Белок из 3 аминокислот

Важная и проверенная информация на тему: "белок из 3 аминокислот" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Аминокислоты и белки

Аминокислоты

В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:

CH3-CH(NH2)-COOH (α-аминопропионованя кислота)

Для аминокислот характерны следующие виды изомерии: углеродного скелета, положения функциональных групп и оптическая изомерия.

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Аминокислоты получают путем замещения галогена на аминогруппу в галогензамещенных карбоновых кислотах. В общем виде уравнение реакции будет выглядеть так:

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

При растворении аминокислот в воде аминогруппа и карбоксильная группа взаимодействуют друг с другом с образованием соединений, называемых внутренними солями:

Молекулу внутренней соли называют биполярным ионом.

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

α-Аминокислоты играют особую роль в природе, поскольку при их совместной поликонденсации в природных условиях образуются важнейшие для жизни вещества – белки.

Также для аминокислот характерны все химические свойства карбоновых кислот (по карбоксильной группе) и аминов (по аминогруппе).

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппализина и амидиновый остаток CNH(NH2)аргинина, в несколько меньшей степени —имидазольный остаток гистидина).

Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.

Белок из 3 аминокислот

Глава III. БЕЛКИ

§ 6. АМИНОКИСЛОТЫ КАК СТРУКТУРНЫЕ ЭЛЕМЕНТЫ БЕЛКОВ

Природные аминокислоты

Аминокислоты в живых организмах встречаются преимущественно в составе белков. Белки построены в основном двадцатью стандартными аминокислотами. Они являются a-аминокислотами и отличаются друг от друга строением боковых групп (радикалов), обозначаемых буквой R:

Разнообразие боковых радикалов аминокислот играет ключевую роль при формировании пространственной структуры белков, при функционировании активного центра ферментов.

Структура стандартных аминокислот приведена в конце параграфа в табл.3. Природные аминокислоты имеют тривиальные названия, оперировать которыми при записях структуры белков неудобно. Поэтому для них введены трехбуквенные и однобуквенные обозначения, которые также представлены в табл.3.

Пространственная изомерия

У всех аминокислот, за исключением глицина, a-углеродный атом является хиральным, т.е. для них характерна оптическая изомерия. В табл. 3 хиральный атом углерода обозначен звездочкой. Например, для аланина проекции Фишера обоих изомеров выглядят следующим образом:

Для их обозначения, как и для углеводов, используется D, L-номенклатура. В состав белков входят только L-аминокислоты.

L- и D-изомеры могут взаимно превращаться друг в друга. Этот процесс называется рацемизацией.

Интересно знать! В белке зубов – дентине – L-аспарагиновая кислота самопроизвольно рацемизуется при температуре человеческого тела со скорость 0,10 % в год. В период формирования зубов в дентине содержится только L-аспарагиновая кислота, у взрослого же человека в результате рацемизации образуется D-аспарагиновая кислота. Чем старше человек, тем выше содержание D-изомера. Определив соотношение D- и L-изомеров, можно достаточно точно установить возраст. Так были изобличены жители горных селений Эквадора, приписывавшие себе слишком большой возраст.

Химические свойства

Аминокислоты содержат амино- и карбоксильную группы. В силу этого они проявляют амфотерные свойства, то есть свойства и кислот и оснований.

При растворении аминокислоты в воде, например, глицина, его карбоксильная группа диссоциирует с образованием иона водорода. Далее ион водорода присоединяется за счет неподеленной пары электронов у атома азота к аминогруппе. Образуется ион, в котором одновременно присутствуют положительный и отрицательный заряды, так называемый цвиттер-ион:

Такая форма аминокислоты является преобладающей в нейтральном растворе. В кислой среде аминокислота, присоединяя ион водорода, образует катион:

В щелочной среде образуется анион:

Таким образом, в зависимости от рН среды аминокислота может быть положительно заряженной, отрицательно заряженной и электронейтральной (при равенстве положительных и отрицательных зарядов). Значение рН раствора, при котором суммарный заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой данной аминокислоты. Для многих аминокислот изоэлектрическая точка лежит вблизи рН 6. Например, изоэлектрические точки глицина и аланина имеют значения 5,97 и 6,02 соответственно.

