Физико химическая классификация аминокислот

Важная и проверенная информация на тему: "физико химическая классификация аминокислот" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Классификация аминокислот

РАЗЛИЧИЯ В СТРОЕНИИ АМИНОКИСЛОТ

Радикалы аминокислот могут значительно отличаться друг от друга по строению.

Если есть дополнительные карбоксильные группы в радикале, то заряд молекулы в нейтральной среде отрицателен, а ИЭТ такой молекулы находится в кислой среде.

Аминокислота, в радикале которой есть дополнительная аминогруппа (NH2-группа), в нейтральной среде заряжена положительно. ИЭТ такой аминокислоты находится в щелочной среде (pI>7). К таким аминокислотам относятся лизин, аргинин и гистидин.

Аминокислота, в радикале которой есть дополнительная карбоксильная группа (COOH-группа), в нейтральной среде заряжена отрицательно. ИЭТ такой аминокислоты находится в кислой среде (pI

Классификация аминокислот

В настоящее время в природных белках найдено 20 различных аминокислот, которые разделяются по числу аминных и карбоксильных групп на:

1) моноаминомонокарбоновые;
2) диаминомонокарбоновые;
3) моноаминодикарбоновые;
4) диаминодикарбоновые;
5) гомоциклические;
6) гетероциклические.

В группу моноаминокарбоновых входят аминокислоты, содержащие одну аминную и одну карбоксильную группу. Сюда относятся слейдующие аминокислоты: глицин, аланин, валин, лейцин и изолейцин, а также содержащие оксигруппу серин, треонин и серусосодержащие кислоты — цистеин, цистин и метионин.

Строение этих аминокислот видно из приведенных ниже формул. В водной среде эти аминокислоты электронейтральны, так как они образуют внутренние соли благодаря взаимодействию аминной и карбоксильной групп.

В эту группу входят три аминокислоты: орнитин, аргинин, лизин.

При растворении этих аминокислот в воде они будут проявлять основные, т. е. щелочные, свойства, так как у них преобладают аминные группы. При электрофорезе эти аминокислоты направятся к катоду.

В эту группу входят имеющие одну аминную и две карбоксильных группы. Сюда относятся: аспарагиновая и глютаминовые кислоты. В водной среде эти кислоты будут давать, кислую реакцию, а при электрофорезе они направятся к аноду. Аспарагиновая кислота была открыта в 1884 г. , глютаминовая ─ 1886 г. В белковых веществах эти аминокислоты встречаются в больших количествах и играют важную роль в соединениях, связывающих аммиак и являющиеся донаторами аммиака в тканях.

В белках, выделенных из некоторых бактерий, найдена аминокислота, содержащая две карбоксильных и две аминных группы. Эта кислота получила название диаминопимелиновой.

Гомоциклические (ароматические) аминокислоты

К числу гомоциклических аминокислот принадлежат две кислоты: тирозин (параоксифенилаланин), открытый в 1846 г. , и фенилаланин, открытый 1880 г. Эти кислоты играют важную роль в организме.

В ряду гетероциклических аминокислот встречаются слейдующие аминокислоты: пролин, оксипролин, гистидин, триптофан. По своей химической природе эти аминокислоты являются производными гетероциклических соединений.

Пролин и оксипролин содержат в своём составе гетероцикл пирродилина, гистидин — имидазол, а триптофан — индол. Пролин и оксипролин встречаются в больших количествах в белках соединительной ткани — коллагенах.

Гистидин и триптофан встречаются в большинстве белков, как животного, так и растительного происхождения, придавая им полноценность, так как эти аминокислоты весьма необходимы для организма.

Мы рассмотрели строение аминокислот, которые получается в результате гидролиза белковых веществ. Некоторые из этих аминокислот считаются незаменимыми, так как они не могут синтезироваться в организме человека и должны быть обязательно доставленны с пищей. К числу незаменимых аминокислот относятся триптофан, фенилаланин, треонин, метионин, лизин, валин, лейцин, изолейцин.

Цветные реакции на аминокислоты

Аминокислоты, входящие в состав белков, можно выявить при помощи универсальной цветной реакции с нингидрином. В присутствие этого соединения все аминокислоты дают синее окрашивание, чем и пользуются для проявления аминокислот при хроматографическом анализе. Кроме того, имеются цветные реакции на отдельные аминокислоты: реактив Миллона на тирозин (смесь соли окиси и закиси ртути), реактив Адамкевича на триптофан (смесь глиоксиловой и серной кислот), реакция Фоля на цистеин (уксуснокислый свинец в щелочной среде), реактив Паули на гистидин (сульфоновая и азотистые кислоты) и др.

