Аминокислоты входящие в белок

Важная и проверенная информация на тему: "аминокислоты входящие в белок" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Аминокислоты входящие в белок

Известно около 200 природных аминокислот, но только 20 из них играют важнейшую роль в жизни человека. Эти аминокислоты называют протеиногеннымистроящими белки.

Первые аминокислоты были открыты в начале XIX века.

В пищевых продуктах наиболее распространены 22 аминокислоты.

В составе белков найдено 20 различных α-аминокислот (одна из них – пролин, является не амино- , а иминокислотой), поэтому их называют белковыми аминокислотами.

Все другие аминокислоты существуют в свободном состоянии или в составе коротких пептидов, или комплексов с другими органическими веществами.

Многие из них найдены только в определенных организмах, а некоторые – только в одном каком-либо организме.

Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты, животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей.

К заменимым относятся аминокислоты, присутствие которых в пище не обязательно для нормального развития организма. В случае их недостаточности они могут синтезироваться из других аминокислот или из небелковых компонентов. Аминокислоты валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин являются незаменимыми почти для всех видов животных.

Аминокислоты являются наиболее важной составной частью организма. Аминокислоты – строительные блоки, из которых строятся белковые структуры, мышечные волокна. Организм использует их для собственного роста, восстановления, укрепления и выработки различных гормонов, антител и ферментов.

Они содержатся в ядре, протоплазме и стенках клеток, где выполняют разнообразные функции жизнедеятельности.

Аминокислоты участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.

Некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче нервных импульсов.

С нарушением обмена аминокислот связан ряд наследственных и приобретенных заболеваний, сопровождающихся серьезными проблемами в развитии организма.

Главными продуктами разложения аминокислот являются аммиак, мочевина и мочевая кислота. Восполнение потерь аминокислот происходит в основном в результате расщепления белков.

Аминокислоты обеспечивают:

— основные метаболические процессы: синтез и утилизация витаминов, липотропное (жиромобилизующее) действие, гликолиз и гликонеогенез;

— процессы детоксикации организма, в том числе при токсикозе беременных; — формирование иммунной системы организма;

— энергетические потребности клеток и, прежде всего, мозга, участвуют в образовании нейромедиаторов, обладают антидепрессантной активностью, улучшают память;

— метаболизм углеводов, участвуют в образовании и накоплении гликогена в мышцах и печени, обеспечивают наращивание мышечной массы, cнижают утомляемость, улучшают работоспособность;

— стимулируют работу гипофиза, увеличивают выработку гормона роста, гормонов щитовидной железы, надпочечников;

— участвуют в образовании коллагена и эластина, способствуют восстановлению кожи и костной ткани, а также заживлению ран;

— принимают участие в кроветворении, и, прежде всего, в выработке гемоглобина.

Интересно знать

Во время беременности повышается потребность женского организма в триптофане и лизине, у грудных детей – в триптофане и изолейцине.

Особенно увеличивается потребность организма в незаменимых аминокислотах после больших потерь крови, ожогов, а также вовремя других процессов, сопровождаемых регенерацией тканей.

Для птиц незаменимой аминокислотой является глицин.

У жвачных животных биосинтез всех незаменимых аминокислот производится микроорганизмами кишечного тракта.

Для человека высокую «биологическую ценность» имеют лишь немногие животные белки, такие, как белок куриного яйца или белок материнского молока. Они содержат незаменимые аминокислоты не только в достаточном количестве, но и в необходимом для человека соотношении.

Низкая ценность многочисленных растительных белков связана с небольшим содержанием в них отдельных незаменимых аминокислот (главным образом лизина и метионина). В белке соевой муки мало метионина, в кукурузе – лизина и триптофана.

Признаки недостаточности аминокислот в организме

При недостаточном количестве аминокислотных соединений в организме формируется дисбаланс белкового обмена, в результате которого недостающие элементы «извлекаются» из соединительной ткани, мышц, крови и печени.

В первую очередь высвобожденные белки используются для питания мозга и обеспечения работы сердечно-сосудистой системы.

