Аминокислоты входящие в состав молекулы белка

Важная и проверенная информация на тему: "аминокислоты входящие в состав молекулы белка" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Аминокислоты — номенклатура, получение, химические свойства. Белки

Строение аминокислот

Аминокислоты — гетерофункциональные соеди­нения, которые обязательно содержат две функцио­нальные группы: аминогруппу — NH2 и карбоксиль­ную группу —СООН, связанные с углеводородным радикалом.Общую формулу простей­ших аминокислот можно за­писать так:

Так как аминокислоты со­держат две различные функ­циональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличают­ся от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.

Свойства аминокислот

Аминогруппа — NH2 определяет основные свой­ства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа —СООН (карбоксильная группа) опреде­ляет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты — это амфотерные орга­нические соединения. Со щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами- как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте всту­пает во взаимодействие с входящей в ее состав кар­боксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:

Так как аминокислоты в водных растворах ве­дут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концен­трацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разло­жением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависи­мости от радикала R— они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтети­ческие. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно полови­на из этих аминокислот относятся к незамени­мым, т. к. они не синтезируются в организме че­ловека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, ли­зин, треонин, цистеин, мети­онин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пи­щей. Если их количество в пище будет недостаточ­ным, нормальное развитие и функционирование орга­низма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии син­тезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин. Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденса­цию с выделением воды и образованием амидной группировки —NH—СО—, например:

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полимамидов.

К ним, кроме названного выше синтетического волок­на капрона, относят, напри­мер, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических во­локон пригодны аминокис­лоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды альфа-аминокислот называются пепти­дами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипепти­ды. В таких соединениях группы —NH—СО— на­зывают пептидными.

Изомерия и номенклатура аминокислот

Изомерия аминокислот определяется различ­ным строением углеродной цепи и положением аминогруппы, например:

Широко распространены также названия ами­нокислот, в которых положение аминогруппы обо­значается буквами греческого алфавита: α, β, у и т. д. Так, 2-аминобутановую кислоту можно на­звать также α-аминокислотой:

Способы получения аминокислот

В биосинтезе белка в живых организмах уча­ствуют 20 аминокислот.

Сколько существует аминокислот

Содержание:

Слово «аминокислоты» наверняка знакомо каждому, кто открывал учебник биологии и химии. Они представляют собой органические соединения, входящие в состав белков в клетках организма человека, являясь их основой. Белок — строительный материал для всего живого, поэтому значение аминокислот крайне важно.

Задача аминокислот

Основная функция аминокислот в клетке — участие в синтезе белка. Организм устроен так, что старые клетки отмирают и постоянно нужны новые. Поэтому синтез должен происходить регулярно. Он устроен следующим образом: молекулы аминокислот соединяются друг с другом через пептидные связи в определенной последовательности. Помимо этого они выполняют такие задачи:

  • обогащение клеток энергией для тканей мышц;
  • обеспечение работы нервной системы (в качестве нейромедиаторов);
  • участие в водно-солевом обмене;
  • участие в образовании гормонов.

Какие бывают аминокислоты

На данный момент учеными открыто 26 соединений, считающихся аминокислотами. Из них 20 непосредственно участвуют в образовании белка в живых организмах. Принято подразделять их на две группы:

Ниже будут перечислены основные аминокислоты.

Группа незаменимых аминокислот

Это кислоты, которые не могут вырабатываться в организме человека и должны поступать в него вместе с белковой пищей:

  • гистидин. Это одна из ключевых аминокислот, участвующих в кроветворении и необходимая для гемоглобина (белок, переносящий клеткам кислород), способствует правильному росту и регенерации тканей, необходима для нормального функционирования слуха. Часто применяется для лечения анемии, язв и артритов. Среди продуктов с относительно высоким содержанием гистидина — молоко, мясо и злаковые;
  • метионин. Эта важная кислота контролирует уровень холестерина в организме человека, очищая сосудистые стенки от его наслаивания, стабилизирует работу печени, ответственную за фильтрацию вредных веществ, помогает синтезировать гормон адреналин из надпочечников. Метионин содержится в яичном белке, кунжутном семени, муке, пшеничных ростках, овсе, бразильском орехе, миндале и арахисе, курице, рисе, капусте и бобовых;
  • треонин. Это вещество принимает участие в синтезировании коллагена и эластина — основных структурных белков кожи, отвечающих за ее упругость, здоровый вид и сияние. Оно стимулирует иммунитет и участвует в работе нервных клеток, помогает функционировать сосудам и печени и мешая ей получать избыточное количество жиров, кроме того, является иммуностимулятором и основным строительным элементом для твердой зубной и соединительной ткани, заполняющей пространство между соседними внутренними органами (кстати именно поэтому эта аминокислота так необходима при реабилитации после травм и оперативных вмешательств). Содержится в яйцах, икре, сыре, соевом зерне, рыбе, курице, твороге, бобовых, кешью, фисташках, миндале, кунжуте, пшеничной и ржаной обдирной муке;
  • изолейцин. Эта аминокислота — непосредственный участник энергетического обмена в организме, влияющий, в том числе, на синтез гемоглобина и отвечающий за общее самочувствие. Ее недостаток может вызвать усталость и упадок сил; еще одна задача данного вещества — способствовать усвоению глюкозы тканью, из которой состоят все мышцы. Важно то, что прямым «спутником» изолейцина является витамин B, без которого он не будет усваиваться в должном объеме. Кислота содержится в сыре, яйце, молоке, орехах, нежирном твороге, рыбе и морепродуктах, курице и свинине, кукурузной и перловой крупе, гречихе, пшеничной и ржаной муке, горохе, чечевице, сое, абрикосе, базилике, бананах, баклажанах, цветной и белокочанной капусте, картофеле, сладком перце, моркови и огурцах;
  • лейцин. Напоминающая по составу изолейцин, эта кислота активизирует синтез мышечного белка, стимулирует обмен глюкозы в организме, улучшает питание мышц и предотвращает откладывание жира. Является одной из наиболее важных аминокислот для людей с высокими физическими нагрузками, используется в медицине для лечения заболеваний печени и анемий. В большом количестве содержится в курином яйце, красной зернистой икре, кальмаре, морском окуне, нежирной сельди, скумбрии, фисташках, арахисе, мясе индейки, шлифованном пшене, чечевице и твороге;
  • лизин. Данное вещество необходимо для роста и восстановления тканей — костных, хрящевых, мышечных и соединительных, поэтому от его наличия зависит состояние опорно-двигательного аппарата, эластичность сосудов, связок и кожи (благодаря синтезу коллагена). Содержится в молоке, твороге, брынзе, йогуртах, перепелином яйце, баранине, фасоли, горохе, индейке, курице, треске и сардине;
  • фенилаланин. Данное вещество незаменимо для построения сложных белков и их стабилизации, участвует в производстве гормона дофамина, регулирующего настроение: его нехватка вызывает эмоциональный дискомфорт и подавленность (по этой причине соединения фенилаланина входят в состав некоторых антидепрессантов). В то же время избыток кислоты может вызывать дисбаланс и угнетающе сказываться на работе нервной системы. Среди натуральных продуктов, в которых он содержится, — соевый белок, сыры твердых сортов, говядина, птица, тунец, молочные продукты, фасоль и зерновые, также фенилаланин часто входит в число ингредиентов и спортивных добавок, подавляющих аппетит и усиливающих жиросжигание;
  • триптофан. Это вещество вместе с витамином B6 и магнием способно преобразовываться в гормон серотонин, также регулирующее психологический комфорт, когнитивные функции и настроение, а также в мелатонин, отвечающий за нормализацию суточных циклов сна и бодрствования (в том числе, облегчающий засыпание, увеличивающий фазу глубокого сна и его качество в целом). Триптофан широко применяют в составе препаратов для лечения деприваций сна, депрессивных расстройств и неврозов. Вещество содержится в молочных продуктах, рыбе, птице, мясе, крупах, фасоли, орехах, винограде, помидоре, брюкве, баклажанах, болгарском перце, репчатом луке, банане и клубнике;
  • валин. Эта аминокислота участвует в белковом синтезе в мышечных клетках, обеспечивая их энергией, защищает оболочки уязвимых нервных клеток, улучшая мозговые процессы, — координацию, память и мышление, препятствует снижению уровня серотонина в крови и возникновению депрессивных состояний. Избыток валина также может вызвать сбои в работе периферической нервной системы и затруднить работу печени, почек и желудочно-кишечного тракта. Содержится вещество в зерновых культурах, бобовых растениях, курином мясе, диком буром рисе, рыбе, овсе, куриных и перепелиных яйцах, желудях, грецких орехах, фундуке, кешью и семенах подсолнечника.
Читайте так же:  Какой на вкус креатин

