Белок из остатков аминокислот

Важная и проверенная информация на тему: "белок из остатков аминокислот" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Белок, состоящий только из остатков аминокислот

Последняя бука буква «н»

Ответ на вопрос «Белок, состоящий только из остатков аминокислот «, 7 букв:
протеин

Альтернативные вопросы в кроссвордах для слова протеин

Научный синоним белка

м. химич. вещество, открытое в животных телах

Простой белок, основная составная часть организма

Определение слова протеин в словарях

Примеры употребления слова протеин в литературе.

По структуре этот протеин очень напоминал преграду в передаче нервных импульсов, вызывающую биогенетическую социопатию.

Роджер положил себе два тонких, как бритвенное лезвие, кусочка протеина цвета бифштекса и несколько скудных ложек быстрорастворимой картошки.

Молодые листья и стебли лопухов содержат витамин С, эфирные масла и дубильные вещества, а корни — полисахарид, инулин, протеин и другие полезные вещества.

Здесь стояли кресла и низкие столики, возле микроволновой печи лежали штабелем брикеты протеина, а в углу громко бурлили несколько ферментационных баков.

Сейчас нам необходимо, во-первых, продовольствие, во-вторых, лекарства, в-третьих, корма — зерно, соевый шрот, протеины.

Источник: библиотека Максима Мошкова

Классификация. Определение: Белки – это сложные высокомолекулярные органические соединения , построенные из остатков аминокислот

Определение: Белки – это сложные высокомолекулярные органические соединения , построенные из остатков аминокислот, соединенных между собой амидными связями.

Белки разделяются на протеины (простые белки), в состав которых входят только остатки аминокислот и протеиды (сложные белки). Это белки построенные не только из аминокислот, но и из других веществ: сахаридов или остатков фосфорной кислоты и нуклеиновые кислоты.

Протеины классифицируются по трем группам.

1. По растворимости в воде:

Альбумины — растворимые в воде и разбавленных растворах солей.

Глобулины – мало растворимые в воде и растворимые в разбавленных растворах солей.

[3]

Проламины – нерастворимые в воде и растворимые в водном спирте.

Глютелины — нерастворимые в воде, в разбавленных растворах солей и водном спирте, растворимы в растворах кислот и щелочей.

Склеропротеины — нерастворимые в воде, в разбавленных растворах солей, водном спирте и в растворах кислот и щелочей.

2. Протеиды классифицируются по продуктам гидролиза:

[1]

Нуклеопротеиды – гидролизуются на протеины и нуклеиновые кислоты.

Фосфопротеиды — гидролизуются на протеины и фосфорную кислоту.

Глюкопротеиды — гидролизуются на протеины и углевод.

Хромопротеиды — гидролизуются на протеины и красящие вещества.

3. Все белки классифицируются по функциям в организме:

Белки, управляющие метаболизмом.

Как и аминокислоты, белки обладают амфотерным характером и изоэлектрической точкой. Положение изоэлектрической точки для белков может колебаться в широких пределах от кислой до сильнощелочной.

Все белки оптически активны. Большинство из них обладает левым вращением.

Существует ряд качественных цветных реакций на белки:

1. Ксантопротеиновая с азотной кислотой. Белки обработанные азотной кислотой дают желтое окрашивание.

2. Биуретовая с солями меди в присутствии щелочи. Белки дают фиолетовую окраску за счет образования комплексной соли.

3. Реакция Миллона. С раствором нитрата ртути в азотистой кислоте белки дают красное окрашивание.

4. Сульфгидрильная. При нагревании белков с раствором плюмбита натрия выделяется черный осадок сульфида свинца.

Белки построены из остатков 26 аминокислот. Аминокислоты делятся на заменимые, которые могут быть синтезированы организмом и незаменимые, которые человеческим организмом не синтезируются. Например, изолейцин и треонин.

Остатки аминокислот связаны в белковой молекуле амидными связями. Амидная связь в белках называется пептидной связью:

Карбоксильная группа одной молекулы аминокислоты образует амид, взаимодействуя с аминогруппой соседней молекулы аминокислоты. Отдельные пептидные звенья:

отличаются друг от друга только радикалами «R» при α-углеродном атоме.

Соединения, содержащие несколько аминокислотных остатков, называются пептидами. Соединения с большим количеством пептидных звеньев называются полипептидами.

