Аминокислоты простые и сложные

Важная и проверенная информация на тему: "аминокислоты простые и сложные" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Аминокислоты — номенклатура, получение, химические свойства. Белки

Строение аминокислот

Аминокислоты — гетерофункциональные соеди­нения, которые обязательно содержат две функцио­нальные группы: аминогруппу — NH2 и карбоксиль­ную группу —СООН, связанные с углеводородным радикалом.Общую формулу простей­ших аминокислот можно за­писать так:

Так как аминокислоты со­держат две различные функ­циональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличают­ся от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.

[3]

Свойства аминокислот

Аминогруппа — NH2 определяет основные свой­ства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа —СООН (карбоксильная группа) опреде­ляет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты — это амфотерные орга­нические соединения. Со щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами- как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте всту­пает во взаимодействие с входящей в ее состав кар­боксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:

Так как аминокислоты в водных растворах ве­дут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концен­трацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разло­жением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависи­мости от радикала R— они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтети­ческие. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно полови­на из этих аминокислот относятся к незамени­мым, т. к. они не синтезируются в организме че­ловека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, ли­зин, треонин, цистеин, мети­онин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пи­щей. Если их количество в пище будет недостаточ­ным, нормальное развитие и функционирование орга­низма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии син­тезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин. Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденса­цию с выделением воды и образованием амидной группировки —NH—СО—, например:

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полимамидов.

К ним, кроме названного выше синтетического волок­на капрона, относят, напри­мер, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических во­локон пригодны аминокис­лоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды альфа-аминокислот называются пепти­дами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипепти­ды. В таких соединениях группы —NH—СО— на­зывают пептидными.

Изомерия и номенклатура аминокислот

Изомерия аминокислот определяется различ­ным строением углеродной цепи и положением аминогруппы, например:

Широко распространены также названия ами­нокислот, в которых положение аминогруппы обо­значается буквами греческого алфавита: α, β, у и т. д. Так, 2-аминобутановую кислоту можно на­звать также α-аминокислотой:

Способы получения аминокислот

В биосинтезе белка в живых организмах уча­ствуют 20 аминокислот.

АМИНОКИСЛОТЫ. ПРОСТЫЕ И СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ

Значение аминокислот (а/к)

: 1. а/к являются структурными мономерами белков и пептидов (напр., октапептиды нейрогипофиза – окситоцин и вазопрессин; дипептиды мышц – карнозин и ансерин, трипептид – глутатион и мн. др.); 2. а/к – предшественники гормонов: из тирозина в щитовидной железе образуются йодтиронины – Т3, Т4; в мозговом веществе надпочечников – адреналин; из триптофана – в эпифизе синтезируется мелатонин; 4. а/к – предшественники биогенных аминов: из тирозина синтезируется дофамин и норадреналин, из триптофана – серотонин, из гистидина – гистамин, из глутамата – ГАМК; 5. а/к участвуют в синтезе пуринов (глицин, глутамин, аспартат) и пиримидинов (глутамин, аспартат), 6. а/к участвуют в трансаминировании с образованием оксалоацетата и пирувата, из которых происходит новообразование глюкозы и гликогена; 7. а/к (аспартат и непртеиногенная а/корнитин) участвуют в механизмах связывания токсичного аммиака в орнитиновом цикле и в реакциях аминирования аспартата и глутамата с образованием, соответственно, аспарагина и глутамина.

