Биологическое значение дезаминирования аминокислот

Важная и проверенная информация на тему: "биологическое значение дезаминирования аминокислот" от профессионалов для спортсменов и новичков.

ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ

ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ, отщепление аминогруппы (—NH2) из молекулы органического соединения. Играет важную роль в процессах обмена веществ, в частности в катаболизме аминокислот. Основной и наиболее важный путь дезаминирования аминокислот в тканях животных, растений и у микроорганизмов окислительное дезаминирование с образованием α-кетокислот и аммиака. Оксидазы, дезаминирующие большинство природных аминокислот, малоактивны при физиологических значениях рН; наибольшей активностью обладает глутаматдегидрогеназа (коферменты НАД или НАДФ), играющая главную роль в дезаминировании аминокислот. Большинство аминокислот подвергается непрямому дезаминированию: после переаминирования с α-кетоглутаровой кислотой образуется глутаминовая кислота, которая дезаминируется при участии глутаматдегидрогеназы. Другие типы дезаминирования широко представленные у микроорганизмов: восстановительное, гидролитическое (дезаминирование аминопроизводных пуринов, пиримидинов и сахаров) и внутримолекулярное (дезаминирование гистидина).

© 2018 Биологический словарь on-line. При наличии ссылки разрешается копирование материалов сайта в учебных или просветительских целях.

Непрямое дезаминирование аминокислот, биологическое значение. Роль глутаматдегидрогеназы. Виды аминотрансфераз, их специфичность.

АК + альфа-КГ аминотрансфераза, вит.В6®альфа-кеток-та + глутамат

Механизм: 1. АК+ФП Û альфа-кетокта + ФП-амин

2. ФП-амин + альфа-КГ Û ФП +глутамат

Аминотрансферазы облад.субстратной специфичностью:

Ала+a-КГ АЛТ, В6 Û ПВК / глутамат

Аспартат +a-КГ АСТ, В6 Û оксалоацетат +глутамат

2)окислительное дезаминирование глутамата

Роль: — синтез заменимых АК

— Т-первая реакция непрямого дезаминирования с образованием кетокислот, к-рые используются на гюконеогенез, или окисляются в ЦТК

— р.обратимы;их можно рассм.как р.анаболизма, так и катаболизма.

В тканях при физиологич.знач.рН(7,3-7,4) активна только 1 L-оксидаза – глутамат-ДГ;ее небелковым компонентом является НАД или НАДФ. Оксидазы остальных АК активны только про рН=10, а при этом они неактивны.(в кач.небелк.компонента имеют ФМН) – прямому ок-ному дезаминированию подверг.только глутамат.

Переваривание и всасывание простых и сложных липидов в ЖКТ. Возрастные особенности.

Витамин В1. Химическая природа, распространение, участие в обменных процессах.

Водорастворимый. Антиневритный/тиамин.

Сут.потребность 1,2-2,2мг. Растительная пища, дрожжи, пшенич.хлеб, хлеб.злаки, соя, фасоль, горох, печень, почки, могз. Активная форма – тиаминпирофосфат.

В форме ТПФ входит в состав 4 ферментов, участвующих в промежут.обмене веществ. ТПФ входит в состав 2 сложных ферментных систем1)пируват, 2)альфа-кетоглутарат-дегидрогеназных комплексов, катализирующих окислительное декарбоксилирование ПВК и альфа-КГ кислот.

Авитаминоз: бери-бери(симптом Вернике — энцефалопатия)/синдром Вейса(поражение ССС); нарушения деятельности НС, ССС, ЖКТ. Симптомы: наруш.мотор.и секретор.ф.ЖКТ(потеря аппетита, атония кишечника); потеря памяти, галлюцинации, одышка, сердцебиение, боли в обл.сердца, далее дегенеративые изменения нерв.окончаний и проводящих пучков, контрактуры, параличи;сердец.недостаточность.

Минеральные вещества мочи.

В моче содержатся практически все минеральные вещества, которые входят в состав крови и других тканей организма. Из 50–65 г сухого остатка, образующегося при выпаривании суточного количества мочи, на долю неорганических компонентов приходится 15–25 г.

Ионы натрия и хлора. В норме около 90% принятых с пищей хлоридов выделяется с мочой (8–15 г NaCl в сутки). При ряде патологических состояний (хронический нефрит, диарея, острый суставной ревматизм и др.) выведение хлоридов с мочой может быть снижено. Максимальная концентрация ионов Na + и Сl – (в моче по 340 ммоль/л) может наблюдаться после введения в организм больших количеств гипертонического раствора.

Ионы калия, кальция и магния. Многие исследователи считают, что практически все количество ионов калия, которое имеется в клубочковом фильтрате, всасывается обратно из первичной мочи в проксимальном сегменте нефрона. В дистальном сегменте происходит секреция ионов калия, которая в основном связана с обменом между ионами калия и водорода. Следовательно, обеднениеорганизма калием сопровождается выделением кислой мочи.