При исследовании полипептидов в первую очередь выясняют из каких аминокислот построена макромолекула, а также какая аминокислота является N-концевой (свободная аминогруппа), а какая является С-концевой (свободная корбоксильная группа).

Белки нацело гидролизуются в аминокислоты концентрированной соляной кислотой или 2% соляной кислотой при нагревании и при повышенном давлении. Гидролиз белков можно провести под действием щелочи. Выбор реагента зависит от того, какие конкретно аминокислоты необходимо получить из молекулы белка.

Определение N-концевой аминокислоты

Проводят с использованием 2,4-динитрофторбензола:

При взаимодействии 2,4-динитрофторбензола с пептидом фтор нуклеофильно замещается на концевую аминогруппу. Затем пептид подвергают гидролизу. Продукт взаимодействия концевой аминокислоты с 2,4-динитрофторбензолом выделяют и кислоту идентифицируют. В тех случаях, когда 2,4-динитрофторбензол неприменим — используют фенилизотиоцианат.

Определение С-концевой аминокислоты:

Для определения С-концевой аминокислоты (со свободным гидроксилом) пептид нагревают с гидразином при 100 0 С несколько часов. При этом все аминокислоты, кроме концевой, образуют гидразиды:

Аминокислоту, не образовавшую гидразид, выделяют и идентифицируют.

Более простой метод заключается в применении фермента карбоксипептидазы, который расщепляет пептидную связь только С-концевой аминокислоты. Ее можно выделить и идентифицировать.

Построение полипептидной цепи проводят по методу Э.Фишера. Метод основан на применении хлорангидридов α-галогензамещеннх кислот. Например, надо получить цепи:

и аланинглицинвалин (Ala-Gly-Val):

Последовательность аминокислот, ковалентно связанных между собой в полипептиде, составляет так называемую первичную структуру белка. Но собственно полипептид белком еще не является. Пептиды неспособны к функционированию. Выполнять какие либо функции в организме способны более сложные системы построенные из нескольких полипептидных цепей, определенным образом связанных друг с другом. Надмолекулярные структуры, сформированные полопептидными цепями, характеризуются вторичной, третичной и четвертичной структурой белка.

Вторичная структура обусловлена водородными связями между пептидно не связанными кислородом карбонильной группы и водородом аминной группы. Если карбонил и аминная группа принадлежат разным полипептидным цепям, то такая вторичная структура называется β-структурой. Если карбонил и аминная группа принадлежат одной и той же полипептидной цепи, то такая вторичная структура называется α-структура. Следствием α-структуры является существование полипептидной цепи в форме спирали навитой на циллиндр. Длина одного остатка 1,5 А 0 , длина шага спирали 5,4 А 0 . Водородные связи α-спирали образуются между каждой первой и четвертой аминокислотой.

Читайте так же:  Влияет ли креатин на потенцию

Третичная структура белка формируется в результате складывания или свивания нескольких α-спиралей. При этом спирали удерживаются друг около друга за счет образования водородных связей, образованных боковыми амино-, гидрокси- и карбоксильными группами, а также дисульфидными связями и электростатически.

Четвертичная структура формируется как агрегат нескольких полипептидных цепей, имеющих вторичную и третичную структуры. Полипептидные цепи удерживаются в четвертичной структуре теми же силами, что и в третичной структуре.

Разрушение первичной вторичной, третичной и четвертичной структуры белка называется денатурацией. Денатурация может быть вызвана термически (нагревание), химически, механически и т. д. При этом денатурация бывает обратимой и необратимой. Необратимой являются денатурация, связанная с разрушением первичной и вторичной структуры. После их разрушения белок самопроизвольно не восстанавливается. Например, гидролиз белков или варка яиц или мяса, взбивание яичного белка. Денатурация третичной и четвертичной структуры является обратимой. После их разрушения белки могут самопроизвольно восстанавливаться с возвращением биологических функций. Например, накручивание волос на бигуди (термическая денатурация) или химическая завивка.

Дата добавления: 2015-08-01 ; просмотров: 769 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Классификация белков.

Все природные белки (протеины) подразделяют на два больших класса: простые и сложные.

Простые белки гидролизуются кислотами или щелочами до аминокислот и не дают при гидролизе других органических и неорганических соединений. Они состоят только из остатков a-аминокислот.

Классификация простых белков основана на растворимости.

