Аминокислоты в белке соединены связями

Важная и проверенная информация на тему: "аминокислоты в белке соединены связями" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Аминокислоты в белке соединены связями

В белках

-карбоксильная группа одной аминокислоты соединена с -аминогруппой другой аминокислоты пептидной связью (называемой также амидной связью). На рис. 2.17 показано, как из двух аминокислот образуется дипептид с высвобождением одной молекулы воды. Равновесие этой реакции сильно сдвинуто в сторону гидролиза, а не синтеза. Следовательно, биосинтез пептидных связей требует притока свободной энергии, тогда как гидролиз идет с высвобождением энергии.

При соединении большого числа (обычно более сотни) аминокислот путем образования пептидных связей формируется полипептидная цепь, имеющая неразветвленную структуру (рис. 2.18). Каждую аминокислоту, входящую в состав полипептида, называют аминокислотным остатком. Полипептидная цепь имеет определенное направление, поскольку каждый из ее строительных блоков имеет разные концы — либо

-амино-, либо -карбоксильная группа.

Рис. 2.16. Ряд модифицированных аминокислотных остатков, содержащихся в белках: гидрокси-пролин, у-карбоксиглутамат и фосфосерин. Красным показаны группы, которые присоединяются к аминокислотному остатку после его включения в полипептидную цепь.

Рис. 2.17. Образование пептидной связи.

Условились считать, что полипептидная цепь начинается с N-конца, т. е. с конца, несущего аминогруппу. При изображении последовательности аминокислот в полипептидной цепи начинают с N-концевого остатка. Так, в трипептиде аланин-глицин-триптофан аланин несет концевую аминогруппу, а триптофан-концевую карбоксильную группу. Обратите внимание, что триптофан-глицин-аланин — это уже другой трипептид.

Полипептидная цепь состоит из регулярно повторяющихся участков, образующих основную цепь, и вариабельной части, включающей в себя характерные боковые цепи (рис. 2.19). Основную цепь называют иногда скелетом, или остовом, молекулы.

В ряде белков отдельные боковые цепи соединены между собой дисулъфидными связями (мостиками), которые образуются при окислении остатков цистеина.

Рис. 2.18. Пентапептид. Каждый аминокислотный остаток выделен рамкой. Пептидная цепь начинается с аминоконца.

Рис. 2.19. Полипептидная цепь состоит из скелета, имеющего регулярную, повторяющуюся структуру, и отдельных боковых цепей

показаны зеленым).

Возникающий при этом дисульфид называется цистином (рис. 2.20). Каких-либо других ковалентных связей в белках обычно не встречается,

ТИПЫ СВЯЗЕЙ МЕЖДУ АМИНОКИСЛОТАМИ В МОЛЕКУЛЕ БЕЛКА

1. КОВАЛЕНТНЫЕ СВЯЗИ — обычные прочные химические связи.

а) пептидная связь

б) дисульфидная связь

2. НЕКОВАЛЕНТНЫЕ (СЛАБЫЕ) ТИПЫ СВЯЗЕЙ — физико-химические взаимодействия родственных структур. В десятки раз слабее обычной химической связи. Очень чувствительны к физико-химическим условиям среды. Они неспецифичны, то есть соединяются друг с другом не строго определенные химические группировки, а самые разнообразные химические группы, но отвечающие определенным требованиям.

а) Водородная связь

в) Гидрофобное взаимодействие

Формируется за счет COOH-группы одной аминокислоты и NH2-группы соседней аминокислоты. В названии пептида окончания названий всех аминокислот, кроме последней, находящейся на «С»-конце молекулы меняются на «ил»

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ формируется ТОЛЬКО ЗА СЧЕТ АЛЬФА-АМИНОГРУППЫ И СОСЕДНЕЙ COOH-ГРУППЫ ОБЩЕГО ДЛЯ ВСЕХ АМИНОКИСЛОТ ФРАГМЕНТА МОЛЕКУЛЫ. Если карбоксильные и аминогруппы входят в состав радикала, то они никогда(!) не участвуют в формировании пептидной связи в молекуле белка.

Любой белок — это длинная неразветвленная полипептидная цепь, содержащая десятки, сотни, а иногда более тысячи аминокислотных остатков. Но какой бы длины ни была полипептидная цепь, всегда в основе ее — стержень молекулы, абсолютно одинаковый у всех белков. Каждая полипептидная цепь имеет N-конец, на котором находится свободная концевая аминогруппа и С-конец, образованный концевой свободной карбоксильной группой. На этом стержне сидят как боковые веточки радикалы аминокислот. Числом, соотношением и чередованием этих радикалов один белок отличается от другого. Сама пептидная связь является частично двойной в силу лактим-лактамной таутомерии. Поэтому вокруг нее невозможно вращение, а сама она по прочности в полтора раза превосходит обычную ковалентную связь. На рисунке видно, что из каждых трех ковалентных связей в стержне молекулы пептида или белка две являются простыми и допускают вращение, поэтому стержень (вся полипептидная цепь) может изгибаться в пространстве.

