Аминокислоты являются мономерами вещества

Важная и проверенная информация на тему: "аминокислоты являются мономерами вещества" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Аминокислоты являются мономерами вещества

Химический состав клетки

В живых организмах содержится большое количество химических элементов. Они образуют два класса соединений — органические и неорганические.

В организме человека обнаружено 86 постоянно присутствующих элементов периодической системы Менделеева. Из них 25 необходимы для поддержания жизнедеятельности, 18 из которых абсолютно необходимы, а 7 — полезны. На долю четырех химических элементов — кислорода, водорода, углерода и азота — приходится около 98% массы клетки. Другие элементы присутствуют в ней в незначительных количествах: серы 0,15-0,2%, цинка 0,003%, а йода — всего 0,000001%.

Основные вещества клетки включают молекулы нуклеиновых кислот, белков, жиров, углеводов, воды, кислорода и углекислого газа. В неживой природе эти вещества нигде не встречаются вместе.

Основные вещества клетки =
= Нуклеиновые кислоты + Белки + Жиры (липиды) + Углеводы + Вода + Кислород + Углекислый газ

В составе клеток человеческого тела преобладают:

Знак химического элемента

В состав живых клеток входят ряд относительно простых соединений, которые встречаются в неживой природе — в минералах, природных водах. Это неорганические соединения.

Вода — одно из самых распространённых веществ на земле. У человека содержание воды в различных тканях и органах варьирует от 20% (в костной ткани) до 85% (в головном мозге). Около 2/3 массы человека составляет вода. Свойства воды настолько важны для живых организмов, что нельзя представить себе жизни без этого соединения водорода с кислородом.

[1]

В жидкой воде молекулы подвижны, что немаловажно для процессов обмена веществ. Молекулы воды легко проникают через клеточные мембраны. В воде растворяется больше веществ, чем в любой другой жидкости. Именно поэтому в водной среде клетки осуществляется множество химических реакций. Вода растворяет продукты обмена веществ и выводит их из клетки и организма в целом.

Вода обладает высокой теплопроводностью. Такое свойство создаёт возможность равномерного распределения теплоты между тканями тела.

Химические соединения, основой которых являются атомы углерода, составляют отличительный признак живого. Эти соединения называются органическими. Органические соединения чрезвычайно многообразны, но только четыре класса их имеют всеобщее биологическое значение: белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды.

Органическими веществами называют химические соединения, в состав которых входят атомы углерода. Атомы углерода способны вступать друг с другом в прочную ковалентную связь, образуя множество разнообразных цепочечных или кольцевых молекул. Самыми простыми углеродсодержащими соединениями являются углеводороды, соединения, которые содержат только углерод и водород. Однако в большинстве органических соединений содержатся и другие элементы (кислород, азот, фосфор, сера).

Углеводы широко распространены в живых клетках. В состав молекулы углеводов входит углерод, водород и кислород. Общая формула углеводов Cn(H2O)m. Примером углеводов может служить глюкоза.
Её формула C6H12O6.

Структурная формула и модель молекулы глюкозы

Глюкоза является простым сахаром. В состав молока входит дисахарид, который состоит из остатков двух простых сахаров. Тысячи остатков простых сахаров образуют молекулы полисахаридов. В составе живых организмов много полисахаридов. Полисахариды относятся к биополимерам («био» — жизнь, «поли» — много).
У растений — это крахмал, у животных — это гликоген. Они состоят из тысяч молекул глюкозы.

Липиды.
Липиды разнообразны по структуре. Всем им присуще одно общее свойство — они неполярные. К липидам относятся жиры, жироподобные вещества. В клетке при окислении жиров образуется большое количество энергии, которая используется на различные процессы. Жиры могут накапливаться в клетках и служить запасом энергии.

Белки.
Белки — обязательная составная часть всех клеток. В состав этих биополимеров входят 20 типов мономеров. Такими мономерами являются аминокислоты. Аминокислоты получили своё название потому, что содержат и аминогруппу (–NH2), и кислотную карбоксильную группу (–COOH).

Образование линейных молекул белков происходит в результате соединения аминокислот друг с другом. Карбоксильная группа одной аминокислоты сближается с аминогруппой другой, и при отщеплении молекулы воды между аминокислотными остатками возникает прочная ковалентная связь, называемая пептидной. Соединение, состоящее из большого числа аминокислот, называется полипептидом. Каждый белок по своему составу является полипептидом.

