Аминокислоты связаны в белке связью

Строение и функции белков

Белки (протеины) составляют 50% от сухой массы живых организмов.

Белки состоят из аминокислот. У каждой аминокислоты есть аминогруппа и кислотная (карбоксильная) группа, при взаимодействии которых получается пептидная связь, поэтому белки еще называют полипептидами.

Структуры белка

Первичная – цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке.

Вторичная – спираль. Удерживается водородными связями (слабыми).

Третичная – глобула (шарик). Четыре типа связей: дисульфидная (серный мостик) сильная, остальные три (ионные, гидрофобные, водородные) – слабые. Форма глобулы у каждого белка своя, от нее зависят функции. При денатурации форма глобулы меняется, и это сказывается на работе белка.

Четвертичная – имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре. (Например, гемоглобин.)

Денатурация

Это изменение формы глобулы белка, вызванное внешними воздействиями (температура, кислотность, соленость, присоединение других веществ и т.п.)

• Если воздействия на белок слабые (изменение температуры на 1°), то происходит обратимая денатурация.
• Если воздействие сильное (100°), то денатурация необратимая. При этом разрушаются все структуры, кроме первичной.

Функции белков

Их очень много, например:

• Ферментативная (каталитическая) – белки-ферменты ускоряют химические реакции за счет того, что активный центр фермента подходит к веществу по форме, как ключ к замку (комплементарность, специфичность).

• Строительная (структурная) – клетка, если не считать воду, состоит в основном из белков.
• Защитная – антитела борются с возбудителями болезней (иммунитет).

Еще можно почитать

Тесты и задания

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура молекулы белка имеет форму
1) спирали
2) двойной спирали
3) клубка
4) нити

Выберите один, наиболее правильный вариант. Водородные связи между СО- и NН-группами в молекуле белка придают ей форму спирали, характерную для структуры
1) первичной
2) вторичной
3) третичной
4) четвертичной

Выберите один, наиболее правильный вариант. Процесс денатурации белковой молекулы обратим, если не разрушены связи
1) водородные
2) пептидные
3) гидрофобные
4) дисульфидные

Выберите один, наиболее правильный вариант. Четвертичная структура молекулы белка образуется в результате взаимодействия
1) участков одной белковой молекулы по типу связей S-S
2) нескольких полипептидных нитей, образующих клубок
3) участков одной белковой молекулы за счет водородных связей
4) белковой глобулы с мембраной клетки

Установите соответствие между характеристикой и функцией белка, которую он выполняет: 1) регуляторная, 2) структурная
А) входит в состав центриолей
Б) образует рибосомы
В) представляет собой гормон
Г) формирует мембраны клеток
Д) изменяет активность генов

Выберите один, наиболее правильный вариант. Последовательность и число аминокислот в полипептидной цепи – это
1) первичная структура ДНК
2) первичная структура белка
3) вторичная структура ДНК
4) вторичная структура белка

Выберите три варианта. Белки в организме человека и животных
1) служат основным строительным материалом
2) расщепляются в кишечнике до глицерина и жирных кислот
3) образуются из аминокислот
4) в печени превращаются в гликоген
5) откладываются в запас
6) в качестве ферментов ускоряют химические реакции

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура белка, имеющая форму спирали, удерживается связями
1) пептидными
2) ионными
3) водородными
4) ковалентными

Выберите один, наиболее правильный вариант. Какие связи определяют первичную структуру молекул белка
1) гидрофобные между радикалами аминокислот
2) водородные между полипептидными нитями
3) пептидные между аминокислотами
4) водородные между -NH- и -СО- группами

Выберите один, наиболее правильный вариант. Первичная структура белка образована связью
1) водородной
2) макроэргической
3) пептидной
4) ионной

Выберите один, наиболее правильный вариант. В основе образования пептидных связей между аминокислотами в молекуле белка лежит
1) принцип комплементарности
2) нерастворимость аминокислот в воде
3) растворимость аминокислот в воде
4) наличие в них карбоксильной и аминной групп

Перечисленные ниже признаки, кроме двух, используются для описания строения, функций изображенного органического вещества. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) имеет структурные уровни организации молекулы
2) входит в состав клеточных стенок
3) является биополимером
4) служит матрицей при трансляции
5) состоит из аминокислот