Ионы Са 2+ и Mg 2+ выводятся через почки в небольшом количестве (см. табл. 18.1). Принято считать, что с мочой выделяется лишь около 30% всего количества ионов Са 2+ и Mg 2+ , подлежащего удалению из организма. Основная масса щелочноземельных металловвыводится с калом.

Бикарбонаты, фосфаты и сульфаты. Количество бикарбонатов в моче в значительной мере коррелирует с величиной рН мочи. При рН 5,6 с мочой выделяется 0,5 ммоль/л, при рН 6,6 – 6 ммоль/л, при рН 7,8 – 9,3 ммоль/л бикарбонатов. Уровень бикарбонатовповышается при алкалозе и понижается при ацидозе. Обычно с мочой выводится менее 50% всего количества выделяемых организмомфосфатов. При ацидозе выведение фосфатов с мочой возрастает. Повышается содержание фосфатов в моче при гиперфункции паращитовидных желез. Введение в организм витамина D снижает выделение фосфатов с мочой.

Серосодержащие аминокислоты: цистеин, цистин и метионин – являются источниками сульфатов мочи. Эти аминокислотыокисляются в тканях организма с образованием ионов серной кислоты. Общее содержание сульфатов в суточном количестве мочиобычно не превышает 1,8 г (в расчете на серу).

Читайте так же:  Анализы на витамины и микроэлементы

Аммиак. Как отмечалось, существует специальный механизм образования аммиака из глутамина при участии фермента глутаминазы, которая в большом количестве содержится в почках. Аммиак выводится с мочой в виде аммонийных солей. Содержание последних вмоче человека в определенной степени отражает кислотно-основное равновесие. При ацидозе их количество в моче увеличивается, а при алкалозе снижается. Содержание аммонийных солей в моче может быть снижено при нарушении в почках процессов образованияаммиака из глутамина.

Билет№23

1. Образование и обезвреживание аммиака. Биосинтез мочевины, последовательность реакций. Роль печени в мочевинообразовании. Возрастные особенности.

1)дезаминирование АК(в тканях и кишечнике)

3)дезаминирование азотистых оснований

Аммиак в крови – 12-65мкмоль/л(10-120мкг%), в моче – 35,7 – 71,4ммоль/сут(0,5-1,0г)

[3]

Аммиак исключительно токсичен.

Гутамат + NH3,NH4+,АТФ, магний++, глутамин-синтетаза®глутамин +АДФ +Фн

Глутамин®почки( –аммиак, глутаминаза) Глутамат ®-аммиак®2аммоний+®аммониогенез

®печень, синтез мочевины

®синтез пуринов, пиримидинов.

А. альфа-КГ (глутаматДГ, аммоний, 2Н, НАДФ)®глутамат, Н2О, НАДФН

Б. глутамат + ПВК (трансаминирование)Ûальфа-КГ +ала

3)образование аммонийных солей

Последнее изменение этой страницы: 2017-01-24; Нарушение авторского права страницы

Биологическое значение дезаминирования аминокислот

Опыты, проведенные со срезами тканей или переживающими органами, показали, что при добавлении аминокислоты к тканям (или при пропускании раствора аминокислоты через переживающий орган) образуются аммиак и соответствующая α-кетокислота. Аналогичные данные были получены в опытах с растениями и с микроорганизмами.

Доказано существование четырех типов дезаминирования аминокислот (отщепление аминогруппы). Выделены соответствующие ферментные системы, катализирующие эти реакции, и идентифицированы продукты распада. Во всех случаях NH2-группа аминокислоты освобождается в виде аммиака:

Помимо аммиака, продуктами дезаминирования являются жирные кислоты, оксикислоты и кетокислоты. Для животных тканей, растений и большинства аэробных микроорганизмов преобладающим типом реакции является окислительное дезаминирование аминокислот, хотя исключением является гистидин, подвергающийся внутримолекулярному дезаминированию даже в животных тканях (точнее, в печени и коже, где открыт специфический фермент гистидинаммиаклиаза, катализирующий эту реакцию).