Выделяют первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белков.

Первичная структура определяется порядком чередования аминокислот в полипептидной цепи. Двадцать аминокислот можно уподобить 20 буквам химического алфавита, из которых составлены «слова» длиной в 300–500 букв. С помощью 20 букв можно написать безграничное множество таких длинных слов. Известно, что замена даже одного аминокислотного звена другим в белковой молекуле изменяет её свойства.

В живой клетке многие молекулы белков или их отдельные участки представляют собой не вытянутую нить, а спираль с одинаковыми расстояниями между витками. Такая спираль представляет собой вторичную структуру белковой молекулы. Между группами N–H и C=O, расположенными на соседних витках, возникают водородные связи. Они намного слабее ковалентных, но, повторённые многократно, скрепляют регулярные витки спирали.

В результате взаимодействия различных остатков аминокислот спирализованная молекула белка образует клубок — третичную структуру. Для каждого вида белка характерна своя форма клубка с изгибами и петлями. Третичная структура зависит от первичной структуры, т.е. от порядка расположения аминокислот в цепи.

Наконец, некоторые белки, например гемоглобин, состоят из нескольких цепей, различающихся по первичной структуре. Объединяясь вместе, они создают сложный белок, обладающий не только третичной, но и четвертичной структурой.

Нуклеиновые кислоты.
В клетках имеются два типа нуклеиновых кислот: дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) и рибонуклеиновая кислота (РНК). Эти биополимеры состоят из мономеров, называемых нуклеотидами. Мономеры-нуклеотиды ДНК и РНК сходны в основных чертах строения. Каждый нуклеотид состоит из трёх компонентов, соединённых прочными химическими связями.

Читайте так же:  Можно пить л карнитин натощак

Одно из четырёх органических соединений, называемых азотистое основание

Аденин (А)

Гуанин (Г)

Цитозин (Ц)

Тимин (Т)

Одно из четырёх органических соединений, называемых азотистое основание

Аденин (А)

Гуанин (Г)

Цитозин (Ц)

Урацил (У)

Остаток ортофосфорной кислоты

Остаток ортофосфорной кислоты

Модель молекулы ДНК

Порядок расположения нуклеотидов в молекулах ДНК определяет порядок расположения аминокислот в линейных молекулах белков, то есть их первичную структуру. Молекулы ДНК хранят сведения о свойствах белков и передают их поколениям потомков, то есть являются носителями информации.

Основные виды РНК.
Наследственная информация, хранящаяся в молекулах ДНК, реализуется через молекулы белков. Информация о строении белка передаётся в цитоплазму особыми молекулами РНК, которые называются информационными РНК (иРНК).
Информационная РНК строится комплиментарно одной из нитей ДНК, а в цитоплазме с помощью специальных органоидов рибосом идёт синтез белка.
В синтезе белка принимает участие и другой тип РНК – транспортная РНК (тРНК), которая подносит аминокислоты к месту образования белковых молекул — рибосомам, своеобразным фабрикам по производству белков.
В состав рибосом входит третий вид РНК, так называемая рибосомная РНК (рРНК), которая определяет структуру и функционирование рибосом.

Каждая молекула РНК в отличие от молекулы ДНК представлена одной нитью; вместо дезоксирибозы содержит рибозу и вместо тимина — урацил.
Итак, нуклеиновые кислоты выполняют в клетке важнейшие биологические функции. В ДНК хранится наследственная информация обо всех свойствах клетки и организма в целом. Различные виды РНК принимают участие в реализации наследственной информации через синтез белка.

Аденозинтрифосфорная кислота (АТФ).
Особо важную роль в биоэнергетике клетки играет адениловый нуклеотид, к которому присоединены два остатка фосфорной кислоты, называемое аденозинтрифосфорная кислота (АТФ). В химических связях между остатками фосфорной кислоты молекулы АТФ запасена энергия, которая освобождается при отщеплении фосфата:

где АДФ — аденозиндифосфорная кислота, Ф — фосфат, Е — освобождающаяся энергия.

Энергию АТФ все клетки используют для процессов биосинтеза, движения, производства тепла, нервных импульсов, то есть для всех процессов жизнедеятельности. АТФ — универсальный биологический аккумулятор энергии. Световая энергия Солнца и энергия, заключённая в потребляемой пище, запасаются в молекулах АТФ.

