Аминокислоты содержат функциональные группы

Важная и проверенная информация на тему: "аминокислоты содержат функциональные группы" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Аминокислоты содержат функциональные группы

Почти все органические биомолекулы можно рассматривать как производные углеводородов — соединений, состоящих из атомов углерода и водорода. Скелет углеводородов построен из атомов углерода, соединенных ковалентными связями; остальные связи атомов углерода используются для связывания их с атомами водорода. Скелеты углеводородов очень устойчивы, поскольку электронные пары в одинарных и двойных углерод-углеродных связях в равной мере принадлежат обоим соседним атомам углерода.

Один или более атомов водорода в углеводородах могут быть замещены различными функциональными группами. При этом образуются различные семейства органических соединений. К типичным семействам органических соединений с характерными функциональными группами относятся спирты, в молекулах которых имеется одна или несколько гидроксильных групп, амины, содержащие аминогруппы; кетоны, содержащие карбонильные группы и кислоты с карбоксильными группами (табл. 3-4). Некоторые другие часто встречающиеся функциональные группы также играют важную роль в биомолекулах (табл. 3-5).

Функциональные группы органических биомолекул химически гораздо более реакционноспособны, чем насыщенные углеводородные скелеты, которые с трудом поддаются воздействию большинства химических агентов. Функциональные группы могут изменять характер распределения электронов и расположение близлежащих атомов, влияя таким образом на реакционную способность всей органической молекулы в целом. Наличие тех или иных функциональных групп в органических биомолекулах позволяет анализировать и предсказывать поведение последних в химических реакциях. Как мы увидим дальше, действие ферментов (катализаторов живых клеток) основано на распознавании специфической функциональной группы в биомолекуле и каталитическом изменении ее структуры.

Таблица 3-4. Функциональные группы, характеризующие семейства органических соединений.

означают углеводородные цепи, к которым присоединены функциональные группы.

Большинство биомолекул, с которыми нам предстоит иметь дело, содержит функциональные группы двух или нескольких типов и потому обладает полифункциональными свойствами. Функциональные группы каждого типа в таких молекулах проявляют характерные для них химические особенности и вступают в определенные реакции. В качестве примера можно привести аминокислоты — важное семейство биомолекул, которые в основном служат строительными блоками белков.

Таблица 3-5. Некоторые другие функциональные группы, присутствующие в биомолекулах

Рис. 3-7. Биомолекулы с несколькими функциональными группами.

Все аминокислоты содержат функциональные группы по меньшей мере двух типов: аминогруппу и карбоксильную группу. На рис. 3-7 приведена формула аминокислоты аланина, на которой видны обе эти группы. Химические свойства этой аминокислоты полностью определяются химическими свойствами карбоксильной группы и аминогруппы. Еще одним примером часто встречающихся полифункциональных биомолекул может служить простой сахар глюкоза, в молекуле которой содержатся функциональные группы двух типов — гидроксильные группы и альдегидная группа (рис. 3-7). В дальнейшем мы неоднократно убедимся в том, насколько важную роль играют функциональные группы биомолекул в их биологической активности.

ВИДЫ АМИНОКИСЛОТ ПО ФУНКЦИОНАЛЬНЫМ ГРУППАМ

Аминокислоты являются структурными единицами белков и, подобно строительной арматуре, выполняют важную роль в образование многих структур организма. Эти органические химические соединения объединяют в молекуле две группы – аминную и карбоксильную. Могут одновременно содержать в составе кислотную и основную функциональные группы. При этом по собственным свойствам, в частности, физическим, аминокислоты способны существенно отличаться от обычных кислот и оснований.

Существует несколько вариантов классификации аминокислот, вещества могут отличаться друг от друга по функциональным группам, радикалу, классам, по возможности синтеза самим организмом, по уровню кетоновых тел при распаде и даже способам получения (хотя, одна и та же аминокислота может синтезироваться зачастую разными способами). Остановимся подробнее на каждом виде классификации.

