Белки распадаются на аминокислоты

Важная и проверенная информация на тему: "белки распадаются на аминокислоты" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Белки распадаются на аминокислоты

2. Обмен белков

Роль белков в обмене веществ

Белки в обмене веществ занимают особое место. Ф. Энгельс так оценил эту роль белков: «Жизнь — это способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка». И на самом деле, везде, где есть жизнь, находят белковые тела.

Белки входят в состав цитоплазмы, гемоглобина, плазмы крови, многих гормонов, иммунных тел, поддерживают постоянство водно-солевой среды организма. Без белков нет роста. Ферменты, обязательно участвующие во всех этапах обмена веществ, имеют белковую природу.

Специфичность белков

Белки обладают большой специфичностью. Белки животных разных видов, разных индивидуумов одного и того же вида, более того, разных органов и тканей одного и того же организма отличаются друг от друга. Такая специфичность белков делает невозможным введение в организм нерасщепленных чужеродных белков. Если такие чужеродные белки попадают в организм, то это вызывает образование защитных веществ против введенных белков, могут наступить тяжелые нарушения и даже гибель организма. Этим объясняются неудачи при пересадке тканей и органов от животных человеку или даже от одного человека другому. При таких операциях пересаженный орган не приживается и отмирает.

Белковые вещества пищи, проходя через пищеварительный тракт, расщепляются до аминокислот. Аминокислоты легко усваиваются организмом.

Нормы белка в питании

В зависимости от возраста, выполняемой деятельности, пола и т. п. меняется норма белков в питании. Для взрослого человека в суточном рационе должно содержаться в среднем 100-110 г белков. При физической работе норма белков в пище увеличивается до 130-140 г. Растущий организм ребенка нуждается в дополнительном количестве белков, обеспечивающих рост и формирование тела. Если для взрослого человека нужно на 1 кг массы тела около 1,5 г белков в сутки, то для ребенка в первые годы жизни эта норма должна быть примерно в три раза выше.

Биологическая ценность белков пищи

Аминокислоты, идущие на построение белков организма, неравноценны. Некоторые аминокислоты незаменимы для организма (лейцин, метионин, фенилаланин и др., табл. 12). Если в пище отсутствует незаменимая аминокислота, то синтез белков в организме резко нарушается. Но есть аминокислоты, которые могут быть заменены другими или синтезированы в самом организме в процессе обмена веществ, — это заменимые аминокислоты.


Таблица 12. Заменимые и незаменимые аминокислоты

Белки пищи, содержащие весь необходимый набор аминокислот для нормального синтеза белка организма, называют полноценными. К ним относят преимущественно животные и некоторые растительные белки (например, белки бобовых растений). Белки пищи, не содержащие всех необходимых для синтеза белка организма аминокислот, называют неполноценными (например, желатин, белок кукурузы, белок пшеницы). Наиболее высокая биологическая ценность у белков яиц, мяса, молока, рыбы.

Для того чтобы в организме мог произойти синтез необходимых ему белков, с пищей должны вводиться все незаменимые аминокислоты. При смешанном питании, когда в пище есть продукты животного и растительного происхождения, в организм обычно доставляется необходимый для синтеза белков набор аминокислот.

Особенно важно поступление всех незаменимых аминокислот для растущего организма. Отсутствие в пище аминокислоты лизина приводит к задержке роста ребенка, к истощению его мышечной системы. Недостаток валина вызывает расстройство равновесия у детей. В настоящее время достаточно полно изучен аминокислотный состав белков различных органов и тканей тела человека и пищевых продуктов. Поэтому имеется возможность так комбинировать продукты питания, чтобы человек получал в пищевом рационе все жизненно необходимые аминокислоты в нужных количествах и сочетаниях.

Распад белков в организме

Те аминокислоты, которые не пошли на синтез специфических белков, подвергаются превращениям, во время которых освобождаются азотистые вещества. От аминокислоты при этих превращениях отщепляется азот в виде аммиака (NH3). Азот в виде аминогруппы (-NH2), отщепившись от одной аминокислоты, может переноситься на другую, и тогда в организме строятся недостающие ему аминокислоты. Эти процессы идут преимущественно в печени, мышцах, почках. Безазотистый остаток аминокислоты подвергается дальнейшим превращениям с образованием углекислого газа и воды.

Аммиак, образовавшийся при распаде белков в организме, — вещество ядовитое, он обезвреживается в печени, где превращается в мочевину. Мочевина в составе мочи выводится из организма.

Конечные продукты распада белков в организме — не только мочевина, но и мочевая кислота и другие азотистые вещества. Они выводятся из организма с мочой и потом.

