Белки превращаются в аминокислоты

Важная и проверенная информация на тему: "белки превращаются в аминокислоты" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Аминокислоты и белки

Аминокислоты

В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:

CH3-CH(NH2)-COOH (α-аминопропионованя кислота)

Для аминокислот характерны следующие виды изомерии: углеродного скелета, положения функциональных групп и оптическая изомерия.

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Аминокислоты получают путем замещения галогена на аминогруппу в галогензамещенных карбоновых кислотах. В общем виде уравнение реакции будет выглядеть так:

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

При растворении аминокислот в воде аминогруппа и карбоксильная группа взаимодействуют друг с другом с образованием соединений, называемых внутренними солями:

Молекулу внутренней соли называют биполярным ионом.

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

α-Аминокислоты играют особую роль в природе, поскольку при их совместной поликонденсации в природных условиях образуются важнейшие для жизни вещества – белки.

Также для аминокислот характерны все химические свойства карбоновых кислот (по карбоксильной группе) и аминов (по аминогруппе).

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппализина и амидиновый остаток CNH(NH2)аргинина, в несколько меньшей степени —имидазольный остаток гистидина).

Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.

Белки превращаются в аминокислоты

Б елками, или протеинами, называют высокомолекулярные азотсодержащие соединения, состоящие из аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. Белки синтезируются из аминокислот и превращаются в аминокислоты при переваривании в желудочно-кишечном тракте или катаболизме в организме. Функции белков в клетках живых организмов очень разнообразны — они так или иначе участвуют практически во всех аспектах жизнедеятельности организма.

Природных аминокислот насчитывается около 150, но при синтезе в живых организмах, в большинстве случаев, используется 20 стандартных аминокислот.

С точки зрения питания аминокислоты делят на незаменимые и заменимые.

Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и обязательно должны поступать с пищей. К ним относятся девять аминокислот: валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, гистидин. Гистидин относят к незаменимым аминокислотам только для новорожденных. Если количество этих аминокислот в пище недостаточно, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушается.

Заменимыми называются аминокислоты, которые организм способен синтезировать из других заменимых аминокислот или азота незаменимых аминокислот. К ним относятся остальные 11 аминокислот.

Определенное количество заменимых аминокислот также должно поступать с пищей, иначе на их образование станут расходоваться незаменимые аминокислоты. Полностью метаболически заменимыми считаются только глутаминовая кислота и серин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые также не лишена недостатков, например тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

Современные данные свидетельствуют о том, что биосинтез заменимых аминокислот в количествах, обеспечивающих полностью потребности организма чаще всего невозможен, поэтому следует помнить, что незаменимые и заменимые аминокислоты в равной степени важны для построения белков организма.

Аминокислоты, составляющие белки тела и пищи

Свойства белков определяются набором аминокислот, из которых они состоят, общим числом аминокислот и последовательностью, в которой они соединяются друг с другом. Комбинация из 20 аминокислот, каждая из которых может встречаться в белке сколько угодно раз, позволяет создавать практически неограниченное количество уникальных белковых молекул. Организм человека содержит, по меньшей мере, 30 000 различных белков, только в печени насчитывается более 1000 белков-ферментов.

Функции белка

Белки являются обязательными компонентами всех живых клеток. Одна пятая часть тела человека состоит из белка. Белок содержится практически во всех органах и тканях. Только моча и желчь в норме не содержат белка. Половина всего белка находится в мышцах, 1/5 — в костях и хрящах, 1/10 — в коже. Волосы, кожа, ногти также содержат белок кератин. Этот белок не переваривается и не усваивается в кишечнике.

Читайте так же:  Сколько л карнитина принимать для похудения

Биологические функции белков крайне разнообразны. С участием белков осуществляются рост и размножение клеток. Они выполняют каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген), сократительные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (альбумин) и другие функции. Белки составляют основу биологических клеточных мембран — важнейшей составной части клетки и клеточных органелл.

При участии белков регулируется и поддерживается нормальный водный баланс организма, сохраняются нормальные рН среды. Белки крови создают онкотическое давление, которое удерживает жидкость в кровеносных сосудах и препятствует накоплению жидкости во внеклеточном пространстве. При сниженном уровне белков в плазме крови онкотическое давление не уравновешивает осмотическое давление, которое выталкивает жидкость из сосудов. Это приводит к развитию отеков (т.н. «голодные отеки»).

Оценка качества пищевых белков

В пищеварительном тракте белки расщепляются до аминокислот, которые всасываются и используются на образование новых белков организма либо расходуются на получение энергии, либо аминокислоты являются предшественниками для образования новых заменимых аминокислот. Качество пищевого белка определяется наличием в нем полного набора незаменимых аминокислот в определенном количестве и в определенном соотношении с заменимыми аминокислотами.

