Аминокислоты входящие в состав белков

Важная и проверенная информация на тему: "аминокислоты входящие в состав белков" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Аминокислоты — номенклатура, получение, химические свойства. Белки

Строение аминокислот

Аминокислоты — гетерофункциональные соеди­нения, которые обязательно содержат две функцио­нальные группы: аминогруппу — NH2 и карбоксиль­ную группу —СООН, связанные с углеводородным радикалом.Общую формулу простей­ших аминокислот можно за­писать так:

Так как аминокислоты со­держат две различные функ­циональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличают­ся от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.

Свойства аминокислот

Аминогруппа — NH2 определяет основные свой­ства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа —СООН (карбоксильная группа) опреде­ляет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты — это амфотерные орга­нические соединения. Со щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами- как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте всту­пает во взаимодействие с входящей в ее состав кар­боксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:

Так как аминокислоты в водных растворах ве­дут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концен­трацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разло­жением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависи­мости от радикала R— они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтети­ческие. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно полови­на из этих аминокислот относятся к незамени­мым, т. к. они не синтезируются в организме че­ловека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, ли­зин, треонин, цистеин, мети­онин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пи­щей. Если их количество в пище будет недостаточ­ным, нормальное развитие и функционирование орга­низма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии син­тезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин. Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденса­цию с выделением воды и образованием амидной группировки —NH—СО—, например:

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полимамидов.

К ним, кроме названного выше синтетического волок­на капрона, относят, напри­мер, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических во­локон пригодны аминокис­лоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды альфа-аминокислот называются пепти­дами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипепти­ды. В таких соединениях группы —NH—СО— на­зывают пептидными.

Изомерия и номенклатура аминокислот

Изомерия аминокислот определяется различ­ным строением углеродной цепи и положением аминогруппы, например:

Широко распространены также названия ами­нокислот, в которых положение аминогруппы обо­значается буквами греческого алфавита: α, β, у и т. д. Так, 2-аминобутановую кислоту можно на­звать также α-аминокислотой:

Способы получения аминокислот

В биосинтезе белка в живых организмах уча­ствуют 20 аминокислот.

Аминокислотный состав белков

Строение и функции белков. Ферменты

Строение белков

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот;неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называютпростыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называютсложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Читайте так же:  Через сколько действует л карнитин

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называютпептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованиюполипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Студент — человек, постоянно откладывающий неизбежность. 10547 —

| 7320 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Какие группы аминокислот входят в состав белков?

Спортсмены и многие другие люди помнят курс биологии, в котором говорилось о важности белка в организме. Об аминокислотах упоминалось меньше, но они являются основой всех белковых соединений. В состав природных белков входит много различных аминокислот, все они отвечают за разные функции и нужны организму. Важность аминокислот и сколько из них находится в составе белка – это основная тема статьи.

Аминокислоты – содержат две функциональные группы – аминогруппу -NH2 и карбоксильную COOH

Аминокислоты, входящие в состав белков

Аминокислоты – это соединения органического происхождения, они формируют структуру белков и являются основой для их синтеза. Белки участвуют в ряде процессов жизнедеятельности, особенно важны для развития мускулатуры и других тканей.

Наибольшее количество аминокислот попадает в организм через пищу, а затем они способствуют формированию белков. При необходимости набора мышечной массы акцент нужно ставить на аминокислоты в составе белков.

Белковая структура довольно сложна, в рамках статьи возможно только базовое её рассмотрение, так как этому вопросу посвящено немало научных трудов. Аминокислоты соединяются посредством пептидных связей, формируя единое целое. Они выполняют задачи восстановления организма и заживления ран.

Существует понятие идеального белка, в котором строго указано из скольких аминокислот он состоит, но в действительности определить, сколько аминокислот входит в состав, бывает сложнее. Согласно научным исследованиям, всего выделено 20 аминокислот, которые и должны составлять белок. В большинстве структур содержится 20 аминокислот, но их количество может отличаться. При длительном нарушении состава будут появляться нарушения, в том числе опасные для жизни.

Чаще всего разделяют 2 основные группы – заменимые и незаменимые. Среди заменимых компонентов большая часть из всех веществ – 12 шт. Их отличие заключается в выработке внутри организма в достаточных количествах при условии наличия нужного «строительного материала». Несложно определить число незаменимых – 8 штук. Они наиболее важны, так как поступают исключительно из внешней среды: пищи, добавок или уколов.

