Белки и белковые аминокислоты

Важная и проверенная информация на тему: "белки и белковые аминокислоты" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Аминокислоты и белки

Аминокислоты

В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:

CH3-CH(NH2)-COOH (α-аминопропионованя кислота)

Для аминокислот характерны следующие виды изомерии: углеродного скелета, положения функциональных групп и оптическая изомерия.

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Аминокислоты получают путем замещения галогена на аминогруппу в галогензамещенных карбоновых кислотах. В общем виде уравнение реакции будет выглядеть так:

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

[1]

При растворении аминокислот в воде аминогруппа и карбоксильная группа взаимодействуют друг с другом с образованием соединений, называемых внутренними солями:

Молекулу внутренней соли называют биполярным ионом.

[3]

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

α-Аминокислоты играют особую роль в природе, поскольку при их совместной поликонденсации в природных условиях образуются важнейшие для жизни вещества – белки.

Также для аминокислот характерны все химические свойства карбоновых кислот (по карбоксильной группе) и аминов (по аминогруппе).

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппализина и амидиновый остаток CNH(NH2)аргинина, в несколько меньшей степени —имидазольный остаток гистидина).

Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.

Аспекты аминокислотного профиля белка

Автор: Архипов М. Ю., кандидат технических наук по специальности Биотехнология, ведущий специалист компании ООО «ФидИндастриз»

Идеальный аминокислотный профиль

Часто можно встретить словосочетание «идеальный белок». Под ним понимают белок, обладающий белок аминокислотным составом, идеально сбалансированным для роста и развития живого организма. На практике идеального белка с постоянным составом аминокислот не существует, т.к. соотношение аминокислот, требуемых для разных живых организмов, отличается и даже для одного и того же организма не постоянно, т.к. зависит от

многих факторов: возраста и состояния организма, фазы его развития: формирование скелета, наращивание мышечной массы и др. А что же такое тогда такое «идеальный белок» и зачем нужно это понятие?

Не все аминокислоты одинаково усваиваются, недостаток одних ограничивает усваивание других. Для понимания данной ситуации существует закон Либиха, иллюстрирующий как влияет лимитирующая аминокислота. Согласно закону белок можно представить в виде бочки, сбитой из досок, если одна доска короче остальных, то вода будет уходить через неё. Доски – это аминокислоты, а самая короткая – это лимитрирующая, она будет понижать ценность всего продукта, а избыточные аминокислоты будут выведены из организма.

Попробуем проанализировать аминокислотные профили нескольких белков считающихся идеальными для разных животных разных возрастных групп.

Можно заметить, что при разнообразии кривых идеальных белков, прослеживается общий характер кривой, т.к. существует общая закономерность соотношения аминокислот, следовательно, можно построить аппроксимирующую кривую обобщённого Идеального белка.

Наложив на данную кривую аминокислотные профили любого белка можно судить об оптимальности его по отклонению от этого аппроксимированного профиля «идеального» белка, считая её бочкой Либиха. А существует ли в природе белковая добавка с идеальным аминокислотным профилем?

Виды источников кормового белка

Как известно источники белка могут быть классифицированы по происхождению на 3 основные группы: животные, растительные, микробные. Иногда ещё добавляют две дополнительные группы: белки синтетического происхождения и белки насекомых, но они мало распространены.

Для каждой группы белков по происхождению характерен разный аминокислотный профиль.

Широко известно, что основной аминокислотой является лизин. Она является основным лимитирующим фактором в бочке Либиха. Если белок не содержит лизина, то ценность такого продукта низкая. Лидером в плане обеспеченности лизином считается белок животного происхождения, однако надо учитывать, что и животный белок может быть совершенно разным по АК профилю. Давайте посмотрим какой он бывает.

Ближе всего к идеальному белку по АК профилю располагается белок зародыша: яйцо, икра. В нём содержатся все аминокислоты в соответствии с потребностью универсального развития целостного живого организма. Такой белок оптимален для быстрого начального развития организма, но с его развитием потребность меняется. Поэтому его можно назвать базовым для развития всех живых организмов.

Из диаграммы видно, что АК профиль яичного белка вполне покрывает АК профиль идеального белка.

За ним идёт белок молока – это, прежде всего, казеин, содержание которого в коровьем молоке достигает 78-85%. Этот белок содержит полный набор незаменимых аминокислот, но имеет относительный провал по метионину и треонину.

К белкам животного происхождения также относятся другие белки, которые имеют аминокислотный профиль совсем далёкий от идеального. Они получены при переработке кожи, пуха, пера, костей и других отходов. В таких белках преобладают соединительные структурные белки – коллаген, эластин, кератин. Коллаген и эластин содержатся в коже, хрящах, костях, лёгких и кровеносных сосудах. Они содержат много глицина и пролина. В эластине больше валина и аланина и меньше глутаминовой кислоты и аргинина, чем в коллагене. Кератин — это фибриллярный белок, обладающий высокой механической прочностью. В основном из него состоят волосы, ногти, рога, перья и клюв птиц и др.

