Белки состоят из 20 аминокислот

Важная и проверенная информация на тему: "белки состоят из 20 аминокислот" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Строение и функции белков

Вернуться к теме «Строение и функции белков»

Белки – полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Среди органических веществ белки занимают первое место по количеству и по значению. В организме человека встречаются 5 млн разнообразных белковых молекул, отличающихся не только друг от друга, но и от белков других организмов. Несмотря на такое разнообразие и сложность строения они построены всего из 20 различных аминокислот.

Строение аминокислоты:

В левой части молекулы расположены группа H2N– , которая обладает свойствами основания; справа — группа –COOH — кислотная, характерная для всех органических кислот. Следовательно, аминокислоты – амфотерные соединения, совмещающие свойства и кислоты и основания. Этим обусловлена их способность взаимодействовать друг с другом. Соединяясь, молекулы аминокислот образуют связи между углеродом кислотной и азотом основной групп. Такие связи называются ковалентными, а в данном случае – пептидными связями :

Соединение двух аминокислот в одну молекулу называется дипептидом, трех аминокислот – трипептидом и т. д., а соединение, состоящее из 20 и более аминокислотных остатков, – полипептидом.

Последовательность аминокислот в полипептидной цепи принято называть первичной структурой белка.

Однако молекула белка в виде цепи аминокислотных остатков, последовательно соединенных между собой пептидными связями, еще не способна выполнять специфические функции. Для этого необходима более высокая структурная организация. Путем образования водородных связей между остатками карбоксильных и аминогрупп разных аминокислот белковая молекула принимает вид спирали (α-структура) или складчатого слоя – «гармошки» (β-структура). Это вторичная структура белка. Но и ее часто недостаточно для приобретения характерной биологической активности.

Часто только молекула, обладающая третичной структурой, может выполнять роль катализатора или любую другую. Третичная структура образуется благодаря взаимодействию радикалов, в частности радикалов аминокислоты цистеина, которые содержат серу. Атомы серы двух аминокислот, находящихся на некотором расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, соединяются, образуя так называемые дисульфидные, или S–S, связи. Благодаря этим взаимодействиям, а также другим, менее сильным связям, белковая спираль сворачивается и приобретает форму шарика, или глобулы. Способ укладки полипептидных спиралей в глобуле называют третичной структурой белка. Многие белки, обладающие третичной структурой, могут выполнять свою биологическую роль в клетке. Однако для осуществления некоторых функций организма требуется участие белков с еще более высоким уровнем организации.

Такую организацию называют четвертичной структурой. Присутствует не у всех белков. Она представляет собой функциональное объединение нескольких (двух, трех и более) молекул белка, обладающих третичной структурной организацией. Пример такого сложного белка – гемоглобин. Его молекула состоит из четырех связанных между собой молекул. Другим примером может служить гормон поджелудочной железы – инсулин, включающий два компонента. В состав четвертичной структуры некоторых белков включаются помимо белковых субъединиц и разнообразные небелковые компоненты. Тот же гемоглобин содержит сложное гетероциклическое соединение, в состав которого входит железо.

Строение белковой молекулы: А – первичная; Б – вторичная; В – третичная; Г – четвертичная структура

Строение молекулы гемоглобина

Гемоглобин – белок четвертичной структуры. В молекуле гемоглобина белковый компонент представлен белком глобином, небелковый компонент – гем. Глобин состоит из 4 субъединиц. Внутри каждой субъединицы имеется гидрофобный «карман», в котором располагается гем. Содержащийся в геме атом железа связывает кислород.

Свойства белка

Белки, как и другие неорганические и органические соединения, обладают рядом физико-химических свойств:

  1. Белки – преимущественно водорастворимые молекулы и, следовательно, могут проявлять свою функциональную активность только в водных растворах.
  2. Белковые молекулы несут большой поверхностный заряд. Это определяет целый ряд электрохимических эффектов, например изменение проницаемости мембран каталитической активности и других функций.
  3. Белки термолабильны, то есть проявляют свою активность в узких температурных рамках.