Витамины.
Витамины — жизненно важные соединения, которые организм данного вида не способен сам синтезировать, а должен получать в готовом виде.
Недостаток витаминов в организме человека и животных ведёт к нарушению работы ферментов и является причиной тяжёлых заболеваний — авитаминозов. Например, недостаток витамина C является причиной тяжёлого заболевания — цинги, при недостатке витамина D развивается рахит у детей.
Суточная потребность человека в каждом витамине составляет несколько микрограммов (мкг)
(1 микрограмм = 10 -6 г). Только витамин C нужен в количестве около 100 миллиграмм (мг) в сутки
(1 миллиграмм = 10 -3 г).
В таблице представлены продукты питания, которые содержат наибольшее количество витаминов:

Плоды шиповника, чёрная смородина, листья салата, картофель, яблоки, лимон, лук, капуста.

Печень, куриные яйца, плоды шиповника, лук, горох, морковь, помидоры, сливочное масло, листья салата, рыбий жир.

Злаки (пшеница, рожь, овёс), капуста, куриные яйца, морковь, лук, яблоки.

Аминокислоты как мономеры биополимеров – белков. Структура природных аминокислот

Аминокислотами называются органические карбоновые кислоты, у которых как минимум один из атомов водорода углеводородной цепи замещен на аминогруппу. В зависимости от положения группы —NН2различают α, β, γ и т. д. L-аминокислоты. К настоящему времени в различных объектах живого мира найдено до 200 различных аминокислот. В организме человека содержится около 60 различных аминокислот и их производных, но не все они входят в состав белков.

Аминокислоты делятся на две группы:

протеиногенные (входящие в состав белков)Среди них выделяют главные (их всего 20) и редкие. Редкие белковые аминокислоты (например, гидроксипролин, гидроксилизин, аминолимонная кислота и др.) на самом деле являются производными тех же 20 аминокислот.Остальные аминокислоты не участвуют в построении белков; они находятся в клетке либо в свободном виде (как продукты обмена), либо входят в состав других небелковых соединений. непротеиногенные (не участвующие в образовании белков)

Непротеиногенные аминокислоты в отличие от протеиногенных более разнообразны, особенно те, которые содержатся в грибах, высших растениях. Протеиногенные аминокислоты участвуют в построении множества разных белков независимо от вида организма, а непротеиногенные аминокислоты могут быть даже токсичны для организма другого вида, т. е. ведут себя как обычные чужеродные вещества. Например, канаванин, дьенколевая кислота и β-циано-аланин, выделенные из растений, ядовиты для человека.

Вернуться на главную страницу. или ЗАКАЗАТЬ РАБОТУ

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Общие свойства и строение аминокислот. Классификация аминокислот. Аминокислотный состав белка

Аминокислоты – производные жирных или ароматических жирных кислот, которые содержат аминную или карбоксильную группировку, которые различаются только радикалами.

Общая формула: Свойства α-аминокислот: кристаллические вещества; t плавления около 200°C; хорошо растворяются в воде (хуже в спирте); не растворяются в хлорофилле и эфире.

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Читайте так же:  Жиросжигатели есть ли эффект

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Аминокислотный состав белка:

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

COOH-CH2 аспарагиновая аминокислота

[3]

Видео (кликните для воспроизведения).

COOH-CH2-CH2 глутаминовая аминокислота

Цистин (два цистеина)

Циклические аминокислоты (фенилаланин, тирозин, триптофан)

[2]

Незаменимые аминокислоты – не способны синтезироваться в организме человека и животных (триптофан, фенилаланин, лизин, валин, треонин, лейцин, изолейцин, метионин)

Вернуться на главную страницу. или ЗАКАЗАТЬ РАБОТУ

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Белок: мономер, строение и функции

Белки являются высокомолекулярными органическими соединениями. Состоят из остатков аминокислот. В их состав также входят другие вещества: сера, кислород, азот, водород и углерод. Некоторые белки способны образовывать комплексы с молекулами, если в их составе присутствует цинк, медь, железо и фосфор. У белков достаточно большая молекулярная масса, поэтому они носят название макромолекул. Например, у яичного альбумина — 36 тысяч, а у гемоглобина (белок крови) — 152 тысячи, а миозин имеет молекулярную массу 500 тысяч. Сравним: молекулярная масса бензола — 78, а уксусная кислота имеет показатель в 60.