Читайте так же:  Перерыв между приемом креатина

Как видно из диаграммы эти белки крайне бедны по основным незаменимым аминокислотам — лизину, метионину, гистидину, триптофану и далеко выпадают из профиля «идеального» белка. Гидролиз, ферментирование, концентрирование или изолирование таких белков не могут добавить им недостающих аминокислот, т.к. при дальнейшей переработке не меняется АК профиль.

Рыбная мука. АК профиль рыбной муки близок к профилю идеального белка, недостаток заметен только по метионину и фенилаланину. АК профиль рыбной муки также сильно колеблется, т.к. зависит из чего она сделана: из какой рыбы, из целой или из отходов, присутствия фальсифицирующих добавок.

Если же рыбная мука сделана из рыбных отходов, то аминокислотный профиль будет совсем иным – в нём будет провал по основным аминокислотам, в том числе лизину, из-за высокого содержания коллагенсодержащих вторичных рыбных ресурсов (головы, костей, плавников и др.).

Растительные белки. Растительные белки по сравнению с животными менее полноценны, так как они дефицитны по содержанию незаменимых аминокислот, прежде всего лизина и треонина.

Для белка пшеницы, кукурузы, также как и риса, пшена, подсолнечника первой лимитирующей аминокислотой является лизин, для бобовых — метионин. Среди растительных белков наиболее близка по АК профилю к идеальному соя, а все остальные культуры, включая горох, люпин, лён и другие уступают ей уступают, прежде всего, по содержанию лизина. Следует помнить, что аминокислотный профиль растительного белкового продукта будь это концентрат, гидролизат или изолят всегда сохраняет аминокислотный профиль исходного сырья, которое было использовано в производстве. Если же в готовом белковом продукте прослеживается значительное нарушение профиля, например завышенное содержание лизина, то это — фальсификат, в который добавляли синтетические аминокислоты или другие добавки. Такие добавки снижают питательность исходного природного белка и могут быть опасны, несмотря на более сбалансированный аминокислотный профиль.

Микробный белок. Микробный белок получают ферментаций микроорганизмов, целью которой является наработка биомассы. Обычно используют обычно дрожжи, как самый быстрорастущий м/о. В его биомассе накапливается обычно 45% белка. Аминокислотный профиль дрожжевого белка близок к идеальному, кроме содержания метионина.

Минусом такого дрожжевого белка является наличие у микроорганизмов клеточной стенки, которая сложно расщепляется ферментами живого организма.

Белки и аминокислоты (стр. 1 из 4)

АЗБУКА ЖИВОЙ МАТЕРИИ. БЕЛКИ

Более 4 млрд лет назад на Земле из маленьких неорганических молекул непостижимым образом возникли белки, ставшие строительными бло­ками живых организмов. Своим бес­конечным разнообразием всё живое обязано именно уникальным молеку­лам белка, и иные формы жизни во Вселенной науке пока неизвестны.

Белки, или протеины (от греч. «протос» — «первый»), — это природ­ные органические соединения, кото­рые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Из бел­ков построены хрусталик глаза и па­утина, панцирь черепахи и ядовитые вещества грибов. С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с болезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки, а в глу­бинах океана мерцают таинствен­ным светом медузы.

Белковых молекул в живой клетке во много раз больше, чем всех других (кроме воды, разумеется!). Учёные вы­яснили, что у большинства организ­мов белки составляют более полови­ны их сухой массы. И разнообразие видов белков очень велико — в одной клетке такого маленького организма, как бактерия Escherichia сой’ (см. до­полнительный очерк «Объект иссле­дования — прокариоты»), насчиты­вается около 3 тыс. различных белков.

Впервые белок был выделен (в ви­де клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари (1682— 1766) из пшеничной муки. Это собы­тие принято считать рождением хи­мии белка. С тех пор почти за три столетия из природных источников получены тысячи различных белков и исследованы их свойства.

Секрет белков спрятан в особен­ностях этих самых бусинок. Боль­шинство полимеров не принимает устойчивой формы в пространстве, уподобляясь тем же бусам, у которых и не может быть пространственной структуры: повесишь их на шею — они примут форму кольца или овала, положишь в коробку — свернутся в клубок неопределённой формы. А те­перь представим себе, что некоторые бусинки могут «слипаться» друг с другом. Например, красные притяги­ваются к жёлтым. Тогда вся цепочка примет определённую форму, обязан­ную своим существованием «слипа-нию» жёлтых и красных бусинок

Нечто подобное происходит и в белках. Отдельные маленькие моле­кулы, входящие в состав белка, обла­дают способностью «слипаться», так как между ними действуют силы при­тяжения. В результате у любой белко­вой цепи есть характерная только для неё пространственная структура. Именно она определяет чудесные свойства белков. Без такой структуры они не могли бы выполнять те функ­ции, которые осуществляют в живой клетке.

