Содержание
- 1 Аминокислоты получение и применение
- 2 Аминокислоты получение и применение
- 3 Аминокислоты и белки
- 4 Аминокислоты — номенклатура, получение, химические свойства. Белки
- 5 Аминокислоты
- 6 Строение аминокислот
- 7 Аминокислоты получение и применение
- 8 Аминокислоты I Что это? Для чего? Как принимать?
- 9 Виды аминокислот
- 10 Лекция 3. Аминокислоты
Аминокислоты получение и применение
Химические свойства аминокислот
Реакции по карбоксильной группе
Декарбоксилирование карбоновых кислот легко протекает, если в a-положении к карбоксилу находится электроноакцепторная группа как, например, СООН (см. главу Дикарбоновые кислоты), NO2, CCl3 и другие. В аминокислотах таким электроноакцептором служит аммониевая группа NH3 + . Реакцию осуществляют при нагревании a-аминокислот в присутствии солей Cu(II) и поглотителей углекислого газа (Ba(OH)2).
В живых организмах этот процесс протекает под действием ферментов – декарбоксилазы и пиридоксальфосфата и приводит к образованию биогенных аминов.
В присутствии окислителей дезаминирование не останавливается на стадии образования амина, протекает окисление аминогруппы до иминогруппы и последующий гидролиз с образованием альдегида.
Этерификация аминокислот спиртами катализируется газообразным хлороводородом. Образующиеся при этом аммониевые соли сложных эфиров аминокислот превращают в нейтральные соединения, действуя на них органическими основаниями, например, триэтиламином.
Наличие двух функциональных групп в молекуле аминокислоты обусловливает реакцию межмолекулярного ацилирования с образованием амидов. Образующаяся связь называется пептидной, а соединения – пептидами или полипептидами. (см. Белки).
Отношение аминокислот к нагреванию
Аминокислоты с различным взаимным расположением амино- и карбоксильных групп при нагревании ведут себя различно. α-Аминокислоты димеризуются и образуют циклические продукты дикетопиперазины. При этом протекает взаимное ацилирование аминогруппы одной молекулы аминокислоты карбоксильной группой другой молекулы.
γ -Аминокислоты при нагревании превращаются в лактамы – продукты внутримолекулярного ацилирования аминогруппы карбоксилом.
β-Аминокислоты отщепляют молекулу аммиака и дают α,β-непредельные кислоты.
Замыкание β-лактамного цикла происходит при взаимодействии β-аминокислот с дициклогексилкарбодиимдом (ДЦК).
Нингидринная реакция (реакция Руэманна)
При кратковременном нагревании α-аминокислот с нингидрином в воде наблюдается изменение окраски раствора с бесцветного на фиолетовый за счет образования нингидринного пигмента (пурпура Руэманна). Эта качественная реакция используется для визуальной идентификации a-аминокислот на тонкослойных и бумажных хроматограммах.
α-Аминокислоты образуют с катионами металлов внутрикомплексные соли. Например, глицин реагирует со свежеосажденным гидроксидом меди, давая синий раствор глицината меди.
Подобно ариламинам ароматические аминокислоты алкилируются, ацилируются и диазотируются по аминогруппе. Аналогично другим замещенным карбоновым кислотам, ароматические аминокислоты превращаются в сложные эфиры и амиды по карбоксильной группе. Обратим внимание на некоторые специфические свойства антраниловой кислоты, позволяющие использовать ее в органическом синтезе. Так, она является исходным соединением в одном из самых удобных методов генерации дегидробензола. Диазотирование антраниловой кислоты алкилнитритами дает цвиттер-ионную соль диазония, которая термически или фотохимически разлагается с образованием дегидробензола.
В промышленности из антраниловой кислоты синтезируют индиго – синий кубовый краситель.
Аминокислоты получение и применение
Благодаря способности аминокислот к поликонденсации образуются полиамиды – белки, пептиды, а также энант, капрон и нейлон. При поликонденсации ɛ-аминокапроновой кислоты получается полимер капрон. Из капроновой смолы получают не только волокна, но и пластмассовые изделия.