Расходуя собственные аминокислоты и не получая их с пищей, организм начинает слабеть и истощаться, это приводит к сонливости, выпадению волос, анемии, потере аппетита, ухудшению состояния кожи, задержке роста и умственному развитию.

Аминокислоты и белки

Аминокислоты

В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:

CH3-CH(NH2)-COOH (α-аминопропионованя кислота)

Для аминокислот характерны следующие виды изомерии: углеродного скелета, положения функциональных групп и оптическая изомерия.

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Аминокислоты получают путем замещения галогена на аминогруппу в галогензамещенных карбоновых кислотах. В общем виде уравнение реакции будет выглядеть так:

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

При растворении аминокислот в воде аминогруппа и карбоксильная группа взаимодействуют друг с другом с образованием соединений, называемых внутренними солями:

Молекулу внутренней соли называют биполярным ионом.

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Читайте так же:  Хорошие витамины для иммунитета

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

α-Аминокислоты играют особую роль в природе, поскольку при их совместной поликонденсации в природных условиях образуются важнейшие для жизни вещества – белки.

Также для аминокислот характерны все химические свойства карбоновых кислот (по карбоксильной группе) и аминов (по аминогруппе).

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппализина и амидиновый остаток CNH(NH2)аргинина, в несколько меньшей степени —имидазольный остаток гистидина).

Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.

Аминокислотный состав белков

Строение и функции белков. Ферменты

Строение белков

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот;неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называютпростыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называютсложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называютпептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованиюполипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Увлечёшься девушкой-вырастут хвосты, займёшься учебой-вырастут рога 9801 —

| 7673 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Сайт FitAudit — Ваш помощник в вопросах питания на каждый день.

Правдивая информация о продуктах питания поможет похудеть, набрать мышесную массу, укрепить здоровье, стать активным и жизнерадостным человеком.

Вы найдёте для себя массу новых продуктов, узнаете их истинную пользу, уберёте из своего рациона те продукты, о вреде которых раньше и не догадывались.

Все данные основаны на достоверных научных исследованиях, могут быть использованы как любителями, так и профессиональными диетологами и спортсменами.

Аминокислоты и белки (стр. 1 из 2)

Аминокислоты и белки

Строительными блоками белков служат аминокислоты. Классификация аминокислот.

Читайте так же:  Лучший л карнитин в капсулах

1. Моноаминомонокарбоновые: Глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин.

2. Моноаминодикарбоновые: глутаминовая и аспаргиновая кислоты.

3. Диаминомонокарбоновые: аргинин, лизин, оксилизин.

4. Гидроксилсодержащие: треонин, серин.

5. Серусодержащие: цистин, метионин.

6. Ароматические: фенилаланин, тирозин.

7. Гетероциклические: триптофан, пролин, оксипролин, гистидин.

Аминокислота представляет собой производное органиче­ской кислоты, в котором водород в α-положении замещен на аминогруппу (-NH2 ). Например, из уксусной кислоты образуется глицин, а из пропионовой — аланин. В аминокислотах одновременно присутствуют и кислотная и основная группы (карбоксил —СООН и аминогруппа —NH2 ), они относятся к амфотерным соединениям .

Присутствующие в клетке свободные аминокислоты образуются в ре­зультате расщепления белков или поступают из межклеточной жидкости. Свободные аминокислоты составляют так называемый аминокислотный фонд, из которого клетка черпает строительные блоки для синтеза новых белков.

Связь R—NH—СО—R называется пептидной связью. Образующаяся молекула также является амфотерной, поскольку на одном ее конце всегда находится кислая группа, а на другом — основная; боковые цепи (остатки аминокислот) могут быть основными или кислыми. Комбинация из двух аминокислот носит название дипептида, из трех — трипептида. Пептид, состоящий из небольшого числа аминокислот, назы­вается олигопептидо.и. Если же число аминокислот в молекуле достаточно велико, вещество называют полипептидом.

Расстояние между двумя пептидными связями равно примерно 0,35 нм. Молекула белка с мол. массой 30 000, состоящая из 300 аминокислотных остатков, в полностью вытянутом состоянии должна иметь длину 100 нм, ширину 1 нм и толщину 0,46 нм.

