Аминокислоты в биосинтезе белка

Важная и проверенная информация на тему: "аминокислоты в биосинтезе белка" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Ген и его роль в биосинтезе белков

Читайте также:

  1. I. 4. Функции белков плазмы крови
  2. I. Белковые — мезенхимальные диспротеинозы
  3. АЗОТИСТЫЙ БАЛАНС. ПРИНЦИПЫ НОРМИРОВАНИЯ БЕЛКА В ПИТАНИИ. БЕЛКОВАЯ НЕДОСТАТОЧНОСТЬ
  4. Альфа1-глобулины включают большинство белков острой фазы
  5. АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ
  6. Белки пищи (основной источник), распад собственных белков тканей, синтез аминок-т из глюкозы и метаболитов ОПК.
  7. Белковая недостаточность
  8. Белковые продукты
  9. Белковые фракции сыворотки крови
  10. Белок-белковое взаимодействие
  11. Биологические функции белков
  12. Биосинтез белков. Лекция № 10.

Энергетика биосинтеза белков

Биосинтез белков – очень энергоемкий процесс. При аминоацилировании тРНК затрачивается энергия одной связи молекулы АТФ, при кодонзависимом связывании аминоацил-тРНК – энергия одной связи молекулы ГТФ, при перемещении рибосомы на один триплет – энергия одной связи еще одной молекулы ГТФ. В итоге на присоединение аминокислоты к полипептидной цепи затрачивается около 100 кДж/моль. При гидролизе же пептидной связи высвобождается лишь 2 кДж/моль. Таким образом, при биосинтезе большая часть энергии безвозвратно теряется (рассеивается в виде тепла).

В ходе реакций матричного синтеза на основании генетического кода синтезируется полипептид с наследственно обусловленной структурой. Отрезок ДНК, содержащий информацию о структуре определенного полипептида, называется ген.

Отражение одних объектов с помощью других называется кодированием. Отражение структуры белков в виде триплетов ДНК называется кодом ДНК, или генетическим кодом. Благодаря генетическому коду устанавливается однозначное соответствие между нуклеотидными последовательностями нуклеиновых кислот и аминокислотами, входящими в состав белков.

Общие свойства генетического кода:

1. Генетический код триплетен: каждая аминокислота кодируется триплетом нуклеотидов ДНК и соответствующим триплетом иРНК. При этом кодоны ничем не отделены друг от друга (отсутствуют «запятые»).

2. Генетический код является избыточным (вырожденным): почти все аминокислоты могут кодироваться разными кодонами. Только двум аминокислотам соответствует по одному кодону: метионину (АУГ) и триптофану (УГГ). Зато лейцину, серину и аргинину соответствует по 6 разных кодонов.

3. Генетический код является неперекрывающимся: каждая пара нуклеотидов принадлежит только одному кодону (исключения обнаружены у вирусов).

4. Генетический код един для подавляющего большинства биологических систем. Однако имеются и исключения, например, у инфузорий и в митохондриях разных организмов. Поэтому генетический код называют квазиуниверсальным.

Ген – это не просто участок ДНК, а единица наследственной информации, носителем которой являются нуклеиновые кислоты. Установлено, что ген имеет сложную структуру.

В большинстве случаев кодирующие участки (экзоны) разделены некодирующими (интронами). В то же время, благодаря альтернативному сплайсингу, деление участка ДНК на кодирующие и некодирующие оказывается условным. Процесс экспрессии генов обладает гибкостью: одному участку ДНК может соответствовать несколько полипептидов, а один полипептид может кодироваться разными участками ДНК.

Некоторые участки ДНК могут перемещаться относительно друг друга – их называют мобильными генетическими элементами (МГЭ). Многие гены представлены несколькими копиями – тогда один и тот же белок кодируется разными участками ДНК. Еще сложнее закодирована генетическая информация у вирусов. У многих из них обнаружены перекрывающиеся гены: один и тот же участок ДНК может транскрибироваться с разных стартовых точек.

Окончательная модификация белков происходит с помощью ферментов, которые кодируются различными участками ДНК.

Дата добавления: 2014-01-14 ; Просмотров: 1007 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Биосинтез белка

Читайте также:

  1. Биосинтез белков, код ДНК, транскрипция
  2. Нарушения биосинтеза гема. Порфирии
  3. Нуклеиновые кислоты. Биосинтез белка.
  4. РНК и их роль в биосинтезе белка.

Теперь, когда мы изучили строение и функции ДНК и РНК, мы можем перейти к рассмотрению одного из основных вопросов: каким образом генетическая информация реализуется в признак. Ответить на этот вопрос можно только изучив этапы биосинтеза белка.

1

На первой стадии белкового синтеза происходит транскрипция ( переписывание информации с одной из цепей молекулы ДНК на про- м РНК), процесс этот как уже было сказано выше происходит под действием фермента РНК- полимераза.

2

Вторая стадия получила название процессинга и она заключается образовании зрелой или м- РНК, которая содержит только информативные участки ( экзоны). Обе эти стадии происходят в ядре. Последующие стадии биосинтеза белка осуществляются в цитоплазме.

3 Трансляция

– эта стадия белкового синтеза протекает в несколько стадий и требует большого количества специфических ферментов.

На первой стадии белкового синтеза, которая называется стадией активации и протекает в цитоплазме аминокислоты узнаются соответствующими т-РНК и активизируются за счет энергии АТФ. Необходимыми компонентами для этой стадии являются аминокислоты, т-РНК, фермент аминоацил тРНК – синтетаза, АТФ и ионы магния.