Синтез и распад белков в растении

Читайте также:

  1. L — постоянная распада запаздывающих нейтронов, c(t) — числа их предшественников.
  2. Август 1991 г. Распад СССР. Суверенная Россия на путях формирования новой государственности.
  3. Альфа-распад
  4. Анализ и синтез работы комбинационных устройств
  5. Анализ и синтез работы последовательностных устройств
  6. Анализ» и «синтез» как общенаучные методы познания, их роль и особенности
  7. Аналіз і синтез. Їх суть. Питання і завдання , які стоять перед аналізом виробничо-господарської діяльності підприємства .
  8. Ассимиляционные (фотосинтезирующие) ткани
  9. Белково–протеиназный комплекс ржаной муки
  10. Биосинтез белка
  11. Биосинтез белка
  12. Біосинтез абсцизової кислоти

Характерной особенностью растений является способность к синтезу всех входящих в состав белков аминокислот непосредственно за счет неорганических азотистых соединений — аммиака и нитратов.

Свободный аммиак ядовит для растений, поэтому растения сразу используют его на синтез аминокислот. Нитраты же могут накапливаться в тканях растений и в довольно больших количествах. Нитраты, прежде, чем вступить во взаимодействие с углеводами, подвергаются восстановлению до нитритов, а затем до аммиака. Промежуточным продуктом при этом является гидроксиламин.

Читайте так же:  Как пить протеин для набора

Схема восстановления нитратов до аммиака:

Этот процесс имеет универсальное значение.

Аммиак, либо образовавшийся из нитритов, либо поглощенный, немедленно вступает в реакцию с кетокислотами, образуя аминокислоты. Прямое аминирование кетокислот аммиаком — общий способ построения аминокислот. Это основной путь синтеза аминокислот. Протекание этих реакций — процесс обратимый, так как разложение амсинокислот (например при прорастании семян) или дезаминирование, протекающее по окислительному типу, заканчивается образованием кетокислоты и аммиака.

Процесс идет в две стадии:

Образование иминокислоты:

пировиноградная аланиндегидрогеназа иминокислота кислота

Образование аминокислоты:

CH3C=NHCOOH + 2Н + Û СН3СНNН2СООН

[3]

НАД . Н2аланин

Образование аминокислот может также происходить в результате ферментативного превращения одной аминокислоты в другую, например:

орнитин Û пролин Û глютаминовая кислота

Биосинтез белка — один из сложнейших процессов в клетке. Он осуществляется в рибосомах, важным компонентом которых является магний, который составляет до 2,5% от сухого веса и поддерживает активную структуру рибосом. В биосинтезе белка задействована информационная система — ядерная ДНК ® информационная РНК® рибосомальная (матричная) РНК — и большое количество АТФ, так как это процесс эндэрготический, при котором потребляется большое количество энергии.

Аминокислоты, синтезирующиеся в клетке, активируются своими специфическими ферментами и с помощью транспортных РНК переносятся к рибосоме, где собственно и происходит процесс построения первичной цепочки любого пептида. Транспортная РНК имеет антикодон, который должен соответствовать кодону матричной РНК для того, чтобы аминокислота отсоединилась от т-РНК и встроилась в пептид.

Диссимиляция белканачинается с его гидролитического расщепления, происходящего под воздействием протеолитических ферментов и сопровождающегося образованием свободных аминокислот. Этот процесс активно происходит при прорастании семян, при этом образующиеся аминокислоты идут на построение тканей проростка. Важнейшим этапом диссимиляции аминокислот является их дезаминирование с образованием свободного аммиака.

Окислительное дезаминирование (с образованием кетокислоты и аммиака) является процессом, обратным синтезу аминокислот, и происходит через образование иминокислоты. Именно этот процесс происходит при брожении, в частности, при спиртовом брожении, когда используются натуральные продукты (зерно, сахарная свекла), имеющие в своем составе белки. При брожении из белков образуются в результате дезаминирования кетокислоты, которые и придают специфический неприятный запах и вкус бродильной жидкости и называются «сивушными маслами».

Разложение белков может также проходить по механизмам восстановительного дезаминирования и гидролитического дезаминирования.

Восстановительное дезаминирование является путем, соединяющим метаболизм белков и липидов:

RCHNH2COOH + 2H + Û RCH2COOH + NH3

Гидролитическое дезаминирование является путем, соединяющим метаболизм белков и углеводов:

СООНСН2СНNH2COOH + HOH (H2O) Û COOHCOCH2COOH + NH3 + 2H +

аспарагиновая кислота щавелевоуксусная кислота

Водород, отнятый у аминокислоты дегидрогеназой, передается хинону, который превращается в полифенол, а затем опять окисляется до воды и хинона:

2Н + + хинон Û полифенол + О Û Н2О + хинон

Дезаминирование аминокислот является основным способом превращения азотистых веществ в безазотистые соединения, которые могут быть затем использованы для дальнейшей переработки в углеводы и жиры.

Аммиак либо вступает в реакцию аминирования и образует с кетокислотами новые аминокислоты, либо связывается с органическими кислотами, образуя аммиачные соли (особенно у кислых растений — щавеля, ревеня). У большинства растений обезвреживание аммиака происходит путем образования амидов — аспарагина и глютамина (т. е. амидов аспарагиновой и глютаминовой аминокислот).