Белки называют протеинами (греч. протео — занимаю пер­вое место). Это слово [в русском языке оно сохранилось лишь в названиях сложных белков] указывает, что все основные функции организма связаны со специфическими белками. Они входят в состав ферментов и со­кратительного аппарата клеток, присутствуют в крови и других межклеточ­ных жидкостях. Некоторые длииноцепочечные белки, такие, как коллаген и эластин, играют важную роль в построении тканевых структур.

Кератин и кол­ лаген нерастворимы и обладают фибриллярной структурой; глобулярные белки, например яичный альбумин и белки сыворотки, растворимы в воде и солевых растворах и их молекулы имеют сферическую, а не нитевидную форму.

Сложные белки, в молекулу которых входит небелковая часть, так называемая простетическая группа. К ним принадлежат нуклеопротеиды ,липо протеиды и хромопротеиды (гемоглобин, гемоцианин и цитохромы), в которых простетической группой служит пигмент. Простетической группой гемоглобина и миоглобина (белка мышц) является гем — металлсодержащее органическое соединение, связывающее кислород.

Первичная структура белков . Полипептидная цепь, построенная из аминокислот, представляет собой первичную структуру белковой молекулы. Это наиболее важная специфическая структура, до некоторой степени опре­деляющая так называемые вторичную и третичную структуры белка. Агре­гаты белковых субъединиц, обладающих вторичной и третичной структурой, составляют четвертичную структуру.

Изучение порядка расположения аминокислот в молекуле белка стало возможным после того, как были разработаны методы расщепления белков. Первый успех принадлежит Сэнджеру, которому в 1954 г. удалось, наконец, полностью расшифровать последовательность аминокислот в инсулине. Молекула инсулина состоит из двух цепей: А-цепь содержит 21 аминокислоту, а В-цепь — 30. Обе цепи соединены двумя дисульфидными (—S—S—) связями.

[2]

В молекуле белка аминокислоты уложены как бусины на нити, и последовательность их расположения имеет важное биологическое значение. Например, ферментативные свойства некоторых белков определяются по­следовательностью аминокислот на небольшом участке цепи, называемом активным центром . В молекуле гемоглобина замена одной-единствен­ной аминокислоты уже приводит к глубоким биологическим изменениям.

Вторичная структура белков . Молекула белка состоит из нескольких сотен аминокислот, и поэтому полипептидная цепь лишь в редких случаях бывает вытянута полностью; обычно она определенным образом изогнута, образуя вторичную структуру. Фибриллярные белки (склеропротеины) часто характеризуются упорядоченным расположением цепей, благодаря чему их можно исследовать методом рентгеноструктур­ного анализа. В результате этих исследований было найдено, что фибриллярные белки можно разбить на три структурных типа или группы.

В белках типа β-кератина смежные цепи расположены таким образом, что образуют струк­туру складчатого слоя . В этой структуре боковые группы (амино­кислотные остатки) перпендикулярны плоскости, в которой лежат сами цепи; отдельные цепи соединены друг с другом водородными связями, образуя «пептидную решетку».

В белках типа α-кератина полипептидная цепь закручена в виде спи­рали, образуя так называемую а-спиральную структуру . Водо­родные связи в этом случае являются внутримолекулярными, а не межмо­лекулярными. Для группы коллагена предложена модель, состоящая из трех спиралей.

Третичная структура белков . В глобулярных белках полипептидные цепи определенным образом свернуты, образуя компактную структуру. Расположение таких цепей в пространстве очень сложно, но может быть выяснено мето­дом рентгеноструктурпого анализа.

Пространственное расположение це­пей до некоторой степени предопределено последовательностью чередования амино­кислот в первичной структуре и связями, образующимися между некоторыми амино­кислотными остатками. Многие биологи­ческие свойства белков, например фермен­тативная активность и антигенноетъ, свя­заны именно с третичной структурой.

