Биосинтез аминокислот в организме

Важная и проверенная информация на тему: "биосинтез аминокислот в организме" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Биосинтез аминокислот в организме

В атмосфере элементарный азот (Ν 2 ) присутствует практически в неограниченном количестве. Прежде чем поступить в круговорот азота, он должен быть восстановлен до NH 3 и включен («фиксирован») в аминокислоты.

А. Симбиотическая фиксация азота

Фиксировать атмосферный азот способны лишь немногие виды бактерий и синезеленых водорослей. Они находятся в почве свободно или живут в симбиозе с растениями. Особо важное хозяйственное значение имеет симбиоз между бактериями рода Rhizobium и бобовыми растениями (Fabales), такими, как клевер, бобы или горох. Эти растения очень питательны благодаря высокому содержанию белка.

В симбиозе с бобовыми бактерии живут в корневых клубочках внутри растительных клеток, так называемые бактероидах. С одной стороны, растение снабжает бактериоды питательными веществами, а с другой, извлекает пользу от фиксированного азота, который поставляет симбионт. Фиксирующим N 2 ферментом бактерий является нитрогеназа. Она состоит из двух компонентов: Fe-белка и FeMo-белка. Fe-белок, содержащий [FeS 4 ]-центр (см. с. 144), служит окислительно-восстановительной системой, которая принимает электроны от ферредоксина и передает их во второй компонент, FeMo-белок. Этот молибденсодержащий белок переносит электроны на N 2 и таким образом через различные промежуточные стадии продуцирует NH 3 . Часть восстановительных эквивалентов переносится в побочной реакции на H + . Поэтому наряду с NH 3 всегда образуется водород.

По особенностям биосинтеза протеиногенные аминокислоты (см. с. 66) подразделяются на пять семейств. Члены каждого семейства имеют общих предшественников, которые образуются в цитратном цикле или при катаболизме углеводов. Пути биосинтеза здесь приведены схематически, более подробно они рассматриваются на сс. 400 и 401.

В то время как растения и микроорганизмы могут вполне синтезировать все аминокислоты, млекопитающие в ходе эволюции утратили способность к синтезу примерно половины из 20 протеиногенных аминокислот. Поэтому незаменимые аминокислоты должны поступать с пищей. Так, организм высших организмов не способен синтезировать ароматические аминокислоты de novo (тирозин не является незаменимой аминокислотой только потому, что может образоваться из фенилаланина). К незаменимым аминокислотам принадлежат аминокислоты с разветвленной боковой цепью: валин и изолейцин, а также лейцин, треонин, метионин и лизин. Гистидин и аргинин являются незаменимыми для крыс, но касается ли это также человека — спорно. Наличие незаменимых аминокислот в рационе питания, по-видимому, существенно по крайней мере во время роста организма. Питательная ценность белков (см. с. 348) решающим образом зависит от содержания незаменимых аминокислот. Растительные белки зачастую бедны лизином или метионином. В то же время животных белки содержат все аминокислоты в сбалансированных соотношениях.

Заменимые аминокислоты (аланин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты и их амиды, аспарагин и глутамин) образуются в результате трансаминирования из промежуточных метаболитов — 2-кетокислот. Пролин синтезируется в достаточных количествах из глутамата, а представители серинового семейства (серин, глицин и цистеин) сами являются естественными метаболитами организма животных.

Частные пути обмена аминокислот

Тема: «ОСОБЕННОСТИ ОБМЕНА ГЛИЦИНА, СЕРИНА, СЕРУСОДЕРЖАЩИХ И АРОМАТИЧЕСКИХ АМИНОКИСЛОТ»

1. Пути образования и использования глицина и серина в организме. Роль тетрагидрофолиевой кислоты в образовании и переносе одноуглеродных групп.
2. Пути образования и использования цистеина в организме. S-Аденозилметионин, его участие в реакциях переноса метильных групп. Роль метилкобаламина и метил-ТГФК в регенерации метионина в организме. Метильная конъюгация.
3. Биосинтез креатина и креатинфосфата, биологическая роль. Образование и выделение креатинина. Клинико-диагностическое значение определения содержания креатина и креатинина в крови и моче.
4. Обмен фенилаланина и тирозина, особенности их катаболизма, участие в синтезе гормонов, нейромедиаторов и пигментов. Особенности катаболизма фенилаланина и тирозина.
5. Врождённые нарушения обмена фенилаланина и тирозина (фенилкетонурия, алкаптонурия, альбинизм): основные симптомы, биохимическая диагностика, особенности диеты.

Обмен серина и глицина. Образование и перенос одноуглеродных групп.

  • оба атома углерода и атом азота глицина могут включаться в структуру пуринового ядра (атомы С4, С5 и N7);
  • глицин является главным предшественником порфиринов (простетической группы гемоглобина, миоглобина, цитохромов);
  • глицин участвует в синтезе креатина — предшественника креатинфосфата, участвующего в биоэнергетике мышечной и нервной ткани;
  • глицин входит в состав пептидного кофермента глутатиона;
  • участвует в образовании конъюгатов (гликохолевая кислота, гиппуровая кислота).