Классификация аминокислот

: 1. заменимые и незаменимые (вал, лей, изолей, мет, фен, трп, тре, лиз; гист – в детском возрасте), 2. протеиногенные (20 а/к) и непротеиногенные (> 200, например: орнитин, цитруллин, β-аланин, гомоцистеин), 3. гликогенные (г/к) — все, кроме лиз, лей, и кетогенные (к/г): лиз, лей – строго к/г; изолей, фен, тир, трп – к/г и г/г), 4. гидрофобные (ала, вал, лей, изолей, мет, про, фен, трп) и гидрофильные (незаряженные – серин, треонин, тирозин, глицин, глутамин, аспарагин; отрицательно-заряженные – аспартат и глутамат; положительно-заряженные – лизин, аргинин, гистидин), 5. по химическому строению радикалов – алифатические, ароматические (фен, тир, трп), гетероциклические (трп, гист); дикарбоновые (глут, асп), диаминомонокарбоновые (лиз, арг), гидроксилсодержащие (тре, тир, сер), серусодержащие (мет, цис). Выделяют группу модифицированных а/к: например, гидроксипролин и гидроксилизин в коллагене; γ-карбоксиглутамат в белках системы свертывания крови – тромбин, конвертин, и в белках костной ткани – остеокальцин, остеопонтин.

Читайте так же:  Аргинин перо глюконат лизина

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Только сон приблежает студента к концу лекции. А чужой храп его отдаляет. 8819 —

| 7529 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Аминокислоты простые и сложные

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, для них характерны кислотно-основные свойства. Это обусловлено наличием в их молекулах функциональных групп кислотного (-СООН) и основного (-NH2) характера.

Кислотно-основное равновесие в водных растворах

В водных растворах и твердом состоянии аминокислоты существуют в виде внутренних солей.

Ионизация молекул аминокислот в водных растворах зависит от кислотного или щелочного характера среды:

В кислой среде молекулы аминокислот представляю собой катион. В щелочной среде молекулы аминокислот представляют собой анион. В нейтральной среде аминокислоты представляют собой цвиттер-ион или биполярный ион.

Аминокислоты в твердом состоянии всегда существуют в виде биполярного, двухзарядного иона — цвиттер-иона.

Водные растворы аминокислот в кислой и щелочной среде проводят электрический ток.

1. Взаимодействие внутри молекулы – образование внутренних солей (биполярных ионов)

Молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

Карбоксильная группа аминокислоты отщепляет ион водорода, который затем присоединяется к аминогруппе той же молекулы по месту неподеленной электронной пары азота. В результате действие функциональных групп нейтрализуется, образуется так называемая внутренняя соль.

Водные растворы аминокислот в зависимости от количества функциональных групп имеют нейтральную, кислую или щелочную среду.

Аминокислоты с одной карбоксильной группой и одной аминогруппой имеют нейтральную реакцию.

Видеоопыт «Свойства аминоуксусной кислоты»

а) моноаминомонокарбоновые кислоты (нейтральные кислоты)

Внутримолекулярная нейтрализация — образуется биполярный цвиттер-ион.

Водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот нейтральны (рН≈7).

б) моноаминодикарбоновые кислоты (кислые аминокислоты)

Водные растворы моноаминодикарбоновых кислот имеют рН + .

в) диаминомонокарбоновые кислоты (основные аминокислоты)

Водные растворы диаминомонокарбоновых кислот имеют рН>7 (щелочная среда), так как в результате образования внутренних солей этих кислот в растворе появляется избыток гидроксид-ионов ОН — .

2. Взаимодействие с основаниями и кислотами

Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли как с кислотами (по группе NH2), так и со щелочами (по группе СООН).

Как кислота (участвует карбоксильная группа)

Как карбоновые кислоты α-аминокислоты образуют функциональные производные: соли, сложные эфиры, амиды.

а) взаимодействие с основаниями

б) взаимодействие со спиртами (р. этерификации)

Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир. Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.

в) взаимодействие с аммиаком

Как основание (участвует аминогруппа)

а) взаимодействие с сильными кислотами

Подобно аминам, аминокислоты реагируют с сильными кислотами с образованием солей аммония:

б) взаимодействие с азотистой кислотой (р. дезаминирования)

Подобно первичным аминам, аминокислоты реагируют с азотистой кислотой, при этом аминогруппа превращается в гидроксогруппу, а аминокислота – в гидроксикислоту:

Измерение объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка).

3. Внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона).

4. Межмолекулярное взаимодействие α-аминокислот – образование пептидов (р. поликонденсации)

При взаимодействии карбоксильной группы одной молекулы аминокислоты и аминогруппы другой молекулы аминокислоты образуются пептиды. При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид.

Межмолекулярная реакция с участием трех α-аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д.

Важнейшие природные полимеры – белки (протеины) – относятся к полипептидам, т.е представляют собой продукт поликонденсации a-аминокислот.

5. Качественные реакции!

а) нингидриновая реакция

Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета:

Иминокислота пролин дает с нингидрином желтое окрашивание.

б) с ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.

Видеоопыт «Образование медной соли аминоуксусной кислоты»

Белки и аминокислоты

Белки (син. протеины) — высокомолекулярные органические вещества, построенные из остатков аминокислот. По своему биологическому значению принадлежат к числу важнейших составных частей организма.

Читайте так же:  Длина нуклеотида и аминокислоты

Несомненно, белки абсолютно необходимы для жизни растений, животных и грибов. Именно вследствие такого большого значения белки получили названия протеинов (греч. protos — первый, главный).

Качественной реакцией на белки служит ксантопротеиновая реакция. Ее проводят путем добавления к раствору белка HNO3(конц.) до тех пор, пока не прекратится выпадение осадка. Осадок окрашивается в характерный желтый цвет.

Аминокислота

Аминокислота — органическая кислота, содержащая, по меньшей мере, одну карбоксильную группу (COOH) и одну аминогруппу (NH2). Аминокислоты являются основной составляющей всех белков.

В построении белков участвуют 20 наиболее распространенных аминокислот. На данном этапе учить их наизусть не обязательно, эта задача настигнет вас на кафедре биохимии 😉

И все же для успешного изучения данной темы мы возьмем за основу две аминокислоты: глицин и аланин.

Я хочу вас обрадовать (надеюсь, что обрадую)). Если вы успешно изучили темы: карбоновые кислоты, амины — то вы уже знаете химические свойства аминокислот!

Они напоминают амфотерные соединения: по аминогруппе вступают в реакции с кислотами, по карбоксильной — с основаниями. Мы разберем их подробнее чуть ниже.

Получение аминокислот

Аминокислоты можно получить в реакции аммиака с галогенкарбоновыми кислотами.

Химические свойства аминокислот
  • Основные свойства

За счет наличия аминогруппы, аминокислоты проявляют основные свойства. Реагируют с кислотами.

По карбоксильной группы аминокислоты способны вступать в реакции с металлами, основными оксидами, основаниями и солями более слабых кислот.

Аминокислоты способны вступать в реакцию этерификации, образуя сложные эфиры.

В молекуле белка аминокислоты связаны друг с другом пептидной связью. Она образуется между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты.

©Беллевич Юрий Сергеевич

Данная статья написана Беллевичем Юрием Сергеевичем и является его интеллектуальной собственностью. Копирование, распространение (в том числе путем копирования на другие сайты и ресурсы в Интернете) или любое иное использование информации и объектов без предварительного согласия правообладателя преследуется по закону. Для получения материалов статьи и разрешения их использования, обратитесь, пожалуйста, к Беллевичу Юрию.

Пройдите тест для закрепления знаний

Качественной реакцией на белки служит ксантопротеиновая реакция.

Аминокислоты обладают амфотерными (двойственными) свойствами.

Аминокислоты объединяются в белки.

Видео (кликните для воспроизведения).

Между аминокислотами способны образоваться пептидные связи.