Рассмотрим подробно механизм окислительного дезаминирования аминокислот, протекающего в две стадии:

Первая стадия является ферментативной с образованием неустойчивого промежуточного продукта (иминокислота), который во второй стадии спонтанно без участия фермента, но в присутствии воды распадается на аммиак и α-кетокислоту. Следует указать, что оксидазы аминокислот (L- и D-изомеров), иногда называемых дегидрогеназами, являются сложными флавопротеидами, содержащими в качестве кофермента флавинмононуклеотид (ФМН) или флавинадениндинуклеотид (ФАД) (см. Тканевое дыхание), выполняющие в этой реакции роль акцепторов двух водородных ионов, отщепляющихся от аминокислоты. Показано, что оксидаза L-аминокислот содержит ФМН, а оксидаза D-аминокислот — ФАД в качестве простетической группы. Схематически реакции окислительного дезаминирования аминокислот с участием коферментов могут быть представлены в следующем виде:

Укажем также, что восстановленные флавиннуклеотиды оксидаз L- и D-аминокислот могут непосредственно окисляться молекулярным кислородом, образуя перекись водорода, которая подвергается расщеплению под действием каталазы на воду и кислород:

В животных тканях Эйлером открыт высокоактивный при физиологических значениях pH и специфический фермент глутаматдегидрогеназа, катализирующий окислительное дезаминирование L-глутаминовой кислоты. Он является анаэробным ферментом и чрезвычайно широко распространен во всех живых объектах. В качестве кофермента глутаматдегидрогеназа содержит НАД и катализирует обратимую реакцию дезаминирования L-глутамата. Реакция включает анаэробную фазу дегидрирования глутаминовой кислоты с образованием промежуточного продукта — иминоглутаровой кислоты и спонтанный гидролиз последней на аммиак и α-кетоглутаровую кислоту в соответствии со следующей схемой:

Помимо перечисленных выше четырех типов дезаминирования аминокислот и ферментов, катализирующих эти превращения, в животных тканях и в печени человека открыты также три специфических фермента, катализирующих неокислительное дезаминирование серина, треонина и цистеина:

Конечными продуктами реакции являются пировиноградная и α-кетомасляная кислоты, аммиак и сероводород. Поскольку все три фермента требуют присутствия пиридоксальфосфата в качестве кофермента, реакция неокислительного дезаминирования, вероятнее всего, протекает с образованием шиффовых оснований как промежущчных метаболитов (см. ниже). Наиболее изученный фермент — треониндегидратаза, которая является не только аллоcтерическим ферментом, но и, наряду с триптофанлирролазой и тирозинтрансаминазой, индуцибельным ферментом в животных тканях (индукция синтеза ферментов de novo является общим свойством микроорганизмов). Так, при скармливании крысам гидролизата казеина активность треониндегид-ратазы печени повышается почти в 300 раз. Этот синтез тормозится ингибитором белкового синтеза — пуромицином. Поскольку эта индукция почти полностью тормозится глюкозой пищи, треониндегидратаза, по-видимому, является ответственной за глюконеогенез, так как α-кетомасляная кислота легко превращается в пируват и соответственно в глюкозу.

Дезаминирование аминокислот

Доказано существование 4 типов дезаминирования аминокислот (отщепление аминогруппы). Выделены соответствующие ферментные системы, катализирующие эти реакции, и идентифицированы продукты реакции. Во всех случаях NH2-группа аминокислоты освобождается в виде аммиака.

Помимо аммиака, продуктами дезаминирования являются жирные кислоты, оксикислоты и кетокислоты. Для животных тканей, растений и большинства аэробных микроорганизмов преобладающим типом реакций является окислительное дезаминирование аминокислот, за исключением гис-тидина, подвергающегося внутримолекулярному дезаминированию.

Рассмотрим более подробно механизм окислительного дезаминирования аминокислот, протекающего в две стадии.

Первая стадия является ферментативной и завершается образованием неустойчивого промежуточного продукта (иминокислота), который на второй стадии спонтанно без участия фермента, но в присутствии воды распадается на аммиак и α-кетокислоту.

Читайте так же:  Л карнитин фумарат как принимать перед тренировкой

Следует указать, что оксидазы аминокислот (L- и D-изомеров) являются сложными флавопротеинами, содержащими в качестве кофермента ФМН или ФАД, которые выполняют в этой реакции роль акцепторов двух электронов и протонов, отщепляющихся от аминокислоты. Оксидазы L-аминокислот могут содержать как ФМН, так и ФАД, а оксидазы D-аминокислот – только ФАД в качестве простетической группы. Схематически реакции окислительного дезаминирования аминокислот с участием коферментов могут быть представлены в следующем виде:

Восстановленные флавиннуклеотиды оксидаз L- и D-аминокислот могут непосредственно окисляться молекулярным кислородом. При этом образуется перекись водорода, которая подвергается расщеплению под действием каталазы на воду и кислород.