Денатурация и ренатурация белков

Денатурация – это утрата белковой молекулой своей структурной организации: четвертичной, третичной, вторичной, а при более жестких условиях – и первичной структуры. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию. Причинами денатурации могут быть высокая температура, ультрафиолетовое излучение, действие сильных кислот и щелочей, тяжелых металлов и органических растворителей. Если изменение условий среды не приводит к разрушению первичной структуры молекулы, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздается структура белка и его функциональная активность. Такой процесс носит название ренатурации.

Функции белков

1. Каталитическая (ферментативная) функция:

Многие белки являются ферментами. Ферменты — это биологические катализаторы, т. е. вещества, ускоряющие протекание химических реакций в живых организмах. Ферменты участвуют в процессах синтеза и расщепления различных веществ. Они обеспечивают фиксацию углерода в процессе фотосинтеза, расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте и т. д.

2. Транспортная функция

Многие белки способны присоединять и переносить различные вещества. Гемоглобин связывает и переносит кислород и углекислый газ. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины — ионы металлов и гормоны. Многие белки, входящие в состав цитоплазматической мембраны, участвуют в транспорте веществ в клетку и из нее.

3. Защитная функция

Белки предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждений. Так, в ответ на проникновение чужеродных объектов (антигенов) определенные лейкоциты вырабатывают специфические белки — иммуноглобулины (антитела), участвующие в иммунном ответе организма. Белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

Читайте так же:  Обмен безазотистого остатка аминокислот

4. Двигательная (сократительная) функция

Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Так, актин и миозин обеспечивают работу мышц и немышечные внутриклеточные сокращения.

5. Структурная (строительная, пластическая) функция

Белки входят в состав всех клеток и тканей живых организмов. Белки являются обязательным компонентом всех клеточных мембран и органоидов клетки. Из белков построены элементы цитоскелета, сократительные элементы мышечных волокон. Преимущественно из белков состоят хрящи и сухожилия. В их состав входит белок коллаген. Важнейшим структурным компонентом перьев, волос, ногтей, когтей, рогов, копыт у животных является белок кератин. В состав связок, стенок артерий и лёгких входит структурный белок эластин.

6. Сигнальная (рецепторная) функция

Некоторые белки клеточных мембран способны изменять свою структуру в ответ на действие внешних факторов. С помощью этих белков происходит прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку.

7. Регуляторная функция

Некоторые белки являются гормонами. Они влияют на различные физиологические процессы. Например, инсулин и глюкагон регулируют содержание глюкозы в крови, а соматотропин (гормон роста) — процессы роста и физического развития.

8. Запасающая (питательная) функция

В семенах растений запасаются резервные белки, которые используются при прорастании зародышем.

9. Энергетическая функция

При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Однако белки расходуются на энергетические нужды лишь в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров.

Какие группы аминокислот входят в состав белков?

Спортсмены и многие другие люди помнят курс биологии, в котором говорилось о важности белка в организме. Об аминокислотах упоминалось меньше, но они являются основой всех белковых соединений. В состав природных белков входит много различных аминокислот, все они отвечают за разные функции и нужны организму. Важность аминокислот и сколько из них находится в составе белка – это основная тема статьи.

Аминокислоты – содержат две функциональные группы – аминогруппу -NH2 и карбоксильную COOH

Аминокислоты, входящие в состав белков

Аминокислоты – это соединения органического происхождения, они формируют структуру белков и являются основой для их синтеза. Белки участвуют в ряде процессов жизнедеятельности, особенно важны для развития мускулатуры и других тканей.

Наибольшее количество аминокислот попадает в организм через пищу, а затем они способствуют формированию белков. При необходимости набора мышечной массы акцент нужно ставить на аминокислоты в составе белков.

Белковая структура довольно сложна, в рамках статьи возможно только базовое её рассмотрение, так как этому вопросу посвящено немало научных трудов. Аминокислоты соединяются посредством пептидных связей, формируя единое целое. Они выполняют задачи восстановления организма и заживления ран.

Существует понятие идеального белка, в котором строго указано из скольких аминокислот он состоит, но в действительности определить, сколько аминокислот входит в состав, бывает сложнее. Согласно научным исследованиям, всего выделено 20 аминокислот, которые и должны составлять белок. В большинстве структур содержится 20 аминокислот, но их количество может отличаться. При длительном нарушении состава будут появляться нарушения, в том числе опасные для жизни.