Качество пищевого белка оценивается рядом биологических и химических методов:

    Оценка биологической ценности белка
    Под биологической ценностью белка (или содержащей белок пищи) подразумевают долю усвоенного организмом азота от всего всосавшегося в ЖКТ азота. Измерение биологической ценности белка основывается на том, что усваивание азота организмом выше при адекватном содержании незаменимых аминокислот в пищевом белке, достаточном для поддержания роста организма.

Коэффициент эффективности белка
Показатель коэффициента эффективности белка основан на предположении, что прирост массы тела растущих животных пропорционален количеству потребленного белка.

Аминокислотный скор белка
Аминокислотный скор – это показатель отношения определенной незаменимой аминокислоты в каком-то продукте к такой же аминокислоте в «идеальном» белке. Рассчитывается аминокислотный скор путем деления количества определенной незаменимой аминокислоты в продукте на количество такой же аминокислоты в идеальном белке. Полученные данные затем умножают на 100 и получают аминокислотный скор исследуемой аминокислоты.

[2]

Понятие «идеальный» белок включает представление о гипотетическом белке высокой пищевой ценности, полностью удовлетворяющем потребность организма человека в незаменимых аминокислотах. Для взрослого человека в качестве «идеального» белка применяют аминокислотную шкалу Комитета ФАО/ВОЗ. Аминокислотная шкала показывает содержание каждой из незаменимых аминокислот в 100 г стандартного белка.

Наиболее близки к «идеальному» белку животные белки мяса, яиц и молока. Большинство растительных белков содержат недостаточное количество одной или нескольких незаменимых аминокислот. Например, белки злаковых культур, а также полученные из них продукты неполноценны (лимитированы) по лизину и треонину. Белки ряда бобовых культур (соя и фасоль исключение) лимитированы по метионину и цистеину (60-70% оптимального количества).

В процессе тепловой обработки или длительного хранения продуктов из некоторых аминокислот могут образоваться не усвояемые организмом соединения, т.е. аминокислоты становятся «недоступными». Это снижает ценность белка.

Пищевая ценность белков может быть улучшена (т.е. увеличена биологическая ценность или аминокислотный скор по лимитирующим кислотам) путем добавления лимитирующей аминокислоты или внесения компонента с ее повышенным содержанием, или путем смешивания белков с различными лимитирующими аминокислотами. Так, биологическая ценность белка пшеницы может быть повышена добавлением 0,3-0,4% лизина, белка кукурузы — 0,4% личина и 0,7% триптофана. Приготовление смешанных блюд, содержащих животные и растительные продукты, способствует получению полноценных пищевых белковых композиций.

Переваривание белков и всасывание аминокислот

Все пищевые белки, состоящие из длинной цепи аминокислот, не способны всасываться в желудочно-кишечном тракте. Они расщепляются на свободные аминокислоты или фрагменты, состоящие из 2 или 3 аминокислот. Расщепление белков катализируют специфические пищеварительные ферменты — протеазы. Степень перевариваемости белков колеблется от 65% для некоторых растительных белков до 97% для белка яиц.

Свободные аминокислоты всасываются в кровоток и транспортируются в органы и ткани, в первую очередь в печень. Наибольшее количество аминокислот захватывается печенью, где синтезируются белки плазмы крови и специфические белки-ферменты. Аминокислоты, не участвующие в биосинтезе новых белковых молекул, подвергаются в печени процессу дезаминирования, т.е. отщеплению аминогруппы. В процессах дезаминирования участвуют активные формы витамина В6.

Азотсодержащий остаток аминокислот превращается в мочевину и экскретируется с мочой. Не содержащая азота часть молекулы аминокислот превращается в углеводы или жиры и окисляется для образования энергии или запасается в виде жира.

Коэффициент перевариваемости белков пищи у человека

Продукты Коэффициент перевариваемости, %
Яйца 97
Молоко, сыры 95
Мясо, рыба 94
Кукуруза 85
Полированный рис 88
Цельное зерно пшеницы 86
Мука пшеничная 96
Крупа манная 99
Овсяные хлопья 86
Просо 79
Горох зрелый 88
Бобы 78

Потребность организма в белке

В организме человека отсутствует большое депо для запасания белков. Отчасти функцию депо выполняют белки плазмы крови и печени. Альбумин плазмы крови служит лабильным резервом белка, и для обеспечения жизненно необходимой потребности в аминокислотах происходит его расщепление. Глобулины плазмы крови не подвергаются расщеплению даже при истощении запасов альбумина.