Вторая стадия получила название инициация полипептидной цеп. На этой стадии образуется инициирующий комплекс при этом матричная РНК и первая или инициирующая, аминоацил-т-РНК связываются со свободной рибосомной 30S – субъединицей, а затем уже происходит связь с 50S субъединицей рибосом. Необходимыми компонентами этой стадии являются:

— инициирующая аминоацил-т-РНК ( у бактерий это формилметеонил –т-РНК, у эукариот это метил-т-РНК);

На третьей стадии белкового синтеза белковая цепь удлиняется ( элонгация) путем последовательного присоединения новых аминоацильных остатков, которые переносятся от соответствующих аминоацил-т-РНК. Порядок и расположение аминоацильных остатков в цепи полипептида определяется последовательностью кодонов м-РНК. Рост пептидных цепей начинается с N концевого остатка. Новые остатки присоединяются к концевой COOH- группе пептидил –т-РНК.

При образовании очередной пептидной связи молекула м- РНК и пептидил –т-РНК перемещаются на рибосоме, так чтобы другой кодон занял рабочее положение. Для прохождения этой фазы необходимо:

— различные аминоацил-т-РНК, выбор, которых определяется кодонами м-РНК;

Заключительная стадия трансляции называется терминации, на ней происходит завершение синтеза полипептида. Сигналом терминации служат определенные кодоны м-РНК ( стоп- кодоны) , когда до них доходит очередь, синтез полипептида прекращается и готовая полипептидная цепь отделяется от рибосомы. Отделение полипептидил-т-РНК от рибосомы происходит при участии специфического фактора освобождения. Затем свободная 70S рибосома сходит с м-РНК и после диссоциации на 50S и 30S – субъединицы может включиться в новый цикл.

Читайте так же:  Сколько мг принимать л карнитин

4. Эпигенез или посттрансляционная модификация полипептида. Это завершающий этап реализации генетической информации, в результате которого из синтезированного полипептида образуется функционально активная молекула белка.

Для любого белка характерны определенный аминокислотный состав и определенная аминокислотная последовательность. Хотя аминокислотная последовательность сама по себе не определяет основных свойств белковой молекулы, от которых зависит биологическая активность белка, именно ею определяется в конечном счете нативная конформация белковой молекулы.

В зависимости от конформации белки разделяются на два класса: фибрилярные и глобулярные. Фибрилярные белки это устойчивые, нерастворимые в воде. Располагаясь параллельно друг другу вдоль одной оси, полипептидные цепи, образуют длинные нити или фибриллы. К фибрилярным белкам относятся например, коллаген сухожилий и костной ткани, эластин соединительной ткани, кератин волос, ногтей и т.д. Другой класс – глобулярные белки, полипептидные цепи которых плотно свернуты в компактные сферические или глобулярные структуры. Большинство белков этого типа хорошо растворимы в водных растворах. К глобулярным белкам относятся все известные в настоящее время ферменты, антитела, гормоны и многие другие.

Для обозначения уровней структуры белка выделяют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры.

Первичная структура характеризуется последовательностью аминокислотных остатков в полипептидной цепи, связанной ковалентной связью. Вторичная структура характеризует спиральную укладку полипептидных цепей, стабилизированную за счет водородных связей. Такая укладка характерна для фибрилярных белков. Третичная структура отражает способ укладки полипептидных цепей в глобулярных белках. При этом образуется компактная и плотно упакованная структура.

Четвертичная структура характеризует способ объединения отдельных полипептидных цепей в белковой молекуле. Например, гемоглобин человека состоит из четырех полипептидных цепей.

Таким образом, построение трёхмерных биоструктур на основе «одномерной» генетической информации становится возможным благодаря способности полипептидных цепей самопроизвольно принимать специфическую трёхмерную конформацию, определяемую аминокислотной последовательностью.

Белки выполняют в организме множество функций: они могут быть катализаторами химических реакций, выполняют регуляторную, транспортную, строительную, защитную функции и многие другие, без которых невозможно существование клетки и организма в целом.

Благодаря успехам молекулярной генетики известно, что реализация генетической информации в признак происходит за счет биосинтеза белка.

Для синтеза белка требуется упорядоченное взаимодействие ДНК, трех классов РНК: рибосомной, транспортной и матричной, рибосом и т.д. Если все этапы биосинтеза белка происходят слаженно и без нарушений формируется нормальный признак в организме. Но иногда в процессе биосинтеза белка происходят ошибки, влекущие за собой изменение нормальной последовательности аминокислот. Результатом этого может быть образование аномального белка, который может быть лишен биологического смысла. Такой аномальный белок представляет собой результат генетической мутации. Мутантные белки нарушают нормальный метаболизм клетки. Что в конечном итоге приводит к формированию патологического признака в организме и развитию наследственной патологии.

Образец входного тестового контроль по теме:

«

Организация наследственного материала у про- и эукариот и ее реализация в признак».

1. Кто из ученых впервые обнаружил ДНК в клетке:

2. Укажите характерные отличия транскрипции от трансляции

1. транскрипция А) проходит в ядре;

2. трансляция Б) проходит в цитоплазме;

В) для процесса необходимо наличие фермента

Г) для процесса необходимо наличие фермента

аминоацил т-РНК –синтетазы;

Д) приводит к образованию полипептида;

Е) приводит к образованию и РНК.

3. Какая нуклеиновая кислота имеет наименьшую молекулярную массу.

4.В чем проявляется свойство вырожденности ( избыточности) генетического кода?