Обмен метионина и цистеина. Реакции трансметилирования

Субстрат Метилированный продукт
Норадреналин Адреналин
Адреналин Метоксиадреналин
Гуанидинацетат Креатин
Карнозин Ансерин
Гистамин N-метилгистамин
Фосфатидилэтаноламин Фосфатидилхолин

  • входит в состав белка, где может образовывать дисульфидные связи, стабилизирующие пространственную структуру макромолекулы;
  • участвует в синтезе глутатиона, причём цистеиновая SH-группа определяет реакционную способность этого кофермента;
  • является предшественником тиоэтаноламина в молекуле HS-КоА;
  • служит предшественником таурина в конъюгированных желчных кислотах;
  • является источником атома серы в органических сульфатах (хондроитинсульфат, гепарин, ФАФС).

Биосинтез креатина и его последующие превращения.

[3]

Обмен фенилаланина и тирозина.

Как происходит процесс синтеза белка и как в нем задействованы аминокислоты

Какую функцию несет белок и нуклеиновые кислоты. Подробный разбор процесса биосинтеза белка.

Мало кто из спортсменов представляет процесс биосинтеза белка, а ведь это «ключ» к пониманию всего происходящего в организме. Если знать особенности химических взаимодействий, можно с осознанием дела подойти к выбору добавок и осознать их участие в формировании мышечной массы. В частности, особую роль в биосинтезе белка играют хорошо известные аминокислоты. Но обо всем подробнее.

Назначение основных элементов

В обменном процессе ключевую функцию берут на себя два элемента – нуклеиновые кислоты и белки. Последние – это основа клеток, их базовая структура. Именно они являются частью цитоплазмы. Особенность белка – отличная реакция на все раздражающие факторы. У них от природы заложена отличная реакция и каталитические функции. Таким образом, роль белка – обеспечение высокой скорости и качественной согласованности всех протекающих реакций.

Читайте так же:  Жиросжигатели для похудения в аптеке без рецептов

Особое значение белка формируется его способностью взаимодействовать с различными элементами, являющимися частью цитоплазмы (как сложными, так и простыми). Кроме этого, данный элемент способен на самые различные превращения и участие в сложнейших химических процессах. Таким образом, переоценить его роль в общем развитии и построении организма невозможно.

В свою очередь нуклеиновые кислоты – это часть одного из основных элементов клетки, его ядра, а также митохондрий, рибосом и прочих элементов. Основная роль нуклеиновых кислот – обеспечение изменчивости, наследственности и участие в синтезе.

Как происходит синтез?

Сам синтез белка – сложнейший процесс, который состоит из нескольких этапов. Он происходит рибосомах – специальных органеллах. При этом в каждой клетке может быть множество таких органелл. У той же кишечной палочки их более двадцати тысяч.

При этом состав молекул белка – это полипептидные цепочки, в основе которых группа из аминокислот. Но на данном этапе аминокислоты еще не проявляют особой активности и не способны к началу процесса объединения. Следовательно, перед началом формирования общей структуры нужна активация, «запуск» аминокислот. Подобная активация возможна под действием специальных ферментов. При этом у каждой аминокислоты он свой.

Основным источником энергии при протекании подобных процессов является АТФ. Он играет ключевую роль в запуске наиболее важных преобразований на клеточном уровне белка. После активации ферментом суть аминокислот меняется – они становятся более лабильными. При этом дальнейшее действие «активатора» приводит к связи с т-РНК. Значение последней заключается в том, чтобы найти свою аминокислоту и перенести ее к рибосоме. По сути, РНК выполняет транспортные функции, поэтому она и получила такое название.

Итогом такой транспортировки является поступление уже активированных аминокислот в рибосому – своего рода конвейер, где происходит сборка всей цепи белка от самого начала до полного формирования. При этом остается вопрос, от чего зависит порядок связывания аминокислот.

Здесь все просто. Вместе с т-РНК и присоединенной к ней аминокислоте в структуру рибосомы подается соответствующая «команда» от ДНК (последняя содержится в ярде клетки). Таким образом, рибосома получает сигнал на синтез того или иного типа белка. При этом подобное действие ДНК происходит не напрямую, а с помощью информационной РНК. Последняя поступает к точке назначения и передает задачу «сверху» на формирование белковой структуры. Таким образом, генетически заложенная информация передается от ДНК, переносится с помощью и-РНК и подается к белку.

Транспортная РНК и аминокислота подходят к и-РНК и объединяются с ней. К соседней структуре подсоединяется следующая РНК и так далее. Подобный процесс совершается до тех пор, пока не будет полностью сформирована вся структура и пока вся группа аминокислот не окажется на своих местах.

Таким образом, роль каждого из элементов системы неоценима. Суть аминокислот – стать основой клетки, ДНК – это «командный орган», и-РНК осуществляет передачу команды, транспортная РНК доставляет аминокислоту к рибосоме. При этом сама рибосома – это настоящий «завод» по производству белковых структур.

Цены и где купить аминокислоты

Вот и все. Теперь вы кратко представляете, как происходит синтез белка, и какова роль каждого из элементов системы.

Биосинтез аминокислот

Растения и многие виды бактерий содержат ферментные системы, необходимые для синтеза всех требуемых a -кетокислот. Животные утратили способность синтезировать некоторые a -кетокислоты. Эти a -кетокислоты соответствуют незаменимым аминокислотам. Другие a -кетокислоты (соответствующие заменимым аминокислотам) могут образовываться в результате метаболизма иных веществ, в основном из глюкозы.