Хотя пептидная связь довольно прочная, ее сравнительно легко можно разрушить химическим путем – кипячением белка в крепком растворе кислоты или щелочи в течении 1-3 суток.

К ковалентным связям в молекуле белка помимо пептидной, относится также ДИСУЛЬФИДНАЯ СВЯЗЬ.

Цистеин — аминокислота, которая в радикале имеет SH-группу, за счет которой и образуются дисульфидные связи.

Дисульфидная связь — это ковалентная связь. Однако биологически она гораздо менее устойчива, чем пептидная связь. Это объясняется тем, что в организме интенсивно протекают окислительно-восстановительные процессы. Дисульфидная связь может возникать между разными участками одной и той же полипептидной цепи, тогда она удерживает эту цепь в изогнутом состоянии. Если дисульфидная связь возникает между двумя полипептидами, то она объединяет их в одну молекулу.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Сдача сессии и защита диплома — страшная бессонница, которая потом кажется страшным сном. 8778 —

| 7149 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Аминокислоты в белке соединены связями

Первичная структура белков формируется в результате соединения L-a-аминокислот пептидными связями. Об этом свидетельствует множество различных данных, однако наиболее убедительным доказательством стал химический синтез инсулина и рибонуклеазы, осуществленный путем последовательного соединения аминокислот пептидными связями.

Структура большинства белков стабилизируется двумя классами прочных связей (пептидных и дисульфидных) и тремя классами слабых связей (водородных, гидрофобных и электростатических, т. е. солевых).

Жесткость пептидной связи

В структурных формулах пептидов связь между карбонильной группой и атомом a-азота изображается как одинарная, однако на самом деле эта связь между атомами углерода и азота носит характер частично двойной связи (рис. 5.1). Свободное вращение вокруг нее невозможно, и все четыре атома на рис.

Читайте так же:  Как пить л карнитин в капсулах

Рис. 5.1. Резонансная стабилизация пептидной связи придает ей характер частично двойной связи; этим объясняется жесткость связи

.

5.1 лежат в одной плоскости (компланарны). Вращение же вокруг остальных связей полипептидного остова, наоборот, достаточно свободно. Это положение иллюстрирует рис. 5.2, где связи, вокруг которых возможно свободное вращение, охвачены круглыми стрелками, а группы компланарных атомов затенены. Эта полужесткость ведет к важным последствиям, сказывающимся на более высоких уровнях структурной организации белка.

[3]

Межцепочечные и внутрицепочечные поперечные дисульфидные связи

Дисульфидная связь образуется между двумя остатками цистеина и «сшивает» два участка полипептидной цепи (или цепей), которым принадлежат эти остатки.

Рис. 5.2. Параметры полностью вытянутой полипептидной цепи. Четыре атома, расположенные в затененных областях, компланарны и образуют пептидную связь. В незатененных областях находятся атом а-углерода, атом а-водорода и — R-группа соответствующей аминокислоты. Вокруг связей, соединяющих а-углерод с а-азотом и а-карбонилом, возможно свободное вращение (показано стрелками). Таким образом, вытянутая полипептидная цепь — это полужесткая структура, в которой две трети атомов остова (если рассматривать атомы по группам, образующим пептидную связь) занимают друг относительно друга фиксированное положение и находятся в одной плоскости. Расстояние между соседними атомами а-углерода 0,36 нм. Показаны также другие межатомные расстояния и валентные углы (они неэквивалентны). (С разрешения, из работы Pauling L., Corey R. В, Branson Н. R.: The structure of proteins. Two hydrogen-bonded helical configurations of the polypeptide chain. Proc. Natl. Acad. Sci. USA .1951:37:205.)

Эта связь остается стабильной в тех условиях, при которых белок обычно денатурирует. Обработка белка надмуравьиной кислотой (окисляющей связи

) или -меркаптоэтанолом (восстанавливающим связи с регенерацией двух остатков цистеина) приводит к разделению полипептидных цепей, связанных дисульфидными связями; их первичная структура при этом не затрагивается (см. рис. 4.10).

Стабилизация полипептидов межцепочечными и внутрицепочечными водородными связями

Водородные связи образуются 1) между группами, входящими в состав боковых цепей и способными к формированию водородных связей; 2) между атомами азота и кислорода, принадлежащими пептидным группам остова; 3) между полярными остатками, расположенными на поверхности молекулы белка, и молекулами воды. Все они играют важную роль в стабилизации вторичной, третичной и т.д. структур белка (см. разд. «а-Спираль» и «Складчатый Р-слой»).

Гидрофобные взаимодействия

Неполярные боковые цепи нейтральных аминокислот в белках имеют тенденцию к ассоциации. Стехиометрические соотношения при этом не соблюдаются, так что никаких связей в обычном смысле не возникает. Тем не менее эти взаимодействия играют важную роль в поддержании структуры белка.