Впервые в лаборатории Д. Грина из ткани печени и почек крыс была выделена оксидаза, катализирующая дезаминирование 12 природных (L-изомеров) аминокислот. Оказалось, однако, что этот фермент имеет оптимум действия в щелочной среде (рН 10,0) и при физиологических значениях рН его активность на порядок ниже, чем при рН 10,0. В тканях животных и человека отсутствует подобная среда, поэтому оксидазе L-ами-нокислот принадлежит, вероятнее всего, ограниченная роль в процессе окислительного дезаминирования природных аминокислот. В животных тканях оксидазным путем со значительно большей скоростью дезами-нируются D-изомеры аминокислот. Эти данные подтвердились после того, как из животных тканей был выделен специфический фермент оксидаза D-аминокислот, который в отличие от оксидазы L-аминокислот оказался высокоактивным при физиологических значениях рН среды. Не до конца ясным остается вопрос о том, каково значение столь активной оксидазы D-аминокислот в тканях, если поступающие с пищей белки и белки тела животных и человека состоят исключительно из природных (L-изомеров) аминокислот.

В животных тканях Г. Эйлером открыт высокоактивный при физиологических значениях рН специфический фермент (глутаматдегидрогеназа), катализирующий окислительное дезаминирование L-глутаминовой кислоты. Он является анаэробным ферментом и чрезвычайно широко распространен во всех живых объектах. В качестве кофермента глутаматдегидрогеназа содержит НАД (или НАДФ). Реакция включает анаэробную фазу дегидрирования глутаминовой кислоты с образованием промежуточного продукта – иминоглутаровой кислоты и спонтанный гидролиз последней на аммиак и α-кетоглутаровую кислоту в соответствии со следующей схемой:

Первая стадия окисления глутаминовой кислоты аналогична реакции окислительного дезаминирования. Восстановленный НАДН далее окисляется при участии флавиновых ферментов и цитохромной системы (см. главу 9) с образованием конечного продукта воды. Образовавшийся аммиак благодаря обратимости ферментативной реакции, но обязательно в присутствии восстановленного НАДФН может участвовать в синтезе глу-тамата из α-кетоглутаровой кислоты. Различают три разных типа глутаматдегидрогеназ: один из них использует в качестве кофермента как НАД, так и НАДФ (клетки животных); два других используют или НАД, или НАДФ (микроорганизмы, клетки растений и грибов), соответственно катализируя дезаминирование или биосинтез глутамата.

Глутаматдегидрогеназа животных тканей является одним из наиболее изученных ферментов азотистого обмена. Это олигомерный фермент (мол. масса 312000), состоящий из 6 субъединиц (мол. масса каждой около 52000) и проявляющий свою основную активность только в мультимерной форме. При диссоциации этой молекулы на субъединицы, наступающей легко в присутствии НАДН, ГТФ и некоторых стероидных гормонов, фермент теряет свою главную глутаматдегидрогеназную функцию, но приобретает способность дезаминировать ряд других аминокислот. Это свидетельствует об аллостерической природе глутаматдегидрогеназы, действующей как регуляторный фермент в аминокислотном обмене.

Помимо перечисленных 4 типов дезаминирования аминокислот и ферментов, катализирующих эти превращения, в животных тканях и печени человека открыты также три специфических фермента (серин- и треонин-дегидратазы и цистатионин-γ-лиаза), катализирующих неокислительное дезаминирование соответственно серина, треонина и цистеина.

Конечными продуктами реакции являются пируват и α-кетобутират, аммиак и сероводород. Поскольку указанные ферменты требуют присутствия пиридоксальфосфата в качестве кофермента, реакция неокислительного дезаминирования, вероятнее всего, протекает с образованием шиффовых оснований как промежуточных метаболитов.

Наиболее изучен фермент треониндегидратаза, которая оказалась не только аллостерическим ферментом, но наряду с триптофан-2,3-диокси-геназой и тирозинаминотрансферазой индуцибельным ферментом в животных тканях (индукция синтеза ферментов de novo является общим свойством микроорганизмов). Так, при скармливании крысам гидролизата казеина активность треониндегидратазы печени повышается почти в 300 раз. Этот синтез тормозится ингибитором белкового синтеза пуромицином. Поскольку индукция почти полностью тормозится также глюкозой пищи, треонингидратаза, по-видимому, является ответственной за глюконеогенез, так как α-кетобутират легко превращается в пируват и соответственно в глюкозу.

Дезаминирование аминокислот. Прямое окислительное дезаминирование аминокислот. Трансдезаминирование. Судьба безазотистого остатка аминокислот. Кетогенные и глюкогенные аминокислоты.

Дезаминирование аминокислот представляет собой процесс отщепления от аминокислот аминогруппы с образованием свободного аммиака.

Дезаминирование в организме человека может протекать в двух вариантах:

а)в виде прямого дезаминирования, в ходе которого аммиак образуется при непосредственном отщеплении аминогруппы от аминокислоты

б)в виде непрямого дезаминирования, в ходе которого отщепляемая аминогруппа вначале переносится с аминокислоты на другое соединение, от которого в дальнейшем отщепляется аммиак

Читайте так же:  Липо 6 жиросжигатель способ применения

Прямое дезаминирование, в свою очередь, на разных уровнях организации живых объектов встречается в 4 вариантах: окислительное дезаминирование, внутримолекулярное дезаминирование, гидролитическое дезаминирование, восстановительное дезаминирование.