Группа заменимых аминокислот

Они поступают в человеческий организм с белковой пищей или создаются из других аминокислот. В их число входят:

  • аланин. На эту аминокислоту возложена важная функция — налаживать азотистый баланс в организме, очищая его от аммиака при высоких физических нагрузках и поддерживать углеводный обмен — ровное количество глюкозы в крови между приемами пищи (выступает как сырье для образования сахара), борьбу с накоплением гликогена в печени, а также расслаблять гладкую мускулатуру, укреплять иммунную систему, участвовать в создании мышечной ткани и нервных волокон. Среди источников аланина — желатин, свинина и говядина, соя, сыры, бобы, пивные дрожжи и птица;
  • глицин. Это один из главных нейромедиаторов организма, регулирующий процессы нервной системы, способный уменьшать уровень напряжения и стресса, а также повышать умственную работоспособность, успокаивать, благотворно влиять на сон и снижать опасное воздействие алкогольных напитков. Помимо одноименных таблеток-добавок, содержится в рыбе, мясе, сыре, молочных продуктах, шпинате, капусте, корне лопуха, тыквенных и кунжутных семенах;
  • аргинин. Важнейшая способность этой аминокислоты — образование окиси азота, благодаря чему обеспечивается тонус сосудов и хорошее кровоснабжение, а также налаживается получение клетками полезных микроэлементов. Принимает участие в образовании гормона роста. Содержится в сое, арахисе, фундуке, баранине, твороге, рыбе и яйцах;
  • аспарагин. Эта кислота находится в нервных клетках, отвечая за нормальную передачу импульсов, концентрацию внимания и обучаемость, устраняет усталость, участвует в транспортировке магния и калия клеткам для построения ДНК, синтезирует антитела для укрепления иммунитета. Также необходима для образования в организме других аминокислот — метионина и изолейцина. Ее содержанием богаты кокосы, спаржа, соя, арахис, картофель, говядина и помидоры;
  • цистеин. Роль этого вещества состоит в защите от повреждений клеток и старения, т.е. оно выступает антиоксидантом, укрепляет соединительную ткань, регенерирует поврежденные зоны, а также восстанавливает функцию белых кровяных телец. Содержится в лососе, курице, свинине, коровьем молоке, чесноке, брокколи, брюссельской капусте, красном перце, неочищенном рисе и кукурузной муке;
  • глутаминовая кислота. Данное соединение является хорошим нейромедиатором, ответственным за нормальную работу нервных клеток и окончаний, обезвреживает и выводит из организма аммиак, а также насыщает организм энергией и опосредованно участвует в синтезе гормона серотонина, т.е. регулирует настроение. В натуральном виде содержится в морепродуктах и грибах, рыбе, сухофруктах, специях, твердых сырах и соевом соусе;
  • пролин. Это вещество отвечает за синтез коллагена, а значит, за состояние соединительной ткани внутренних органов и кожи, помогая им восстанавливаться и обновляться, обеспечивает нормальное кровообращение. Содержание пролина высоко в рисе, ржаном хлебе, овсяном печенье и овсе, говядине, кальмарах, осьминогах и мясе пресмыкающихся;
  • серин. Соединение участвует в энергетическом обмене, поставляя клеткам энергию, а также образовании мембран клеток и белка кератина, из которого строится мышечная ткань. Может вырабатываться из глицина, однако для этого организм нуждается в витаминах группы B и фолиевой кислоте. Содержится в каштанах, тыквенных семенах, кокосе, орехах, сахарной и воздушной кукурузе, яйцах, сое и морской рыбе;
  • таурин. Это вещество поддерживает жировой обмен в организме, обеспечивает регенерацию клеток и участвует в передаче нервных импульсов, поэтому отвечает и за скелетные мышцы, и за сердечную и сосудистую ткань, и за почки, и за сетчатку глаз. Может синтезироваться из метионина и цистеина и содержится в рыбе, крабах, мидиях, куриных яйцах, твороге, свинине, говядине и мясе кролика;
  • тирозин. Кислота участвует в образовании гормонов адреналина, дофамина и кожного пигмента меланина, обеспечивая нормальное состояние психики и нервной системы. Содержится в соевых бобах, авокадо, морепродуктах, сырах, овсянке, бананах, мясе, миндале, пшенице, яйцах и рыбе.
Читайте так же:  Креатин таблетки инструкция по применению

