Аминокислоты в синтезе белка

Важная и проверенная информация на тему: "аминокислоты в синтезе белка" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Синтез белка

Участок молекулы ДНК имеет следующий состав:
Г-А-Т-Г-А-А-Т-А-Г-Т-Г-Ц-Т-Т-Ц. Перечислите не менее трех последствий, к которым может привести случайная замена седьмого нуклеотида тимина на цитозин (Ц).

1) произойдет генная мутация — изменится кодон третьей аминокислоты;
2) в белке произойдёт замена одной аминокислоты на другую (иле на вал), в результате изменится первичная структура белка;
3) могут измениться все остальные структуры белка, что повлечет за собой появление у организма нового признака.
4*) если после сплайсинга этот нуклеотид окажется третим нуклеотидом триплета или некодирующим участком ДНК, то может не произойти никаких изменений.
5*) если это часть управляющего участка (промотор, оператор), то синтез белка может прекратиться.
=======
*Сложно! Если не понимаете, то запоминать не надо!

Чем объясняется огромное разнообразие белков, образующихся в живых организмах? Укажите не менее трех причин.

1) В состав белков входит 20 видов аминокислот. Количество вариантов белка, состоящего из ста аминокислот, составляет 20 100 .
2) В состав белков могут входить разнообразные небелковые компоненты, например, углеводы в гликопротеинах, гем в гемоглобине.
3) Генные мутации, постоянно происходящие в организмах, приводят к изменению структуры белка, кодируемого данным геном.

Какова роль нуклеиновых кислот в биосинтезе белка?

ДНК содержит информацию для синтеза белка, иРНК переносит эту информацию к рибосоме, рРНК входит в состав рибосом, тРНК доставляет к рибосоме аминокислоты.

Почему реакции биосинтеза белка называют матричными?

В основе реакций матричного синтеза лежит комплементарное взаимодействие между нуклеотидами. Образуются полимеры, строение которых полностью определяется строением исходного вещества – матрицы. ДНК является матрицей для синтеза иРНК, а иРНК является матрицей для синтеза белка.

Что служит матрицей для синтеза и-РНК?

и-РНК синтезируется на матрице ДНК в процессе транскрипции.

Какие процессы происходят на рибосоме при биосинтезе белка?

1. К кодону, находящемуся в А-участке рибосомы, по принципу комплементарности присоединяется антикодон тРНК, несущей определенную аминокислоту.
2. рРНК катализирует образование пептидной связи между двумя находящимися радом (в А- и П-участках) аминокислотами. При этом вся цепочка, находившаяся в П-участке, «перевешивается» на аминокислоту, находящуюся в А-участке.
3. Рибосома сдвигается на один кодон. Пустая тРНК, стоявшая в П-участке, уходит в цитоплазму, тРНК с полипептидом оказывается в П-участке, а в А-участке оказывается новый, еще не транслированный кодон.

В каких случаях изменение последовательности нуклеотидов ДНК не влияет на структуру и функции соответствующего белка?

1) Если изменился третий нуклеотид триплета и получился триплет, кодирующий ту же самую аминокислоту.
2) Если изменения произошли в интроне, который будет вырезан в процессе сплайсинга.

В каких реакциях обмена веществ осуществляется связь между ядром, ЭПС, рибосомами, митохондриями?

В реакциях биосинтеза белка: в ядре синтезируется иРНК, в шероховатой ЭПС на рибосомах синтезируется белок, митохондрии поставляют АТФ для этих процессов.

В пробирку поместили рибосомы из разных клеток, весь набор аминокислот и одинаковые молекулы и-РНК и т-РНК, создали все условия для синтеза белка. Почему в пробирке будет синтезироваться один вид белка на разных рибосомах?

Рибосома осуществляет сборку молекулы белка в соответствии с информацией, записанной в иРНК. Поскольку иРНК поместили одинаковые, то и белки будут одинаковые.

Биосинтез белка. Генетический код

Наследственная информация – это информация о строении белка (информация о том, какие аминокислоты в каком порядке соединять при синтезе первичной структуры белка).

Информация о строении белков закодирована в ДНК, которая у эукариот входит в состав хромосом и находится в ядре. Участок ДНК (хромосомы), в котором закодирована информация об одном белке, называется ген.

Транскрипция – это переписывание информации с ДНК на иРНК (информационную РНК). иРНК переносит информацию из ядра в цитоплазму, к месту синтеза белка (к рибосоме).

Трансляция – это процесс биосинтеза белка. Внутри рибосомы к кодонам иРНК по принципу комплементарности присоединяются антикодоны тРНК. Рибосома пептидной связью соединяет между собой аминокислоты, принесенные тРНК, получается белок.

Реакции транскрипции, трансляции, а так же репликации (удвоения ДНК) являются реакциями матричного синтеза. ДНК служит матрицей для синтеза иРНК, иРНК служит матрицей для синтеза белка.

Генетический код – это способ, с помощью которого информация о строении белка записана в ДНК.

Свойства генкода

1) Триплетность: одна аминокислота кодируется тремя нуклеотидами. Эти 3 нуклеотида в ДНК называются триплет, в иРНК – кодон, в тРНК – антикодон (но в ЕГЭ может быть и «кодовый триплет» и т.п.)