Энант, капрон и нейлон применяются в промышленности при производстве корда, прочных тканей, сетей, канатов, веревок, трикотажных и чулочных изделий.
Аминокислоты широко применяются в медицинской практике в качестве лекарственных средств.
Аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций, их используют для питания больных.
Из полиаминокислот получают хороший материал для хирургии.
Аргинин в сочетании с аспартатом или глутаматом помогает при заболевании печени.
Аспарагиновая кислота способствует повышению потребления кислорода сердечной мышцей. В кардиологии применяют панангин – препарат, содержащий аспартат калия и аспартат магния. Панангин применяют для лечения различного рода аритмий, а также ишемической болезни сердца.
В медицинских учреждениях аминокислоты применяются в качестве парентерального питания пациентов с заболеваниями желудочно-кишечного тракта (язва желудка), при лечении болезней печени, ожогов, малокровия, при нервно-психических заболеваниях.
Глутаминовая кислота используется в детской психиатрии для лечения слабоумия и последствий родовых травм, при нарушениях мозгового кровообращения после инсульта, при атеросклерозе мозговых сосудов, потере памяти.
Гистидин иногда применяют для лечения больных гепатитами, язвенной болезнью желудка и двенадцатиперстной кишки.
Глицин является медиатором торможения в ЦНС. В медицинской практике применяется для лечения алкоголизма. Производное глицина – бетаин улучшает процессы пищеварения.
Метионин и его активные производные используются в лечении и профилактике болезней печени. Метионин защищает организм при отравлении бактериальными эндотоксинами и некоторыми другими ядами, в связи с этим используется для защиты организма от токсикантов окружающей среды.
Некоторые аминокислоты используются в качестве самостоятельных лекарственных средств (аргинин, цистеин, ароматические аминокислоты).
Аминокислоты в сельском хозяйстве применяются преимущественно в качестве кормовых добавок. Многие растительные белки содержат недостаточное количество белков. Лизин, лейцин, метионин, треонин, триптофан добавляют в корма сельскохозяйственных животных.
Аминокислоты метионин, глутаминовая кислота и валин применяются для защиты растений от болезней, а аланин и глицин, обладающий гербицидным действием, используется для борьбы с сорняками.
Аминокислоты используются в микробиологической промышленности для приготовления культуральных сред и как реактивы.
В пищевой промышленности аминокислоты применяются в качестве вкусовых добавок.
Наиболее важны добавки лизина, триптофана и метионина к пищевым продуктам, неполноценным по содержанию этих аминокислот.
Добавка глутаминовой кислоты и ее солей к ряду продуктов придает им приятный мясной вкус, что часто используют в пищевой промышленности.
Натриевая соль глутаминовой кислоты (глутамат натрия) известна как «пищевая добавка E621» или «усилитель вкуса».
Глутаминовая кислота является важным компонентом при замораживании и консервировании.
Благодаря присутствию глицина, метионина и валина, во время термической обработки продуктов питания удается получить специфические ароматы хлебобулочных и мясных изделий.
Аминокислоты цистеин, лизин и глицин используются в качестве антиоксидантов, стабилизирующих ряд витаминов, например аскорбиновую кислоту; замедляющих пероксидное окисление липидов.
Глицин применяется при производстве безалкогольных напитков и приправ.
Аминокислоты также являются компонентами спортивного питания (в изготовлении которого применяется, как правило, валин, лейцин, изолейцин, аланин, лизин, аргинин и глутамин), использующегося спортсменами, а также людьми, занимающимися бодибилдингом, фитнесом
В химической промышленности введение в такие аминокислоты, как глутаминовая или аспарагиновая кислоты, гидрофобных группировок дает возможность получать поверхностно-активные вещества (ПАВ), широко используемые в синтезе полимеров, а также при производстве моющих средств, эмульгаторов, добавок к моторному топливу.