Электростатические связи

Эти солевые связи возникают между разноименно заряженными группами, входящими в состав боковых цепей аминокислот. Например, е-аминогруппа лизина при физиологических

несет заряд а карбоксильная группа аспартата или глутамата в составе боковой цепи несет заряд — 1. Следователльно, эти группы могут электростатически взаимодействовать, стабилизируя структуру белка.

Прочность связей

В ходе денатурации белков (например, при обработке мочевиной или додецилсульфатом натрия в присутствии избытка ионов

и водородные и гидрофобные связи, а также связи электростатической природы разрушаются, а пептидные и дисульфидные сохраняются.

Строение и функции белков

Белки (протеины) составляют 50% от сухой массы живых организмов.

Белки состоят из аминокислот. У каждой аминокислоты есть аминогруппа и кислотная (карбоксильная) группа, при взаимодействии которых получается пептидная связь, поэтому белки еще называют полипептидами.

Структуры белка

Первичная – цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке.

Вторичная – спираль. Удерживается водородными связями (слабыми).

Третичная – глобула (шарик). Четыре типа связей: дисульфидная (серный мостик) сильная, остальные три (ионные, гидрофобные, водородные) – слабые. Форма глобулы у каждого белка своя, от нее зависят функции. При денатурации форма глобулы меняется, и это сказывается на работе белка.

Четвертичная – имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре. (Например, гемоглобин.)

Денатурация

Это изменение формы глобулы белка, вызванное внешними воздействиями (температура, кислотность, соленость, присоединение других веществ и т.п.)

  • Если воздействия на белок слабые (изменение температуры на 1°), то происходит обратимая денатурация.
  • Если воздействие сильное (100°), то денатурация необратимая. При этом разрушаются все структуры, кроме первичной.

Функции белков

Их очень много, например:

  • Ферментативная (каталитическая) – белки-ферменты ускоряют химические реакции за счет того, что активный центр фермента подходит к веществу по форме, как ключ к замку (комплементарность, специфичность).
  • Строительная (структурная) – клетка, если не считать воду, состоит в основном из белков.
  • Защитная – антитела борются с возбудителями болезней (иммунитет).

Еще можно почитать

Тесты и задания

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура молекулы белка имеет форму
1) спирали
2) двойной спирали
3) клубка
4) нити

Выберите один, наиболее правильный вариант. Водородные связи между СО- и NН-группами в молекуле белка придают ей форму спирали, характерную для структуры
1) первичной
2) вторичной
3) третичной
4) четвертичной

Выберите один, наиболее правильный вариант. Процесс денатурации белковой молекулы обратим, если не разрушены связи
1) водородные
2) пептидные
3) гидрофобные
4) дисульфидные

Выберите один, наиболее правильный вариант. Четвертичная структура молекулы белка образуется в результате взаимодействия
1) участков одной белковой молекулы по типу связей S-S
2) нескольких полипептидных нитей, образующих клубок
3) участков одной белковой молекулы за счет водородных связей
4) белковой глобулы с мембраной клетки

Читайте так же:  Жиросжигатели спортивное питание рейтинг

Установите соответствие между характеристикой и функцией белка, которую он выполняет: 1) регуляторная, 2) структурная
А) входит в состав центриолей
Б) образует рибосомы
В) представляет собой гормон
Г) формирует мембраны клеток
Д) изменяет активность генов

Выберите один, наиболее правильный вариант. Последовательность и число аминокислот в полипептидной цепи – это
1) первичная структура ДНК
2) первичная структура белка
3) вторичная структура ДНК
4) вторичная структура белка

Выберите три варианта. Белки в организме человека и животных
1) служат основным строительным материалом
2) расщепляются в кишечнике до глицерина и жирных кислот
3) образуются из аминокислот
4) в печени превращаются в гликоген
5) откладываются в запас
6) в качестве ферментов ускоряют химические реакции

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура белка, имеющая форму спирали, удерживается связями
1) пептидными
2) ионными
3) водородными
4) ковалентными

Выберите один, наиболее правильный вариант. Какие связи определяют первичную структуру молекул белка
1) гидрофобные между радикалами аминокислот
2) водородные между полипептидными нитями
3) пептидные между аминокислотами
4) водородные между -NH- и -СО- группами

Выберите один, наиболее правильный вариант. Первичная структура белка образована связью
1) водородной
2) макроэргической
3) пептидной
4) ионной

Выберите один, наиболее правильный вариант. В основе образования пептидных связей между аминокислотами в молекуле белка лежит
1) принцип комплементарности
2) нерастворимость аминокислот в воде
3) растворимость аминокислот в воде
4) наличие в них карбоксильной и аминной групп


Перечисленные ниже признаки, кроме двух, используются для описания строения, функций изображенного органического вещества. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) имеет структурные уровни организации молекулы
2) входит в состав клеточных стенок
3) является биополимером
4) служит матрицей при трансляции
5) состоит из аминокислот

