Аминокислоты состав строение свойства

Важная и проверенная информация на тему: "аминокислоты состав строение свойства" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Аминокислоты — номенклатура, получение, химические свойства. Белки

Строение аминокислот

Аминокислоты — гетерофункциональные соеди­нения, которые обязательно содержат две функцио­нальные группы: аминогруппу — NH2 и карбоксиль­ную группу —СООН, связанные с углеводородным радикалом.Общую формулу простей­ших аминокислот можно за­писать так:

Так как аминокислоты со­держат две различные функ­циональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличают­ся от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.

Свойства аминокислот

Аминогруппа — NH2 определяет основные свой­ства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа —СООН (карбоксильная группа) опреде­ляет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты — это амфотерные орга­нические соединения. Со щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами- как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте всту­пает во взаимодействие с входящей в ее состав кар­боксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:

Так как аминокислоты в водных растворах ве­дут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концен­трацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разло­жением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависи­мости от радикала R— они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтети­ческие. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно полови­на из этих аминокислот относятся к незамени­мым, т. к. они не синтезируются в организме че­ловека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, ли­зин, треонин, цистеин, мети­онин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пи­щей. Если их количество в пище будет недостаточ­ным, нормальное развитие и функционирование орга­низма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии син­тезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин. Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденса­цию с выделением воды и образованием амидной группировки —NH—СО—, например:

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полимамидов.

К ним, кроме названного выше синтетического волок­на капрона, относят, напри­мер, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических во­локон пригодны аминокис­лоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды альфа-аминокислот называются пепти­дами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипепти­ды. В таких соединениях группы —NH—СО— на­зывают пептидными.

[3]

Изомерия и номенклатура аминокислот

Изомерия аминокислот определяется различ­ным строением углеродной цепи и положением аминогруппы, например:

Широко распространены также названия ами­нокислот, в которых положение аминогруппы обо­значается буквами греческого алфавита: α, β, у и т. д. Так, 2-аминобутановую кислоту можно на­звать также α-аминокислотой:

Способы получения аминокислот

В биосинтезе белка в живых организмах уча­ствуют 20 аминокислот.

«Аминокислоты строение, классификация, свойства, биологическая роль»

Дата 27.04.2016
Размер 112.77 Kb.
Тип Лекция
    Навигация по данной странице:
  • Классификация аминокислот
  • Гидрофобные аминокислоты (неполярные).
  • Гидрофильные незаряженные (полярные) аминокислоты
  • Положительно заряженные аминокислоты
  • Биологическая классификация
  • Химическая классификация
  • НОМЕНКЛАТУРА
  • R-CH(NH 2 )COOH
  • –диовая или -триовая кислота
  • Суточная потребность в аминокислотах
  • Потребность в аминокислотах возрастает
  • Потребность в аминокислотах снижается
  • Усваиваемость аминокислот
  • Полезные свойства аминокислот, их влияние на организм
  • Аминокислоты для здоровья, энергичности и красоты
  • Лекция №3

    Тема: «Аминокислоты – строение, классификация, свойства, биологическая роль»

    Аминокислоты – азотосодержащие органические соединения, в молекулах которых содержатся аминогруппа –NH2 и карбоксильная группа -СООН

    Простейшим представителем является аминоэтановая кислота H2N — CH2 — COOH

    Существует 3 основные классификации аминокислот:

    Физико-химическая – основана на различиях в физико-химических свойствах аминокислот

    • Гидрофобные аминокислоты (неполярные). Компоненты радикалов содержат обычно углеводородные группы, где равномерно распределена электронная плотность и нет никаких зарядов и полюсов. В их составе могут присутствовать и электроотрицательные элементы, но все они находятся в углеводородном окружении.
    • Гидрофильные незаряженные (полярные) аминокислоты . Радикалы таких аминокислот содержат в своем составе полярные группировки: -ОН, — SH, -CONH2
    • Отрицательно заряженные аминокислоты. Сюда относятся аспарагиновая и глутаминовая кислоты. Имеют дополнительную СООН-группу в радикале — в нейтральной среде приобретают отрицательный заряд.
    • Положительно заряженные аминокислоты : аргинин, лизин и гистидин. Имеют дополнительную NH2-группу (или имидазольное кольцо, как гистидин) в радикале — в нейтральной среде приобретают положительный заряд.
    Читайте так же:  Аминокислоты содержат функциональные группы

    Биологическая классификация по возможности синтеза в организме человека

    • Незаменимые аминокислоты, их еще называют «эссенциальные». Они не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей. Их 8 и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым.