2) Избыточность (вырожденность): аминокислот всего 20, а триплетов, кодирующих аминокислоты – 61, поэтому каждая аминокислота кодируется несколькими триплетами.

3) Однозначность: каждый триплет (кодон) кодирует только одну аминокислоту.

4) Универсальность: генетический код одинаков для всех живых организмов на Земле.

Задачи на количество нуклеотидов/аминокислот
3 нуклеотида = 1 триплет = 1 аминокислота = 1 тРНК

Задачи на АТГЦ
ДНК иРНК тРНК
А У А
Т А У
Г Ц Г
Ц Г Ц

Аминокислоты в синтезе белка

Характерной особенностью растений является способность к синтезу всех входящих в состав белков аминокислот непосредственно за счет неорганических азотистых соединений — аммиака и нитратов.

Свободный аммиак ядовит для растений, поэтому растения сразу используют его на синтез аминокислот. Нитраты же могут накапливаться в тканях растений и в довольно больших количествах. Нитраты, прежде, чем вступить во взаимодействие с углеводами, подвергаются восстановлению до нитритов, а затем до аммиака. Промежуточным продуктом при этом является гидроксиламин.

Схема восстановления нитратов до аммиака:

НNO3 НNO2 (НNO2) 2 NH2OH NH3

Этот процесс имеет универсальное значение.

Аммиак, либо образовавшийся из нитритов, либо поглощенный, немедленно вступает в реакцию с кетокислотами, образуя аминокислоты. Прямое аминирование кетокислот аммиаком — общий способ построения аминокислот. Это основной путь синтеза аминокислот. Протекание этих реакций — процесс обратимый, так как разложение амсинокислот (например при прорастании семян) или дезаминирование, протекающее по окислительному типу, заканчивается образованием кетокислоты и аммиака.

Процесс идет в две стадии:

NH3 + CH3COCOOH CH3C=NHCOOH + H2O

пировиноградная аланиндегидрогеназа иминокислота кислота

CH3C=NHCOOH + 2Н+ СН3СНNН2СООН

НАД . Н2 аланин

Образование аминокислот может также происходить в результате ферментативного превращения одной аминокислоты в другую, например:

Читайте так же:  Анализы на витамины и микроэлементы

орнитин пролин глютаминовая кислота

Биосинтез белка

Биосинтез белка — один из сложнейших процессов в клетке. Он осуществляется в рибосомах, важным компонентом которых является магний, который составляет до 2,5% от сухого веса и поддерживает активную структуру рибосом. В биосинтезе белка задействована информационная система — ядерная ДНК информационная РНК рибосомальная (матричная) РНК — и большое количество АТФ, так как это процесс эндэрготический, при котором потребляется большое количество энергии.

Аминокислоты, синтезирующиеся в клетке, активируются своими специфическими ферментами и с помощью транспортных РНК переносятся к рибосоме, где собственно и происходит процесс построения первичной цепочки любого пептида. Транспортная РНК имеет антикодон, который должен соответствовать кодону матричной РНК для того, чтобы аминокислота отсоединилась от т-РНК и встроилась в пептид.

Диссимиляция белка начинается с его гидролитического расщепления, происходящего под воздействием протеолитических ферментов и сопровождающегося образованием свободных аминокислот. Этот процесс активно происходит при прорастании семян, при этом образующиеся аминокислоты идут на построение тканей проростка. Важнейшим этапом диссимиляции аминокислот является их дезаминирование с образованием свободного аммиака.

Окислительное дезаминирование (с образованием кетокислоты и аммиака) является процессом, обратным синтезу аминокислот, и происходит через образование иминокислоты. Именно этот процесс происходит при брожении, в частности, при спиртовом брожении, когда используются натуральные продукты (зерно, сахарная свекла), имеющие в своем составе белки. При брожении из белков образуются в результате дезаминирования кетокислоты, которые и придают специфический неприятный запах и вкус бродильной жидкости и называются «сивушными маслами».

Разложение белков может также проходить по механизмам восстановительного дезаминирования и гидролитического дезаминирования.

Восстановительное дезаминирование является путем, соединяющим метаболизм белков и липидов:

RCHNH2COOH + 2H+ RCH2COOH + NH3

Гидролитическое дезаминирование является путем, соединяющим метаболизм белков и углеводов:

СООНСН2СНNH2COOH + HOH (H2O) COOHCOCH2COOH + NH3 + 2H+

аспарагиновая кислота щавелевоуксусная кислота

Водород, отнятый у аминокислоты дегидрогеназой, передается хинону, который превращается в полифенол, а затем опять окисляется до воды и хинона:

2Н+ + хинон полифенол + О Н2О + хинон

Дезаминирование аминокислот является основным способом превращения азотистых веществ в безазотистые соединения, которые могут быть затем использованы для дальнейшей переработки в углеводы и жиры.

Аммиак либо вступает в реакцию аминирования и образует с кетокислотами новые аминокислоты, либо связывается с органическими кислотами, образуя аммиачные соли (особенно у кислых растений — щавеля, ревеня). У большинства растений обезвреживание аммиака происходит путем образования амидов — аспарагина и глютамина (т. е. амидов аспарагиновой и глютаминовой аминокислот).