А) один и тот же триплет кодирует не одну, а несколько аминокислот;

Б) одни и те же триплеты всегда кодируют одни и те же аминокислоты;

В) большинство аминокислот кодируются несколькими различными триплетами;

Г) несколько триплетов не кодируют ни одной аминокислоты.

5. Назовите ферментативный процесс, во время которого образуется цепь из аминокислот, связанных друг с другом в определенной последовательности:

ОТВЕТ: 1)-Г; 2 ) 1- А, В, Е. 2- Б, Г, Д. 3) –Г, 4)-В, 5)- Б

Приложение.

ОБУЧАЮЩИЕ ЗАДАЧИ:

1. Участок инициации синтеза инсулина человека в молекуле и-РНК имеет нуклеотидную последовательность: УАГ УАУ ААА УГУ УУЦ ААЦ. Какие первые аминокислоты закодированы триплетами данной и- РНК? Почему первый ( инициирующий кодон) иРНК УАГ?

Дата добавления: 2015-06-27 ; Просмотров: 1101 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Синтез белка

Участок молекулы ДНК имеет следующий состав:
Г-А-Т-Г-А-А-Т-А-Г-Т-Г-Ц-Т-Т-Ц. Перечислите не менее трех последствий, к которым может привести случайная замена седьмого нуклеотида тимина на цитозин (Ц).

1) произойдет генная мутация — изменится кодон третьей аминокислоты;
2) в белке произойдёт замена одной аминокислоты на другую (иле на вал), в результате изменится первичная структура белка;
3) могут измениться все остальные структуры белка, что повлечет за собой появление у организма нового признака.
4*) если после сплайсинга этот нуклеотид окажется третим нуклеотидом триплета или некодирующим участком ДНК, то может не произойти никаких изменений.
5*) если это часть управляющего участка (промотор, оператор), то синтез белка может прекратиться.
=======
*Сложно! Если не понимаете, то запоминать не надо!

Чем объясняется огромное разнообразие белков, образующихся в живых организмах? Укажите не менее трех причин.

1) В состав белков входит 20 видов аминокислот. Количество вариантов белка, состоящего из ста аминокислот, составляет 20 100 .
2) В состав белков могут входить разнообразные небелковые компоненты, например, углеводы в гликопротеинах, гем в гемоглобине.
3) Генные мутации, постоянно происходящие в организмах, приводят к изменению структуры белка, кодируемого данным геном.

Какова роль нуклеиновых кислот в биосинтезе белка?

ДНК содержит информацию для синтеза белка, иРНК переносит эту информацию к рибосоме, рРНК входит в состав рибосом, тРНК доставляет к рибосоме аминокислоты.

Почему реакции биосинтеза белка называют матричными?

В основе реакций матричного синтеза лежит комплементарное взаимодействие между нуклеотидами. Образуются полимеры, строение которых полностью определяется строением исходного вещества – матрицы. ДНК является матрицей для синтеза иРНК, а иРНК является матрицей для синтеза белка.

Что служит матрицей для синтеза и-РНК?

и-РНК синтезируется на матрице ДНК в процессе транскрипции.

Читайте так же:  Аминокислоты для спортсменов вред и польза

Какие процессы происходят на рибосоме при биосинтезе белка?

1. К кодону, находящемуся в А-участке рибосомы, по принципу комплементарности присоединяется антикодон тРНК, несущей определенную аминокислоту.
2. рРНК катализирует образование пептидной связи между двумя находящимися радом (в А- и П-участках) аминокислотами. При этом вся цепочка, находившаяся в П-участке, «перевешивается» на аминокислоту, находящуюся в А-участке.
3. Рибосома сдвигается на один кодон. Пустая тРНК, стоявшая в П-участке, уходит в цитоплазму, тРНК с полипептидом оказывается в П-участке, а в А-участке оказывается новый, еще не транслированный кодон.

В каких случаях изменение последовательности нуклеотидов ДНК не влияет на структуру и функции соответствующего белка?

1) Если изменился третий нуклеотид триплета и получился триплет, кодирующий ту же самую аминокислоту.
2) Если изменения произошли в интроне, который будет вырезан в процессе сплайсинга.

В каких реакциях обмена веществ осуществляется связь между ядром, ЭПС, рибосомами, митохондриями?

В реакциях биосинтеза белка: в ядре синтезируется иРНК, в шероховатой ЭПС на рибосомах синтезируется белок, митохондрии поставляют АТФ для этих процессов.

В пробирку поместили рибосомы из разных клеток, весь набор аминокислот и одинаковые молекулы и-РНК и т-РНК, создали все условия для синтеза белка. Почему в пробирке будет синтезироваться один вид белка на разных рибосомах?

Рибосома осуществляет сборку молекулы белка в соответствии с информацией, записанной в иРНК. Поскольку иРНК поместили одинаковые, то и белки будут одинаковые.

Биосинтез белка

Читайте также:

  1. E) реализация биологической роли конкретного белка.
  2. Белковые факторы, необходимые для биосинтеза ДНК.
  3. Биологическая роль и биосинтез углеводов
  4. Биосинтез гемоглобина
  5. БИОСИНТЕЗ РНК
  6. Биосинтез холестерола
  7. В нуклеиновых кислотах и белках
  8. Взаимодействие гормонов с рецепторами, сопряженными с G-белками, приводит к активации аденилатциклазной или инозитолфосфатной регуляторных систем.
  9. Влияние рН на заряд белка
  10. Вопрос 2.13. Биосинтез белка, этапы. Особенности транскрипции: инициация, элонгация, терминация.
  11. Вопрос 2.14. Рибосомный цикл синтеза белка: фазы инициации, лонгации, терминации.