1. Альбумины — белки, которые растворяются вводе. К этим белкам относятся белок куриного яйца, белки зародыша семян злаковых (однодольных) растений, белки семян двудольных растений. Из водных растворов эти белки хорошо высаливаются, а при кипячении – денатурируют. Название белков обычно связано с ботаническим названием растения, в котором они локализованы. Альбумины у пшеницы и риса называются лейкозинами, гороха — легумелинами, а у клещевины — рицинами.

Для альбуминов отличительной особенностью является высокое содержание лизина (3,9 – 8,2%), треонина (2,4—7,7%), метионина (1,7 – 3,3%), изолейцина (3,1 – 6,0%) и триптофана (6,7—16,9%). Наиболее высоким содержанием лизина отличаются альбумины овса, риса и проса (6,5—8,2%), более низким — альбумины пшеницы, ячменя и ржи (3,9—4,5%). Высокое количество треонина (4,7—7,7%) характерно для альбуминов ячменя, ржи, овса; низкое (2,4%) — для альбуминов пшеницы.

2. Глобулины — белки, растворимые в солях. Обычно для их экстракции применяют 10%-ный раствор NaCl. Глобулины составляют большую часть белков семян масличных культур. Многие альбумины и глобулины обладают ферментативными свойствами. Глобулины кукурузы получили название маизин, фасоли — фазеолин, гороха — легулеин, конопли — эдестин, арахиса — арахин, тыквы — кукурбитин.

Глобулиновая фракция злаковых культур беднее, чем альбуминовая по содержанию лизина (2,8-6,0%), триптофана (0,5—1,3%) и метионина (1,1—2.7%). Обе фракции отличаются высоким содержанием глютаминовой и аспарагиновой кислот, но низким — пролина.

Альбуминовые и глобулиновые растворимые фракции разнородны. При помощи электрофореза в крахмальном геле было установлено, что альбумины пшеницы, например, содержат 21 фракцию с разными свойствами. По аминокислотному составу (табл.3) они резко отличаются от проламинов и глютелинов: мало содержат глутаминовой кислоты, пролина и много — аминокислот с основными свойствами (лизин, гистидин). Относительная молекулярная масса альбуминовых и глобулиновых фракций отмечена в пределах 11 000—30 000. Полипептиды могут образовывать комплексы. Многие фракции выделены в чистом виде и охарактеризованы. Установлено, что они являются ингибиторами некоторых амилаз, а альбумины обладают антипротеазной активностью.

Аминокислотный состав альбуминов и глобулинов (г на 100 г белков)

Аминокислоты Альбумины (суммарные) Глобулины (суммарные) Очищенные альбумины
13А 13В
Незаменимые:
валин 5,9 5,6 7,1 10,0
изолейцин 3,7 3,8 2,6 1,8
лейцин 7,3 7,7 8,4 7,7
лизин 4,2 7,5 3,0 6,1
метионин 2,1 2,0 2,7 2,2
треонин 3,8 4,2 2,5 2,4
триптофан 2,9 6,5
фенилаланин 3,8 3,8 2,3 Следы
Заменимые:
аланин 5,2 5,9 8,9 5,4
аргинин 6,0 7,8 8,7 8,2
аспарагиновая кислота 7,0 8,7 1,9 8,0
гистидин 2,5 2,2 1,9 0,1
глицин 4,3 5,1 4,3 4,3
глутаминовая кислота 19,1 11,6 13,7 12,3
пролин 7,2 4,3 6,7 8,5
серин 4,7 4,9 4,9 5,7
тирозин 4,0 3,6 5,9 4,7
цистеин 6,8 5,5

3. Проламины — белки, которые растворяются в 60 — 80%-ном растворе этилового спирта. Название «проламины» они получили вследствие того, что в их состав входит большое количество аминокислоты пролина. Проламины синтезируются только в семенах злаковых растений. Проламины пшеницы называют глиадинами, кукурузы — зеинами, сорго — каферинами.

