карбоксила. Особенно ярко это проявляется при нагревании аминокислот.α-Аминокислоты при нагревании легко отщепляют воду и дают дикетопиперазины.

Отдельные представители. α-Аминопропионовая кислота (α-аланин)

В α-аланине имеется асимметрический атом углерода. Поэтому он оптически активен. L(+)-аланин входит в состав всех белков. Его можно получать гидролизом фиброина шёлка.

2,6-диаминогексановая кислота (лизин)

В состав лизина входят две аминогруппы и один карбоксил. Поэтому он является сильным основанием. L(+)-лизин входит в состав белков и относится к незаменимым аминокислотам.

6-Аминогексановая кислота (ε-аминокапроновая)

Эта кислота и её лактам, капролактам, используется для получения синтетического волокна капрон.

25. Белки. Классификация белков. Функции белков. Источники получения белков.

Белки в зависимости от химического строения

делят на простые и сложные. Простые белки при гидролизе распадаются только на аминокислоты. При гидролизе сложных белков наряду с аминокислотами образуется вещество небелковой природы – простетическая группа. Классификация простых белков основана на их растворимости. Альбумины – водорастворимые белки с высокой гидрофильностью, выпадают в осадок при 100%-ом насыщении сульфатом аммония. К этим белкам относятся белок куриного яйца, белки зародыша семян злаковых и бобовых культур. Альбумин пшеницы называют лейкозин, гороха – легумелин. Альбумины содержат все незаменимые аминокислоты. Глобулины – растворяются в солевых растворах, чаще всего для извлечения глобулинов используют 2 –10%-ый раствор хлорида натрия. Они осаждаются 50%-ым раствором сульфата аммония. Белки семян бобовых и масличных культур в основном представлены глобулинами; легумин – гороха и чечевицы, фазеолин – фасоли; глицин – соевых бобов. Многие альбумины и глобулины обладают ферментативным действием.

Биологическая роль белков

1. Ферментативная (каталитическая). В биологических системах почти все реакции катализируются специфическими белками – ферментами. 2. Строительная, структурная функция. Белки образуют основу протоплазмы любой живой клетки, в комплексе с липидами они являются основным структурным материалом всех клеточных мембран всех органелл.

3. Двигательная функция. Любые формы движения в живой природе (работа мышц, движение ресничек и жгутиков у простейших, движение протоплазмы в клетке и т.д.) осуществляется белковыми структурами.

4. Транспортная функция. Перенос различных молекул, ионов осуществляется специфическими белками.

5. Регуляторная функция. Регуляция углеводного, белкового, липидного обменов осуществляется с помощью гормонов, которые по своему строению относятся к белкам (инсулин) или пептидам (окситоцин, вазопрессин и др.).

6. Защитная – эту функцию выполняют иммуноглобулины (антитела). Они обладают способностью обезвреживать бактерии, вирусы, чужеродные белки, попавшие в организм извне.

7. Фоторецепторные белки: например, родопсин, участвующий в зрительных процессах.

8. Резервные белки используются, как запасной материал для питания развивающегося зародыша и новорожденного организма – это белки семян зернобобовых культур, альбумин – яичный белок, казеин молока. Ферретин – белок животных тканей в котором запасено железо. Резервные белки являются важнейшими компонентами растительной и животной пищи.

Основными источниками незаменимых аминокислот являются белки животного происхождения (молоко, творог, мясо, яйца, рыба). В продуктах растительного происхождения (мука, крупы, бобовые) белки не содержат полного набора незаменимых аминокислот или содержат их в недостаточном количестве. Вместе с тем, растительные белки обладают низкой усвояемостью (60% против 90% у животных белков).

[1]

Последнее изменение этой страницы: 2016-04-19; Нарушение авторского права страницы

Читайте так же:  Виды креатина какой лучше

Кислотный гидролиз

Суть данного процесса в обработке исходного сырья определенными кислотами. Белок обрабатывают соляной кислотой и нагревают примерно до 105-110 °С. В таком состоянии его выдерживают в течение суток. В результате молекулярные связи рвутся и белки распадаются на отдельные аминокислоты. Кислотный гидролиз наиболее простой и дешевый в осуществлении. Однако он предъявляет крайне высокие требования к соблюдению технологии и главное — качеству и точности дозировок реагентов. Используя не те кислоты или неправильные дозировки вместе с молекулярными связями можно разрушить и сами аминокислоты. Как следствие, конечный продукт будет иметь неполный аминокислотный спектр. А остатки солей и кислот вряд ли положительно скажутся на пищеварении.