Животные и растительные белки усваиваются организмом неодинаково. Если белки молока, молочных продуктов, яиц усваиваются на 96%, мяса и рыбы — на 93-95%, то белки хлеба — на 62-86%, овощей — на 80%, картофеля и некоторых бобовых — на 70%.

Однако смесь этих продуктов может быть биологически более полноценной в силу взаимного обогащения одних белков аминокислотами других.

На степень усвоения организмом белков оказывают влияние технология получения пищевых продуктов и их кулинарная обработка. Анализируя воздействие различных видов обработки пищевого сырья и продуктов (измельчение, действие температуры, брожение и т.д.) на усвояемость содержащихся в них белков, следует отметить, что в большинстве пищевых производств при соблюдении технологии не происходит деструкции аминокислот. При умеренной тепловой обработке пищевых продуктов, особенно растительного происхождения, усвояемость белков несколько возрастает, так как частичная денатурация белков облегчает доступ протеаз к пептидным связям. При интенсивной тепловой обработке усвояемость снижается. При глубоком жареньи с образованием корочки и обугливании часть аминокислот разрушается или снижается усвоение белка из этих частей блюда или продукта.

Читайте так же:  Аргинина глутамат инструкция по применению

Потребность в белке — это количество белка, которое обеспечивает все метаболические потребности организма. При этом обязательно учитывается, с одной стороны, физиологическое состояние организма, а с другой — свойства самих пищевых белков и пищевого рациона в целом. От свойств компонентов пищевого рациона зависят переваривание, всасывание и метаболическая утилизация аминокислот.

Потребность в белке состоит из двух компонентов. Первый должен удовлетворить потребность в общем азоте, обеспечивающем биосинтез заменимых аминокислот и других азотсодержащих эндогенных биологически активных веществ. Собственно потребность в общем азоте и есть потребность в белке. Второй компонент потребности в белке определяется потребностью организма человека в незаменимых аминокислотах, которые не синтезируются в организме. Это специфическая часть потребности в белке, которая количественно входит в первый компонент, но предполагает потребление белка определенного качества, т.е. носителем общего азота должны быть белки, содержащие незаменимые аминокислоты в определенном количестве.

Потребность в незаменимых аминокислотах в различном возрасте мг/кг в сутки

Какие группы аминокислот входят в состав белков?

Спортсмены и многие другие люди помнят курс биологии, в котором говорилось о важности белка в организме. Об аминокислотах упоминалось меньше, но они являются основой всех белковых соединений. В состав природных белков входит много различных аминокислот, все они отвечают за разные функции и нужны организму. Важность аминокислот и сколько из них находится в составе белка – это основная тема статьи.

Аминокислоты – содержат две функциональные группы – аминогруппу -NH2 и карбоксильную COOH

Аминокислоты, входящие в состав белков

Аминокислоты – это соединения органического происхождения, они формируют структуру белков и являются основой для их синтеза. Белки участвуют в ряде процессов жизнедеятельности, особенно важны для развития мускулатуры и других тканей.

Наибольшее количество аминокислот попадает в организм через пищу, а затем они способствуют формированию белков. При необходимости набора мышечной массы акцент нужно ставить на аминокислоты в составе белков.

Белковая структура довольно сложна, в рамках статьи возможно только базовое её рассмотрение, так как этому вопросу посвящено немало научных трудов. Аминокислоты соединяются посредством пептидных связей, формируя единое целое. Они выполняют задачи восстановления организма и заживления ран.

Существует понятие идеального белка, в котором строго указано из скольких аминокислот он состоит, но в действительности определить, сколько аминокислот входит в состав, бывает сложнее. Согласно научным исследованиям, всего выделено 20 аминокислот, которые и должны составлять белок. В большинстве структур содержится 20 аминокислот, но их количество может отличаться. При длительном нарушении состава будут появляться нарушения, в том числе опасные для жизни.

Чаще всего разделяют 2 основные группы – заменимые и незаменимые. Среди заменимых компонентов большая часть из всех веществ – 12 шт. Их отличие заключается в выработке внутри организма в достаточных количествах при условии наличия нужного «строительного материала». Несложно определить число незаменимых – 8 штук. Они наиболее важны, так как поступают исключительно из внешней среды: пищи, добавок или уколов.

Аминокислоты могут реагировать друг с другом

Подошло время определить, сколько незаменимых аминокислот входит в состав белка:

  • лейцин защищает мышцы и восстанавливает их. Способствует набору мышечной массы;
  • изолейцин стимулирует выделение энергии;
  • лизин укрепляет иммунитет;
  • фенилаланин – это альфа-аминокислота, она влияет на правильную работу ЦНС;
  • метионин способствует сжиганию подкожного жира;
  • треонин влияет на ЦНС, ССС и иммунитет;
  • триптофан участвует в выделении серотонина;
  • валин ускоряет восстановление мышц и улучшает обменные процессы.