    Алифатические аминокислоты. Являются наиболее многочисленной группой

[3]

— монокарбоновые кислоты. Среди представителей этой группы такие аминокислоты, как: изолейцин, лейцин, глицин, аланин и валин.
— оксиаминокислоты. Группа включает в себя серин и треонин.
— моноаминодикарбоновые кислоты. Обладают отрицательным зарядом, благодаря наличию дополнительной карбоксильной группы. Включают такие аминокислоты, как аспартат и глутамат.
— амиды моноаминодикарбоновых кислот, включают в себя аспарагин и глутамин.
— серосодержащие аминокислоты, среди которых метионин и цистеин.
— диаминомонокарбоновые кислоты – это такие, как лизин и аргинин. Обладают положительным зарядом в растворах.

  • Ароматические аминокислоты. Молекула таких аминокислот обладает замкнутым ароматическим кольцом. Среди представителей этого класса: фенилаланин, тирозин, триптофан, (гистидин).
  • Гетероциклические аминокислоты. Включают в себя циклы углерода с другими атомами. Среди этой группы: триптофан, гистидин и пролин.
  • Иминокислоты. В группу можно включить такую аминокислоту, как пролин.
  • Как видно из классификации, некоторые группы могут включать в себя те же самые виды аминокислот, что и некоторые другие группы. Это обусловлено строением кислоты, которое может включать в себя, например, как ароматическое кольцо, так и гетероциклы.

    Аминокислоты содержат функциональные группы

    Аминокислотами называют гетерофункциональные соединения, содержащие одновременно аминогруппу и карбоксильную группы в составе одной молекулы. Классифицируют аминокислоты, основываясь на типе углеводородного радикала, на ароматические и алифатические, последние, в свою очередь, подразделяются на α-, β-, γ-, δ- и ω-аминокислоты, химические свойства которых ощутимо различаются.

    Читайте так же:  Л карнитин фумарат как принимать перед тренировкой

    Представители алифатических аминокислот

    Наибольшее значение в химии имеют α-аминокислоты, в основном потому, что они являются мономерами белков – их можно назвать основой жизни. В состав важнейших α-аминокислот входят не только алифатические, но и ароматические и гетероароматические радикалы. Номенклатура аминокислот подразумевает использование названия соответствующей карбоновой кислоты в качестве основы, положение заместителей обозначают цифрами, начиная от карбонильного углерода (IUPAC), либо буквами греческого алфавита, начиная от соседнего атома углерода (рациональная). Широко используются и тривиальные названия. Тривиальные названия обычно связаны с источниками выделения аминокислот. Например, серин выделен из шелка (serieus (лат.) – шелковистый), тирозин – из сыра (tyros (греч.) – сыр). Для удобства написания полипептидных молекул используют сокращенные обозначения аминокислотных остатков.

    Общее число встречающихся в природе α-аминокислот достигает 180, из них 20 постоянно присутствуют во всех белковых молекулах. Растения и некоторые микроорганизмы синтезируют все необходимые им аминокислоты. В животном организме некоторые аминокислоты синтезируются, некоторые – нет и должны поступать извне. Такие аминокислоты называют незаменимыми. К незаменимым относятся – валин, лизин, фенилалалнин, лейцин, треонин, триптофан, изолейцин, метионин.

    Важнейшие α-аминокислоты

    Сокращенное обозначение аминокислотного остатка

    Аминокислоты — номенклатура, получение, химические свойства. Белки

    Строение аминокислот

    Аминокислоты — гетерофункциональные соеди­нения, которые обязательно содержат две функцио­нальные группы: аминогруппу — NH2 и карбоксиль­ную группу —СООН, связанные с углеводородным радикалом.Общую формулу простей­ших аминокислот можно за­писать так:

    Так как аминокислоты со­держат две различные функ­циональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличают­ся от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.

    Свойства аминокислот

    Аминогруппа — NH2 определяет основные свой­ства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

    Группа —СООН (карбоксильная группа) опреде­ляет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты — это амфотерные орга­нические соединения. Со щелочами они реагируют как кислоты:

    С сильными кислотами- как основания-амины:

    Кроме того, аминогруппа в аминокислоте всту­пает во взаимодействие с входящей в ее состав кар­боксильной группой, образуя внутреннюю соль:

    Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:

    [1]

    Так как аминокислоты в водных растворах ве­дут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концен­трацию ионов водорода.

    Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разло­жением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависи­мости от радикала R— они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

    Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтети­ческие. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно полови­на из этих аминокислот относятся к незамени­мым, т. к. они не синтезируются в организме че­ловека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, ли­зин, треонин, цистеин, мети­онин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пи­щей. Если их количество в пище будет недостаточ­ным, нормальное развитие и функционирование орга­низма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии син­тезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин. Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденса­цию с выделением воды и образованием амидной группировки —NH—СО—, например:

    Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полимамидов.

    К ним, кроме названного выше синтетического волок­на капрона, относят, напри­мер, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических во­локон пригодны аминокис­лоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.

    Полиамиды альфа-аминокислот называются пепти­дами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипепти­ды. В таких соединениях группы —NH—СО— на­зывают пептидными.

    Изомерия и номенклатура аминокислот

    Изомерия аминокислот определяется различ­ным строением углеродной цепи и положением аминогруппы, например:

    Широко распространены также названия ами­нокислот, в которых положение аминогруппы обо­значается буквами греческого алфавита: α, β, у и т. д. Так, 2-аминобутановую кислоту можно на­звать также α-аминокислотой:

    Способы получения аминокислот

    В биосинтезе белка в живых организмах уча­ствуют 20 аминокислот.

    Аминокислоты содержат функциональные группы

    Глава III. БЕЛКИ

    § 6. АМИНОКИСЛОТЫ КАК СТРУКТУРНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ БЕЛКОВ

    Природные аминокислоты

    Аминокислоты в живых организмах встречаются преимущественно в составе белков. Белки построены в основном двадцатью стандартными аминокислотами. Они являются a-аминокислотами и отличаются друг от друга строением боковых групп (радикалов), обозначаемых буквой R:

    Разнообразие боковых радикалов аминокислот играет ключевую роль при формировании пространственной структуры белков, при функционировании активного центра ферментов.

    Структура стандартных аминокислот приведена в конце параграфа в табл.3. Природные аминокислоты имеют тривиальные названия, оперировать которыми при записях структуры белков неудобно. Поэтому для них введены трехбуквенные и однобуквенные обозначения, которые также представлены в табл.3.

    Читайте так же:  Витамин в 12 в ампулах

    Пространственная изомерия

    У всех аминокислот, за исключением глицина, a-углеродный атом является хиральным, т.е. для них характерна оптическая изомерия. В табл. 3 хиральный атом углерода обозначен звездочкой. Например, для аланина проекции Фишера обоих изомеров выглядят следующим образом:

    Для их обозначения, как и для углеводов, используется D, L-номенклатура. В состав белков входят только L-аминокислоты.

    L- и D-изомеры могут взаимно превращаться друг в друга. Этот процесс называется рацемизацией.

    Интересно знать! В белке зубов – дентине – L-аспарагиновая кислота самопроизвольно рацемизуется при температуре человеческого тела со скорость 0,10 % в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L-аспарагиновая кислота, у взрослого же человека в результате рацемизации образуется D-аспарагиновая кислота. Чем старше человек, тем выше содержание D-изомера. Определив соотношение D- и L-изомеров, можно достаточно точно установить возраст. Так были изобличены жители горных селений Эквадора, приписывавшие себе слишком большой возраст.

    Химические свойства

    Аминокислоты содержат амино- и карбоксильную группы. В силу этого они проявляют амфотерные свойства, то есть свойства и кислот и оснований.

    При растворении аминокислоты в воде, например, глицина, его карбоксильная группа диссоциирует с образованием иона водорода. Далее ион водорода присоединяется за счет неподеленной пары электронов у атома азота к аминогруппе. Образуется ион, в котором одновременно присутствуют положительный и отрицательный заряды, так называемый цвиттер-ион:

    Такая форма аминокислоты является преобладающей в нейтральном растворе. В кислой среде аминокислота, присоединяя ион водорода, образует катион:

    В щелочной среде образуется анион:

    Таким образом, в зависимости от рН среды аминокислота может быть положительно заряженной, отрицательно заряженной и электронейтральной (при равенстве положительных и отрицательных зарядов). Значение рН раствора, при котором суммарный заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой данной аминокислоты. Для многих аминокислот изоэлектрическая точка лежит вблизи рН 6. Например, изоэлектрические точки глицина и аланина имеют значения 5,97 и 6,02 соответственно.