Как видно из приведенных выше списков, аминокислоты являются жизненно важными питательными и строительными элементами для организма, от выработки и поступления которых зависит его общее благополучие. Поэтому важно соблюдать режим питания, включая в свой рацион натуральные продукты, богатые аминокислотами.

Аминокислотный состав белков

Строение и функции белков. Ферменты

Строение белков

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот;неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называютпростыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называютсложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

[3]

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называютпептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованиюполипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

[1]

Лучшие изречения: Как то на паре, один преподаватель сказал, когда лекция заканчивалась — это был конец пары: «Что-то тут концом пахнет». 8389 —

| 8014 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Читайте так же:  Глютамин и глутатион в чем разница

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Аминокислоты и белки (стр. 1 из 2)

Аминокислоты и белки

Строительными блоками белков служат аминокислоты. Классификация аминокислот.

1. Моноаминомонокарбоновые: Глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин.

2. Моноаминодикарбоновые: глутаминовая и аспаргиновая кислоты.

3. Диаминомонокарбоновые: аргинин, лизин, оксилизин.

4. Гидроксилсодержащие: треонин, серин.

5. Серусодержащие: цистин, метионин.

Видео (кликните для воспроизведения).

6. Ароматические: фенилаланин, тирозин.

7. Гетероциклические: триптофан, пролин, оксипролин, гистидин.

Аминокислота представляет собой производное органиче­ской кислоты, в котором водород в α-положении замещен на аминогруппу (-NH2 ). Например, из уксусной кислоты образуется глицин, а из пропионовой — аланин. В аминокислотах одновременно присутствуют и кислотная и основная группы (карбоксил —СООН и аминогруппа —NH2 ), они относятся к амфотерным соединениям .

Присутствующие в клетке свободные аминокислоты образуются в ре­зультате расщепления белков или поступают из межклеточной жидкости. Свободные аминокислоты составляют так называемый аминокислотный фонд, из которого клетка черпает строительные блоки для синтеза новых белков.

Связь R—NH—СО—R называется пептидной связью. Образующаяся молекула также является амфотерной, поскольку на одном ее конце всегда находится кислая группа, а на другом — основная; боковые цепи (остатки аминокислот) могут быть основными или кислыми. Комбинация из двух аминокислот носит название дипептида, из трех — трипептида. Пептид, состоящий из небольшого числа аминокислот, назы­вается олигопептидо.и. Если же число аминокислот в молекуле достаточно велико, вещество называют полипептидом.

Расстояние между двумя пептидными связями равно примерно 0,35 нм. Молекула белка с мол. массой 30 000, состоящая из 300 аминокислотных остатков, в полностью вытянутом состоянии должна иметь длину 100 нм, ширину 1 нм и толщину 0,46 нм.

Белки называют протеинами (греч. протео — занимаю пер­вое место). Это слово [в русском языке оно сохранилось лишь в названиях сложных белков] указывает, что все основные функции организма связаны со специфическими белками. Они входят в состав ферментов и со­кратительного аппарата клеток, присутствуют в крови и других межклеточ­ных жидкостях. Некоторые длииноцепочечные белки, такие, как коллаген и эластин, играют важную роль в построении тканевых структур.