Аминокислоты могут реагировать друг с другом

Подошло время определить, сколько незаменимых аминокислот входит в состав белка:

  • лейцин защищает мышцы и восстанавливает их. Способствует набору мышечной массы;
  • изолейцин стимулирует выделение энергии;
  • лизин укрепляет иммунитет;
  • фенилаланин – это альфа-аминокислота, она влияет на правильную работу ЦНС;
  • метионин способствует сжиганию подкожного жира;
  • треонин влияет на ЦНС, ССС и иммунитет;
  • триптофан участвует в выделении серотонина;
  • валин ускоряет восстановление мышц и улучшает обменные процессы.

Заменимые аминокислоты лучше пополнять с пищей, иначе организм в полной мере покрыть необходимость спортсмена не всегда может.

Среди них:

  • аланин ускоряет процессы углеводного обмена и стимулирует выведение токсинов. Содержится в мясе, рыбе и молочных продуктах;
  • аспарагиновая кислота – это универсальный источник энергии. Поступает в организм из говядины, курятины, молока и сахара (только тростникового);
  • аспарагин улучшает функцию ЦНС. Его много во всех белках животного происхождения, картофеле, орехах и злачных культурах;
  • гистидин относится к ключевым строительным веществам для тела и способствует выделению кровяных телец. Его относительно много в молоке, злаках и мясе;
  • серин усиливает функцию головного мозга и ЦНС. Поступает в организм с арахисом, мясом, злаками и соей;

Расщепление белков на аминокислоты

Виды и задачи белка

Белок покрывает различные задачи в организме, его роль зависит от типа структуры:

    миозин является одним из основных составных частей для роста мышц. Характерной особенностью миозина является участие в нормальной жизнедеятельности сердечной мышцы и системы пищеварения. При употреблении в достаточном количестве нормализуется течение крови;

Что такое белок

Каждый фрагмент белка имеет в своем составе аминокислоты и 4 ключевых компонента: азот, водород, углерод и кислород. Практически не уступает по важности фосфор с серой.

Белки разделяются на 2 категории в зависимости от скорости действия в организме:

  • быстрые – это сывороточный протеин, организм получает его из молока и продуктов из него. Характеристика белка заключается в быстром процессе переваривания и разделения на аминокислотный состав белков. После употребления подобного белка заметно быстрее формируется мышечная масса, после занятий организм восстанавливается значительно быстрее, активно пополняется энергетический состав и подпитываются участки строительным материалом;
  • медленные белки состоят из более сложных соединений, которые обрабатываются организмом за более длительное время. Чаще они имеют пролонгированное действие на протяжении 6–8 часов. Представителями группы медленных белков является соевый вид и казеин. Их используют спортсмены для подавления катаболизма и устранения излишнего количества жировых отложений.

Организм одинаково нуждается в обоих типах белков, иначе могут развиться последствия дефицита. Обычному человеку, не занимающемуся спортом или тяжёлой работой, достаточно 1 г на 1 кг массы. Если человек испытывает интенсивные нагрузки, дозировку следует увеличивать в 2–3 раза.

Суть аминокислот

Продукты богатые важными аминокислотами

[2]

Протеин – это результат участия аминокислот и такие знания можно использовать для повышения эффективности тренировок. Нельзя забывать об этой основе, иначе успешного построения мышечной массы добиться будет невозможно. Принципы построения белков стали раскрываться с 1810 года, а полностью состав был расшифрован до 1930 года. По результатам исследования было обнаружено 20 аминокислот, которые и составляют белок. С помощью различной структуры молекул они участвуют в создании миллионов различных белков.

Читайте так же:  Витамины группы в можно

Характерное свойство аминокислот – это растворимость в жидкости и способность лёгкого вступления в химические реакции со щелочными и кислотными растворами. Суть разных аминокислот заключается в способности выступать регулятором метаболизма и в участии в строении клеток мышц. Каждая группа обладает собственным радикалом R, это помогает разделять их на группы по природе происхождения.

Если будет недостаточно 1 аминокислоты в составе, организм возьмёт её из запаса, но постепенно резерв исчерпается. При дефиците даже одного элемента можно столкнуться с тяжёлыми осложнениями, а о росте мышц можно забыть. За счёт других аминокислот не удаётся покрыть недостаток другого типа элемента.