Чаще всего разделяют 2 основные группы – заменимые и незаменимые. Среди заменимых компонентов большая часть из всех веществ – 12 шт. Их отличие заключается в выработке внутри организма в достаточных количествах при условии наличия нужного «строительного материала». Несложно определить число незаменимых – 8 штук. Они наиболее важны, так как поступают исключительно из внешней среды: пищи, добавок или уколов.

Аминокислоты могут реагировать друг с другом

Подошло время определить, сколько незаменимых аминокислот входит в состав белка:

  • лейцин защищает мышцы и восстанавливает их. Способствует набору мышечной массы;
  • изолейцин стимулирует выделение энергии;
  • лизин укрепляет иммунитет;
  • фенилаланин – это альфа-аминокислота, она влияет на правильную работу ЦНС;
  • метионин способствует сжиганию подкожного жира;
  • треонин влияет на ЦНС, ССС и иммунитет;
  • триптофан участвует в выделении серотонина;
  • валин ускоряет восстановление мышц и улучшает обменные процессы.

Заменимые аминокислоты лучше пополнять с пищей, иначе организм в полной мере покрыть необходимость спортсмена не всегда может.

Среди них:

  • аланин ускоряет процессы углеводного обмена и стимулирует выведение токсинов. Содержится в мясе, рыбе и молочных продуктах;
  • аспарагиновая кислота – это универсальный источник энергии. Поступает в организм из говядины, курятины, молока и сахара (только тростникового);
  • аспарагин улучшает функцию ЦНС. Его много во всех белках животного происхождения, картофеле, орехах и злачных культурах;
  • гистидин относится к ключевым строительным веществам для тела и способствует выделению кровяных телец. Его относительно много в молоке, злаках и мясе;
  • серин усиливает функцию головного мозга и ЦНС. Поступает в организм с арахисом, мясом, злаками и соей;

Расщепление белков на аминокислоты

Виды и задачи белка

Белок покрывает различные задачи в организме, его роль зависит от типа структуры:

[3]

    миозин является одним из основных составных частей для роста мышц. Характерной особенностью миозина является участие в нормальной жизнедеятельности сердечной мышцы и системы пищеварения. При употреблении в достаточном количестве нормализуется течение крови;

Что такое белок

Каждый фрагмент белка имеет в своем составе аминокислоты и 4 ключевых компонента: азот, водород, углерод и кислород. Практически не уступает по важности фосфор с серой.

Белки разделяются на 2 категории в зависимости от скорости действия в организме:

  • быстрые – это сывороточный протеин, организм получает его из молока и продуктов из него. Характеристика белка заключается в быстром процессе переваривания и разделения на аминокислотный состав белков. После употребления подобного белка заметно быстрее формируется мышечная масса, после занятий организм восстанавливается значительно быстрее, активно пополняется энергетический состав и подпитываются участки строительным материалом;
  • медленные белки состоят из более сложных соединений, которые обрабатываются организмом за более длительное время. Чаще они имеют пролонгированное действие на протяжении 6–8 часов. Представителями группы медленных белков является соевый вид и казеин. Их используют спортсмены для подавления катаболизма и устранения излишнего количества жировых отложений.

Организм одинаково нуждается в обоих типах белков, иначе могут развиться последствия дефицита. Обычному человеку, не занимающемуся спортом или тяжёлой работой, достаточно 1 г на 1 кг массы. Если человек испытывает интенсивные нагрузки, дозировку следует увеличивать в 2–3 раза.

Суть аминокислот

Продукты богатые важными аминокислотами

Читайте так же:  Роль витаминов в организме

Протеин – это результат участия аминокислот и такие знания можно использовать для повышения эффективности тренировок. Нельзя забывать об этой основе, иначе успешного построения мышечной массы добиться будет невозможно. Принципы построения белков стали раскрываться с 1810 года, а полностью состав был расшифрован до 1930 года. По результатам исследования было обнаружено 20 аминокислот, которые и составляют белок. С помощью различной структуры молекул они участвуют в создании миллионов различных белков.

Характерное свойство аминокислот – это растворимость в жидкости и способность лёгкого вступления в химические реакции со щелочными и кислотными растворами. Суть разных аминокислот заключается в способности выступать регулятором метаболизма и в участии в строении клеток мышц. Каждая группа обладает собственным радикалом R, это помогает разделять их на группы по природе происхождения.