Кератин и кол­ лаген нерастворимы и обладают фибриллярной структурой; глобулярные белки, например яичный альбумин и белки сыворотки, растворимы в воде и солевых растворах и их молекулы имеют сферическую, а не нитевидную форму.

Сложные белки, в молекулу которых входит небелковая часть, так называемая простетическая группа. К ним принадлежат нуклеопротеиды ,липо протеиды и хромопротеиды (гемоглобин, гемоцианин и цитохромы), в которых простетической группой служит пигмент. Простетической группой гемоглобина и миоглобина (белка мышц) является гем — металлсодержащее органическое соединение, связывающее кислород.

Первичная структура белков . Полипептидная цепь, построенная из аминокислот, представляет собой первичную структуру белковой молекулы. Это наиболее важная специфическая структура, до некоторой степени опре­деляющая так называемые вторичную и третичную структуры белка. Агре­гаты белковых субъединиц, обладающих вторичной и третичной структурой, составляют четвертичную структуру.

Изучение порядка расположения аминокислот в молекуле белка стало возможным после того, как были разработаны методы расщепления белков. Первый успех принадлежит Сэнджеру, которому в 1954 г. удалось, наконец, полностью расшифровать последовательность аминокислот в инсулине. Молекула инсулина состоит из двух цепей: А-цепь содержит 21 аминокислоту, а В-цепь — 30. Обе цепи соединены двумя дисульфидными (—S—S—) связями.

В молекуле белка аминокислоты уложены как бусины на нити, и последовательность их расположения имеет важное биологическое значение. Например, ферментативные свойства некоторых белков определяются по­следовательностью аминокислот на небольшом участке цепи, называемом активным центром . В молекуле гемоглобина замена одной-единствен­ной аминокислоты уже приводит к глубоким биологическим изменениям.

Вторичная структура белков . Молекула белка состоит из нескольких сотен аминокислот, и поэтому полипептидная цепь лишь в редких случаях бывает вытянута полностью; обычно она определенным образом изогнута, образуя вторичную структуру. Фибриллярные белки (склеропротеины) часто характеризуются упорядоченным расположением цепей, благодаря чему их можно исследовать методом рентгеноструктур­ного анализа. В результате этих исследований было найдено, что фибриллярные белки можно разбить на три структурных типа или группы.

В белках типа β-кератина смежные цепи расположены таким образом, что образуют струк­туру складчатого слоя . В этой структуре боковые группы (амино­кислотные остатки) перпендикулярны плоскости, в которой лежат сами цепи; отдельные цепи соединены друг с другом водородными связями, образуя «пептидную решетку».

В белках типа α-кератина полипептидная цепь закручена в виде спи­рали, образуя так называемую а-спиральную структуру . Водо­родные связи в этом случае являются внутримолекулярными, а не межмо­лекулярными. Для группы коллагена предложена модель, состоящая из трех спиралей.

Третичная структура белков . В глобулярных белках полипептидные цепи определенным образом свернуты, образуя компактную структуру. Расположение таких цепей в пространстве очень сложно, но может быть выяснено мето­дом рентгеноструктурпого анализа.

Пространственное расположение це­пей до некоторой степени предопределено последовательностью чередования амино­кислот в первичной структуре и связями, образующимися между некоторыми амино­кислотными остатками. Многие биологи­ческие свойства белков, например фермен­тативная активность и антигенноетъ, свя­заны именно с третичной структурой.

Четвертичная структура белка; прин­ цип самосборки. В отличие от первич­ной, вторичной и третичной структур, которые содержат одну полипептидную цепь, четвертичная структура состоит из двух или более цепей. Эти цепи могут быть одинаковыми или раз­ными, но в обоих случаях они связаны слабыми связями (нековалентнымн). Нап­ример, молекула гемоглобина состоит из четырех полипептидных субъединиц — двух α и двух β-цепей. Разделение и ас­социация этих субъединиц может проис­ходить спонтанно.Под действием мочевины молекула ге­моглобина распадается на две половники, одна из которых состоит из двух α-субъединиц, в другая из двух β -субъединиц. При удалении мочевины они объединяются вновь, образуя четырехкомпонентную молекулу. Этот процесс высокоспецифичен: объединяться могут только две разные половинки молекул (так называемый принцип самосборки). Многие ферменты и другие белки с мол. массой свыше 50 000, вероятно, обладают четвертичной структурой. Например, альдолаза (мол. масса 150 000) распадается при низком рН на субъединицы с мол. массой 50 000 каждая, но вновь ассоциирует при ней­тральном рН.