Физиологическая роль амидов заключается в:

обезвреживании (связывании) аммиака,

создании резерва диаминодикарбоновых аминокислот, необходимых для ферментативного переаминирования,

предохранении от окисления дикарбоновых аминокислот.

Синтез амидов проходит по схеме:

Синтез аспарагиновой или глютаминовой кислот,

Амидирование аспарагиновой или глютаминовой кислот в следующем порядке:

а). АТФ + глютаминсинтетаза ® глютаминсинтетазафосфат + АДФ,

б). глютаминсинтетазафосфат + НООС-СН2СН2СНNH2СООН Û

РООС-СН2СН2СНNH2СООН + глютаминсинтетаза

Кроме дезаминирования при диссимиляции аминокислот важную роль играет и процесс декарбоксилирования, сопровождающийся образованием углекислого газа и аминов. Амины либо вступают в реакции синтеза новых аминокислот, либо появляются при гнилостных распадах белков и входят в круговорот веществ уже в качестве питания для других организмов. Ферменты, определяющие этот процесс, называются декарбоксилазами.

Особенно легко амины используются растением для синтеза алкалоидов. Алкалоиды образуются из аминов путем выделения аммиака и образования соответствующего азотистого гетероцикла. Кроме того, амины могут подвергаться дальнейшему окислению, образуя аммиак и альдегид. При этом альдегид снова вступает во взаимодействие другими аминами и карбонильными соединениями, образуя алкалоиды.

Кроме образования алкалоидов одним из путей дальнейшего превращения аминов является их метилирование, проходящее с помощью метилтрансфераз. С помощью этого процесса происходит, например, образование никотина в табаке, холина, который играет важную роль в метаболизме клетки, являясь частью фосфатидов, или встречается в свободном виде.

Метилированиюмогут подвергаться не только амины, но и аминокислоты, в результате образуются бетаины, которые затрудняют кристаллизацию сахара.

Белковый и аминокислотный обмен тесно связан с обменом витаминов, так как некоторые из них являются составной частью активных групп ферментов, катализирующих превращения аминокислот. Кроме того, некоторые витамины образуются из аминокислот, например, никотиновая кислота из триптофана. Из ряда аминокислот образуются также гормоны роста типа ауксина, b-индолилуксусной кислоты.

В растении метаболизм азота начинается процессом гидролитического и окислительного распада белков, образованием аминокислот и амидов, которые поступают из эндосперма или семядолей в росток и служат в нем исходным материалом для синтеза белков протоплазмы. Когда росток начинает ассимилировать углекислый газ, главными местами новообразования белков становятся лист и корень. По мере развития растения начинается перетекание аминокислот и белков из листьев к соцветиям и плодам, а, следовательно, к семенам.

Дата добавления: 2014-01-07 ; Просмотров: 745 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Что происходит с белком в организме человека: особенности метаболизма в закладки

Белки – одна из важнейших групп макромолекул в организме человека, представленных в целом разнообразии форм: клеточные рецепторы, сигнальные молекулы, структурные элементы, ферменты, переносчики кислорода и углекислого газа (гемоглобин) – и это далеко не полный список. Белок является составной частью костей, мышц, связок, служит для роста и восстановления тканей организма. Помимо этих функций, белки также могут использоваться в качестве источника энергии. Важной особенностью метаболизма белков является неспособность организма хранить их про запас, потому очень важно постоянно употреблять белки с пищей.

Читайте так же:  Жиросжигатель липо 6 капсулы

Описание метаболизма белков в организме человека

Метаболизм белков начинается в желудке. Когда богатая белком пища попадает в желудок, ее «встречает» фермент пепсин и соляная кислота (HCl, 05%), которая обеспечивает уровень рН 1,5 – 3,5, в котором белки денатурируются. Под воздействием пепсина белки распадаются на полипептиды и составляющие их аминокислоты. Когда химус (пищевая кашица) попадает в тонкий кишечник, поджелудочная железа выделяет сок с содержанием бикарбоната натрия (соды), который нейтрализует соляную кислоту. Это помогает защитить оболочку кишечника.

Организм синтезирует нужные ему белки из аминокислот, которые мы получаем из продуктов питания, а ненужные белки превращаются в глюкозу или триглицериды и используются для поддержания энергии или увеличения энергетического резерва организма.

Также в тонком кишечнике выделяются пищеварительные гормоны, в том числе секретин и холецистокинин, которые стимулируют дальнейшее расщепление белков. Секретин также стимулирует секрецию сока поджелудочной железы, которая также вырабатывает большинство пищеварительных ферментов, в т.ч. протеазу, трипсин, химотрипсин и эластазу, которые способствуют перевариванию белков. Вместе эти ферменты «разбивают» сложные белки на отдельные аминоксилоты, которые транспортируются через слизистую кишечника и используются для синтеза новых белков или конвертации в жиры или ацетил-коэнзим А и используются в цикле Кребса.

Роль пищеварительных ферментов и гормонов в метаболизме белков

Ферменты в желудке и тонком кишечнике расщепляют белки на аминокислоты. НСl в желудке способствует протеолизу, а секретируемые клетками кишечника гормоны регулируют процесс пищеварения.