При длительном кипячении бел­ков в присутствии сильных кислот или щелочей белковые цепи распада­ются на составляющие их молекулы,

называемые аминокислотами. Амино­кислоты — это и есть те «бусинки», из которых состоит белок, и устроены они сравнительно просто.

КАК УСТРОЕНА АМИНОКИСЛОТА

В каждой молекуле аминокислоты есть атом углерода, связанный с четырьмя заместителями. Один из них — атом водорода, второй — кар­боксильная группа —СООН. Она лег­ко «отпускает на волю» ион водоро­да Н + , благодаря чему в названии аминокислот и присутствует слово «кислота». Третий заместитель — ами­ногруппа —NH2 и, наконец, четвёр­тый заместитель — группа атомов, ко­торую в общем случае обозначают R. У всех аминокислот R-группы разные, и каждая из них играет свою, очень важную роль.

Свойства «бусинок», отличающие одну аминокислоту от другой, скры­ты в R-группах (их ещё называют бо­ковыми цепями). Что же касается группы —СООН, то химики-органи­ки относятся к ней с большим почте­нием: всем другим атомам углерода в молекуле даются обозначения в зави­симости от степени их удалённости от карбоксильной группы. Ближай­ший к ней атом именуют а-атомом, второй — в-атомом, следующий — у-атомом и т. д. Атом углерода в ами­нокислотах, который находится бли­же всех к карбоксильной группе, т. е. а-атом, связан также с аминогруппой, поэтому природные аминокислоты, входящие в состав белка, называют а-аминокислотами.

В природе встречаются также ами­нокислоты, в которых NH^-группа связана с более отдалёнными от кар­боксильной группы атомами углеро­да. Однако для построения белков природа выбрала именно а-аминокислоты. Это обусловлено прежде всего тем, что только а-аминокислоты, соединённые в длинные цепи, способны обеспечить достаточную прочность и устойчивость структуры больших белковых молекул.

Читайте так же:  Мономерами молекул каких органических веществ являются аминокислоты

Число а-аминокислот, различа­ющихся R-группой, велико. Но чаще других в белках встречается всего 20 разных аминокислот. Их можно рас­сматривать как алфавит «языка» бел­ковой молекулы. Химики называют эти главные аминокислоты стандарт­ными, основными или нормальными. Условно основные аминокислоты де­лят на четыре класса.

В первый входят аминокислоты с неполярными боковыми цепями. Во второй — аминокислоты, со­держащие полярную группу. Следую­щие два составляют аминокислоты с боковыми цепями, которые могут заряжаться положительно (они объе­диняются в третий класс) или отрица­тельно (четвёртый). Например, диссо­циация карбоксильной группы даёт анион — СОО — , а протонирование ато­ма азота — катион, например —NH3 + . Боковые цепи аспарагиновой и глута-миновой кислот имеют ещё по одной карбоксильной группе —СООН, кото­рая при значениях рН, характерных для живой клетки (рН = 7), расстаётся с ионом водорода (Н + ) и приобрета­ет отрицательный заряд. Боковые це­пи аминокислот лизина, аргинина и гистидина заряжены положительно, поскольку у них есть атомы азота, ко­торые, наоборот, могут ион водорода присоединять.

Каждая а-аминокислота (кроме глицина) в зависимости от взаимно­го расположения четырёх заместите­лей может существовать в двух фор­мах. Они отличаются друг от друга, как предмет от своего зеркального от­ражения или как правая рука от ле­вой. Такие соединения получили название хоральных (от грен. «хир» — «рука»). Хиральные молекулы открыл в 1848 г. великий французский учё­ный Луи Пастер. Два типа оптических изомеров органических молекул по­лучили названия Д-форма (от лат. dexter — «правый») и Z-форма (от лат. laevus — «левый»). Кстати, одно из названий других хиральных моле­кул — глюкозы и фруктозы — декст­роза и левулоза. Примечательно, что в состав белков входят только Z-аминокислоты, и вся белковая жизнь на Земле — «левая».

Для нормальной жизнедеятельно­сти организм нуждается в полном на­боре из 20 основных a-Z-аминокислот. Но одни из них могут быть синтезиро­ваны в клетках самого организма, а другие — должны поступать в готовом виде из пищевых продуктов. В пер­вом случае аминокислоты называют заменимыми, а во втором — незамени­мыми. Набор последних для разных организмов различен. Например, для белой крысы незаменимыми являют­ся 10 аминокислот, а для молочнокислых бактерий — 16. Растения могут са­мостоятельно синтезировать самые разнообразные аминокислоты, созда­вать такие, которые не встречаются в белках.

Для удобства 20 главных амино­кислот обозначают символами, ис­пользуя одну или первые три буквы русского или английского названия аминокислоты, например аланин — Ала или А, глицин — Гли или G.

Видео (кликните для воспроизведения).