Аминокислоты и белки
Аминокислоты
В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:
CH3-CH(NH2)-COOH (α-аминопропионованя кислота)
Для аминокислот характерны следующие виды изомерии: углеродного скелета, положения функциональных групп и оптическая изомерия.
Физические свойства аминокислот
Аминокислоты – твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.
Аминокислоты получают путем замещения галогена на аминогруппу в галогензамещенных карбоновых кислотах. В общем виде уравнение реакции будет выглядеть так:
Химические свойства аминокислот
Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:
При растворении аминокислот в воде аминогруппа и карбоксильная группа взаимодействуют друг с другом с образованием соединений, называемых внутренними солями:
Молекулу внутренней соли называют биполярным ионом.
Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.
Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:
Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.
α-Аминокислоты играют особую роль в природе, поскольку при их совместной поликонденсации в природных условиях образуются важнейшие для жизни вещества – белки.
Также для аминокислот характерны все химические свойства карбоновых кислот (по карбоксильной группе) и аминов (по аминогруппе).
В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.
Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппализина и амидиновый остаток CNH(NH2)аргинина, в несколько меньшей степени —имидазольный остаток гистидина).
Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.
Аминокислоты — номенклатура, получение, химические свойства. Белки
Строение аминокислот
Аминокислоты — гетерофункциональные соединения, которые обязательно содержат две функциональные группы: аминогруппу — NH2 и карбоксильную группу —СООН, связанные с углеводородным радикалом.Общую формулу простейших аминокислот можно записать так:
Так как аминокислоты содержат две различные функциональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличаются от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.
Свойства аминокислот
Аминогруппа — NH2 определяет основные свойства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.
Группа —СООН (карбоксильная группа) определяет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты — это амфотерные органические соединения. Со щелочами они реагируют как кислоты:
С сильными кислотами- как основания-амины:
Кроме того, аминогруппа в аминокислоте вступает во взаимодействие с входящей в ее состав карбоксильной группой, образуя внутреннюю соль:
Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:
Так как аминокислоты в водных растворах ведут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концентрацию ионов водорода.
Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разложением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависимости от радикала R— они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.
Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтетические. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно половина из этих аминокислот относятся к незаменимым, т. к. они не синтезируются в организме человека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, лизин, треонин, цистеин, метионин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пищей. Если их количество в пище будет недостаточным, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии синтезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин. Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденсацию с выделением воды и образованием амидной группировки —NH—СО—, например:
Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полимамидов.
К ним, кроме названного выше синтетического волокна капрона, относят, например, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических волокон пригодны аминокислоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.
Полиамиды альфа-аминокислот называются пептидами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипептиды. В таких соединениях группы —NH—СО— называют пептидными.
Изомерия и номенклатура аминокислот
Изомерия аминокислот определяется различным строением углеродной цепи и положением аминогруппы, например:
Широко распространены также названия аминокислот, в которых положение аминогруппы обозначается буквами греческого алфавита: α, β, у и т. д. Так, 2-аминобутановую кислоту можно назвать также α-аминокислотой:
Способы получения аминокислот
В биосинтезе белка в живых организмах участвуют 20 аминокислот.
Аминокислоты
Характеристики и физические свойства аминокислот
Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, характеризующиеся высокими температурами плавления и разлагающиеся при нагревании. Они хорошо растворяются в воде. Данные свойства объясняются возможностью существование аминокислот в виде внутренних солей (рис. 1).
Рис. 1. Внутренняя соль аминоуксусной кислоты.
Получение аминокислот
Исходными соединениями для получения аминокислот часто служат карбоновые кислоты, в молекулу которых вводится аминогруппа. Например, получение их из галогензамещенных кислот
Кроме этого исходным сырьем для получения аминокислот могут служить альдегиды (1), непредельные кислоты (2) и нитросоединения (3):
Химические свойства аминокислот
Аминокислота как гетерофункциональные соединения вступают в большинство реакций, характерных для карбоновых кислот и аминов. Наличие в молекулах аминокислот двух различных функциональных групп приводит к появлению ряда специфических свойств.
Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:
Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.
Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:
Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.
Применение аминокислот
Аминокислоты, необходимые для построения организма, как человек, так и животные получают из белков пищи.
γ-Аминомасляная кислота используется в медицине (аминалон / гаммалон) при психических заболеваниях; на её основе создан целый ряд ноотропных препаратов, т.е. оказывающих влияние на процессы мышления.
ε-Аминокапроновая кислота также используется в медицине (кровоостанавливающее средство), а кроме того представляет собой крупнотоннажный промышленный продукт, использующийся для получения синтетического полиамидного волокна – капрона.
Антраниловая кислота используется для синтеза красителей, например синего индиго, а также участвует в биосинтезе гетероциклических соединений.
Примеры решения задач
Задание | Напишите уравнения реакций аланина с: а) гидроксидом натрия; б) гидроксидом аммония; в) соляной кислотой. За счет каких групп внутренняя соль проявляет кислотные и основные свойства? |
Ответ | Аминокислоты часто изображают как соединения, содержащие аминогруппу и карбоксильную группу, однако с такой структурой не согласуются некоторые их физические и химические свойства. Строение аминокислот соответствует биполярному иону: |
Запишем формулу аланина как внутренней соли:
Исходя из этой структурной формулы, напишем уравнения реакций:
Внутренняя соль аминокислоты реагирует с основаниями как кислота, с кислотами – как основание. Кислотная группа – N + H3, основная – COO — .
Задание | При действии на раствор 9,63 г неизвестной моноаминокарбоновой кислоты избытком азотистой кислоты было получено 2,01 л азота при 748 мм. рт. ст. и 20 o С. Определите молекулярную формулу этого соединения. Может ли эта кислоты быть одной из природных аминокислот? Если да, то какая это кислота? В состав молекулы этой кислоты не входит бензольное кольцо. |
Решение | Напишем уравнение реакции: |
Найдем количество вещества азота при н.у., применяя уравнение Клапейрона-Менделеева. Для этого температуру и давление выражаем в единицах СИ:
T = 273 + 20 = 293 K;
P = 101,325 × 748 / 760 = 99,7 кПа;
n(N2) = 99,7 × 2,01 / 8,31 × 293 = 0,082 моль.
По уравнению реакции находим количество вещества аминокислоты и её молярную массу.
Определим аминокислоту. Составим уравнение и найдем x:
14x + 16 + 45 = 117;
Из природных кислот такому составу может отвечать валин.
Строение аминокислот
Общие сведения о строении аминокислот
В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:
CH3-CH(NH2)-COOH (α-аминопропионованя кислота);
Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.
Электронное строение аминокислот
![]() |
Видео (кликните для воспроизведения). |
В зависимости от строения радикала все аминокислоты можно разделить на алифатические, ароматические (содержат бензольное кольцо) и гетероциклические:
Аланин (2-аминопропановая кислота).
Аспаргиновая кислота (аминобутандиовая кислота).
Цистеин (2-амино-3-меркаптопропановая кислота).
Существует также классификации аминокислот в зависимости от их кислотно-основных свойств:
— нейтральные (равное число амино- и карбоксильных групп);
— кислые (дополнительная карбоксильная группа, как, например в аспаргиновой или глутаминовой кислотах);
— основные (с дополнительной амино-группой, как, наприер в лизине).
В молекулах всех аминокислот, кроме глицина, атом углерода в α-положении содержит четыре различных заместителя, т.е. является асимметрическим. Благодаря центру хиральностиэти аминокислоты могут существовать в виде двух оптически активных энантиомеров. Отнесение аминокислот к D- или L-стереохимическим рядам проводят по стереохимическому стандарту – глицериновому альдегиду (рис. 1): к D-ряду принадлежат соединения, у которых аминогруппа расположена в формуле Фишера справа, и к L-ряду – у которых она слева.
Рис. 1. Проекционные формулы Фишера D- и L-аминокислот.