Чтобы белки поджелудочной железы и тонкого кишечника не расщеплялись, поджелудочная железа также вырабатывает неактивные проферменты, которые активируются только в тонком кишечнике. В поджелудочной железе внутри везикул содержится трипсин, химитрипсин в форме трипсиногена и химотрипсиногена.

После попадания в тонкий кишечник фермент, находящийся в стенках тонкого кишечника (энтерокиназа), связывается с трипсиногеном и превращает его в активную форму – трипсин. После этого трипсин связывается с химотрипсиногеном и конвертирует его в активную форму – химотрипсин. Трипсин и химиотрипсин расщепляют большие белки на меньшие пептиды в процессе протеолиза. Эти небольшие пептиды расщепляются на составляющие аминокислоты, которые транспортируются через апикальную поверхность слизистой кишечника при помощи транпортеров аминокислот. Эти транспортеры связывают натрий и аминокислоту, после чего переносят ее через оболочку. На базальной поверхности клеток слизистой оболочки натрий и аминокислота высвобождаются. Натрий может повторно использоваться в качестве транспортера, а аминокислоты проникают в кровоток и транспортируются к печени и во все клетки организма для синтеза белков.

Свободные аминокислоты используются для синтеза новых белков. В случае избытка аминокислот организм, не имея механизма их хранения, конвертирует их в глюкозу или кетоны или же расщепляет. В результате расщепления аминокислот образуются углеводороды и азотистые шлаки. Однако азот в высоких концентрациях токсичен, потому в ходе орнитинового цикла он обрабатывается, что способствует выведению азота из организма.

Свободные аминокислоты используются для синтеза новых белков. В случае избытка аминокислот организм, не имея механизма их хранения, конвертирует их в глюкозу или кетоны или же расщепляет.

Орнитиновый цикл (цикл образования мочевины)

Орнитиновый цикл – это комплекс биохимический реакций, в результате которого из ионов аммония образуется мочевина с целью предотвращения повышения концентрации аммония в организме до критического уровня. Цикл в большей степени протекает в печени, и в меньшей – в почках. До начала орнитинового цикла ионы аммония образуются в результате расщепления аминокислот вследствие переноса аминогруппы с аминокислоты на кетокислоту. В результате такого трансаминирования образуется молекула, необходимая для цикла Кребса, и ион аммония, который входит в орнитиновый цикл и выводится из организма, объединяясь с СО2, в результате чего образуется мочевина и вода. В свою очередь, мочевина выводится почками в составе мочи.

Аминокислоты также могут использоваться в качестве источника энергии, в особенности в период голодания. Поскольку в процессе обработки аминокислот образуются промежуточные продукты метаболизма, в том числе пировиноградная кислота, ацетил-коэнзим А, ацетоацетил-КоА, оксалоацетат и альфа-кетоглутарат, аминокислоты могут служить источником энергии, выделяемой в ходе цикла Кребса.

Таким образом, образующиеся в результате метаболизма белков аминокислоты используются либо для синтеза необходимых организму белков, либо используются для получения энергии, либо выводятся за ненадобностью, но не хранятся в организме. Поэтому достаточное количество белков в рационе питания очень важно для роста, восстановления тканей и поддержания состояния здоровья.

[2]

Роль белков в питании. Распад белков в ЖКТ.

Брожение. Основные виды брожения.

ферментативное расщепление органических веществ, преимущественно углеводов. Может осуществляться в организме животных, растений и мн. микроорганизмов без участия или с участием О2 (соотв. анаэробное или аэробное брожение).

В результате окислит.-восстановит. р-ций при брожении освобождается энергия (гл. обр. в виде АТФ) и образуются соед., необходимые для жизнедеятельности организма. Нек-рые бактерии, микроскопич. грибы и простейшие растут, используя только ту энергию, к-рая освобождается при брожении. Общий промежут. продукт у мн. видов брожения — пировиноградная к-та СН3С(О)СООН, образование к-рой из углеводов в большинстве случаев протекает таким же путем, как в гликолизе. Нек-рые виды брожения, происходящие анаэробно под действием микроорганизмов, имеют важное практич. значение.

Фотосинтез

В ходе фотосинтеза происходит поглощение из атмосферы диоксида углерода и выделение кислорода.

Переваривание и всасывание сложных липидов

Роль белков в питании. Распад белков в ЖКТ.

Видео (кликните для воспроизведения).

Белок является важным органическим веществом, необходимым для формирования и восстановления мышц, волос, ногтей, кожи и внутренних органов. Он выполняет огромное количество функций, которые поддерживают здоровье всего организма. Человеческое тело не может функционировать без достаточного количества белка, поэтому его роль в питании нельзя недооценивать. Все клетки и ткани организма человека содержат белок. Он обеспечивает нас большим количеством энергии (около 10-15% от всего рациона) и является вторым наиболее распространенным соединением в теле после воды. Большая его часть содержится в мышцах (около 43%), значительная доля приходится на кожный покров (15%) и кровь (16%).