Четвертичная структура белка; прин­ цип самосборки. В отличие от первич­ной, вторичной и третичной структур, которые содержат одну полипептидную цепь, четвертичная структура состоит из двух или более цепей. Эти цепи могут быть одинаковыми или раз­ными, но в обоих случаях они связаны слабыми связями (нековалентнымн). Нап­ример, молекула гемоглобина состоит из четырех полипептидных субъединиц — двух α и двух β-цепей. Разделение и ас­социация этих субъединиц может проис­ходить спонтанно.Под действием мочевины молекула ге­моглобина распадается на две половники, одна из которых состоит из двух α-субъединиц, в другая из двух β -субъединиц. При удалении мочевины они объединяются вновь, образуя четырехкомпонентную молекулу. Этот процесс высокоспецифичен: объединяться могут только две разные половинки молекул (так называемый принцип самосборки). Многие ферменты и другие белки с мол. массой свыше 50 000, вероятно, обладают четвертичной структурой. Например, альдолаза (мол. масса 150 000) распадается при низком рН на субъединицы с мол. массой 50 000 каждая, но вновь ассоциирует при ней­тральном рН.

Читайте так же:  Витамин е содержится в продуктах

Связи в белковой молекуле . В структуре белков встречаются самые различные типы связей. Первичная структура (пептидная связь) полностью определяется химическими, или ковалентными , связями. Между остаткам цистина (например, в инсулине и рибонуклеазе) образуются S—S-связи той же природы. Вторичная и третичная структуры стабилизируются рядом более слабых связей. Эти связи можно класси­фицировать следующим образом:

1. Ионные, или электростатические, связи между положительными и отрицательными ионами, находящимися на расстоянии 0,2. 0,3 нм.

2. Водородные связи (длина связи 0,25. 0,32 нм); эти по существу также электростатические связи, но более слабые, чем ионные, образуются между двумя сильно отрицательными атомами — С, N или О.

3. Слабые связи между неполярными боковыми цепями, возникающие в результате взаимного отталкивания молекул растворителя.

4. Связи, образующиеся за счет вандерваальсовых сил при взаимодействии полярных боковых цепей.

Электрические заряды белков . Все аминокислоты являются амфолитами (цвиттерионами), обладающими положительно и отрицательно заряженными группами (—NH2 и —СООН). Так как эти группы участвуют в образовании пептидной связи, в полипептидной цепи свободными остаются только кон­цевые СООН- и — NH2- группы, а также СООН-группы из дикарбоновых амино­кислот и NH2 -группы из диаминокислот. Все эти группы ионизируются сле­дующим образом:

1. Кислые группы теряют протоны и становятся отрицательно заряженными. Этот тип диссоциации встречается в дикарбоновых аминокислотах (аспарагиновая и глутаминовая), у которых свободная карбоксильная группа диссоциирует на СОО — и Н + .

2. Основные группы, приобретая протон, становятся положительно заряженными. Этот тип встречается в аминокислотах с двумя основными группами (лизин и аргинин), у которых свободные аминогруппы ионизи­руются с образованием положительного заряда.

Все эти так называемые ионогенные группы вместе с концевыми свобод­ными карбоксильными и аминогруппами участвуют в кислотно-щелочных реакциях белков и определяют электрические свойства белковых молекул.

Движение белков в электирическом поле — электрофорез.
Аминокислоты — соединения, содержащие амино- и карбок­сильную группы. В зависимости от расположения амино- и кар­боксильной групп различают α-, β-, γ-, δ- и т. д. аминокислоты:

α-Аминокислоты являются составными частями белков и уча­ствуют в важнейших биологических процессах. Первая аминокис­лота была выделена в 1820 г. французским исследователем X. Браконно кислотным гидролизом желатины, однако лишь через 13 лет в ней было обнаружено присутствие азота. Позднее была показана роль α-аминокислот как структурных элементов белка (Н. Н. Любавин, 1871 г.). К началу XX в. методом гидролиза бел­ка было выделено более 20 аминокислот.

1. Введение в биохимию

1.1. БЕЛКИ. АМИНОКИСЛОТЫ — СТРУКТУРНЫЕ КОМПОНЕНТЫ БЕЛКОВ

1.2. Строение и классификация аминокислот

1.3. Уровни структурной организации белковых молекул

1.4. Физико-химические свойства белков

[1]

1.5. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

[3]

1.6. Углеводы. Классификация углеводов

1.8.1. Жирорастворимые витамины

1.8.2. Водорастворимые витамины

1.8.3. ВИТАМИНОПОДОБНЫЕ ВЕЩЕСТВА.