Заменимые аминокислоты лучше пополнять с пищей, иначе организм в полной мере покрыть необходимость спортсмена не всегда может.

Среди них:

  • аланин ускоряет процессы углеводного обмена и стимулирует выведение токсинов. Содержится в мясе, рыбе и молочных продуктах;
  • аспарагиновая кислота – это универсальный источник энергии. Поступает в организм из говядины, курятины, молока и сахара (только тростникового);
  • аспарагин улучшает функцию ЦНС. Его много во всех белках животного происхождения, картофеле, орехах и злачных культурах;
  • гистидин относится к ключевым строительным веществам для тела и способствует выделению кровяных телец. Его относительно много в молоке, злаках и мясе;
  • серин усиливает функцию головного мозга и ЦНС. Поступает в организм с арахисом, мясом, злаками и соей;

Расщепление белков на аминокислоты

Виды и задачи белка

Белок покрывает различные задачи в организме, его роль зависит от типа структуры:

    миозин является одним из основных составных частей для роста мышц. Характерной особенностью миозина является участие в нормальной жизнедеятельности сердечной мышцы и системы пищеварения. При употреблении в достаточном количестве нормализуется течение крови;

Что такое белок

Каждый фрагмент белка имеет в своем составе аминокислоты и 4 ключевых компонента: азот, водород, углерод и кислород. Практически не уступает по важности фосфор с серой.

Белки разделяются на 2 категории в зависимости от скорости действия в организме:

  • быстрые – это сывороточный протеин, организм получает его из молока и продуктов из него. Характеристика белка заключается в быстром процессе переваривания и разделения на аминокислотный состав белков. После употребления подобного белка заметно быстрее формируется мышечная масса, после занятий организм восстанавливается значительно быстрее, активно пополняется энергетический состав и подпитываются участки строительным материалом;
  • медленные белки состоят из более сложных соединений, которые обрабатываются организмом за более длительное время. Чаще они имеют пролонгированное действие на протяжении 6–8 часов. Представителями группы медленных белков является соевый вид и казеин. Их используют спортсмены для подавления катаболизма и устранения излишнего количества жировых отложений.

Организм одинаково нуждается в обоих типах белков, иначе могут развиться последствия дефицита. Обычному человеку, не занимающемуся спортом или тяжёлой работой, достаточно 1 г на 1 кг массы. Если человек испытывает интенсивные нагрузки, дозировку следует увеличивать в 2–3 раза.

Суть аминокислот

Продукты богатые важными аминокислотами

Читайте так же:  Лучшие витамины для детей

Протеин – это результат участия аминокислот и такие знания можно использовать для повышения эффективности тренировок. Нельзя забывать об этой основе, иначе успешного построения мышечной массы добиться будет невозможно. Принципы построения белков стали раскрываться с 1810 года, а полностью состав был расшифрован до 1930 года. По результатам исследования было обнаружено 20 аминокислот, которые и составляют белок. С помощью различной структуры молекул они участвуют в создании миллионов различных белков.

Характерное свойство аминокислот – это растворимость в жидкости и способность лёгкого вступления в химические реакции со щелочными и кислотными растворами. Суть разных аминокислот заключается в способности выступать регулятором метаболизма и в участии в строении клеток мышц. Каждая группа обладает собственным радикалом R, это помогает разделять их на группы по природе происхождения.

Если будет недостаточно 1 аминокислоты в составе, организм возьмёт её из запаса, но постепенно резерв исчерпается. При дефиците даже одного элемента можно столкнуться с тяжёлыми осложнениями, а о росте мышц можно забыть. За счёт других аминокислот не удаётся покрыть недостаток другого типа элемента.

В химии и биологии есть понятие биологически полноценных белков. Оно означает, что присутствуют все аминокислоты с активным действием, входящие в состав белков. Для получения полноценного питания организма стоит добавить в рацион бобовые культуры. Определить, какие аминокислоты входят в состав белков конкретного человека, в домашних условиях невозможно, судить можно только на основании симптомов. Для обеспечения биологической ценности белков нужно воспользоваться лабораторным исследованием, оно выявит, сколько видов аминокислот входит в состав белков и поможет скорректировать питание или назначить добавки.

После получения нужного количества аминокислот, они подвергаются многоэтапным преобразованиям, которые сделают их пригодными для построения белка. Минимальное количество преобразований проходит куриный белок из яиц, так как его состав идеально подходит для усвоения человеком.