Довольно часто, особенно среди школьников, можно встретить утверждение, что мономеры белков — нуклеотиды. Это заблуждение. Белки, или протеины, самые распространенные и многочисленные из органических соединений, — это разнообразные и необходимые для функционирования организма полимеры. От 50 до 80 % в сухой массе клетки приходится именно на белок. Мономеры, а точнее их количество и последовательность, отличают белки друг от друга.

Белки являются непериодическими полимерами, для их функционирования важно присутствие нескольких веществ. В общей формуле обязательно должны присутствовать карбоксильная группа (-COOH), аминогруппа (-NH2) и радикал, или R-группа (это оставшаяся часть молекулы), карбоксильная и аминогруппы. Из чего состоит белок? Мономеры его — аминокислоты, и, хотя клетки и ткани содержат более ста семидесяти видов аминокислот, к мономерам биологи относят только два десятка видов.

Существует классификация аминокислот, согласно которой они подразделяются на две группы, в зависимости от того, могут ли синтезироваться организмами животных и человека. Заменимые аминокислоты организм может производить самостоятельно, незаменимые же можно получить только извне — с пищей, а вот растения способны синтезировать их все.

Классификация

Сами же белки классифицируются по аминокислотному составу. Они могут быть полноценными, если содержат полной набор аминокислот, и неполноценным, если одна или несколько аминокислот отсутствуют. Если белок состоит исключительно из аминокислот, его называют простым. В случае, когда присутствует простетическая группа, которая также называется неаминокислотным компонентом, их называют сложными. Неаминокислотная группа может быть представлена в виде металлопротеинов, углеводов (гликопротеинов), липидов (липопротеинов) и нуклеиновых кислот (нуклеопротеинов).

Элементарная часть

Сами аминокислоты состоят из трех обязательных частей. Таким образом, можно сказать, что мономером белка является радикал, различающий между собой виды аминокислот, а также неизменяемые карбоксильная и амино- группы. По количеству входящих в состав карбоксильных и аминогрупп аминокислоты подразделяют на нейтральные, основные и кислые. Нейтральные имеют по одной карбоксильной и аминогруппе. В формуле основных содержится более одной аминогруппы, а в кислых аминокислотах, наоборот, имеется более чем одна карбоксильная группа.

Аминокислоты — мономеры белков — амфотерные соединения, потому что из-за наличия карбоксо- и аминогрупп в растворе могут выступать и в качестве оснований, и в качестве кислот. В водном растворе представлены в качестве ионных форм.

Пептидная связь

Полипептид — так ученые называют белок: мономер его скрепляется с себе подобными с помощью пептидных связей. Пептиды являются продуктом реакции конденсации аминокислот. Взаимодействие карбоксильной и аминогрупп двух аминокислот характерно образованием ковалентной азот-углеродной связи, она и называется пептидной. Пептиды классифицируют по количеству остатков аминокислот, входящих в их состав: дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и так далее. При многократном повторении образования ковалентной азот-углеродной связи образуются полипептиды. Один конец пептида содержит свободную аминогруппу и называется N-концом, второй — свободную карбоксильную группу и называется, соответственно, C-концом.

Еще одна классификация

Как уже упоминалось выше, мономеры белков состоят из амино- и карбоксильной групп и радикала, которые образуют между собой прочные связи. Также могут присутствовать и другие вещества, однако именно от R-группы в основном зависят свойства всей молекулы, и существует еще один тип классификации. Какой? Мономеру белка свойственно иметь различные радикалы, по их типу и можно разделить все аминокислоты на гетероциклические, ароматические и алифатические. Алифатический радикал может содержать функциональные группы, которые придают особые свойства. Это амино-, карбоксильная, тиольная (-SH), гидроксильная (-OH), амидная (-C0-NH2) и гуанидиновая группы.

Читайте так же:  Какой протеин лучше для набора массы

Разные радикалы

Мономер молекулы белка, содержащий аминогруппу, — это аминокислота пролин. Гетероциклические радикалы содержатся в составе триптофана и гистидина. Ароматический радикал присутствует в фенилаланине и тирозине. Дополнительная гидроксильная группа есть в серине и треонине; карбоксильная — в аспарагиновой и глутаминовой кислотах. Еще одна амидная группа в составе радикала имеется в аспарагине и глутамине (не путать с кислотами). Дополнительная аминогруппа есть у лизина, а гуанидиновая — в аргинине. Сера присутствует в радикалах цистеина и метионина.