Физиологическая роль амидов заключается в:

обезвреживании (связывании) аммиака,

[3]

создании резерва диаминодикарбоновых аминокислот, необходимых для ферментативного переаминирования,

предохранении от окисления дикарбоновых аминокислот.

Синтез амидов проходит по схеме:

Синтез аспарагиновой или глютаминовой кислот,

[1]

Амидирование аспарагиновой или глютаминовой кислот в следующем порядке:

а). АТФ + глютаминсинтетаза глютаминсинтетазафосфат + АДФ,

б). глютаминсинтетазафосфат + НООС-СН2СН2СНNH2СООН

РООС-СН2СН2СНNH2СООН + глютаминсинтетаза

Кроме дезаминирования при диссимиляции аминокислот важную роль играет и процесс декарбоксилирования, сопровождающийся образованием углекислого газа и аминов. Амины либо вступают в реакции синтеза новых аминокислот, либо появляются при гнилостных распадах белков и входят в круговорот веществ уже в качестве питания для других организмов. Ферменты, определяющие этот процесс, называются декарбоксилазами.

Особенно легко амины используются растением для синтеза алкалоидов. Алкалоиды образуются из аминов путем выделения аммиака и образования соответствующего азотистого гетероцикла. Кроме того, амины могут подвергаться дальнейшему окислению, образуя аммиак и альдегид. При этом альдегид снова вступает во взаимодействие другими аминами и карбонильными соединениями, образуя алкалоиды.

Кроме образования алкалоидов одним из путей дальнейшего превращения аминов является их метилирование, проходящее с помощью метилтрансфераз. С помощью этого процесса происходит, например, образование никотина в табаке, холина, который играет важную роль в метаболизме клетки, являясь частью фосфатидов, или встречается в свободном виде.

Метилированию могут подвергаться не только амины, но и аминокислоты, в результате образуются бетаины, которые затрудняют кристаллизацию сахара.

Белковый и аминокислотный обмен тесно связан с обменом витаминов, так как некоторые из них являются составной частью активных групп ферментов, катализирующих превращения аминокислот. Кроме того, некоторые витамины образуются из аминокислот, например, никотиновая кислота из триптофана. Из ряда аминокислот образуются также гормоны роста типа ауксина, -индолилуксусной кислоты.

В растении метаболизм азота начинается процессом гидролитического и окислительного распада белков, образованием аминокислот и амидов, которые поступают из эндосперма или семядолей в росток и служат в нем исходным материалом для синтеза белков протоплазмы. Когда росток начинает ассимилировать углекислый газ, главными местами новообразования белков становятся лист и корень. По мере развития растения начинается перетекание аминокислот и белков из листьев к соцветиям и плодам, а, следовательно, к семенам.

Синтез белков.

В синтезе белков из аминокислот можно выделить три этапа.

Первый этап – транскрипция – был описан в предыдущей теме. Он состоит в образовании молекул РНК на матрицах ДНК. Для синтеза белка особое значение имеет синтез матричных или информационных РНК, так как здесь записана информация о будущем белке. Транскрипция протекает в ядре клеток. Затем с помощью специальных ферментов, образовавшаяся матричная РНК перемещается в цитоплазму.

Второй этап называется рекогниция. Аминокислоты избирательно связываются с своими переносчиками транспортными РНК.

Все т-РНК построены сходным образом. Молекула каждой т-РНК представляет собой полинуклеотидную цепь, изогнутую в виде «клеверного листа». Молекулы т-РНК устроены таким образом, что имеют разные концы, имеющие сродство и с м-РНК (антикодон) и с аминокислотами. Т-РНК имеет в клетке 60 разновидностей.

Для соединения аминокислот с транспортными РНК служит особый фермент т-РНК синтетаза или, точнее, амино-ацил – т-РНК синтетаза.

Третий этап биосинтеза белка называется трансляция. Он происходит на рибосомах. Каждая рибосома состоит из двух частей – большой и малой субъединиц. Они состоят из рибосомных РНК и белков.

Трансляция начинается с присоединения матричной РНК к рибосоме. Затем к образовавшемуся комплексу начинают присоединяться т-РНК с аминокислотами. Присоединение это происходит путем связывания антикодона т-РНК к кодону информационной РНК на основании принципа комплементарности. Одновременно к рибосоме могут присоединится не более двух т-РНК. Далее аминокислоты соединяются друг с другом пептидной связью, образуя постепенно полипептид. После этого рибосома передвигает информационную РНК ровно на один кодон. Дальше процесс повторяется снова до тех пор пока информационная РНК не закончится. На конце и-РНК находятся бессмысленные кодоны, которые являются точками в записи и одновременно командой для рибосомы, что она должна отделиться от и-РНК

Читайте так же:  Когда лучше принимать протеин

Таким образом, можно выделить несколько особенности биосинтеза белков.

1. Первичная структура белков формируется строго на основе данных записанных в молекулах ДНК и информационных РНК,

2. Высшие структуры белка (вторичная, третичная, четвертичная) возникают самопроизвольно на основе первичной структуры.