2.1. Ферменты и неорганические катализаторы

2.2. Строение ферментов

2.4. Свойства ферментов

2.5. Номенклатура ферментов

2.6. Классификация ферментов

2.7. Механизм действия ферментов

2.8. Ингибирование ферментативной активности

3. Обмен углеводов

3.1. Биологическая роль углеводов

3.2. Превращение углеводов в пищеварительном тракте

Видео (кликните для воспроизведения).

3.3. Биосинтез и распад гликогена

3.4. Основные пути катаболизма глюкозы

3.4.1. Анаэробный гликолиз

3.4.2. Аэробный гликолиз (гексозодифосфатный путь)

3.4.3. Гексозомонофосфатный путь

4. Обмен липидов

4.1. Основные липиды организма человека их биологическая роль.

4.2. Переваривание липидов, ресинтез жира

4.3. Липопротеины крови

4.4. Окисление высших жирных кислот

4.5. Окисление глицерина

4.6. Биосинтез ВЖК в тканях

4.7. Обмен холестерина

5.1. Переваривание белков

5.2. Гниение аминокислот, обезвреживание продуктов гниения

5.3. Метаболизм аминокислот

5.4. Пути обезвреживания аммиака

6. Регуляция обмена веществ

6.1. Сигнальные молекулы

6.2. Гормоны гипоталамуса

6.3. ГОРМОНЫ ГИПОФИЗА

6.4. ГОРМОНЫ ЩИТОВИДНОЙ ЖЕЛЕЗЫ

6.5. ГОРМОНЫ ПАРАЩИТОВИДНЫХ ЖЕЛЕЗ

6.6. Гормоны половых желез

6.7. Гормоны надпочечников

6.8. Гормоны поджелудочной железы

7. Экзаменационные вопросы

1.1. Белки. Аминокислоты — структурные компоненты белков

Белки – это азотсодержащие, высокомолекулярные органические соединения, состоящие из аминокислот, соединенных в цепи с помощью пептидных связей и имеющие сложную структурную организацию.

Одни и те же аминокислоты присутствуют в различных по структуре и функциям белках. Индивидуальность белковых молекул определяется порядком чередования аминокислот в белке.

Характерные признаки белков, отличающие их от других органических соединений клетки:

1 .Белки являются азотсодержащими соединениями, как многие другие компоненты клетки (нуклеиновые кислоты, некоторые липиды, углеводы), но в отличии от других органических вещества, содержание азота значительно больше – в среднем16 грамм на 100 грамм белка.

2.Структурной единицей белков являются альфа аминокислоты L-ряда.

3.Аминокислоты связаны в белках с помощью пептидных связей, образуя полипептидную цепь.

4.Белки имеют большую молекулярную массу (от 20000 до нескольких миллионов дальтон).

5.Отличаются белки сложной структурной организацией (имеют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуру).

МНОГООБРАЗНЫЕ ФУНКЦИИ БЕЛКОВ:

1.Каталитическая. Многие белки являются ферментами

2.Регуляторная. Некоторые гормоны являются белками

3.Структурная. Во все структуры живой клетки входят белки.

4.Рецепторная. Белки являются обязательным компонентом рецепторов, способны узнавать другие молекулы.

5.Транпортная. Они транспортируют жиры, пигменты, гормоны, лекарственные вещества, различные гидрофобные соединения и др.

6.Опорная. Коллаген, белки костной ткани.

7.Энергетическая. Окисление 1 г белка сопровождается выделением 17,6 кДЖ энергии. В сутки 15% энергии образуется за счёт распада белков.

Читайте так же:  Сывороточный протеин для набора

8.Сократительная. Эту функцию выполняют белки мышечной ткани — актин, миозин.

9.Генно-регуляторная функция гистонов.

10.Иммунологическая. Антитела являются белками.

11 .Гемостатическая. Фибриноген и другие белки плазмы крови участвуют в процессах свертывания крови.

1.1.Аминокислоты — Структурные компоненты белков

Аминокислоты — гетерофункциональные соединения. Они представляют собой производные карбоновых кислот, у которых атом водорода в альфа-положении замещен на аминогруп­пу.