Все приведенные ниже признаки, кроме двух, можно использовать для описания ферментов. Определите два признака, «выпадающих» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) входят в состав клеточных мембран и органоидов клетки
2) играют роль биологических катализаторов
3) имеют активный центр
4) оказывают влияние на обмен веществ, регулируя различные процессы
5) специфические белки

Рассмотрите рисунок с изображением полипептида и укажите (А) уровень его организации, (Б) форму молекулы и (В) вид взаимодействия, поддерживающий эту структуру. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) вторичная структура
3) третичная структура
4) взаимодействия между нуклеотидами
5) металлическая связь
6) гидрофобные взаимодействия
7) фибриллярная
8) глобулярная

Рассмотрите рисунок с изображением полипептида. Укажите (А) уровень его организации, (Б) мономеры, которые его образуют, и (В) вид химических связей между ними. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) водородные связи
3) двойная спираль
4) вторичная структура
5) аминокислота
6) альфа-спираль
7) нуклеотид
8) пептидные связи

Известно, что белки – нерегулярные полимеры, имеющие высокую молекулярную массу, строго специфичны для каждого вида организма. Выберите из приведенного ниже текста три утверждения, по смыслу относящиеся к описанию этих признаков, и запишите цифры, под которыми они указаны. (1) В состав белков входит 20 различных аминокислот, соединенных пептидными связями. (2) Белки имеют различное количество аминокислот и порядок их чередования в молекуле. (3) Низкомолекулярные органические вещества имеют молекулярную массу от 100 до 1000. (4) Они являются промежуточными соединениями или структурными звеньями – мономерами. (5) Многие белки характеризуются молекулярной массой от нескольких тысяч до миллиона и выше, в зависимости от количества отдельных полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка. (6) Каждый вид живых организмов имеет особый, только ему присущий набор белков, отличающий его от других организмов.

Все перечисленные характеристики используют для описания функций белков. Определите две характеристики, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) регуляторная
2) двигательная
3) рецепторная
4) образуют клеточные стенки
5) служат коферментами

ТИПЫ СВЯЗЕЙ МЕЖДУ АМИНОКИСЛОТАМИ В МОЛЕКУЛЕ БЕЛКА

1. КОВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ — обычные прочные химические связи.

а) пептидная связь

б) дисульфидная связь

2. НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБЫЕ) ТИПЫ СВЯЗЕЙ — физико-химические взаимодействия родственных структур. В десятки раз слабее обычной химической связи. Очень чувствительны к физико-химическим условиям среды. Они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенные химические группировки, а самые разнообразные химические группы, но отвечающие определенным требованиям.

а) Водородная связь

в) Гидрофобное взаимодействие

Формируется за счет COOH-группы одной аминокислоты и NH₂-группы соседней аминокислоты. В названии пептида окончания названий всех аминокислот, кроме последней, находящейся на «С»-конце молекулы меняются на «ил»

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ формируется ТОЛЬКО ЗА СЧЕТ АЛЬФА-АМИНОГРУППЫ И СОСЕДНЕЙ COOH-ГРУППЫ ОБЩЕГО ДЛЯ ВСЕХ АМИНОКИСЛОТ ФРАГМЕНТА МОЛЕКУЛЫ. Если карбоксильные и аминогруппы входят в состав радикала, то они никогда(!) не участвуют в формировании пептидной связи в молекуле белка.

Любой белок — это длинная неразветвленная полипептидная цепь, содержащая десятки, сотни, а иногда более тысячи аминокислотных остатков. Но какой бы длины ни была полипептидная цепь, всегда в основе ее — стержень молекулы, абсолютно одинаковый у всех белков. Каждая полипептидная цепь имеет N-конец, на котором находится свободная концевая аминогруппа и С-конец, образованный концевой свободной карбоксильной группой. На этом стержне сидят как боковые веточки радикалы аминокислот. Числом, соотношением и чередованием этих радикалов один белок отличается от другого. Сама пептидная связь является частично двойной в силу лактим-лактамной таутомерии. Поэтому вокруг нее невозможно вращение, а сама она по прочности в полтора раза превосходит обычную ковалентную связь. На рисунке видно, что из каждых трех ковалентных связей в стержне молекулы пептида или белка две являются простыми и допускают вращение, поэтому стержень (вся полипептидная цепь) может изгибаться в пространстве.

