Аминокислоты в белке соединены

Важная и проверенная информация на тему: "аминокислоты в белке соединены" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Аминокислоты в белке соединены

§ 7. ОБЩИЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ О БЕЛКАХ

Белки, или протеины (в переводе с греческого означает «первые», или «важнейшие»), присутствуют во всех клетках. На их долю у животных приходится около половины сухой массы, у растений – 20 – 35 %. В белках массовая доля углерода в среднем составляет

1 – 3 %. В их составе также встречаются и другие химические элементы.

Белки – наиболее многочисленные и исключительно многообразные по функциям макромолекулы, играющие фундаментальную роль в формировании и поддержании структуры и функций живых организмов. С белками в живом организме связаны такие биологические процессы, как рост, деление, размножение и развитие клеток, реализация наследственной информации, мышечные сокращения, нервная деятельность, обмен веществ и т.д.

Белки – это высокомолекулярные биополимеры, структурную основу которых составляют полипептидные цепи, состоящие из аминокислотных остатков, связанных друг с другом пептидной связью. При их гидролизе образуются аминокислоты. В составе белков встречаются двадцать стандартных аминокислот. Для каждой стандартной аминокислоты существует генетический код, при помощи которого в генах записана информация о кодируемом белке. Кроме двадцати стандартных аминокислот, в составе белка встречаются и другие аминокислоты, они образуются в результате модификации стандартных аминокислот, после того как последние были включены в состав молекулы белка. Например, в составе белка коллагена содержится 5-гидроксилизин, который образуется в результате модификации стандартной аминокислоты лизина:

Кроме аминокислотных остатков, в состав белков могут входить и другие компоненты: ионы металлов, углеводы, липиды, нуклеиновые кислоты и др. Многообразие белков определяется не только их качественным составом, но и числом аминокислотных остатков, и прежде всего порядком их чередования в молекуле. Потенциально разнообразие белков безгранично.

Между аминокислотными остатками в молекуле белка существуют различные химические взаимодействия, это – ковалентные, ионные, водородные связи, гидрофобные взаимодействия, ван-дер-ваальсовы силы.

Рассмотрим их подробнее.

Ковалентные связи

В молекуле белка аминокислотные остатки соединяются друг с другом пептидной связью. По своей природе пептидная связь является ковалентной. Ее образование происходит за счет аминогруппы одной аминокислоты и карбоксильной группы другой аминокислоты:

В результате взаимодействия двух аминокислот образуется дипептид, состоящий соответственно из двух аминокислотных остатков, расположенных по обе стороны пептидной связи. Аналогичным образом могут соединиться три аминокислоты и при помощи двух пептидных связей образовать трипептид:

Точно так же можно получить тетрапептиды, пентапептиды и т.д. Если таким образом соединить большое число аминокислот, то возникнет структура, называемая полипептидом. Таким образом, молекулы белков представляют собой длинные полипептидные цепи, в которых аминокислотные остатки соединены друг с другом пептидными связями.

В пептидах выделяют особую структуру – пептидную группу. Ее образуют атомы кислорода, углерода, азота и водорода. Все атомы, образующие пептидную группу, находятся в одной плоскости. Пептидная связь в какой-то степени имеет характер двойной связи: вокруг нее нет свободного вращения и она короче других C–N-связей. Кислород и водород относительно пептидной связи находятся преимущественно в транс-положении.

Пептидные связи очень прочные, и для их химического гидролиза требуются жесткие условия, они гидролизуются лишь при длительном нагревании при высоких температурах в кислой среде. В клетке пептидные связи могут разрываться в мягких условиях с помощью ферментов, называемых протеазами, или пептидгидролазами.

Между остатками цистеина в молекуле белка могут образовываться дисульфидные связи (или дисульфидные мостики):

Дисульфидные мостики так же, как и пептидные связи, относятся к ковалентным связям. Дисульфидные мостики могут возникать как внутри полипептидной цепи, так и между различными полипептидными цепями:

Дисульфидные связи имеются не во всех белках.