Если будет недостаточно 1 аминокислоты в составе, организм возьмёт её из запаса, но постепенно резерв исчерпается. При дефиците даже одного элемента можно столкнуться с тяжёлыми осложнениями, а о росте мышц можно забыть. За счёт других аминокислот не удаётся покрыть недостаток другого типа элемента.

В химии и биологии есть понятие биологически полноценных белков. Оно означает, что присутствуют все аминокислоты с активным действием, входящие в состав белков. Для получения полноценного питания организма стоит добавить в рацион бобовые культуры. Определить, какие аминокислоты входят в состав белков конкретного человека, в домашних условиях невозможно, судить можно только на основании симптомов. Для обеспечения биологической ценности белков нужно воспользоваться лабораторным исследованием, оно выявит, сколько видов аминокислот входит в состав белков и поможет скорректировать питание или назначить добавки.

После получения нужного количества аминокислот, они подвергаются многоэтапным преобразованиям, которые сделают их пригодными для построения белка. Минимальное количество преобразований проходит куриный белок из яиц, так как его состав идеально подходит для усвоения человеком.

Зачем нужны аминокислоты в организме

Особенности и функции основных аминокислот

Наибольшее значение и риск появления дефицита отмечается в отношении незаменимых аминокислот.

Сколько аминокислот входит в состав белка из незаменимой группы:

Стоит рассмотреть важнейшие аминокислоты, формирующие состав белка:

  • гистидин. Был выявлен в 1896 году, а научились синтезировать его в 1911 году. Основная его роль заключается в поддержании уровня гемоглобина, участии в выработке кровяных телец. Примечательно, что гистидин причисляется к медиаторам ЦНС;
  • тирозин относится к одной из ключевых аминокислот. Была обнаружена в 1846 году. Функции: ускорение процесса восстановления сил мышц, улучшение настроения, нормализация обмена веществ. Тирозин помещают практически во всё спортивное питание;

Строение протеиногенных аминокислот

Разобравшись с вопросами, сколько видов аминокислот входит в состав белков, и определившись с важностью этих веществ, можно сделать вывод о жизненной необходимости этих компонентов. При составлении рациона нужно учитывать необходимость в аминокислотах, это позволит защититься от последствий их дефицита.

Белки состоят из 20 аминокислот

Вставьте в текст «Белки» пропущенные термины из предложенного перечня, используя для этого цифровые обозначения.

Белки — это полимеры, состоящие из двадцати разных _____ (А). Первичная структура белка — это последовательность мономеров, соединенных ______ (Б) связью. Вторичная структура — спирально закрученная полипептидная цепь (а — спираль), поддерживается за счет ____ (В) связей. Утрата белковой молекулой своей природной структуры называется ______ (Г).

5) нуклеиновых кислот

Белки — это полимеры, состоящие из двадцати разных аминокислот. Первичная структура белка — это последовательность мономеров, соединенных пептидной связью. Вторичная структура — спирально закрученная полипептидная цепь (а — спираль), поддерживается за счет водородных связей. Утрата белковой молекулой своей природной структуры называется денатурацией.

73% выпускников не работают по специальности, потому что.

— Выбрали профессию, опираясь только на опыт друзей и родителей
— Не учли свои личностные особенности, способности и интересы
— Выбрали вуз, опираясь только на баллы ЕГЭ

Строение и функции белков

Видео (кликните для воспроизведения).

Белки (протеины) составляют 50% от сухой массы живых организмов.

Белки состоят из аминокислот. У каждой аминокислоты есть аминогруппа и кислотная (карбоксильная) группа, при взаимодействии которых получается пептидная связь, поэтому белки еще называют полипептидами.

Структуры белка

Первичная – цепочка из аминокислот, связанных пептидной связью (сильной, ковалентной). Чередуя 20 аминокислот в разном порядке, можно получать миллионы разных белков. Если поменять в цепочке хотя бы одну аминокислоту, строение и функции белка изменятся, поэтому первичная структура считается самой главной в белке.

Вторичная – спираль. Удерживается водородными связями (слабыми).

[2]

Третичная – глобула (шарик). Четыре типа связей: дисульфидная (серный мостик) сильная, остальные три (ионные, гидрофобные, водородные) – слабые. Форма глобулы у каждого белка своя, от нее зависят функции. При денатурации форма глобулы меняется, и это сказывается на работе белка.