Читайте так же:  Какие вещества являются аминокислотами

Распад белков происходит при участии протеолитических ферментов, расщепляющих пептидные связи. Переваривание белков начинается в желудке под влиянием ферментов желудочного сока. Основным ферментом желудочного сока является пепсин, который выделяется в неактивной форме в виде пепсиногена. Пепсиноген активируется соляной кислотой. Оптимум рН для пепсина лежит в пределах 1,5—2. В результате каталитического действия пепсина в желудке образуются пептоны, построенные из достаточно длинных полипептидов. Расщепление под влиянием пепсина может сопровождаться также появлением свободных аминокислот. Пептоны и нерасщепленные белки поступают в кишечник, где подвергаются действию ферментов поджелудочной железы (трипсина и химотрипсина), относящихся, как и пепсин, к протеиназам. Трипсин выделяется соком поджелудочной железы в неактивной форме, в виде трипсиногена. Последний активируется ферментом эктерокиназой кишечного сока. Оптимум рН для трипсина равен 7—8. Неактивной формой химотрипсина является химотрипсиноген, который активируется трипсином.

Полипептиды, три- и дипептиды, образовавшиеся в результате действия на белки пепсина, трипсина, химотрипсина, подвергаются дальнейшему расщеплению в кишечнике под влиянием ферментов кишечного сока — пептидаз (карбоксипептидазы, аминопептидазы, дипептидаз). В результате последовательного действия всех вышеперечисленных ферментов пищеварительного тракта белковые вещества распадаются до аминокислот, которые всасываются в кровь через стенку кишечника.

Обезвреживание аммиака. Синтез мочевины

Синтез мочевины В печени весь удаляемый аммиак используется для синтеза мочевины. Увеличение синтеза мочевины наблюдается при распаде тканевых белков и азотистых соединений (голодание, воспалительные процессы, сахарный диабет) или при избыточном белковом питании. У младенцев и детей синтез мочевины может быть снижен по двум причинам: незрелость печени и активный синтез белков и нуклеиновых кислот при росте организма. Определение концентрации мочевины в крови является ценным диагностическим показателем.
Реакции синтеза мочевины являются циклическим процессом и получили название орнитиновый цикл. Синтез мочевины начинается в митохондриях (первая и вторая реакции), оставшиеся три реакции идут в цитозоле. Для переноса цитруллина и орнитина через митохондриальную мембрану существуют специальные переносчики.

Так как аммиак является чрезвычайно токсичным соединением, то в тканях существуют несколько реакций связывания (обезвреживания) аммиака – синтез глутаминовой кислоты и глутамина, синтез аспарагина, синтез карбамоилфосфата:
синтез глутаминовой кислоты (восстановительное аминирование) – взаимодействие α-кетоглутарата с аммиаком.
синтез глутамина – взаимодействие глутамата с аммиаком
синтез аспарагина – взаимодействие аспартата с аммиаком.
синтез карбамоилфосфата в митохондриях печени – реакция является первой в процессе синтеза мочевины, средства для удаления аммиака из организма.

Катаболизм аминокислот. Синтез аминокислот

Аминокислоты, образующиеся при переваривании белков и поступающие в клетки тканей, подвергаются катаболизму и анаболизму, а также специфическим реакциям, в результате которых синтезируются биологически активные соединения.

Катаболизм большинства аминокислот начинается с Отщепленияα-аминогруппы.Аминокислота теряет аминогруппу в результате двух типов реакций: трансаминирования и дезаминирования.

Биосинтез белков и роль нуклеиновых кислот в этом процессе

[1]

В биосинтезе белка участвуют следующие нуклеиновые кислоты:
1. ДНК — в ней закодированна последовательность аминокислотных остатков в белке и она служит матрицей для синтеза иРНК.
2. Информационная РНК передает информацию с ДНК на рибосомы.
3. Рибосомальная РНК — является структурным компонентом рибосом которые представляют собой «машины» собирающие белок из отдельных аминокислот в точном соответствии с кодом иРНК.
4. Транспортная РНК — участвует в узнавании кодона (три нуклеотида на иРНК кодирующие 1 аминокислоту) и транспортирует нужные аминокислоты к месту синтеза белка.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: На стипендию можно купить что-нибудь, но не больше. 8996 —

| 7241 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Нарушение второго этапа белкового обмена — процессов эндогенного синтеза и распада белка

Читайте также:

  1. I. Понятие информации. Общая характеристика процессов сбора, передачи, обработки и накопления информации
  2. III. Средства обмена данными различных приложений Office
  3. Автоматизация процессов управления персоналом прошла в своем
  4. Автоматизация строительных процессов
  5. Административная ответственность за нарушение налогового законодательства
  6. Анализ эффективности обмена с использованием ящика Эджуорта. Кривая контрактов
  7. Аналитические выражения второго закона термодинамики.
  8. Аналитические выражения второго закона термодинамики.
  9. Архитектура – основа синтеза объемно-пространственных (пластических) искусств
  10. Аттестация технологических процессов и оценка их уровня
  11. Безопасность технологических процессов
  12. Безопасность технологических процессов и производственного оборудования

Гидролиза и усвоения белков пищи в ЖКТ.