Интересно знать! В составе волос содержится белок кератин. В его молекуле имеется большое количество дисульфидных связей. С помощью химической завивки волосам можно придать другую форму. Для этого волосы сначала накручивают на бигуди, затем обрабатывают раствором реагента-восстановителя, разрушающего дисульфидные связи, и прогревают. В результате этого кератин приобретает иную пространственную структуру. Далее волосы промывают и обрабатывают реагентом-окислителем, при этом происходит образование новых дисульфидных связей. Вследствие этого вновь приобретенная структура кератина стабилизируется. Волосы приобретают другую форму.

Ионные связи возникают между радикалами аминокислотных остатков, имеющих противоположные заряды, например, между положительно заряженной аминогруппой (-NH3 + ) остатка лизина и отрицательно заряженной карбоксильной группой (-СОО — ) остатка глутаминовой кислоты:

Гидрофобные взаимодействия

Гидрофобные радикалы аминокислот избегают контактов с водой и поэтому стремятся собраться вместе с помощью так называемых гидрофобных взаимодействий, образуя плотное гидрофобное ядро. Такие взаимодействия возможны, например, между остатками изолейцина и фенилаланина:

Водородные связи

Водородная связь в молекуле белка осуществляется между имеющим частично положительный заряд атомом водорода одной группировки и атомом (кислород, азот), имеющим частично отрицательный заряд и неподеленную электронную пару другой группировки. В белках различают два варианта образования водородных связей: между пептидными группами

[2]

и между боковыми радикалами полярных аминокислот. В качестве примера рассмотрим образование водородной связи между радикалами аминокислотных остатков, содержащих гидроксильные группы:

Читайте так же:  Аминокислота аргинин в продуктах

Ван-дер-ваальсовы силы имеют электростатическую природу. Они возникают между разноименными полюсами диполя. В молекуле белка существуют положительно и отрицательно заряженные участки, между которыми возникает электростатическое притяжение.

Рассмотренные выше химические связи принимают участие в формировании структуры белковых молекул. Благодаря пептидным связям образуются полипептидные цепи и, таким образом, формируется первичная структура белка. Пространственная организация белковой молекулы определяется в основном водородными, ионными связями, ван-дер-ваальсовыми силами, гидрофобными взаимодействиями. Водородные связи, возникающие между пептидными группами, определяют вторичную структуру белка. Формирование третичной и четвертичной структуры осуществляется водородными связями, образующимися между радикалами полярных аминокислот, ионными связями, ван-дер-ваальсовыми силами, гидрофобными взаимодействиями. Дисульфидные связи принимают участие в стабилизации третичной структуры.

АМИНОКИСЛОТЫ И БЕЛКИ

Белки представляют собой полипептидные цепи, состоящие из большого числа соединенных между собой аминокислот. Аминокислоты, из которых сложена полипептидная цепь, могут находиться в двух зеркально-симметричных стерических формах — L и D. В них массивный боковой радикал (R) и атом водорода, стоящие при а- углероде (С“) аминокислоты, меняются местами:

Белковые цепи сложены только из остатков L-аминокислот. D- аминокислотные остатки, встречающиеся в пептидах, не кодируются при матричном синтезе белка, а синтезируются специальными ферментами. Рацемизация (L 2 -гибри- дизацией электронов атомов N и С’, преобразующей одну сферическую s- и две вытянутые р-орбитали электронов атома в три sp 2 — орбитали и формирующей три ковалентные связи, лежащие в одной плоскости (-•

ТИПЫ СВЯЗЕЙ МЕЖДУ АМИНОКИСЛОТАМИ В МОЛЕКУЛЕ БЕЛКА

Биохимия — это наука о химических и физико-химических процессах, которые протекают в живых организмах и лежат в основе всех проявлений жизнедеятельности. Биохимия возникла на стыке органической химии и физиологии в конце прошлого века.

СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА БЕЛКОВ.

БЕЛКИ или ПРОТЕИНЫ — это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, линейные гетерополимеры, структурным компонентом которых являются аминокислоты, связанные пептидными связями.