АМИНОКИСЛО́ТЫ

  • В книжной версии

    Том 1. Москва, 2005, стр. 612

    Скопировать библиографическую ссылку:

    АМИНОКИСЛО́ТЫ, ор­га­нич. со­еди­не­ния, со­дер­жа­щие кар­бок­силь­ные COOH и ами­но­груп­пы NH 2

    . Ис­клю­че­ние со­став­ля­ет про­лин. Об­ла­да­ют свой­ст­ва­ми и ки­слот и ос­но­ва­ний. В за­ви­си­мо­сти от по­ло­же­ния ами­но­груп­пы в уг­ле­род­ной це­пи от­но­си­тель­но кар­бок­силь­ной груп­пы раз­ли­ча­ют α -, β -, γ — и др. А. У ω -А. ами­но­груп­па на­хо­дит­ся на кон­це це­пи. Уча­ст­ву­ют в об­ме­не азо­ти­стых ве­ществ всех ор­га­низ­мов, яв­ля­ясь ис­ход­ны­ми со­еди­не­ния­ми при био­син­те­зе бел­ков, пеп­ти­дов, пу­ри­но­вых и пи­ри­ми­ди­но­вых ос­но­ва­ний, ря­да ви­та­ми­нов, пиг­мен­тов, ал­ка­лои­дов и др.

    Аминокислоты

    Аминокислота — любое соединение, которое содержит одновременно карбоксильную и аминогруппу. Способы ее получения. Химические и кислотно-основные свойства. Реакции аминокислот: образование сложных эфиров и амидов по карбоксильной группе и по аминогруппе.

    Рубрика Химия
    Вид реферат
    Язык русский
    Дата добавления 21.02.2009
    Размер файла 106,4 K

    Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

    Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

    Любое соединение, которое содержит одновременно карбоксильную и аминогруппу, является аминокислотой

    . Однако, чаще этот термин применяется для обозначения карбоновых кислот, аминогруппа которых находится в -положении к карбоксильной группе.

    Аминокислоты, как правило, входят в состав полимеров — белков. В природе встречается свыше 70 аминокислот, но только 20 играют важную роль в живых организмах. Незаменимыми

    называются аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом из веществ, поступающих с пищей, в количествах, достаточных для того, чтобы удовлетворить физиологические потребности организма. Незаменимые аминокислоты приводятся в табл. 1. Для больных фенилкетонурией незаменимой аминокислотой является также тирозин (см. табл. 1).

    изолейцин (ile, ileu)

    Аминокислоты называют обычно как замещенные соответствующих карбоновых кислот, обозначая положение аминогруппы буквами греческого алфавита. Для простейших аминокислот обычно применяются тривиальные названия (глицин, аланин, изолейцин и т.д.). Изомерия аминокислот связана с расположением функциональных групп и со строением углеводородного скелета. Молекула аминокислоты моет содержать одну или несколько карбоксильных групп и в соответствии с этим аминокислоты различаются по основности. Также в молекуле аминокислоты может находиться разное количество аминогрупп.

    СПОСОБЫ ПОЛУЧЕНИЯ АМИНОКИСЛОТ

    Читайте так же:  Сколько нужно пить креатин

    1. Гидролизом белков можно получить около 25 аминокислот, но полученную смесь трудно разделить. Обычно одна или две кислоты получаются в значительно больших количествах, чем остальные, и эти кислоты удается выделить довольно легко — с помощью ионообменных смол.

    2. Из галогензамещенных кислот. Один из наиболее распространенных методов синтеза -аминокислот заключается в аммонолизе -галогензамещенной кислоты, которую обычно получают по реакции Геля-Фольгарда-Зелинского:

    Этот метод можно модифицировать, получая -бромзамещенную кислоту через малоновый эфир:

    Ввести аминогруппу в эфир -галогензамещенной кислоты можно с помощью фталимида калия (синтез Габриэля):

    3. Из карбонильных соединений (синтез Штреккера). Синтез -аминокислот по Штреккеру состоит в реакции карбонильного соединения со смесью хлорида аммония и цианистого натрия (это усовершенствование метода предложено Н.Д. Зелинским и Г.Л. Стадниковым).

    Реакции присоединения — отщепления с участием аммиака и карбонильного соединения дают имин, который реагирует с цианистым водородом, образуя -аминонитрил. В результате его гидролиза образуется -аминокислота.