    Две аминокислоты могут реагировать друг с другом, в результате чего отщепляется молекула воды и образуется продукт, который называется дипептидом:

    Связь, соединяющая две аминокислоты, носит название пептидной связи. Если пользоваться буквенными обозначениями аминокислот, образование дипептида можно схематически представить следующим образом:

    Аналогично образуются трипептиды, тетрапептиды и т.д.:

    H2N – лиз – ала – гли – СООН – трипептид

    [2]

    H2N – трп – гис – ала – ала – СООН – тетрапептид

    H2N – тир – лиз – гли – ала – лей – гли – трп – СООН – гептапептид

    Пептиды, состоящие из небольшого числа аминокислотных остатков, имеют общее название олигопептиды.

    Интересно знать! Многие олигопептиды обладают высокой биологической активностью. К ним относится ряд гормонов, например, окситоцин (нанопептид) стимулирует сокращение матки, брадикинин (нанопептид) подавляет воспалительные процессы в тканях. Антибиотик грамицидин С (циклический декапептид) нарушает регуляцию ионной проницаемости в мембранах бактерий и тем самым убивает их. Грибные яды аманитины (октапептиды), блокируя синтез белка, способны вызвать сильное отравление у человека. Широко известен аспартам — метиловый эфир аспартилфенилаланина. Аспартам имеет сладкий вкус и используется для придания сладкого вкуса различным продуктам, напиткам.

    Классификация аминокислот

    Существует несколько подходов к классификации аминокислот, но наиболее предпочтительной является классификация, основанная на строении их радикалов. Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов; 1) неполярные (или гидрофобные); 2) полярные незаряженные; 3) отрицательно заряженные и 4) положительно заряженные:

    К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными алифатическими (аланин, валин, лейцин, изолейцин) или ароматическими (фенилаланин и триптофан) R-группами и одна серусодержащая аминокислота – метионин.

    Полярные незаряженные аминокислоты в сравнении с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды. К ним относятся аминокислоты, содержащие полярную НО-группу (серин, треонин и тирозин), HS-группу (цистеин), амидную группу (глутамин, аспарагин) и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

    Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам. Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

    К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин, в ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

    В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные. К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

    Десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в человеческом организме. Остальные должны содержаться в нашей пище. К ним относятся аргинин, валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин и гистидин. Эти аминокислоты называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

    Интересно знать! Исключительно важную роль играет сбалансированность питания человека по аминокислотам. При недостатке незаменимых аминокислот в пище организм саморазрушается. При этом страдает в первую очередь головной мозг, что приводит к различным заболеваниям центральной нервной системы, психическим расстройствам. Особенно уязвим молодой растущий организм. Так, например, при нарушении синтеза тирозина из фенилаланина у детей развивается тяжелое заболевание финилпировиноградная олигофрения, вызывающее тяжелую умственную отсталость или гибель ребенка.

    1. Понятие об аминокислотах, классификация аминокислот

    Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, содержащие две функциональные группы: аминогруппу ─NH2 и карбоксильную группу ─ COOH, связанные с углеводородным радикалом.

    Читайте так же:  Можно ли протеин при похудении

    Общая формула аминокислот:

    (H2N)m─ R─ (COOH)n, где m и n – чаще всего равны 1 или 2

    1. По числу функциональных групп

    — моноаминомонокарбоновые m=1, n=1

    — диаминомонокарбоновые m=2, n=1

    — моноаминодикарбоновые m=1, n =2

    2. По положению аминогруппы

    СН3─СН2─СН─СООН α-аминомасляная (2-аминобутановая) кислота

    СН3─СН ─СН2─СООН β-аминомасляная (3-аминобутановая) кислота

    NH2─СН2─СН2 ─СН2─СООН γ-аминомасляная кислота (4-аминобутановая) кислота

    3. аминокислоты организма Остатки около 20 различных α-аминокислот входят в состав белков

    заменимые (синтезируемые в организме человека)

    глицин (аминоуксусная кислота)

    аланин (α-аминопропионовая кислота, 2-аминопропановая кислота)