Кроме понятия «белок», в химии встречается термины «ПЕПТИД» и «ПОЛИПЕПТИД». Пептидом обычно называют олигомер, состоящий не более чем из 10 аминокислот. Но встречаются и молекулы, содержащие от 10 до 100 аминокислот – они относятся к группе небольших ПОЛИПЕПТИДОВ, крупные же полипептиды могут содержать и более 100 аминокислот. Столько же аминокислот могут содержать и некоторые небольшие белки. Поэтому граница по количеству аминокислотных остатков, а, стало быть, и по молекулярной массе, между белками и полипептидами, весьма условна.

В природе встречаются десятки тысяч различных белков. И все они отличаются друг от друга по пяти основным признаком.

Основные различия в строении белковых молекул

1. По количеству аминокислот

2. По соотношению количества различных аминокислот. Например, в белке соединительной ткани коллагене 33% от общего количества аминокислот составляет глицин, а в молекуле белкового гормона инсулина, вырабатываемого в поджелудочной железе, содержание глицина гораздо меньше – всего 8%.

3. Различная последовательность чередования аминокислот. Это означает, что даже при одинаковом соотношении разных аминокислот в каких-нибудь двух белках порядок их расположения этих аминокислот различен, то это будут разные белки.

4. Количество полипептидных цепей в различных белках может варьировать от 1 до 12, но если больше единицы, то обычно четное (2, 4, 6 и т.п.)

5. По наличию небелкового компонента, который называется «ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА». Если ее нет, то это – простой белок, если есть – сложный белок

В природе встречается около 150 аминокислот. Для построения белков используются только 20 из них, хотя в метаболизме организма человека участвует большее количество аминокислот. Эти 20 аминокислот имеют несколько общих признаков строения (общие свойства аминокислот):

1. Все они являются альфа-аминокислотами. Аминогруппа общей части всех аминокислот присоединена к альфа-углеродному атому.

2. По стереохимической конфигурации альфауглеродного атома все они принадлежат к L-ряду.

Следовательно, все эти 20 аминокислот имеют совершенно одинаковый фрагмент молекулы. Различаются они по строению радикалов.

Молекула воды обладает полярными свойствами.

Атом кислорода сильнее притягивает электроны, чем атомы водорода, поэтому электронное облако смещено в сторону кислорода. Степень полярности определяется величиной частичных зарядов и расстоянием между центрами тяжести этих зарядов. Таким образом, молекула воды является диполем.

[3]

Молекулы воды структурированы и образуют кластеры.

В эти кластерные структуры хорошо встраиваются молекулы, которые сами являются полярными, потому что полярные вещества хорошо растворимы в воде. Полярными являются все те молекулы, которые содержат электроотрицательные атомы. В молекулах белков электроотрицательными атомами являются O (кислород), N (азот) и S (сера).

Высокая полярность обеспечивает остальные общие свойства аминокислот:

3. Хорошая растворимость в воде благодаря наличию общего фрагмента молекулы. Общий фрагмент обладает полярными свойствами, потому что содержит карбоксильную группу –COOH (при физиологическом значении pH эта группа заряжена отрицательно), и аминогруппы -NH2 (при физиологическом значении pH заряжена положительно).

4. Способность к электролитической диссоциации. Аминокислоты существуют в водном растворе в виде амфионов (биполярных ионов). В целом такая молекула при нейтральном значении pH (при pH=7) электронейтральна.

5. Наличие ИЗОЭЛЕКТРИЧЕСКОЙ ТОЧКИ (ИЭТ, pI). (ИЭТ) — это значение pH среды, при котором молекула амфотерного вещества (например, аминокислоты) находится в электронейтральном состоянии.

Читайте так же:  Жиросжигатели для похудения женщин спортивное

РАЗЛИЧИЯ В СТРОЕНИИ АМИНОКИСЛОТ

Радикалы аминокислот могут значительно отличаться друг от друга по строению.

Если есть дополнительные карбоксильные группы в радикале, то заряд молекулы в нейтральной среде отрицателен, а ИЭТ такой молекулы находится в кислой среде.