Читайте так же:  Какие протеины нужно пить

Две аминокислоты могут реагировать друг с другом, в результате чего отщепляется молекула воды и образуется продукт, который называется дипептидом:

Связь, соединяющая две аминокислоты, носит название пептидной связи. Если пользоваться буквенными обозначениями аминокислот, образование дипептида можно схематически представить следующим образом:

Аналогично образуются трипептиды, тетрапептиды и т.д.:

H2N – лиз – ала – гли – СООН – трипептид

H2N – трп – гис – ала – ала – СООН – тетрапептид

H2N – тир – лиз – гли – ала – лей – гли – трп – СООН – гептапептид

Пептиды, состоящие из небольшого числа аминокислотных остатков, имеют общее название олигопептиды.

Интересно знать! Многие олигопептиды обладают высокой биологической активностью. К ним относится ряд гормонов, например, окситоцин (нанопептид) стимулирует сокращение матки, брадикинин (нанопептид) подавляет воспалительные процессы в тканях. Антибиотик грамицидин С (циклический декапептид) нарушает регуляцию ионной проницаемости в мембранах бактерий и тем самым убивает их. Грибные яды аманитины (октапептиды), блокируя синтез белка, способны вызвать сильное отравление у человека. Широко известен аспартам — метиловый эфир аспартилфенилаланина. Аспартам имеет сладкий вкус и используется для придания сладкого вкуса различным продуктам, напиткам.

Классификация аминокислот

Существует несколько подходов к классификации аминокислот, но наиболее предпочтительной является классификация, основанная на строении их радикалов. Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов; 1) неполярные (или гидрофобные); 2) полярные незаряженные; 3) отрицательно заряженные и 4) положительно заряженные:

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными алифатическими (аланин, валин, лейцин, изолейцин) или ароматическими (фенилаланин и триптофан) R-группами и одна серусодержащая аминокислота – метионин.

Полярные незаряженные аминокислоты в сравнении с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды. К ним относятся аминокислоты, содержащие полярную НО-группу (серин, треонин и тирозин), HS-группу (цистеин), амидную группу (глутамин, аспарагин) и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам. Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

[2]

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин, в ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные. К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

Десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в человеческом организме. Остальные должны содержаться в нашей пище. К ним относятся аргинин, валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин и гистидин. Эти аминокислоты называются незаменимыми. Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Интересно знать! Исключительно важную роль играет сбалансированность питания человека по аминокислотам. При недостатке незаменимых аминокислот в пище организм саморазрушается. При этом страдает в первую очередь головной мозг, что приводит к различным заболеваниям центральной нервной системы, психическим расстройствам. Особенно уязвим молодой растущий организм. Так, например, при нарушении синтеза тирозина из фенилаланина у детей развивается тяжелое заболевание финилпировиноградная олигофрения, вызывающее тяжелую умственную отсталость или гибель ребенка.

Сайт FitAudit — Ваш помощник в вопросах питания на каждый день.

Правдивая информация о продуктах питания поможет похудеть, набрать мышесную массу, укрепить здоровье, стать активным и жизнерадостным человеком.

Вы найдёте для себя массу новых продуктов, узнаете их истинную пользу, уберёте из своего рациона те продукты, о вреде которых раньше и не догадывались.

Все данные основаны на достоверных научных исследованиях, могут быть использованы как любителями, так и профессиональными диетологами и спортсменами.

Белок из 3 аминокислот

Б елками, или протеинами, называют высокомолекулярные азотсодержащие соединения, состоящие из аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. Белки синтезируются из аминокислот и превращаются в аминокислоты при переваривании в желудочно-кишечном тракте или катаболизме в организме. Функции белков в клетках живых организмов очень разнообразны — они так или иначе участвуют практически во всех аспектах жизнедеятельности организма.

Природных аминокислот насчитывается около 150, но при синтезе в живых организмах, в большинстве случаев, используется 20 стандартных аминокислот.

С точки зрения питания аминокислоты делят на незаменимые и заменимые.

Незаменимые аминокислоты не синтезируются в организме человека и обязательно должны поступать с пищей. К ним относятся девять аминокислот: валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан, гистидин. Гистидин относят к незаменимым аминокислотам только для новорожденных. Если количество этих аминокислот в пище недостаточно, нормальное развитие и функционирование организма человека нарушается.