1. Строение рибосомы

2. Свойства генетического кода

3. Этапы синтеза белка, необходимые факторы и их роль

В соответствии с основным постулатом молекулярнойбиологиисинтез белков включает три процесса. Транскрипция синтез ин­формационной (матричной) РНК на ДНК-матрицена основе комплементарности. Это переписывание генетической информации с ДНК на РНК. В молекуле мРНК записана информация о последо­вательности аминокислот в первичной структуре белка с помощью триплетного нуклеотидного кода. У эукариот процесс идет в ядре.

Трансляция

перевод генетической информации мРНК, записан­ной с помощью четырех нуклеотидов, в первичную структуру белка (полипептид), записанную с помощью 20 аминокислот. Процесс идет в рибосомах. Для осуществления перевода нуклеотидного кода в аминокислотную последовательность существуют специальные молекулы-адаптеры. Роль адаптеров выполняют тРНК: с одного конца молекулы — аминокислота (З’-конец тРНК), а с другого — антикодон, т.е. триплет нуклеотидов, комплементарный кодону мРНК. В результате транскрипции и трансляции генетическая информация ДНК реализуется в виде первичной структуры белка.

Посттрансля­ционная модификация

белков осуществляется в цитозоле, аппарате Гольджи и других местах клетки за счет специфического взаимодей­ствия радикалов аминокислот первичной структуры и других моле­кул. При этом формируется нативная структура белка.

Генетический код. Информация о последовательности амино­кислот в полипептидной цепи записана на мРНК в виде трехбуквен­ного нуклеотидного кода.

Основные свойства кода: триплетность каждая аминокислота кодируется тройкой нуклеотидов, называемой кодоном; вырожденность — одну и ту же аминокислоту может ко­дировать несколько кодонов, причем важнейшую роль играют дня первых нуклеотида триплета; однозначность каждому триплету соответствует только одна аминокислота; неперекрываемость кодоны считываются один за другим не перекрываясь; универсальность соответствие аминокислот триплетному коду у всех живых организмон (в последние годы показано, что в митохондриях различных клеток четыре кодона считываются иначе, чем постулировано принципом универсальности).

Среди 64 триплетов мРНК выделяют три типа:

1) инициирующие — АУГ и ГУГ (кодируют включение формилметионина у прокариот или метионина у эукариот), определяют стадию начала (инициации) синтеза белковой молекулы; 2) смысловые кодируют включение аминокислот в синтезируемую полипептиднуш цепь; 3) терминирующие — не кодируют включение аминокислот, это нонсенс-кодоны, которые определяют завершение (терминацию) синтеза полипептидной цепи.

Этапы синтеза белка и необходимые факторы. По А. Ленинджеру, выделяют пять этапов синтеза белковой молекулы: 1) активация аминокислот с образованием аминоацил-тРНК; 2) инициации полипептидной цепи; 3) элонгация полипептидной цепи; 4) терминация полипептидной цепи и освобождение; 5) сворачивание полипептидной цепи и процессинг (созревание).

Белоксинтезирующая система клетки должна иметь:

1) матрицу мРНК, на которой записана информация о последовательности аминокислотных остатков в синтезируемой полипептидной цепи,

2) рибосомы — субклеточные частицы, осуществляющие ферментативный синтез полипептидной цепи по матрице мРНК (точнее — полирибосома, являющаяся комплексом мРНК и рибосом);

3) набор всех типов аминоацил-тРНК. (набор молекул-адаптеров); различные регуляторные и вспомогательные факторы белковой природы;

Видео (кликните для воспроизведения).

4)АТФ, ГТФ, ионы магния и др.

Трансляция молекул мРНК начи­няется с 5′-конца с образованием N-конца растущей полипептидной цепи. Информация считывается в направлении 5′ —> 3′ и заканчива­ется образованием С-конца белковой молекулы. Транскрипция гена в соответствующую мРНК начинается с образования 5′-конца моле­кулы мРНК. У прокариот это позволяет начать трансляцию мРНК еще до завершения транскрипции. У эукариот процесс транскрип­ции происходит в ядре, а трансляции мРНК — в цитоплазме. Такая компартментализация процессов исключает одновременное проте­кание транскрипции и трансляции и делает неизбежным процессинг предшественников мРНК — гяРНК.

Активация аминокислот

. В цитоплазме клеток 20 различных аминокислот присоединяются эфирной связью к соответствующей т-РHK с образованием аминоацил-тРНК. Этот процесс катализируется высокоспецифичными аминоацил-тРНК-синтетазами:

амино­кислота + тРНК + АТФ -> аминоацил-тРНК + АМФ + РРн.

Многие аминоацил-тРНК-синтетазы способны исправлять ошибки при присоединении близких по структуре аминокислот. Например, при включении валина вместо изолейцина (различие на одну метиленовую группу) фермент способен распознать ошибку, когда аминокислота поступает в активный центр, и гидролитически отщепить неправильную аминокислоту. Именно поэтому в этих ферментах выделяют четыре важных для катализа места связывания: для аминокислоты, тРНК, АТФ и для воды (гидролиз «неправильных» аминоацил-тРНК).