Последней реакцией в синтезе аминокислот из a -кетокислот является реакция трансаминирования , в ходе которой аминогруппа переносится от донорной аминокислоты к акцепторной a-кетокислоте. В результате получается a-кетокислота из донорной аминокислоты и новая аминокислота. Реакцию катализируют ферменты аминотрансферазы (трансаминазы) с участием кофермента пиридоксальфосфата (производное витамина В6). Эта реакция легко обратима. Любые аминокислоты, которых в пище недостаточно, можно получить за счет имеющихся в избытке, при наличии соответствующих a -кетокислот:

Аминотрансферазы

Трансаминирование происходит практически во всех органах. Большинство промежуточных продуктов важных метаболических путей являются кетокислотами, которые могут включаться в трансаминирование:

Трансаминирование

Многие аминотрансферазы предпочтительно используют a-кетоглутарат как акцептор аминогруппы. При этом образуется глутамат, а в обратной реакции a -кетоглутарат. Пара a -кетоглутарат и глутамат широко участвуют в метаболическом потоке азота. Например, с помощью реакций трансаминирования осуществляется «переброска» аминного азота из мышц в печень. В работающей мышце происходит образование аланина из пировиноградной кислоты путем трансаминирования с глутаматом. Аланин поступает в кровь и затем поглощается печенью. В печени происходит обратная реакция, в результате которой образуется пируват, реализуемый в глюконеогенезе.

Глюкозо-аланиновый цикл

Глюкоза может поступать в работающую мышцу. Создается глюкозо-аланиновый цикл, который служит для переноса из мышц в печень пирувата и азота.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Увлечёшься девушкой-вырастут хвосты, займёшься учебой-вырастут рога 9798 —

| 7673 — или читать все.

Тема 9.8. БИОСИНТЕЗ ЗАМЕНИМЫХ АМИНОКИСЛОТ

1.Углеродный скелет восьми заменимых аминокислот (Ала, Асп, Асн, Сер, Гли, Про, Глу, Глн)и цистеинаможет синтезироваться из глюкозы (рис. 9.15).

α-Аминогруппа вводится в соответствующие α-кетокислоты с помощью реакции трансаминирования. Универсальным донором α-аминогруппы является глутамат.

Непосредственно путем трансаминирования метаболитов ОПК с глутаматом синтезируются:

Рис. 9.15. Пути биосинтеза заменимых аминокислот

2. Частично заменимые аминокислоты Арг и Гиссинтезируются в небольших количествах, которые не отвечают потребностям организма, что особенно ощутимо в детском возрасте. Синтез аргининапроисходит в реакциях орнитинового цикла. Гистидинсинтезируется из АТФ и рибозы.
Читайте так же:  Количество триплетов кодирующих аминокислоты

Условно заменимые аминокислоты Тир и Цисобразуются с использованием незаменимых аминокислот:

• фенилаланин превращается в тирозинпод действием фенилаланингидроксилазы;

• для образования цистеинанеобходима сера, донором которой является метионин. В синтезе используются углеродный скелет и α-аминогруппа серина.

КОЛИЧЕСТВЕННЫЕ ХАРАКТЕРИСТИКИ ОБМЕНА АМИНОКИСЛОТ, ИЗУЧАЕМЫЕ В ДАННОЙ МОДУЛЬНОЙ ЕДИНИЦЕ

• Концентрация аммиака в сыворотке крови: 0,04-0,07 мг/дл (25-40 мкмоль/л)

• Концентрация мочевины в сыворотке крови: 15-50 мг/дл (2,5-8,4 ммоль/л)

• Суточное выведение мочевины: -25 г/сут

• Суточное выведение аммонийных солей: -0,5 г/сут

Модульная единица 3 ОСОБЕННОСТИ ОБМЕНА ОТДЕЛЬНЫХ АМИНОКИСЛОТ: СЕРИНА, ГЛИЦИНА, МЕТИОНИНА, ФЕНИЛАЛАНИНА, ТИРОЗИНА И ГИСТИДИНА. РОЛЬ ВИТАМИНОВ В12, В6 И ФОЛИЕВОЙ КИСЛОТЫ. ЗАБОЛЕВАНИЯ, СВЯЗАННЫЕ С НАРУШЕНИЕМ ОБМЕНА ФЕНИЛАЛАНИНА И ТИРОЗИНА.

СИНТЕЗ, БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ И ИНАКТИВАЦИЯ

БИОГЕННЫХ АМИНОВ

ТЕМА 9.9. ОБМЕН СЕРИНА И ГЛИЦИНА.

РОЛЬ ФОЛИЕВОЙ КИСЛОТЫ

Кроме путей обмена, характерных для большинства аминокислот, входящих в состав белков, почти для всех аминокислот существуют и специфические пути превращения. Рассмотрим обмен некоторых аминокислот, специфические пути превращения которых приводят к синтезу биологически важных продуктов и во многом определяют физиологическое состояние человека.

1. Серин— заменимая аминокислота, синтезируется из промежуточного

продукта гликолиза — 3-фосфоглицерата в последовательности реакций дегидрирования, трансаминирования и гидролиза под действием фосфатазы

[1]

В организме серин используется для синтеза:

• фосфолипидов (фосфатидилсерины, сфингомиелины);

• аминокислот (глицина, цистеина).