    серин (α-амино-β-гидроксипропионовая кислота, 2-амино-3-гидроксипропановая кислота)

    цистеин (α-амино-β-меркаптопропионовая кислота, 2-амино-3-меркаптопропановая кислота)

    аспарагиновая кислота (аминоянтарная кислота, аминобутандиовая кислота)

    незаменимые (не синтезируются в организме человека, поступают с пищей)

    фенилаланин (α-амино-β-фенилпропионовая кислота, 2-амино-3-фенилпропановая кислота)

    Лизин (α, ε- диаминокапроновая кислота, 2,6-диаминогексановая кислота)

    2. Физические и химические свойства аминокислот. Способы их получения

    Физические свойства аминокислот

    Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде, температура плавления 230-300 0 , многие аминокислоты имеют сладкий вкус

    Химические свойства аминокислот

    1. Аминогруппа ─NH2 определяет основные свойства аминокислот, т.к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия неподеленной электронной пары у атома азота.

    2. Карбоксильная группа ─ COOH определяет кислотные свойства.

    Следовательно, аминокислоты — это амфотерные соединения.

    3. Кроме того, аминогруппа в аминокислоте вступает во взаимодействие с входящей в её состав карбоксильной группой, образуя внутреннюю соль:

    H2N─CH─COOH ↔ H3N + ─СН─СОО — (биполярный ион, цвиттер-ион)

    Видео (кликните для воспроизведения).

    Водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот нейтральны, рН=7; водные растворы монодиаминокарбоновых кислот имеют рН 7.

    4. Взаимодействие аминокислот друг с другом — образование пептидов

    Любой дипептид имеет свободные амино- и карбоксильную группу и поэтому может взаимодействовать с ещё одной молекулой аминокислоты, образуя трипептид и т.д.

    Общая формула пептидов:

    Пептиды, содержащие до 10 аминокислотных остатков, называются олигопептиды; полипептиды содержат боле десяти аминокислотных остатков.

    Реакция образования пептидов относится к реакциям поликонденсации.

    Поликонденсация – реакция образования высокомолекулярных соединений, сопровождающаяся выделением побочных низкомолекулярных продуктов (H2O NH3 и др.)

    1. через галогенпроизводные карбоновых кислот

    Классификация основных аминокислот белков по их химическому строению

    Классификация аминокислот по растворимости их радикалов в воде

    Все 20 аминокислот в белках организма человека можно сгруппировать по способности их радикалов растворяться в воде. Радикалы можно выстроить в непрерывный ряд, начинающийся полностью гидрофобными и заканчивающийся сильно гидрофильными.

    Растворимость радикалов аминокислот определяется полярностью функциональных групп, входящих в состав молекулы (полярные группы притягивают воду, неполярные её отталкивают).

    Аминокислоты с неполярными радикалами

    К неполярным (гидрофобным) относят радикалы, имеющие алифатические углеводородные цепи (радикалы аланина, валина, лейцина, изолейцина, пролинаиметионина) и ароматические кольца (радикалы фенилаланинаитриптофана). Радикалы таких аминокислот в воде стремятся друг к другу или к другим гидрофобным молекулам, в результате чего поверхность соприкосновения их с водой уменьшается.

    Аминокислоты с полярными незаряженными радикалами

    Радикалы этих аминокислот лучше, чем гидрофобные радикалы, растворяются в воде, так как в их состав входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой. К ним относят серин, треонинитирозин, имеющие гидроксильные группы, аспарагини глутамин, содержащие амидные группы, и цистеинс его тиольной группой.

    Цистеин и тирозин содержат соответственно тиольную и гидроксильную группы, способные к диссоциации с образованием Н + , но при рН около 7,0, поддерживаемого в клетках, эти группы практически не диссоциируют.

    Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными радикалами

    К этой группе относят аспарагиновую и глутаминовую аминокислоты, имеющие в радикале дополнительную карбоксильную группу, при рН около 7,0 диссоциирующую с образованием СОО — и Н + . Следовательно, радикалы данных аминокислот — анионы. Ионизированные формы глутаминовой и аспарагиновой кислот называют соответственно глутаматом и аспартатом.