Читайте так же:  Спортивное питание креатин свойства и противопоказания

В работающей рибосоме есть два участка связывания транспортных РНК (тРНК): А-участок (аминоацильный), имеющий сродство к аминоацил-тРНК, и Р-участок (пептидильный), имеющий сродство к пептидил-тРНК. В кон­це стадии инициации инициирующая (формил)метионин-тРНК на­ходится в Р-участке собранной рибосомы и соединена водородными связями с инициирующим кодоном мРНК. В А-участке находится следующий кодон мРНК.

Терминация полипептидной цепи.

Необходимые факторы: FR-1 воспринимает триплеты УАА и УАГ; FR-2 воспринимает УАА и УГА; ГТФ. Терминирующие кодоны (бессмысленные, нонсенс-кодоны) не имеют для себя аминоацил-тРНК. Кодоны, поступив в А-участок, воспринимаются факторами FR-1 или FR-2, которые индуцируют пептидилэстеразную активность, вследствие чего отщепляется син­тезировавшийся полипептид. Весь комплекс трансляции диссоциирует на составные части.

В цитоплазме клеток прокариот с помо­щью фермента деформилазы происходит отщепление формильной группы от N-концевого формилметионина синтезированного полипептида; часто после завершения синтеза в цитоплазме клеток от­щепляется N-концевой метионин от синтезированного полипептида (у прокариот и эукариот). На основе взаимодействия радикалов ами­нокислотных остатков полипептидной цепи спонтанно формируют­ся вторичная, третичная, а у олигомерных белков и четвертичная структуры.

Посттрансляционная модификация

белка включает следующие процессы: химическую модификацию белка (часто отсутствует) — метилирование по аминогруппе лизина и аргинина, фосфорилирование по ОН-группе серина, окисление лизина, пролина и др.; связывание простетической группы; связывание между собой субъединиц олигомерного белка; частичный протеолиз.

Например, посттрансляционная модификация при биосинтезе гликопротеинов происходит следующим образом. Полисомы связаны с внешней по­верхностью мембраны эндоплазматического ретикулума клеток через большую субъединицу рибосомы. Синтезированные полипептидные цепи проходят через мембрану шероховатого эндоплазмати-ческого ретикулума в цистерны и переносятся в гладкий эндоплазматический ретикулум и в комплекс Гольджи. Здесь с помощью гликозилтрансфераз происходит присоединение моносахаридных моле­кул к полипептидным цепям с образованием гликопротеинов.

Регуляция биосинтеза белков.

В настоящее время считают, что регуляции подвержены все или почти все этапы биосинтеза белков. Например, метаболиты и гормоны могут изменять сродство белков-репрессоров к регуляторным отделам ДНК; гормоны способны мо­дифицировать активность метилаз, участвующих в биосинтезе рРНК; новообразованные белки способны активировать рибонуклеазы и тем самым ускорять распад своих мРНК и т.п.

Согласно теории Жакоба и Моно, в биосинтезе белков у бактерий участвуют три типа генов: структурные гены, ген-оператор и ген-регулятор. Структур­ные гены определяют первичную структуру белков. Функционирова­ние структурных генов контролируется геном-оператором (локали­зован между промотором и структурными генами). Формирование мРНК начинается с промотора и далее распространяется вдоль опе­ратора и контролируемых им структурных генов. Оператор и струк­турные гены называют опероном. Деятельность оперона контроли­руется геном-регулятором. Оперон и ген-регулятор находятся в раз­ных участках цепи ДНК, поэтому связь между ними осуществляется с помощью белка-репрессора, синтезируемого по информации гена-регулятора. Если репрессор связан с геном-оператором, то РНК-полимераза не может синтезировать мРНК, а следовательно, не синте­зируются и белки. Если ген-оператор свободен, процесс транскрип­ции возможен и информация структурных генов используется для синтеза белков.

A->B->C->D

Чтобы исходное вещество А превратилось в конечный продукт D, необходимы ферменты Е 1,2,3 . Если это неразветвленный процесс, то синтез этих ферментов кодируется одним опероном.

Установлено, что при отсутствии вещества А репрессор связан с геном-оператором и синтез белков-ферментов Е 1,2,3 не идет. При появлении метаболитов возможны два варианта:

[2]

1) индукция синтеза ферментов. Исходное вещество А, подле­жащее превращениям, понижает сродство репрессора к гену-оператору. В результате РНК-полимераза осуществляет синтез мРНК. Затем синтезируются белки-ферменты Е 1,2,3 . Они обеспечи­вают превращения вещества А в D;

2) репрессия синтеза ферментов. Конечные продукты реакции (их называют корепрессоры) повышают сродство репрессора к гену-оператору. Это приводит к блокировке гена-оператора, и матричный синтез мРНК прекращается, что сопровождается подавлением синтеза белков Е 1,2,3 .

Регуляция синтеза белков в клетках эукариот намного сложнее, так как:

· не характерна прямая субстратная регуляция, так как опероны (транскриптоны) имеют обширные регуляторные зоны;

· структурные гены разбросаны по геному;

· в ядрах дифференцированных клеток эукариот большинство генов находится в репрессированном состоя­нии;

· все структурные гены делят у эукариот на три группы — гены, функционирующие во всех клетках организма, в тканях одного типа, и специализированных клетках одного типа;

· пространственное раз­деление процессов — транскрипция в ядре, трансляция в рибосомах.

Схема действия индуктора

В некоторых случаях репрессор сам по себе мало активен. Для подавления белкового синтеза ему нужен корепрессор. Это метаболит, присоединение которого к репрессору изменяет структуру центра связывания так, что репрессор становится способным реагировать с акцепторным участком ДНК и тормозить синтез и-РНК на структурных генах (рис. 75).