Хотя пептидная связь довольно прочная, ее сравнительно легко можно разрушить химическим путем – кипячением белка в крепком растворе кислоты или щелочи в течении 1-3 суток.

К ковалентным связям в молекуле белка помимо пептидной, относится также ДИСУЛЬФИДНАЯ СВЯЗЬ.

Цистеин — аминокислота, которая в радикале имеет SH-группу, за счет которой и образуются дисульфидные связи.

Дисульфидная связь — это ковалентная связь. Однако биологически она гораздо менее устойчива, чем пептидная связь. Это объясняется тем, что в организме интенсивно протекают окислительно-восстановительные процессы. Дисульфидная связь может возникать между разными участками одной и той же полипептидной цепи, тогда она удерживает эту цепь в изогнутом состоянии. Если дисульфидная связь возникает между двумя полипептидами, то она объединяет их в одну молекулу.

Дата добавления: 2014-12-20 ; просмотров: 698 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

20 основных аминокислот, пептидная связь и строение белков

Белки (протеины, полипептиды) представляют собой высокомолекулярные органические вещества, состоящие из аминокислот, связанных в цепи пептидной связью.

— Иммуноглобины — защищают от чужеродных микробов и раковых клеток.
— Гемоглобин – участвует в переносе кислорода.
— Кератин — самый распространенный белок у позвоночных, содержится в волосах и ногтях.
— Фибрин — белок, который участвует в свертываемости крови.
— Коллаген — составляет белковый компонент костей, кожи, связок и сухожилий.
— Ферменты — являются катализаторами биохимических реакций.
— Гормоны — являются молекулами, передающими химические сигналы.

Аминокислоты

Аминокислоты являются мономерами которые составляют белки.

Каждая аминокислота имеет одинаковую основную структуру, которая состоит из центрального атома углерода, также известного как альфа (α) углерод, связанного с аминогруппой (-NH2), карбоксильной группой (-COOH) и атомом водорода.

Каждая аминокислота также имеет еще один атом или группу атомов, связанных с центральным атомом углерода, которые составляют R группу.

В цитоплазме клетки находится множество копий 21 протеиногенной аминокислоты. Эти аминокислоты строятся клеткой из более простых соединений или поступают с пищей.

Из 21 аминокислоты 9 являются незаменимыми аминокислотами, которые должны быть получены с пищей.

9 незаменимых аминокислот:

1. Триптофан
2. Метионин
3. Валин
4. Треонин
5. Фенилаланин
6. Лейцин
7. Изолейцин
8. Лизин
9. Гистидин

Химическая природа боковой цепи (R группа) определяет характер аминокислоты (то есть, является ли она кислой, основной, полярной или неполярной).

Пептидные связи

Аминокислоты объединяются c образованием крупных органических полимеров, известных как пептиды.

Каждая аминокислота присоединена к другой аминокислоте ковалентной связью, известной как пептидная связь, которая образуется в результате реакции дегидратации.

Карбоксильная группа одной аминокислоты и аминогруппа другой аминокислоты объединяются, высвобождая молекулу воды.

Полученная связь представляет собой пептидную связь и продукты, образованные такими связями, называются пептидами.

В глобулярных белках существуют четыре уровня структуры:

1) Первичная

Первичная структура — уникальная последовательность аминокислот в полипептидной цепи.

2) Вторичная

Локальное складывание полипептида в некоторых регионах приводит к вторичной структуре белка.

Наиболее распространенными являются α-спираль и β-листовые структуры. Обе структуры представляют собой α-спиральную структуру.

Спираль сохраняет свою форму за счет водородных связей.

3) Третичная

Третичная структура связана с химическими взаимодействиями внутри полипептидной цепи.

Сложную трехмерную третичную структуру белка в первую очередь создают взаимодействия между R группами.

4) Четвертичная

Первичная, вторичная и третичная структуры относятся к отдельным полипептидным цепям белка, а четвертичная — к взаимодействиям, которые происходят между полипептидными цепями в белках, состоящих из двух или более полипептидов.