    Незаменимые: метионин, треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан, фенилаланин.

    Частично незаменимые: аргинин, гистидин.

    • Заменимые (могут синтезироваться в организме человека). Их 10: глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин.

    Химическая классификация в соответствии с химической структурой радикала аминокислоты (алифатические, ароматические).

    Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.

    1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.

    2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.

    3. По характеру углеводородного радикала различают алифатические(жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклическиеаминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.

    Примером ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная кислота:

    Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан – незаменимая α- аминокислота:

    CH–COOH

    НОМЕНКЛАТУРА

    По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.

    Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

    которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия.

    Таблица. Некоторые важнейшие α-аминокислоты

    Аминокислота

    Сокращённое Строение радикала ( R )

    Глицин

    Gly (Гли) H — Аланин Ala (Ала) CH3 — Валин Val (Вал) (CH3)2CH — Лейцин Leu (Лей) (CH3)2CH – CH2 — Серин Ser (Сер) OH- CH2 — Тирозин Tyr (Тир) HO – C6H4 – CH2 — Аспарагиновая кислота Asp (Асп) HOOC – CH2 — Глутаминовая кислота Glu (Глу) HOOC – CH2 – CH2 — Цистеин Cys (Цис) HS – CH2 — Аспарагин Asn (Асн) O = C – CH2

    NH2

    Лизин Lys (Лиз) NH2 – CH2— CH2 – CH2 — Фенилаланин Phen (Фен) C6H5 – CH2

    Если в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии используется приставка диамино-, три группы NH2триамино- и т.д.

    Наличие двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая или -триовая кислота:

    1) аминокислоты широко распространены в природе;

    2) молекулы аминокислот – это те кирпичики, из которых построены все растительные и животные белки; аминокислоты, необходимые для построения белков организма, человек и животные получают в составе белков пищи;

    3) аминокислоты прописываются при сильном истощении, после тяжелых операций;

    4) их используют для питания больных;

    5) аминокислоты необходимы в качестве лечебного средства при некоторых болезнях (например, глутаминовая кислота используется при нервных заболеваниях, гистидин – при язве желудка);

    6) некоторые аминокислоты применяются в сельском хозяйстве для подкормки животных, что положительно влияет на их рост;

    7) имеют техническое значение: аминокапроновая и аминоэнантовая кислоты образуют синтетические волокна – капрон и энант.


    Суточная потребность в аминокислотах

    В зависимости от типа аминокислоты определяется ее суточная потребность для организма. Общая потребность организма в аминокислотах, зафиксированная в диетологических таблицах — от 0,5 до 2 грамм в день.

    • В период активного роста организма

    • Во время активных профессиональных занятий спортом
    • В период интенсивных физических и умственных нагрузок
    • Во время болезни и в период выздоровления

    Потребность в аминокислотах снижается: При врожденных нарушениях, связанных с усваиваемостью аминокислот. В этом случае, некоторые белковые вещества могут стать причиной аллергических реакций организма, включая появление проблем в работе желудочно-кишечного тракта, зуд и тошноту.
    Усваиваемость аминокислот

    Скорость и полнота усвоения аминокислот зависит от типа продуктов, их содержащих. Хорошо усваиваются организмом аминокислоты, содержащиеся в белке яиц, обезжиренном твороге, нежирном мясе и рыбе.

    Быстро усваиваются также аминокислоты при правильном сочетании продуктов: молоко сочетается с гречневой кашей и белым хлебом, всевозможные мучные изделия с мясом и творогом.
    Полезные свойства аминокислот, их влияние на организм

    Каждая аминокислота оказывает на организм свое воздействие. Так метионин особенно важен для улучшения жирового обмена в организме, используется как профилактика атеросклероза, при циррозе и жировой дистрофии печени.

    Читайте так же:  Что дает креатин моногидрат

    При определенных нервно-психических заболеваниях используется глутамин, аминомасляные кислоты. Глутаминовая кислота также применяется в кулинарии как вкусовая добавка. Цистеин показан при глазных заболеваниях.