Основной путь катаболизма серина— его дезаминирование с образованием пирувата (см. тему 9.3).

2. Глицин образуется из серина под действием сериноксиметилтрансферазы. Коферментомэтого фермента является тетрагидрофолиевая кислота (Н4-фолат),

которая присоединяет β-углеродный атом серина, образуя метилен — Н4-фолат

Глицин является предшественником:

• глутатиона и др. Катаболизм глицинапроисходит

также с участием Н4-фолата,который связывает а-СН2-группу глицина (см. рис. 9.18).

3. Н4-фолатобразуется в печени из фолиевой кислоты (фолата) с участием ферментов фолатредуктазы и дигидрофолатредуктазы (рис. 9.19). Коферментом этих редуктаз является NADPH.

Метиленовая группа —СН2в молекуле метилен-Н4-фолатаможет превращаться в другие одноуглеродные группы:

Н4-фолатспособен передавать эти группы на другие соединения и играет роль промежуточного переносчика одноуглеродных групп.

Одноуглеродные фрагменты используются для синтеза нуклеотидов и ряда соединений (см. рис. 9.18).

Рис. 9.17. Синтез серина из глюкозы

Рис. 9.18. Биологическая роль одноуглеродных групп

Рис. 9.19. Схема синтеза Н4-фолата в печени

4. Фолиевая кислотаявляется витамином для человека и большинства млекопитающих (витамин ВСили В9).Она широко распространена в пищевых продуктах и синтезируется бактериями кишечника. Гиповитаминозу человека возникает достаточно редко. Причинами его могут послужить:

• неправильное питание — недостаточное потребление овощей, фруктов и мясных продуктов;

• нарушение всасывания фолиевой кислоты в кишечнике;

• гепатит, цирроз и другие поражения печени, вызывающие снижение активности фолатредуктазы.

Гиповитаминоз фолиевой кислоты приводит к нарушению синтеза нуклеиновых кислот в организме, что сказывается прежде всего на быстро делящихся клетках крови, и развитию мегалобластной анемии.

5.Многие патогенные микроорганизмы способны синтезировать фолиевую кислоту из парааминобензойной кислоты, которая является составной частью фолата. На этом основано бактериостатическое действие сульфаниламидных лекарственных препаратов,которые являются структурными аналогами n-аминобензойной кислоты:

Препараты являются конкурентными ингибиторами ферментов синтеза фолиевой кислоты у бактерий или могут использоваться как псевдосубстраты, в результате чего образуется соединение, не выполняющее функции фолиевой кислоты, Это делает невозможным деление клеток, бактерии перестают размножаться и погибают. Сульфаниламиды называют антивитаминами.

Последнее изменение этой страницы: 2017-01-24; Нарушение авторского права страницы

Биосинтез аминокислот

ПРОМЫШЛЕННЫЙ БИО СИНТЕЗ АМИНОКИСЛОТ

МИКРОБИОЛОГИЧЕСКИЙ СИНТЕЗ. ОБЩИЕ СВЕДЕНИЯ

Микробиологический синтез — промышленный способ получения химических соединений и продуктов (например, дрожжей кормовых), осуществляемый благодаря жизнедеятельности микробных клеток. Иногда к микробиологическому синтезу относят также промышленные процессы, основанные на использовании иммобилизованных клеток.

Наиболее важные продукты микробиологического синтеза:

Видео (кликните для воспроизведения).

Антибиотики; Аминокислоты ; Нуклеозидфосфаты; Витамины , провитамины, коферменты; Алкалоиды; Гиббереллины; Ферменты; Белково-витаминные препараты.

Некоторые продукты микробиологического синтеза, например, пекарские дрожжи, давно использовались человеком, однако широкое применение микробиологического синтеза началось в 40-50х годах 20 века в связи с освоением производства пенициллина. К этому же времени относится возникновение новой отрасли народного хозяйства — микробиологической промышленности.

В микробиологическом синтезе сложные вещества образуются из более простых в результате функционирования ферментных систем микробной клетки. Этим он отличается от брожения. в результате которого также образуются различные продукты обмена веществ микроорганизмов (спирты, органические кислоты и др.), но преимущественно в результате ферментативного распада органических веществ.

Микробиологический синтез использует способность некоторых организмов размножаться с большой скоростью (выделены бактерии и дрожжи, биомасса которых увеличивается в 500 раз быстрее, чем у самых урожайных сельскохозяйственных культур) и к «сверхсинтезу» — избыточному образованию продуктов обмена веществ (аминокислот, витаминов и др.), превышающему потребности микробной клетки.

Для микробиологического синтеза органических соединений в качестве сырья применяют наиболее дешевые источники азота (например, нитраты или соли аммония) и углерода (например, углеводы, органические кислоты, спирты, жиры, углеводороды, в том числе газообразные). Микробиологический синтез включает ряд последовательных стадий. Главные из них — подготовка необходимой культуры микроорганизма — продуцента, выращивание продуцента, культивирование продуцента в заданных условиях, в ходе которого и осуществляется микробиологический синтез (эту стадию часто называют ферментацией), фильтрация и отделение биомассы, выделение и очистка требуемого продукта (если это необходимо), сушка.