ЧТО ТАКОЕ ПЕПТИД

Полимерная молекула белка образует­ся при соединении в длинную цепоч­ку бусинок-аминокислот. Они нани­зываются на нить химических связей благодаря имеющимся у всех амино­кислот амино- и карбоксильной груп­пам, присоединённым к а-атому угле­рода.

Образующиеся в результате такой реакции соединения называются пеп-тидами; (—СО—NH—группировка в них — это пептидная группа, а связь между атомами углерода и азота — пептидная связь (её ещё называют амидной). Соединяя аминокислоты посредством пептидных связей, мож­но получить пептиды, состоящие из остатков очень многих аминокислот. Такие соединения получили название полипептиды. Полипептидное стро­ение белковой молекулы доказал в 1902 г. немецкий химик Эмиль Гер­ман Фишер.

На концах аминокислотной це­почки находятся свободные амино-и карбоксильная группы; эти концы цепочки называют N- и С-концами. Аминокислотные остатки в полипеп-тидной цепочке принято нумеровать с N-конца.

Общее число аминокислотных ос­татков в белковой молекуле изменя­ется в очень широких пределах. Так, человеческий инсулин состоит из 51 аминокислотного остатка, а лизо-цим молока кормящей матери — из 130. В гемоглобине человека 4 ами­нокислотные цепочки, каждая из которых построена из примерно 140 аминокислот. Существуют белки, имеющие почти 3 тыс. аминокис­лотных остатков в единой цепи.

Молекулярные массы белков лежат в диапазоне примерно от 11 тыс. для малых белков, состоящих из 100 ами­нокислотных остатков, до 1 млн и бо­лее для белков с очень длинными полипептидными цепями или для белков, состоящих из нескольких по-липептидных цепей.

Возникает вопрос: как же всё ог­ромное многообразие белков с раз­личными функциями и свойствами может быть создано всего из 20 мо­лекул? А разгадка этого секрета при­роды проста — каждый белок имеет свой неповторимый аминокислот­ный состав и уникальный порядок со­единения аминокислот, называемый первичной структурой белка.

В начале 50-х гг. XX в. американские химики Лайнус Карл Полинг (1901— 1994), награждённый Нобелевской премией за исследования природы химической связи, и Роберт Кори (1897—1971) предположили, что не­которые участки аминокислотной це­почки в белках закручены в спираль. Благодаря совершенствованию экс­периментальных методов (структуру белков изучают с помощью рентгенов­ских лучей) через несколько лет эта гениальная догадка подтвердилась.

Белки и белковые аминокислоты

Б елками, или протеинами, называют высокомолекулярные азотсодержащие соединения, состоящие из аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. Белки синтезируются из аминокислот и превращаются в аминокислоты при переваривании в желудочно-кишечном тракте или катаболизме в организме. Функции белков в клетках живых организмов очень разнообразны — они так или иначе участвуют практически во всех аспектах жизнедеятельности организма.

Природных аминокислот насчитывается около 150, но при синтезе в живых организмах, в большинстве случаев, используется 20 стандартных аминокислот.

С точки зрения питания аминокислоты делят на незаменимые и заменимые.

Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и обязательно должны поступать с пищей. К ним относятся девять аминокислот: валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, гистидин. Гистидин относят к незаменимым аминокислотам только для новорожденных. Если количество этих аминокислот в пище недостаточно, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушается.

Заменимыми называются аминокислоты, которые организм способен синтезировать из других заменимых аминокислот или азота незаменимых аминокислот. К ним относятся остальные 11 аминокислот.

Определенное количество заменимых аминокислот также должно поступать с пищей, иначе на их образование станут расходоваться незаменимые аминокислоты. Полностью метаболически заменимыми считаются только глутаминовая кислота и серин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые также не лишена недостатков, например тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

Современные данные свидетельствуют о том, что биосинтез заменимых аминокислот в количествах, обеспечивающих полностью потребности организма чаще всего невозможен, поэтому следует помнить, что незаменимые и заменимые аминокислоты в равной степени важны для построения белков организма.

Читайте так же:  Какой креатин лучше в капсулах или порошок

Аминокислоты, составляющие белки тела и пищи

Свойства белков определяются набором аминокислот, из которых они состоят, общим числом аминокислот и последовательностью, в которой они соединяются друг с другом. Комбинация из 20 аминокислот, каждая из которых может встречаться в белке сколько угодно раз, позволяет создавать практически неограниченное количество уникальных белковых молекул. Организм человека содержит, по меньшей мере, 30 000 различных белков, только в печени насчитывается более 1000 белков-ферментов.

Функции белка

Белки являются обязательными компонентами всех живых клеток. Одна пятая часть тела человека состоит из белка. Белок содержится практически во всех органах и тканях. Только моча и желчь в норме не содержат белка. Половина всего белка находится в мышцах, 1/5 — в костях и хрящах, 1/10 — в коже. Волосы, кожа, ногти также содержат белок кератин. Этот белок не переваривается и не усваивается в кишечнике.