3. В некоторых случаях полипептидная цепь после завершения синтеза подвергается незначительной химической модификации, в результате чего в ней появляются некодируемые аминокислоты, не относящиеся к 20 обычным. Примером такого превращения является белок коллаген, где аминокислоты лизин и пролин превращаются в оксипролин и оксилизин.

4. Синтез белков в организме ускоряется соматотропным гормоном и гормоном тестостероном.

5. Синтез белков очень энергоемкий процесс, требующий огромного количества АТФ.

6. Многие антибиотики подавляют трансляцию.

Метаболизм аминокислот.

Аминокислоты могут использоваться для синтеза различных небелковых соединений. Например, из аминокислот синтезируется глюкоза, азотистые основания, небелковая часть гемоглобина – гем, гормоны – адреналин, тироксин и такие важные соединения, как креатин, карнитин, принимающие участие в энергетическом обмене.

Часть аминокислот подвергается распаду до углекислого газа, воды и аммиака.

Распад начинается с реакций общих для большинства аминокислот.

К ним относятся.

1. Декарбоксилирование — отщепление от аминокислот карбоксильной группы в виде углекислого газа.

ПФ (пиридоксальфосфат) – кофермент производное витамина В6.

Так, например, образуется гистамин из аминокислоты гистидина. Гистамин – важное сосудорасширяющее вещество.

2. Дезаминирование — отцепление аминогруппы в виде NH3 . У человека дезаминирование аминокислот идет окислительным путем.

Видео (кликните для воспроизведения).

3. Трансаминирование – реакция между аминокислотами и α-кетокислотами. В ходе этой реакции её участники обмениваются функциональными группами.

Трансаминированию подвергаются все аминокислоты. Этот процесс – главное превращение аминокислот в организме, так как у него скорость значительно выше, чем у двух первых описанных реакций.

Трансаминирование выполняет две основные функции.

1. За счет этих реакций одни аминокислоты превращаются в другие. При этом общее количество аминокислот не меняется но меняется общее соотношение между ними в организме. С пищей в организм поступают чужеродные белки, у которых аминокислоты находятся в иных пропорциях. Путем трансаминирования происходит корректировка аминокислотного состава организма.

2. Трансаминирование является составной частью процесса косвенного дезаминирования аминокислот – процесса, с которого начинается распад большинства аминокислот.

Схема косвенного дезаминирования.

В результате трансаминирования образуются α-кетокислоты и аммиак. Первые разрушаются до углекислого газа и воды. Аммиак для организма высокотоксичен. Поэтому в организме существуют молекулярные механизмы его обезвреживания.

Активация аминокислот для белкового синтеза

Генетическая информация, закодированная в ДНК с помощью 4-х нуклеотидов (четырехбуквенного алфавита), в процессе биосинтеза белка переводится в последовательность аминокислот белков (двадцатибуквенный алфавит) с помощью молекул-адапторов («переводчиков») тРНК. Каждая из 20 аминокислот, входящих в состав белков, должна присоединится к своей тРНК. Эти реакции протекают в цитозоле и катализируются двадцатью ферментами АРСазами (аминоацил-тРНК-синтетазами). Каждый фермент имеет двойное сродство: к «своей» аминокислоте и к соответствующей ей тРНК (одной или нескольким). Для активации используется энергия АТФ.

Процесс состоит из двух стадий, протекающих в активном центре фермента. На первой стадии в результате взаимодействия аминокислоты и АТФ образуется аминоациладенилат, на второй — аминоацильный остаток переносится на соответствующую тРНК.

Эфирная связь между аминоацилом и тРНК является высокоэнергетической, энергия используется в синтезе пептидной связи.

Так образуются в цитоплазме клетки все необходимые для биосинтеза белка активированные аминокислоты, соединенные с соответствующими им адапторами ? разнообразные аминоацил-тРНК (аа-тРНК ). Они используются в белковом синтезе на стадиях инициации и элонгации.

Транскрипция

Записанная с помощью генетического кода наследственная информация хранится в молекулах ДНК. Она размножается, переписывается в молекулы РНК для того, чтобы обеспечить клетки необходимыми для их жизни и развития белками. Транскрипцией называется синтез РНК-копий по матрице участка ДНК по_принципу комплементарности. Транскрипцию проводит фермент ДНК-зависимая РНК-полимераза.

Синтез мРНК начинается с обнаружения РНК-полимеразой особого участка в молекуле ДНК ? промотора. После присоединения к нему РНК-полимеразы прилежащий виток спирали ДНК раскручивается, две цепи ДНК расходятся в результате разрыва водородных связей между комплементарными основаниями цепей на расстоянии примерно 18 нуклеотидных пар ДНК. Так образуется транскрипционная вилка, в которой матрица доступна для фермента. По одноцепочечной матрице РНК-полимераза синтезирует цепь РНК из свободных рибонуклеотидов, причем против аденина в ДНК встает комплементарный ему урацил. По мере продвижения РНК-полимеразы пройденные ею участки ДНК вновь объединяются в двойную спираль. Матрицей для транскрипции служит одна из цепей ДНК, ее называют кодогенной. Транскрипция продолжается до тех пор, пока РНК-полимераза не встретит специальную нуклеотидную последовательность ? терминатор (стоп-кодон). В этом участке фермент отделяется и от матрицы, и от новообразованной молекулы мРНК. Синтезированная молекула РНК содержит точную копию информации, записанную в соответствующем участке ДНК (рис. 4).