    Три главные аминокислоты – триптофан, лизин и метионин, особенно необходимы нашему организму. Триптофан используется для ускорения роста и развития организма, также он поддерживает азотистое равновесие в организме.

    Лизин обеспечивает нормальный рост организма, участвует в процессах кровеобразования.

    Основные источники лизина и метионина – творог, говядина, некоторые виды рыбы (треска, судак, сельдь). Триптофан встречается в оптимальных количествах в субпродуктах, телятине и дичи.инфаркта.

    Аминокислоты для здоровья, энергичности и красоты

    Для успешного наращивания мышечной массы в бодибилдинге нередко используются аминокислотные комплексы, состоящие из лейцина изолейцина и валина.

    Для сохранения энергичности во время тренировок спортсмены в качестве добавок к питанию используют метионин, глицин и аргинин, или продукты, их содержащие.

    Для любого человека, ведущего активный здоровый образ жизни, необходимы специальные продукты питания, которые содержат ряд необходимых аминокислот для поддержания отличной физической формы, быстрого восстановления сил, сжигания лишних жиров или наращивания мышечной массы.

    Аминокислоты,входящие в состав белков,их строение и свойства. Пептидная связь. Первичная структура белков. Зависимость биологических свойств от первичной структкры.

    Аминокислоты — органические кислоты, у которых атом водорода a-углеродного атома замещен на аминогруппу –NH2

    1.В составе белков 20 альфа-а-т,общая формула кот:

    2.А-ты различаются по строению,размерам,св-м радикалов,присоединенных к альфа углеродному атому.Функц. группы а-т определяют особенности св-в разных альфа а-т:

    -анионные гр-пы –СОО; катионные гр-пы –NH3,=NH, -NH-C=NH2

    -полярные незаряженные гр-пы: -ОН, -CONH2, -SH; неполярные : -СН3; алифатические цепи,ароматические циклы

    Пролин в отличие от других 19 мономеров белков иминокислота,радикал в пролине связан как с альфа углеродным атомом,так и с аминогруппой.

    Некоторые функц. гр-пы в радикалах а-т появляются после синтеза белка.

    3. А-ты различаются по их растворимости в воде. Это связано со СП-тьюрадикалов вз-ть с водой(гидрироваться). К гидрофильным относятся радикалы, содержащие анионные, катионные и полярные незаряженные функц. гр-пы. К гидрофобным относятся радикалы,содержащие метильные гр-пы , алифатические цепи или циклы.

    4. Пептидные связи соединяют а-ты в пептиды. Альфа –корбоксильная группа 1й а-ты может реагировать с альфа-иминогруппой другой а-ты с обр-м пептидной связи.

    Пептидные цепи белков представляют собой полипептиды,те линейные полимеры альфа а-т,соединен пептид связью.

    Первичная структура белка несет информ. о его пространственной структуре. Первичная структура белка — это последовательность ковалентно связанных пептидными связями аминокислот, составляющих белок.Пептидная связьобразуется за счет a-карбоксильной группы одной аминокислоты и a-аминной группы другой что a-аминогруппа находится слева, а a-карбоксильная группа — справа. Соответствующие участки полипептидной цепи называют N-концом (аминным концом) и С-концом (карбоксильным концом), а аминокислотные остатки — соответственно N-концевым и С-концевым остатками.

    3.Конформация пептидных цепей в белках(вторичная и третичная структура)вторичная-пространственная структура, обр-ся в результате вз-вияй между функц. группами пептидного остова. альфа-спираль и бета-спираль. В Альфа-спирали водородные св-зи обр-ся между атомом кислорода карбокс. гр-пы и водородом амидного азота через 4 а-ты; боковые цепи а-х остатков нах на периферии спирали Ветта-структура обр между линейными областями одной полипептид. цепи,обр-я складки. Полипептидные цепи или их части могут обр-ть параллельные и антипараллельные бета структуры.

    третичная-трехмерная пространственная структура,обр-ся за счет вз-й между радикалами а-т,СПС располагаться на значительном расстоянии друг от друга в пептидной цепи.