    Аминокислоты с полярными положительно заряженными радикалами

    Дополнительную положительно заряженную группу в радикале имеют лизин, аргинин, гистидин.

    Наибольшей растворимостью в воде обладают полярные заряженные радикалы аминокислот.

    Аминокислоты

    Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 24 августа 2011; проверки требует 1 правка.

    ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ. СТРОЕНИЕ ПЕПТИДОВ.

    Все аминокислоты амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы —COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой —NH2. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

    NH2CH2COOH + HCl → HClNH2CH2COOH (хлороводородная соль глицина)

    NH2CH2COOH + NaOH → H2O + NH2CH2COONa (натриевая соль глицина)

    Читайте так же:  Через сколько после тренировки пить протеин

    Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, т.е. находятся в состоянии внутренних солей.

    NH2CH2COOH

    N + H3CH2COO

    Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию пептидов.

    α-Аминокислоты могут ковалентно связываться друг с другом с помощью пептидных связей. Пептидная связь образуется между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой, т.е. является амидной связью. При этом происходит отщепление молекулы воды.

    Строение пептида

    Количество аминокислот в составе пептидов может сильно варьировать. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептидыЧасто в названии таких молекул указывают количество входящих в состав олигопептида аминокислот: трипептид, пентапептид, окгапептид и т.д.

    Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды»,а полипептиды, состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Однако эти названия условны, так как в литературе термин «белок» часто употребляют для обозначения полипептида, содержащего менее 50 аминокислотных остатков. Например, гормон глюкагон, состоящий из 29 аминокислот, называют белковым гормоном.

    Мономеры аминокислот, входящих в состав белков, называют «аминокислотные остатки».Аминокислотный остаток, имеющий свободную аминогруппу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную α -карбоксильную группу — С-концевым и пишется справа. Пептиды пишутся и читаются с N-конца. Цепь повторяющихся атомов в полипептидной цепи -NH-CH-CO-носит название «пептидный остов».

    При названии полипептида к сокращённому названию аминокислотных остатков добавляют суффикс -ил, за исключением С-концевой аминокислоты. Например, тетрапептид Сер-Гли-Про-Ала читается как серилглицилпролилаланин.

    Пептидная связь, образуемая иминогруппой пролина, отличается от других пептидных связей, так как атом азота пептидной группы связан не с водородом, а с радикалом.

    Пептиды различаются по аминокислотному составу, количеству и порядку соединения аминокислот.

    Сер-Гис-Про-Ала и Ала-Про-Гис-Сер — два разных пептида, несмотря на то, что они имеют одинаковые количественный и качественный составы аминокислот.

    Образование дипептида

    Строение пептидов

    Последнее изменение этой страницы: 2016-09-20; Нарушение авторского права страницы

    Классификация аминокислот по функциональным группам

    a) Моноаминомонокарбоновые: аланин, валин, глицин, изолейцин, лейцин

    b) Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин

    c) Моноаминодикарбоновые: аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд

    d) Амиды Моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин

    e) Диаминомонокарбоновые: аргинин, гистидин, лизин, несут в растворе положительный заряд

    f) Серосодержащие: цистеин (цистин), метионин

    2) Ароматические: фенилаланин, тирозин

    3) Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин

    Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

    Лучшие изречения: Для студентов недели бывают четные, нечетные и зачетные. 9451 —

    | 7442 — или читать все.

    185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

    Отключите adBlock!
    и обновите страницу (F5)

    очень нужно

    17. Α-Аминокислоты. Строение, классификация α-Аминокислот по природе радикала: алифатические, ароматические, гетероциклические. Заменимые и незаменимые α-Аминокислоты. Привести примеры.

    α-Аминокислоты — гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат одновременно аминогруппу и карбоксильную группу у одного и того же атома углерода.

    Многие α-аминокислоты синтезируются в организме. Некоторые аминокислоты, необходимые для синтеза белков, в организме не образуются и должны поступать извне. Такие аминокислоты называют незаменимыми

    К незаменимым α-аминокислотам относятся:

    валин изолейцин метионин триптофан

    лейцин лизин треонин фенилаланин

    Алифатические α-аминокислоты. Это наиболее многочисленная группа. Внутри нее аминокислоты подразделяют с привлечением дополнительных классификационных признаков.