Читайте так же:  Белок из 3 аминокислот

Четвертичная – имеется не у всех белков. Состоит из нескольких глобул, соединенных между собой теми же связями, что и в третичной структуре. (Например, гемоглобин.)

Денатурация

Это изменение формы глобулы белка, вызванное внешними воздействиями (температура, кислотность, соленость, присоединение других веществ и т.п.)

  • Если воздействия на белок слабые (изменение температуры на 1°), то происходит обратимая денатурация.
  • Если воздействие сильное (100°), то денатурация необратимая. При этом разрушаются все структуры, кроме первичной.

Функции белков

Их очень много, например:

  • Ферментативная (каталитическая) – белки-ферменты ускоряют химические реакции за счет того, что активный центр фермента подходит к веществу по форме, как ключ к замку (комплементарность, специфичность).
  • Строительная (структурная) – клетка, если не считать воду, состоит в основном из белков.
  • Защитная – антитела борются с возбудителями болезней (иммунитет).

Еще можно почитать

Тесты и задания

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура молекулы белка имеет форму
1) спирали
2) двойной спирали
3) клубка
4) нити

Выберите один, наиболее правильный вариант. Водородные связи между СО- и NН-группами в молекуле белка придают ей форму спирали, характерную для структуры
1) первичной
2) вторичной
3) третичной
4) четвертичной

Выберите один, наиболее правильный вариант. Процесс денатурации белковой молекулы обратим, если не разрушены связи
1) водородные
2) пептидные
3) гидрофобные
4) дисульфидные

Выберите один, наиболее правильный вариант. Четвертичная структура молекулы белка образуется в результате взаимодействия
1) участков одной белковой молекулы по типу связей S-S
2) нескольких полипептидных нитей, образующих клубок
3) участков одной белковой молекулы за счет водородных связей
4) белковой глобулы с мембраной клетки

Установите соответствие между характеристикой и функцией белка, которую он выполняет: 1) регуляторная, 2) структурная
А) входит в состав центриолей
Б) образует рибосомы
В) представляет собой гормон
Г) формирует мембраны клеток
Д) изменяет активность генов

Выберите один, наиболее правильный вариант. Последовательность и число аминокислот в полипептидной цепи – это
1) первичная структура ДНК
2) первичная структура белка
3) вторичная структура ДНК
4) вторичная структура белка

Выберите три варианта. Белки в организме человека и животных
1) служат основным строительным материалом
2) расщепляются в кишечнике до глицерина и жирных кислот
3) образуются из аминокислот
4) в печени превращаются в гликоген
5) откладываются в запас
6) в качестве ферментов ускоряют химические реакции

[1]

Выберите один, наиболее правильный вариант. Вторичная структура белка, имеющая форму спирали, удерживается связями
1) пептидными
2) ионными
3) водородными
4) ковалентными

Выберите один, наиболее правильный вариант. Какие связи определяют первичную структуру молекул белка
1) гидрофобные между радикалами аминокислот
2) водородные между полипептидными нитями
3) пептидные между аминокислотами
4) водородные между -NH- и -СО- группами

Выберите один, наиболее правильный вариант. Первичная структура белка образована связью
1) водородной
2) макроэргической
3) пептидной
4) ионной

Выберите один, наиболее правильный вариант. В основе образования пептидных связей между аминокислотами в молекуле белка лежит
1) принцип комплементарности
2) нерастворимость аминокислот в воде
3) растворимость аминокислот в воде
4) наличие в них карбоксильной и аминной групп


Перечисленные ниже признаки, кроме двух, используются для описания строения, функций изображенного органического вещества. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) имеет структурные уровни организации молекулы
2) входит в состав клеточных стенок
3) является биополимером
4) служит матрицей при трансляции
5) состоит из аминокислот

Все приведенные ниже признаки, кроме двух, можно использовать для описания ферментов. Определите два признака, «выпадающих» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) входят в состав клеточных мембран и органоидов клетки
2) играют роль биологических катализаторов
3) имеют активный центр
4) оказывают влияние на обмен веществ, регулируя различные процессы
5) специфические белки