Заменимыми называются аминокислоты, которые организм способен синтезировать из других заменимых аминокислот или азота незаменимых аминокислот. К ним относятся остальные 11 аминокислот.

Определенное количество заменимых аминокислот также должно поступать с пищей, иначе на их образование станут расходоваться незаменимые аминокислоты. Полностью метаболически заменимыми считаются только глутаминовая кислота и серин.

Читайте так же:  Протеин и креатин вместе

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые также не лишена недостатков, например тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

Современные данные свидетельствуют о том, что биосинтез заменимых аминокислот в количествах, обеспечивающих полностью потребности организма чаще всего невозможен, поэтому следует помнить, что незаменимые и заменимые аминокислоты в равной степени важны для построения белков организма.

Аминокислоты, составляющие белки тела и пищи

Свойства белков определяются набором аминокислот, из которых они состоят, общим числом аминокислот и последовательностью, в которой они соединяются друг с другом. Комбинация из 20 аминокислот, каждая из которых может встречаться в белке сколько угодно раз, позволяет создавать практически неограниченное количество уникальных белковых молекул. Организм человека содержит, по меньшей мере, 30 000 различных белков, только в печени насчитывается более 1000 белков-ферментов.

Функции белка

Белки являются обязательными компонентами всех живых клеток. Одна пятая часть тела человека состоит из белка. Белок содержится практически во всех органах и тканях. Только моча и желчь в норме не содержат белка. Половина всего белка находится в мышцах, 1/5 — в костях и хрящах, 1/10 — в коже. Волосы, кожа, ногти также содержат белок кератин. Этот белок не переваривается и не усваивается в кишечнике.

[1]

Биологические функции белков крайне разнообразны. С участием белков осуществляются рост и размножение клеток. Они выполняют каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), структурные (коллаген), сократительные (миозин), транспортные (гемоглобин, миоглобин), защитные (иммуноглобулины, интерферон), запасные (альбумин) и другие функции. Белки составляют основу биологических клеточных мембран — важнейшей составной части клетки и клеточных органелл.

При участии белков регулируется и поддерживается нормальный водный баланс организма, сохраняются нормальные рН среды. Белки крови создают онкотическое давление, которое удерживает жидкость в кровеносных сосудах и препятствует накоплению жидкости во внеклеточном пространстве. При сниженном уровне белков в плазме крови онкотическое давление не уравновешивает осмотическое давление, которое выталкивает жидкость из сосудов. Это приводит к развитию отеков (т.н. «голодные отеки»).

Оценка качества пищевых белков

В пищеварительном тракте белки расщепляются до аминокислот, которые всасываются и используются на образование новых белков организма либо расходуются на получение энергии, либо аминокислоты являются предшественниками для образования новых заменимых аминокислот. Качество пищевого белка определяется наличием в нем полного набора незаменимых аминокислот в определенном количестве и в определенном соотношении с заменимыми аминокислотами.

Качество пищевого белка оценивается рядом биологических и химических методов:

    Оценка биологической ценности белка
    Под биологической ценностью белка (или содержащей белок пищи) подразумевают долю усвоенного организмом азота от всего всосавшегося в ЖКТ азота. Измерение биологической ценности белка основывается на том, что усваивание азота организмом выше при адекватном содержании незаменимых аминокислот в пищевом белке, достаточном для поддержания роста организма.

Коэффициент эффективности белка
Показатель коэффициента эффективности белка основан на предположении, что прирост массы тела растущих животных пропорционален количеству потребленного белка.

Аминокислотный скор белка
Аминокислотный скор – это показатель отношения определенной незаменимой аминокислоты в каком-то продукте к такой же аминокислоте в «идеальном» белке. Рассчитывается аминокислотный скор путем деления количества определенной незаменимой аминокислоты в продукте на количество такой же аминокислоты в идеальном белке. Полученные данные затем умножают на 100 и получают аминокислотный скор исследуемой аминокислоты.

Понятие «идеальный» белок включает представление о гипотетическом белке высокой пищевой ценности, полностью удовлетворяющем потребность организма человека в незаменимых аминокислотах. Для взрослого человека в качестве «идеального» белка применяют аминокислотную шкалу Комитета ФАО/ВОЗ. Аминокислотная шкала показывает содержание каждой из незаменимых аминокислот в 100 г стандартного белка.