Схема действия корепрессора

Дата добавления: 2015-04-24 ; Просмотров: 1926 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

[3]

Синтез белков обеспечивают рибосомы

Трансляция (синтез белка)

Трансляция (англ. translation – перевод) – это биосинтез белка на матрице мРНК.

После переноса информации с ДНК на матричную РНК начинается синтез белков. Каждая зрелая мРНК несет информацию только об одной полипептидной цепи. Если клетке необходимы другие белки, то необходимо транскрибировать мРНК с иных участков ДНК.

Биосинтез белков или трансляция происходит на рибосомах, внутриклеточных белоксинтезирующих органеллах, и включает 5 ключевых элементов:

  • матрица – матричная РНК,
  • растущая цепь – полипептид,
  • субстрат для синтеза – 20 протеиногенных аминокислот,
  • источник энергии – ГТФ,
  • рибосомальные белки, рРНК и белковые факторы.

Выделяют три основных стадии трансляции: инициация, элонгация, терминация.

Для инициации необходимы мРНК, ГТФ, малая и большая субъединицы рибосомы, три белковых фактора инициации (ИФ-1, ИФ-2, ИФ-3), метионин и тРНК для метионина.

В начале этой стадии формируются два тройных комплекса:

  • первый комплекс – мРНК + малая субъединица + ИФ-3,
  • второй комплекс – метионил-тРНК + ИФ-2 + ГТФ.

После формирования тройные комплексы объединяются с большой субъединицей рибосомы. В этом процессе активно участвуют белковые факторы инициации, источником энергии служит ГТФ. После сборки комплекса инициирующая метионил-тРНК связывается с первым кодоном АУГ матричной РНК и располагается в П-центре (пептидильный центр) большой субъединицы. А-центр (аминоацильный центр) остается свободным, он будет задействован на стадии элонгации для связывания аминоацил-тРНК.

Читайте так же:  Нехватка витамина д у женщин

События стадии инициации

После присоединения большой субъединицы начинается стадия элонгации.

Для этой стадии необходимы все 20 аминокислот, тРНК для всех аминокислот, белковые факторы элонгации, ГТФ. Удлинение цепи происходит со скоростью примерно 20 аминокислот в секунду.

[1]

Элонгация представляет собой циклический процесс. Первый цикл (и следующие циклы) элонгации включает три шага:

  1. Присоединение аминоацил-тРНК (еще второй) к кодону мРНК (еще второму), аминокислота при этом встраивается в А-центр рибосомы. Источником энергии служит ГТФ.
  2. Фермент пептидилтрансфераза осуществляет перенос метионина с метионил-тРНК (в П-центре) на вторую аминоацил-тРНК (в А-центре) с образованием пептидной связи между метионином и второй аминокислотой. При этом уже активированная СООН-группа метионина связывается со свободной NH2-группой второй аминокислоты. Здесь источником энергии служит макроэргическая связь между аминокислотой и тРНК.
  1. Фермент транслоказа перемещает мРНК относительно рибосомы таким образом, что первый кодон АУГ оказывается вне рибосомы, второй кодон (на рисунке ) становится напротив П-центра, напротив А-центра оказывается третий кодон (на рисунке ). Для этих процессов необходима затрата энергии ГТФ. Так как вместе с мРНК перемещаются закрепленные на ней тРНК, то инициирующая первая тРНК выходит из рибосомы, вторая тРНК с дипептидом помещается в П-центр.

Последовательность событий стадии элонгации

Второе повторение цикла – начинается с присоединения третьей аминоацил-тРНК к третьему кодону мРНК, аминокислота-3 становится в А-центр. Далее трансферазная реакции повторяется и образуется трипептид, занимающий А-центр, после чего он смещается в П-центр в транслоказной реакции..

В пустой А-центр входит четвертая аминоацил-тРНК и начинается третий цикл элонгации:

Образование пептидной связи при встраивании четвертой аминокислоты в пептид.
Субъединицы рибосомы, большая часть транспортных РНК и матричная РНК не показаны.

Цикл элонгации (реакции 1,2,3) повторяется столько раз, сколько аминокислот необходимо включить в полипептидную цепь.

Терминация

Синтез белка продолжается до тех пор, пока рибосома не достигнет на мРНК особых терминирующих кодонов – стоп-кодонов УАА, УАГ, УГА. Данные триплеты не кодируют ни одной из аминокислот, их также называют нонсенс-кодоны . При вхождении этих кодонов внутрь рибосомы происходит активация белковых факторов терминации, которые последовательно катализируют:

  1. Гидролитическое отщепление полипептида от конечной тРНК.
  2. Отделение от П-центра последней, уже пустой, тРНК.
  3. Диссоциацию рибосомы.

Источником энергии для завершения трансляции является ГТФ.

Реакции стадии терминации

Полирибосомы

По причине того, что продолжительность жизни матричной РНК невелика, перед клеткой стоит задача использовать ее максимально эффективно, т.е. получить максимальное количество «белковых копий». Для достижения этой цели на каждой мРНК может располагаться не одна, а несколько рибосом, встающих последовательно друг за другом и синтезирующих пептидные цепи. Такие образования называются полирибосомы.

Биосинтез белка в клетке

Осуществление кодирования аминокислотной последовательности белков. Использование рентгеноструктурного анализа в изучении биосинтеза белка. Химическое строение полинуклеотида РНК. Сущность и свойства генетического кода. Изучение транспортных РНК.