Организация молекул белка в пространстве

Каждый белок имеет специфические функции, которые зависят от пространственной организации молекул. К тому же поддержка белков в виде цепочки, то есть в развернутом виде, в энергетическом плане невыгодна для клетки, поэтому, так же как молекулы ДНК, цепи полипептидов подвергаются компактизации, за счет чего приобретают конформацию — трехмерную структуру.

Пространственная организация белковых молекул имеет четыре уровня.

Так как мономерами молекул белков являются аминокислоты, то первичная структура представлена в виде полипептидной цепи, состоящей из аминокислотных остатков, которые объединены пептидной связью. Несмотря на кажущуюся простоту, именно первичная структура определяет, какую функцию сможет выполнять белок. Мономер в составе цепи должен быть на своем месте, замена даже одного из них изменит назначение всей молекулы. Например, если шестую глутаминовую кислоту в гемоглобине заменить на валин, вся молекула в целом перестанет функционировать, и транспорт кислорода будет нарушен. Такая замена приводит к развитию у человека серповидноклеточной анемии.

Если в составе полипротеина содержится десять аминокислотных остатков, то вариантов чередования мономеров будет очень много — 1020, если же будут присутствовать все 20, комбинаций, которые можно составить, станет еще больше. Организм человека синтезирует более десяти тысяч белков, которые отличаются не только по сравнению друг с другом, но и с белками других живых организмов.

Вторичная структура характерна упорядоченным свертыванием цепи в спираль, по внешнему виду напоминающую растянутую пружину. Связи, возникающие между мономерами белков, являются водородными и укрепляют структуру. Эти связи появляются между амино- и карбоксильными группами. Водородные связи слабее пептидных, но делают всю конфигурацию более жесткой и устойчивой за счет многократного повторения. Для некоторых белков, например фиброина (паутина, шелк), кератина (ногти и волосы) и коллагена, дальнейшей компактизации не происходит.

Третий уровень

На следующем уровне полипептидные цепи укладываются в глобулы, которые возникают из-за установки новых химических связей — дисульфидных, ионных, водородных. Также важным фактором является установка гидрофобного взаимодействия между R-группами аминокислотных остатков, именно гидрофильно-гидрофобным взаимодействиям отводится основная роль в факторе образования третичной структуры белковой молекулы.

При попадании в водный раствор радикалы-гидрофобы стараются скрыться от воды путем группировки внутри глобул, а гидрофильные R-группы взаимодействуют с диполями воды (гидратация), напротив, оказываются на поверхности. Некоторые белки имеют дополнительную стабилизацию третичной структуры за счет дисульфидных ковалентных связей, которые возникают между двумя остатками цистеина за счет наличия атомов серы. На третичной структуре заканчивается компактизация белков-ферментов, антител и некоторых гормонов.

Четвертичная структура

Последняя степень компактизации присутствует в сложных белках, в составе которых имеется две и более глобул. Удерживание субъединиц происходит за счет ионных, гидрофобных и электростатических взаимодействий. Также возможно образование дисульфидных связей. Четвертичную структуру имеет белок гемоглобин, образованный двумя альфа-субъединицами, содержащими 141 аминокислотный остаток, и бета-субъединицами, в составе которых насчитывается 146 остатков. Каждая субъединица связана также с молекулой гема, в которой содержится железо.

Свойства белков

Так как мономером молекулы белка является аминокислота, то именно от них, наряду со структурной организацией, зависят и свойства. Белки проявляют как кислотные, так и основные свойства, которые определяется R-группами аминокислот: если в составе больше основных аминокислот, то и основные свойства выражены ярче. Буферные свойства белков определяется способностью присоединять и отдавать протон (H+). Гемоглобин, содержащийся в эритроцитах, является одним из мощнейших буферов, помимо связывания кислорода он исполняет функции регуляции уровня pH крови.

Существуют растворимые белки, например фибриноген, и нерастворимые, которые выполняют механические функции (например, коллаген, кератин, фиброин). Ферменты — это химически активные белки, и, в противовес им, есть и инертные полипептиды. Также выделяют белки, которые устойчивы или неустойчивы к воздействию внешних условий.