Аминокислота, в радикале которой есть дополнительная аминогруппа (NH2-группа), в нейтральной среде заряжена положительно. ИЭТ такой аминокислоты находится в щелочной среде (pI>7). К таким аминокислотам относятся лизин, аргинин и гистидин.

Аминокислота, в радикале которой есть дополнительная карбоксильная группа (COOH-группа), в нейтральной среде заряжена отрицательно. ИЭТ такой аминокислоты находится в кислой среде (pI

Дата добавления: 2018-11-24 ; просмотров: 558 ; ЗАКАЗАТЬ РАБОТУ

Аминокислоты, которые входят в состав белка

Читайте также:

  1. II. По принципу организационно-правовых форм предприятий, входящих в состав рыночной инфраструктуры
  2. II.Организация — это составная часть какого либо объекта, его свойство иметь упорядоченную структуру.
  3. IV. Социальный состав.
  4. IV.5. Переходные процессы при КЗ. Начальное значение периодической составляющей тока КЗ. Ударный ток КЗ. Ударный коэффициент КЗ
  5. IX. Состав и назначение основных элементов персонального компьютера.
  6. N Образуется на уровне третичной структуры белка-фермента
  7. N являются белками иммунной системы
  8. А. Сеть и состав архивов
  9. Абстинентный синдром проявляется как психическими, так и неврологическими и соматическими расстройствами, которые смягчаются или проходят после приема новой дозы алкоголя.
  10. Алгоритм составления оптимального маршрута
  11. Анализ возрастного состава

Основных аминокислот всего 20. Их названия связаны со случайными моментами. Все аминокислоты, которые входят в состав природных белков – это α -аминокислоты. Это значит, что амино- и карбоксильная группа находятся у одного углеродного атома.

1.

аминоуксусная кислота (глицин);

2.

α-аминопропанова кислота (аланин);

3.

α- аминопентановая кислота (валин);

4.

α-аминоизокапроновая кислота (лейцин);

5.

α-амино-β-метилвалериановая кислота (изолейцин);

6.

α-амино-β-гидроксипропановая кислота (серин);

7.

α-амино-β-гидроксимасляная кислота (треонин);

Сера-содержащие:

8.

α-амино-β-меркаптопропановая кислота (цистеин);

9.

α-амино-γ-метилтиомасляная кислота (метионин);

10.

α-аминоянтарная кислота (аспарагиновая кислота);

11.

амид аспарагиновой кислоты (аспарагин);

12.

α-аминоглутаровая кислота (глутаминовая кислота);

13.

амид α-аминоглутаровой кислоты (гутамин);

14.

α, ε-диаминокапроновая кислота (лейзин);

15.

α-амино-δ-гуанидиловалериановая кислота

Циклические:

16.

α-амино-β-фенилпропановая кислота (фенилаланин);

17.

α-амино-β-пара-гидроксифенилпроавновая кислота (тирозин);

18.

α-амино-β-имидозолилпропановая ксилота (гистедин);
Видео (кликните для воспроизведения).

19.

α-амино-β-индолилпропановая ксилота (триптофан);

20.

α-тетрагидропироллкарбоновая кислота (пролин).

Все природные аминокислоты относятся к L-стереохимическому ряду, D-рядя только как исключение у бактерий, в составе капсул, чтобы защитить бактерии от действия ферментов.

Лекция 3.

Для каждой аминокислоты характерны свои единственные физико-химические свойства – изоэлектрическая точка, т.е. та pH среды, при которой раствор этой аминокислоты электронейтрален. (q = 0).

Если же рассматривать такую кислоту в водной среде, то диссоциация происходит и по кислотному и по основному типу – биполярный ион.

В организме млекопитающих в печени имеется фермент оксидаза-D-аминокислот, который избирательно разрушает D-аминокислоты, которые попадают с продуктами питания. D-аминокислоты обнаружены в составе некоторых пептидов микроорганизмов. Кроме того, D-аминокислоты входят в состав большого числа антибиотиков. Например, D-валин, D-лейцин входят в состав антибиотика границидина, D-фенилаланин входит в состав границидина-С, пенициллин содержит необычный фрагмент D-диметилцистеин.