Рассмотрите рисунок с изображением полипептида и укажите (А) уровень его организации, (Б) форму молекулы и (В) вид взаимодействия, поддерживающий эту структуру. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) вторичная структура
3) третичная структура
4) взаимодействия между нуклеотидами
5) металлическая связь
6) гидрофобные взаимодействия
7) фибриллярная
8) глобулярная


Рассмотрите рисунок с изображением полипептида. Укажите (А) уровень его организации, (Б) мономеры, которые его образуют, и (В) вид химических связей между ними. Для каждой буквы выберите соответствующий термин или соответствующее понятие из предложенного списка.
1) первичная структура
2) водородные связи
3) двойная спираль
4) вторичная структура
5) аминокислота
6) альфа-спираль
7) нуклеотид
8) пептидные связи

Известно, что белки – нерегулярные полимеры, имеющие высокую молекулярную массу, строго специфичны для каждого вида организма. Выберите из приведенного ниже текста три утверждения, по смыслу относящиеся к описанию этих признаков, и запишите цифры, под которыми они указаны. (1) В состав белков входит 20 различных аминокислот, соединенных пептидными связями. (2) Белки имеют различное количество аминокислот и порядок их чередования в молекуле. (3) Низкомолекулярные органические вещества имеют молекулярную массу от 100 до 1000. (4) Они являются промежуточными соединениями или структурными звеньями – мономерами. (5) Многие белки характеризуются молекулярной массой от нескольких тысяч до миллиона и выше, в зависимости от количества отдельных полипептидных цепей в составе единой молекулярной структуры белка. (6) Каждый вид живых организмов имеет особый, только ему присущий набор белков, отличающий его от других организмов.

Читайте так же:  Л карнитин и кофе

Все перечисленные характеристики используют для описания функций белков. Определите две характеристики, «выпадающие» из общего списка, и запишите цифры, под которыми они указаны.
1) регуляторная
2) двигательная
3) рецепторная
4) образуют клеточные стенки
5) служат коферментами

Биология в лицее

Сайт учителей биологии МБОУ Лицей № 2 г. Воронежа, РФ

Site biology teachers lyceum № 2 Voronezh city, Russian Federation

Органические вещества клетки. Белки

Белки — обязательная составная часть всех клеток. Они состоят из многих тысяч атомов.

Белки — это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты .

В клетках и тканях встречается свыше 170 различных аминокислот. В составе белков обнаруживается лишь 26 из них; обычными же компонентами белка можно считать лишь 20 аминокислот.

Молекула любой аминокислоты состоит из двух функциональных групп: аминогруппы (-NH2) и карбоксильной группы (-СООН), присоединённых к атому углерода, таким образом, аминокислоты обладают свойствами и кислот, и оснований. Вторая часть у всех аминокислот разная. Она называется радикалом (R).

Аминокислоты — это бесцветные кристаллические твердые вещества. Чистые аминокислоты, выделенные из белков, имеют сладкий вкус. Они растворяются в воде, а в органических растворителях нет. В нейтральных водных растворах проявляют свойства и кислот, и оснований. Прочие химические свойства зависят от радикала.

Белки всех живых организмов на Земле содержат одни и те же аминокислоты.

Биологическая роль аминокислот

Функция Пояснение
Структурная Аминокислоты являются структурными звеньями пептидов и полипептидов. Белки всех живых организмов на Земле построены из 20 видов аминокислот. Некоторые аминокислоты и их производные входят в состав пуриновых и пиримидиновых оснований, коферментов, желчных кислот, антибиотиков и др.
Сигнальная

Некоторые из аминокислот являются нейромедиаторами или предшественниками медиаторов.

Различают заменимые, незаменимые и условно заменимые аминокислоты.

Незаменимые аминокислоты — кислоты, которые не синтезируются клетками животных и человека и поступают в организм в составе белков пищи. Для разных животных набор незаменимых аминокислот неодинаков. Отсутствие или недостаток незаменимых аминокислот приводит к остановке роста, падению массы, нарушениям обмена веществ и к гибели организма. Для человека это изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин .

Условно заменимые аминокислоты могут синтезироваться в организме из других аминокислот, например тирозин из фенилаланина, цистеин из метионина.

Заменимые аминокислоты способны синтезироваться в организме в достаточном количестве.