Читайте так же:  Цианокобаламин что это за витамин

Связи в белковой молекуле . В структуре белков встречаются самые различные типы связей. Первичная структура (пептидная связь) полностью определяется химическими, или ковалентными , связями. Между остаткам цистина (например, в инсулине и рибонуклеазе) образуются S—S-связи той же природы. Вторичная и третичная структуры стабилизируются рядом более слабых связей. Эти связи можно класси­фицировать следующим образом:

1. Ионные, или электростатические, связи между положительными и отрицательными ионами, находящимися на расстоянии 0,2. 0,3 нм.

2. Водородные связи (длина связи 0,25. 0,32 нм); эти по существу также электростатические связи, но более слабые, чем ионные, образуются между двумя сильно отрицательными атомами — С, N или О.

3. Слабые связи между неполярными боковыми цепями, возникающие в результате взаимного отталкивания молекул растворителя.

4. Связи, образующиеся за счет вандерваальсовых сил при взаимодействии полярных боковых цепей.

Электрические заряды белков . Все аминокислоты являются амфолитами (цвиттерионами), обладающими положительно и отрицательно заряженными группами (—NH2 и —СООН). Так как эти группы участвуют в образовании пептидной связи, в полипептидной цепи свободными остаются только кон­цевые СООН- и — NH2- группы, а также СООН-группы из дикарбоновых амино­кислот и NH2 -группы из диаминокислот. Все эти группы ионизируются сле­дующим образом:

1. Кислые группы теряют протоны и становятся отрицательно заряженными. Этот тип диссоциации встречается в дикарбоновых аминокислотах (аспарагиновая и глутаминовая), у которых свободная карбоксильная группа диссоциирует на СОО — и Н + .

2. Основные группы, приобретая протон, становятся положительно заряженными. Этот тип встречается в аминокислотах с двумя основными группами (лизин и аргинин), у которых свободные аминогруппы ионизи­руются с образованием положительного заряда.

Все эти так называемые ионогенные группы вместе с концевыми свобод­ными карбоксильными и аминогруппами участвуют в кислотно-щелочных реакциях белков и определяют электрические свойства белковых молекул.

Движение белков в электирическом поле — электрофорез.
Аминокислоты — соединения, содержащие амино- и карбок­сильную группы. В зависимости от расположения амино- и кар­боксильной групп различают α-, β-, γ-, δ- и т. д. аминокислоты:

α-Аминокислоты являются составными частями белков и уча­ствуют в важнейших биологических процессах. Первая аминокис­лота была выделена в 1820 г. французским исследователем X. Браконно кислотным гидролизом желатины, однако лишь через 13 лет в ней было обнаружено присутствие азота. Позднее была показана роль α-аминокислот как структурных элементов белка (Н. Н. Любавин, 1871 г.). К началу XX в. методом гидролиза бел­ка было выделено более 20 аминокислот.

Аминокислоты — главные составные части белков

Физико-химические и биологические свойства белков определяются их аминокислотным составом. Аминокислоты — это аминопроизводные класса карбоновых кислот. Аминокислоты входят не только в состав белков. Многие из них выполняют специальные функции. Поэтому в живых организмах различают аминокислоты протеиногенные (кодируются генетически) и непротеиногенные (не кодируются генетически). Протеиногенных аминокислот 20. 19 из них являются a-аминокислотами. Это означает, что аминогруппа у них присоединена к a-углеродному атому той карбоновой кислоты, производным которой они являются. Общая формула этих аминокислот выглядит следующим образом:

Только одна аминокислота — пролин не соответствует этой общей формуле. Ее относят к иминокислотам.

a-углеродный атом аминокислот является ассимметричным (исключение составляет аминопроизводное уксусной килоты — глицин). Это означает, что у каждой аминокислоты имеются, как минимум, 2 оптически активных антипода. Природа выбрала для создания белков L-форму. Поэтому природные белки построены из L-a- аминокислот.