Ферментацию проводят в специальных реакторах (ферментерах), снабженных устройствами для перемешивания среды и подачи стерильного воздуха. Управление процессом может осуществляться с помощью электроники. Наиболее удобно ферментацию осуществлять непрерывным способом — при постоянной подаче питательной среды и выводе продуктов микробиологического синтеза. Так производят, например, кормовые дрожжи. Однако большинство метаболитов получают периодическим способом — с выводом продукта в конце процесса.

Читайте так же:  Сколько мг л карнитина нужно перед тренировкой

МИКРОБНЫЙ СИНТЕЗ АМИНОКИСЛОТ

Специфические ферменты, регулирующие биосинтез аминокислот, широко распространены у бактерий. В любом живом организме аминокислоты расходуются прежде всего на биосинтез первичных метаболитов — ферментных и неферментных белков. Следовательно, возможен и другой путь получения аминокислот, а именно — из гидролизатов соответствующих белков (триптофан разрушается при кислотном гидролизе), в том числе из нативной (т.е. находящейся в природном состоянии, не модифицированной, сохранившей структуру, присущих ей живых клеток) биомассы микробных клеток.

Промышленный биосинтез аминокислот. Природные аминокислоты являются, как правило, оптически активными L — и D ­формами, которые трудно разделить. Вот почему микробный синтез с помощью коринебактерий (к данной группе микроорганизмов относятся бифидобактерии и пропионовокислые бактерии ) и некоторых других микробов является ныне основным и экономически выгодным.

Первое место здесь по праву занимает Япония, где лишь глутаминовой кислоты изготавливается свыше 100 тысяч тонн в год; большинство природных незаменимых аминокислот производит фирма «Такеда». С. Киношита, впервые в 50-е годы открывший и доказавший перспективность микробного синтеза, уже 1963 году признавал: «Мало сомнения в том, что недалеко то время, когда с помощью микроорганизмов будет возможно производить все известные аминокислоты».

Это время наступило уже к 70-м годам. Получены микробы ­суперпродуценты из родов Brevibacterium, Corynebacterium, Micrococcus и другие, с помощью которых освоено крупнотоннажное производство не только глутамата, но и L — лизина, L — валина, L — гистидина и других. Получен штамм Escherichia coli, продуцирующий за 48 часов 27 г / л L — пролина, и штамм, продуцирующий до 22,4 г / л L — фениланина. С помощью Corynebacterium sp. можно получигь алкапосодержащих средах L ­тирозин (до 19 г/л ); С помощью Corynebacterium glutamicum на глюкозной среде — L ­валин (до 11 г / л; L — аргинин, L — гистидин, L — изолейцин — 15 — 20,8 г / л.

Энзиматический синтез

По данному способу процесс получения аминокислот заключается в синтезе предшественника аминокислоты и последующей его трансформации в целевую аминокислоту с использованием выделенных ферментов или микроорганизмов.

Ферментативный синтез

Данный способ получения аминокислот основан на способности микроорганизмов синтезировать все L-аминокислоты, а в определенных условиях — обеспечивать их «сверхсинтез». Основное отличие микробиологической ферментации от энзиматической заключается в использовании не отдельных выделенных, а всех ферментов микроорганизмов.

Продуцентами аминокислот в биосинтезе наиболее часто служат бактерии, относящиеся к родам Corynebacterium, Brevibacterium, Escherishia. Субстратом при производстве аминокислот является углеводное сырье (меласса, гидролизаты крахмала и целлюлозы), этанол, уксусная или другие органические кислоты, а также углеводороды. В качестве источника азота используют соли аммония, нитраты, а также аминокислоты.

У микробиологического синтеза есть свои преимущест­ва и свои недостатки. С одной стороны, в нем мало стадий и требуется от­носительно простая и универсальная аппаратура. С другой стороны, живые организмы, с которыми приходится работать, очень чувствительны к ма­лейшему изменению условий, а концентрация целевого продукта получа­ется низкой, что ведет к увеличению размеров аппаратуры.

Биосинтез аминокислот. Общие принципы.

Большинство остальных аминокислот получает свою аминогруппу от одной из первичных аминокислот в результате трансаминирования. Из свободных аминокислот в цитоплазме количественно преобладает глутаминовая кислота (больше половины всего «пула» аминокислот).

У ряда микроорганизмов хорошо изучены пути синтеза всех двадцати аминокислот. Исходным материалом для синтеза служат простые промежуточные продукты обмена (пируват, 2-оксоглутарат, оксалоацетат или фумарат, эритрозо-4-фосфат, рибозо-5-фосфат и АТР). При синтезе большинства аминокислот аминогруппа вводится только на последнем этапе путем трансаминирования. Некоторые аминокислоты образуются в результате ряда превращений других аминокислот, и в этих случаях трансаминирования не требуется. Аминокислоты можно подразделить на группы, исходя из путей их синтеза (рис. 7.17). Синтез различных аминокислот включает разное число этапов, катализируемых ферментами. Примечателен тот факт, что аминокислоты, которые человек должен получать в готовом виде, синтезируются особенно длинным путем.

Будьте здоровы!