[2]

Слабые взаимодействия между субъединицами помогают стабилизировать общую структуру.

Аминокислоты связаны в белке связью

§ 8. ПРОСТРАНСТВЕННАЯ ОРГАНИЗАЦИЯ БЕЛКОВОЙ МОЛЕКУЛЫ

Первичная структура

Под первичной структурой белка понимают количество и порядок чередования аминокислотных остатков, соединенных друг с другом пептидными связями, в полипептидной цепи.

Полипептидная цепь на одном конце содержит свободную, не участвующую в образовании пептидной связи, NH₂-группу, этот участок обозначается как N–конец. На противоположной стороне располагается свободная, не участвующая в образовании пептидной связи, НООС-группа, это – С-конец. За начало цепи принимается N-конец, именно с него начинается нумерация аминокислотных остатков:

Аминокислотную последовательность инсулина установил Ф. Сэнгер (Кембриджский университет). Этот белок состоит из двух полипептидных цепей. Одна цепь состоит из 21 аминокислотного остатка, другая цепь – из 30. Цепи связаны двумя дисульфидными мостиками (рис.6).

Рис. 6. Первичная структура инсулина человека

На расшифровку этой структуры было затрачено 10 лет (1944 – 1954 гг.). В настоящее время первичная структура определена у многих белков, процесс ее определения автоматизирован и не представляет собой серьезную проблему для исследователей.

Информация о первичной структуре каждого белка закодирована в гене (участке молекулы ДНК) и реализуется в ходе транскрипции (переписывании информации на мРНК) и трансляции (синтеза полипептидной цепи). В связи с этим можно установить первичную структуру белка также по известной структуре соответствующего гена.

По первичной структуре гомологичных белков можно судить о таксономическом родстве видов. К гомологичным белкам относятся те белки, которые у разных видов выполняют одинаковые функции. Такие белки имеют сходные аминокислотные последовательности. Например, белок цитохром С у большинства видов имеет относительную молекулярную массу около 12500 и содержит около 100 аминокислотных остатков. Различия в первичной структуре цитохрома С двух видов пропорциональны филогенетическому различию между данными видами. Так цитохромы С лошади и дрожжей отличаются по 48 аминокислотным остаткам, курицы и утки – по двум, цитохромы же курицы и индейки идентичны.

Вторичная структура

Вторичная структура белка формируется вследствие образования водородных связей между пептидными группами. Различают два типа вторичной структуры: α-спираль и β-структура (или складчатый слой). В белках могут присутствовать также участки полипептидной цепи, не образующие вторичную структуру.

[1]

α-Спираль по форме напоминает пружину. При формировании α-спирали атом кислорода каждой пептидной группы образует водородную связь с атомом водорода четвертой по ходу цепи NH-группы:

Каждый виток спирали связан со следующим витком спирали несколькими водородными связями, что придает структуре значительную прочность. α-Спираль обладает следующими характеристиками: диаметр спирали 0,5 нм, шаг спирали – 0,54 нм, на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка (рис. 7).

Рис. 7. Модель a-спирали, отражающая ее количественные характеристики

Боковые радикалы аминокислот направлены наружу от -спирали (рис. 8).

Рис. 8. Модель -спирали, отражающая пространственное расположение боковых радикалов

Из природных L-аминокислот может быть построена как правая, так и левая -спираль. Для большинства природных белков характерна правая спираль. Из D-аминокислот также можно построить как левую, так и правую спираль. Полипептидная же цепь, состоящая из смеси D-и L-аминокислотных остатков, не способна образовывать спираль.

Некоторые аминокислотные остатки препятствуют образованию α-спирали. Например, если в цепи подряд расположено несколько положительно или отрицательно заряженных аминокислотных остатков, такой участок не примет α-спиральной структуры из-за взаимного отталкивания одноименно заряженных радикалов. Затрудняют образование -спирали радикалы аминокислотных остатков, имеющих большие размеры. Препятствием для образования α-спирали, является также наличие в полипептидной цепи остатков пролина (рис. 9). В остатке пролина при атоме азота, образующем пептидную связь с другой аминокислотой, нет атома водорода.