Процесс рацимизиации (переход D в L) происходит не ферментативно, поэтому очень медленно. На этом основано определение возраста млекопитающих.

Все аминокислоты имеют в своем составе амино- и карбоксильную группу обладают свойствами аминов и карбоновых кислот. Кроме того, для α-аминокислот характерна нингидриновая реакция (общая с белками). Со спиртовым раствором нингидрина очень быстро появляется сине-фиолетовая окраска, с пропином желтая.

В конце XIX века была полемика, каким образом аминокислоты образуют связь если взять две аминокислоты, слить их вместе, то не получится никогда линейной структуры (в силу термодинамики, происходит циклизация). Получить полипептид в XIX веке никак не получалось.

Линейные молекулы никак не получатся. С т.з.термодинамики более выгодно отщепить 2Н2О, чем образовать линейную молекулу.

В 1888 году химик Данилевский предположил, что белки – это полипептиды, линейные молекулы, которые образуются в результате действия карбоксильной группы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты с отщеплением воды и образуется дипептид:

Образуется амидная связь (для белков пептидная), эти пептидные связи разделены только одним углеродным атомом. На основании биуретовой реакции Данилевский сделал такой вывод. Это реакция раствора белка с сульфатом меди в щелочной среде, образуется сине-фиолетовое окрашивание, образуется хилатный комплекс с ионами меди, в результате того, что пептидная связь в белковых молекулах имеет специфическое строение. Вследствие кето-енольной таутомерии она на половину двойная, на половину одинарная. Характерная реакция с Cu(OH)2:

Биуретовая реакция характерна для биурета (рис.1), для малонамида (рис.2) , белков.

Для того, чтобы окончательно доказать, что бели – это полипептиды в 1901 году Фишер синтезировал полипептид, независимо от него Гофман тоже синтезировал полипептид:

Синтез полипептида по Фишеру:

Продукт давал биуретовую реакцию, плохо растворялся, не обладал биологической активностью, расщеплялся протолитическими ферментами, а ферменты – это специфические биокатализаторы, которые расщеплют природные белки, значит у этого продукта такая же структура, как у природных белков.

В настоящее время синтезировано более 2 тысяч разных белков. Главное в синтезе белка – это защита аминогруппы и активация карбоксильной группы для того, чтобы синтез был направленным. Защита аминогрупп осуществляется ацилированием, для этого обрабатывают ангидридами трихлоруксусной кислоты и вводят трифторацильную группы, либо обрабатывают по Зенерсу (бензиловым эфиром хлоругольной кислоты).

Читайте так же:  Аптечные жиросжигатели для мужчин

Для синтеза каждого конкретного полипептида, для сшивания конкретного участка могут быть проведены свои собственные методы.

Защита по Зервесу, активация по Курциусу, снятие защиты по Бекману:

Выход продуктов этим методом значительно не сравним с методами, которые применялись до этого. С помощью автоматизации можно использовать этот метод в промышленных масштабах.

У каждого полипептида имеется N-конец, а другой С-конец. Аминокислота, которая принимает участие изменяет окончание на ил

Глицил-валил-тирозил-гистедин-аспарагил-пролин. Для определения аминокислот в полипептиде, необходимо провести гидролиз, его проводят при 100 С в течение 24 часов 6Н соляной кислотой. Далее продукты гидролиза анализируют – разделяют методом ионообменной хроматографии на колонке сульфалированным полистиролом. Потом вымывают цитратным буфером из колонки. По количеству элюента судят о том, какие кислоты, т.е. в начале будут вымываться кислые кислоты, а самыми последними – основные. Таким образом можно определять в какой момент, какая аминокислота прошла, а количество определяется фотометрически с помощью нингдрина, этим методом можно определить 1 мкг. Если необходимо оперделить 1 нг, применяют флуоросканин, он реагирует с α-аминокислотами, образуя сильно флуоросцилирующее соединение. Определяют какие и сколько аминокислот находятся, а последовательность аминокислот определить не удается.