    В зависимости от числа карбоксильных групп и аминогрупп в молекуле выделяют:

    • нейтральные аминокислоты — по одной группе NH2 и СООН;

    • основные аминокислоты — две группы NH2 и одна группа

    • кислые аминокислоты — одна группа NH2 и две группы СООН.

    Можно отметить, что в группе алифатических нейтральных аминокислот число атомов углерода в цепи не бывает больше шести. При этом не существует аминокислоты с четырьмя атомами углерода в цепи, а аминокисоты с пятью и шестью атомами углерода имеют только разветвленное строение (валин, лейцин, изолейцин).

    В алифатическом радикале могут содержаться «дополнительные» функциональные группы:

    • гидроксильная — серин, треонин;

    • карбоксильная — аспарагиновая и глутаминовая кислоты;

    • амидная — аспарагин, глутамин.

    Ароматические α-аминокислоты. К этой группе относятся фенилаланин и тирозин, построенные таким образом, что бензольные кольца в них отделены от общего α-аминокислотного фрагмента метиленовой группой -СН2-.

    Гетероциклические α-аминокислоты. Относящиеся к этой группе гистидин и триптофан содержат гетероциклы — имидазол и индол соответственно. Строение и свойства этих гетероциклов рассмотрены ниже (см. 13.3.1; 13.3.2). Общий принцип построения гетероциклических аминокислот такой же, как и ароматических.

    Гетероциклические и ароматические α-аминокислоты можно рассматривать как β-замещенные производные аланина.

    К героциклическим относится также аминокислота пролин, в которой вторичная аминогруппа включена в состав пирролидинового

    18. Свойства α-Аминокислот. Кислотно-основные свойства. Понятие об изоэлектрической точке (рI).

    Пояснить на конкретном примере.

    Амфотерность аминокислот обусловлена кислотными (СООН) и основными (NH2) функциональными группами в их молекулах. Аминокислоты образуют соли как со щелочами, так и с кислотами.

    В кристаллическом состоянии α-аминокислоты существуют как диполярные ионы H3N+ — CHR-COO- (обычно используемая запись

    Читайте так же:  Л карнитин воздействие на организм

    строения аминокислоты в неионизированной форме служит лишь для удобства).

    В водном растворе аминокислоты существуют в виде равновесной смеси диполярного иона, катионной и анионной форм.

    Положение равновесия зависит от рН среды. У всех аминокислот преобладают катионные формы в сильнокислых (рН 1-2) и анион- ные — в сильнощелочных (рН >11) средах.

    Ионное строение обусловливает ряд специфических свойств аминокислот: высокую температуру плавления (выше 200 ?С), растворимость в воде и нерастворимость в неполярных органических растворителях. Способность большинства аминокислот хорошо растворяться в воде является важным фактором обеспечения их биологического функционирования, с нею связаны всасывание аминокислот, их транспорт в организме и т. п.

    Положение равновесия, т. е. соотношение различных форм аминокислоты, в водном растворе при определенных значениях рН существенно зависит от строения радикала, главным образом от присутствия в нем ионогенных групп, играющих роль дополнительных кислотных и основных центров.

    Значение рН, при котором концентрация диполярных ионов максимальна, а минимальные концентрации катионных и анионных форм аминокислоты равны, называется изоэлектрической точкой (p/).

    Нейтральные α-аминокислоты. Эти аминокислоты имеют значения рI несколько ниже 7 (5,5-6,3) вследствие большей способности к ионизации карбоксильной группы под влиянием -/-эффекта группы NH2. Например, у аланина изоэлектрическая точка находится при рН 6,0.

    Кислые α-аминокислоты. Эти аминокислоты имеют в радикале дополнительную карбоксильную группу и в сильнокислой среде находятся в полностью протонированной форме. Кислые аминокислоты являются трехосновными (по Брёндстеду) с тремя значениями рКа, как это видно на примере аспарагиновой кислоты (р/ 3,0).