    [1]

    Химические свойства аминокислот

    Все -аминокислоты, кроме глицина, содержат хиральный -углеродный атом и могут встречаться в виде энантиомеров:

    Было доказано, что почти все природные -аминокислоты обладают одной и той же относительной конфигурацией при -углеродном атоме. -Углеродному атому (-)-серина была условно приписана L-конфигурация, а -углеродному атому (+)-серина — D-конфигурация. При этом, если проекция -аминокислоты по Фишеру написана так, что карбоксильная группа расположена сверху, а R — внизу, у L-аминокислоты аминогруппа будет находиться слева, а у D-аминокислоты — справа. Схема Фишера для определения конфигурации аминокислоты применима ко всем -аминокислотам, обладающим хиральным -углеродным атомом.

    Из рисунка видно, что L-аминокислота может быть правовращающей (+) или левовращающей (-) в зависимости от природы радикала. Подавляющее большинство -аминокислот, встречающихся в природе, относится к L-ряду. Их энантиоморфы, т.е. D-аминокислоты, синтезируются только микроорганизмами и называются «неприродными» аминокислотами.

    Согласно номенклатуре (R,S), большинство «природных» или L-аминокислот имеет S-конфигурацию.

    L-Изолейцин и L-треонин, содержащие по два хиральных центра в молекуле, могут быть любыми членами пары диастереомеров в зависимости от конфигурации при -углеродном атоме. Ниже приводятся правильные абсолютные конфигурации этих аминокислот.

    КИСЛОТНО-ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ

    Аминокислоты — амфотерные вещества, которые могут существовать в виде катионов или анионов. Это свойство объясняется наличием как кислотной (-СООН), так и основной (NH2

    ) группы в одной и той же молекуле. В очень кислых растворах NH2-группа кислоты протонируется и кислота становится катионом. В сильнощелочных растворах карбоксильная группа аминокислоты депротонируется и кислота превращается в анион.

    В твердом состоянии аминокислоты существуют в виде цвиттер-ионов (биполярных ионов, внутренних солей). В цвиттер-ионах протон переносится от карбоксильной группы к аминогруппе:

    Если поместить аминокислоту в среду, обладающую проводимостью, и опустить туда пару электродов, то в кислых растворах аминокислота будет мигрировать к катоду, а в щелочных растворах — к аноду. При некотором значении рН, характерном для данной аминокислоты, она не будет передвигаться ни к аноду, ни к катоду, так как каждая молекула находится в виде цвиттер-иона (несет и положительный, и отрицательный заряд). Это значение рН называется изоэлектрической точкой (pI) данной аминокислоты.

    Большинство реакций, в которые аминокислоты вступают в лабораторных условиях (in vitro), свойственны всем аминам или карбоновым кислотам.

    1. образование амидов по карбоксильной группе. При реакции карбонильной группы аминокислоты с аминогруппой амина параллельно протекает реакция поликонденсации аминокислоты, приводящей к образованию амидов. Чтобы предотвратить полимеризацию, аминогруппу кислоты блокируют с тем, чтобы в реакцию вступала только аминогруппа амина. С этой целью используют карбобензоксихлорид (карбобензилоксихлорид, бензилхлорформиат), трет-бутоксикарбоксазид и др. Для реакции с амином карбоксильную группу активируют, воздействуя на нее этилхлорформиатом. Защитную группу затем удаляют путем каталитического гидрогенолиза или действием холодного раствора бромистого водорода в уксусной кислоте.

    2. образование амидов по аминогруппе. При ацилировании аминогруппы -аминокислоты образуется амид.

    Реакция лучше идет в основной среде, так как при этом обеспечивается высокая концентрация свободного амина.