В химии и биологии есть понятие биологически полноценных белков. Оно означает, что присутствуют все аминокислоты с активным действием, входящие в состав белков. Для получения полноценного питания организма стоит добавить в рацион бобовые культуры. Определить, какие аминокислоты входят в состав белков конкретного человека, в домашних условиях невозможно, судить можно только на основании симптомов. Для обеспечения биологической ценности белков нужно воспользоваться лабораторным исследованием, оно выявит, сколько видов аминокислот входит в состав белков и поможет скорректировать питание или назначить добавки.

После получения нужного количества аминокислот, они подвергаются многоэтапным преобразованиям, которые сделают их пригодными для построения белка. Минимальное количество преобразований проходит куриный белок из яиц, так как его состав идеально подходит для усвоения человеком.

Зачем нужны аминокислоты в организме

Особенности и функции основных аминокислот

Наибольшее значение и риск появления дефицита отмечается в отношении незаменимых аминокислот.

Видео (кликните для воспроизведения).

Сколько аминокислот входит в состав белка из незаменимой группы:

Стоит рассмотреть важнейшие аминокислоты, формирующие состав белка:

  • гистидин. Был выявлен в 1896 году, а научились синтезировать его в 1911 году. Основная его роль заключается в поддержании уровня гемоглобина, участии в выработке кровяных телец. Примечательно, что гистидин причисляется к медиаторам ЦНС;
  • тирозин относится к одной из ключевых аминокислот. Была обнаружена в 1846 году. Функции: ускорение процесса восстановления сил мышц, улучшение настроения, нормализация обмена веществ. Тирозин помещают практически во всё спортивное питание;

Строение протеиногенных аминокислот

Разобравшись с вопросами, сколько видов аминокислот входит в состав белков, и определившись с важностью этих веществ, можно сделать вывод о жизненной необходимости этих компонентов. При составлении рациона нужно учитывать необходимость в аминокислотах, это позволит защититься от последствий их дефицита.

АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ

Читайте также:

  1. I. Сущность, состав, характеристика товарооборота.
  2. III. Исходные данные для составления планов по товарообороту.
  3. А. Составление бюджета.
  4. А. Социально-сословный и национальный состав населения России
  5. Автоматизированная система контроля подвижного состава
  6. Активный центр белков и избирательность связывания его с лигандом
  7. Анализ состава и структуры имущества организации
  8. Анализ состава, динамики и структуры основных средств
  9. Анализ состава, структуры и источников формирования имущества предприятий
  10. АНАЛИТИЧЕСКОЕ СОСТАВЛЕНИЕ МАТЕМАТИЧЕСКОГО ОПИСАНИЯ.
  11. Атмосфера и ее состав

БЕЛКИ

Структура РНК

[3]

Внутри каждой клетки имеются три основных типа РНК которые носят название в соответствии с их функциями:

мРНК (матричная или информативная РНК) – служит матрицей для синтеза белков и передачи информации о структуре белка, который должен синтезироваться в организме.

тРНК (транспортная) – переносит аминокислоты к пункту синтеза белка – рибосомам.

рРНК (рибосомная) – входит в состав рибосом.

Все эти формы участвуют в биосинтезе белка.

Читайте так же:  Продукты от которых худеют продукты жиросжигатели

Несмотря на то что первая аминокислота – глицин – была выделена А. Браконно еще в 1820 г. из кислотного гидролизата желатина, полный аминокислотный состав белков был расшифрован только к 30-м годам XX в. Большая заслуга в этом принадлежит работам Н.Н. Любавина, который в 1871 г. установил, что под действием ферментов пищеварительных соков белки расщепляются на аминокислоты.

Были сделаны два важных вывода: 1) в состав белков входят аминокислоты; 2) методами гидролиза может быть изучен химический, в частности амнокислотный, состав белков.

Для изучения аминокислотного состава белков пользуются сочетанием кислотного (НСl), щелочного [Ва(ОН)2] и, реже, ферментативного гидролиза или одним из них. Установлено, что при гидролизе чистого белка, не содержащего примесей, освобождаются 20 различных α-аминокислот. Все другие открытые в тканях животных, растений и микроорганизмов аминокислоты (более 300) существуют в природе в свободном состоянии либо в виде коротких пептидов или комплексов с другими органическими веществами.