Все аминокислоты, входящие в состав белков, характеризуются следующими особенностями:

а) по положению аминогруппы они являются a-аминокислотами (аминогруппа стоит рядом с карбоксильной группой).

б) все они относятся к L-ряду, так как аминогруппа у асимметричного (хирального) атома углерода записывается слева. Исключение составляет глицин, который не имеет асимметричного атома углерода, его боковая цепь представлена атомом водорода.

в) имеют одинаковый общий фрагмент и отличаются только строением боковой цепи (R), свойства которой во многом определяют свойства самих аминокислот и белков, в состав которых они входят. Именно различия в форме, размерах и полярности позволяют аминокислотам быть теми строительными блоками, которые использует эволюция, чтобы удовлетворить жесткие требования к структуре белков.

г) в растворах при нейтральных значениях рН альфа-аминокислоты существуют преимущественно в виде внутренних солей. В сильно кислой среде преобладает катионная форма, в сильно щелочной – анионная. (

рис.1)

В разных организмах было обнаружено множество аминокислот, не входящих в состав белков (т.н. небелковые аминокислоты). Однако все известные организмы для строительства своих белков используют одни и те же 20 аминокислот, Ф.Крик назвал их “магической двадцаткой”. Только они шифруются генетическим кодом.

АМИНОКИСЛО́ТЫ

  • В книжной версии

    Том 1. Москва, 2005, стр. 612

    Скопировать библиографическую ссылку:

    АМИНОКИСЛО́ТЫ, ор­га­нич. со­еди­не­ния, со­дер­жа­щие кар­бок­силь­ные COOH и ами­но­груп­пы NH 2

    . Ис­клю­че­ние со­став­ля­ет про­лин. Об­ла­да­ют свой­ст­ва­ми и ки­слот и ос­но­ва­ний. В за­ви­си­мо­сти от по­ло­же­ния ами­но­груп­пы в уг­ле­род­ной це­пи от­но­си­тель­но кар­бок­силь­ной груп­пы раз­ли­ча­ют α -, β -, γ — и др. А. У ω -А. ами­но­груп­па на­хо­дит­ся на кон­це це­пи. Уча­ст­ву­ют в об­ме­не азо­ти­стых ве­ществ всех ор­га­низ­мов, яв­ля­ясь ис­ход­ны­ми со­еди­не­ния­ми при био­син­те­зе бел­ков, пеп­ти­дов, пу­ри­но­вых и пи­ри­ми­ди­но­вых ос­но­ва­ний, ря­да ви­та­ми­нов, пиг­мен­тов, ал­ка­лои­дов и др.

    Аминокислоты. Свойства аминокислот.

    Аминокислоты, белки и пептиды являются примерами соединений, описанных далее. Многие биологически активные молекулы включают несколько химически различных функциональных групп, которые могут взаимодействовать между собой и с функциональными группа друг друга.

    Аминокислоты.

    Аминокислоты – органические бифункциональные соединения, в состав которых входит карбоксильная группа –СООН, а аминогруппа — NH2.

    Разделяют α и β — аминокислоты:

    В природе встречаются в основном α-кислоты. В состав белков входят 19 аминокислот и ода иминокислота (С5Н9NO2):

    Самая простая аминокислота – глицин. Остальные аминокислоты можно разделить на следующие основные группы:

    1) гомологи глицина – аланин, валин, лейцин, изолейцин.

    2) серосодержащие аминокислоты – цистеин, метионин.

    3) ароматические аминокислоты – фенилаланин, тирозин, триптофан.

    4) аминокислоты с кислотным радикалом – аспарагиовая и глутаминовая кислота.

    5) аминокислоты с алифатической гидрокси-группой – серин, треонин.

    6) аминокислоты с амидной группой – аспарагин, глутамин.

    7) аминокислоты с основным радикалом – гистидин, лизин, аргинин.

    Изомерия аминокислот .

    Во всех аминокислотах (кроме глицина) атом углерода связан с 4-мя разными заместителями, поэтому все аминокислоты могут существовать в виде 2-х изомеров (энантиомеров). Если L и D – энантиомеры.