Во всех случаях, когда в молекуле органического соединения атом углерода связан с 4 разными атомами или функциональными группами, этот атом ассиметричен, поскольку он может существовать в двух изомерных формах, называемых энантиомерами или оптическими (стерео-) изомерами. Соединения с ассимметричными атомами «С» встречаются в виде двух форм (хиральных соединений) — левой и правой, в зависимости от направления вращения плоскости поляризации плоскополяризованного света. Все стандартные аминокислоты кроме одной (глицин) содержат в a-положении ассимметричный атом углерода, с которым связаны 4 замещающих группы. Поэтому они обладают оптической активностью, то есть способны вращать плоскость

поляризации света в том или ином направлении.

Однако в основе системы обозначения стереоизомеров лежит не вращение плоскости поляризации света, а абсолютная конфигурация молекулы стереоизомера. Для выяснения конфигурации оптически активных аминокислот их сравнивают с глицериновым альдегидом — простейшим трехуглеродным углеводом, который содержит ассимметричный атом углерода. Стереоизомеры всех хиральных соединений, независимо от направления вращения плоскости поляризации плоскополяризованного света, соответствующие по конфигурации L-глицериновому альдегиду, обозначаются буквой L, а соответствующие D-глицериновому альдегиду — буквой D. Таким образом, буквы L и D относятся к абсолютной конфигурации 4 замещающих групп при хиральном атоме «С», а не к направлению вращения плоскости поляризации.

Читайте так же:  Травы жиросжигатели для похудения

Классификация аминокислот проводится по строению их радикала. Существуют разные подходы к классификации. Большая часть аминокислот — это алифатические соединения. 2 аминокислоты являются представителями ароматического ряда и 2 — гетероциклического.

Аминокислоты можно разделить, по их свойствам, на основные, нейтральные и кислые. Они отличаются числом амино- и карбоксильных групп в молекуле. Нейтральные — содержат по одной амино- и одной карбоксильной группе (моноаминомонокарбоновые). Кислые имеют 2 карбоксильные и одну аминогруппу (моноаминодикарбоновые), основные -2 аминогруппы и одну карбоксильную (диаминомонокарбоновые).

1. Собственно алифатическими можно назвать 5 аминокислот. Глицин или гликокол (Гли),

при работе с компьютером — (G), — a-аминоуксусная кислота. Является единственной оптически неактивной аминокислотой. Глицин используется не только для синтеза белков. Его атомы входят в состав нуклеотидов, гема, он входит в состав важного трипептида — глутатиона.

Аланин (Ала), при работе с компьютером — (А) — a-аминопропионовая кислота. Аланин нередко используется в организме для синтеза глюкозы.

По структуре все аминокислоты, за исключением глицина, можно рассматривать как производные аланина, у которого один или несколько атомов водорода в составе радикала замещены различными функциональными группами.

Валин (Вал), при работе с компьютером (V) — аминоизовалериановая кислота. Лейцин (Лей, L) — аминоизокапроновая кислота. Изолейцин (Иле, I) — a-амино-b-этил-b-метилпропионовая кислота. Эти три аминокислоты, обладая выраженными гидрофобными свойствами, играют важную роль в формировании пространственной структуры белковой молекулы.

2. Гидроксиаминокислоты. Серин (Сер, S) — a-амино-b-гидроксипропионовая кислота и треонин (Тре, T) — a-амино-b-гидроксимасляная кислота играют важную роль в процессах ковалентной модификации структуры белков. Их гидроксильная группа легко взаимодействует с фосфорной кислотой, что бывает необходимым для изменения функциональной активности белков.

3. Серусодержащие аминокислоты. Цистеин (Цис, C) — a-амино-b-тиопропионовая кислота. Специальным свойством цистеина является способность к окислению (в присутствии кислорода) и взаимодействию с другой молекулой цистеина с образованием дисульфидной связи и нового соединения — цистина. Эта аминокислота благодаря активной -SH группе легко вступает в окислительно-восстановительные реакции, защищая клетку от действия окислителей, участвует в образовании дисульфидных мостиков, стабилизирующих структуру белков, входит в состав активного центра ферментов.