Энзимный (ферментативный) гидролиз белка

Энзимный гидролиз белков в чем-то повторяет естественный процесс пищеварения. Исходное сырье (как правило — казеин) смешивают с ферментами, которые осуществляют «пищеварение» белка и обеспечивают его распад до аминокислот. И именно этот метод чаще всего используют в спортивной индустрии. Энзимный (ферментативный) гидролиз белков менее требователен к соблюдению технологий. Излишки ферментов удалить проще и они не несут такого вреда как кислоты.

На первом этапе ферментного гидролиза сырье подвергают легкой температурной обработке. В итоге белок частично денатурирует (разрушается). После чего полученную фракцию смешивают с ферментами, которые завершают процесс гидролиза.

Гидролиз белков осуществляют протеолитические ферменты. Большое разнообразие протеолитических ферментов связано со специфичностью их воздействия на белок. Место приложения или действия протеолитического фермента связано со структурой радикалов, находящихся рядом с пептидной связью. Пепсин расщепляет связь между фенилаланином и тирозином, глутаминовой кислотой и цистином (метионином, глицином), между валином и лейцином. Трипсинрасщепляет связь между аргинином (лизином) и другими аминокислотами. Химотрипсин — между ароматическими аминокислотами (триптофан, тирозин, фенилаланин) и метионином. Аминопептидазы действуют со стороны N — концевой аминокислоты, карбоксипептидазысо стороны С — концевой аминокислоты. Эндопептидазы разрушают белок внутри молекулы, экзопептидазы — действуют с конца молекулы. Для полного гидролиза белковой молекулы необходим набор большого количества различных протеолитических ферментов.

Щелочной гидролиз белка

При щелочном гидролизе происходит рацемизация большинства аминокислот и полное разрушение аргинина, лизина, цистина и цистеина. В результате такого гидролиза образуется комплекс дефектных, чуждых организму компонентов.

Щелочной и кислотный гидролиз например белков проводят с целью установления аминокислотного состава того или иного белка. Просто при кислотном гидролизе разрушается важнейшая аминокислота — триптофан, а при щелочном она сохраняется но разваливаются другие. Вот сочетая два вида гидролиза можно сделать полный аминокислотный анализ.

А насчет применения гидролиза в органике, то чаще это связано с получением тех или иных соединений, активные группы которых защищают для того, чтобы на этапе синтеза они не вступали в ненужные реакции. А затем путем гидролиза блокировку групп снимают. Очень часто гидролиз применяют в пептидном синтезе.

Например, щелочным гидролизом (омылением) кокосового жира получают основу для производства мыла. Триглицериды кокосового жира при этом распадаются на натриевые (калиевые) соли жирных кислот и глицерин.

Пептиды. Свойства пептидов.

Пептиды – продукт конденсации 2х или более аминокислот. Эти фрагменты связаны пептидной связью:

Это соединение называется дипептидом. При этом дипептид может реагировать еще с одной аминокислотой, образую трипептид:

Формулы пептидов записывают так, чтобы свободная аминогруппа находилась слева, а свободная карбоксильная группа – справа.

Структуру пептидов записывают в сокращенном виде (если в пептиде много остатков аминокислот). Например, вазопрессин:

Эту же структуру можно написать в сокращенном виде:

Химические свойства пептидов.

Основным свойством пептидов является их способность к гидролизу. При гидролизе происходит полное или частичное разрушение цепи, после чего образуются пептиды более короткого строения. Полный гидролиз происходит при длительном нагревании пептида с концентрированной соляной кислотой.

Гидролиз может быть кислотным и щелочным, а также может протекать под действием ферментов. В кислой и щелочной среде образуются соли аминокислот, а ферментативный процесс протекает селективно, т.к. можно расщепить конкретные фрагменты цепи пептида.

Биологическое значение пептидов.

Многие пептиды проявляют свою биологическую активность. Простейший пептид – глутатион, который относится к классу гормонов. Он построен из остатков глицина, цистеина и глутаминовой кислоты.

Тема 11. Обмен белков

1. Пути распада белков в организме. Переваривание белков в ЖКТ. Ферменты процесса.

2. Превращение аминокислот в организме.

3. Синтез аминокислот и белков в организме.

Белки, поступающие в организм с пищей, не вступают в состав тканей тела без предварительного их расщепления. Организм использует для питания не сам белок, а его структурные элементы – остатки аминокислот и простейшие пептиды. Смеси аминокислот хорошо усваиваются и обеспечивают белковое питание организма не только при приеме пищи, но и при введении их внутривенно.

Читайте так же:  Витамин е в капсулах в аптеке

Гидролиз белков в присутствии ферментов. Гидролиз белков может быть частичным или полным. При частичном гидролизе в белковой молекуле распадаются лишь некоторые пептидные связи, причем по соседству со строго определенными аминокислотными остатками (радикалами). При частичном гидролизе белок распадается до пептидов из разного числа аминокислот. При полном гидролизе белков образуются свободные аминокислоты, в результате гидролиза всех пептидных связей молекулы белка. Гидролиз белков ускоряется ферментами – пептидгидролазами (протеиназы, протеолитические ферменты), а гидролиз пептидов ускоряется пептидазами. Из протеиназ досконально изучены: пепсин (в желудке), трипсин, химотрипсин (поджелудочная железа), папаин (семена растений).