Нарушение первого этапа белкового обмена

В желудке и кишечнике происходит гидролитическое расщепление белков пищи до пептидов и аминокислот под влиянием ферментов желудочного сока (пепсин), панкреатического (трипсин, химотрипсин, аминопептидазы и карбоксипептидазы) и кишечного (аминопептидаза, дипептидазы) соков. Образующиеся при расщеплении белков аминокислоты всасываются стенкой тонкого кишечника в кровь и потребляются клетками различных органов. Нарушение этих процессов имеет место при заболеваниях желудка (воспалительные и язвенные процессы, опухоли), поджелудочной железы (панкреатиты, закупорка протоков, рак), тонкого кишечника (энтериты, диарея, атрофия Обширные оперативные вмешательства, как удаление желудка или значительной части тонкого кишечника, сопровождаются нарушением расщепления и усвоения белков пищи. Усвоение пищевых белков нарушается при лихорадке вследствие снижения секреции пищеварительных ферментов.

При снижении секреции соляной кислоты в желудке уменьшается набухание белков в желудке и уменьшение превращения пепсиногена в пепсин. Из-за быстрой эвакуации пищи из желудка белки достаточно не гидролизируются до пептидов, т.е. часть белков попадает в двенадцатиперстную кишку в неизменном состоянии. Это также нарушает гидролиз белков в кишечнике.

Читайте так же:  Витамины для пожилых людей

Недостаточность усвоения белков пищи сопровождается дефицитом аминокислот и нарушением синтеза собственных белков. Недостаток пищевых белков не может быть полностью компенсирован избыточным введением и усвоением каких-либо других веществ, так как белки являются основным источником азота для организма.

Синтез белков происходит в организме непрерывно на протяжении всей жизни, но наиболее интенсивно совершается в период внутриутробного развития, в детском и юношеском возрасте.

Причинами нарушения синтеза белка являются:

• отсутствие достаточного количества аминокислот;

• дефицит энергии в клетках;

• расстройства нейроэндокринной регуляции;

• нарушение процессов транскрипции или трансляции информации о структуре того или иного белка, закодированной в геноме клетки.

Наиболее частой причиной нарушения синтеза белка является недостаток аминокислот в организмевследствие:

1) расстройств пищеварения и всасывания;

2) пониженного содержания белка в пище;

3) питания неполноценными белками, в которых отсутствуют или имеются в незначительном количестве незаменимые аминокислоты, не синтезирующиеся в организме.

Полный набор незаменимых аминокислот имеется в большинстве белков животного происхождения, тогда как растительные белки могут не содержать некоторые из них или содержат недостаточно (например, в белках кукурузы мало триптофана). Недостатокв организме хотя бы одной из незаменимых аминокислотведет к снижению синтеза того или иного белка даже при изобилии остальных. К незаменимым аминокислотам относятся триптофан, лизин, метионин, изолейцин, лейцин, валин, фенилаланин, треонин, гистидин, аргинин.

Дефицит заменимых аминокислотв пище реже приводит к понижению синтеза белка, так как они могут образовываться в организме из кетокислот, являющихся продуктами метаболизма углеводов, жиров и белков.

Недостаток кетокислотвозникает при сахарном диабете, нарушении процессов дезаминирования и трансаминирования аминокислот (гиповитаминоз В6).

Недостаток источников энергииимеет место при гипоксии, действии разобщающих факторов, сахарном диабете, гиповитаминозе В1, дефиците никотиновой кислоты и др. Синтез белка — энергозависимый процесс.

Расстройства нейроэндокринной регуляции синтеза и расщепления белка.Нервная система оказывает на белковый обмен прямое и косвенное действие. При выпадении нервных влияний возникает расстройство трофики клетки. Денервация тканейвызывает: прекращение их стимуляции вследствие нарушения выделения нейромедиаторов; нарушение секреции или действия комедиаторов, обеспечивающих регуляцию рецепторных, мембранных и метаболических процессов; нарушение выделения и действия трофогенов.

Действие гормонов может быть анаболическим(усиливающим синтез белка) и катаболическим(повышающим распад белка в тканях).