Рис. 9. Остаток пролина препятствует образованию -спирали

Поэтому остаток пролина, входящий в состав полипептидной цепи, не способен образовывать внутрицепочечную водородную связь. Кроме того, атом азота в пролине входит в состав жесткого кольца, что делает невозможным вращение вокруг связи N – C и образование спирали.

Кроме α-спирали описаны и другие типы спиралей. Однако они встречаются редко, в основном на коротких участках.

Образование водородных связей между пептидными группами соседних полипептидных фрагментов цепей приводит к формированию β-структуры, или складчатого слоя:

В отличие от α-спирали складчатый слой имеет зигзагообразную форму, похожую на гармошку (рис. 10).

Рис. 10. β-Структура белка

Различают параллельные и антипараллельные складчатые слои. Параллельные β-структуры образуются между участками полипептидной цепи, направления которых совпадают:

Антипаралельные β-структуры образуются между противоположно направленными участками полипептидной цепи:

β-Структуры могут формироваться более чем между двумя полипептидными цепями:

В составе одних белков вторичная структура может быть представлена только α-спиралью, в других – только β-структурами (параллельными, или антипараллельными, или и теми, и другими), в третьих наряду с α-спирализованными участками могут присутствовать и β-структуры.

У многих белков вторичноорганизованные структуры (α-спирали, -структуры) свернуты определенным образом в компактную глобулу. Пространственная организация глобулярных белков носит название третичной структуры. Таким образом, третичная структура характеризует трехмерное расположение участков полипептидной цепи в пространстве. В формировании третичной структуры принимают участие ионные и водородные связи, гидрофобные взаимодействия, ван-дер-ваальсовы силы. Стабилизируют третичную структуру дисульфидные мостики.

Третичная структура белков определяется их аминокислотной последовательностью. При ее формировании связи могут возникать между аминокислотами, расположенными в полипептидной цепи на значительном расстоянии. У растворимых белков полярные радикалы аминокислот, как правило, оказываются на поверхности белковых молекул и реже – внутри молекулы, гидрофобные радикалы оказываются компактно упакованными внутри глобулы, образуя гидрофобные области.

В настоящее время третичная структура многих белков установлена. Рассмотрим два примера.

Миоглобин – кислород-связывающий белок с относительной массой 16700. Его функция – запасание кислорода в мышцах. В его молекуле имеется одна полипептидная цепь, состоящая из 153 аминокислотных остатков, и гемогруппа, играющая важную роль в связывании кислорода.

Пространственная организация миоглобина установлена благодаря работам Джона Кендрью и его коллег (рис. 11). В молекуле этого белка присутствуют 8 α-спиральных участков, на их долю приходится 80 % всех аминокислотных остатков. Молекула миоглобина очень компактна, внутри нее может уместиться всего четыре молекулы воды, почти все полярные радикалы аминокислот расположены на внешней поверхности молекулы, большая часть гидрофобных радикалов расположена внутри молекулы, вблизи поверхности находится гем – небелковая группа, ответственная за связывание кислорода.

Рис.11. Третичная структура миоглобина

Рибонуклеаза – глобулярный белок. Она секретируется клетками поджелудочной железы, это – фермент, катализирующий расщепление РНК. В отличие от миоглобина, в молекуле рибонуклеазы имеется очень мало α-спиральных участков и достаточно большое число сегментов, находящихся в β-конформации. Прочность третичной структуре белка придают 4 дисульфидные связи.

Многие белки состоят из нескольких, двух или более, белковых субъединиц, или молекул, обладающих определенной вторичной и третичной структурами, удерживаемых вместе при помощи водородных и ионных связей, гидрофобных взаимодействий, ван-дер-ваальсовых сил. Такая организация белковых молекул носит название четвертичной структуры, а сами белки называют олигомерными. Отдельная субъединица, или белковая молекула, в составе олигомерного белка называется протомером.