Рис. 4. Схема механизма транскрипции. В присутствии РНК-полимеразы двойная спираль ДНК раскручивается в результате разрыва водородных связей между комплементарными основаниями, при использовании свободных рибонуклеозидтрифосфатов строится полинуклеотидная цепь мРНК. Она комплементарна транскрибируемой цепи ДНК, которая служит матрицей.

Участок молекулы ДНК, включающий промотор, транскрибируемую последовательность и терминатор, образуют единицу транскрипции — транскриптон.

У прокариот к образующейся цепи мРНК сразу же присоединяются рибосомы, начиная белковый синтез.

В эукариотических клетках мРНК сначала «дозревает» в ядре, а затем соединяется со специальными белками, которые обеспечивают ее прохождение через поры ядерной оболочки в цитоплазму.

В клетках прокариот присутствует только одна РНК-полимераза, которая синтезирует все виды РНК. Она представляет собой крупный (м.м. 500 кДа) и сложный фермент, состоящий из нескольких субъединиц: двух б-цепей, одной в-, одной в’-, одной у-цепи. Структура холофермента этой полимеразы обозначается как б2вв’у. Первый этап транскрипции ? инициация ? это присоединение холофермента к промотору. После того, как РНК-полимераза займет правильное положение и образует несколько фосфодиэфирных связей, субъединица у отделяется от холофермента, а оставшийся «кор-фермент» продолжает удлинять молекулу РНК (элонгация). По достижении терминатора РНК-полимеразой транскрипция прекращается (терминация). Освобождение полимеразы от матрицы и от РНК происходит с участием с-белка (фактора терминации).

В клетке присутствует несколько у -частиц, обладающих неодинаковым сродством к промоторам разных генов. В смене у -субчастиц РНК-полимеразы заключается один из механизмов регуляции синтеза разных белков.

Типичный промотор прокариот имеет три основных компонента: точку старта транскрипции, выше нее, примерно на 10 нуклеотидов располагается домен Прибнова ТАТААТ, и в положении -35 вторая консервативная последовательность ТГАЦ (рис. 5 а,б).

Читайте так же:  Креатин спортпит для чего нужен

Рис. 5. Элементы организации транскрипции у прокариот (а, б) и эукариот (в): а — единица транскрипции, содержащая различные элементы гена; б — схема наиболее типичного промотора прокариот, имеющего три основных компонента: консервативные последовательности нуклеотидов в положениях -10 и -35, то есть на 10 и 35 нуклеотидов выше точки старта транскрипции, и точку старта транскрипции; в — схема расположения некоторых функциональных участков в молекуле мРНК эукариот. КЭП — структура, присоединенная с 5′ — конца мРНК после транскрипции гена; 5′- и 3′-НТО — нетранслируемые области соответственно на 5′- и 3′-концах мРНК; поли(А) — полиаденилированный 3′-конец мРНК.

В ядре эукариотических клеток содержится три РНК-полимеразы. РНК-полимераза I находится в ядрышке и отвечает за биосинтез главным образом рибосомной РНК, РНК-полимераза II осуществляет синтез разнообразных мРНК, а РНК-полимераза III синтезирует тРНК и 5S-рРНК.

Промотор РНК полимеразы II эукариот имеет большую протяженность и более сложное строение. ТАТА-бокс (первый промоторный элемент) отделен от стартовой точки транскрипции приблизительно на 25 пар нуклеотидов, а вторая промоторная последовательность — СААТ-бокс — примерно на 40 (иногда до 120) пар от него. В промоторе содержатся и другие регуляторные участки, с которыми взаимодействуют разнообразные регуляторные факторы.

РНК-полимераза II у эукариот не может самостоятельно инициировать транскрипцию. Для ее активирования необходимо большое число белков, называемых общими факторами транскрипции. Прежде чем начнется транскрипция, они должны объединиться в комплекс. Сборка начинается на ТАТА — домене промотора. В присутствии источника энергии — АТФ один из белков фосфорилирует РНК-полимеразу П, в результате чего ее молекула изменяет конформацию и становится готовой к транскрипции. В регуляции активности РНК-полимеразы П принимают участие как факторы транскрипции, так и многочисленные регуляторные белки (рис. 6).

Рис. 6. Схема организации контролирующего района типичного гена эукариот, состоящего из регуляторных последовательностей и промотора.

мРНК эукариот также имеют более сложное строение, чем у прокариот. Помимо транслируемых (то есть кодирующих белки) областей в мРНК имеются достаточно протяженные нетранслируемые области (НТО), которые находятся на обоих концах молекулы мРНК (рис 5, в). Они определяют время жизни и активность мРНК, их внутриклеточное распределение, условия, при которых будет синтезирован белок. В мРНК (чаще в 5′-НТО) имеются и регуляторные элементы, с которыми связываются специальные регуляторные белки или РНК.

Свою сложную специфическую структуру мРНК приобретают уже после транскрипции в результате процессинга.