Все приведенные ниже признаки, кроме двух, можно использовать для описания ферментов. Определите два признака, «выпадающих» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) входят в состав клеточных мембран и органоидов клетки
2) играют роль биологических катализаторов
3) имеют активный центр
4) оказывают влияние на обмен веществ, регулируя различные процессы
5) специфические белки


Рассмотрите рисунок с изображением полипептида и укажите (А) уровень его организации, (Б) форму молекулы и (В) вид взаимодействия, поддерживающий эту структуру. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) вторичная структура
3) третичная структура
4) взаимодействия между нуклеотидами
5) металлическая связь
6) гидрофобные взаимодействия
7) фибриллярная
8) глобулярная


Рассмотрите рисунок с изображением полипептида. Укажите (А) уровень его организации, (Б) мономеры, которые его образуют, и (В) вид химических связей между ними. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) водородные связи
3) двойная спираль
4) вторичная структура
5) аминокислота
6) альфа-спираль
7) нуклеотид
8) пептидные связи

Известно, что белки – нерегулярные полимеры, имеющие высокую молекулярную массу, строго специфичны для каждого вида организма. Выберите из приведенного ниже текста три утверждения, по смыслу относящиеся к описанию этих признаков, и запишите цифры, под которыми они указаны. (1) В состав белков входит 20 различных аминокислот, соединенных пептидными связями. (2) Белки имеют различное количество аминокислот и порядок их чередования в молекуле. (3) Низкомолекулярные органические вещества имеют молекулярную массу от 100 до 1000. (4) Они являются промежуточными соединениями или структурными звеньями – мономерами. (5) Многие белки характеризуются молекулярной массой от нескольких тысяч до миллиона и выше, в зависимости от количества отдельных полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка. (6) Каждый вид живых организмов имеет особый, только ему присущий набор белков, отличающий его от других организмов.

Все перечисленные характеристики используют для описания функций белков. Определите две характеристики, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) регуляторная
2) двигательная
3) рецепторная
4) образуют клеточные стенки
5) служат коферментами

Аминокислоты в белке соединены связями

§ 7. ОБЩИЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ О БЕЛКАХ

Белки, или протеины (в переводе с греческого означает «первые», или «важнейшие»), присутствуют во всех клетках. На их долю у животных приходится около половины сухой массы, у растений – 20 – 35 %. В белках массовая доля углерода в среднем составляет

1 – 3 %. В их составе также встречаются и другие химические элементы.

Белки – наиболее многочисленные и исключительно многообразные по функциям макромолекулы, играющие фундаментальную роль в формировании и поддержании структуры и функций живых организмов. С белками в живом организме связаны такие биологические процессы, как рост, деление, размножение и развитие клеток, реализация наследственной информации, мышечные сокращения, нервная деятельность, обмен веществ и т.д.

Белки – это высокомолекулярные биополимеры, структурную основу которых составляют полипептидные цепи, состоящие из аминокислотных остатков, связанных друг с другом пептидной связью. При их гидролизе образуются аминокислоты. В составе белков встречаются двадцать стандартных аминокислот. Для каждой стандартной аминокислоты существует генетический код, при помощи которого в генах записана информация о кодируемом белке. Кроме двадцати стандартных аминокислот, в составе белка встречаются и другие аминокислоты, они образуются в результате модификации стандартных аминокислот, после того как последние были включены в состав молекулы белка. Например, в составе белка коллагена содержится 5-гидроксилизин, который образуется в результате модификации стандартной аминокислоты лизина:

Кроме аминокислотных остатков, в состав белков могут входить и другие компоненты: ионы металлов, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты и др. Многообразие белков определяется не только их качественным составом, но и числом аминокислотных остатков, и прежде всего порядком их чередования в молекуле. Потенциально разнообразие белков безгранично.

Читайте так же:  Толстею от л карнитина

Между аминокислотными остатками в молекуле белка существуют различные химические взаимодействия, это – ковалентные, ионные, водородные связи, гидрофобные взаимодействия, ван-дер-ваальсовы силы.

Видео (кликните для воспроизведения).

Рассмотрим их подробнее.

Ковалентные связи

В молекуле белка аминокислотные остатки соединяются друг с другом пептидной связью. По своей природе пептидная связь является ковалентной. Ее образование происходит за счет аминогруппы одной аминокислоты и карбоксильной группы другой аминокислоты:

В результате взаимодействия двух аминокислот образуется дипептид, состоящий соответственно из двух аминокислотных остатков, расположенных по обе стороны пептидной связи. Аналогичным образом могут соединиться три аминокислоты и при помощи двух пептидных связей образовать трипептид:

Точно так же можно получить тетрапептиды, пентапептиды и т.д. Если таким образом соединить большое число аминокислот, то возникнет структура, называемая полипептидом. Таким образом, молекулы белков представляют собой длинные полипептидные цепи, в которых аминокислотные остатки соединены друг с другом пептидными связями.