Зачем нужны аминокислоты в организме

Особенности и функции основных аминокислот

Наибольшее значение и риск появления дефицита отмечается в отношении незаменимых аминокислот.

Сколько аминокислот входит в состав белка из незаменимой группы:

Стоит рассмотреть важнейшие аминокислоты, формирующие состав белка:

  • гистидин. Был выявлен в 1896 году, а научились синтезировать его в 1911 году. Основная его роль заключается в поддержании уровня гемоглобина, участии в выработке кровяных телец. Примечательно, что гистидин причисляется к медиаторам ЦНС;
  • тирозин относится к одной из ключевых аминокислот. Была обнаружена в 1846 году. Функции: ускорение процесса восстановления сил мышц, улучшение настроения, нормализация обмена веществ. Тирозин помещают практически во всё спортивное питание;

Строение протеиногенных аминокислот

[1]

Разобравшись с вопросами, сколько видов аминокислот входит в состав белков, и определившись с важностью этих веществ, можно сделать вывод о жизненной необходимости этих компонентов. При составлении рациона нужно учитывать необходимость в аминокислотах, это позволит защититься от последствий их дефицита.

Белки превращаются в аминокислоты

Превращение белков в организме – это сложный процесс.

В живом организме постоянно происходят синтез и распад белков. Синтез белков осуществляется при участии различных аминокислот. Постоянным источником аминокислот являются растительные и животные белки.

«Чтобы постичь бесконечное надо сначала разъединить, потом соединить»

В процессе пищеварения происходит гидролиз белков под влиянием ферментов. В желудке они расщепляются на пептиды, которые в кишечнике распадаются до аминокислот. Аминокислоты всасываются ворсинками кишечника в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. В клетках аминокислоты синтезируют необходимые организму белки.

Часть аминокислот подвергается окислению и распаду, в результате чего образуется аммиак, углекислый газ и вода. Аммиак превращается в мочевину и выводится из организма.

Аммиак токсичен для организма. Даже незначительное увеличение его количества в организме может вызвать ряд тяжелых расстройств. Обычно этого не происходит, потому что в организме аммиак быстро связывается с аспарагиновой и глутаминовой кислотами и белком. При этом он теряет свою токсичность.

Обезвреживание аммиака осуществляется также в печени посредством синтеза мочевины — вещества, относительно безвредного для организма.

Белки и аминокислоты

Белки (син. протеины) — высокомолекулярные органические вещества, построенные из остатков аминокислот. По своему биологическому значению принадлежат к числу важнейших составных частей организма.

Несомненно, белки абсолютно необходимы для жизни растений, животных и грибов. Именно вследствие такого большого значения белки получили названия протеинов (греч. protos — первый, главный).

Качественной реакцией на белки служит ксантопротеиновая реакция. Ее проводят путем добавления к раствору белка HNO3(конц.) до тех пор, пока не прекратится выпадение осадка. Осадок окрашивается в характерный желтый цвет.

Аминокислота

Аминокислота — органическая кислота, содержащая, по меньшей мере, одну карбоксильную группу (COOH) и одну аминогруппу (NH2). Аминокислоты являются основной составляющей всех белков.

В построении белков участвуют 20 наиболее распространенных аминокислот. На данном этапе учить их наизусть не обязательно, эта задача настигнет вас на кафедре биохимии 😉

И все же для успешного изучения данной темы мы возьмем за основу две аминокислоты: глицин и аланин.

Я хочу вас обрадовать (надеюсь, что обрадую)). Если вы успешно изучили темы: карбоновые кислоты, амины — то вы уже знаете химические свойства аминокислот!

Они напоминают амфотерные соединения: по аминогруппе вступают в реакции с кислотами, по карбоксильной — с основаниями. Мы разберем их подробнее чуть ниже.

Читайте так же:  Аптечные жиросжигатели для мужчин
Получение аминокислот

Аминокислоты можно получить в реакции аммиака с галогенкарбоновыми кислотами.

Химические свойства аминокислот
  • Основные свойства

За счет наличия аминогруппы, аминокислоты проявляют основные свойства. Реагируют с кислотами.

По карбоксильной группы аминокислоты способны вступать в реакции с металлами, основными оксидами, основаниями и солями более слабых кислот.

Аминокислоты способны вступать в реакцию этерификации, образуя сложные эфиры.

В молекуле белка аминокислоты связаны друг с другом пептидной связью. Она образуется между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты.

©Беллевич Юрий Сергеевич

Данная статья написана Беллевичем Юрием Сергеевичем и является его интеллектуальной собственностью. Копирование, распространение (в том числе путем копирования на другие сайты и ресурсы в Интернете) или любое иное использование информации и объектов без предварительного согласия правообладателя преследуется по закону. Для получения материалов статьи и разрешения их использования, обратитесь, пожалуйста, к Беллевичу Юрию.