Гидролиз белков протекает как в ЖКТ, так и в лизосомах клеток, где работают ферменты катепсины. Важной особенностью гидролаз является их селективный характер действия на определенные связи в молекуле белка.

В ротовой полости белки не перевариваются, так как нет условий (ферментов). Начинается переваривание белков в желудке, заканчивается в тонком кишечнике при участии ферментов пептидгидролаз.

Пептидгидролазы, ускоряющие гидролиз пептидной связи по концам белковой молекулы называются экзопетидазы (аминопептидаза с N — терминального конца молекулы белка отделяет всегда одну аминокислоту, карбоксипептидаза – гидролизует белковую молекулу с С-терминального конца, отделяя всегда последнюю аминокислоту).

Протеиназы, ускоряющие гидролиз пептидных связей внутри молекулы белка называются эндопептидазами (пипсин, трипсин, химотрипсин). Пепсин действует на фен, лей; трипсин на арг и лиз; химотрипсин на фен, тир, три; папаин на арг, лиз, фен.

На дипептиды действует особый фермент – дипептидаза. В результате действия всех вышеназванных ферментов, белок, распадаясь, дает смесь пртеиногенных аминокислот.

O O
|| ||
пепсин, трипсин, химотрипсин
NH2 — CH — C — N — CH — C — N — CH — COOH + H2O n+2 NH2 — CH — COOH | | | | | | R H R
n

H R R белок аминокислота

Протеолитические ферменты активны в определенных условиях. Так, например, пепсин активен в кислой среде (рН = 1,5-2), которая обеспечивается желудочным соком. Выделение желудочного сока находится под контролем ЦНС. У человека в сутки выделяется 2л желудочного сока, у собаки – 3л, у овцы – 4л, у крс более 5л. Пепсин вырабатывается в виде зимогена, т.е. в виде предшественника – неактивной формы пепсиногена, который активируется в кислой среде и переходит в активный пепсин. В желудке молодых животных есть сычужный фермент – химозин. Он действует на белок молока-казеиноген, который переходит в нерастворимый белок – казеин, на который действует пепсин и дробит его на пептиды.

Роль HCl в желудке:

1. Ускоряет набухание белков, делает их доступными для действия ферментов.

2. Она активирует пепсиноген и переводит его в пепсин.

3. Она оказывает стерилизующее действие на содержимое желудка, прекращает гнилостные процессы.

4. Облегчает растворение соединений Са 2+ , Fe 2+ и т.д.

Смесь пептидов из желудка идет в кишечник, где распадается. В кишечнике под действием двух физиологических жидкостей – сока поджелудочной железы и кишечного сока, идет дальнейшее переваривание пептидов. Из поджелудочной железы в двенадцатиперстную кишку поступают трипсиноген и химотрипсиноген. Под влиянием энтерокиназы трипсиноген переходит в трипсин, а под действием активного трипсина химотрипсиноген переходит в химотрипсин. Эти ферменты и другие пептидгидролазы – экзо и дипептидазы – завершают в кишечнике гидролиз белка до свободных аминокислот.

Обмен белков в организме идет интенсивно. Скорость обновления белков в разных тканях различна. За одни сутки обновляется 2,5% гемоглобина, 10% белков плазмы крови, 40% белков печени. Со специфичностью белковых тел связана видовая специфичность организма. Образующиеся аминокислоты в кишечнике частично всасываются в кровь, идут на ресинтез белков, а другая часть подвержена дальнейшему распаду.

Для аминокислот характерно наличие аминогруппы, карбоксильной группы и радикала. В связи с этим известно 3 типа реакций: реакции по аминогруппе; реакции по карбоксильной группе; реакции по радикалу.

РЕАКЦИИ ПО АМИНОГРУППЕ

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Как то на паре, один преподаватель сказал, когда лекция заканчивалась — это был конец пары: «Что-то тут концом пахнет». 8388 —

| 8013 — или читать все.
Видео (кликните для воспроизведения).

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

[3]

Источники


  1. Ахманов, М. Диабет. Стратегия жизни / М. Ахманов. — М.: Вектор, 2012. — 288 c.

  2. Уфимцев, П.Я. Метод краевых волн в физической теории дифракции / П.Я. Уфимцев. — М.: [не указано], 2001. — 85 c.

  3. Вайнек Юрген Спортивная анатомия; Академия — Москва, 2012. — 304 c.
Аминокислоты образуются при гидролизе
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here