α-Аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых один водородный атом, у α-углерода, замещен на аминогруппу (—NH2), например:

Следует подчеркнуть, что все аминокислоты, входящие в состав природных белков, являются α-аминокислотами, хотя аминогруппа в свободных аминокарбоновых кислотах может находиться, как увидим ниже, в β-, γ-, δ-и ε-положениях.

Классификация аминокислот

Все встречающиеся в природе аминокислоты обладают общим свойством – амфотерностью (от греч. amphoteros – двусторонний), т.е. каждая аминокислота содержит как минимум одну кислотную и одну основную группы. Общий тип строения α-аминокислот может быть представлен в следующем виде:

Как видно из общей формулы, аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала R, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с α-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все α-амино- и α-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом свои специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью.

Классификация аминокислот разработана на основе химического строения радикалов, хотя были предложены и другие принципы. Различают ароматические и алифатические аминокислоты, а также аминокислоты, содержащие серу или гидроксильные группы. Часто классификация основана на природе заряда аминокислоты. Если радикал нейтральный (такие аминокислоты содержат только одну амино- и одну карбоксильную группы), то они называются нейтральными аминокислотами. Если аминокислота содержит избыток амино- или карбоксильных групп, то она называется соответственно основной или кислой аминокислотой.

Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов (R-групп), т.е. способности их к взаимодействию с водой при физиологических значениях рН (близких к рН 7,0). Различают 5 классов аминокислот, содержащих следующие радикалы: 1) неполярные (гидрофобные); 2) полярные (гидрофильные); 3) ароматические (большей частью неполярные); 4) отрицательно заряженные и 5) положительно заряженные. В представленной классификации аминокислот (табл. 1.3) приведены наименования, сокращенные английские и русские обозначения и однобуквенные символы аминокислот, принятые в отечественной и иностранной литературе, а также значения изоэлектрической точки (рI) и молекулярной массы (М). Отдельно даются структурные формулы всех 20 аминокислот белковой молекулы.

Полярные, незаряженные R-группы

Отрицательно заряженные R-группы

Положительно заряженные R-группы

Перечисленные аминокислоты присутствуют в разных количественных соотношениях и последовательностях в тысячах белков, хотя отдельные индивидуальные белки не содержат полного набора всех этих аминокислот. Помимо наличия в большинстве природных белков 20 аминокислот, в некоторых белках обнаружены производные аминокислот : оксипролин, оксилизин, дийодтирозин, фосфосерин и фосфотреонин (последние две аминокислоты представлены в главе 2):

Первые две аминокислоты содержатся в белке соединительной ткани – коллагене, а дийодтирозин является основой структуры гормонов щитовидной железы. В мышечном белке миозине обнаружен также ε-N-метиллизин; в состав протромбина (белок свертывания крови) входит γ-карбоксиглутаминовая кислота, а в глутатионпероксидазе открыт селеноцистеин, в котором ОН-группа серина заменена на селен (Se):

Помимо указанных, ряд α-аминокислот выполняет важные функции в обмене веществ, хотя и не входит в состав белков, в частности орнитин, цитруллин, гомосерин, гомоцистеин, цистеинсульфиновая кислота, диоксифенилаланин и др.

Дата добавления: 2014-01-04 ; Просмотров: 2366 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называютсложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Читайте так же:  Молекулы белков состоят из остатков аминокислот

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают:нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

[1]

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Примеры незаменимых кислот : валин, лейцин, изолейцин, триптофан.

3)Пищевая ценность белков, аминокислотный скор.

Пищевая ценность белков.

Белки относятся к жизненно необходимым веществам, без которых невозможны жизнь, рост и развитие организма. В процессе жизнедеятельности происходят распад и обновление белковых компонентов клеток. Для поддержания этих процессов организму необходимо ежедневно поступление полноценного белка с пищей. Белок входит в состав ядра и цитоплазмы клеток.

Белки выполняют целый ряд важнейших функций в организме.

* Пластическая функция. Белки (протеины) необходимы каждой клетке организма. Белки – структурная основа всех тканей организма. Это основной материал для построения растущих и воспроизводства разрушающихся тканей – от мышц и костей, до волос и ногтей. Такие структурные белки, как коллаген и кератин, служат главными компонентами костной ткани, волос и ногтей. Сократительные белки мышц обладают способностью изменять свою длину, используя химическую энергию для выполнения механической работы.