Стереохимия аминокислот. Для вcех молекул аминокислот, кpoмe глицина, характерно наличие оптических изомеров, то есть зеркально подобных форм молекул. Их называют L-аминокислотами и D-аминокислотами.

Руки человека — наиболее удобная модель для объяснения явления оптической изомерии: левая рука подобна правой, но не может быть совмещена с ней в пространстве путем перемещений и поворотов. Эта разница становится особенно заметной, если кто-то попытается надеть левую перчатку на правую руку.

Все аминoкиcлoты, составляющие природные белки, oтноcятcя к L-ряду.

Белки, или протеины (греч. protos — первый) — высокомолекулярные органические вещества, полимерные молекулы которых состоят из соединенных в цепочку аминокислот.

Молекулы белка — гетерополимеры линейного строения, мономерами которых являются 20 видов аминокислот. Если молекулы белка содержат весь набор аминокислот, то такой белок называется полноценным; если какие-то аминокислоты отсутствуют в составе белковых молекул, то неполноценным.

Если белки состоят только из аминокислот, то их называют простыми; если они содержат еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), то их называют сложными.

Белковые молекулы могут сворачиваться, образуя клубок (глобулу), или формировать вытянутую нитевидную структуру (фибриллу).

Структуры белковых молекул

Для молекул белков характерно существование нескольких структурных уровней , которые зависят как от химического состава аминокислот, их числа и порядка соединения друг с другом, типа связи, обеспечивающей образование определённого уровня, так и от состава окружающей среды.

Первичную структуру белков определяет последовательность аминокислот. Она образована очень прочными ковалентными связями, названными пептидными. Отсюда и название белков — пептиды. Эти связи образуются в результате выделения молекулы воды при взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой.

Реакция, идущая с выделением воды, называется реакцией конденсации, а возникающая связь — пептидной связью. Соединения, образующиеся в результате конденсации двух аминокислот, представляют собой дипептид. На одном конце его молекулы находится свободная аминогруппа, на другом — свободная карбоксильная группа. Благодаря этому дипептид может присоединить к себе другие аминокислоты.

Аминокислотная последовательность белка определяет его биологическую функцию. Замена одной кислоты в молекулах данного белка может резко изменить его функцию.

Замена одной-единственной аминокислоты может резко изменить эту функцию. Например, замена в β-субъединице гемоглобина шестой аминокислоты — глутаминовой кислоты — на валин приводит к тому, что молекула гемоглобина не может выполнять свою основную функцию — транспорт кислорода. Такой патологический гемоглобин содержится в крови больных серповидноклеточной анемией.

Читайте так же:  Глютамин как принимать женщинам

Первой была открыта первичная структура гормона поджелудочной железы инсулина Ф. Сэнгером в 1949 — 1954 годах. К настоящему времени установлены последовательности аминокислот для нескольких тысяч различных белков.

Запись структуры белков в виде развернутых структурных формул громоздка и не наглядна. Поэтому используется особая форма записи аминокислотной последовательности в полипептидных цепях: с помощью сокращенных трехбуквенных символов — названий аминокислот. Например,

Ала-Тре-Цис-Ала-Ала-Вал-Иле-Глу-Вал-Глн-Про-Арг-Про-Вал-Гли.

При этом предполагается, что аминогруппа находится слева, а карбоксильная группа — справа. Соответствующие участки полипептидной цепи называют N-концом (аминным концом) и С-концом (карбоксильным концом), а аминокислотные остатки — соответственно N-концевым и С-концевым остатками.

Вторичная структура поддерживается водородными связями между группами СО и NH и может быть представлена α-спиралью и β-слоем.

Во вторичной структуре NH-группа находится на одном витке, а СО — на соседнем. Аминокислотные радикалы остаются при этом снаружи спирали.

В образовании 5 витков спирали участвуют 18 аминокислотных остатков; таким образом, на один виток спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка.

Такая регулярная спиральная структура возникает благодаря периодически чередующимся карбоксильным группам и аминогруппам в аминокислотной последовательности, которые образуют между собой водородные связи.

Практически все СО- и NH-группы полипептидной цепочки принимают участие в образовании водородных связей, и, благодаря тому, что связи повторяются многократно, они придают данной конфигурации стабильность.