Рубрика Биология и естествознание
Вид реферат
Язык русский
Дата добавления 13.12.2016
Размер файла 902,7 K

Отправить свою хорошую работу в базу знаний просто. Используйте форму, расположенную ниже

Студенты, аспиранты, молодые ученые, использующие базу знаний в своей учебе и работе, будут вам очень благодарны.

Размещено на http://www.allbest.ru/

МИНИСТЕРСТВО ОБРАЗОВАНИЯ РЕСПУБЛИКИ БЕЛАРУСЬ

УО «Полесский государственный университет»

Выполнил: Омелящик Дмитрий Сергеевич,

студент 14БТ-1 группы, 3-ого курса,

Проверил: Касперович Анатолий Дмитриевич

2. Информационная РНК

3. Генетический код

4. Транспортные РНК и аминоацил-тРНК-синтетазы

Жизнь есть способ существования белковых тел. Это определение, данное Фридрихом Энгельсом, указывает на исключительную роль белков в функционировании организмов. Биосинтез белка — чрезвычайно сложный и энергозатратный процесс. Он является основой жизнедеятельности клетки.

Синтез белка осуществляется в рибосомах и проходит в несколько этапов по схеме ДНК РНК белок. Двухцепочечная молекула ДНК на основе принципа комплементарности транскрибируется в одноцепочечную молекулу РНК. В результате получается матричная РНК, которая содержит информацию об аминокислотной последовательности белка. Далее мРНК поступает в рибосому и по ней, как по матрице, синтезируется белок, путем перевода генетической информации с языка нуклеотидной последовательности на язык аминокислотной последовательности. Шаг за шагом строится полипептидная цепь, которая в процессе синтеза и после него модифицируется в биологически активный протеин. Синтезированный белок транспортируется в разные участки клетки для выполнения своих функций.

Кодирование аминокислотной последовательности белков осуществляется по определенным правилам, называемых генетическим кодом. Расшифровка генетического кода — очень значимое достижение науки. Код объясняет механизм синтеза белка, происхождение мутаций и другие биологические явления.

Рентгеноструктурный анализ и другие современные методы исследования позволили далеко продвинутся в изучении биосинтеза белка и других аспектов молекулярной биологии. Но тем не менее все еще не установлены пространственные структуры некоторых жизненно важных макромолекул. Науке предстоит ответить на многие вопросы, касающиеся белкового синтеза.

Общая схема биосинтеза белков в клетке: ДНКРНКбелок (Рисунок 1).

Рисунок 1 Общая схема биосинтеза белков в клетке

Транскрипция. Отдельные участки двухцепочечной ДНК (гены) служат матрицами для синтеза на них однотяжевых цепей РНК по принципу комплементарности. Транскрипция проходит в три стадии: инициация, элонгация, терминация.

Процессинг и транспорт. В процессе синтеза РНК подвергается изменениям, в результате которых превращается в зрелую молекулу, пригодную для синтеза белка. Получающаяся информационная (матричная) РНК (мРНК) затем поступает к рибосомам в качестве программы, определяющей аминокислотную последовательность в синтезируемом белке.

Активация и акцептирование аминокислот. Белки состоят из аминокислот, но свободные аминокислоты клетки не могут быть непосредственно использованы рибосомой. Каждая аминокислота сначала активируется с помощью АТФ, а затем присоединяется к специальной молекуле РНК — трансферной (транспортной) РНК (тРНК) вне рибосомы. Получающаяся аминоацил-тРНК поступает в рибосому в качестве субстрата для синтеза белка.

Трансляция. Поток информации в виде мРНК и поток материала в виде аминоацил-тРНК поступают в рибосомы, которые осуществляют перевод (трансляцию) генетической информации с языка нуклеотидной последовательности мРНК на язык аминокислотной. Каждая рибосома движется вдоль мРНК от одного конца к другому и соответственно выбирает из среды те аминоацил-тРНК, которые соответствуют (комплементарны) триплетным комбинациям нуклеотидов, находящимся в данный момент в рибосоме. Аминокислотный остаток выбранной аминоацил-тРНК каждый раз ковалентно присоединяется рибосомой к растущей полипептидной цепи, а деацилированная тРНК освобождается из рибосомы в раствор. Так последовательно строится полипептидная цепь.

Читайте так же:  Аргинин показания к применению

Формирование функционального белка. По ходу синтеза полипептидная цепь высвобождается из рибосомы и сворачиваться в глобулу. Сворачивание и транспорт белка сопровождаются ферментативными модификациями (процессинг белка).

Несмотря на большую сложность аппарата биосинтеза белков, он протекает с чрезвычайно высокой скоростью. Синтез тысяч различных белков в каждой клетке строго упорядочен — при данных условиях метаболизма синтезируется лишь необходимое число молекул каждого белка.

2. Информационная РНК

Информационная (матричная) РНК (мРНК) — РНК, являющаяся комплементарной копией участков значащих цепей генов ДНК, содержащих информацию об аминокислотных последовательностях полипептидных цепей белков.

Матричная РНК — одноцепочечный полинуклеотид (Рисунок 2). Он состоит из четырех нуклеотидов. Нуклеотид ы состоят из азотистого основания (аденинА, гуанинG, цитозинC и урацилU), сахара рибозы и фосфатной группы. 5′-гидроксил концевого нуклеозида (молекула, содержащая азотистое основание, связанное с сахаром) не образует связи между нуклеотидами. Он обозначается как 5′-конец РНК, а другой концевой нуклеозид со свободным З’-гидроксилом называют З’-концом РНК. мРНК читается рибосомой в направлении от 5′-конца к З’-концу.