В клетках человеческого организма работают лишь два из перечисленных механизма: окислительное и внутримолекулярное дезаминирование.

Прямое окислительное дезаминирование.

При прямом окислительном дезаминировании аминокислот образуются альфа-кетокислоты и аммиак. Процесс идет в два этапа. На первом этапе при участии фермента оксидазы аминокислот от аминокислоты отщепляется 2 атома водорода и аминокислота превращается в иминокислоту. Атомы водорода переносятся на простетическую группы ферментов, причем это ФМН (флавинмононуклеотид) для оксидазы аминокислот L-ряда и ФАД(флавинадениндинуклеотид) для оксидазы аминокислот D-ряда. Эти же ферменты затем переносят атомы водорода со своих простетических групп на молекулярный кислород с образование перекиси водорода.

На втором этапе образовавшаяся иминокислота без участия фермента взаимодействует с водой с образованием кетокислоты и аммиака:

Последнее изменение этой страницы: 2016-12-28; Нарушение авторского права страницы

ДЕЗАМИНИРОВАНИЕ АМИНОКИСЛОТ

Сущность реакции дезаминирования аминокислоты состоит в удалении «-аминогруппы аминокислоты в виде свободного аммиака с получением соответствующей а-кетокислоты. При этом большая часть полученных молекул аммиака выводится из организма в виде мочевины. Принято классифицировать реакции дезаминирования на несколько видов (окислительное, восстановительное, гидролитическое). Наиболее часто в тканях осуществляются реакции окислительного дезаминирования аминокислот, которые протекают с участием глутаминовой кислоты в виде двух стадий. Первая стадия реакции с участием НАД-зависимой дегидрогеназы (глутаматдегидрогеназа) приводит к получению иминокислоты:

Неустойчивая иминокислота без участия фермента и в присутствии воды распадается на аммиак и а-кетокислоту:

Вторым типом реакций дезаминирования является восстановительное дезаминирование аминокислоты до насыщенной органической кислоты и аммиака по следующей схеме:

Третьим типом реакции дезаминирования аминокислот является гидролитическое дезаминирование аминокислот до гид- роксикислоты и аммиака:

Второй и третий типы реакций дезаминирования аминокислот характерны для бактерий (включая микрофлору желудочно-кишечного тракта животных, в первую очередь жвачных животных).

Возможен и четвертый тип реакции дезаминирования аминокислот, представляющий внутримолекулярное дезаминирование аминокислоты с образованием ненасыщенной органической кислоты и аммиака:

Этот тип реакции дезаминирования аминокислот характерен как для растений, так и для ряда бактерий. Однако в организме млекопитающих такая реакция протекает только на первой стадии катаболизма гистидина под действием фермента ги- стидазы с образованием уроканата.

Дезаминирование аминокислот

Видео (кликните для воспроизведения).

Читайте также:

  1. L-Аминокислоты ОРГАНИЗМА
  2. N К аминокислотным остаткам присоединяются боковые олигосахаридные цепи.
  3. Активация аминокислот
  4. Алифатические аминокислоты
  5. Аминокислоты, содержащие амидную группу
  6. ВЕЩЕСТВА -АМИНОКИСЛОТЫ
  7. Всасывание белков, пептидов и аминокислот.
  8. Гетероциклические ароматические аминокислоты
  9. Гидроксиаминокислоты
  10. Качественная реакция обнаружения аминокислот
  11. Кислотно-основные свойства аминокислот

Биологическое значение трансаминирования

Трансаминирование – первая стадия дезаминирования большинства аминокислот, т.е. начальный этап их катаболизма. Образующиеся при этом кетокислоты окисляются в ЦТК или используются для синтеза глюкозы и кетоновых тел. Поскольку этот процесс обратим, ферменты аминотрансферазы функционируют как в процессах катаболизма, так и биосинтеза аминокислот. Трансаминирование – заключительный этап синтеза заменимых аминокислот из соответствующих кетокислот, если они необходимы в данный момент клеткам. В результате происходит перераспределение аминнного азота в тканях. При трансаминированиии общее количество аминокислот в клетке не меняется.

Оксидазы D-аминокислот. При физиологических значениях рН в тканях высоко активны оксидазы D-аминокислот. Они также обнаружены в почках и печени и находятся в микросомах. Роль оксидаз D-аминокислот невелика и до конца не понятна, потому что в белки пищи и тканей человека входят только природные L-аминокислоты.