Дата добавления: 2014-01-07 ; Просмотров: 3609 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Аминокислотный состав белков

Строение и функции белков. Ферменты

Строение белков

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот;неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называютпростыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называютсложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называютпептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованиюполипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Увлечёшься девушкой-вырастут хвосты, займёшься учебой-вырастут рога 9800 —

| 7673 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Аминокислоты и белки

Среди гетерофункциональных соединений, без преувеличения, необычайные возможности таят в себе аминокислоты. В результате поликонденсации по принципу матричного синтеза из них образуются молекулы белков, на которые возложены важнейшие функции жизнедеятельности: создание клеточных структур (мембранные белки, коллаген), сокращение мышц (миозин, актин), катализ реакций (тысячи ферментов), транспорт необходимых веществ (гемоглобин), защита организма от чужеродных молекул и клеток (иммуноглобулины), взаимное узнавание клеток (селектины) и др.

Как показывает название, в молекуле аминокислоты обязательно присутствует кислотная группа -СООН и аминогруппа -NH2. Простейшую аминокислоту можно получить действием аммиака па хлоруксусную кислоту:

Читайте так же:  Всасывание аминокислот в кровь переваривание пищи

Систематическое название получающегося вещества — аминоэтановая кислота, ее называют также аминоуксусной кислотой. В белках она фигурирует под названием глицин. По внешнему виду это белое кристаллическое вещество (?пл = 290°С, с разложением), растворимое в воде и образующее нейтральный раствор. Глицин совершенно не похож на монофункциональные вещества с тем же числом атомов углерода. Этиламин представляет собой хорошо растворимое газообразное вещество, создающее в растворе щелочную среду, а уксусная кислота — неограниченно растворимая жидкость с кислотными свойствами. Свойства глицина являются прямым следствием сочетания обеих противоположных но свойствам функциональных групп в одной молекуле. В молекуле глицина происходит внутренняя нейтрализация — перенос протона от карбоксила к аминогруппе:

Образуются катион и анион, объединенные в биполярный ион через группу СН2. В кристаллической структуре действует сильное притяжение между противоположно заряженными полюсами окружающих молекул. Молекулярная структура приобретает сходство с ионной, от чего и происходит сильное повышение температуры плавления. В растворе глицина устанавливается равновесие между биполярными ионами и молекулами, но при этом доля молекул составляет менее 0,001%. Зависимость свойств аминокислоты от переноса протона внутри молекулы становится особенно очевидной, когда аминокислоту этерифицируют:

Образующийся эфир оказывается летучим веществом (?кип= 130°С), так как он не имеет подвижного протона в карбоксильной группе и не ионизируется.

Очевидно, что аминокислоты — вещества амфотерные. Внутренняя нейтрализация не устраняет кислотные и основные свойства. При реакциях с кислотами роль основания играет остаток карбоксильной группы, а при реакциях со щелочами роль кислоты играет аммонийная группа:

Молекулы как разных аминокислот, так и одной аминокислоты вступают в реакцию конденсации в растворе:

Сущность конденсации в данном случае заключается в замещении водорода в аминогруппе одной молекулы и гидроксогруппы в карбоксиле другой молекулы. Получается вещество, называемое дипептидом. При этом обе молекулы соединяются с помощью группы атомов

Эту группу называют пептидной, а также амидной группой, а связь C-N — пептидной связью. С помощью пептидных связей аминокислоты соединяются в молекулы белков. Амидная связь присутствует также в синтетических полимерных волокнах, так и называемых полиамидами.

На примере конденсации глицина видно, что эта реакция идет с затратой работы (AG > 0), и поэтому образование белка невозможно без механизма передачи энергии от молекул с энергоемкими связями (АТФ). Гидролиз белков идет самопроизвольно, но без участия ферментов скорость гидролиза практически нулевая.