Число протомеров в олигомерных белках может варьировать в широких пределах. Например, креатинкиназа состоит из 2 протомеров, гемоглобин – из 4 протомеров, РНК-полимераза E.coli – фермент, ответственный за синтез РНК, – из 5 протомеров, пируватдегидрогеназный комплекс – из 72 протомеров. Если белок состоит из двух протомеров, его называют димером, четырех – тетрамером, шести – гексамером (рис. 12). Чаще в молекуле олигомерного белка содержится 2 или 4 протомера. В состав олигомерного белка могут входить одинаковые или различные протомеры. Если в состав белка входят два идентичных протомера, то это – гомодимер, если разные – гетеродимер.

Рис. 12. Олигомерные белки

Рассмотрим организацию молекулы гемоглобина. Основная функция гемоглобина заключается в транспорте кислорода из легких в ткани и углекислого газа в обратном направлении. Его молекула (рис. 13) состоит из четырех полипептидных цепей двух различных типов – двух α-цепей и двух β-цепей и гема. Гемоглобин является белком, родственным миоглобину. Вторичная и третичная структуры миоглобина и протомеров гемоглобина очень сходны. Каждый протомер гемоглобина содержит, как и миоглобин, 8 α-спирализованных участков полипептидной цепи. При этом надо отметить, что в первичных структурах миоглобина и протомера гемоглобина идентичны только 24 аминокислотных остатка. Следовательно, белки, значительно отличающиеся по первичной структуре, могут иметь сходную пространственную организацию и выполнять сходные функции.

Биологическое значение белков

Белки-это высокомолекулярные (молеку­лярная масса варьируется от 5-10 тыс. до 1 млн и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.

Белки также называют протеинами (греч. «протос» — первый, важный). Число остатков амино­кислот в молекуле белка очень сильно колеблется и иногда достигает несколь­ких тысяч. Каждый белок об­ладает своей присущей ему последовательностью распо­ложения аминокислотных остатков.

Белки выполняют разнообразные биологичес­кие функции: каталитические (ферменты), регуля­торные (гормоны), структурные (коллаген, фибро­ин), двигательные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобули­ны, интерферон), запасные (казеин, альбумин, глиадин) и другие.

Белки — основа биомембран, важнейшей состав­ной части клетки и клеточных компонентов. Они играют ключевую роль в жиз­ни клетки, составляя как бы материальную основу ее хи­мической деятельности.

Исключительное свойство белка — самоорганизация структуры, т. е. его способ­ность самопроизвольно соз­давать определенную, свой­ственную только данному белку пространственную структуру. По существу, вся деятельность организма (развитие, движение, выполнение им различных функций и многое дру­гое) связана с белковыми веществами. Без белков невозможно представить себе жизнь.

Белки — важнейшая составная часть пищи че­ловека и животных, поставщик необходимых ами­нокислот.

Строение белков

В пространственном строении белков большое значение имеет характер радикалов (остатков) R— в молекулах аминокислот. Неполярные радикалы аминокислот обычно располагаются внутри макро­молекулы белка и обусловливают гидрофобные взаимодействия; полярные радикалы, содержащие ионогенные (образующие ионы) группы, обычно находятся на поверхности макромолекулы белка и характеризуют электростатические (ионные) вза­имодействия. Полярные неионогенные радикалы (например, содержащие спиртовые ОН-группы, амидные группы) могут располагаться как на по­верхности, так и внутри белковой молекулы. Они участвуют в образовании водородных связей.

В молекулах белка α-аминокислоты связаны между собой пептидными (—СО—NH—) связями:

Построенные таким образом полипептидные це­пи или отдельные участки внутри полипептидной цепи могут быть в некото­рых случаях дополнительно связаны между собой дисульфидными (—S—S—) связями или, как их часто называют, дисульфидными мостиками.

Большую роль в создании структуры белков играют ион­ные (солевые) и водородные связи, а также гидрофобное взаимодействие — особый вид контактов между гидрофоб­ными компонентами молекул белков в водной среде. Все эти связи имеют различную прочность и обеспечивают образование сложной, большой молекулы белка.

Некоторые белки содержат в небольших количе­ствах фосфор, селен и другие элементы.

Последовательность соединения аминокислот­ных остатков в полипептидной цепи получила на­звание первичной структуры белка.

Белковая молекула может состоять из одной или из нескольких полипептидных цепей, каж­дая из которых содержит различное число аминокис­лотных остатков. Учитывая число их возможных комби­наций, можно сказать, что разнообразие белков почти безгранично, но не все из них существуют в природе.