Характерной особенностью проламинов является высокое содержание остатков глютаминовой кислоты (13,7—43,3%), пролина (6,3-19,3%) и малое количество иогенных групп, так как дикарбоновые кислоты почти полностью амидированы, Проламины отличаются низким содержанием лизина. Очень мало его в зеине кукурузы (0,2%), глиадине пшеницы и секалине ржи (0,6-0,7%). Высокий процент лизина (3,3%) наблюдается в авенине овса. Небольшое количество лизина в проламинах и относительно большое содержание данной фракции в суммарном белке отражается на обшей несбалансированности зерна большинства злаковых культур. Проламины бедны к тому же треонином, триптофаном, аргинином и гистидином. Зеин кукурузы, оризинриса и кафиринсорго отличаются высоким уровнем лейцина (16,9-18,6%). По содержанию цистина и метионина среди отдельных злаков также наблюдаются различия. Так, глиадин пшеницы в среднем содержит 1,2% метионина и 1,9% цистина, а авенин овса — 3,7 и 4,2%, соответственно.

Читайте так же:  Через какое время действует креатин

4. Глютелины — белки, которые извлекаются из растительных тканей разбавленными растворами щелочей (0,2%-ный КаОН). Глютелин пшеницы — это глютенин, риса — оризенин.

Глютелины по аминокислотному составу занимают промежуточное положение между проламинами и глобулинами. Содержание лизина, аргинина, гистидина в них больше, чем в проламинах. Так, содержание лизина в глютенине пшеницы составляет2,6%, ржи — 2,3%, ячменя —4.0%, а овса — 5.0%. По содержанию лизина и цистина между сортами зерна наблюдаются некоторые различия. Например, глютенин пшеницы слабого сорта Акмолинка1 содержит меньше цистина (5,18%), чем глютенин сильного сорта Саратовская29 (7,34%). Глютелины ячменя, риса и овса отличаются от глютенина пшеницы более высоким уровнем лизина. Если учесть, что у риса 80% всего белка приходится на глютелины (оризенин),то понятно, почему обеспечивается удовлетворительное содержание лизина (2,6—4,0%) в общем белке рисового зерна. Преобладающими фракциями овса являются глобулины и глютелины, содержащие 5,0-5,5% лизина, что также обеспечивает хорошую сбалансированность данной культуры по лизину.

Проламины и глютелины составляют основную массу клейковины пшеницы. Качество клейковины, а следовательно, и муки зависит от количества и соотношения глиадина и глютенина.

Кроме этих четырех групп белков к простым относят также следующие белки со специфическими свойствами:

5. Протамины — это белки небольшой молекулярной массы, состоящие на 80 % из щелочных аминокислот и не содержащие серы. Эти белки обнаружены только в сперме (молоках) рыб. По величине молекул протамины — самые малые белки. Некоторые из них даже состоят из семи аминокислот, среди которых аргинин, пролин и серин составляют больше половины молекулы. Концевые аминокислоты — это аргинин и пролин. Существуют протамины, содержащие и другие аминокислоты, среди которых преобладает гистидин. Однако у всех протаминов основные свойства объясняются присутствием аргинина. Некоторые протамины являются циклопептидами.

6. Гистоны — низкомолекулярные белки также основного характера, содержатся в хромосомах клеточных ядер и играют важную роль в образовании структуры хроматина. Гистоны — настоящие белки, в их состав входят почти все белковые аминокислоты. Они характеризуются высоким содержанием основных аминокислот: примерно каждая четвертая аминокислота — это аргинин или лизин. Они локализованы у растений в ядре клетки, рибосомах и митохондриях, где играют роль структурных элементов этих органоидов.

Сложные белки кроме аминокислотных остатков белковой части молекулы содержат также небелковую, или простетическую, группу. Простетическая группа может быть представлена химическими веществами различной природы (табл. 4).

Main page / Генетика XXII века / БИОХИМИЯ. АМИНОКИСЛОТЫ. БЕЛКИ / Реакции конденсации. Аминокислотные остатки. Пептиды. Белки. Белковые комплексы. Пептидная связь. N- и С-концевой остаток. Титин. Триптофан. Индол. Патогены. Пиррол. Простетическая группа. Апобелок, холобелок.

Содержание

Мы знаем уже четыре аминокислоты, и этого вполне достаточно, чтобы разобраться в том – как же они связываются друг с другом, образуя белок.

Поместим рядом друг с другом две аминокислоты, причем совершенно неважно какие, так как связываются они друг с другом своими карбоксильными группами и аминогруппами, а радикалы в этом процессе совершенно не участвуют:

Видео (кликните для воспроизведения).