    3. образование сложных эфиров. Карбоксильная группа аминокислоты легко этерифицируется обычными методами. Например, метиловые эфиры получают, пропуская сухой газообразный хлористый водород через раствор аминокислоты в метаноле:

    Аминокислоты способны к поликонденсации, в результате которой образуется полиамид. Полиамиды, состоящие из -аминокислот, называются пептидами

    или полипептидами. Амидная связь в таких полимерах называется пептидной связью. Полипептиды с молекулярной массой не меньше 5000 называют белками. В состав белков входит около 25 различных аминокислот. При гидролизе данного белка могут образовываться все эти аминокислоты или некоторые из них в определенных пропорциях, характерных для отдельного белка.

    Уникальная последовательность аминокислотных остатков в цепи, присущая данному белку, называется первичной структурой белка

    Читайте так же:  Спортпит тестостерон рейтинг лучших

    . Особенности скручивания цепей белковых молекул (взаимное расположение фрагментов в пространстве) называются вторичной структурой белков. Полипептидные цепи белков могут соединяться между собой с образованием амидных, дисульфидных, водородных и иных связей за счет боковых цепей аминокислот. В результате этого происходит закручивание спирали в клубок. Эта особенность строения называется третичной структурой белка. Для проявления биологической активности некоторые белки должны сначала образовать макрокомплекс (олигопротеин), состоящий из нескольких полноценных белковых субъединиц. Четвертичная структура определяет степень ассоциации таких мономеров в биологически активном материале.

    Белки делятся на две большие группы — фибриллярные

    (отношение длины молекулы к ширине больше 10) и глобулярные (отношение меньше 10). К фибриллярным белкам относится коллаген, наиболее распространенный белок позвоночных; на его долю приходится почти 50% сухого веса хрящей и около 30% твердого вещества кости. В большинстве регуляторных систем растений и животных катализ осуществляется глобулярными белками, которые носят название ферментов.

    Подобные документы

    Химические свойства и характеристика аминокислот, изомерия. Классификация стандартных a-аминокислот по R-группам и по функциональным группам. Кислотно-основное равновесие в растворе a-аминокислот. Использование нингидриновой реакции для их обнаружения.

    реферат [207,9 K], добавлен 22.03.2012

    Понятие и общая характеристика представителей алифатических аминокислот. Ароматические аминокислоты: сущность, применение, методика получение. Реакции по карбоксильной группе. Анализ белковых молекул. Пространственное строение данных соединений.

    контрольная работа [685,1 K], добавлен 05.08.2013

    Определение класса аминокислот как гетерофункциональных соединений, которые содержат две функциональные группы (карбоксильную и аминогруппу), связанные с углеводородным радикалом. Классификация, изомерия, свойства, получение и применение аминокислот.

    презентация [204,2 K], добавлен 10.04.2013

    История открытия производных карбоновых кислот, в которых атом водорода карбоксильной группы замещен на углеводородный радикал. Номенклатура и изомерия, классификация и состав сложных эфиров. Их физические и химические свойства, способы получения.

    презентация [1,6 M], добавлен 14.09.2014

    Классификация аминокислот и виды их изомерии. Химические свойства аминокислот, зависящие от наличия карбоксила, аминогруппы, совместного наличия карбоксильной и аминогруппы. Окислительно-восстановительные процессы, протекающие с участием кислот.

    реферат [42,9 K], добавлен 22.06.2010

    Способы получения сложных эфиров. Основные продукты и области применения эфиров. Условия проведения реакции этерификации органических кислот со спиртами. Катализаторы процесса. Особенности технологического оформления реакционного узла этерификации.

    реферат [440,1 K], добавлен 27.02.2009

    Физико-химические свойства аминокислот. Получение аминокислот в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций. Ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот. Способность аминокислоты к поликонденсации.

    [2]

    презентация [454,9 K], добавлен 22.05.2012

    Аминокислоты – азотсодержащие органические соединения. Способы их получения. Физические и химические свойства. Изомерия и номенклатура. Аминокислоты необходимы для синтеза белков в живых организмах. Применение в медицине и для синтеза некоторых волокон.