В печени человека присутствуют специфические ферменты, катализирующие реакции дезаминирования серина, треонина, цистеина и гистидина неокислительным путем.

Дезаминирование аминокислот – реакция отщепления a-аминогруппы от аминокислоты с выделением аммиака. Различают два типа реакций дезаминирования: прямое и непрямое.

Прямое дезаминирование – непосредственное отщепление аминогруппы от аминокислоты без промежуточных посредников. В живой природе возможны следующие типы прямого дезаминирования: окислительное, восстановительное, гидролитическое и путем внутримолекулярной перестройки. Но у человека дезаминирование происходит преимущественно окислительным путем в результате чего образуется соответствующая a-кетокислота и выделяется аммиак. Процесс идет с участием ферментов оксидаз. Выделены оксидазы L-аминокислот, превращающие L-изомеры аминокислот, и D-оксидазы.

| следующая лекция ==>
Трансаминирование аминокислот | Окислительное дезаминирование глутамата

Дата добавления: 2014-01-03 ; Просмотров: 416 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Непрямое дезаминирование , транс-дезаминирование, химизм, биологическая роль

Большинство аминокислот не способно дезаминироваться в одну стадию, подобно Глу. Аминогруппы таких аминокислот в результате трансаминирования переносятся на α-кетоглутарат с образованием глутаминовой кислоты, которая затем подвергается прямому окислительному дезаминированию. Такой механизм дезаминирования аминокислот в 2 стадии получил название трансдезаминирования, или непрямого дезаминирования:

Непрямое дезаминирование аминокислот происходит при участии 2 ферментов: аминотрансферазы (кофермент ПФ) и глутаматдегидрогеназы (кофермент NAD + ).

Значение этих реакций в обмене аминокислот очень велико, так как непрямое дезаминирование — основной способ дезаминирования большинства аминокислот.Обе стадии непрямого дезаминирования обратимы (рис. 9-9), что обеспечивает как катаболизм аминокислот (рис. 9-9, А), так и возможность образования практически любой аминокислоты из соответствующей α-кетокислоты (рис. 9-9, Б).

Читайте так же:  Какие группы входят в состав аминокислот

В мышечной ткани активность глутаматдегидрогеназы низка, поэтому в этих клетках при интенсивной физической нагрузке функционирует ещё один путь непрямого дезаминирования с участием цикла ИМФ-АМФ. Вначале происходит перенос аминогруппы аминокислот на аспартат, затем на инозиновую кислоту (ИМФ) и в завершение — дезаминирование АМФ. Представленная схема отражает последовательность реакций непрямого неокислительного дезаминирования:

Можно выделить 4 стадии процесса:

  • трансаминирование с α-кетоглутаратом, образование глутамата;
  • трансаминирование глутамата с оксалоацета-том (фермент ACT), образование аспартата;
  • реакция переноса аминогруппы от аспартата на ИМФ (инозинмонофосфат), образование АМФ и фумарата;
  • гидролитическое дезаминирование АМФ.

Перенос аминогруппы от аспартата и синтез АМФ происходят следующим образом (см. схему А на с. 476).

Реакция дезаминирования адениловой кислоты происходит под действием фермента АМФ дезаминазы (см. схему Б на с. 476).

Рис. 9-8. Биологическая роль оксидазы D-аминокислот.

Рис. 9-9.Биологическая роль непрямого дезаминирования. А — при катаболизме почти все природные аминокислоты сначала передают аминогруппу на а-кетоглутарат в реакции трансаминирования с образованием глутамата и соответствующей кетокислоты. Затем глутамат подвергается прямому окислительному дезаминированию под действием глутаматдегидрогена-зы, в результате чего получаются а-кетоглутарат и аммиак; Б — при необходимости синтеза аминокислот и наличии необходимых а-кетокислот обе стадии непрямого дезаминирования протекают в обратном направлении. В результате восстановительного аминирования а-кетоглутарата образуется глутамат, который вступает в трансаминирование с соответствующей а-кетокислотой, что приводит к синтезу новой аминокислоты.

Схема А

Схема Б.

Этот путь дезаминирования преобладает в мышцах при интенсивной работе, в результате которой накапливается молочная кислота. Выделяющийся аммиак предотвращает закисление среды в клетках, вызванное образованием лактата.

22)Декарбоксилирование аминокислот.Процесс отщепления карбоксильной группы ак в виде СО2 и приводит к образованию биогенных аминов, которые оказывают фармакологическое действие на физиологические функции человека.

Серотонин обладает сосудосуживающим действием, участвует в регуляции артериального давления, t тела, дыхания, медиатор нервных процессов.

Дофамин- предшественник катехоламинов.

Гистамин обладает сосудорасширяющим действием. Он образуется в области воспаления, участвует в развитии аллергических реакций.