В пептидах выделяют особую структуру – пептидную группу. Ее образуют атомы кислорода, углерода, азота и водорода. Все атомы, образующие пептидную группу, находятся в одной плоскости. Пептидная связь в какой-то степени имеет характер двойной связи: вокруг нее нет свободного вращения и она короче других C–N-связей. Кислород и водород относительно пептидной связи находятся преимущественно в транс-положении.

Пептидные связи очень прочные, и для их химического гидролиза требуются жесткие условия, они гидролизуются лишь при длительном нагревании при высоких температурах в кислой среде. В клетке пептидные связи могут разрываться в мягких условиях с помощью ферментов, называемых протеазами, или пептидгидролазами.

Между остатками цистеина в молекуле белка могут образовываться дисульфидные связи (или дисульфидные мостики):

Дисульфидные мостики так же, как и пептидные связи, относятся к ковалентным связям. Дисульфидные мостики могут возникать как внутри полипептидной цепи, так и между различными полипептидными цепями:

Дисульфидные связи имеются не во всех белках.

Интересно знать! В составе волос содержится белок кератин. В его молекуле имеется большое количество дисульфидных связей. С помощью химической завивки волосам можно придать другую форму. Для этого волосы сначала накручивают на бигуди, затем обрабатывают раствором реагента-восстановителя, разрушающего дисульфидные связи, и прогревают. В результате этого кератин приобретает иную пространственную структуру. Далее волосы промывают и обрабатывают реагентом-окислителем, при этом происходит образование новых дисульфидных связей. Вследствие этого вновь приобретенная структура кератина стабилизируется. Волосы приобретают другую форму.

Ионные связи возникают между радикалами аминокислотных остатков, имеющих противоположные заряды, например, между положительно заряженной аминогруппой (-NH3 + ) остатка лизина и отрицательно заряженной карбоксильной группой (-СОО — ) остатка глутаминовой кислоты:

Гидрофобные взаимодействия

Гидрофобные радикалы аминокислот избегают контактов с водой и поэтому стремятся собраться вместе с помощью так называемых гидрофобных взаимодействий, образуя плотное гидрофобное ядро. Такие взаимодействия возможны, например, между остатками изолейцина и фенилаланина:

Водородные связи

Водородная связь в молекуле белка осуществляется между имеющим частично положительный заряд атомом водорода одной группировки и атомом (кислород, азот), имеющим частично отрицательный заряд и неподеленную электронную пару другой группировки. В белках различают два варианта образования водородных связей: между пептидными группами

и между боковыми радикалами полярных аминокислот. В качестве примера рассмотрим образование водородной связи между радикалами аминокислотных остатков, содержащих гидроксильные группы:

Ван-дер-ваальсовы силы имеют электростатическую природу. Они возникают между разноименными полюсами диполя. В молекуле белка существуют положительно и отрицательно заряженные участки, между которыми возникает электростатическое притяжение.

Рассмотренные выше химические связи принимают участие в формировании структуры белковых молекул. Благодаря пептидным связям образуются полипептидные цепи и, таким образом, формируется первичная структура белка. Пространственная организация белковой молекулы определяется в основном водородными, ионными связями, ван-дер-ваальсовыми силами, гидрофобными взаимодействиями. Водородные связи, возникающие между пептидными группами, определяют вторичную структуру белка. Формирование третичной и четвертичной структуры осуществляется водородными связями, образующимися между радикалами полярных аминокислот, ионными связями, ван-дер-ваальсовыми силами, гидрофобными взаимодействиями. Дисульфидные связи принимают участие в стабилизации третичной структуры.

Виды связей аминокислот в белках

Элементарный состав белков. Химический состав белков

Химический состав белков достаточно разнообразен. В них содержатся многие химические вещества. Однако обязательными химическими элементами являются углерод (51 – 55%), кислород (21 – 23%), азот (16% — наиболее постоянная величина), водород (6- 7%) и сера (0,5 – 2%)

Аминокислотный состав белков.

Аминокислоты по химической природе являются производными карбоновых кислот, в которых атом водорода в α – положении замещён на аминогруппу.. В состав природных белков входят α–аминокислоты, которые отличаются структурой радикала у α-углеродного атома.

Номенклатура аминокислот. Аминокислоты имеют обычно тривиальные названия. В белках и пептидах обозначаются тремя первыми буквами их названия. Например, валин – вал, треонин – тре и т.д.

Классификация аминокислот. Аминокислоты классифицируют по структуре их углеводородного радикала и по полярности радикала аминокислот. Структура радикала и полярность аминокислот определяют характер образуемых ими связей в молекуле белка.