    презентация [38,3 K], добавлен 21.04.2011

    Аминокислоты (аминокарбоновые кислоты) — органические соединения, в молекуле которых содержатся карбоксильные, а также аминные группы. Открытие аминокислот в составе белков. Оптическая изомерия. D-аминокислоты в живых организмах. Карбоксильная группа.

    презентация [1,1 M], добавлен 23.05.2012

    Понятие аминокислот, их сущность, строение, история открытия, структура, свойства, классификация, назначение и применение. Аммиак, его определение, основные физические и химические свойства, особенности получения, применение и физиологическое действие.

    реферат [18,6 K], добавлен 17.12.2009

    Амины. Аминокислоты

    Амины

    Амины – это производные аммиака, в молекуле которого один, два или три атома водорода замещены углеводородными радикалами.

    Классификация

    По числу углеводородных радикалов, замещающих атомы водорода в молекуле NH3, все амины можно разделить на три типа:

    Группа – NH2 называется аминогруппой.

    Существуют также амины, которые содержат две, три и более аминогрупп, например:

    Изомерия

    Рассмотри все виды изомерии на примере аминов с эмпирической формулой C4H11N:

    Физические свойства

    Низшие предельные первичные амины — газообразные вещества, имеют запах аммиака, хорошо растворяются в воде. Амины с большей относительной молекулярной массой — жидкости или твердые вещества, растворимость их в воде с увеличением молекулярной массы уменьшается.

    Химические свойства

    По химическим свойствам амины похожи на аммиак.

    1.Взаимодействие с водой — образование гидроксидов замещенного аммония.

    Вспомним, как взаимодействует с водой аммиак:

    Раствор аммиака в воде обладает слабыми щелочными (основными) свойствами. Причина основных свойств аммиака — наличие у атома азота неподеленной электронной пары, которая участвует в образовании донорно-акцепторной связи с ионом водорода. По этой же причине амины также являются слабыми основаниями. Амины — органические основания:

    Растворимые амины — более сильные основания, чем аммиак.

    2.Взаимодействие с кислотами — образование солей (реакции нейтрализации).

    Как основание аммиак с кислотами образует соли аммония:

    Аналогично при взаимодействии аминов с кислотами образуются соли замещенного аммония:

    Читайте так же:  Незаменимые аминокислоты содержатся в продуктах

    Щелочи, как более сильные основания, вытесняют аммиак и амины из их солей:

    3.Горение аминов

    Амины являются горючими веществами. Продуктами горения аминов, как и других азотсодержащих органических соединений, являются углекислый газ, вода и свободный азот; например:

    Способы получения

    1.Взаимодействие спиртов с аммиаком при нагревании в присутствии Аl2О3 в качестве катализатора. Примеры смотреть в теме «Спирты».

    2.Взаимодействие алкилгалогенидов (галогеналканов) с аммиаком; например:

    Образовавшийся первичный амин может вступать в реакцию с избытком алкилгалогенида и аммиака, в результате чего образуется вторичный амин:

    Аналогично могут быть получены третичные амины.

    Анилин

    Анилин — простейший представитель первичных ароматических аминов:

    Физические свойства

    Анилин — бесцветная маслянистая жидкость с характерным запахом, малорастворим в воде, ядовит.

    Химические свойства

    Основные свойства у анилина выражены очень слабо, так как сказывается влияние бензольного ядра на аминогруппу.

    1.Реакции с участием аминогруппы

    2.Реакции с участием бензольного кольца

    Аминогруппа как заместитель I рода облегчает реакции замещения в бензольном ядре, при этом заместители становятся в орто- и пара- положения к аминогруппе:

    Получение анилина

    Анилин и другие первичные ароматические амины получают с помощью реакции, открытой в 1842 г. русским химиком Н. Н. Зининым. Реакция Зинина — это метод получения ароматических аминов (в том числе анилина) восстановлением нитросоединений:

    Это общий, но не единственный способ получения ароматических аминов.