*Гормональная функция. Гормоны, регулирующие физиологические процессы, тоже являются белками. Одним из наиболее известных белков-гормонов является инсулин. Этот простой белок состоит только из аминокислот. Функциональная роль инсулина многопланова. Он снижает содержание сахара в крови, способствует синтезу гликогена в печени и мышцах, увеличивает образование жиров из углеводов, влияет на обмен фосфора, обогащает клетки калием. Регуляторной функцией обладают белковые гормоны гипофиза — железы внутренней секреции, связанной с одним из отделов головного мозга. Он выделяет гормон роста, при отсутствии которого развивается карликовость. Этот гормон представляет собой белок с молекулярной массой от 27000 до 46000.Также одним из важных и интересных в химическом отношении гормонов является вазопрессин. Он подавляет мочеобразование и повышает кровяное давление.

*Ферментативная функция. Белки в виде ферментов, катализирующих химические реакции, участвуют в регуляции многих обменных процессов и совершенно необходимы для нормального обмена самих белков и других пищевых веществ, в частности, углеводов, жиров, минералов, витаминов. Витамины, например, при недостатке белков не усваиваются организмом. Белковая пища помогает усвоению кальция, в то время как снижение уровня белка в пище ухудшает всасываемость этого элемента слизистой кишечника. Усвоение питательных веществ в организме возможно только в присутствии определенных ферментов. А ферменты – это белковые структуры, и соответственно недостаток белка приведет к серьезным нарушениям в питании организма.

*Защитная функция. К белкам относятся антитела, которые связывают, нейтрализуют и способствуют выведению токсичных веществ из организма. Дефицит белка в питании уменьшает устойчивость организма к инфекциям, так как снижается уровень образования антител. Нарушается синтез и других защитных факторов — лизоцима, иммуноглобулина, из-за чего обостряется течение воспалительных процессов. Белковыми веществами являются все факторы свертывающей и противосвертывающей системы.

*Транспортная функция. Белки участвуют в транспорте кровью липидов, углеводов, некоторых витаминов, гормонов, лекарственных веществ. Это прежде всего гемоглобин, переносящий кислород из легких к клеткам. В мышцах эту функцию берет на себя еще один транспортный белок — миоглобин. Многие белки, расположенные внутри клетки и на клеточной мембране, выполняют регуляторную, транспортную функцию распределения некоторых веществ, минеральных солей и витаминов между клеткой и межклеточным пространством. Поддержание водного баланса в тканях. Белки участвуют в распределении жидкости между внутри– и внеклеточной средой в организме. При дефиците белка вода не удерживается в клетках и переходит в межклеточную жидкость.

*Энергетическая функция. Хотя белки и не служат главным источником энергии, тем не менее они при определенных условиях могут выполнять эту функцию. Это происходит тогда, когда использование двух других источников энергии – углеводов и жиров затруднено, как, например, при голодании или на несбалансированных диетах. Однако, в качестве энергетической субстанции белки очень не выгодны и требуют большое количество энергии на свое усвоение и синтез, а также на вывод азота, входящего в их состав. Некоторые белки, способные реагировать на внешние воздействия (свет, запах) и служат в органах чувств рецепторами, воспринимающими раздражение. Белки входит в состав хромосом, обеспечивая нормальную работу ДНК – носителя наследственности. С другой стороны, в генах – участках ДНК – закодированы не просто наследственные признаки сами по себе, а состав белков, которые синтезируются организмом.

Читайте так же:  Креатин это химия или нет

Недостаток белков в питании вызывает серьезные нарушения в организме: у детей замедляются рост и развитие, у взрослых возникают глубокие изменения в печени (жировая инфильтрация), а при длительной недостаточности — даже цирроз, нарушение деятельности желез внутренней секрецию (щитовидная, половые, поджелудочная), изменяется белковый состав крови, снижается устойчивость организма к инфекционным заболеваниям, страдает умственная деятельность человека — снижается память, нарушается работоспособность.

Наряду с этим установлено, что избыточное поступление белков неблагоприятно отражается на функции многих органов и систем организма, в частности при этом перегружаются ферментные системы и в крови накапливаются продукты неполного метаболизма, повышается количество мочевины, свободных аминокислот и т. д.