Аминокислоты представляют собой обширный класс соединений с разными углеродными структурами, различным положением функциональных групп, энантиомерией. Наибольший интерес представляют белковые аминокислоты. Число их невелико — всего 20. Все белковые аминокислоты имеют аминогруппу в a-положении относительно карбоксила. Поэтому их можно представить общей формулой

Между собой эти аминокислоты

различаются только радикалами R. У глицина R = Н. В табл. 22.8 приведены некоторые из белковых аминокислот. Из таблицы следует, что радикал также может содержать функциональную группу. Типичные свойства аминокислот определяются всеми имеющимися функциональными группами.

Некоторые а-аминокислоты, образующие белки

Пример 22.22. Среди аминокислот, имеющихся в таблице, укажите по одной аминокислоте, которые создают в растворах кислую и щелочную среду. Напишите обратимые реакции диссоциации.

Решение. В составе глутаминовой кислоты две карбоксильные группы, одна из которых сохраняется при переходе в биполярный ион. В растворе она ионизируется и создает кислую среду:

В молекуле лизина две аминогруппы. Одна из них сохраняется в биполярном ионе кислоты и реагирует с молекулой воды. При этом создается щелочная среда:

Белки. По химическому составу белки представляют собой продукты поликонденсации аминокислот — полипептиды. В составе белков есть химические элементы углерод, водород, азот, кислород и сера. Белки, состоящие только из полипептидных цепей, называются простыми. В составе белков часто присутствуют дополнительные атомы (ионы металлов) и атомные группы (остатки фосфорной кислоты, производные углеводов, жиров и др.). Такие белки называются сложными.

Белки принципиально отличаются от обычных веществ по способу образования молекул. Поликонденсация аминокислот происходит в рибосомах клеток на особых матрицах РНК. Этим обеспечивается очень быстрое — на протяжении считанных секунд — образование молекулы белка из сотен молекул аминокислот с точно воспроизводимой последовательностью. Традиционными химическими методами получить белок заданного состава и строения почти невозможно. Промышленный способ получения многих белков основан на использовании культур микроорганизмов, синтезирующих эти белки. Эта отрасль промышленности называется микробиологической.

Продукты поликонденсации аминокислот имеют общее название — полипептиды. Белками считаются полипептиды с молекулярной массой Мг> 10 000, т.с. высокомолекулярные полипептиды. Эта молекулярная масса соответствует наличию в молекуле около 90 остатков аминокислот. Полипептиды, не достигающие размеров белковых молекул, тоже имеют важное биологическое значение. Одно из веществ этого типа — инсулин, регулирующий концентрацию глюкозы в крови и состоящий из 51 остатка аминокислот.

Первоначальные знания о составе белков были получены на основе их элементного анализа. Потом были разработаны методы аминокислотного анализа, основанного на постепенном гидролизе молекулы белка. Способность некоторых белков образовывать кристаллы позволила провести их рентгеноструктурный анализ, определить координаты каждого атома в молекуле и полностью понять ее структуру.

Читайте так же:  Что будет если долго принимать л карнитин

Структура молекул полипептидов и белков характеризуется прежде всего последовательностью соединения аминокислотных остатков. Эти полимерные цепи записывают буквенными обозначениями аминокислот (см. табл. 22.8). Последовательность аминокислотных остатков в молекуле белка называют первичной структурой. Она поддерживается пептидными связями между остатками аминокислот.

Следующий вопрос заключается в пространственной конфигурации белковой цепи. Между атомом кислорода одной пептидной группы и водородом другой возникает водородная связь. Благодаря этому в одних белках оказывается выгодным спиральное закручивание цепи, а в других — зигзагообразное складывание цепи. Первые белки — глобулярные, а вторые — фибриллярные, образующие волокна. В белковой а-спирали (рис. 22.6) на один виток приходится 3,6 аминокислотных остатков и вдвое больше

водородных связей (показаны пунктирными линиями). Радикалы остатков направлены наружу.

Рис. 22.6. Схема участка спирали молекулы белка

Спиральная и складчатая конфигурации полипептидной цепи рассматриваются как вторичная структура белка. Она стабилизируется водородными связями.