    У кислых аминокислот (аспарагиновой и глутаминовой) изоэлектрическая точка находится при рН много ниже 7 (см. табл. 12.1). В организме при физиологических значениях рН (например, рН крови 7,3-7,5) эти кислоты находятся в анионной форме, так как у них ионизированы обе карбоксильные группы.

    Основные α-аминокислоты. В случае основных аминокислот изоэлектрические точки находятся в области рН выше 7. В сильно- кислой среде эти соединения также представляют собой трехосновные кислоты, этапы ионизации которых показаны на примере лизина (р/ 9,8).

    В организме основные аминокислоты находятся в виде катионов, т. е. у них протонированы обе аминогруппы.

    В целом ни одна α-аминокислота in vivo не находится в своей изоэлектрической точке и не попадает в состояние, отвечающее наименьшей растворимости в воде. Все аминокислоты в организме находятся в ионной форме.

    19. Биологически важные реакции α-Аминокислот: а) трансаминирование; б) декарбоксилирование; в) дезаминирование: окислительное, восстановительное, внутримолекулярное, гидролитическое; г) образование пептидов.

    В организме под действием различных ферментов осуществляется ряд важных химических превращений аминокислот. К таким пре- вращениям относятся трансаминирование, декарбоксилирование, элиминирование, альдольное расщепление, окислительное дезаминирование, окисление тиольных групп.

    Трансаминирование является основным путем биосинтеза α-ами- нокислот из α-оксокислот. Донором аминогруппы служит аминокислота, имеющаяся в клетках в достаточном количестве или избытке, а ее акцептором — α-оксокислота. Аминокислота при этом превращается в оксокислоту, а оксокислота — в аминокислоту с соответствующим строением радикалов. В итоге трансаминирование представляет обратимый процесс взаимообмена амино- и оксо- групп. Пример такой реакции — получение l-глутаминовой кислоты из 2-оксоглутаровой кислоты. Донорной аминокислотой может служить, например, l-аспарагиновая кислота.

    α-Аминокислоты содержат в α-положении к карбоксильной группе электроноакцепторную аминогруппу (точнее, протонированную аминогруппу NH3+), в связи с чем способны к декарбоксилированию.

    Окислительное дезаминирование может осуществляться с участием ферментов и кофермента НАД+ или НАДФ+. α-Аминокислоты могут превращаться в α-оксокислоты не только через трансаминирование, но и путем окислительного дезаминирования. Например, из l-глутаминовой кислоты образуется α-оксоглутаровая кислота. На первой стадии реакции осуществляется дегид- рирование (окисление) глутаминовой кислоты до α-иминоглутаровой

    кислоты. На второй стадии происходит гидролиз, в результате которого получаются α-оксоглутаровая кислота и аммиак. Стадия гидролиза протекает без участия фермента.

    В обратном направлении протекает реакция восстановительного аминирования α-оксокислот. Всегда содержащаяся в клетках α-оксоглутаровая кислота (как продукт метаболизма углеводов) превращается этим путем в L-глутаминовую кислоту.

    Внутримолекулярное дезаминирование характерно для гистидина. Реакцию катализирует гистидаза (гистидин-аммиаклиаза). Эта реакция происходит только в печени и коже.

    Гидролитиическое дезаминирование происходит при помощи фермента аденозин дезаминаза и выглядит следующим образом:

    В результате образуются, как мы уже поняли, гидроксикислоты…

    Видео (кликните для воспроизведения).

    Пептидную и белковую молекулу формально можно представить как продукт поликонденсации α-аминокислот, протекающей с обра- зованием пептидной (амидной) связи между мономерными звеньями

    Источники


    1. Цыпленкова, О. Гимнастика для детей от 2 до 5 лет (+ CD-ROM) / О. Цыпленкова. — М.: Робинс, 2012. — 648 c.

    2. Казьмин, В. Д. Раздельное питание и ваша фигура / В.Д. Казьмин. — Москва: СИНТЕГ, 1998. — 416 c.

    3. Васичкин, Владимир Большая книга массажа и гимнастики для детей. От рождения до 3 лет / Владимир Васичкин , Ирина Тихомирова. — М.: Питер, 2011. — 192 c.
    Аминокислоты содержат функциональные группы
    Оценка 5 проголосовавших: 1

    ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

    Please enter your comment!
    Please enter your name here