Наиболее близки к «идеальному» белку животные белки мяса, яиц и молока. Большинство растительных белков содержат недостаточное количество одной или нескольких незаменимых аминокислот. Например, белки злаковых культур, а также полученные из них продукты неполноценны (лимитированы) по лизину и треонину. Белки ряда бобовых культур (соя и фасоль исключение) лимитированы по метионину и цистеину (60-70% оптимального количества).

В процессе тепловой обработки или длительного хранения продуктов из некоторых аминокислот могут образоваться не усвояемые организмом соединения, т.е. аминокислоты становятся «недоступными». Это снижает ценность белка.

Пищевая ценность белков может быть улучшена (т.е. увеличена биологическая ценность или аминокислотный скор по лимитирующим кислотам) путем добавления лимитирующей аминокислоты или внесения компонента с ее повышенным содержанием, или путем смешивания белков с различными лимитирующими аминокислотами. Так, биологическая ценность белка пшеницы может быть повышена добавлением 0,3-0,4% лизина, белка кукурузы — 0,4% личина и 0,7% триптофана. Приготовление смешанных блюд, содержащих животные и растительные продукты, способствует получению полноценных пищевых белковых композиций.

Переваривание белков и всасывание аминокислот

Все пищевые белки, состоящие из длинной цепи аминокислот, не способны всасываться в желудочно-кишечном тракте. Они расщепляются на свободные аминокислоты или фрагменты, состоящие из 2 или 3 аминокислот. Расщепление белков катализируют специфические пищеварительные ферменты — протеазы. Степень перевариваемости белков колеблется от 65% для некоторых растительных белков до 97% для белка яиц.

Свободные аминокислоты всасываются в кровоток и транспортируются в органы и ткани, в первую очередь в печень. Наибольшее количество аминокислот захватывается печенью, где синтезируются белки плазмы крови и специфические белки-ферменты. Аминокислоты, не участвующие в биосинтезе новых белковых молекул, подвергаются в печени процессу дезаминирования, т.е. отщеплению аминогруппы. В процессах дезаминирования участвуют активные формы витамина В6.

Читайте так же:  Какие витамины для кожи

Азотсодержащий остаток аминокислот превращается в мочевину и экскретируется с мочой. Не содержащая азота часть молекулы аминокислот превращается в углеводы или жиры и окисляется для образования энергии или запасается в виде жира.

Коэффициент перевариваемости белков пищи у человека

Продукты Коэффициент перевариваемости, %
Яйца 97
Молоко, сыры 95
Мясо, рыба 94
Кукуруза 85
Полированный рис 88
Цельное зерно пшеницы 86
Мука пшеничная 96
Крупа манная 99
Овсяные хлопья 86
Просо 79
Горох зрелый 88
Бобы 78

Потребность организма в белке

В организме человека отсутствует большое депо для запасания белков. Отчасти функцию депо выполняют белки плазмы крови и печени. Альбумин плазмы крови служит лабильным резервом белка, и для обеспечения жизненно необходимой потребности в аминокислотах происходит его расщепление. Глобулины плазмы крови не подвергаются расщеплению даже при истощении запасов альбумина.

Животные и растительные белки усваиваются организмом неодинаково. Если белки молока, молочных продуктов, яиц усваиваются на 96%, мяса и рыбы — на 93-95%, то белки хлеба — на 62-86%, овощей — на 80%, картофеля и некоторых бобовых — на 70%.

Однако смесь этих продуктов может быть биологически более полноценной в силу взаимного обогащения одних белков аминокислотами других.

На степень усвоения организмом белков оказывают влияние технология получения пищевых продуктов и их кулинарная обработка. Анализируя воздействие различных видов обработки пищевого сырья и продуктов (измельчение, действие температуры, брожение и т.д.) на усвояемость содержащихся в них белков, следует отметить, что в большинстве пищевых производств при соблюдении технологии не происходит деструкции аминокислот. При умеренной тепловой обработке пищевых продуктов, особенно растительного происхождения, усвояемость белков несколько возрастает, так как частичная денатурация белков облегчает доступ протеаз к пептидным связям. При интенсивной тепловой обработке усвояемость снижается. При глубоком жареньи с образованием корочки и обугливании часть аминокислот разрушается или снижается усвоение белка из этих частей блюда или продукта.