[2]

Метионин (Мет, M) -a-амино-b-тиометилмасляная кислота. Выполняет функцию донора подвижной метильной группы, необходимой для синтеза биологически активных соединений: холина, нуклеотидов и т.д. Это гидрофобная аминокислота.

4. Дикарбоновые аминокислоты. Глутаминовая (Глу, E) — a-аминоглутаровая кислота и аспарагиновая кислота (Асп, D) -a-аминоянтарная кислота. Это наиболее распространенные аминокислоты белков животных организмов. Обладая дополнительной карбоксильной группой в радикале, эти аминокислоты способствуют ионному взаимодействию, придают заряд белковой молекуле. Эти аминокислоты могут образовывать амиды.

5. Амиды дикарбоновых аминокислот. Глутамин (Глн, Q) и аспарагин (Асн, N). Эти аминокислоты выполняют важную функцию в обезвреживании и транспорте аммиака в организме. Амидная связь в их составе частично имеет характер двойной. За счет этого амидная группа обладает частичным положительным зарядом и не будет диссоциировать.

6. Циклические аминокислоты имеют в своем радикале ароматическое или гетероциклическое ядро. Фенилаланин (Фен, F) — a-амино-b-фенилпропионовая кислота. Тирозин (Тир, Y) — a-амино-b-параоксифе-нилпропионовая кислота. Эти 2 аминокислоты образуют взаимосвязанную пару, выполняющую важные функции в организме, среди которых следует отметить использование их клетками для синтеза ряда биологически активных веществ (адреналина, тироксина).

Триптофан (Три, W) a-амино-b-индолилпропионовая кислота. Используется для синтеза витамина PP, серотонина, гормонов эпифиза.

Гистидин (Гис, H) — a-амино-b-имидазолилпропионовая кислота. Может использоваться при образовании гистамина, регулирующего проницаемость тканей и проявляющего свое действие при аллергии.

7. Диаминомонокарбоновые аминокислоты. Лизин (Лиз, K) — диаминокапроновая кислота. Аргинин (Арг, R)- a-амино-b-гуанидин-валериановая кислота. Эти аминокислоты имеют дополнительную аминогруппу, которая придает основные свойства белкам, содержащим много таких аминокислот. Образование аргинина является частью метаболического пути обезвреживания аммиака (синтез мочевины).

8. Иминокислота — пролин (Про, P). Отличается от других аминокислот по строению. Её радикал образует с a-аминогруппой единую циклическую структуру. Благодаря этой особенности вокруг связи между a-аминогруппой и a-углеродным атомом невозможно никакое вращение. У всех других аминокислот возможность вращения вокруг этой связи имеется. Вдобавок в состав пролина входит вторичная аминогруппа (с азотом азота связан только один атом водорода), которая отличается, по своим химическим характеристикам от первичной аминогруппы (-NH2) в составе других аминокислот. Особое место отводится этой аминокислоте в структуре коллагена, где пролин, в процессе синтеза коллагена, может превращаться в гидроксипролин.

В скобках указаны сокращенные обозначения аминокислот, которые образуются из первых трех букв их тривиального названия. В последнее время для записи первичной структуры используются и однобуквенные символы, что важно при использовании ЭВМ в работе с белками.

Видео (кликните для воспроизведения).

Дата добавления: 2015-06-27 ; просмотров: 2776 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Источники


  1. Гурвич М. М. Диетология для всех; Медицина — Москва, 1992. — 160 c.

  2. Пальчун, В. Т. История болезни в ЛОР-стационаре. Методические рекомендации / В.Т. Пальчун, Л.А. Лучихин. — М.: Медицина, 2015. — 651 c.

  3. Брунгардт, Курт Бодибилдинг. Тренировка ног и таза / Курт Брунгардт , Майк Брунгардт , Бретт Брунгардт. — Москва: Наука, 2003. — 328 c.
Аминокислоты входящие в состав молекулы белка
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here