Классификация аминокислот

Все встречающиеся в природе аминокислоты обладают общим свойством – амфотерностью (от греч. amphoteros – двусторонний), т.е. каждая аминокислота содержит как минимум одну кислотную и одну основную группы. Общий тип строения α-аминокислот может быть представлен в следующем виде:

Читайте так же:  Креатин лучше пить тренировки после

Как видно из общей формулы, аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала R, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с α-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все α-амино- и α-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом свои специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью.

Классификация аминокислот разработана на основе химического строения радикалов, хотя были предложены и другие принципы. Различают ароматические и алифатические аминокислоты, а также аминокислоты, содержащие серу или гидроксильные группы. Часто классификация основана на природе заряда аминокислоты. Если радикал нейтральный (такие аминокислоты содержат только одну амино- и одну карбоксильную группы), то они называются нейтральными аминокислотами. Если аминокислота содержит избыток амино- или карбоксильных групп, то она называется соответственно основной или кислой аминокислотой.

Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов (R-групп), т.е. способности их к взаимодействию с водой при физиологических значениях рН (близких к рН 7,0). Различают 5 классов аминокислот, содержащих следующие радикалы: 1) неполярные (гидрофобные); 2) полярные (гидрофильные); 3) ароматические (большей частью неполярные); 4) отрицательно заряженные и 5) положительно заряженные. В представленной классификации аминокислот (табл. 1.3) приведены наименования, сокращенные английские и русские обозначения и однобуквенные символы аминокислот, принятые в отечественной и иностранной литературе, а также значения изоэлектрической точки (рI) и молекулярной массы (М). Отдельно даются структурные формулы всех 20 аминокислот белковой молекулы.

Полярные, незаряженные R-группы

Отрицательно заряженные R-группы

Положительно заряженные R-группы

Перечисленные аминокислоты присутствуют в разных количественных соотношениях и последовательностях в тысячах белков, хотя отдельные индивидуальные белки не содержат полного набора всех этих аминокислот. Помимо наличия в большинстве природных белков 20 аминокислот, в некоторых белках обнаружены производные аминокислот : оксипролин, оксилизин, дийодтирозин, фосфосерин и фосфотреонин (последние две аминокислоты представлены в главе 2):

Первые две аминокислоты содержатся в белке соединительной ткани – коллагене, а дийодтирозин является основой структуры гормонов щитовидной железы. В мышечном белке миозине обнаружен также ε-N-метиллизин; в состав протромбина (белок свертывания крови) входит γ-карбоксиглутаминовая кислота, а в глутатионпероксидазе открыт селеноцистеин, в котором ОН-группа серина заменена на селен (Se):

Помимо указанных, ряд α-аминокислот выполняет важные функции в обмене веществ, хотя и не входит в состав белков, в частности орнитин, цитруллин, гомосерин, гомоцистеин, цистеинсульфиновая кислота, диоксифенилаланин и др.

КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ.

Физико-химическая– основана на различиях в физико-химических свойствах аминокислот.

1) Гидрофобные аминокислоты (неполярные).

2) Гидрофильные незаряженные (полярные) аминокислоты.

3) Отрицательно заряженные аминокислоты. Сюда относятся аспарагиновая и глутаминовая кислоты.

4) Положительно заряженные аминокислоты: аргинин, лизин и гистидин.

Такие свойства характерны для свободных аминокислот. В белке же ионогенные группы общей части аминокислот участвуют в образовании пептидной связи, и все свойства белка определяются только свойствами радикалов аминокислот.

Химическая классификация — в соответствии с химической структурой радикала аминокислоты

а) Незаменимые аминокислоты, их еще называют «эссенциальные». Они не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей. Их 8 и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым. Незаменимые: метионин, треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан, фенилаланин. Частично незаменимые: аргинин, гистидин.

б) Заменимые (могут синтезироваться в организме человека). Их 10: глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин. Из них 2 аминокислоты – цистеин и тирозин, называются условно заменимыми, так как синтезируются из незаменимых аминокислот метионина и фенилаланина.

По биохимической роли: аминокислоты делятся на

1) гликогенные – через ряд химических превращений поступают на путь гликолиза (окисления глюкозы) – Гли, Ала, Тре, Вал, Аск, Глк, Арг, Гис, Мет.

2) кетогенные – участвуют в образовании кетоновых тел — Лей, Илей, Тир, Фен.

Читайте так же:  Триплетов кодирует 32 аминокислоты

Биологические функции аминoкислoт

В живых организмах аминокислоты выполняют ряд функций.

Стpуктуpные элeменты пeптидов и белков. В состав белков входят 20 протеиногенных аминокислот, которые кодиpyютcя генетичеcким кодом и постоянно oбнapyживaютcя в белкax. Некоторые из них пoдвеpгaютcя посттрансляционной модификации, т.е. мoгyт быть фocфopилиpовaны, aцилиpoваны или гидpoксилирoваны.