ССЫЛКИ К РАЗДЕЛУ О ПРЕПАРАТАХ ПРОБИОТИКАХ

[2]

Двадцать аминокислот необходимы для синтеза белка

Среди многообразия аминокислот только 20 участвует во внутриклеточном синтезе белков ( протеиногенные аминокислоты ). Также в организме человека обнаружено еще около 40 непротеиногенных аминокислот. Все протеиногенные аминокислоты являются α-аминокислотами и на их примере можно показать дополнительные способы классификации.

По строению бокового радикала

  • алифатические (аланин, валин, лейцин, изолейцин, пролин, глицин),
  • ароматические (фенилаланин, тирозин, триптофан),
  • серусодержащие (цистеин, метионин),
  • содержащие ОН-группу (серин, треонин, опять тирозин),
  • содержащие дополнительную СООН-группу (аспарагиновая и глутаминовая кислоты),
  • дополнительную NH2-группу (лизин, аргинин, гистидин, также глутамин, аспарагин).
Строение протеиногенных аминокислот

По полярности бокового радикала

Существуют неполярные аминокислоты (ароматические, алифатические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные).

По кислотно-основным свойствам

По кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные (большинство), кислые (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и основные (лизин, аргинин, гистидин) аминокислоты.

По незаменимости

По необходимости для организма выделяют такие, которые не синтезируются в организме и должны поступать с пищей – незаменимые аминокислоты (лейцин, изолейцин, валин, фенилаланин, триптофан, треонин, лизин, метионин). К заменимым относят такие аминокислоты, углеродный скелет которых образуется в реакциях метаболизма и способен каким-либо образом получить аминогруппу с образованием сответствующей аминокислоты. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (аргинин, гистидин), т.е. их синтез происходит в недостаточном количестве, особенно это касается детей.

Основные пути биосинтеза аминокислот

Раздел 2. Тема 11. Обмен аминокислот.

Растения и многие виды бактерий содержат ферментные системы, необходимые для синтеза всех требуемых α-кетокислот. Животные утратили способность синтезировать некоторые α-кетокислоты, которые соответствуют незаменимым аминокислотам. Другие α-кетокислоты (соответствующие заменимым аминокислотам) могут образовываться в результате метаболизма иных веществ.

Читайте так же:  Л аргинин для роста тела в высоту

1. Синтез заменимых аминокислот.

В организме человека возможен синтез восьми заменимых аминокислот: Ала, Асп, Асн, Сер, Гли, Глу, Глн, Про. Углеродный скелет этих аминокислот образуется из глюкозы, а α-аминогруппа вводится в соответствующие α-кетокислоты в результате реакций трансаминирования. Универсальным доноромα-аминогруппы служит глутамат.Реакцию трансаминирования катализируют ферменты аминотрансферазы (трансаминазы) с участием кофермента пиридоксальфосфата (ПФ, производное витамина В6). Пиридоксальфосфат является обязательным компонентом активного центра трансаминаз и многих других ферментов, для которых субстратами служат аминокислоты.

Путём трансаминирования α-кетокислот, образующихся из глюкозы, синтезируются аминокислоты:

Эти реакции легко обратимы. При этом происходит образование глутамата.

ала + α-кетокислота аланиновая трансаминаза (АЛТ), ПФ ПВК + глу

асп +α-кетокислота аспарагиновая трансаминаза (АСТ), ПФ ЩУК + глу

В сыворотке крови здоровых людей активность этих трансаминаз в тысячи раз ниже, чем в паренхиматозных органах. Поэтому органические поражения при острых и хронических заболеваниях, сопровождающиеся разрушением клеток, приводят к выходу трансаминаз из очага поражения в кровь. Так, уже через 3–5 ч после развития инфаркта миокарда уровень АСТ в сыворотке крови резко повышается (в 20–30 раз). Максимум активности обеих трансаминаз крови приходится на конец первых суток, а уже через 2–3 дня при благоприятном исходе болезни уровень сывороточных трансаминаз возвращается к норме. Напротив, при затяжном процессе или наступлении повторного инфаркта миокарда наблюдается новый пик повышения активности этих ферментов в крови. Этим объясняется тот факт, что в клинике трансаминазный тест используется не только для постановки диагноза, но и для прогноза и проверки эффективности лечения.

При поражениях клеток печени, например, при гепатитах, наблюдается медленное повышение уровня АЛТ в сыворотке. При коронарной недостаточности (стенокардия, пороки сердца и др., кроме инфаркта миокарда) гипертрансаминаземия или не наблюдается, или незначительна. Повышение уровня трансаминаз в сыворотке крови отмечено и при некоторых заболеваниях мышц: при обширных травмах, гангрене конечностей и прогрессивной мышечной дистрофии.

Пара α-кетоглутарат и глутамат широко участвуют в метаболическом потоке азота. Например, с помощью реакций трансаминирования осуществляется «переброска» аминного азота из мышц в печень. В работающей мышце происходит образование аланина из пировиноградной кислоты путем трансаминирования с глутаматом. Аланин поступает в кровь и затем поглощается печенью. В печени происходит обратная реакция, в результате которой образуется пируват, направляемый в глюконеогенез.