Общее число различных ти­пов белков у всех видов жи­вых организмов составляет 10 11 -10 12 . Для белков, строение которых отлича­ется исключительной сложностью, кроме первич­ной, различают и более высокие уровни структур­ной организации: вторичную, третичную, а иногда и четвертичную структуры.

Вторичной структурой обладает большая часть белков, правда, не всегда на всем протяжении полипептидной цепи. Полипептидные цепочки с определенной вторичной структурой могут быть по-разному расположены в пространстве.

В формировании третичной структуры, кроме водородных связей, большую роль играют ион­ное и гидрофобное взаимодействия. По характеру «упаковки» белковой молекулы различают глобу­лярные, или шаровидные, и фибриллярные, или нитевидные, белки (табл. 12).

Для глобулярных белков более характерна а-спиральная структура, спирали изогнуты, «свер­нуты». Макромолекула имеет сферическую форму. Они растворяются в воде и солевых растворах с об­разованием коллоидных систем. Большинство бел­ков животных, растений и микроорганизмов отно­сится к глобулярным белкам.

Для фибриллярных белков более характерна нитевидная структура. Они, как правило, не рас­творяются в воде. Фибриллярные белки обычно выполняют структурообразующие функции. Их свойства (прочность, способность растягиваться) за­висят от способа упаковки полипептидных цепо­чек. Примером фибриллярных белков служат мио­зин, кератин. В ряде случаев отдельные субъ­единицы белка с помощью во­дородных связей, электроста­тического и других взаимо­действий образуют сложные ансамбли. В этом случае об­разуется четвертичная струк­тура белков.

Примером белка с четвер­тичной структурой служит гемоглобин крови. Только с такой структурой он выполняет свои функции — связывание кислорода и транспортировка его в ткани и органы.

Однако следует отметить, что в организации бо­лее высоких структур белка исключительная роль принадлежит первичной структуре.

[3]

Классификация белков

Существует несколько классификаций белков:

1. По степени сложности (простые и сложные).
2. По форме молекул (глобулярные и фибрилляр­ные белки).
3. По растворимости в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в разбавлен­ных солевых растворах— альбумины, спирто­растворимые — проламины, растворимые в раз­бавленных щелочах и кислотах — глутелины).
4. По выполняемым функциям (например, запас­ные белки, скелетные и т. п.).

Свойства белков

Белки — амфотерные электролиты. При опреде­ленном значении pH среды (оно называется изоэлектрической точкой) число положительных и от­рицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Это одно из основных свойств белка. Белки в этой точке электронейтральны, а их растворимость в во­де наименьшая. Способность белков снижать рас­творимость при достижении электронейтральности их молекул используется для выделения из раство­ров, например, в технологии получения белковых продуктов.

Гидратация. Процесс гидратации означает свя­зывание белками воды, при этом они проявля­ют гидрофильные свойства: набухают, их масса и объ­ем увеличиваются. Набуха­ние отдельных белков за­висит исключительно от их строения. Имеющиеся в со­ставе и расположенные на поверхности белковой ма­кромолекулы гидрофильные амидные (—СО—NH—, пеп­тидная связь), аминные (—NH₂) и карбоксильные (—СООН) группы притягивают к себе молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности моле­кулы. Окружающая белковые глобулы гидратная (водная) оболочка препятствует агрегации и осаж­дению, а следовательно, способствует устойчиво­сти растворов белка. В изоэлектрической точке белки обладают наименьшей способностью свя­зывать воду, происходит разрушение гидратной оболочки вокруг белковых молекул, поэтому они соединяются, образуя крупные агрегаты. Агрега­ция белковых молекул происходит и при их обе­звоживании с помощью некоторых органических растворителей, например, этилового спирта. Это приводит к выпадению белков в осадок. При из­менении pH среды макромолекула белка стано­вится заряженной, и его гидратационная способ­ность меняется.

При ограниченном набухании концентрирован­ные белковые растворы образуют сложные систе­мы, называемые студнями.