Денатурация

Такие внешние факторы, как ультрафиолетовое излучение, соли тяжелых металлов и сами металлы, обезвоживание, радиация, нагревание и изменение pH, могут привести к частичному или полному разрушению структурной организации белковой молекулы. Утрата трехмерной конструкции называется денатурацией. Ее причиной становится разрыв связей, которые придавали стабильность структуре молекулы. Первыми разрушаются слабые связи, а затем, в случае еще более жестких условий, рвутся даже сильные, именно поэтому сначала рушится четвертичная структура, и только после этого — третичная и вторичная.

Когда пространственная конфигурация меняется, белок меняет и свои свойства, в результате чего больше не может выполнять свойственную ему биологическую задачу. Если при денатурации не произошло разрушение базовой, первичной структуры, то она обратима, и белок сможет провести процедуру самовосстановления — ренатурацию. В остальных же случаях денатурация необратима.

Защита и обмен веществ

Без участия белков в организме не происходит ни одного процесса. Их строительная функция заключается в участии в формировании внеклеточных и клеточных структур, они присутствуют в составе мембран клеток, волос, ногтей и сухожилий. Также выполняют и транспортную функцию: гемоглобин осуществляет перенос кислорода и углекислого газа, а белки мембран клеток активно и избирательно проводят перенос нужных веществ в клетку и из нее во внешнюю среду.

Читайте так же:  Какие протеины можно пить

Некоторые гормоны имеют белковую природу и участвуют в регуляции обмена веществ. К примеру, инсулин производит регулировку в крови уровня глюкозы, а наряду с этим способствует образованию гликогена и оптимизирует синтез жиров из углеводов.

Защитная функция белков состоит в образовании антител в случае, если организм атакован чужеродными белками и микроорганизмами. Антитела способны находить и обезвреживать их. При ранах и порезах из фибриногена образуется фибрин, который помогает остановить кровотечение.

Другие функции

Без белков невозможно движение: миозин и актин — сократительные белки, за счет которых обеспечивается работа мышц у животных.

На белках лежит также и сигнальная функция. В клеточных мембранах содержатся белки, которые могут менять свою третичную структуру в зависимости от воздействия внешней среды. Это является основой приема и передачи в клетку сигналов из внешней среды.

Ни человек, ни животные не могут запасать белки (исключением является казеин молока и альбумин яиц), но белки способствуют накоплению в организме некоторых веществ. К примеру, во время распада гемоглобина железо не покидает организм, а образует комплекс с ферритином. Распад одного грамма белка дает организму и 17,6 кДж энергии, в этом заключается их энергетическая функция. Однако, как правило, организм «старается» не расходовать для этого такой важный материал, и сначала распадаются жиры и углеводы.

Одна из самых важных функций — каталитическая. Она обеспечивается ферментами, которые способны ускорять биохимические реакции в клетках.

Органические вещества. Аминокислоты. Белки

Органические вещества. Аминокислоты. Белки

Органические вещества. Понятие о биополимерах. Как уже отмечалось, в состав живых организмов, кроме неорганических, входят различные органические вещества: белки, липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты и др. Они образованы, прежде всего, четырьмя химическими элементами: углеродом, водородом, кислородом и азотом. В составе белков к этим элементам добавляется сера, а в нуклеиновых кислотах — фосфор.

В живых организмах органические вещества представлены как небольшими, с относительно низкой молекулярной массой, молекулами, так и макромолекулами. К низкомолекулярным соединениям относятся аминокислоты, моносахариды, нуклеотиды, карбоновые кислоты, спирты и некоторые другие. Макромолекулы (от греч. макрос — большой) представлены белками, полисахаридами и нуклеиновыми кислотами. Это сложные по структуре соединения с большой молекулярной массой. Так, относительная молекулярная масса большинства белков составляет от 5000 до 1 000 000. Как вы знаете из курса химии, относительная молекулярная масса (Л4Г) равна отношению массы одной молекулы вещества к части массы атома углерода и, следовательно, является величиной безразмерной. Значение Л4Г показывает, во сколько раз масса молекулы данного вещества больше атомной единицы массы.