Потребность в белке — это количество белка, которое обеспечивает все метаболические потребности организма. При этом обязательно учитывается, с одной стороны, физиологическое состояние организма, а с другой — свойства самих пищевых белков и пищевого рациона в целом. От свойств компонентов пищевого рациона зависят переваривание, всасывание и метаболическая утилизация аминокислот.

Потребность в белке состоит из двух компонентов. Первый должен удовлетворить потребность в общем азоте, обеспечивающем биосинтез заменимых аминокислот и других азотсодержащих эндогенных биологически активных веществ. Собственно потребность в общем азоте и есть потребность в белке. Второй компонент потребности в белке определяется потребностью организма человека в незаменимых аминокислотах, которые не синтезируются в организме. Это специфическая часть потребности в белке, которая количественно входит в первый компонент, но предполагает потребление белка определенного качества, т.е. носителем общего азота должны быть белки, содержащие незаменимые аминокислоты в определенном количестве.

Потребность в незаменимых аминокислотах в различном возрасте мг/кг в сутки

Белки. Свойства белка.

Белки – природные полипептиды с огромной молекулярной массой. Они входят в состав всех живых организмов и выполняют различные биологические функции.

Строение белка.

У белков существует 4 уровня строения:

  • первичная структура белка – линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи, свернутых в пространстве:

  • вторичная структура белка – конформация полипептидной цепи, т.к. скручивание в пространстве за счет водородных связей между NH и СО группами. Есть 2 способа укладки: α-спираль и β— структура.

На одном витке укладываются 4 аминокислотных остатка, которые находятся снаружи спирали.

Полипептидная цепь растянута, ее участки располагаются параллельны друг другу и удерживаются водородными связями.

  • третичная структура белка – это трехмерное представление закрученной α-спираль или β-структуры в пространстве:

Эта структура образуется за счет дисульфидных мостиков –S-S- между цистеиновыми остатками. В образовании такой структуры участвуют противоположно заряженные ионы.

  • четвертичная структура белка образуется за счет взаимодействия между разными полипептидными цепями:

Синтез белка.

В основе синтеза лежит твердофазный метод, в котором первая аминокислота закрепляется на полимерном носителе, а к ней последовательно подшиваются новые аминокислоты. После полимер отделяют от полипептидной цепи.

Физические свойства белка.

Физические свойства белка определяются строением, поэтому белки делят на глобулярные (растворимые в воде) и фибриллярные (нерастворимые в воде).

Химические свойства белков.

1. Денатурация белка (разрушение вторичной и третичной структуры с сохранением первичной). Пример денатурации – свертывание яичных белков при варке яиц.

2. Гидролиз белков – необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием аминокислот. Так можно установить количественный состав белков.

3. Качественные реакции:

Биуретовая реакция – взаимодействие пептидной связи и солей меди (II) в щелочном растворе. По окончанию реакции раствор окрашивается в фиолетовый цвет.

Ксантопротеиновая реакция — при реакции с азотной кислотой наблюдается желтое окрашивание.

Биологическое значение белка.

1. Белки – строительный материал, из него построены мышцы, кости, ткани.

2. Белки — рецепторы. Передают и воспринимают сигнал, поступающих от соседних клеток из окружающей среды.

3. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.

Читайте так же:  Комплекс витаминов для женщин

4. Белки выполняют транспортные функции и переносят молекулы или ионы в место синтеза или накопления. (Гемоглобин переносит кислород к тканям.)

5. Белки – катализаторы – ферменты. Это очень мощные селективные катализаторы, которые ускоряют реакции в миллионы раз.

Есть ряд аминокислот, которые не могут синтезироваться в организме — незаменимые, их получают только с пищей: тизин, фенилаланин, метинин, валин, лейцин, триптофан, изолейцин, треонин.

Белок из 3 аминокислот

Вопрос 1. Дайте определение белкам.

Ответ: Белки — высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, состоящие из α-аминокислот, соединенных пептидными связями.

Вопрос 2. Что является α-аминокислотой?

Ответ: α-аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых один атом водорода у α-углерода, замещена на аминогруппу (- NH 2). Они содержат аминогруппу и карбоксильную (-СООН) группу.

Вопрос 3. Чем отличаются аминокислоты друг от друга?