Поскольку реакции обратимы, то они играют большую роль как в процессе синтеза аминокислот, так и при их катаболизме. Такие реакции, выполняющие двойную функцию, называют амфиболическими.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: При сдаче лабораторной работы, студент делает вид, что все знает; преподаватель делает вид, что верит ему. 9347 —

| 7297 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Участие аминокислот в процессах биосинтеза

Читайте также:

  1. E) аминокислоты.
  2. E) национальные предприятия и предприятия с иностранным участием
  3. Активное участие в массовых репрессиях
  4. АМИНОКИСЛОТНЫЙ СОСТАВ БЕЛКОВ
  5. Аминокислоты
  6. Аминокислоты — важный компонент пищи.
  7. Аминокислоты могут давать энергию
  8. Белковые факторы, необходимые для биосинтеза ДНК.
  9. Биосинтез аминокислот
  10. В зависимости от способа взаимодействия, степени организованности соучастников, выполняемых каждым из них функций, соучастие делится на виды и формы.
  11. В.12. Понятие о производственном и технологическом процессах
  12. Ведущая роль психологии масс в динамичных процессах.

Тканевой обмен аминокислот

Фонд аминокислот, образовавшийся в результате ферментативного расщепления пищевых продуктов или продуктов распада тканей, расходуется на биосинтез белков и многих других соединений, свойственных только данному организму, на энергетические затраты, а также на образование конечных продуктов азотистого обмена, подлежащих выведению (рис. 1).

Синтез специфических для данного организма белков находится под контролем молекул ДНК, входящих в состав хроматина клеточных ядер.

На одном из тяжей ДНК (в месте ее раскручивания) по закону комплементарности (см. Генетический код) происходит сборка (синтез) информационных, или матричных, РНК (мРНК).

К фиксированным на рибосомах мРНК подходят транспортные рибонуклеиновые кислоты (тРНК), несущие на себе предварительно активированные аминокислоты, к-рые фиксируются на мРНК. Рядом располагаются такие аминокислоты, к-рые в синтезируемом белке должны быть соединены пептидной связью, чем обеспечивается специфическая первичная структура белков со строго определенным порядком следующих друг за другом аминокислот.

В свою очередь первичная структура предопределяет, если не полностью, то в значительной мере, пространственную конфигурацию, или третичную структуру, белков, в т. ч. и белков-ферментов.

Выпадение или нарушение какого-либо звена в сложном процессе биосинтеза фермента, осуществляющего определенную реакцию в обмене веществ, может привести к тяжелым патологическим нарушениям. Так, причиной многих наследственных болезней (см.) является выпадение синтеза всего лишь одного белка-фермента (напр., гидроксилазы при фенилпировиноградной олигофрении); «ошибка» в первичной структуре У α- или β-цепей гемоглобина, заключающаяся в замене всего лишь одной из 287 аминокислот, приводит к образованию патологических форм гемоглобина с нарушенной функцией присоединения и отдачи кислорода.

Фонд аминокислот используется также при синтезе других соединений.

Напр., биосинтез пуриновых нуклеотпдов (см. Пуриновые основания), начинающийся с рибозил-5-фосфата, проходит через многочисленные стадии и завершается образованием инозиновой к-ты (инозиновая к-та затем может подвергаться превращениям в адениловую и гуаниловую кислоты). При этом требуется участие глутамина (амида глутаминовой к-ты) в качестве источника азота в 3-м и 9-м положениях, глицина — в 7-м положении и углерода — в 4-м и 5-м положениях. Аспарагиновая к-та — источник азота в 1-м положении:

Читайте так же:  Жиросжигатели спортивное питание рейтинг

Атомы углерода (2-й и 8-й) доставляет формильное производное тетрагидрофолиевой к-ты, и, наконец, углерод на 6-м месте кольца пурина берется из бикарбоната. Эти данные представлены на схеме:

При последующем образовании адениловой к-ты (см. Аденозинфосфорные кислоты) вновь вовлекается аспарагиновая к-та, азот к-рой обеспечивает аминогруппу, стоящую при 6-м углеродном атоме пуринового кольца. При синтезе гуаниловой кислоты (см.) аминогруппа при 2-м углеродном атоме берется из глутамина.

Синтез пиримидинов начинается с образования богатого энергией соединения — карбамилфосфата:

из аммиака (NH3), бикарбоната (НСО3 — ), аденозинтрифосфата (АТФ) как источника энергии и, наконец, N-ацетилглутаминовой к-ты в качестве активатора:

Карбамильная группа карбамилфосфата ферментативно переносится на аспарагиновую к-ту. Через образовавшуюся карбамиласпарагиновую к-ту, дигидрооротовую и оротовую кислоты (рис. 2) образуется оротидиловая к-та, переходящая в уридиловую к-ту и уридинтрифосфат (УТФ). Путем аминирования УТФ образуется цитидинтрифосфат (ЦТФ), причем эта последняя реакция представляет собой регулируемый процесс по закону обратной связи: ЦТФ тормозит образование карбамиласпарагиновой к-ты, а АТФ снимает это торможение. Т. о., образование пиримидиновых нуклеотидов, входящих в состав нуклеиновых кислот, регулируется соотношением содержания ЦТФ и АТФ.


Рис. 2. Схема биосинтеза пиримидиновых оснований

Помимо образования пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов, аминокислоты участвуют в образовании многих других физиологически важных соединений.