Биологические функции белков крайне разнообразны. С участием белков осуществляются рост и размножение клеток. Они выполняют каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген), сократительные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (альбумин) и другие функции. Белки составляют основу биологических клеточных мембран — важнейшей составной части клетки и клеточных органелл.

При участии белков регулируется и поддерживается нормальный водный баланс организма, сохраняются нормальные рН среды. Белки крови создают онкотическое давление, которое удерживает жидкость в кровеносных сосудах и препятствует накоплению жидкости во внеклеточном пространстве. При сниженном уровне белков в плазме крови онкотическое давление не уравновешивает осмотическое давление, которое выталкивает жидкость из сосудов. Это приводит к развитию отеков (т.н. «голодные отеки»).

Оценка качества пищевых белков

В пищеварительном тракте белки расщепляются до аминокислот, которые всасываются и используются на образование новых белков организма либо расходуются на получение энергии, либо аминокислоты являются предшественниками для образования новых заменимых аминокислот. Качество пищевого белка определяется наличием в нем полного набора незаменимых аминокислот в определенном количестве и в определенном соотношении с заменимыми аминокислотами.

Качество пищевого белка оценивается рядом биологических и химических методов:

    Оценка биологической ценности белка
    Под биологической ценностью белка (или содержащей белок пищи) подразумевают долю усвоенного организмом азота от всего всосавшегося в ЖКТ азота. Измерение биологической ценности белка основывается на том, что усваивание азота организмом выше при адекватном содержании незаменимых аминокислот в пищевом белке, достаточном для поддержания роста организма.

Коэффициент эффективности белка
Показатель коэффициента эффективности белка основан на предположении, что прирост массы тела растущих животных пропорционален количеству потребленного белка.

Аминокислотный скор белка
Аминокислотный скор – это показатель отношения определенной незаменимой аминокислоты в каком-то продукте к такой же аминокислоте в «идеальном» белке. Рассчитывается аминокислотный скор путем деления количества определенной незаменимой аминокислоты в продукте на количество такой же аминокислоты в идеальном белке. Полученные данные затем умножают на 100 и получают аминокислотный скор исследуемой аминокислоты.

Понятие «идеальный» белок включает представление о гипотетическом белке высокой пищевой ценности, полностью удовлетворяющем потребность организма человека в незаменимых аминокислотах. Для взрослого человека в качестве «идеального» белка применяют аминокислотную шкалу Комитета ФАО/ВОЗ. Аминокислотная шкала показывает содержание каждой из незаменимых аминокислот в 100 г стандартного белка.

Наиболее близки к «идеальному» белку животные белки мяса, яиц и молока. Большинство растительных белков содержат недостаточное количество одной или нескольких незаменимых аминокислот. Например, белки злаковых культур, а также полученные из них продукты неполноценны (лимитированы) по лизину и треонину. Белки ряда бобовых культур (соя и фасоль исключение) лимитированы по метионину и цистеину (60-70% оптимального количества).

В процессе тепловой обработки или длительного хранения продуктов из некоторых аминокислот могут образоваться не усвояемые организмом соединения, т.е. аминокислоты становятся «недоступными». Это снижает ценность белка.

Пищевая ценность белков может быть улучшена (т.е. увеличена биологическая ценность или аминокислотный скор по лимитирующим кислотам) путем добавления лимитирующей аминокислоты или внесения компонента с ее повышенным содержанием, или путем смешивания белков с различными лимитирующими аминокислотами. Так, биологическая ценность белка пшеницы может быть повышена добавлением 0,3-0,4% лизина, белка кукурузы — 0,4% личина и 0,7% триптофана. Приготовление смешанных блюд, содержащих животные и растительные продукты, способствует получению полноценных пищевых белковых композиций.

Переваривание белков и всасывание аминокислот

Все пищевые белки, состоящие из длинной цепи аминокислот, не способны всасываться в желудочно-кишечном тракте. Они расщепляются на свободные аминокислоты или фрагменты, состоящие из 2 или 3 аминокислот. Расщепление белков катализируют специфические пищеварительные ферменты — протеазы. Степень перевариваемости белков колеблется от 65% для некоторых растительных белков до 97% для белка яиц.

[2]

Свободные аминокислоты всасываются в кровоток и транспортируются в органы и ткани, в первую очередь в печень. Наибольшее количество аминокислот захватывается печенью, где синтезируются белки плазмы крови и специфические белки-ферменты. Аминокислоты, не участвующие в биосинтезе новых белковых молекул, подвергаются в печени процессу дезаминирования, т.е. отщеплению аминогруппы. В процессах дезаминирования участвуют активные формы витамина В6.

Азотсодержащий остаток аминокислот превращается в мочевину и экскретируется с мочой. Не содержащая азота часть молекулы аминокислот превращается в углеводы или жиры и окисляется для образования энергии или запасается в виде жира.