По структуре радикала выделяют 7 групп аминокислот:

  • аминокислоты, не имеющие радикала: глицин
  • аминокислоты с углеводородным радикалом: аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, пролин.
  • аминокислоты, содержащие в радикале карбоксильную группу: глютаминовая, аспарагиновая кислоты, глютамин, аспарагин
  • аминокислоты, содержащие в радикале аминогруппу: лизин, аргинин
  • аминокислоты, содержащие в радикале гидроксильную группу: серин, треонин, тирозин, гидроксипролин, гидрокислизин
  • аминокислоты, содержащие в радикале тиогруппу: цистеин, цистин, метионин
  • аминокислоты, содержащие гетероциклический радикал: гитидин, триптофан

По полярности радикала аминокислоты делятся на две группы:

1. Неполярные (гидрофобные) аминокислоты: аланин, валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, триптофан, пролин, гидроксипролин, метионин.

2. Полярные (гидрофильные) аминокислоты:

а) электронейтральные (незаряженные) аминокислоты: серин, треонин, цистеин, аспарагин, глютамин

б) кислые (отрицательно заряженные): глютаминовая, апарагиновая

в) основные (положительно заряженные) аминокислоты: лизин, аргинин, гистидин

Различают прочные, ковалентные связи: пептидные, дисульфидные и непрочные, нековалентные связи в молекуле белка: водородные, ионные, вандерваальсовые, гидрофобные.

Пептидные связи (- СО-NН -) являются основным видом связей в белках. Впервые они были изучены А.Я. Данилевским (1888 г.). Пептидные связи образованы путём взаимодействия α- карбоксильной группы одной аминокислоты и α — аминогруппы другой аминокислоты. Пептидная связь является сопряжённой связью, электронная плотность в ней смещена от азота к кислороду, в силу чего она занимает промежуточное положение между одинарной и двойной связью. Длина пептидной связи составляет 0,132 нм. Вращение атомов вокруг пептидной связи затруднено, атомы О и Н в ней находятся в транс-положении. Все атомы пептидной связи располагаются в одной плоскости.

Читайте так же:  Лучший креатин для набора мышечной

Атомы О и Н пептидной связи могут дополнительно образовывать водородные связи с другой пептидной связью. Пептидные связи определяют порядок чередования аминокислот в полипептидной цепи белка, т.е. формируют первичную структуру белка. Пептидные связи – прочные связи (энергия разрыва составляет около 95 ккал/моль). Расщепление пептидных связей осуществляется при кипячении белка в присутствии кислот, щелочей или под действием ферментов пептидаз.

Дисульфидные связи (-S- S-) образованы двумя молекулами цистеина в составе белковой молекулы. Возможны внутрицепочечные дисульфидные «мостики» в пределах одной полипептидной цепи и межцепочечные связи между отдельными полипептидными цепями. Например, в молекуле гормона инсулина присутствуют оба варианта дисульфидных связей. Дисульфидные связи определяют пространственную укладку белковой молекулы, т.е. третичную структуру белков. Дисульфидные связи разрываются при действии некоторых восстановителей и при денатурации белка.

Водородные связи возникают между атомом водорода и электроотрицательным атомом, чаще кислородом. Водородные связи примерно в 10 раз слабее пептидных связей. Наиболее часто они возникают между атомом Н и атомом О различных пептидных связей: либо близко расположенных в молекуле белка, либо находящихся в разных полипептидных цепях. Огромное количество водородных связей фиксирует в белках в основном вторичную структуру (α-спираль и β — складчатую структуру) но также участвуют в образовании третичной и четвертичной структур белка. Непрочные водородные связи легко разрываются при денатурации белка.

Ионные связи образуются между противоположно заряженными аминокислотами в составе белковой молекулы (положительно заряженными лизином, аргинином, гистидином и отрицательно заряженными глютаматом и аспартатом). Ионные связи определяют пространственную укладку белков, т.е. формируют третичную и четвертичную структуры белков. Ионные связи разрываются при денатурации.

Ван-дер-ваальсовые взаимодействия разновидность связей, возникающих при кратковременной поляризации атомов.

Гидрофобные связи возникают между неполярными (гидрофобными) радикалами аминокислот в полярном растворителе (вода). Гидрофобные радикалы погружаются внутрь белковой молекулы, меняя пространственное расположение полипептидной цепи. Гидрофобные взаимодействия имеют энтропийную природу, придают устойчивость молекуле белка, формируют его третичную, а также четвертичную структуру.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Аминокислоты и белки (стр. 1 из 2)

Аминокислоты и белки

Строительными блоками белков служат аминокислоты. Классификация аминокислот.

1. Моноаминомонокарбоновые: Глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин.

2. Моноаминодикарбоновые: глутаминовая и аспаргиновая кислоты.

3. Диаминомонокарбоновые: аргинин, лизин, оксилизин.

4. Гидроксилсодержащие: треонин, серин.

5. Серусодержащие: цистин, метионин.

6. Ароматические: фенилаланин, тирозин.

7. Гетероциклические: триптофан, пролин, оксипролин, гистидин.