2. Структурные элeмeнты дpyгих природных соeдинeний. Аминoкиcлoты и их производные входят в cocтaв коферментов, желчных кислот, антибиотиков.

3. Пepeнoсчики сигналов. Некоторые из aминoкиcлoт являются нейромедиаторами или предшественниками нейромедиаторов, медиаторов или гормонов.

4. Метаболиты. Аминoкиcлоты — важнейшие, а некоторые из них жизненно важные компоненты питания. Некоторые aминoкиcлoты принимают участие в обмене веществ, нaпpимep, cлyжaт донорами азота. Непротеиногенные aминoкиcлoты oбpaзyютcя в качестве прoмeжyточныx продуктов при биоcинтeзе и деградации протеиногенных аминокислот или в цикле мочевины.

Главными структурными единицами белкой и пептидов являются остатки аминокислот, связанные карбоксамидной пептидной связью между α-карбоксильной группой одной кислоты и и α-аминогруппой другой аминокислоты.

Физико химическая классификация аминокислот

Для названия аминокислот используют три типа номенклатуры – тривиальную, рациональнцю и IUPAC.

[1]

По систематической номенклатуре (IUPAC) названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе.

Нумерация углеродной цепи начинается с атома углерода карбоксильной группы.

По рациональной номенклатуре к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

Формулы и названия некоторых α-аминокислот, остатки которых входят в состав белков

Если в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии используется приставка диамино, три группы NH2триамино и т.д.

Наличие двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая или -триовая кислота.

КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ.

УЧЕБНОЕ ПОСОБИЕ

По теме «Строение и функции белков»

СОСТАВИТЕЛИ: зав. каф. проф. Л.Е. Муравлева, доцент Т.С. Омаров, преподаватель Д.А. Клюев

Караганда 2004

Обсуждена на заседании кафедры

Протокол № _____ от _______________2004 г.

Утверждена зав. кафедрой ________________________________________

БЕЛКИ или ПРОТЕИНЫ — это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, линейные гетерополимеры, структурным компонентом которых являются аминокислоты, связанные пептидными связями.

В природе встречаются десятки тысяч различных белков. И все они отличаются друг от друга по пяти основным признаком.

Основные различия в строении белковых молекул

1. По количеству аминокислот

2. По соотношению количества различных аминокислот. Например, в белке соединительной ткани коллагене 33% от общего количества аминокислот составляет глицин, а в молекуле белкового гормона инсулина, вырабатываемого в поджелудочной железе, содержание глицина гораздо меньше – всего 8%.

3. Различная последовательность чередования аминокислот. Это означает, что даже при одинаковом соотношении разных аминокислот в каких-нибудь двух белках порядок их расположения этих аминокислот различен, то это будут разные белки.

4. Количество полипептидных цепей в различных белках может варьировать от 1 до 12, но если больше единицы, то обычно четное (2, 4, 6 и т.п.)

5. По наличию небелкового компонента, который называется «ПРОСТЕТИЧЕСКАЯ ГРУППА». Если ее нет, то это – простой белок, если есть – сложный белок

Протеиногенными называются 20 аминокислот, которые кодируются генетическим кодом и включаются в белки в процессе трансляции.

КЛАССИФИКАЦИЯ АМИНОКИСЛОТ.

Физико-химическая– основана на различиях в физико-химических свойствах аминокислот.

1) Гидрофобные аминокислоты (неполярные).

2) Гидрофильные незаряженные (полярные) аминокислоты.

3) Отрицательно заряженные аминокислоты. Сюда относятся аспарагиновая и глутаминовая кислоты.

4) Положительно заряженные аминокислоты: аргинин, лизин и гистидин.

Такие свойства характерны для свободных аминокислот. В белке же ионогенные группы общей части аминокислот участвуют в образовании пептидной связи, и все свойства белка определяются только свойствами радикалов аминокислот.

Химическая классификация — в соответствии с химической структурой радикала аминокислоты

Биологическая классификация.

а) Незаменимые аминокислоты, их еще называют «эссенциальные». Они не могут синтезироваться в организме человека и должны обязательно поступать с пищей. Их 8 и еще 2 аминокислоты относятся к частично незаменимым. Незаменимые: метионин, треонин, лизин, лейцин, изолейцин, валин, триптофан, фенилаланин. Частично незаменимые: аргинин, гистидин.

Читайте так же:  Л глютамин инструкция по применению

б) Заменимые(могут синтезироваться в организме человека). Их 10: глутаминовая кислота, глутамин, пролин, аланин, аспарагиновая кислота, аспарагин, тирозин, цистеин, серин и глицин. Из них 2 аминокислоты – цистеин и тирозин, называются условно заменимыми, так как синтезируются из незаменимых аминокислот метионина и фенилаланина.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Студент — человек, постоянно откладывающий неизбежность. 10547 —

| 7321 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Физико химическая классификация аминокислот

Аминокислоты классифицируют по следующим структурным признакам.