    Применение анилина

    Аминокислоты

    Аминокислоты — это производные углеводородов, содержащие аминогруппы (—NH2) и карбоксильные группы.

    Общая формула: (NH2)mR(COOH)n, где m и n чаще всего равны 1 или 2. Таким образом, аминокислоты являются соединениями со смешанными функциями.

    Аминокислоты организма:

    Заменимые

    — синтезируются в организме человека, к ним относятся глицин, аланин, глутаминовая кислота, серин, аспарагиновая кислота, тирозин, цистеин.

    Незаменимые – не синтезируются в организме человека, поступают с пищей. К ним относятся валин, лизин, фенилаланин.

    Физические свойства

    Аминокислоты — бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворяются в воде, температура плавления 230—300 о С. Многие α-аминокислоты имеют сладкий вкус.

    Способы получения

    Для получения α-аминокислот в лабораторных условиях обычно используют два следующих способа.

    1.Взаимодействие α-галогенкарбоновых кислот с избытком аммиака. В ходе этих реакций происходит замещение атома галогена в галогенкарбоновых кислотах на аминогруппу. Выделяющийся при этом хлороводород связывается избытком аммиака в хлорид аммония. Например, аланин можно получить при взаимодействии α-хлорпропионовой кислоты с аммиаком:

    2.Гидролиз белков. При гидролизе белков обычно образуются сложные смеси аминокислот, однако с помощью специальных методов из этих смесей можно выделять отдельные чистые аминокислоты.

    Химические свойства

    а) как кислота (участвует карбоксильная группа):

    б) как основание (участвует аминогруппа):

    2.Взаимодействие внутри молекулы — образование внутренних солей:

    а) моноаминомонокарбоновые кислоты (нейтральные кислоты).

    Водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот нейтральны (рН = 7);

    б) моноаминодикарбоновые кислоты (кислые аминокислоты).

    Водные растворы моноаминодикарбоновьж кислот имеют РН 7 (щелочная среда), так как в результате образования внутренних солей этих кислот в растворе появляется избыток гидроксид-ионов ОН.

    3. Взаимодействие аминокислот друг с другом — образование пептидов:

    Две аминокислоты образуют дипептид:

    При составлении названия дипептида сначала называют аминокислоту, у которой в образовании дипептид участвует группа —СООН. В тривиальном названии этой кислоты последняя буква «н» заменяется буквой «л». Затем прибавляют без изменений тривиальное название аминокислоты, у которой в образовании дипептида участвует группа —NH2.

    Любой дипептид имеет свободные амино- и карбоксильную группы и поэтому может взаимодействовать еще с одной молекулой аминокислоты, образуя трипептид; таким же путем получают тетрапептиды и т. д.:

    Добавить комментарий Отменить ответ

    Видео (кликните для воспроизведения).

    Добро пожаловать на сайт! Здесь вы найдете самую полную информацию об истории химии и ее развитии как науки, а также интересные статьи о всех химических элементах известных на сегодняшний день и о соединениях, которые они образуют.

    Источники


    1. Блондин, Кале-Жермен Анатомия упражнений для пресса. Основы персональной тренировки. 16 безопасных упражнений для мышц живота. Пошаговые иллюстрированные инструкции / Кале-Жермен Блондин. — М.: Эксмо, 2011. — 716 c.

    2. Бетти, Пэйдж Брэкенридж Диабет 101: Простое и доступное руководство для тех, кто принимает инсулин: моногр. / Бетти Пэйдж Брэкенридж, Ричард О. Долинар. — М.: Полина, 1996. — 192 c.

    3. Епифанов, В. А. Лечебная физическая культура и массаж / В.А. Епифанов. — М.: ГЭОТАР-Медиа, 2008. — 528 c.
    Аминокислоты простые и сложные
    Оценка 5 проголосовавших: 1

    ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

    Please enter your comment!
    Please enter your name here