Аминокислота представляет собой производное органиче­ской кислоты, в котором водород в α-положении замещен на аминогруппу (-NH2 ). Например, из уксусной кислоты образуется глицин, а из пропионовой — аланин. В аминокислотах одновременно присутствуют и кислотная и основная группы (карбоксил —СООН и аминогруппа —NH2 ), они относятся к амфотерным соединениям .

Присутствующие в клетке свободные аминокислоты образуются в ре­зультате расщепления белков или поступают из межклеточной жидкости. Свободные аминокислоты составляют так называемый аминокислотный фонд, из которого клетка черпает строительные блоки для синтеза новых белков.

Связь R—NH—СО—R называется пептидной связью. Образующаяся молекула также является амфотерной, поскольку на одном ее конце всегда находится кислая группа, а на другом — основная; боковые цепи (остатки аминокислот) могут быть основными или кислыми. Комбинация из двух аминокислот носит название дипептида, из трех — трипептида. Пептид, состоящий из небольшого числа аминокислот, назы­вается олигопептидо.и. Если же число аминокислот в молекуле достаточно велико, вещество называют полипептидом.

Расстояние между двумя пептидными связями равно примерно 0,35 нм. Молекула белка с мол. массой 30 000, состоящая из 300 аминокислотных остатков, в полностью вытянутом состоянии должна иметь длину 100 нм, ширину 1 нм и толщину 0,46 нм.

Белки называют протеинами (греч. протео — занимаю пер­вое место). Это слово [в русском языке оно сохранилось лишь в названиях сложных белков] указывает, что все основные функции организма связаны со специфическими белками. Они входят в состав ферментов и со­кратительного аппарата клеток, присутствуют в крови и других межклеточ­ных жидкостях. Некоторые длииноцепочечные белки, такие, как коллаген и эластин, играют важную роль в построении тканевых структур.

Кератин и кол­ лаген нерастворимы и обладают фибриллярной структурой; глобулярные белки, например яичный альбумин и белки сыворотки, растворимы в воде и солевых растворах и их молекулы имеют сферическую, а не нитевидную форму.

Сложные белки, в молекулу которых входит небелковая часть, так называемая простетическая группа. К ним принадлежат нуклеопротеиды ,липо протеиды и хромопротеиды (гемоглобин, гемоцианин и цитохромы), в которых простетической группой служит пигмент. Простетической группой гемоглобина и миоглобина (белка мышц) является гем — металлсодержащее органическое соединение, связывающее кислород.

Первичная структура белков . Полипептидная цепь, построенная из аминокислот, представляет собой первичную структуру белковой молекулы. Это наиболее важная специфическая структура, до некоторой степени опре­деляющая так называемые вторичную и третичную структуры белка. Агре­гаты белковых субъединиц, обладающих вторичной и третичной структурой, составляют четвертичную структуру.

Изучение порядка расположения аминокислот в молекуле белка стало возможным после того, как были разработаны методы расщепления белков. Первый успех принадлежит Сэнджеру, которому в 1954 г. удалось, наконец, полностью расшифровать последовательность аминокислот в инсулине. Молекула инсулина состоит из двух цепей: А-цепь содержит 21 аминокислоту, а В-цепь — 30. Обе цепи соединены двумя дисульфидными (—S—S—) связями.

Читайте так же:  Аргинин выступление мирового уровня петросян

В молекуле белка аминокислоты уложены как бусины на нити, и последовательность их расположения имеет важное биологическое значение. Например, ферментативные свойства некоторых белков определяются по­следовательностью аминокислот на небольшом участке цепи, называемом активным центром . В молекуле гемоглобина замена одной-единствен­ной аминокислоты уже приводит к глубоким биологическим изменениям.

Вторичная структура белков . Молекула белка состоит из нескольких сотен аминокислот, и поэтому полипептидная цепь лишь в редких случаях бывает вытянута полностью; обычно она определенным образом изогнута, образуя вторичную структуру. Фибриллярные белки (склеропротеины) часто характеризуются упорядоченным расположением цепей, благодаря чему их можно исследовать методом рентгеноструктур­ного анализа. В результате этих исследований было найдено, что фибриллярные белки можно разбить на три структурных типа или группы.

В белках типа β-кератина смежные цепи расположены таким образом, что образуют струк­туру складчатого слоя . В этой структуре боковые группы (амино­кислотные остатки) перпендикулярны плоскости, в которой лежат сами цепи; отдельные цепи соединены друг с другом водородными связями, образуя «пептидную решетку».

В белках типа α-кератина полипептидная цепь закручена в виде спи­рали, образуя так называемую а-спиральную структуру . Водо­родные связи в этом случае являются внутримолекулярными, а не межмо­лекулярными. Для группы коллагена предложена модель, состоящая из трех спиралей.

Третичная структура белков . В глобулярных белках полипептидные цепи определенным образом свернуты, образуя компактную структуру. Расположение таких цепей в пространстве очень сложно, но может быть выяснено мето­дом рентгеноструктурпого анализа.