Типы изомерии аминокислот
Для аминокислот характерно несколько типов изомерии, среди которых:
— изомерия углеродного скелета;
— изомерия положения функциональных групп;
Одной из особенностей аминокислот является возможность взаимодействия их друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например,
Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами.
Примеры решения задач
Задание | Назовите области применения аминокислот |
Ответ | Аминокислоты и их производные нашли широкое применение в пищевой, медицинской, микробиологической и химической отраслях промышленности. Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма. |
Задание | Укажите формулу аминокислоты: |
Понравился сайт? Расскажи друзьям! |
Аминокислоты — карбоновые кислоты, у которых в радикале атом водорода замещен на аминогруппу. Известно несколько сотен аминокислот. Важнейшими являются 20 аминокислот, входящих в состав белков, их называют протеиногенными. Аминокислоты, из которых построены белки, имеют аминогруппу в α-положении по отношению к карбоксильной группе. Отличительные свойства аминокислот связаны с их радикалом.
Существуют различные способы классификации аминокислот. Например, по числу аминных и карбоксильных групп.
Моноаминомонокарбоновые кислоты содержат одну аминогруппу и одну карбоксильную (основное количество аминокислот).
Моноаминодикарбоновые кислоты: аспарагиновая и глутаминовая содержат по две карбоксильные группы на одну аминогруппу.
Диаминомонокарбоновые аминокислоты: лизин, аргинин, гистидин, наоборот, при одной карбоксильной группе имеют две амино — (или имино-) группы.
Из всех аминокислот выделяют:
Серосодержащие аминокислоты: цистеин и метионин. Гидроксиаминокислоты: серин, треонин, тирозин в радикале имеют гидроксигруппу. Циклические аминокислоты: фенилаланин, тирозин, триптофан, пролин, гистидин имеют в радикале кольцо. Ароматические аминокислоты содержат ароматическое кольцо: тирозин, фенилаланин, триптофан. Иминокислота вместо амино — содержит иминогруппу: пролин.
Чаще всего аминокислоты делят по полярности и заряду их радикалов.
Неполярные содержат гидрофобный радикал, сообщающий эти свойства всей молекуле. К ним относятся:
Полярные, незаряженные аминокислоты имеют гидрофильный радикал. К ним относятся:
Полярные, заряженные аминокислоты. Две заряжены отрицательно:
аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Сообщают кислые свойства и молекуле белка.
Три основные, положительно заряженные аминокислоты. Аминокислоты этой группы — сильно щелочные соединения (основные), которые обуславливают такие же свойства у белков.
Редкие (минорные) аминокислоты. Аминокислоты, не встречающиеся в белках.
Аминокислоты могут подвергаться модификации уже после встраивания в белковую молекулу. К ним относятся гидроксипролин, гидроксилизин, встречающиеся в белке соединительной ткани — коллагене. Десмозин и изодесмозин — производные из четырех молекул лизина, обнаружены в другом белке соединительной ткани эластине. Иногда аминокислотой называют цистин — соединение, образованное из двух молекул цистеина, объединенных через серу дисульфидным мостиком. В составе рибосомальных белков обнаружены аминолимонная и карбоксиаспарагиновая кислоты. Большой отрицательный заряд в участке белка, где находятся эти аминокислоты, препятствует взаимодействию белка с рРНК. В ядерных белках гистонах встречаются ацетил — и метилпроизводные лизина и серина, в фосфопротеинах — фосфосерин.
Для редких аминокислот нет соответствующих триплетов в ДНК, т. е. эти аминокислоты не шифруются нуклеиновыми кислотами.
Известно много аминокислот, которые никогда не встречаются в белках. Например, цитруллин и орнитин — промежуточные продукты цикла мочевины, γ-аминомасляная кислота, принимающая участие в передаче нервных импульсов, канаванин — аминокислота, обнаруженная у растений и токсичная для других форм жизни и др.