Коэффициент перевариваемости белков пищи у человека

Продукты Коэффициент перевариваемости, %
Яйца 97
Молоко, сыры 95
Мясо, рыба 94
Кукуруза 85
Полированный рис 88
Цельное зерно пшеницы 86
Мука пшеничная 96
Крупа манная 99
Овсяные хлопья 86
Просо 79
Горох зрелый 88
Бобы 78

Потребность организма в белке

В организме человека отсутствует большое депо для запасания белков. Отчасти функцию депо выполняют белки плазмы крови и печени. Альбумин плазмы крови служит лабильным резервом белка, и для обеспечения жизненно необходимой потребности в аминокислотах происходит его расщепление. Глобулины плазмы крови не подвергаются расщеплению даже при истощении запасов альбумина.

Животные и растительные белки усваиваются организмом неодинаково. Если белки молока, молочных продуктов, яиц усваиваются на 96%, мяса и рыбы — на 93-95%, то белки хлеба — на 62-86%, овощей — на 80%, картофеля и некоторых бобовых — на 70%.

Однако смесь этих продуктов может быть биологически более полноценной в силу взаимного обогащения одних белков аминокислотами других.

На степень усвоения организмом белков оказывают влияние технология получения пищевых продуктов и их кулинарная обработка. Анализируя воздействие различных видов обработки пищевого сырья и продуктов (измельчение, действие температуры, брожение и т.д.) на усвояемость содержащихся в них белков, следует отметить, что в большинстве пищевых производств при соблюдении технологии не происходит деструкции аминокислот. При умеренной тепловой обработке пищевых продуктов, особенно растительного происхождения, усвояемость белков несколько возрастает, так как частичная денатурация белков облегчает доступ протеаз к пептидным связям. При интенсивной тепловой обработке усвояемость снижается. При глубоком жареньи с образованием корочки и обугливании часть аминокислот разрушается или снижается усвоение белка из этих частей блюда или продукта.

Читайте так же:  Л карнитин 1 литр

Потребность в белке — это количество белка, которое обеспечивает все метаболические потребности организма. При этом обязательно учитывается, с одной стороны, физиологическое состояние организма, а с другой — свойства самих пищевых белков и пищевого рациона в целом. От свойств компонентов пищевого рациона зависят переваривание, всасывание и метаболическая утилизация аминокислот.

Потребность в белке состоит из двух компонентов. Первый должен удовлетворить потребность в общем азоте, обеспечивающем биосинтез заменимых аминокислот и других азотсодержащих эндогенных биологически активных веществ. Собственно потребность в общем азоте и есть потребность в белке. Второй компонент потребности в белке определяется потребностью организма человека в незаменимых аминокислотах, которые не синтезируются в организме. Это специфическая часть потребности в белке, которая количественно входит в первый компонент, но предполагает потребление белка определенного качества, т.е. носителем общего азота должны быть белки, содержащие незаменимые аминокислоты в определенном количестве.

Потребность в незаменимых аминокислотах в различном возрасте мг/кг в сутки

Белок и аминокислоты. Вопросы и ответы.

Что такое белки?

Белки представляют собой большие соединения, полученные путем объединения более мелких соединений — аминокислот. Белки в рационе известны как макроэлементы и способствуют получению энергии (калорий) в организме. Каждый грамм белка содержит 4 калории.

Всего существует 20 аминокислот, из которых состоит белок. Белки, которые не имеют всех 20 аминокислот, называются неполными белками. Источники белка, содержащие все 20 аминокислот, называются полными белками. Выбор полных источников белка обеспечит получение всех аминокислот, необходимых вашему организму.

Некоторые аминокислоты могут быть синтезированы в организме и не являются существенными в вашем рационе. Аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом, называются незаменимыми аминокислотами. Они обязательно должны быть включены в ваш рацион.

Как протеин используется телом?

Протеин отвечает за разные процессы, которые проходят в организме. Как упоминалось ранее, организм использует белки для энергии. Белок также используется в качестве фермента, который отвечает за реакции внутри организма, включая метаболизм, а также рост и восстановление генов. Белки также используются организмом для передачи сигналов от одной части тела к другой и формирования структур, включая мышцы.

Сколько белка мне нужно в моем рационе?

Белок должен составлять 10-35% ежедневного потребления калорий. Многие эксперты по питанию также рекомендуют принимать 1 г белка на 1 кг массы тела. Для людей с тяжелой физической нагрузкой эта цифра может доходить до 2.5 г белка на 1 кг массы тела

Потребление слишком большого количества белка может быть вредным для организма. Высокое количество белка и аминокислот в питании увеличивает нагрузку на почки и печень, когда они пытаются вывести и избавиться от лишнего белка.

Какие продукты являются хорошими источниками белка?

Источники белка включают: мясные продукты (гамбургер, рыба, курица), молочные продукты (сыр, молоко, йогурт, творог), яйца, тофу, чечевица и соевое молоко.