1. Из триптофана (α-амино-β-индолпропи оновой к-ты):

в результате ряда последовательных ферментативных превращений образуется никотиновая к-та, выполняющая функцию антипеллагрического витамина и участвующая в виде никотинамида

в биосинтезе никотпнамидных коферментов НАД и НАДФ.

2. Простейшая аминокислота глицин (CH2NH2COOH), помимо участия в образовании пуринов, обеспечивает весь азот и ряд атомов углерода при биосинтезе порфиринов, составляющих структурную основу желчных пигментов и небелковой части (простетической группы) железосодержащих хромопротеидов (см.).

Глицин выполняет также роль акцептора амндиновой группы аргинина при синтезе гуанидинуксусной к-ты, N-метилпронзводное к-рой — креатин (см.)

является важной составной -частью скелетной мускулатуры, сердца и мозга, а в виде фосфорилированного продукта (фосфокреатина) обеспечивает резерв богатых энергией фосфорных соединений, необходимых для функциональной активности ткани.

участвует в образовании сложного аминоспирта — сфингозина (см. Сфингозины), входящего в состав сфингомиелина (см. Сфинголипиды) — липида, особенно богато представленного в составе мозга и нервной ткани.

Серии участвует также в синтезе кофермента (см.) ацетилирования (КоА), ацилпроизводные к-рого представляют активную форму жирных кислот (см. Жировой обмен), участвующих в различных процессах биосинтеза и окислительного распада.

Таблица 2. Некоторые биологически важные азотистые вещества, образующиеся из аминокислот
Аминокислота Вещество, предшественником которого являются аминокислоты
Аргинин Спермин, спермидин, путресцин
Гистидин Гистамин, эрготионеин
Лизин Кадаверин, анабазин, кониин
Тирозин Адреналин, норадреналин, меланин, тироксин, мескалин, тирамин
Триптофан Серотонин, индол, скатол

В табл. 2 представлены дополнительные сведения об отдельных аминокислотах, являющихся предшественниками нек-рых других биологически важных азотистых соединений.

Функциональные группы аминокислот широко вовлекаются в различные реакции обмена веществ.

Прежде всего это относится к аминогруппам, участвующим в реакции переаминирования (см.). Эта реакция, представляющая важнейший путь ферментативного превращения аминокислот, была открыта советскими биохимиками А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман в 1937 г. Она заключается в обратимом ферментативном переносе α-аминогруппы α-аминокислоты на α-углеродный атом α-кетокислоты без промежуточного освобождения аммиака.

В реакциях переаминирования, катализируемых различными трансаминазами, могут участвовать не только аминогруппы α-аминокислот, но и аминогруппы аминов и ω-аминокислот (напр., β-аланина, γ-аминомасляной к-ты); акцептировать аминогруппы могут не только α-кетокислоты, но и альдегиды (напр., малоновый или янтарный полуальдегиды).

Общая схема реакции переаминирования обычно изображается в следующем виде:

Непременным участником обратимой реакции ферментативного переаминирования, выполняющим коферментную функцию, является пиридоксальфосфат (I), а также пиридоксаминфосфат (II), оба — производные витамина В6 (пиридоксина).

Пиридоксальфосфат принимает на себя аминогруппу аминокислоты и через стадии образования шиффовых оснований превращается в пиридоксаминфосфат (II), к-рый передает аминогруппу также через промежуточные стадии на кетокислоту, возвращаясь в первоначальное состояние (I).

Дикарбоновые аминокислоты — глутаминовая и аспарагиновая — наиболее активные участники процесса переаминирования. Под влиянием фермента глутаматдегидрогеназы осуществляется образование глутаминовой к-ты из аммиака и кетоглутаровой к-ты. Аминогруппа глутамиыовой к-ты широко транспортируется при участии аминофераз на различные α-кетокислоты и альдегиды, образуя новые аминокислоты и амины. Этим косвенным путем азот аммиака вовлекается в состав многочисленных азотистых органических веществ.

В биосинтезе ряда биологически активных соединений значительная роль принадлежит процессу метилирования. Перенос метильной группы, как правило, осуществляется аминокислотой — метионином в виде аденозилметионина, превращающегося после отдачи метильной группы в S-аденозилгомоцистеин (рис. 3).


Рис. 3. Схема процесса метилирования

Акцепторы метильной группы разнообразны; к ним относятся: липиды, транспортные нуклеиновые кислоты, содержащие минорные (редкие) компоненты — метилированные нуклеотиды, гуанидинуксусную к-ту, никотинамид и др. Донорами метильных групп могут быть, помимо аденозилметионина, еще и холин, бетаины, N 5 -метилтетрагидрофолиевая к-та и др. (см. Метилирование).

Дата добавления: 2015-05-06 ; Просмотров: 2123 ; Нарушение авторских прав? ;

Видео (кликните для воспроизведения).

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Источники


  1. Гурвич, М. М. Диетология. Полное руководство / М.М. Гурвич. — М.: Эксмо, 2013. — 592 c.

  2. Моэс-Оскрагелло, К. Природная пища человека. Питание и здоровье. Выпуск 5 / К. Моэс-Оскрагелло. — М.: Осознание, Самотека, 2015. — 128 c.

  3. 100 великих спортсменов; Вече — Москва, 2012. — 432 c.
  4. Как научиться жить с диабетом. — М.: Интерпракс, 1991. — 112 c.
Биосинтез аминокислот в организме
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here