Синтез белкаувеличивается под действием:

• инсулина (обеспечивает активный транспорт в клетки многих аминокислот — особенно валина, лейцина, изолейцина; повышает скорость транскрипции ДНК в ядре; стимулирует сборку рибосом и трансляцию; тормозит использование аминокислот в глюконеогенезе, усиливает митотическую активность инсулинзависимых тканей, повышая синтез ДНК и РНК);

• соматотропного гормона (СТГ; ростовой эффект опосредуют соматомедины, вырабатываемые под его влиянием в печени). Основной из них — соматомедин С, который во всех клетках тела повышает скорость синтеза белка. Так стимулируется образование хрящевой и мышечной ткани. В хондроцитах имеются рецепторы и к самому гормону роста, что доказывает его прямое влияние на хрящевую и костную ткань;

• тиреоидных гормонов в физиологических дозах: трийодтиронин, связываясь с рецепторами в ядре клетки, действует на геном и вызывает усиление транскрипции и трансляции. Вследствие этого стимулируется синтез белка во всех клетках тела. Кроме того, тиреоидные гормоны стимулируют действие СТГ;

• половых гормонов, оказывающих СТГ-зависимый анаболический эффект на синтез белка; андрогены стимулируют образование белков в мужских половых органах, мышцах, скелете, коже и ее производных, в меньшей степени — в почках и мозгу; действие эстрогенов направлено в основном на молочные железы и женские половые органы. Следует отметить, что анаболический эффект половых гормонов не касается синтеза белка в печени.

Распад белкаповышается под влиянием:

• тиреоидных гормонов при повышенной их продукции (гипертиреоз);

• глюкагона (уменьшает поглощение аминокислот и повышает распад белков в мышцах; в печени активирует протеолиз, а также стимулирует глюконеогенез и кетогенез из аминокислот; тормозит анаболический эффект СТГ);


• катехоламинов (способствуют распаду мышечных белков с мобилизацией аминокислот и использованием их печенью);

• глюкокортикоидов (усиливают синтез белков и нуклеиновых кислот в печени и повышают распад белков в мышцах, коже, костях, лимфоидной и жировой ткани с высвобождением аминокислот и вовлечением их в глюконеогенез. Кроме того, они угнетают транспорт аминокислот в мышечные клетки, снижая синтез белка).

Анаболическое действие гормонов осуществляется в основном путем активации определенных генов и усилением образования различных видов РНК (информационная, транспортная, рибосомальная), что ускоряет синтез белков; механизм катаболического действия гормонов связан с повышением активности тканевых протеиназ.

Длительное и значительное понижение синтеза белка приводит к развитию дистрофических и атрофических нарушений в различных органах и тканях вследствие недостаточного обновления структурных белков. Замедляются процессы регенерации. В детском возрасте тормозятся рост, физическое и умственное развитие. Снижается синтез различных ферментов и гормонов (СТГ, антидиуретический и тиреоидный гормоны, инсулин и др.), что приводит к эндокринопатиям, нарушению других видов обмена (углеводного, водно-солевого, основного). Понижается содержание белков в сыворотке крови в связи со снижением их синтеза в гепатоцитах. Уменьшается продукция антител и других защитных белков и, как следствие, снижается иммунологическая реактивность организма.

Причины и механизм нарушения синтеза отдельных белков.В большинстве случаев эти нарушения имеют наследственную природу. В основе их лежит отсутствие в клетках информационной РНК (иРНК), специфической матрицы для синтеза какого-либо определенного белка, или нарушение ее структуры вследствие изменения структуры гена, на котором она синтезируется. Генетические нарушения, например замена или потеря одного нуклеотида в структурном гене, приводят к синтезу измененного белка, нередко лишенного биологической активности.

К образованию аномальных белков могут привести отклонения от нормы в структуре иРНК, мутации транспортной РНК (тРНК), вследствие чего к ней присоединяется несоответствующая аминокислота, которая и будет включаться в полипептидную цепь при ее сборке (например, при образовании гемоглобина).

Читайте так же:  Какой креатин лучше для набора массы

Причины, механизм и последствия повышенного распада тканевых белков.Наряду с синтезом в клетках организма постоянно происходит деградация белков под действием протеиназ. Обновление белков за сутки у взрослого человека составляет 1-2% общего количества белка в организме и связано преимущественно с деградацией мышечных белков, при этом 75-80% освободившихся аминокислот вновь используется для синтеза.

Дата добавления: 2014-01-06 ; Просмотров: 1521 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Распад белков, значение белкового обмена. Пути распада белков

Читайте также:

  1. C.3.2.3.2 Назначение
  2. C.5.4.2.1 Назначение
  3. C.7.4.2.1 Назначение
  4. C.7.5.2.2 Назначение
  5. D.1.3.1.3 Назначение
  6. D.2.3.1.3 Назначение
  7. E.1.2.2.1 Назначение
  8. E.2.2.2.1 Назначение
  9. F.13.4.2.1 Назначение
  10. F.2.2.2.1 Назначение
  11. F.5.3.2.1 Назначение
  12. F.6.2.2.1 Назначение

Развитие способностей

Любые задатки, прежде чем стать способностями, должны развиться. В процессе развития способностей выделяется ряд этапов:

1) подготовка анатомо-физиологической основы будущих способностей;

2) становление задатков небиологического плана;

3) собственно развитие способностей до соответствующего уровня.

Первичный этап в развитии способностей относится к дошкольному детству (0-6 лет). У ребенка формируются общие способности, которые выступают как предпосылки (задатки) для последующего развития специальных способностей. Становление специальных способностей начинается к концу этого периода и продолжается в школе, особенно в младших и средних классах. Важным моментом в развитии способностей у детей является комплексность, т.е. одновременное совершенствование нескольких взаимно дополняющих друг друга способностей.