Когда карбоксильная группа одной аминокислоты сближается с аминогруппой второй аминокислоты, от первой отщепляется гидроксильная группа, а от второй – атом водорода, и они образуют молекулу воды. Такие реакции называются «реакциями конденсации» (как на попке мудрого зайчика туманным утром конденсируется капля воды), и они очень распространены в живых клетках. При этом азот, входивший в аминогруппу одной аминокислоты, связывается теперь напрямую с углеродом, входившим в карбоксильную группу другой аминокислоты, и эта образовавшаяся связь С-N между двумя аминокислотами называется пептидной.

Эта связь непростая, у нее есть важная особенность: по некоторой причине (о ней позже) она более крепкая, чем обычная одинарная ковалентная связь, и поэтому иногда ее называют «частично двойной» связью. Поэтому и вращение связанных аминокислот вокруг связи C-N затруднено, что играет важную роль в стабильности белковой структуры.

Вообще-то тут уже нет аминокислот в строгом смысле этого слова, ведь от первой аминокислоты оторвался гидроксил ОН в месте ее связи со второй, и от второй аминокислоты оторвался гидроксил в месте ее связи с третьей и т.д., поэтому, строго говоря, мы имеем связанные между собой аминокислотные остатки, и есть такие люди, которые считают неправильным говорить «белок состоит из таких-то аминокислот», но я не считаю таким уж необходимым в данном случае перегружать речь такими уточнениями, т.к. из контекста всегда ясно, о чем идет речь – о цельной аминокислоте или об аминокислотном остатке.

Несколько аминокислот, сколько бы их ни было, хоть две, хоть тысяча, последовательно соединенные друг с другом пептидной связью, называются пептидами – этим словом обозначается такой класс макромолекул, которые состоят из элементов, связанных пептидными связями. В принципе, строго согласно определению, пептидами являются комплексы не только α–аминокислот, но и любых других аминокарбоновых кислот, но мы это оставим за скобками. Вместо слова «пептид» вполне можно использовать и более привычный нам термин «белок»: в разных контекстах уместны разные слова. Как выбрать – когда какой термин более подходящий? Когда мы говорим о поведении молекулы в целом, удобно называть ее белком, а когда внимание акцентируется на ее структуре, на элементах этой структуры, то может быть удобней называть ее пептидом. Я считаю разумным вообще не называть термином «белок» такие пептиды, которые не имеют [обнаруженной на данный момент] своей особой функции в организме, независимо от их длины. И еще одно замечание на эту тему будет пониже. Так что решим так: если некий пептид представляет собою готовую функциональную единицу, способную осуществлять свою работу в клетке, то мы такой пептид будем называть белком (можно называть его и «протеином» — это синонимы).

Читайте так же:  Л карнитин в аптеке

Введем еще несколько несложных терминов. Дипептид – это 2 аминокислоты, связанные пептидной связью. Трипептид – 3. Тетрапептид – 4. Олигопептид – от 4 (примерно) до 10 (примерно) соединенных последовательно в цепочку аминокислот. Полипептид – от 10 (примерно) и до бесконечности. Длиной пептида мы называем число входящих в пептид аминокислотных остатков. Рекордсменом является белок титин, входящий в состав камбаловидной мышцы человека — он состоит из 38138 аминокислот, и его химическая формула (т.е. такая запись, в которой указаны лишь входящие в молекулу элементы и их общее количество) выглядит просто смешно: C132983H211861N36149O40883S693. Но если говорить о наиболее распространенных длинах белков, то обычно они меньше 2000 (т.е. состоят из менее чем 2000 аминокислотных остатков).

Сейчас добавим новую аминокислоту, чтобы постепенно насыщать ими свою голову, а потом продолжим. Если ты спокойно в уме можешь пройтись по цепочке формул «глицин-аланин-фенилаланин-тирозин», как скелетных, так и шарнирных, то давай теперь возьмем для разнообразия какую-нибудь сложную аминокислоту. Наша память устроена так, что порой сложное запоминается легче простого, так что приятнее и удобнее всего оказывается чередовать простое со сложным. Тут работают два фактора: во-первых, когда ставишь перед собой задачу запомнить что-то сложное, может включиться спортивный интерес, предвкушение упорства, а это способствует увеличению цепкости памяти. Во-вторых, однотипно простые молекулы могут начать путаться именно в силу своей схожести и простоты, и это еще одна причина того, что следует чередовать простое и сложное.