Пройдите тест для закрепления знаний

Качественной реакцией на белки служит ксантопротеиновая реакция.

Аминокислоты обладают амфотерными (двойственными) свойствами.

Аминокислоты объединяются в белки.

Между аминокислотами способны образоваться пептидные связи.

Белки превращаются в аминокислоты

Вопрос 1. Дайте определение белкам.

Ответ: Белки — высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, состоящие из α-аминокислот, соединенных пептидными связями.

Вопрос 2. Что является α-аминокислотой?

Ответ: α-аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых один атом водорода у α-углерода, замещена на аминогруппу (- NH 2). Они содержат аминогруппу и карбоксильную (-СООН) группу.

Вопрос 3. Чем отличаются аминокислоты друг от друга?

Ответ: Аминокислоты отличаются друг от друга химической природой радикала ( R ), представляющего собой группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с α-углеродным атомом и не участвующая в образовании пептидной связи при биосинтезе белка.

Вопрос 4. Какие аминокислоты являются протеиногенными?

Ответ: α-аминокислоты, входящие в состав белков.

Вопрос 5. Какова общая формула аминокислот?

Вопрос 6. Напишите формулу аминокислоты в ионизированном состоянии (протонированная форма)?

Вопрос 7. Чем обусловлена оптическая активность аминокислот?

Видео (кликните для воспроизведения).

Ответ. При замещении всех валентностей у α-углеродного атома различными функциональными группами С-атом называется ассиметричным (хиральным), а аминокислота — оптически активной.

Вопрос 8. Какие аминокислоты оптически активны?

Ответ: Все природные белковые аминокислоты, кроме глицина.

Вопрос 9. Чем отличаются друг от друга D — и L -изомеры аминокислот?

Ответ: Эти изомеры отличаются друг от друга расположением N H 2-групп у α- углеродного атома.

Вопрос 10. К какому ряду относятся природные белковые аминокислоты?

Ответ: Все природные протеиногенные аминокислоты относятся к L -ряду.

Вопрос 11. От чего зависит заряд аминокислоты?

Ответ: Заряд аминокислоты зависит от реакции среды (рН). В кислой среде аминокислота присоединяет протон и получает положительный заряд. В щелочной среде аминокислота ведет себя как кислота и несет отрицательный заряд.

Вопрос 12. Что означает изоэлектрическая точка (ИЭТ) аминокислоты?

Ответ: ИЭТ — это такое состояние, при котором сумма положительных зарядов равна сумме отрицательных зарядов и в электрическом поле аминокислота не движется ни к аноду, ни к катоду.

Вопрос 13. Какие аминокислоты содержат ароматические кольца?

Ответ. Фенилаланин, Тирозин, Триптофан

Вопрос 14. Какие аминокислоты заряжаются отрицательно при рН 7,0 «кислые аминокислоты»)?

Ответ. Глутаминовая, Аспарагиновая

Вопрос 15. Какие аминокислоты заряжаются положительно при рН 7,0 («основные аминокислоты»)?

Ответ: Лизин, Аргинин

Вопрос 16. Какие аминокислоты являются гидроксилсодержащими?

Ответ: Серин, Треонин, Тирозин

Вопрос 17. Какие аминокислоты являются неполярными?

Ответ: Аланин, Валин, Изолейцин, Лейцин, Метионин, Пролин, Триптофан, Фенилаланин.

Вопрос 18. Какие аминокислоты относятся к моноаминокарбоновым и почему? Ответ: К моноаминокарбоновым аминокислотам относятся: глицин, аланин, серин, цистеин, метионин, треонин, валин, лейцин, изолейцин, так как они имеют по одной аминной и карбоксильной групп

Вопрос 19. Назовите моноаминодикарбоновые аминокислоты

Ответ: К ним относятся аспарагиновая и глутаминовая кислоты, которые содержат по одной аминной и по две карбоксильной группы

Вопрос 20. Какие аминокислоты относятся к диаминомонокарбоновым?

Ответ: К ним относятся аргинин, цитруллин и лизин

Вопрос 21. Назовите гетероциклических аминокислот

Ответ: К этой группе относятся триптофан, содержащий гетероциклическое пиррольное кольцо; гистидин-содержащий имидазольный цикл с двумя атомами азота, пролин и оксопролин

Вопрос 22. Какие реакции используют для идентификации аминокислот в белках?