Выделяют основные требования к деятельности, развивающей способности человека:

1. Творческий характер деятельности.

2. Оптимальный уровень ее трудности для исполнения.

3. Должная мотивация и обеспечение положительного настроя в ходе и по окончании выполнения деятельности.

Если выполняемая деятельность находится в зоне оптимальной трудности, т.е. на пределе возможностей ребенка, то такую зону Л.С. Выготскийназвал зоной потенциального развития. Важным моментом развития человеческих способностей является их компенсируемость.

Белковый обмен — стержневой процесс среди многообразных превращений веществ, свойственных живой материи. С точки зрения материалистической диалектики само явление жизни вопределенной степени представляет собой «способ существования белковых тел», которые непрерывно самообновляют­ся, непрерывно строят себя из веществ окружающей среды. Поэтому в живой природе весь ход обмена веществ подчинен главной цели — воспроизведению белковых тел.

Все другие виды обмена — углеводный, липидный, нуклеиновый, минераль­ный и пр. — обслуживают обмен белков, специфический биосинтез белка. Одни группы процессов, как, например, углеводный обмен, являются в основном источником углеродных цепей вбиосинтезе аминокислот — исходных соедине­ний для новообразования белков. Другие, как, например, обмен жиров, глав­ным образом поставляют вещества, при окислении которых в макроэргических связях АТФ запасается энергия, необходимая для образования пептидных связей. Третьи (обмен нуклеиновых кислот) обеспечивают хранение и передачу информации о расположении аминокислотных остатков во вновь синтезируе­мых белковых молекулах, обслуживая специфическое воспроизведение уни­кальной структуры протеинов. Четвертые (минеральный обмен) способствуют становлению или распаду ферментных систем, при посредстве которых идет синтез белка, или созданию и разрушению субклеточных частиц и структур, на которых этот синтез осуществляется.

Таким образом, многочисленные, разно­образные превращения веществ и трансформа­ции энергии в живом веществе обслуживают главным образом обмен белковых тел.

Пути распада белков. Главный путь распада белков в организме — гидролиз. Гидролитический распад белков протекает в любой клетке организма в основном в специальных субклеточных элемен­тах—лизосомах, где сосредоточены гидролитические ферменты и где осуще­ствляется деструкция высокомолекулярных веществ до низкомолекулярных метаболитов.

Так, в печени крысы ежедневно распадается около 40% белков, а время полужизни белков важнейших субклеточных структур (ядро, рибосо­мы, митохондрии) и цитозоля составляет около 5 суток.

Выяснено, что время полужизни белка в клетке детер­минировано природой его N-концевой аминокислоты. Если она легко соединя­ется с небольшим (М = 8500 Да, 74 аминокислотных остатка, первичная струк­тура установлена) белком — убиквитином то та­кой убиквитинированный белок атакуется протеиназами и разрушается. Наиболее подвержены убиквитинированию арг, лиз, асп, асн, три, лей, фен, гис, глу, тир, глн, иле. N-концевые аминокис­лоты, менее подверженные реакции с убиквитином (мет, сер, ала, тре, вал, гли, цис), относят к стабилизирующим гидролитический распад белков.

Гидролиз белков может быть частичным (до пептидов) и полным (до аминокислот). Этот процесс ускоря­ется специфическими ферментами — протеиназами (пептидил-пептидгидролазами). В свою очередь, пептиды гидролизуются до аминокислот, что происхо­дит при участии ряда пептидаз

В последнее время большое значение придают способности протеиназ селективно расщеплять полипептидные цепи, в результате чего из белковых предшественников возникают функционально активные белки и многие биологически активные пептиды, в том числе гормо­ны, рилизинг-факторы, психотропные пептиды и т. п.

| следующая лекция ==>
Общее представление о способностях. Изменение биологической ценности и усвояемости белков при тепловой кулинарной обработке пищевых продуктов | Обмен аминокислот как источник возникновения биологически активных веществ. Пути связывания аммиака в клетке. Образование мочевины (орнитиновый цикл)

Дата добавления: 2014-01-20 ; Просмотров: 1444 ; Нарушение авторских прав? ;

Видео (кликните для воспроизведения).

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Источники


  1. Александров, Н.П. Знахари и заговоры: лечебные молитвы / Н.П. Александров, В.Н. Александров, А.Н. Александров. — М.: СПб: КСП, Респекс, 1995. — 208 c.

  2. Наталья, Сергеевна Чиликина Ишемическая болезнь сердца и сахарный диабет 2 типа / Наталья Сергеевна Чиликина, Ахмед Шейхович Хасаев und Сагадулла Абдуллатипович Абусуев. — М.: LAP Lambert Academic Publishing, 2014. — 124 c.

  3. Диабет. Предупреждение, диагностика и лечение традиционными и нетрадиционными методами. — М.: Рипол Классик, 2008. — 256 c.
Белки распадаются на аминокислоты
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here