    Третичная структура формируется в результате нековалентных взаимодействий (электростатические, ионные, силы Ван-дер-Ваальса и др.) боковых радикалов, обрамляющих a-спирали и b-складки, и непериодических фрагментов полипептидной цепи. Среди связей, удерживающих третичную структуру, следует отметить:

    а) дисульфидный мостик (–S–S–) между двумя остатками цистеина;

    б) сложноэфирный мостик (между карбоксильной группой и гидроксильной группой);

    в) солевой мостик (между карбоксильной группой и аминогруппой);

    г) водородные связи между группами -СО — и -NH-;

    Третичной структурой объясняется специфичность белковой молекулы, ее биологическая активность.

    конформационная лабильность-спс. белков к небольшим изменениям конформации за счет разрыва одних и обр-я других слабых связей.

    5.Лабильность пространственной структуры белков и их денатурация.Факторы,вызывающие денатурацию.

    [1]

    Денатурация-разрушение их нативной конформации,вызван разрывом связей ,стабилизирующих пространств. структуры,при действии денатурирующих агентов.

    1. никальная трехмерная структура каждого белка разрушается , и все молекулы одного белка приобретают случайную конформацию
    2. радикалы а-т ,форм активный центр, оказываются пространственно удаленными друг от друга,те разруш спецеф. центр связывания белка с лигандом
    3. гидрофобные радикалы оказываются на пов-ти молекулы=создаются условия для агрегации белков(агрегаты белков выпадают в осадок)
    4. разрушаются 2е 3е 4е структуры

    факторы:высокая температура-разруш слабых связей в белке; кислоты и щелочи-изменение ионизации иогенных групп,разрыв ионных и водородных связей; мочевина-разруш внутримолек. водородных связей и из-за обр-я водород связей+мочевина; спирт, фенол, хлорамин-разруш гидрофобных и водород связей ; соли тяжелых металлов-обр-е нераствор солей белков и ионов тяжелых металлов

    Читайте так же:  Аминокислоты являются мономерами вещества

    4. Четвертичная стуктурабелков. Особенности строения и функционирования олигомерных белков на примере гемсодержащих белков и их денатурация.

    Сущность такой структуры в объединении несколько полимерных цепей были в единый комплекс. Такой комплекс также рассматривается как белок, состоящий из нескольких субъединиц. Белки, состоящие из нескольких субъединиц, широко распространены в природе (гемоглобин, вирус табачной мозаики, фосфорилаза, РНК-полимераза). Субъединицы принято обозначать греческими буквами (так у гемоглобина имеется по две a и b субъединицы). Наличие нескольких субъединиц важно в функциональном отношении — оно увеличивает степень насыщения кислородом.

    Четвертичная структура ( клубок белков)

    Четвертичная структура стабилизируется в основном силами слабых воздействий:

    а) водородная; б) гидрофобная; в) ионные; г) ковалентные (дисульфидные, пептидные).

    гемоглобин-олигомерный белок,функция которого регулируется различными лигандами.

    1. Гемоглобин- сложн олигомер белок,сод в эритроцитах. Он состоит из 4х протомеров, содиненных нековалентными связями.
    2. гемоглобин-белок,родмтвенный миоглобину. Вторичная и четвертичная стр-ра их сходны.,значит они могут приобретать сходные пространственные стр-ры.
    3. каждый протомер гемоглобина в белке связан с небелковой частью-гемом и 3 другими протомерами.
    4. соединение белковой части гемоглобина с гемом :гидрофобные части гемма окружены гидрофобными радикаламиа-т за исключением Гис F8 и Гис Е7,кот располож по обе стороны от плоскости гемма и играют роль в связывании гемоглобина с О2.

    ф-ции:быстое насыщение кислородом в легких; СПС отдавать кислород в капиллярах тканей при относ высоком парциальном давлении кислорода; возможность регуляции сродства гемоглобина к О2.

    Гис Е7 создает условия для связывания кислорода с гемом и ослабляет взаимодействие гемма с СО.

    1. в центре тетрамерной молек нах полость,ее обр-т а-ные остатки всех 4-х протомеров
    2. в молекуле диоксигем. есть дополнительные ионные св-зи,соед. протомеры.
    3. централ полость –место присоединения 2,3-бифосфоглицрата к гемоглобину.
    4. 2,3-БФГ+гемоглобин=аллостерический,а его центр-аллостерический центр.
    5. 2,3 =-БФГ имеет сильный отрицат заряд+с 4 положительно заряж группами2бетта-цепей

    денатурация-потерю белками их естественных свойств (растворимости, гидрофильности и др.) вследствие нарушения пространственной структуры их молекул. Практически любое заметное изменение внешних условий, например, нагревание или обработка белка кислотой приводит к последовательному нарушению четвертичной, третичной и вторичной структур белка. Обычно денатурация вызывается повышением температуры, действием сильных кислот и щелочей, солей тяжелых металлов, некоторых растворителей (спирт), радиации и др.