    Физические свойства аминокислот.

    Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и мало растворимые в неполярных растворителях.

    Получение аминокислот.

    1. Замещение атома галогена на аминогруппу в галогензамещеных кислотах:

    Химические свойства аминокислот.

    Аминокислоты – это амфотерные соединения, т.к. содержат в своём составе 2 противоположные функциональные группы – аминогруппу и гидроксильную группу. Поэтому реагируют и с кислотами и с щелочами:

    Кислотно-основные превращение можно представить в виде:

    Реагирует с азотистой кислотой:

    Реагируют со спиртами в присутствие газообразного HCl:

    Качественные реакции аминокислот.

    Окисление нингидрином с образованием продуктов, окрашенных в сине-фиолетовый цвет. Иминокислота пролин дает с нингидрином желтый цвет.

    2. При нагревании с концентрированной азотной кислотой протекает нитрование бензольного кольца и образуются соединения желтого цвета.

    2 Аминокислоты, входящие в состав белков, их строение и свойства. Биологическая

    роль аминокислот. Пептиды.

    Белки — полимерные молекулы, в которых мономерами служат аминокислоты. В белках человека встречают только 20-АК.

    А. Строение и свойства аминокислот

    1. Общие структурные особенности аминокислот, входящих в состав белков

    Общая структурная особенность АК — наличие амино- и карбоксильной групп, соединённых с одним и тем же углеродным атомом. R — радикал аминокислот — в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), но может иметь и более сложное строение.

    В водных растворах при нейтральном значении рН — АК существуют в виде биполярных ионов.

    В отличие от 19 остальных — АК, пролин — Иминокислота, радикал которой связан как с углеродным атомом, так и с аминогруппой, в результате чего молекула приобретает циклическую структуру.

    19 из 20 АК содержат в α-положении асимметричный атом углерода, с которым связаны 4 разные замещающие группы. В результате эти АК в природе могут находиться в двух разных изомерных формах — L и D. Исключение составляет глицин, который не имеет асимметричного α-углеродного атома, так как его радикал представлен только атомом водорода. В составе белков присутствуют только L-изомеры аминокислот.

    Чистые L- или D-стереоизомеры могут за длительный срок самопроизвольно и неферментатив-но превращаться в эквимолярную смесь L- и D-изомеров. Этот процесс называют рацемизацией. Рацемизация каждой L-аминокислоты при данной температуре идёт с определённой скоростью. Это обстоятельство можно использовать для установления возраста людей и животных. Так, в твёрдой эмали зубов имеется белок дентин, в котором L-аспартат переходит в D-изомер при температуре тела человека со скоростью 0,01% в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L-изомер, поэтому по содержанию D-аспартата можно рассчитать возраст обследуемого.

    Читайте так же:  Сколько аминокислот образуют белки

    Все 20 АК в организме человека различаются по строению, размерам и физико-химическим свойствам радикалов, присоединённых к α-углеродному атому.

    2. Классификация аминокислот по химическому строению радикалов

    По химическому строению АК можно разделить на алифатические, ароматические и гетероциклические.

    В составе алифатических радикалов могут находиться функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная (-СООН), амино (-NH2), тиольная (-SH), амидная (-CO-NH2), гидроксильная (-ОН) и гуанидиновая

    группы.

    Названия аминокислот можно построить по заместительной номенклатуре, но обычно используют тривиальные названия.

    3. Классификация аминокислот по растворимости их радикалов в воде

    АК с неполярными R: радикалы, имеющие алифатические углеводородные цепи (радикалы ала, вал, лей, изо, про и мет) и ароматические кольца (радикалы фен и три).

    АК с полярными незаряженными R: эти радикалы лучше, чем гидрофобные радикалы, растворяются в воде, т.к. в их состав входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой. К ним относят сер, тре и тир, имеющие гидроксильные группы, асн и глн, содержащие амидные группы, и цис с его тиольной группой.

    Цистеин и тирозин содержат соответственно тиольную и гидроксильную группы, способные к диссоциации с образованием Н + , но при рН около 7,0, поддерживаемого в клетках, эти группы практически не диссоциируют.