Аминокислоты, участвующие в синтезе белка

Карбоксильные и аминные группы. Потребность в аминокислотах и их применение в качестве добавок к природным и переработанным продуктам питания. Изучение классификации аминокислот. Образование активных центров многих ферментов. Расщепление сложных эфиров.

Подобные документы

Аминокислоты как органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Иммобилизованные ферменты и клетки. Технология получения глутамата. Микробиологический и химический синтез. Метод развития биотехнологии.

курсовая работа, добавлен 18.12.2014

Аминокислоты: понятие, виды, структура, роль в живых организмах. Способы их получения, кислотно-основные и химические свойства. Анализ схемы Фишера для определения конфигурации аминокислот. Образование амидов и сложных эфиров. Особенности строения белков.

реферат, добавлен 04.12.2016

Изучение состава и компонентов синтетических моющих средств: натриевых солей сложных эфиров спиртов и серной кислоты. Характеристика поверхностно-активных веществ, щёлочных добавок, химических отбеливателей и ферментов, разрушающих загрязнения ткани.

реферат, добавлен 28.12.2010

Аминокислоты, участвующие в природных биосинтетических путях, которые входят в состав белков под контролем генетического кода (стандартные аминокислоты). Протеиногенные нестандартные аминокислоты. Биохимический механизм трансляции минорных аминокислот.

статья, добавлен 17.12.2018

Синтез амидов из карбоновых кислот, из оксимов перегруппировкой Бекмана и из сложных эфиров. Расщепление амидов по Гофману. Амиды угольной кислоты. Первичная структура белка. Гидролиз белков, биуретовая реакция. Основные способы выделения аминокислот.

реферат, добавлен 22.11.2013

Особенности строения ДНК и РНК, их биологические функции. Аминокислотный состав молекул белка. Незаменимые аминокислоты. примеры аминокислот. Строение, свойства, рспространение в природе моносахаридов. Строение белковых молекул. Важнейшие аминокислоты.

контрольная работа, добавлен 30.08.2008

Понятие аминокислот, их химическая природа. Состав всех аминокислот и их значение в строении белков. Группы аминокислот в зависимости от структуры. Характеристика циклических и ациклических аминокислот. Пример модификации аминокислотных остатков.

лекция, добавлен 25.12.2014

Аминокислоты как органические соединения, производные карбоновых кислот, описание их общих химических свойств. D-аминокислоты в живых организмах. Химические формулы стандартных аминокислот, их открытие в составе белков, особенности классификации.

доклад, добавлен 16.01.2012

Основные химические элементы, входящие в состав белков. Белки — полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Строение аминокислот, уровни организации белковых молекул. Структуры белка, основные свойства белков. Денатурация белка и ее виды.

презентация, добавлен 24.05.2013

Определение классификации аминокислот, входящих в состав молекулы белков. Рассмотрение стереохимии и основных свойств аминокислот. Исследование кислотно-основных и химических свойств аминокислот. Изучение основных биохимических процессов в аминокислоте.

[2]

Двадцать аминокислот необходимы для синтеза белка

Среди многообразия аминокислот только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков ( протеиногенные аминокислоты ). Также в организме человека обнаружено еще около 40 непротеиногенных аминокислот. Все протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами и на их примере можно показать дополнительные способы классификации.

По строению бокового радикала

  • алифатические (аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, глицин),
  • ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан),
  • серусодержащие (цистеин, метионин),
  • содержащие ОН-группу (серин, треонин, опять тирозин),
  • содержащие дополнительную СООН-группу (аспарагиновая и глутаминовая кислоты),
  • дополнительную NH2-группу (лизин, аргинин, гистидин, также глутамин, аспарагин).
Строение протеиногенных аминокислот

По полярности бокового радикала

Существуют неполярные аминокислоты (ароматические, алифатические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные).

По кислотно-основным свойствам

По кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные (большинство), кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные (лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.

По незаменимости

По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей – незаменимые аминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимым относят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием сответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), т.е. их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.

Как происходит процесс синтеза белка и как в нем задействованы аминокислоты

Какую функцию несет белок и нуклеиновые кислоты. Подробный разбор процесса биосинтеза белка.

Читайте так же:  Средство для похудения жиросжигатель

Мало кто из спортсменов представляет процесс биосинтеза белка, а ведь это «ключ» к пониманию всего происходящего в организме. Если знать особенности химических взаимодействий, можно с осознанием дела подойти к выбору добавок и осознать их участие в формировании мышечной массы. В частности, особую роль в биосинтезе белка играют хорошо известные аминокислоты. Но обо всем подробнее.

Назначение основных элементов

В обменном процессе ключевую функцию берут на себя два элемента – нуклеиновые кислоты и белки. Последние – это основа клеток, их базовая структура. Именно они являются частью цитоплазмы. Особенность белка – отличная реакция на все раздражающие факторы. У них от природы заложена отличная реакция и каталитические функции. Таким образом, роль белка – обеспечение высокой скорости и качественной согласованности всех протекающих реакций.