Молекулы белков, полисахаридов и нуклеиновых кислот состоят из большого числа одинаковых или различных по составу повторяющихся звеньев. Как вы знаете из курса химии, подобные соединения называются полимерами. Простые молекулы, из остатков которых состоят полимеры, называются мономерами. Мономерами белков являются аминокислоты, мономерами полисахаридов — моносахариды, молекулы нуклеиновых кислот построены из нуклеотидов. Белки, полисахариды и нуклеиновые кислоты содержатся в клетках всех живых организмов и выполняют исключительно важные биологические функции, поэтому их называют биологическими полимерами (биополимерами).

В клетках различных живых организмов содержание тех или иных органических соединений разное. Например, в клетках животных преобладают белки и липиды, а в клетках растений — углеводы. Однако в различных клетках определенные органические соединения выполняют схожие функции.

В живых организмах среди макромолекул по функциональному значению ведущая роль принадлежит белкам. Белки во многих организмах преобладают и количественно. Так, в организме животных они составляют 40—50 %, в организме растений — 20—35 % сухой массы. Белки — это полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Аминокислоты«кирпичики» белковых молекул. Аминокислоты — органические соединения, содержащие одновременно аминогруппу (—NH2), для которой характерны основные свойства, и карбоксильную группу (—СООН) с кислотными свойствами. Известно около 200 аминокислот, но в образовании природных белков участвует только 20. Такие аминокислоты называются белок-образующими. В таблице 2 приведены полные и сокращенные названия этих аминокислот (не для запоминания).

Таблица 2. Белокобразующие аминокислоты и их сокращенные обозначения

Название аминокислоты Обозначение Название аминокислоты Обозначение
Аланин Ала Лейцин Лей
Аргинин Apr Лизин Лиз
Аспарагин Асн Метионин Мет
Аспарагиновая кислота Асп Пролин Про
Валин Вал Серии Сер
Гистидин Гис Тирозин Тир
Глицин Гли Треонин Тре
Глутамин Глн Триптофан Трп
Глутаминовая кислота Глу Фенилаланин Фен
Изолейцин Иле Цистеин Цис

В молекулах белокобразующих аминокислот карбоксильная группа и аминогруппа связаны с одним и тем же атомом углерода. По этому признаку 20 аминокислот сходны между собой. Другая часть молекулы, называемая радикалом (R), у разных аминокислот имеет различное строение (рис. 6). Радикал может быть неполярным или полярным, гидрофобным или гидрофильным, что и придает разным аминокислотам особые свойства.

У большей части белокобразующих аминокислот имеется одна карбоксильная группа и одна аминогруппа — такие аминокислоты называются нейтральными (см. рис. 6). Существуют также основные аминокислоты, с более чем одной аминогруппой, и кислые аминокислоты, с более чем одной карбоксильной группой. Наличие дополнительной амино- или карбоксильной группы оказывает влияние на свойства аминокислоты, которые играют определяющую роль в формировании пространственной структуры белка. В состав радикала некоторых аминокислот (например, цистеина) входят атомы серы.

Читайте так же:  Топ л карнитина жидкого

Автотрофные организмы синтезируют все необходимые им аминокислоты из первичных продуктов фотосинтеза и азотсодержащих неорганических соединений. Для гетеротрофных организмов источником аминокислот является пища. В организме человека и животных некоторые аминокислоты могут синтезироваться из продуктов обмена веществ (в первую очередь — из других аминокислот). Такие аминокислоты называются заменимыми. Другие же, так называемые незаменимые аминокислоты, не могут быть синтезированы в организме и поэтому должны постоянно поступать в него в составе белков пищи. Белки пищи, содержащие остатки всех незаменимых аминокислот, называются полноценными, в отличие от неполноценных, в составе которых отсутствуют остатки тех или иных незаменимых аминокислот.

Незаменимыми аминокислотами для человека являются: триптофан, лизин, валин, изолейцин, треонин, фенилаланин, метионин и лейцин. Для детей незаменимыми являются также аргинин и гистидин.

Наличие как основной, так и кислотной групп обусловливает амфотерность и высокую реакционную способность аминокислот. Аминогруппа (—NH2) одной аминокислоты способна взаимодействовать с карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты. При этом выделяется молекула воды, а между атомом азота аминогруппы и атомом углерода карбоксильной группы возникает ковалентная связь, которая называется пептидной связью. Образующаяся молекула представляет собой дипептид (рис. 7). На одном конце молекулы дипептида находится свободная аминогруппа, а на другом — свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты, образуя олигопептиды. Если таким образом соединяется более 10 остатков аминокислот, то образуется полипептид.