    АК с полярными отрицательно заряженными R: относят асн и глн аминокислоты, имеющие в радикале дополнительную карбоксильную группу, при рН около 7,0 диссоциирующую с образованием СОО — и Н + . Следовательно, радикалы данных аминокислот — анионы. Ионизированные формы глутаминовой и аспарагиновой кислот называют соответственно глутаматом и аспартатом.

    АК с полярными положительно заряженными R:

    α-Аминокислоты могут ковалентно связываться друг с другом с помощью пептидных связей. Пептидная связь образуется между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой, т.е. является амидной связью. При этом происходит отщепление молекулы воды.

    1. Строение пептида. Количество аминокислот в составе пептидов может сильно варьировать. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды. Часто в названии таких молекул указывают количество входящих в состав олигопептида аминокислот: трипептид, пентапептид, окгапептид и т.д.

    Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды», а полипептиды, состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Однако эти названия условны, так как термин «белок» часто употребляют для обозначения полипептида, содержащего менее 50 аминокислотных остатков. Например, гормон глюкагон, состоящий из 29 аминокислот, называют белковым гормоном.

    Мономеры аминокислот, входящих в состав белков, называют «аминокислотные остатки». Аминокислотный остаток, имеющий свободную аминогруппу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную α-карбоксильную группу — С-концевым и пишется справа. Пептиды пишутся и читаются с N-конца. Цепь повторяющихся атомов в полипептидной цепи -NH-CH-CO-носит название «пептидный остов».

    При названии полипептида к сокращённому названию аминокислотных остатков добавляют суффикс -ил, за исключением С-концевой аминокислоты. Например, тетрапептид Сер-Гли-Про-Ала читается как серилглицилпролилаланин.

    Пептидная связь, образуемая иминогруппой пролина, отличается от других пептидных связей, так как атом азота пептидной группы связан не с водородом, а с радикалом.

    Пептиды различаются по аминокислотному составу, количеству и порядку соединения аминокислот

    3 Первичная структура белков. Пептидная связь, ее характеристика (прочность, кратность, компланарность, цис- ,транс- изомерия). Значение первичной структуры для нормального функционирования белков (на примере гемоглобина S).

    Первичная структура — понятие, обозначающее последовательность амино­кислотных остатков в белке Пептидная связь — основной вид связи, опреде­ляющий первичную структуру Возможно и присутствие дисульфидных связей между двумя остатками цистеина в одной полипептидной цепи с образованием цистина Такая же связь (дисульфидный мостик) может возникать и между остатка­ми цистеина, принадлежащими разным полипептидным цепям в белковой молекуле, сополимерном образовании.

    Аминокислотные остатки в пептидной цепи белков чередуются не случайным образом, а расположены в определённом порядке. Линейную последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называют «первичная структура белка».

    Первичная структура каждого индивидуального белка закодирована в участке ДНК, называемом геном. В процессе синтеза белка информация, находящаяся в гене, сначала переписывается на мРНК, а затем, используя мРНК в качестве матрицы, на рибосоме происходит сборка первичной структуры белка.

    Видео (кликните для воспроизведения).

    Каждый из 50 000 индивидуальных белков организма человека имеет уникальную для данного белка первичную структуру. Все молекулы данного индивидуального белка имеют одинаковое чередование аминокислотных остатков в белке, что в первую очередь отличает данный индивидуальный белок от любого другого

    Источники


    1. Бетти, Пэйдж Брэкенридж Диабет 101: Простое и доступное руководство для тех, кто принимает инсулин: моногр. / Бетти Пэйдж Брэкенридж, Ричард О. Долинар. — М.: Полина, 1996. — 192 c.

    2. Дубровская, С. В. Здоровье и питание. Лечебное питание при сахарном диабете / С.В. Дубровская. — М.: Рипол Классик, 2011. — 192 c.

    3. Дубровская, С. В. Здоровье и питание. Лечебное питание при сахарном диабете / С.В. Дубровская. — М.: Рипол Классик, 2011. — 192 c.
    Аминокислоты входящие в белок
    Оценка 5 проголосовавших: 1

    ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

    Please enter your comment!
    Please enter your name here