Особое значение белка формируется его способностью взаимодействовать с различными элементами, являющимися частью цитоплазмы (как сложными, так и простыми). Кроме этого, данный элемент способен на самые различные превращения и участие в сложнейших химических процессах. Таким образом, переоценить его роль в общем развитии и построении организма невозможно.

В свою очередь нуклеиновые кислоты – это часть одного из основных элементов клетки, его ядра, а также митохондрий, рибосом и прочих элементов. Основная роль нуклеиновых кислот – обеспечение изменчивости, наследственности и участие в синтезе.

Как происходит синтез?

Сам синтез белка – сложнейший процесс, который состоит из нескольких этапов. Он происходит рибосомах – специальных органеллах. При этом в каждой клетке может быть множество таких органелл. У той же кишечной палочки их более двадцати тысяч.

При этом состав молекул белка – это полипептидные цепочки, в основе которых группа из аминокислот. Но на данном этапе аминокислоты еще не проявляют особой активности и не способны к началу процесса объединения. Следовательно, перед началом формирования общей структуры нужна активация, «запуск» аминокислот. Подобная активация возможна под действием специальных ферментов. При этом у каждой аминокислоты он свой.

Основным источником энергии при протекании подобных процессов является АТФ. Он играет ключевую роль в запуске наиболее важных преобразований на клеточном уровне белка. После активации ферментом суть аминокислот меняется – они становятся более лабильными. При этом дальнейшее действие «активатора» приводит к связи с т-РНК. Значение последней заключается в том, чтобы найти свою аминокислоту и перенести ее к рибосоме. По сути, РНК выполняет транспортные функции, поэтому она и получила такое название.

Итогом такой транспортировки является поступление уже активированных аминокислот в рибосому – своего рода конвейер, где происходит сборка всей цепи белка от самого начала до полного формирования. При этом остается вопрос, от чего зависит порядок связывания аминокислот.

Здесь все просто. Вместе с т-РНК и присоединенной к ней аминокислоте в структуру рибосомы подается соответствующая «команда» от ДНК (последняя содержится в ярде клетки). Таким образом, рибосома получает сигнал на синтез того или иного типа белка. При этом подобное действие ДНК происходит не напрямую, а с помощью информационной РНК. Последняя поступает к точке назначения и передает задачу «сверху» на формирование белковой структуры. Таким образом, генетически заложенная информация передается от ДНК, переносится с помощью и-РНК и подается к белку.

Транспортная РНК и аминокислота подходят к и-РНК и объединяются с ней. К соседней структуре подсоединяется следующая РНК и так далее. Подобный процесс совершается до тех пор, пока не будет полностью сформирована вся структура и пока вся группа аминокислот не окажется на своих местах.

Таким образом, роль каждого из элементов системы неоценима. Суть аминокислот – стать основой клетки, ДНК – это «командный орган», и-РНК осуществляет передачу команды, транспортная РНК доставляет аминокислоту к рибосоме. При этом сама рибосома – это настоящий «завод» по производству белковых структур.

Цены и где купить аминокислоты

Вот и все. Теперь вы кратко представляете, как происходит синтез белка, и какова роль каждого из элементов системы.

А Белки: состав, синтез, структуры и функции

Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Структура и состав:

Структура:

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из остатков α-L-аминокислот (которые являются мономерами), также в состав белков могут входить модифицированные аминокислотные остатки и компоненты неаминокислотной природы. Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения. Хотя на первый взгляд может показаться, что использование в большинстве белков «всего» 20 видов аминокислот ограничивает разнообразие белковых структур, на самом деле количество вариантов трудно переоценить: для цепочки из 5 аминокислотных остатков оно составляет уже более 3 миллионов, а цепочка из 100 аминокислотных остатков (небольшой белок) может быть представлена более чем в 10130 вариантах. Белки длиной от 2 до нескольких десятков аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации — белками, хотя это деление весьма условно.

При образовании белка в результате взаимодействия α-карбоксильной группы (-COOH) одной аминокислоты с α-аминогруппой (-NH2) другой аминокислоты образуются пептидные связи. Концы белка называют N- и C-концом, в зависимости от того, какая из групп концевого аминокислотного остатка свободна: -NH2 или -COOH, соответственно. При синтезе белка на рибосоме первым (N-концевым) аминокислотным остатком обычно является остаток метионина, а последующие остатки присоединяются к C-концу предыдущего.

Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичную структуру белка, как правило, описывают, используя однобуквенные или трёхбуквенные обозначения для аминокислотных остатков.

Важными особенностями первичной структуры являютсяконсервативные мотивы — устойчивые сочетания аминокислотных остатков, выполняющие определённую функцию и встречающиеся во многих белках. Консервативные мотивы сохраняются в процессеэволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:

Читайте так же:  Протеин для набора мышечной массы какой

• α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм[25] (на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Хотя α-спираль может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина,серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и тоже нарушают α-спирали;

• β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,34 нм на аминокислотный остаток[26]) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин;

Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которыхгидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль.

Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

Состав:

Белки состоят из аминокислот, соединенных между собой в длинные цепочки.