    Денатурация часто приводит к тому, что в коллоидном растворе белковых молекул происходит процесс агрегации частиц белка в более крупные. Визуально это выглядит, например, как образование «белка» при жарке яиц.

    Аминокислоты. Строение, изомерия, номенклатура, свойства

    Аминокислоты

    -органические бифункциональные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы –СООН и аминогруппы NH2

    Строение:-

    этозамещенные карбоновые кислоты ,в молекулах которых один или несколько атомов водорода углеводородного радикала заменены аминогруппами

    Классификация

    : Аминокислоты классифицируют по двум структурным признакам.

    1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на a-, b-, g-, d-, e- и т. д.

    2. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные) и ароматические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду. Примером ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная кислота:

    Видео (кликните для воспроизведения).

    Номенклатура:

    По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе.

    Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита. Пример:

    1. Изомерия углеродного скелета

    2. Изомерия положения функциональных групп

    3. Оптическая изомерия

    Все a-аминокислоты, кроме глицина H2N-CH2-COOH, содержат асимметрический атом углерода (a-атом) и могут существовать в видеоптических изомеров (зеркальных антиподов).

    Оптическая изомерия природных a -аминокислот играет важную роль в процессах биосинтеза белка.

    Физические свойства

    Аминокислоты – твердые кристаллические вещества с высокой т.пл., при плавлении разлагаются. Хорошо растворимы в воде, водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

    Химические св-ва

    1.Аминокислоты реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

    Н2N-СН2-СООН + HCl→ Сl[Н3N-СН2-СООН],

    Н2N-СН2-СООН + NaOH → H2N-CH2-COONa + Н2О.

    Белки.Классификация, строение, качественные реакции, биологическое значение.

    Белки

    -это высокомолекулярные органические вещества, построенные из аминокислот и других соединений; играют фундаментальную роль в структуре и жизнедеятельности живых организмов.

    Классификация: Простые(ПРОТЕИНЫ) Сложные(СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ или ПРОТЕИДЫ)

    Строение:

    Молекула аминокислоты состоит из двух одинаковых для всех аминокислот частей, одна из которых является аминогруппой (—NH2) с основными свойствами, другая — карбоксильной группой (—COOH) с кислотными свойствами. Часть молекулы, называемая радикалом (R), у разных аминокислот имеет различное строение.

    Читайте так же:  Последовательность аминокислот во фрагменте молекулы белка следующая

    Биологическое значение:

    Биологическое значение белков чрезвычайно велико. Упомя­нем только важнейшие функции белков в живых организмах.

    1. Абсолютно все химические реакции в организме протекают в присутствии катализаторов — ферментов. Даже такая простая реакция как гидратация углекислого газа катализируется ферментом карбоангидразой. Все известные ферменты представляют со­бой белковые молекулы. Белки — это очень мощные и, самое главное, селективные катализаторы. Они ускоряют реакции в миллионы раз, причем для каждой реакции существует свой единственный фермент.

    2. Некоторые белки выполняют транспортные функции и пе­реносят молекулы или ионы в места синтеза или накопления. На­пример, содержащийся в крови белок гемоглобин переносит кис­лород к тканям, а белок миоглобин запасает кислород в мышцах.

    3. Белки — это строительный материал клеток. Из них постро­ены опорные, мышечные, покровные ткани.

    4. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.

    Существуют специфические белки (антитела), которые способ­ны распознавать и связывать чужеродные объекты — вирусы, бактерии, чужие клетки.

    5. Белки-рецепторы воспринимают и передают сигналы, по­ступающие от соседних клеток или из окружающей среды. На­пример, действие света на сетчатку глаза воспринимается фото­рецептором родопсином. Рецепторы, активизируемые низкомолекулярными веществами типа ацетилхолина, передают нервные импульсы в местах соединения нервных клеток.