Питательная ценность полного белка (содержащего все аминокислоты) может гарантировать, что вы не получите недостатка в незаменимых аминокислотах. Полные белки включают мясо, птицу, рыбу, молочные продукты, яйца и сою (источник, не являющийся животными). Орехи, зерна, фрукты и овощи обычно имеют неполый белок. По этой причине для вегетарианцев важно разумно подбирать несколько неживотных продуктов, чтобы потреблять все незаменимые аминокислоты в своем ежедневном рационе.

Что такое белковая недостаточность?

Большинство людей в развитых странах (включая вегетарианцев) ежедневно потребляют более чем достаточно белка. Поэтому дефицит белка не вызывает большой озабоченности в таких странах как например: Швейцария, Соединенные Штаты, Австралия. Его можно найти у людей, страдающих от ограничивающих диет и у пожилых людей, которые чаще всего придерживаются плохих диет.

В странах с высоким уровнем голодающих детей чаще встречается дефицит белка и аминокислот. Без профилактики ребенок с дефицитом белка может впасть в состояние, известное как Квашиоркор. Симптомы этого расстройства включают выпирающий живот, отеки, тонкие волосы, общую потерю веса, замедленный рост и обесцвеченные волосы и кожу. Квашиоркор, если его не лечить, может вызвать замедленный рост тела, умственные нарушения и смерть.

Протеин и Аминокислоты. Учебно-методическое пособие

Вся тренировочная работа в зале пойдет насмарку, если недополучать белки. Без этого важнейшего питательного вещества не набрать и не сохранить «массу». В общем, ценность белков ни у кого не вызывает сомнений, однако практика показывает, что на удивленье мало культуристов-любителей разбирается в тонкостях белкового питания. Спросите любого из них, что он знает об особенностях белкового питания, и лучший ответ, который ты получишь, это то, что минимальный уровень потребления — полтора грамма на килограмм веса (или два, а может четыре?).

Так что же нам нужно знать в первую очередь? То, что на усваиваемость, а следовательно полезность белков влияют много факторов — разные виды перевариваются пищеварительной системой по-разному. Например, одни белки идут на строительство мышц, другие сгорают, обеспечивая организм энергией. Но это еще не все. От качества протеинов, от времени потребления и промежутков между приемами пищи зависит их усвоение. Итак, в науке потребления белков вопрос номер один для атлетов — выбор «правильных» продуктов. Об этом эта статья.

Если вкратце, то белок — это длинные цепи аминокислот. А что такое аминокислоты, вы знаете? Это первичные «кирпичики» животного мироздания. Образно говоря, его «атомы». В целом все просто. Вы едите животный или растительный белок в виде длиннющих «сцепок» разных аминокислот. В организме цепи распадаются, а затем освобожденные аминокислоты «скрепляются» в новую комбинацию — это и будет новый «человеческий» белок. Не надо думать, что речь идет только о мышечном белке. Ваши ногти и волосы тоже состоят из белка, а значит и им нужны аминокислоты для обновления состарившихся белковых молекул. Однако следует заметить, что большая часть съеденного вами белка и впрямь расходуется на нужды мышечной ткани. (Следует уточнить, что только часть аминокислот идет на мышечное «строительство». Из других вырабатываются энергетические энзимы. Следовательно, чем энзимов больше, тем выше энергетический потенциал мышц. Что немаловажно для спортсмена.)

Читайте так же:  Какие группы входят в состав аминокислот

Аналогично случаю с витаминами, многие аминокислоты организм умеет «производить» сам. Это защитный механизм природы, оберегающий человека в периоды голодания. Увы, речь идет только о считанных аминокислотах, самых важных для поддержания жизни. Если говорить о мышечном росте, то из 20-ти остро нужных атлету аминокислот организм способен «произвести» только половину. Остальное надо в обязательном порядке получать с пищей. Вот и выходит, что половина вашего успеха и впрямь приходится на правильное питание. Как бы фанатично вы ни занимались, без тех самых аминокислот, которые можно «усвоить» только за обеденным столом, мышцы ни за что не вырастут!

Если точно по науке, то всего таких аминокислот девять: лизин, триптофан, метионин, валин, фенилаланин, лейцин, изолейцин, треонин и аргинин.

Ну как? Теперь вы понимаете, сколько подводных камней в атлетическом питании? Ведь на свете попросту нет какого-то одного продукта, который бы содержал всю нужную вам «девятку». Получается, вам нужны самые разные виды животных и растительных протеинов? Напрашивается вопрос, да как же во всем этом разобраться?!

Эх, ребята, если бы думать надо было только о составе аминокислот! А еще важен их баланс, т.е. каких-то аминокислот должно быть больше, каких-то меньше. А еще важно качество белка. (Есть белок, который усваивается из рук вон плохо.) Ученые, чтобы не запутаться, выдумали целую шкалу критериев. Вот они:

Кстати говоря, яйца и молоко — для спортсмена источники протеинов высшего качества, за ними следуют рыба и говядина, затем птица, свинина и некоторые растительные продукты. Нельзя забывать, что, хотя мясо и содержит большое количество белка, в нем также много вредных жиров (исключение — мясо цыпленка со снятой кожей). А вот рыба — просто идеальна; кроме белков, она содержит очень полезные жирные кислоты омега-3 (правда, в некоторых сортах рыбы их практически нет).