Аминокислоты, содержащиеся в белках, делят на заменимые и незаменимые. Первые могут быть синтезированы в организме из других аминокислот, имеющихся в составе пищи; вторые синтезироваться организмом не могут. Незаменимых аминокислот восемь — метионин, триптофан, лизин, лейцин, фенилаланин, изолейцин, валин, треонин — наиболее дефицитными являются первые три.

Синтез (вкратце):

СИНТЕЗ БЕЛКА, внутриклеточное производство БЕЛКОВ из АМИНОКИСЛОТ. ГЕНЕТИЧЕСКИЙ КОД, носимый ДНК ХРОМОСОМ, обуславливает, какие аминокислоты (из 20 доступных) используются и в каком порядкеони выстраиваются. Этот код, в свою очередь, закодирован в ИНФОРМАЦИОННЫХ РНК (иРНК),транскрибированных с матрицы ДНК в клеточном ЯДРЕ. И РНК несут информацию к РИБОСОМАМ, где насамом деле и происходит синтез белка. Синтез белка происходит в рибосомах — участках, где аминокислоты связываются друг с другом, образуябелковые цепи. Они присоединяются к информационной РНК (иРНК), которая движется относительно нихАминокислоты соединяются в последовательности, в то время как основания молекул транспортною РНК (тРНК), на котором они переносятся, должны соединяться с соответствующими основаниями и РНК

Полный текст:

Белки синтезируются живыми организмами из аминокислот на основе информации, закодированной в генах. Каждый белок состоит из уникальной последовательности аминокислотных остатков, которая определяется нуклеотидной последовательностью гена, кодирующего данный белок. Генетический кодпредставляет собой способ перевода нуклеотидной последовательности ДНК (через РНК) в аминокислотную последовательность полипептидной цепи. Этот код определяет соответствие трёхнуклеотидных участков РНК, называемых кодонами, и определённых аминокислот, которые включаются в состав белка: например, последовательность нуклеотидов АУГ соответствует метионину. Поскольку ДНК состоит из четырёх типов нуклеотидов, то общее число возможных кодонов равно 64; а так как в белках используется 20 аминокислот, то многие аминокислоты определяются более чем одним кодоном. Три кодона являются незначащими: они служат сигналами остановки синтеза полипептидной цепи и называются терминаторными кодонами, или стоп-кодонами[38].

Гены, кодирующие белки, сначала транскрибируются в последовательность нуклеотидов матричной РНК (мРНК) ферментами РНК-полимеразами. В подавляющем большинстве случаев белки живых организмов синтезируются на рибосомах — многокомпонентных молекулярных машинах, присутствующих в цитоплазме клеток. Процесс синтеза полипептидной цепи рибосомой на матрице мРНК называетсятрансляцией.

Рибосомный синтез белков принципиально одинаков у прокариот и эукариот, но различается в некоторых деталях. Так, мРНК прокариот может считываться рибосомами в аминокислотную последовательность белков сразу после транскрипции или даже до её завершения. У эукариот же первичный транскриптсначала должен пройти серию модификаций и переместиться в цитоплазму (к месту локализации рибосом), прежде чем может начаться трансляция. Скорость синтеза белков выше у прокариот и может достигать 20 аминокислот в секунду.

Ещё до начала трансляции ферменты аминоацил-тРНК-синтетазы специфично присоединяют аминокислоты к соответствующим им транспортным РНК(тРНК). Участок тРНК, который называется антикодоном, может комплементарно спариваться с кодоном мРНК, обеспечивая тем самым включение присоединённого к тРНК аминокислотного остатка в полипептидную цепь в соответствии с генетическим кодом.

Во время начальной стадии трансляции, инициации, инициаторный (обычно метиониновый) кодон узнаётся малой субъединицей рибосомы, к которой при помощи белковых факторов инициации присоединена аминоацилированная метиониновая тРНК. После узнавания стартового кодона к малой субъединице рибосомы присоединяется большая субъединица, и начинается вторая стадия трансляции — элонгация. При каждом шаге рибосомы от 5′- к 3′-концу мРНК считывается один кодон путём образования водородных связей между ним и комплементарным ему антикодоном транспортной РНК, к которой присоединён соответствующий аминокислотный остаток. Образование пептидной связи между последним аминокислотным остатком растущего пептида и аминокислотным остатком, присоединённым к тРНК, катализируется рибосомальной РНК (рРНК), образующей пептидилтрансферазный центр рибосомы. Этот центр позиционирует атомы азота и углерода в положении, благоприятном для прохождения реакции. Третья и последняя стадия трансляции, терминация, происходит при достижении рибосомой стоп-кодона, после чего белковые факторы терминации гидролизуют связь между последней тРНК и полипептидной цепью, прекращая её синтез. В рибосомах белки всегда синтезируются от N- к C-концу.

Видео (кликните для воспроизведения).

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Источники


  1. Барановский, Андрей Диетология. Руководство / Андрей Барановский. — Москва: Мир, 2008. — 790 c.

  2. Гогулан Законы полноценного питания / Гогулан, Майя. — М.: Ростов-н/Д: Проф-Пресс, 1998. — 608 c.

  3. Хамм, Михаэль Здоровое питание с овощами и фруктами / Михаэль Хамм. — М.: Сигма-пресс, Феникс, 1997. — 986 c.
Аминокислоты в синтезе белка
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here