    Из приведенного перечня функций белков ясно, что белки жизненно необходимы любому организму и являются, следова­тельно, важнейшей составной частью продуктов питания. В про­цессе пищеварения белки гидролизуются до аминокислот, кото­рые служат исходным сырьем для синтеза белков, необходимых данному организму. Существуют аминокислоты, которые орга­низм не в состоянии синтезировать сам и приобретает их только с пищей. Эти аминокислоты называются незаменимыми. Для чело­века незаменимы триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин и фенилаланин.

    Механическое удерживание земляных масс: Механическое удерживание земляных масс на склоне обеспечивают контрфорсными сооружениями различных конструкций.

    Организация стока поверхностных вод: Наибольшее количество влаги на земном шаре испаряется с поверхности морей и океанов (88‰).

    Опора деревянной одностоечной и способы укрепление угловых опор: Опоры ВЛ — конструкции, предназначен­ные для поддерживания проводов на необходимой высоте над землей, водой.

    Свойства аминокислот

    Cвойства аминокислот можно разделить на две группы: химические и физические.

    Химические свойства аминокислот

    В зависимости от соединений, аминокислоты могут проявлять различные свойства.

    Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли и с кислотами, и со щелочами.

    Как карбоновые кислоты аминокислоты образуют функциональные производные: соли, сложные эфиры, амиды.

    Взаимодействие и свойства аминокислот с основаниями:
    Образуются соли:

    NH2-CH2-COOH + NaOH

    NH2-CH2-COONa + H2O

    Натриевая соль + 2-аминоуксусной кислоты

    Натриевая соль аминоуксусной кислоты (глицина) + вода

    Взаимодействие со спиртами:

    Аминокислоты могут реагировать со спиртами при наличии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир. Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.

    NH2-CH2-COOH + CH3OH

    NH2-CH2-COOCH3 + H2O.

    Метиловый эфир / 2-аминоуксусной кислоты /

    Взаимодействие с аммиаком:

    Образуются амиды:

    Взаимодействие аминокислот с сильными кислотами:

    Получаем соли:

    Таковы основные химические свойства аминокислот.

    [2]

    Физические свойства аминокислот

    Перечислим физические свойства аминокислот:

    • Бесцветные
    • Имеют кристаллическую форму
    • Большинство аминокислот со сладким привкусом, но в зависимости от радикала (R) могут быть горькими или безвкусными
    • Хорошо растворяются в воде, но плохо растворяются во многих органических растворителях
    • Аминокислоты имеют свойство оптической активности
    • Плавятся с разложением при температуре выше 200°C
    • Нелетучие
    • Водные растворы аминокислот в кислой и щелочной среде проводят электрический ток

    Редактировать этот урок и/или добавить задание и получать деньги постоянно* Добавить свой урок и/или задания и получать деньги постоянно

    Добавить новость и получить деньги

    Добавить анкету репетитора и получать бесплатно заявки на обучение от учеников

    user->isGuest) »]) . ‘ или ‘ . Html::a(‘зарегистрируйтесь’, [‘/user/registration/register’], [‘class’ => »]) . ‘ , чтобы получать деньги $$$ за каждый набранный балл!’); > else user->identity->profile->first_name) || !empty(Yii::$app->user->identity->profile->surname))user->identity->profile->first_name . ‘ ‘ . Yii::$app->user->identity->profile->surname; > else echo ‘Получайте деньги за каждый набранный балл!’; > ?>—>

    При правильном ответе Вы получите 2 балла

    Отметьте верные свойства аминокислот

    Выберите те ответы, которые считаете верными.

    Добавление комментариев доступно только зарегистрированным пользователям

    Lorem iorLorem ipsum dolor sit amet, sed do eiusmod tempbore et dolore maLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempborgna aliquoLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempbore et dLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempborlore m mollit anim id est laborum.

    28.01.17 / 22:14, Иван Иванович Ответить +5

    Lorem ipsum dolor sit amet, consectetu sed do eiusmod qui officia deserunt mollit anim id est laborum.

    Читайте так же:  Строение и свойства аминокислот

    28.01.17 / 22:14, Иван ИвановичОтветить -2

    Lorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing sed do eiusmod tempboLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod temLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempborpborrum.

    28.01.17 / 22:14, Иван Иванович Ответить +5

    Аминокислоты состав строение свойства

    Аминокислоты являются амфотерными соединениями, для них характерны кислотно-основные свойства. Это обусловлено наличием в их молекулах функциональных групп кислотного (-СООН) и основного (-NH2) характера.