Полностью α-спиральную вторичную структуру имеет нитевидный белок кератин . Это структурный белок волос, шерсти, ногтей, когтей, клюва, перьев, копыт и рогов, входящий также в состав кожи позвоночных.

Другой тип вторичной структуры (β-слой) — складчатый у белка фиброина , выделяемого шелкоотделительными железами гусениц шелкопряда при завивке коконов, — представлен целиком именно этой формой. Благодаря этому фиброин обладает высокой прочностью и не поддаётся растяжению, но делает шёлк очень гибким.

Третий тип вторичной структуры имеет белок коллаген . Здесь три полипептидные цепи свиты вместе. Такой белок тоже невозможно растянуть, что очень важно, так как он образует сухожилия, костную ткань и другие виды соединительных тканей.

Все эти белки представляют собой исключение среди прочих белков. Если рядом окажутся две молекулы цистеина , содержащие серу, то между ними образуется дисульфидный мостик (S-S связи).

Третичная структура формируется у большинства белков за счёт свёртывания особым образом полипептидной спирали белка в компактную глобулу, т. е. шарообразную структуру. Третичную структуру поддерживают пептидные, водородные, дисульфидные связи, а также гидрофобные.

Гидрофобные связи возникают между радикалами гидрофобных аминокислот. Эти связи слабее водородных. В водной среде в клетке гидрофобные радикалы отталкиваются от воды и слипаются друг с другом. Водная среда как бы принуждает белковую молекулу принять определённую упорядоченную структуру, и она становится биологически активной. Третичная структура не является высшей формой структурной организации белка.

В соответствии с формой белковой молекулы, обусловленной третичной структурой, выделяют следующие группы белков:

1. Глобулярные белки. Пространственная структура этих белков в грубом приближении может быть представлена в виде шара — глобулы. Глобулярную форму молекулы имеют иммуноглобулины, гормоны (например, инсулин ), компоненты мембран и рибосом. К глобулярным белкам относятся почти все из более чем 2000 известных ферментов. Некоторые глобулярные белки выполняют транспортные функции: вместе с током крови они переносят кислород, питательные вещества и неорганические ионы.

2. Фибриллярные белки. Эти белки имеют вытянутую нитевидную форму. Они, как правило, выполняют в организме структурную или двигательную функции. Например, кератин , который построен из протяженных спиралей, уложенных параллельно друг другу и стабилизированных водородными связями, или коллаген , молекула которого состоит из трех полипептидных цепей.

В живой клетке обнаружено много белков, имеющих ещё более сложную структуру, например четвертичную.

Четвертичная структура белковой молекулы — это объединение нескольких (двух и более) глобул в единый комплекс за счет гидрофильно-гидрофобных взаимодействий, а также при помощи водородных и ионных связей.

Многие белки с особо сложным строением состоят из нескольких полипептидных цепей, различающихся по первичной структуре. Объединяясь, они создают сложный белок. Например, молекула гемоглобина состоит из четырёх отдельных полипептидных цепей разных типов.

Отдельные глобулы называются субъединицами и обозначаются буквами греческого алфавита. У гемоглобина, например, имеется по две α и β субъединицы. Наличие нескольких субъединиц важно в функциональном отношении — это увеличивает степень насыщения кислородом. Четвертичную структуру гемоглобина обозначают как α2 β2.

Белки, состоящие из нескольких субъединиц, широко распространены в природе. Четвертичная структура молекулы свойственна, например, большинству ферментов.

Видео (кликните для воспроизведения).

У животных, растений, микроорганизмов были извлечены и изучены тысячи разных белков. Поражает разнообразие физических и химических свойств белков, что обусловлено их различным аминокислотным составом.

Источники


  1. Белая, Н.А. Лечебная физкультура и массаж. Учебно-методическое пособие для медицинских работников / Н.А. Белая. — М.: Советский спорт, 2001. — 272 c.

  2. Филлипс, Чарльз Левое и правое полушарие. 25+25 задач для всесторонней тренировки мозга / Чарльз Филлипс. — М.: Эксмо, 2011. — 485 c.

  3. Шликенридер, Петер Лыжный спорт / Петер Шликенридер , Кристоф Элберн. — М.: Тулома, 2008. — 288 c.
Белки состоят из 20 аминокислот
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here