Так что возьмем триптофан:

Выглядит несколько устрашающе, но не спеши хвататься за голову. На самом деле, легко заметить, что если взять фенилаланин, и перед его фенильной группой, бок о бок к ней, всунуть 5-членное ароматическое кольцо, то мы и получим сразу триптофан. Удобно посмотреть и на его объемное изображение:

(Мнемонический прием: «Всовывать такое кольцо под фенильную группу – это прикольно и смешно, т.е. «fun» — «триптоФАН»).

В природе триптофан синтезируют микроорганизмы, растения и грибы, а вот многоклеточные животные синтезировать его не могут и получают его только с пищей. Трехбуквенное обозначение – «Trp», а однобуквенное – «W». Для запоминания того, что триптофану соответствует именно «W», тоже надо найти какой-то мнемонический прием. Я предлагаю такой: буква «W» — это две буквы «V», и триптофан содержит два кольца.

Итак, мы видим, что триптофан содержит не один, а два атома азота: один в аминогруппе, и второй в составе радикала. Двойное ароматическое кольцо, входящее в состав триптофана, является само по себе очень важным элементом многих химических структур и очень часто встречается в биохимии, и оно, разумеется, имеет свое собственное название: «индол»:

Посмотрим на шаро-стержневую модель индола:

И снова надо найти какое-то мнемоническое правило для запоминания этого слова. Например слово «индус»: у карикатурного индуса тоже наверху есть две циклических структуры: голова и чалма на ней:)

Обрати внимание, что некоторые атомы индола пронумерованы: азоту присвоен номер один, и так далее. Это удобно, когда нам нужно сказать – к какому именно атому индола присоединяется та или иная молекула. Не думаю, что запомнить эту нумерацию будет сложно: номера начинаются от азота и идут против часовой стрелки, если схема индола расположена так, что азот расположен внизу.

Когда съедаемая нами пища достигает кишечника, за ее обработку берутся кишечные бактерии, которых у нас очень много. Эти бактерии, перерабатывая триптофан, входящий в состав многих белков, расщепляют его и тем самым производят индол, который обладает крайне неприятным для нас запахом… что ж, восприятие такого запаха неприятным – это довольно полезное эволюционное приобретение, на самом деле. Наш мозг помогает нам выживать. Эстетам может послужить утешением то, что в очень малых концентрациях индол пахнет… жасмином, потому что он содержится в эфирном масле жасмина, так что индол с успехом применяется в парфюмерии. Главное – не переборщить с его дозой, иначе парфюм приобретет парадоксальный аромат…:)

Возвращаясь к индолу скажем, что у входящего в его состав пятичленного ароматического кольца тоже есть свое название: пиррол – тоже очень часто встречающийся элемент органических молекул:

Шаро-стержневая модель пиррола:

Как запомнить, что это кольцо называется именно пирролом? Индус, идя на пир, снимает с головы большую шестичленную чалму, чтобы удобней было есть, и остается лишь с одним небольшим, пятичленным циклом сверху.

На самом деле, если [внутри живой клетки, в клеточном цитозоле, при нормальных, так называемых физиологических значениях рН] две аминокислоты поставить рядом друг с другом так, как было описано выше, то пептидная связь сама по себе образовываться НЕ будет (!), потому что энергетически это невыгодно обеим молекулам. Все дело в том, что молекула гидроксила не любит покидать своего места в составе какой-то макромолекулы, поэтому сначала надо некоторым образом модифицировать карбоксильную группу, а потом уже отнимать у нее гидроксил. Для того, чтобы такая реакция произошла, клетка использует особые инструменты. В этом есть определенный эволюционный смысл: огромное множество аминокислот может находиться внутри клетки, транспортироваться туда-сюда без того, чтобы они сразу же слипались при встрече друг с другом. Неудобно ведь было бы, если бы кусочки LEGO сразу слипались бы между собой при встрече – мы замучились бы их непрерывно разлеплять и поддерживать в изолированном состоянии. Бесконечно удобней, если они не слипаются сами по себе, и нам надо применить лишь легкое усилие, чтобы соединить их друг с другом в желаемом порядке.