Ответ: Аминокислоты отличаются друг от друга химической природой радикала ( R ), представляющего собой группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с α-углеродным атомом и не участвующая в образовании пептидной связи при биосинтезе белка.

[3]

Вопрос 4. Какие аминокислоты являются протеиногенными?

Ответ: α-аминокислоты, входящие в состав белков.

Вопрос 5. Какова общая формула аминокислот?

Вопрос 6. Напишите формулу аминокислоты в ионизированном состоянии (протонированная форма)?

Вопрос 7. Чем обусловлена оптическая активность аминокислот?

Ответ. При замещении всех валентностей у α-углеродного атома различными функциональными группами С-атом называется ассиметричным (хиральным), а аминокислота — оптически активной.

Видео (кликните для воспроизведения).

Вопрос 8. Какие аминокислоты оптически активны?

Ответ: Все природные белковые аминокислоты, кроме глицина.

Вопрос 9. Чем отличаются друг от друга D — и L -изомеры аминокислот?

Ответ: Эти изомеры отличаются друг от друга расположением N H 2-групп у α- углеродного атома.

Вопрос 10. К какому ряду относятся природные белковые аминокислоты?

Ответ: Все природные протеиногенные аминокислоты относятся к L -ряду.

Вопрос 11. От чего зависит заряд аминокислоты?

Ответ: Заряд аминокислоты зависит от реакции среды (рН). В кислой среде аминокислота присоединяет протон и получает положительный заряд. В щелочной среде аминокислота ведет себя как кислота и несет отрицательный заряд.

Вопрос 12. Что означает изоэлектрическая точка (ИЭТ) аминокислоты?

Ответ: ИЭТ — это такое состояние, при котором сумма положительных зарядов равна сумме отрицательных зарядов и в электрическом поле аминокислота не движется ни к аноду, ни к катоду.

Вопрос 13. Какие аминокислоты содержат ароматические кольца?

Ответ. Фенилаланин, Тирозин, Триптофан

Вопрос 14. Какие аминокислоты заряжаются отрицательно при рН 7,0 «кислые аминокислоты»)?

Ответ. Глутаминовая, Аспарагиновая

Вопрос 15. Какие аминокислоты заряжаются положительно при рН 7,0 («основные аминокислоты»)?

Ответ: Лизин, Аргинин

Вопрос 16. Какие аминокислоты являются гидроксилсодержащими?

Ответ: Серин, Треонин, Тирозин

Вопрос 17. Какие аминокислоты являются неполярными?

Ответ: Аланин, Валин, Изолейцин, Лейцин, Метионин, Пролин, Триптофан, Фенилаланин.

Вопрос 18. Какие аминокислоты относятся к моноаминокарбоновым и почему? Ответ: К моноаминокарбоновым аминокислотам относятся: глицин, аланин, серин, цистеин, метионин, треонин, валин, лейцин, изолейцин, так как они имеют по одной аминной и карбоксильной групп

Вопрос 19. Назовите моноаминодикарбоновые аминокислоты

Ответ: К ним относятся аспарагиновая и глутаминовая кислоты, которые содержат по одной аминной и по две карбоксильной группы

Вопрос 20. Какие аминокислоты относятся к диаминомонокарбоновым?

Ответ: К ним относятся аргинин, цитруллин и лизин

Вопрос 21. Назовите гетероциклических аминокислот

Ответ: К этой группе относятся триптофан, содержащий гетероциклическое пиррольное кольцо; гистидин-содержащий имидазольный цикл с двумя атомами азота, пролин и оксопролин

Вопрос 22. Какие реакции используют для идентификации аминокислот в белках?

Ответ: 1. Ксантопротеиновую реакцию для ароматических аминокислот, содержащих бензольное кольцо

2. Реакцию Миллона для тирозина

3. Реакцию Фоля для цистеина

4. Реакцию Сакагучи для аргинина

Вопрос 23. Какие есть источники аминокислот в организме?

Ответ. 1. Распад тканевых белков

3. Внутриклеточный синтез аминокислот

Вопрос 24. Какими химическими реакциями можно обнаружить белки?

Ответ: Биуретовый, Нингидриновый

Вопрос 25. Что выявляет биуретовая реакция?

Ответ: Пептидную связь

Вопрос 26. Какие белки называются полноценными?