Студни не текучи, упруги, обладают пластичностью, определенной механической прочностью, способны сохра­нять свою форму. Глобуляр­ные белки могут полностью гидратироваться, растворяться в воде (например, белки молока), образуя растворы с невысокой кон­центрацией. Гидрофильные свойства белков, т. е. их способность набухать, образовывать студни, стабилизировать суспензии, эмульсии и пены, имеют большое значение в биологии и пищевой промышленности. Очень подвижным студнем, по­строенным в основном из молекул белка, является цитоплазма — сырая клейковина, выделенная из пшеничного теста; она содержит до 65 % воды. Различная гидрофильность клейковинных бел­ков — один из признаков, характеризующих ка­чество зерна пшеницы и получаемой из него муки (так называемые сильные и слабые пшеницы). Ги­дрофильность белков зерна и муки играет боль­шую роль при хранении и переработке зерна, в хлебопечении. Тесто, которое получают в хлебо­пекарном производстве, представляет собой набух­ший в воде белок, концентрированный студень, содержащий зерна крахмала.

Денатурация белков. При денатурации под вли­янием внешних факторов (температуры, механиче­ского воздействия, действия химических агентов и ряда других факторов) происходит изменение вторичной, третич­ной и четвертичной структур белковой макромолекулы, т. е. ее нативной простран­ственной структуры. Первич­ная структура, а следователь­но, и химический состав белка не меняются. Изменяются физические свой­ства: снижается растворимость, способность к ги­дратации, теряется биологическая активность. Меняется форма белковой макромолекулы, проис­ходит агрегирование. В то же время увеличивает­ся активность некоторых химических групп, об­легчается воздействие на белки протеолитических ферментов, а следовательно, он легче гидролизу­ется.

В пищевой технологии особое практическое значение имеет тепловая денатурация белков, степень которой зависит от температуры, продол­жительности нагрева и влажности. Это необходи­мо помнить при разработке режимов термообра­ботки пищевого сырья, полуфабрикатов, а иногда и готовых продуктов. Особую роль процессы те­пловой денатурации играют при бланшировании растительного сырья, сушке зерна, выпечке хлеба, получении макаронных изделий. Денатура­ция белков может вызываться и механическим воздействием (давлением, растиранием, встряхи­ванием, ультразвуком). Наконец, к денатурации белков приводит действие химических реагентов (кислот, щелочей, спирта, ацетона). Все эти при­емы широко используются в пищевой и биотех­нологии.

Молекулы белков под влиянием ряда факторов могут разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых про­дуктов. Для пищевой промышленности можно вы­делить два важных процесса:

1) гидролиз белков под действием ферментов;

2) взаимодействие аминогрупп белков или амино­кислот с карбонильными группами восстанавли­вающих сахаров.

Под влиянием ферментов протеаз, катализиру­ющих гидролитическое расщепление белков, по­следние распадаются на более простые продукты (поли- и дипептиды) и в конечном итоге на ами­нокислоты. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий.

Гидролиз белков. Реакцию гидролиза с образо­ванием аминокислот в общем виде можно записать так:

Горение. Белки горят с образованием азота, углекислого газа и воды, а также некоторых дру­гих веществ. Горение сопровождается характер­ным запахом жженых перьев.

Цветные реакции на белки. Для качественного определения белка используют следующие реакции:

1) ксантопротеиновую, при которой происходит взаимодействие ароматических и гетероатомных циклов в молекуле белка с концентриро­ванной азотной кислотой, сопровождающееся появлением желтой окраски.

2) биуретовую, при которой происходит взаимо­действие слабощелочных растворов белков с раствором сульфата меди (II) с образованием комплексных соединений между ионами Сu 2+ и полипептидами. Реакция сопровождается по­явлением фиолетово-синей окраски.

Источники

1. 
   Нестерюк, Т. Гимнастика маленьких волшебников / Т. Нестерюк, А. Шкода. — М.: ДТД, 1993. — 984 c.
2. 
   Коллазо-Клэвелл, Мария Клиника Мэйо о диабете / Мария Коллазо-Клэвелл. — М.: АСТ, Астрель, 2006. — 208 c.
3. 
   Вайнек Юрген Спортивная анатомия; Академия — Москва, 2012. — 304 c.