Читайте так же:  Аминокислота аргинин свойства и применение

Существуют довольно простые договоренности, которые позволяют избежать путаницы. Например, если мы хотим перечислить аминокислоты, входящие в некий пептид, то начинать надо с той, у которой осталась нетронутой аминогруппа (NH₂ или NH₃⁺), и ее же надо рисовать самой левой на схеме пептида. Такой аминокислотный остаток называется N-концевым. Мнемоническое правило: «N»-«Nачало». Ну и соответственно последней при перечислении (и самой правой) окажется та аминокислота, у которой сохранилась группа СООН (COO⁻) – это C-концевой [аминокислотный] остаток.

Никакой связи между длиной пептида и его биологической активностью в клетке не существует.

Белок может в клетке выполнять свою функцию самостоятельно, но нередко несколько белков соединяются друг с другом, образуя между собой малочисленные или многочисленные связи самого разного характера. Тогда мы имеем белковый комплекс. Еще говорят «мультисубъединичный белок», т.е. состоящий из нескольких субъединиц. Белковый комплекс уж точно нельзя назвать просто пептидом, так как он не является единой цепочкой последовательно связанных аминокислот, но его можно просто называть «белком», если нет цели сфокусировать внимание на его мультисубъединичной составной природе.

Мы знаем, что белки состоят из 20 разных протеиногенных аминокислот (помним про еще две, но они очень редкие, не будем их упоминать без нужды), но это не значит, что аминокислоты в белках имеются в равном количестве или еще в какой-то стандартной пропорции. Аминокислотный состав белков может быть весьма разнообразным. Единственное, что можно сказать, это то, что белки преимущественно состоят из более легких аминокислот, а более тяжелые находятся в меньшинстве.

Если белок или белковый комплекс состоит только из аминокислот без примесей чего-либо другого, то такой белок мы называем простым. Если же в составе имеются другие химические группы, то это уже сложный белок, и небелковый компонент называется простетической группой. Простетическая группа прочно связана с белковой частью ковалентной связью и может иметь любую природу – хоть витамины, хоть атомы металлов (тогда мы имеем металлопротеины) и т.д. Простетических групп в белковом комплексе может быть сколько угодно.

Если мы возьмем белок с простетической группой и отделим от него простетическую группу, то оставшаяся чисто белковая его часть – это апобелок. Для противопоставления апобелку вводится термин «холобелок», означающий белок в исходной своей форме, с присоединенными простетическими группами.

Сложные белки (т.е. белки с простетическими группами) играют огромное число разнообразных ролей в живых организмах.

Аминокислотный состав белков

Строение и функции белков. Ферменты

[2]

Строение белков

Белки — высокомолекулярные органические соединения, состоящие из остатков α-аминокислот.

В состав белков входят углерод, водород, азот, кислород, сера. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк и медь.

Белки обладают большой молекулярной массой: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78.

Аминокислотный состав белков

Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.

В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот;неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называютпростыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называютсложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).

Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.

Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.

Пептидная связь

Пептиды — органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью.

Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называютпептидной. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованиюполипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом — свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Как то на паре, один преподаватель сказал, когда лекция заканчивалась — это был конец пары: «Что-то тут концом пахнет». 8389 —

Читайте так же:  Профессиональные жиросжигатели для спортсменов
| 8014 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

АМИНОКИСЛОТЫ И БЕЛКИ

Белки представляют собой полипептидные цепи, состоящие из большого числа соединенных между собой аминокислот. Аминокислоты, из которых сложена полипептидная цепь, могут находиться в двух зеркально-симметричных стерических формах — L и D. В них массивный боковой радикал (R) и атом водорода, стоящие при а- углероде (С“) аминокислоты, меняются местами:

Белковые цепи сложены только из остатков L-аминокислот. D- аминокислотные остатки, встречающиеся в пептидах, не кодируются при матричном синтезе белка, а синтезируются специальными ферментами. Рацемизация (L 2 -гибри- дизацией электронов атомов N и С’, преобразующей одну сферическую s- и две вытянутые р-орбитали электронов атома в три sp 2 — орбитали и формирующей три ковалентные связи, лежащие в одной плоскости (-•

Значение белков и аминокислот в питании. Строение и химическая природа белков

Методические указания к проведению лекционного занятия

Раздел 2.

Функционально-технологические свойства основных веществ пищевых продуктов и их изменение под влиянием кулинарной обработки

Тема № 2Функциональные свойства белков и их биологическая

Ценность. Процессы гидратации и дегидратации.

План:

1. Значение белков и аминокислот в питании. Строение и химическая природа белков.