Растительная пища, как правило, содержит лишь некоторые «атлетические» аминокислоты: лизин, метионин, триптофан и треонин. И то в незначительных количествах. Например, фасоль и другие, бобовые небогаты метионином (на заметку культуристам вегетарианцам!). Значит, ценность растительных белков невелика? Ни в коем случае! Например, многие бобовые обладают великолепно сбалансированным набором аминокислот, хотя еще совсем недавно их пищевая ценность ставилось учеными под вопрос. Вообще-то растительные белки особенно полезны в комбинации друг с другом. Например, чашку вареной фасоли полезно заесть большим куском хлеба грубого помола.

Пора познакомится еще с одним показателем ценности белковых продуктов, биологической доступностью. Он отражает то количество питательных веществ, которые организм способен извлечь из полученной пищи и использовать в своих нуждах. Вот пример. Одно дело отборная говядина, и совсем другое — старая, с обилием хрящевой и соединительной ткани. Конечно же, и хрящи содержат аминокислоты, однако переваривает хрящи наш кишечник с большим трудом. Так что, большая часть аминокислот так и останется вне переваренной хрящевой ткани и будет выведена из организма.

А что случится, если в вашем рационе хронически недостает одной или нескольких незаменимых аминокислот? В этом случае ВЕСЬ белок, который вы съедаете, будет хуже усваиваться? Однозначно нет! Как раз на такой случай наш организм содержит примерно 450 г белковых излишков, никак не задействованных в активных биохимических процессах. Хранилище «запасных» протеинов — печень и кровь. Благодаря белковым резервам, нам не надо получать все девять незаменимых аминокислот с каждым приемом пищи. Например, организм может вполне безболезненно ждать поступление одной или нескольких дефицитных аминокислот в течение целых суток.

Существует мнение, что баланс аминокислот куда важнее их общего количества. На первый взгляд это кажется полной чепухой. В самом деле, ну не может горстка какого-то продукта, пусть и идеально сбалансированного по аминокислотному составу, заменить гору пищи, обычно поедаемую качком. Однако вот вам конкретный пример: вегетарианец Джим Моррисон. Это профессиональный культурист с огромной мышечной массой, по убеждению противник заклания и поедания животных. Можно было бы подумать, что для мышечного роста ему приходится съедать огромные количества растительной пищи. Но нет, Моррисон всегда довольствовался малыми порциями, но! идеально сбалансированными по составу аминокислотами. В частности, примером такого «идеального» блюда является комбинация обезжиренной муки из земляных орехов и коричневого риса.

Эффективность аминокислот в организме определяется, как считают ученые, не только их ценностью, доступностью и сбалансированностью, но и временем усвоения. Например, сывороточный протеин вызывает быструю, кратковременную концентрацию аминокислот в крови. Почему? Потому что сыворотка хорошо растворяется и переваривается, быстро уходит в кишечник, следовательно, энзимам легко расщепить ее на отдельные аминокислоты. С казеином — картина другая. Этот плотный продукт, задерживаясь в желудке, переваривается постепенно, и соответственно аминокислоты медленно концентрируются в крови. Значит, казеин бесполезен? Нет, просто если сыворотка действует практически мгновенно, то казеин — протеин замедленного действия.

В одном из научных экспериментов испытуемым, набранным из здоровых молодых мужчин в возрасте двадцати четырех лет, не занимающихся спортом, давали либо молочную сыворотку, либо казеин. В первой группе сразу же после приема сыворотки синтез белка кратковременно возрос на 68%. При этом некоторое количество аминокислот окислилось в ходе энергетических процессов. Проще говоря, организм «сжег» их ради извлечения энергии. Во второй группе рост синтеза белка едва достиг 31%, зато окислялось куда меньше аминокислот. В итоге в абсолютном пересчете из одинакового количества белка больше усвоилось казеина, чем сыворотки.

Видео (кликните для воспроизведения).

Какой вывод можно сделать из этого исследования? Если вам нужно быстро в течение часа «подхлестнуть» синтез белка, тогда ваш выбор — сывороточный протеин (правда, напомним, его действие ограничивается двумя-тремя часами). Растянуть усвоение белка можно с помощью казеина.

Источники


  1. Брэгг, Поль 275 рецептов здорового питания для активной жизни / Поль Брэгг. — М.: Вектор, 2013. — 160 c.

  2. Щербаков, П. Л. Болезни органов пищеварения у детей при хеликобактериозе / П.Л. Щербаков, А.А. Корсунский, В.А. Исаков. — М.: Медицинское информационное агентство, 2011. — 224 c.

  3. Никберг, Илья Исаевич Диабет и вызовы окружающей среды. Мифы и реалии / Никберг Илья Исаевич. — М.: Вектор, 2011. — 583 c.
Белки и белковые аминокислоты
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here