Ответ: 1. Ксантопротеиновую реакцию для ароматических аминокислот, содержащих бензольное кольцо

2. Реакцию Миллона для тирозина

3. Реакцию Фоля для цистеина

4. Реакцию Сакагучи для аргинина

Вопрос 23. Какие есть источники аминокислот в организме?

Ответ. 1. Распад тканевых белков

3. Внутриклеточный синтез аминокислот

Вопрос 24. Какими химическими реакциями можно обнаружить белки?

Ответ: Биуретовый, Нингидриновый

Вопрос 25. Что выявляет биуретовая реакция?

Ответ: Пептидную связь

Вопрос 26. Какие белки называются полноценными?

Ответ: Это белки, которые:

1. Содержат все незаменимые аминокислоты

2. Содержат все аминокислоты в оптимальных соотношениях

3. Хорошо перевариваются в желудочно-кишечном тракте

Вопрос 27. Что означает «незаменимые» аминокислоты?

Ответ. Это такие аминокислоты, которые не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей

Вопрос 25. Какие аминокислоты относятся к незаменимым аминокислотам?

Ответ: Изолейцин, Лейцин, Триптофан, Треонин, Фенилаланин, Валин, Метионин, Лизин.

Вопрос 29. Какие частично незаменимые аминокислоты?

Ответ: Аминокислоты, которые могут частично синтезироваться в организме. Это аргинин и гистидин

Вопрос 30. Что такое условно заменимые аминокислоты?

Ответ: Аминокислоты, которые могут синтезироваться из незаменимых аминокислот: цистеин из метионина и тирозин из фенилаланина.

Вопрос 31. Каково содержание азота в белках?

Вопрос 32. Что означает третичная структура белка?

Ответ: Расположение в пространстве одиночной полипептидной цепи, стабилизированное связями между радикалами аминокислотных остатков, далеко отстоящих друг от друга

Вопрос 33. Что означает четвертичная структура белка?

Ответ: Объединение нескольких полипептидных цепей, обладающих третичной структурой, в единую функциональную молекулу

Вопрос 34. Какие белки имеют четвертичную структуру?

Читайте так же:  Протеин для набора мышечной массы какой лучше

Ответ: Гемоглобин, Лактатдегидрогенза, Креатинкиназа

Вопрос 35. Что означает домен?

Ответ. Домен — обособленная область молекулы белка, обладающая структурной и функциональной автономией

Вопрос 36. На чем основан электрофорез?

Ответ. Передвижение заряженных молекул в электрическом поле

Вопрос 37. Что такое изоэлектрическая точка ( pi ) белка?

Ответ: Значение рН среды, при котором молекула белка не имеет заряда и поэтому не движется ни к аноду, ни к катоду

Вопрос 38. Почему белки ведут себя как буферы?

Ответ: В зависимости от рН среды белки приобретают свойства анионов или катионов и поэтому проявляют свойства буферов

Вопрос 39. Что означает коагуляция белков?

Ответ: Выпадение белков под влиянием различных факторов в осадок из коллоидных растворов

Вопрос 40. Какие формы коагуляции знаете?

Ответ: Обратимая, когда в коллоидной частице нарушается только сольватная оболочка, и необратимая, когда происходят глубокие нарушения структуры белковой молекулы

Вопрос 41. Что такое денатурация белка?

Ответ: Необратимая денатурация называют потерей физико-химических свойств и биологической активности белка вследствие разрушения высших уровней организации

Вопрос 42. Как можно вызвать денатурацию?

Ответ: Нагреванием, добавлением кислот и щелочей, добавлением солей тяжелых металлов, воздействием ионизирующего излучения, ультразвука

Вопрос 43. Простые белки это?

Ответ. Это белки, дающие при гидролизе только аминокислоты

Вопрос 44. Какие белки относятся к фибриллярным?

Ответ: Фибрион шелка, коллагеновые белки

Вопрос 45. Какие белки называются глобулярными?

Ответ: Белки, которые имеют форму глобула (шара).

Вопрос 46. Каковы особенности аминокислотного состава коллагена I типа?

Ответ: В коллагене содержится около 33 % глицина, 25 % пролина и гидроокспролина, 1 % гидроксолизина. Гидроксилирование аминокислоты являются маркерами коллагена, так как не встречаются в других белках

Вопрос 47. Какой аминокислотой богаты кератиновые белки?

Ответ: Цистеином, которого содержится около 12 %

Вопрос 48. Что такое шапероны?

Ответ: Семейство белков, участвующих в формировании пространственной конформации полипептидной цепи, синтезированной на рибосоме

Вопрос 49. Сложные белки это?

Ответ: Сложными называются белки, которые при гидролизе распадаются на аминокислоты и вещество небелковой природы (простетическая группа)

Вопрос 50. Что такое апопротеин?