глутамат NH2 NH2 γ аминомасляная кислота (ГАМК)

ГАМК является тормозным медиатором. В лечебной практике используется при лечении эпилепсии (резкое сокращение частоты припадков).

Орнитин декарбоксилируясь дает диамин – путресцин, а лизин – кадаверин.

Дата добавления: 2016-11-18 ; просмотров: 1178 | Нарушение авторских прав

Непрямое дезаминирование , транс-дезаминирование, химизм, биологическая роль

Большинство аминокислот не способно дезаминироваться в одну стадию, подобно Глу. Аминогруппы таких аминокислот в результате трансаминирования переносятся на α-кетоглутарат с образованием глутаминовой кислоты, которая затем подвергается прямому окислительному дезаминированию. Такой механизм дезаминирования аминокислот в 2 стадии получил название трансдезаминирования, или непрямого дезаминирования:

Непрямое дезаминирование аминокислот происходит при участии 2 ферментов: аминотрансферазы (кофермент ПФ) и глутаматдегидрогеназы (кофермент NAD + ).

Значение этих реакций в обмене аминокислот очень велико, так как непрямое дезаминирование — основной способ дезаминирования большинства аминокислот.Обе стадии непрямого дезаминирования обратимы (рис. 9-9), что обеспечивает как катаболизм аминокислот (рис. 9-9, А), так и возможность образования практически любой аминокислоты из соответствующей α-кетокислоты (рис. 9-9, Б).

В мышечной ткани активность глутаматдегидрогеназы низка, поэтому в этих клетках при интенсивной физической нагрузке функционирует ещё один путь непрямого дезаминирования с участием цикла ИМФ-АМФ. Вначале происходит перенос аминогруппы аминокислот на аспартат, затем на инозиновую кислоту (ИМФ) и в завершение — дезаминирование АМФ. Представленная схема отражает последовательность реакций непрямого неокислительного дезаминирования:

Можно выделить 4 стадии процесса:

  • трансаминирование с α-кетоглутаратом, образование глутамата;
  • трансаминирование глутамата с оксалоацета-том (фермент ACT), образование аспартата;
  • реакция переноса аминогруппы от аспартата на ИМФ (инозинмонофосфат), образование АМФ и фумарата;
  • гидролитическое дезаминирование АМФ.

Перенос аминогруппы от аспартата и синтез АМФ происходят следующим образом (см. схему А на с. 476).

Реакция дезаминирования адениловой кислоты происходит под действием фермента АМФ дезаминазы (см. схему Б на с. 476).

Рис. 9-8. Биологическая роль оксидазы D-аминокислот.

Рис. 9-9.Биологическая роль непрямого дезаминирования. А — при катаболизме почти все природные аминокислоты сначала передают аминогруппу на а-кетоглутарат в реакции трансаминирования с образованием глутамата и соответствующей кетокислоты. Затем глутамат подвергается прямому окислительному дезаминированию под действием глутаматдегидрогена-зы, в результате чего получаются а-кетоглутарат и аммиак; Б — при необходимости синтеза аминокислот и наличии необходимых а-кетокислот обе стадии непрямого дезаминирования протекают в обратном направлении. В результате восстановительного аминирования а-кетоглутарата образуется глутамат, который вступает в трансаминирование с соответствующей а-кетокислотой, что приводит к синтезу новой аминокислоты.

Схема А

Схема Б.

Этот путь дезаминирования преобладает в мышцах при интенсивной работе, в результате которой накапливается молочная кислота. Выделяющийся аммиак предотвращает закисление среды в клетках, вызванное образованием лактата.

Читайте так же:  Спортивное питание для сжигания жира

22)Декарбоксилирование аминокислот.Процесс отщепления карбоксильной группы ак в виде СО2 и приводит к образованию биогенных аминов, которые оказывают фармакологическое действие на физиологические функции человека.

Серотонин обладает сосудосуживающим действием, участвует в регуляции артериального давления, t тела, дыхания, медиатор нервных процессов.

Дофамин- предшественник катехоламинов.

Гистамин обладает сосудорасширяющим действием. Он образуется в области воспаления, участвует в развитии аллергических реакций.

[1]

глутамат NH2 NH2 γ аминомасляная кислота (ГАМК)

ГАМК является тормозным медиатором. В лечебной практике используется при лечении эпилепсии (резкое сокращение частоты припадков).

Орнитин декарбоксилируясь дает диамин – путресцин, а лизин – кадаверин.

Дезаминирование аминокислот, виды дезаминирования.

Основная масса аминокислот, не использованных для нужд орга­низма, подвергается в основном в печени и почках оконча­тельному распаду, процессу, называемому дезаминированием. Дезаминирование может идти несколькими путями: а) восстановительным

Аминокислота Жирная кислота

г) в животном организме наиболее часто распад аминокислот идет окислительным дезаминированием.