    Кислотно-основное равновесие в водных растворах

    В водных растворах и твердом состоянии аминокислоты существуют в виде внутренних солей.

    Ионизация молекул аминокислот в водных растворах зависит от кислотного или щелочного характера среды:

    В кислой среде молекулы аминокислот представляю собой катион. В щелочной среде молекулы аминокислот представляют собой анион. В нейтральной среде аминокислоты представляют собой цвиттер-ион или биполярный ион.

    Аминокислоты в твердом состоянии всегда существуют в виде биполярного, двухзарядного иона — цвиттер-иона.

    Водные растворы аминокислот в кислой и щелочной среде проводят электрический ток.

    1. Взаимодействие внутри молекулы – образование внутренних солей (биполярных ионов)

    Молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.

    Карбоксильная группа аминокислоты отщепляет ион водорода, который затем присоединяется к аминогруппе той же молекулы по месту неподеленной электронной пары азота. В результате действие функциональных групп нейтрализуется, образуется так называемая внутренняя соль.

    Водные растворы аминокислот в зависимости от количества функциональных групп имеют нейтральную, кислую или щелочную среду.

    Аминокислоты с одной карбоксильной группой и одной аминогруппой имеют нейтральную реакцию.

    Видеоопыт «Свойства аминоуксусной кислоты»

    а) моноаминомонокарбоновые кислоты (нейтральные кислоты)

    Внутримолекулярная нейтрализация — образуется биполярный цвиттер-ион.

    Водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот нейтральны (рН≈7).

    б) моноаминодикарбоновые кислоты (кислые аминокислоты)

    Водные растворы моноаминодикарбоновых кислот имеют рН + .

    в) диаминомонокарбоновые кислоты (основные аминокислоты)

    Водные растворы диаминомонокарбоновых кислот имеют рН>7 (щелочная среда), так как в результате образования внутренних солей этих кислот в растворе появляется избыток гидроксид-ионов ОН — .

    2. Взаимодействие с основаниями и кислотами

    Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли как с кислотами (по группе NH2), так и со щелочами (по группе СООН).

    Как кислота (участвует карбоксильная группа)

    Как карбоновые кислоты α-аминокислоты образуют функциональные производные: соли, сложные эфиры, амиды.

    а) взаимодействие с основаниями

    б) взаимодействие со спиртами (р. этерификации)

    Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир. Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.

    в) взаимодействие с аммиаком

    Как основание (участвует аминогруппа)

    а) взаимодействие с сильными кислотами

    Подобно аминам, аминокислоты реагируют с сильными кислотами с образованием солей аммония:

    б) взаимодействие с азотистой кислотой (р. дезаминирования)

    Подобно первичным аминам, аминокислоты реагируют с азотистой кислотой, при этом аминогруппа превращается в гидроксогруппу, а аминокислота – в гидроксикислоту:

    Измерение объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка).

    3. Внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона).

    4. Межмолекулярное взаимодействие α-аминокислот – образование пептидов (р. поликонденсации)

    При взаимодействии карбоксильной группы одной молекулы аминокислоты и аминогруппы другой молекулы аминокислоты образуются пептиды. При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид.

    Межмолекулярная реакция с участием трех α-аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д.

    Важнейшие природные полимеры – белки (протеины) – относятся к полипептидам, т.е представляют собой продукт поликонденсации a-аминокислот.

    5. Качественные реакции!

    а) нингидриновая реакция

    Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета:

    Иминокислота пролин дает с нингидрином желтое окрашивание.

    б) с ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.

    Видео (кликните для воспроизведения).

    Видеоопыт «Образование медной соли аминоуксусной кислоты»

    Источники


    1. Дальке, Рудигер Генеральная уборка для вашего тела. Здоровое питание vs Диета. Проблемы пищеварения (комплект из 3 книг) / Рудигер Дальке , Роберт Хесль. — М.: ИГ «Весь», 2014. — 816 c.

    2. Эвенштейн, З.М. Здоровье и питание / З.М. Эвенштейн. — М.: Знание, 1987. — 256 c.

    3. Епифанов, В. А. Лечебная физическая культура и спортивная медицина / В.А. Епифанов. — М.: Медицина, 2016. — 304 c.
    Аминокислоты состав строение свойства
    Оценка 5 проголосовавших: 1

    ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

    Please enter your comment!
    Please enter your name here