В природных мРНК 5′-концевой гидроксил всегда замещен. мРНК эукариотов в большинстве случаев несут на 5′-конце специальную группу — кэп (Рисунок 3). Кэп представляет собой остаток 7-метилгуанозина (Рисунок 4).

Рисунок 2 Химическое строение полинуклеотида РНК

Рисунок 3 Строение 5′-конца кэпированной мРНК

Рисунок 4 Модель молекулы 7-метилгуанозина

Функциональные участки мРНК

Чаще всего началом (инициаторным кодоном) кодирующей части мРНК является AUG. Не любой триплет может стать инициаторным. Это определяется собственной структурой кодона и положением в структуре мРНК.

мРНК может содержать нуклеотидные последовательности для кодирования нескольких белков. Это характерно для прокариот. Такие мРНК называются полицистронными. У эукариот мРНК обычно кодируют одну полипептидную цепь (моноцистронные мРНК).

Трехмерная структура мРНК еще не установлена. Измерения физических параметров мРНК свидетельствуют о том, что они являются сильно свернутыми структурами, с внутрицепными взаимодействиями между азотистыми основаниями. Вторичная структура мРНК образована благодаря комплементарному спариванию отдельных участков одной и той же цепи друг с другом, с образованием большого набора относительно коротких двуспиральных участков (Рисунок 5).

Вторичная и третичная структуры мРНК играют определенную роль в трансляции. Однако роль вторичной и третичной структуры мРНК в скорости считывания цепи не установлена.

Рисунок 5 Вторичная структура РНК

Некодирующие последовательности мРНК участвуют в определении специальных пространственных структур, ответственных за регулирование инициации трансляции, элонгации и других процессов.

3. Генетический код

Так как существует только 4 нуклеотида в мРНК и 20 аминокислот в белке, то трансляция не может быть осуществляется на основе прямого соотношения между нуклеотидами РНК и аминокислотами в белке. Нуклеотидная последовательность гена через посредничество мРНК транслируется в аминокислотную последовательность по правилам, известным как генетический код.

Генетический код — способ сохранения наследственной информации в виде последовательности нуклеотидов в молекулах нуклеиновых кислот. Этот код был расшифрован в 1960-ых. Генетический код, основан на использовании алфавита, состоящего из четырех букв: А, Г, Ц и Т. Эти буквы соответствуют нуклеотидам, найденным в ДНК: аденин, гуанин, цитозин, тимин.

Последовательность нуклеотидов в молекуле мРНК читается непрерывными группами из трех нуклеотидов, называемых триплетами или кодонами. РНК представляет собой линейные полимер, состоящий из четырех разных нуклеотидов, поэтому возможны 4·4·4=64 комбинации трех нуклеотидов. Белки состоят из 20 аминокислот. Поэтому либо некоторые триплеты не используются, либо некоторые аминокислоты кодируются более, чем одним триплетом.

Различают два типа кодонов— смысловые, или значащие кодоны, и бессмысленные кодоны, или нонсенс-кодоны. Большинство (61) кодонов — значащие и только 3 (UAA, UAG, UGA) — нонсенс-кодоны. Смысловые кодоны соответствуют аминокислотам, а кодон AUG, помимо кодирования митионина, является инициирующим, или стартовым кодоном. Нонсенс-кодоны являются терминирующими кодонами, или стоп-кодонами.

Свойства генетического кода

Генетический код является неперекрываемым, непрерывным, специфичным, универсальным и вырожденным.

Неперекрываемость кода означает, что каждый нуклеотид входит только в один кодон, и поэтому изменения любого нуклеотида изменяют смысл только одного кодона.

Генетический код непрерывен. Он имеет линейный непрерывающийся порядок считывания. Кодоны транслируются всегда целиком. Расположение остатков аминокислот в синтезируемом полипептиде определяется антикодоном тРНК (триплет нуклеотидов, комплементарный одному из кодонов).

Специфичность кода означает, что код является однозначным, поскольку каждый кодонный триплет кодирует только одну аминокислоту, и с одной мРНК можно синтезировать только одинаковые пептиды,

Генетический код универсален для всех живых существ — у всех живых организмов, включая вирусы и бактерии, одинаковые кодоны (триплеты нуклеотидов) кодируют одинаковые аминокислоты. Исключение составляют 4 кодона митохондрий грибов и животных, имеющих информационный смысл, отличный от универсального кода.

Вырожденность кода означает его избыточность, синонимичность, то есть одну аминокислоту может кодировать более одного триплета. Однако вырожденность не абсолютна. Например, метионину соответствует только один кодон.

Видео (кликните для воспроизведения).

До расшифровки генетического кода было невозможно понять механизм синтеза белка и объяснить происхождение мутаций. Открытие генетического кода позволило ответить на вопрос о том, как связаны между собой дефекты определенных белков человека и наследственные заболевания.

Источники


  1. Дубровская, С. В. Здоровье и питание. Лечебное питание при сахарном диабете / С.В. Дубровская. — М.: Рипол Классик, 2011. — 192 c.

  2. А. Бегунова В звонком топоте копыт… Прошлое и настоящее советского конного спорта / А. Бегунова. — М.: ФиС, 2014. — 192 c.

  3. Велла, М. Атлас анатомии для силовых упражнений и фитнеса / М. Велла. — М.: АСТ, 2007. — 247 c.
Аминокислоты в биосинтезе белка
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here