Этот путь окисления протекает под влиянием оксидаз α-аминокислот, но оксидазы всех α-аминокислот (за исключением оксидазы глутаминовой кислоты, называемой глутаматдегидрогеназой) при физиологиче­ских значениях рН не активны. Поэтому окислительному дезаминированию подвергается только глутаминовая кислота, другие аминокислоты, которые должны распасться, вначале в результате переаминирования (трансаминирования) должны превратиться в глутаминовую кислоту. Следовательно, окис­лительное дезаминирование в животном организме протекает в два этапа и поэтому называется непрямым дезаминированием: 1 этап — переаминирование (трансаминирование), в ре­зультате которого образуется глутаминовая кислота. На этой стадии катаболизма происходит перенос α-аминогрупп любой аминокислоты к α-кетоглутаровой кислоте. А затем образовавшаяся глутаминовая кислота окисляется и дезаминируется.

Таким образом, в результате всех видов дезаминирования образуется безазотистый остаток аминокислот (в виде кетокислот, гидрооксикислот, предельных и непредельных жирных кислот) и аммиак.

5. Использование безазотистых остатков аминокислот

В процессе катаболизма углеродного скелета происходит образование семи продуктов: пирувата, ацетил-КоА, ацетоацетил-КоА, a-кетоглутарата, сукцинил-КоА, фумарата и оксалоацетата. Указанные продукты вступают в промежуточный метаболизм и используются в процессах глюконеогенеза, липонеогенеза или окисляются в ЦТК и БО с выделением энергии и образованием углекислого газа и воды, а могут использоваться вновь на синтез заменимых аминокислот

Использование:

— ПВК: в реакциях переаминирования; через глицерофосфат на образование липидов; путем окислительного декарбоксилирования образуется АУК, который окисляется в ЦТК, БО с образованием энергии, либо идет на синтез холестерина, кетоновых тел, СЖК.

ЩУК: как субстрат в ЦТК; в реакциях переаминирования; на глюконеогенез; в челночных механизмах; для синтеза СЖК.

— α– кетоглютарата: на восстановительное аминирование с образованием заменимых аминокислот; как субстрат ЦТК; в реакциях переаминирования.

фумаровой кислоты: субстрат ЦТК

сукцинил-КоА: субстрат ЦТК; на синтез гема

ацетоуксусной кислоты: на синтез кетоновых тел и СЖК;на образование АУК.

Дезаминирование аминокислот

В процессе дезаминирования происходит отщепление от аминокислоты аминогруппы, которая освобождается в виде аммиака. Для организма человека характерно т.н. окислительное дезаминирование, которое осуществляется в два этапа (рис. 54). На первом этапе от аминокислоты отщепляется водород. Реакция катализируется специфическими дегидрогеназами, в которых роль акцептора водорода выполняют НАД или ФАД.

Рис. 54. Реакция дезаминирования аминокислот

В качестве продукта реакции образуется иминокислота. На втором этапе иминокислота взаимодействует с водой, в результате чего образуется кетокислота и свободный аммиак.

Реакции дезаминирования обратимы. Некоторые кетокислоты могут взаимодействовать со свободным аммиаком с образованием аминокислот (реакция аминирования). В такую реакцию вступает α-кетоглутаровая кислота, в результате чего образуется глутаминовая кислота.

Другой кетокислотой, подвергающейся аминированию, является пировиноградная кислота. В результате этой реакции образуется аминокислота аланин (рис. 55).

Рис. 55. Реакция аминирования пировиноградной кислоты

Образующийся в ходе реакции дезаминирования свободный аммиак токсичен даже в самых малых концентрациях. Он может вызвать локальные сдвиги рН, изменения заряда на клеточных мембранах. Незначительное повышение концентрации аммиака в мышечных клетках может вызвать судороги. Особенно выраженное токсическое влияние оказывает аммиак на мозговые клетки. Поэтому в организме существуют механизмы обезвреживания и устранения аммиака.

Видео (кликните для воспроизведения).

Дата добавления: 2015-10-29 ; просмотров: 961 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Источники


  1. Диетология. — М.: Питер, 2014. — 492 c.

  2. Михно, Л.В. Физиология спорта. Медико-биологические основы подготовки юных хоккеистов / Л.В. Михно. — М.: Спорт, 2016. — 954 c.

  3. Гордон, Н. Диабет и двигательная активность / Н. Гордон. — М.: Олимпийская литература, 1999. — 144 c.
  4. Александров, Н.П. Знахари и заговоры: лечебные молитвы / Н.П. Александров, В.Н. Александров, А.Н. Александров. — М.: СПб: КСП, Респекс, 1995. — 208 c.
Биологическое значение дезаминирования аминокислот
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here