2. Функциональные свойства белков.

3. Понятие биологической ценности белков, аминокислотный скор.

4. Физико-химические изменения белков, протекающие при технологических процессах производства кулинарной продукции: гидратация, дегидратация.

«Жизнь – это способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка»

Значение белков и аминокислот в питании. Строение и химическая природа белков

Белок – главный пластический материал, необходимый не только для возмещения белковых трат в процессе жизнедеятельности, но и для формирования новых клеток, то есть для роста и развития. Попадая в организм, белки расщепляются под воздействием ферментов до аминокислот, часть из которых распадается на органические кетокислоты; из них вновь синтезируются необходимые организму аминокислоты, белки и вещества белковой природы. Белки – составная часть ферментов, гормонов и др. жизненноважных систем. Недостаточное поступление с пищей белков нарушает динамическое равновесие метаболических белковых процессов, сдвигая их в сторону преобладания распада собственных белков тела, что приводит в конечном итоге к истощению организма. Белковая недостаточность представляет особую опасность для растущего организма, в частности уменьшение белка в рационе до 3% рекомендуемых норм вызывает полную остановку роста, снижение массы тела, изменение химического состава костей.

Биологические функции белков: структурная (кератин волос, ногтей, коллаген соединительной ткани), каталитическая (ферменты), транспортная (гемоглобин, миоглобин), защитная (антитела, фибриноген крови), сократительная (актин, миозин мышечной ткани), гормональная (инсулин, гормон роста, гастрин желудка) и резервная (казеин молока, овоальбумин яйца).

Белки

(протеины, от греч. рrotos –первый, важный) – природные полимеры, в которых аминокислоты связаны пептидной связью (-СО-NH-). Термин «протеины» впервые был введен в 1838 г Берцелиусом и достаточно точно отражает главенствующее биологическое значение данного класса соединений.

Аминокислоты

– полифункциональные соединения, содержащие, по меньшей мере, две разные химические группировки (-СООН и –NН2), способные реагировать друг с другом с образованием ковалентной (пептидной связи) (-СО-NH-). Аминокислоты являются амфотерными: обладают свойствами кислоты и щелочи.

По форме молекулы белки делятся на: глобулярные (сферопротеины), цепочки аминокислот в которых свернуты в глобулы и фибриллярные (склеропротеины) – волокнистые белки. По строению белки делятся на:

– протеины – простые белки, состоящие только из остатков аминокислот (альбумины, растворимые в воде, глобулины, растворимые в солевых растворах, проламины, растворимые в спирте и глютелины, растворимые в щелочах).

– протеиды – сложные белки, состоящие из белковой и небелковой частей (глюкопротеиды – белок+углеводы, фосфопротеиды – белок +фосфорная кислота – казеин молока и др.)

По пространственному строению различают:

1. Первичная структура белка – последовательное соединение остатков аминокислот в цепочку за счет пептидной связи;

2. Вторичная структура – закручивание цепочек аминокислот в спирали. Скручивание происходит за счет образования водородных связей.

3. Третичная – свертывание спиралей в глобулы. В образовании данной структуры имеют значение полярные и неполярные группы. Общим признаком пространственного расположения остатков аминокислот является локализация гидрофобных групп внутри молекулы, а гидрофильных – на ее поверхности.

4. Четвертичная – объединение нескольких глобул в более крупную частицу. Она представляет собой комбинацию субъединиц с одинаковой или разной первичной, вторичной и третичной структурой. Субъединицы соединены между собой с помощью слабых ковалентных связей.

Видео (кликните для воспроизведения).

Дата добавления: 2017-03-12 ; просмотров: 725 | Нарушение авторских прав

Источники


  1. Кун, Л. Всеобщая история физической культуры и спорта / Л. Кун. — М.: Радуга, 2013. — 400 c.

  2. Боровская, Э. Здоровое питание школьника / Э. Боровская. — Москва: Машиностроение, 2010. — 320 c.

  3. Гуйда, П.П. Лечебное питание / П.П. Гуйда, М.В. Кривоносов, И.К,др. Латогуз. — М.: Торсинг, Феникс, 2002. — 544 c.
  4. Юнас Детская энциклопедия здоровья / Юнас, Дюрик Ян; , Петер. — М.: Освета, 2016. — 262 c.
Белок из остатков аминокислот
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here