Аминокислотный скор – это показатель отношения определенной незаменимой аминокислоты в каком-то продукте к такой же аминокислоте в искусственном идеальном белке. (Идеальный белок представляет собой такое соотношение незаменимых аминокислот, которое позволяет организму без проблем обновлять те или иные внутренние структуры.)
Рассчитывается аминокислотный скор путем деления количества определенной незаменимой аминокислоты в продукте на количество такой же аминокислоты в идеальном белке. Полученные данные затем умножают на 100 и получают аминокислотный скор исследуемой аминокислоты.

4)Первичная структура молекулы белка. Образование пептидной связи.

Первичная структура – цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке.

Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Из двух аминокислот (1) и (2) образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды. По этой же схемерибосома генерирует и более длинные цепочки из аминокислот: полипептиды и белки. Разные аминокислоты, которые являются «строительными блоками» для белка, отличаются радикалом R.

б-Аминокислоты, входящие в состав белков

Использование для построения белков человеческого организма только одного вида стереоизомеров б-аминокислот, а именно L-энантиомеров, имеет важнейшее значение для формирования пространственной структуры белков. С этим непосредственно связана стереоспецифичность действия ферментов. Макромолекулы ферментов, построенные из б-аминокислот, т. е. хирального материала, в целом являются хиральными и поэтому вступают во взаимодействие только с теми субстратами, которые также имеют определенную конфигурацию.

б-Аминокислоты D-ряда называют иногда «неприродными», так как они не используются для построения белков человеческого организма. D-б-аминокислоты встречаются во многих природных пептидах, продуцируемых микроорганизмами, например в антибиотиках (грамицидин, актиномицин, полимиксин), а также в составе биополимеров клеточной стенки бактерий, например остаток D-глутаминовой кислоты — в оболочке бактерий сибирской язвы.

Против этого вида бактерий бессильны расщепляющие ферменты человека и животных.

Рис.15. Примеры аминокислот

б-Аминокислоты, относящиеся к разным стереохимическим рядам, различаются по вкусу. Например, D-глутаминовая кислота безвкусна, а L-глутаминовая кислота имеет вкус мяса. Поэтому L-глутаминовую кислоту, получаемую при гидролизе клейковины пшеницы, применяют в виде глутамата натрия как вкусовую добавку к пищевым концентратам. Сладкий вкус имеют, как правило, изомеры D-ряда: валин, лейцин, треонин, метионин, аспарагиновая кислота, тирозин, триптофан, гистидин. Их энантиомеры либо безвкусны, либо обладают горьким вкусом. Из изомеров L-ряда сладкими являются аланин, серин, пролин. В этом отношении б-аминокислоты привлекают серьезное внимание как возможные заменители сладких веществ углеводной природы в связи с проблемой диабета. В настоящее время в промышленном масштабе выпускается пищевое вещество аспартам, обладающее почти в 200 раз более сладким вкусом, чем сахароза, и имеющее аминокислотную природу. Аспартам (рис.16) — дипептид, состоящий из остатков L-аспарагиновой кислоты и метилового эфира L-фенилаланина.

Сайт FitAudit — Ваш помощник в вопросах питания на каждый день.

Правдивая информация о продуктах питания поможет похудеть, набрать мышесную массу, укрепить здоровье, стать активным и жизнерадостным человеком.

Вы найдёте для себя массу новых продуктов, узнаете их истинную пользу, уберёте из своего рациона те продукты, о вреде которых раньше и не догадывались.

Видео (кликните для воспроизведения).

Все данные основаны на достоверных научных исследованиях, могут быть использованы как любителями, так и профессиональными диетологами и спортсменами.

Источники


  1. Зак, К.П. Иммунитет у детей, больных сахарным диабетом / К.П. Зак, Т.Н. Малиновская, Н.Д. Тронько. — М.: Книга плюс, 2002. — 112 c.

  2. Милюкова, И. В. Большая энциклопедия оздоровительных гимнастик / И.В. Милюкова, Т.А. Евдокимова. — М.: Сова, АСТ, 2007. — 992 c.

  3. Бранд, Я. Б. Здоровое питание / Я.Б. Бранд. — М.: Октопус, 2006. — 240 c.
Аминокислоты входящие в состав белков
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here