1. Аминокислоты благодаря карбоксильной и аминной группам являются амфолитами, т. е. проявляют свойства как кислот, так и оснований. В водных растворах карбоксильная группа диссоциирует, а аминогруппа протонируется по уравнению:
2. Все аминокислоты, входящие в состав белков, за исключением глицина, обладают оптической активностью. По строению аминокислоты белков относятся к L-изомерам. D-изомеры аминокислот обнаружены в составе оболочек бактерий, пептидных антибиотиков — грамицидине, актиномицидине и некоторых других соединении и никогда не встречаются в составе белков.
D и L стереоизомеры аминокислот сильно отличаются по своей биологической активности. Так, например, D формы аминокислот воспринимаются человеком как сладкие, а L формы, как нейтральные по вкусу.
D и L стереоизомеры называются энантиомерами. Иногда к D и L буквам добавляют индексы s (серин) и g (глицеральдегид), в зависимости от того, что взято в качестве эталона.
3. Ни одна аминокислота не поглощает видимой части спектра света. Ультрафиолетовый свет поглощают ароматические аминокислоты: триптофан, тирозин и фенилаланин с максимумом при длине волны 280 нм. Этот факт имеет практическое значение для спектрофотометрического количественного определения белка, поскольку почти все белки содержат эти аминокислоты.
4. Химические реакции аминокислот обусловлены их функциональными группами.
Карбоксильная группа аминокислот вступает в реакции амидирования, этерификации, восстановления и др.
Большое практическое значение имеют реакции аминогрупп аминокислот.
Для количественного определения аминокислот часто используется нингидриновая реакция. Нингидриновая реакция характерна для α-аминокислот. Ее дают свободные аминокислоты, пептиды и белки. Благодаря окисляющей способности, нингидрин декарбоксилирует и дезаминирует аминокислоту. Восстановленный нингидрин образует с молекулой невосстановленного нингидрина и аммиаком одинаковый для всех аминокислот, кроме пролина, комплекс синего цвета.
Пролин и гидроксипролин дают с нингидрином желтоокрашенный продукт.
Для обнаружения и количественного определения аминокислот также часто используются цветные реакции на радикал аминокислоты: ксантопротеиновая, реакция с флуорескамином, реакция Фоля, Милона, Сакагучи и др.
Качественные реакции аминокислот имеют большое практическое значение в белковой химии.
Синтезируют аминокислоты химическим и микробиологическим путём. Причём при химическом синтезе получаются рацематы (растворы, в которых половина аминокислот D формы, а половина L), поэтому их приходиться переводить и очищать с помощью ферментов. При микробиологическом синтезе получается только L форма.
Также свободные аминокислоты и пептиды можно получить из белков ферментативным гидролизом
Аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом, образуя пептидную связь, при этом образуется цепочка из аминокислот — пептид.
Функции аминокислот в организмах: входят в состав антибиотиков микроорганизмов (грамицидин), гормонов (пептид — инсулин), глутатиона (пептид — переносчик веществ через мембрану). Основная функция: образуют белки.
Назначение в промышленности: пищевые добавки, 1-ое место по объёму производства лизин и глутаминовая кислота, чуть меньше глицин и метионин.
Белки (протеины)- это высокомолекулярные органические вещества, являющиеся полимерами аминокислот. Молекулярная масса белков — свыше 6 тыс. Белки составляют 50% сухой массы клетки.
Основу любого проявления жизни (движения, дыхания, выделения, чувствительности, размножения и т. д.) составляют белки.
1. Образуют ферменты (трипсин, амилаза — ферменты класса гидролаз)
2. Запасающая (глиадин и зеин — белки зерна пшеницы и кукурузы, овальбумин — белок яйца)
3. Транспортная (гемоглобин переносит кислород, альбумины крови — жиры и жирные кислоты)
4. Сократительная (актин, миозин — белок мышц)
5. Защитная (антитела, яды — рицин)
6. Образуют гормоны (соматотропин)
7. Структурная (Белки оболочек вирусов, белки мембранных структур, кератин — белок волос)
Белки по своему составу бывают простыми и сложными. Простые белки состоят только из аминокислот, например, эластин — белок сухожилий, лактоглобулин — белок молока.