Спираль тоже представляет собой гибкий объект. Она сворачивается в клубок или глобулу (от лат. «globulus» — шарик), причем оптимальное взаимное расположение участков спирали закрепляется образованием дополнительных химических связей. Часто между участками пептидной цепи образуются дисульфидныые мостики в результате окисления остатков цистеина, расположенных в разных участках пептидной цепи:

Конфигурацию белковой спирали в глобуле рассматривают как третичную структуру белка. Она стабилизируется различными видами связей между удаленными участками цепи.

Известно очень много белков, молекулы которых состоят из нескольких пептидных цепей. В гемоглобине имеются четыре цепи, к каждой из которых присоединена особая циклическая группировка с атомом железа — гем. Эти цепи, свернутые в глобулы и соединенные дополнительными связями, образуют единую молекулу. В более простом пептиде инсулине также имеются две отдельные цепи из 21 и 30 остатков аминокислот. Они соединены между собой двумя дисульфидными мостиками.

Объединение нескольких полипептидных цепей в одной молекуле и их конфигурацию называют четвертичной структурой белка.

[1]

Растворимость и химические свойства белков определяются общим набором аминокислотных остатков, порядком их соединения в цепи и конфигурацией цепи (цепей). Нам известны такие растворимые в воде белки, как белок куриного яйца (яичный альбумин) и гемоглобин. К нерастворимым белкам принадлежит кератин волос. Растворимость зависит от количества гидрофильных (полярных) радикалов на поверхности белковой глобулы или фибриллы. Соли могут понижать растворимость белков (высаливающее действие). Третичная и четвертичная структуры белка легко перестраиваются при термическом воздействии. Меняется конформация глобулы, могут возникать новые связи между радикалами. Такого рода изменения белка называют денатурированием. Белок может превратиться в сетчатый полимер с утратой признаков раствора (вспомним изменения при варке яйца). Белки-ферменты но тем же причинам теряют активность в интервале, как правило, от 40 до 50°С.

Молекула белка содержит не только концевые группы -СООН и -NH2, но и такие же группы в радикалах аминокислот. Поэтому белки являются амфотерными полиэлектролитами. Число и знак зарядов на молекуле белка зависят от pH среды. Эта зависимость особенно заметно проявляется в изменении активности ферментов.

Белки реагируют со многими неорганическими и органическими веществами. Если при этом образуются окрашенные продукты, то реакция может использоваться для доказательства наличия белка в той или иной пробе. Соли меди в щелочной среде дают с белками фиолетовое окрашивание. Ион меди при этом присоединяется к пептидной группе. Азотная кислота нитрует ароматические радикалы аминокислотных остатков, давая продукты желтого цвета. Желтое пятно остается на руке после попадания азотной кислоты. Иногда на кожу наносят нитрат серебра (ляпис). Серебро соединяется с серой цистеина, образуя бурое пятно. Аналогично ведут себя ионы ртути, свинца и таллия. Перечисленные металлы потому и оказываются токсичными, что их ионы соединяются с серой белков, изменяя этим свойства молекулы.

Видео (кликните для воспроизведения).

Особенно выдающееся химическое свойство белков заключается в их каталитическом действии. Биохимические реакции образования и гидролиза биополимеров и сложных эфиров, окисления и восстановления органических веществ, изомеризация, перенос функциональных групп, фотосинтез и т.д. неизменно идут с участием ферментов. На каждую необходимую живому организму реакцию находится свой фермент, существующий во множестве разновидностей в соответствии с физиологическими особенностями того или иного биологического вида. Некоторые реакции, с большим трудом осуществляемые в неорганической химии, например восстановление азота N2, идут в клетках при участии ферментов.

Источники


  1. Богомильский, М. Р. Анатомия, физиология и патология органов слуха и речи / М.Р. Богомильский, О.С. Орлова. — М.: Авторская академия, КМК, 2008. — 400 c.

  2. Лыжный спорт / ред. В.Э. Нагорный. — М.: Физкультура и спорт, 2013. — 256 c.

  3. Владиславский, В. О твоем питании, человек / В. Владиславский. — М.: Вышэйшая школа, 1982. — 144 c.
Аминокислоты в белке соединены
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here