Ответ: Белковая часть сложного белка

Вопрос 51. Что такое простетическая группа?

Ответ: Небелковая часть сложного белка

Вопрос 52. Какие белки являются гемопротеидами?

Ответ: Гемоглобин, миоглобин, цитохромы, каталаза, пероксидаза

Вопрос 53. Что такое нуклеопротеиды?

Ответ: Это сложные белки, простетическая группа которых представлена нуклеиновыми кислотами

Вопрос 54. Что такое дезоксирибонуклепротеиды?

Ответ: Это белки, простетическая группа которых представлена ДНК

Вопрос 55. Какие белки входят в состав дезоксирибонуклеопротеидов?

Ответ: Гистоны и кислые негистоновые белки

Вопрос 56. Какие аминокислоты присутствуют в большом количестве в гистонах?

Ответ: Аргинин, Лизин, Гистидин

Вопрос 57. На какие фракции разделяют гистоны?

Вопрос 58. Какие связи участвуют в формировании первичной структуры белка?

Ответ: Связь между α-амино- и α-карбоксильными группами аминокислот, называемые пептидной связью -СО- NH — и частично дисульфитные связи

[3]

Вопрос 59. Какие связи участвуют в формировании вторичной структуры белка?

Ответ: Водородные связи между пептидными группировками: = C = O . HN =, О. Н,К..Н

Вопрос 60. Какие связи обеспечивают формирование третичной структуры белка?

Ответ: Водородные, межмолекулярные силы Ван-дер-Лондона, гидрофобные взаимодействия, а также за счет пептидных и дисульфитных связей

Вопрос 61. Какие белки относятся к простым?

Ответ. Гистоны, протамины, глютелины, протеноиды, коллаген и эластин, альбумины и глобулины

Вопрос 62. Каковы особенности состава гистонов?

Ответ: Гистоны содержат большое количество (10..30 %) диаминомонокарбоновых аминокислот (лизин, аргинин, гистидин) и обладают выраженными основными свойствами, входят в состав ядерных белков

Вопрос 63. Дайте характеристику протаминов?

Ответ: Протамины — белки основного характера и отличаются высоким содержанием аргинина (до 60.. .65 %,), входят в состав дезоксирибонуклеопротеида (ДНП).

Вопрос 64. Какова растворимость проламинов и глютелинов?

Ответ. Они не растворимые в воде и содержатся в семенах растений

Вопрос 65. Чем отличаются альбумины и глобулины?

Ответ: Альбумины хорошо растворяются в воде и осаждаются сульфатом аммония и другими нейтральными солями при 80..100 % насыщении, выполняют

пластические функции и участвуют в поддержании онкотического давления крови. Глобулины нерастворимы в дистиллированной воде, растворяются в солевых растворах

Вопрос 66. Какие основные функции выполняют белки в организме?

Ответ: Каталитическая (ферменты), питательная (резервная), транспортная, защитная (иммуноглобулины, интерферон), сократительная, структурная, гормональная и др.

Вопрос 67. Какие факторы могут регулировать биологическую активность белков?

Ответ: Взаимодействие с лигандами (субстратами, эффекторами, кофакторами)

Вопрос 68. Чем сопровождается денатурация белков?

Ответ: Происходит нарушение большого числа межрадикальных связей и изменение ковалентных связей, что приводит к потере биологической активности белка

Вопрос 69. Назовите основные сложные белки и их краткую характеристику

Видео (кликните для воспроизведения).

Ответ: К сложным белкам относятся хромопротеиды, нуклеопротеиды, липопротеиды, гликопротеиды, металлопротеиды. Хромопротеиды состоят из простого белка и связанного с ним окрашенного небелкового компонента. Нуклеопротеиды состоят из белков и нуклеиновых кислот. Липопротеиды состоят из белка и липида. Фосфопротеиды в качестве простетической группы содержат остаток фосфорной кислоты. В гликопротеидах простетическая группа представлена углеводами и их производными. Металлопротеиды кроме белка содержат ионы какого-либо металла.

Источники


  1. Заболотных, И. И. Клинико-экспертная диагностика патологии внутренних органов / И.И. Заболотных, Р.К. Кантемирова. — М.: СпецЛит, 2008. — 208 c.

  2. О’Коннор, Анахад Всегда следуйте за слонами. 115 «общеизвестных фактов» о здоровье, питании и окружающем мире — глазами ученых / Анахад О’Коннор. — М.: Юнайтед Пресс, 2010. — 288 c.

  3. Ф. Мюллер Пособие для работников общественного питания / Ф. Мюллер. — М.: Экономика, 2007. — 136 c.
Белки превращаются в аминокислоты
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here