Пространственное расположение це­пей до некоторой степени предопределено последовательностью чередования амино­кислот в первичной структуре и связями, образующимися между некоторыми амино­кислотными остатками. Многие биологи­ческие свойства белков, например фермен­тативная активность и антигенноетъ, свя­заны именно с третичной структурой.

Четвертичная структура белка; прин­ цип самосборки. В отличие от первич­ной, вторичной и третичной структур, которые содержат одну полипептидную цепь, четвертичная структура состоит из двух или более цепей. Эти цепи могут быть одинаковыми или раз­ными, но в обоих случаях они связаны слабыми связями (нековалентнымн). Нап­ример, молекула гемоглобина состоит из четырех полипептидных субъединиц — двух α и двух β-цепей. Разделение и ас­социация этих субъединиц может проис­ходить спонтанно.Под действием мочевины молекула ге­моглобина распадается на две половники, одна из которых состоит из двух α-субъединиц, в другая из двух β -субъединиц. При удалении мочевины они объединяются вновь, образуя четырехкомпонентную молекулу. Этот процесс высокоспецифичен: объединяться могут только две разные половинки молекул (так называемый принцип самосборки). Многие ферменты и другие белки с мол. массой свыше 50 000, вероятно, обладают четвертичной структурой. Например, альдолаза (мол. масса 150 000) распадается при низком рН на субъединицы с мол. массой 50 000 каждая, но вновь ассоциирует при ней­тральном рН.

[1]

Связи в белковой молекуле . В структуре белков встречаются самые различные типы связей. Первичная структура (пептидная связь) полностью определяется химическими, или ковалентными , связями. Между остаткам цистина (например, в инсулине и рибонуклеазе) образуются S—S-связи той же природы. Вторичная и третичная структуры стабилизируются рядом более слабых связей. Эти связи можно класси­фицировать следующим образом:

1. Ионные, или электростатические, связи между положительными и отрицательными ионами, находящимися на расстоянии 0,2. 0,3 нм.

[2]

2. Водородные связи (длина связи 0,25. 0,32 нм); эти по существу также электростатические связи, но более слабые, чем ионные, образуются между двумя сильно отрицательными атомами — С, N или О.

3. Слабые связи между неполярными боковыми цепями, возникающие в результате взаимного отталкивания молекул растворителя.

4. Связи, образующиеся за счет вандерваальсовых сил при взаимодействии полярных боковых цепей.

Электрические заряды белков . Все аминокислоты являются амфолитами (цвиттерионами), обладающими положительно и отрицательно заряженными группами (—NH2 и —СООН). Так как эти группы участвуют в образовании пептидной связи, в полипептидной цепи свободными остаются только кон­цевые СООН- и — NH2- группы, а также СООН-группы из дикарбоновых амино­кислот и NH2 -группы из диаминокислот. Все эти группы ионизируются сле­дующим образом:

1. Кислые группы теряют протоны и становятся отрицательно заряженными. Этот тип диссоциации встречается в дикарбоновых аминокислотах (аспарагиновая и глутаминовая), у которых свободная карбоксильная группа диссоциирует на СОО — и Н + .

2. Основные группы, приобретая протон, становятся положительно заряженными. Этот тип встречается в аминокислотах с двумя основными группами (лизин и аргинин), у которых свободные аминогруппы ионизи­руются с образованием положительного заряда.

Все эти так называемые ионогенные группы вместе с концевыми свобод­ными карбоксильными и аминогруппами участвуют в кислотно-щелочных реакциях белков и определяют электрические свойства белковых молекул.

Движение белков в электирическом поле — электрофорез.
Аминокислоты — соединения, содержащие амино- и карбок­сильную группы. В зависимости от расположения амино- и кар­боксильной групп различают α-, β-, γ-, δ- и т. д. аминокислоты:

Видео (кликните для воспроизведения).

α-Аминокислоты являются составными частями белков и уча­ствуют в важнейших биологических процессах. Первая аминокис­лота была выделена в 1820 г. французским исследователем X. Браконно кислотным гидролизом желатины, однако лишь через 13 лет в ней было обнаружено присутствие азота. Позднее была показана роль α-аминокислот как структурных элементов белка (Н. Н. Любавин, 1871 г.). К началу XX в. методом гидролиза бел­ка было выделено более 20 аминокислот.

Источники


  1. Колычев, В. Г. Волчара, или Силовой вариант / В.Г. Колычев. — М.: Эксмо, 2011. — 845 c.

  2. Хамм, Михаэль Здоровое питание / Михаэль Хамм. — М.: Кристина & Cо, 1994. — 112 c.

  3. Челышев, Ю.А. Гистология (введение в патологию) / ред. Э.Г. Улумбеков, Ю.А. Челышев. — М.: ГЭОТАР Медицина, 1997. — 960 c.
Аминокислоты в белке соединены связями
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here