Ответ: Это белки, которые:

1. Содержат все незаменимые аминокислоты

2. Содержат все аминокислоты в оптимальных соотношениях

3. Хорошо перевариваются в желудочно-кишечном тракте

Вопрос 27. Что означает «незаменимые» аминокислоты?

Ответ. Это такие аминокислоты, которые не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей

Вопрос 25. Какие аминокислоты относятся к незаменимым аминокислотам?

Ответ: Изолейцин, Лейцин, Триптофан, Треонин, Фенилаланин, Валин, Метионин, Лизин.

Вопрос 29. Какие частично незаменимые аминокислоты?

Ответ: Аминокислоты, которые могут частично синтезироваться в организме. Это аргинин и гистидин

Вопрос 30. Что такое условно заменимые аминокислоты?

Ответ: Аминокислоты, которые могут синтезироваться из незаменимых аминокислот: цистеин из метионина и тирозин из фенилаланина.

Вопрос 31. Каково содержание азота в белках?

Вопрос 32. Что означает третичная структура белка?

Ответ: Расположение в пространстве одиночной полипептидной цепи, стабилизированное связями между радикалами аминокислотных остатков, далеко отстоящих друг от друга

Вопрос 33. Что означает четвертичная структура белка?

Ответ: Объединение нескольких полипептидных цепей, обладающих третичной структурой, в единую функциональную молекулу

Вопрос 34. Какие белки имеют четвертичную структуру?

Ответ: Гемоглобин, Лактатдегидрогенза, Креатинкиназа

Вопрос 35. Что означает домен?

Ответ. Домен — обособленная область молекулы белка, обладающая структурной и функциональной автономией

Вопрос 36. На чем основан электрофорез?

Ответ. Передвижение заряженных молекул в электрическом поле

Вопрос 37. Что такое изоэлектрическая точка ( pi ) белка?

Читайте так же:  Л аргинин для роста

Ответ: Значение рН среды, при котором молекула белка не имеет заряда и поэтому не движется ни к аноду, ни к катоду

Вопрос 38. Почему белки ведут себя как буферы?

Ответ: В зависимости от рН среды белки приобретают свойства анионов или катионов и поэтому проявляют свойства буферов

Вопрос 39. Что означает коагуляция белков?

Ответ: Выпадение белков под влиянием различных факторов в осадок из коллоидных растворов

Вопрос 40. Какие формы коагуляции знаете?

Ответ: Обратимая, когда в коллоидной частице нарушается только сольватная оболочка, и необратимая, когда происходят глубокие нарушения структуры белковой молекулы

Вопрос 41. Что такое денатурация белка?

Ответ: Необратимая денатурация называют потерей физико-химических свойств и биологической активности белка вследствие разрушения высших уровней организации

Вопрос 42. Как можно вызвать денатурацию?

Ответ: Нагреванием, добавлением кислот и щелочей, добавлением солей тяжелых металлов, воздействием ионизирующего излучения, ультразвука

Вопрос 43. Простые белки это?

Ответ. Это белки, дающие при гидролизе только аминокислоты

Вопрос 44. Какие белки относятся к фибриллярным?

Ответ: Фибрион шелка, коллагеновые белки

Вопрос 45. Какие белки называются глобулярными?

Ответ: Белки, которые имеют форму глобула (шара).

Вопрос 46. Каковы особенности аминокислотного состава коллагена I типа?

Ответ: В коллагене содержится около 33 % глицина, 25 % пролина и гидроокспролина, 1 % гидроксолизина. Гидроксилирование аминокислоты являются маркерами коллагена, так как не встречаются в других белках

Вопрос 47. Какой аминокислотой богаты кератиновые белки?

Ответ: Цистеином, которого содержится около 12 %

Вопрос 48. Что такое шапероны?

Ответ: Семейство белков, участвующих в формировании пространственной конформации полипептидной цепи, синтезированной на рибосоме

Вопрос 49. Сложные белки это?

Ответ: Сложными называются белки, которые при гидролизе распадаются на аминокислоты и вещество небелковой природы (простетическая группа)

Вопрос 50. Что такое апопротеин?

Ответ: Белковая часть сложного белка

Вопрос 51. Что такое простетическая группа?

Ответ: Небелковая часть сложного белка

Вопрос 52. Какие белки являются гемопротеидами?