Классификация простых белков основана на растворимости белков.
1. Альбумины — белки, хорошо растворяющиеся в воде и в концентрированных растворах солей, например, в насыщенном растворе хлорида натрия.
2. Глобулины — нерастворимые в дистиллированной воде белки. Они растворяются в присутствии солей. Осаждаются насыщенным раствором хлорида натрия.
3. Протамины и гистоны— ядерные белки с высоким содержанием основных аминокислот лизина и аргинина —% всех аминокислот.
4. Проламины и глютелины — растительные белки. Особенно много их в семенах. Они не растворяются в воде. Проламины растворяются в спирте, а глютелины — только в щелочах.
5. Склеропротеины — белки соединительной ткани. Нерастворимы в воде. К ним относится белок соединительной ткани — эластин, кератин — белок волос, белок шелка — фиброин. Склеропротеины иногда называют протеиноидами.
Сложные состоят из простого белка и небелковой простетической группы. По характеру простетической группы сложные белки делятся на несколько групп.
1.Хромопротеины содержат окрашивающую их группу. В гемоглобине, каталазе, цитохроме С и др. белках в качестве простетической группы находится гем (четырех пиррольных кольца, связанных метиновыми мостиками в порфин. В центре порфина находится атом железа. Радикалы гема у различных белков варьируют.
В сетчатой оболочке глаза находится светочувствительный белок родопсин. Он состоит из простого белка опсина и ретиналя, производного витамина А.
Флавиновые ферменты — белки желтого цвета. В качестве простетической группы эти ферменты имеют флавинмононуклеотид или флавинадениндинуклеотид — производные витамина В7 (рибофлавина).
2.Фосфопротеины — сложные белки, содержащие остаток фосфорной кислоты. Фосфорная кислота эфирной связью соединена с гидроксилом серина, треонина или тирозина. К числу фосфопротеинов относится казеин — белок молока. Этот протеин можно отнести также к гликопротеинам, так как он содержит гликомакропептид, стабилизирующий казеин в растворе. К фосфопротеинам относятся также белки яйца, гистоны и др.
3. Гликопротеины. Очень многие белки содержат углеводные компоненты, например: яичный альбумин, групповые факторы крови, белки оболочки клетки, мукопротеины слизей и др.
4. Липопротеины имеют в составе липидный компонент. Эти белки входят в состав клеточных мембран.
5. Нуклеопротеины — это комплексы нуклеиновых кислот и белков, например, рибосомы и вирус табачной мозаики.
![]() |
Видео (кликните для воспроизведения). |
6. Металлопротеины — белки, содержащие металлы. Ферритин — белок, накапливающий железо в кроветворных органах, содержит до 23% железа в виде Fe(OH)3. Ферменты алкогольоксидаза и карбоксипептидаза содержат цинк, тирозиноксидаза — медь.
Белки также делят по их форме на глобулярные (гемоглобин) и фибриллярные (кератин).
Источники
Данилова, Н. Диабет. Методы традиционной и альтернативной медицины / Н. Данилова. — М.: Вектор, 2009. — 224 c.
Ангел, Светлана Гимнастика в гамаке для начинающих. Новый вид упражнений в спортивном гамаке-тренажере для физического здоровья, красоты и совершенства / Светлана Ангел. — М.: Роса, 2013. — 94 c.
Зейлигер, М. Л. Материалы для исследования физического развития учащихся в начальных школах г. Петрозаводска. Диссертация на степень доктора медицины / М.Л. Зейлигер. — М.: Типография Штаба Отдельного Корпуса Жандармов, 2013. — 99 c.
Спортивный диетолог с 12 летним стажем.
Образование: Российский государственный университет физической культуры, спорта, молодёжи и туризма (ГЦОЛИФК) (РГУФКСМиТ).
Место работы: Частный фитнес клуб г. Москва.