Пептиды играют важную роль в организме человека. Многие гормоны (глюкагон, ва-зопрессин, о кс и то ц и н и др.), антибиотики (например, грамицидин), токсины (например, дифтерийный токсин) по химической природе являются олиго- и полипептидами.

Белки. Уровни организации белковой молекулы. Полипептидные цепи могут быть очень длинными и включать самые разные комбинации аминокислотных остатков. Полипептиды, в состав молекул которых входит от 50 до нескольких тысяч остатков аминокислот, называются белками. Каждый конкретный белок характеризуется строго постоянным составом и последовательностью аминокислотных остатков.

Белки, образованные только остатками аминокислот, называются простыми. Сложными являются белки, имеющие в своем составе компонент неаминокислотной природы. Это могут быть ионы металлов (Fe 2+ , Zn 2+ , Mg 2 ^ Мп 2+ ), липиды, нуклеотиды, сахара и др. Простыми белками являются альбумины крови, фибрин, некоторые ферменты (трипсин) и др. Сложные белки — это большинство ферментов, иммуноглобулины (антитела).

Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы, которые представляют собой четыре уровня их структурной организации (рис. 8).

Цепочка из множества аминокислотных остатков, соединенных пептидными связями, представляет собой первичную структуру белковой молекулы. Это наиболее важная структура, так как именно она определяет форму, свойства и функции белка. На основе первичной структуры создаются другие виды структур. Каждый белок организма имеет уникальную первичную структуру.

Вторичная структура белка возникает в результате образования водородных связей между атомами водорода NH-групп и атомами кислорода СО-групп разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Полипептидная цепь при этом закручивается в спираль. Водородные связи слабые, но благодаря значительному количеству они обеспечивают стабильность этой структуры. Полностью спиральную конфигурацию имеют, например, молекулы кератина — основного белка волос и ногтей человека. Спиральная вторичная структура характерна и для некоторых других белков, например для миозина

Вторичная структура белка, помимо спирали, может быть представлена складчатым слоем. В этом случае несколько полипептидных цепей (или участков одной полипептидной цепи) размещаются параллельно, образуя структуру, сложенную наподобие гармошки (см. рис. 8). Такую конфигурацию имеет, например, белок фиброин, составляющий основу волокон натурального шелка.

Третичная структура формируется за счет образования водородных, ионных и других связей, возникающих между разными группами атомов белковой молекулы в водной среде. У некоторых белков важную роль в образовании третичной структуры играют S — S связи (дисульфидные связи) между остатками цистеина (аминокислоты, содержащей серу). При этом полипептидная спираль укладывается в своеобразный клубок (глобулу) таким образом, что гидрофобные аминокислотные радикалы погружаются внутрь глобулы, а гидрофильные располагаются на поверхности и взаимодействуют с молекулами воды. Третичной структурой определяются специфичность белковых молекул, их биологическая активность. Третичную структуру имеют многие белки, например миоглобин (белок, который участвует в создании запаса кислорода в мышцах) и трипсин (фермент, расщепляющий белки пищи в кишечнике).

Видео (кликните для воспроизведения).

В состав молекул некоторых белков входит не один, а несколько полипептидов, образующих единый комплекс. Так формируется четвертичная структура. Полипептиды (они могут иметь одинаковое или разное строение) не связываются ковалентными связями. Прочность четвертичной структуры обеспечивается взаимодействием слабых межмолекулярных сил. Например, четвертичная структура характерна для белка гемоглобина. Его молекула состоит из четырех структурных элементов — субъединиц, в состав каждой субъединицы входит полипептидная цепь и небелковый компонент — гем.

Источники


  1. Мишка с утра до вечера. Режим дня. Книга с наклейками. — М.: Карапуз, 2014. — 578 c.

  2. Бременер, С.М. Гигиена питания / С.М. Бременер. — М.: Государственное издательство торговой литературы, 1977. — 328 c.

  3. Уфимцев, П.Я. Метод краевых волн в физической теории дифракции / П.Я. Уфимцев. — М.: [не указано], 2001. — 85 c.
Аминокислоты являются мономерами вещества
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here