Ответ: Гемоглобин, миоглобин, цитохромы, каталаза, пероксидаза

Вопрос 53. Что такое нуклеопротеиды?

Ответ: Это сложные белки, простетическая группа которых представлена нуклеиновыми кислотами

Вопрос 54. Что такое дезоксирибонуклепротеиды?

Ответ: Это белки, простетическая группа которых представлена ДНК

Вопрос 55. Какие белки входят в состав дезоксирибонуклеопротеидов?

Ответ: Гистоны и кислые негистоновые белки

Вопрос 56. Какие аминокислоты присутствуют в большом количестве в гистонах?

Ответ: Аргинин, Лизин, Гистидин

Вопрос 57. На какие фракции разделяют гистоны?

Вопрос 58. Какие связи участвуют в формировании первичной структуры белка?

Ответ: Связь между α-амино- и α-карбоксильными группами аминокислот, называемые пептидной связью -СО- NH — и частично дисульфитные связи

Вопрос 59. Какие связи участвуют в формировании вторичной структуры белка?

Ответ: Водородные связи между пептидными группировками: = C = O . HN =, О. Н,К..Н

Вопрос 60. Какие связи обеспечивают формирование третичной структуры белка?

Ответ: Водородные, межмолекулярные силы Ван-дер-Лондона, гидрофобные взаимодействия, а также за счет пептидных и дисульфитных связей

Вопрос 61. Какие белки относятся к простым?

Ответ. Гистоны, протамины, глютелины, протеноиды, коллаген и эластин, альбумины и глобулины

Вопрос 62. Каковы особенности состава гистонов?

Ответ: Гистоны содержат большое количество (10..30 %) диаминомонокарбоновых аминокислот (лизин, аргинин, гистидин) и обладают выраженными основными свойствами, входят в состав ядерных белков

Вопрос 63. Дайте характеристику протаминов?

Ответ: Протамины — белки основного характера и отличаются высоким содержанием аргинина (до 60.. .65 %,), входят в состав дезоксирибонуклеопротеида (ДНП).

Вопрос 64. Какова растворимость проламинов и глютелинов?

Ответ. Они не растворимые в воде и содержатся в семенах растений

Вопрос 65. Чем отличаются альбумины и глобулины?

Ответ: Альбумины хорошо растворяются в воде и осаждаются сульфатом аммония и другими нейтральными солями при 80..100 % насыщении, выполняют

пластические функции и участвуют в поддержании онкотического давления крови. Глобулины нерастворимы в дистиллированной воде, растворяются в солевых растворах

Вопрос 66. Какие основные функции выполняют белки в организме?

Ответ: Каталитическая (ферменты), питательная (резервная), транспортная, защитная (иммуноглобулины, интерферон), сократительная, структурная, гормональная и др.

Вопрос 67. Какие факторы могут регулировать биологическую активность белков?

Ответ: Взаимодействие с лигандами (субстратами, эффекторами, кофакторами)

Вопрос 68. Чем сопровождается денатурация белков?

Ответ: Происходит нарушение большого числа межрадикальных связей и изменение ковалентных связей, что приводит к потере биологической активности белка

Вопрос 69. Назовите основные сложные белки и их краткую характеристику

Видео (кликните для воспроизведения).

Ответ: К сложным белкам относятся хромопротеиды, нуклеопротеиды, липопротеиды, гликопротеиды, металлопротеиды. Хромопротеиды состоят из простого белка и связанного с ним окрашенного небелкового компонента. Нуклеопротеиды состоят из белков и нуклеиновых кислот. Липопротеиды состоят из белка и липида. Фосфопротеиды в качестве простетической группы содержат остаток фосфорной кислоты. В гликопротеидах простетическая группа представлена углеводами и их производными. Металлопротеиды кроме белка содержат ионы какого-либо металла.

Источники


  1. Cardani De alimento. О питании / Cardani, Hieronymi; Кардан, Иероним. — М.: Romae, Apud Haeredes Antonij Bladij, 1574. — 496 c.

  2. Будем спортом заниматься. — М.: Музыка, 2009. — 500 c.

  3. Под редакцией Боровик Т. Э., Ладодо К. С. Клиническая диетология детского возраста. Руководство для врачей; Медицинское информационное агентство — Москва, 2008. — 614 c.
Белок из 3 аминокислот
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here