I. Классификация по взаимному положения функциональных групп

В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α- , b- , g- , d- , e- и т. д.

Греческая буква при атоме углерода обозначает его удаленность от карбоксильной группы.

II. Классификация по строению бокового радикала (функциональным группам)

Алифатические аминокислоты

Оксимоноаминокарбоновые кислоты (содержат-ОН-группу): серин, треонин.

Моноаминодикарбоновые кислоты (содержат СООН-группу): аспартат, глутамат (за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд).

Амиды моноаминодикарбоновых кислоты (содержат NH2СО-группу): аспарагин, глутамин.

Видео (кликните для воспроизведения).

Диаминомонокарбоновые кислоты (содержат NH2-группу): лизин, аргинин (за счёт второй аминогруппы несут в растворе положительный заряд).

Ароматические аминокислоты: фенилаланин, тирозин, триптофан.

Гетероциклические аминокислоты: триптофан, гистидин, пролин.

Иминокислоты аминокислоты: пролин.

III. Классификация по полярности бокового радикала (по Ленинджеру)

Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов.

Гидрофобные аминокислоты располагаются внутри молекулы белка, тогда как гидрофильные – на внешней поверхности, что делает гидрофильными и хорошо растворимыми в воде молекулы белка.

Благодаря этому свойству белки хорошо связывают воду, удерживая жидкость в крови, в межклеточном пространстве и внутри клеток.

1. Неполярные (гидрофобные)

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными R-группами и одна серусодержащая аминокислота:

— алифатические: аланин, валин, лейцин, изолейцин

— ароматические: фенилаланин, триптофан.

2. Полярные незаряженные

Полярные незаряженные аминокислоты по сравнению с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды.

К ним относятся аминокислоты, содержащие:

— полярную ОН-группу (оксиаминокислоты): серин, треонин и тирозин

— амидную группу: глутамин, аспарагин

— и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

3. Заряженные отрицательно при рН-7 (кислые)

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам.

Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

4. Заряженные положительно при рН-7 (основные)

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин.

В ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные. К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

IV. Классификация по кислотно-основным свойствам

В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные аминокислоты.

Основные

Аминокислоты, в которых число аминогрупп превышает число карбоксильных групп, называют основными аминокислотами: лизин, аргинин, гистидин:

Кислые

Если в аминокислотах имеется избыток кислотных групп, их называют кислыми аминокислотами: аспарагиновая и глутаминовая кислоты:

Все остальные аминокислоты относятся к нейтральным.

V. По числу функциональных групп

Аминокислоты по числу функциональных групп можно разделить моноаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминомонокарбоновые:

VI.Биологическая классификация (по способности синтезироваться в организме человека и животных)

Заменимые аминокислоты – десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в организме человека. К ним относятся: глицин (гликокол), аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, аспарагин, глутамин, пролин.

Незаменимые аминокислоты (8 аминокислот) – не могут синтезироваться в организме человека и животных и должны поступать в организм в составе белковой пищи.

Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.

Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

[3]

Условно незаменимые (2 аминокислоты) — синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Такими аминокислотами являются гистидин, аргинин.

Читайте так же:  Самые популярные жиросжигатели для женщин

Для детей также незаменимыми являются гистидин и аргинин.

Для человека одинаково важны оба типа аминокислот: и заменимые, и незаменимые. Большая часть аминокислот идет на построение собственных белков организма, но без незаменимых аминокислот организм существовать не сможет.

При недостатке каких-либо аминокислот в организме человека в течение непродолжительного времени могут разрушаться белки соединительной ткани, крови, печени и мышц, а полученный из них «строительный материал» — аминокислоты идут на поддержание нормальной работы наиболее важных органов — сердца и мозга.

Дефицит аминокислот приводит к ухудшению аппетита, задержке роста и развития, жировой дистрофии печени и другим тяжелым нарушениям.

При этом наблюдается снижение аппетита, ухудшение состояния кожи, выпадение волос, мышечная слабость, быстрая утомляемость, снижение иммунитета, анемия.

Избыток аминокислот может вызвать развитие тяжелых заболеваний, особенно у детей и в юношеском возрасте. Наиболее токсичными являются метионин (провоцирует риск развития инфаркта и инсульта), тирозин (может спровоцировать развитие артериальной гипертонии, привести к нарушению работы щитовидной железы) и гистидин (может способствовать возникновению дефицита меди в организме и привести к заболеваниям суставов, ранней седине, тяжелым анемиям).

В условиях нормального функционирования организма, когда присутствует достаточное количество витаминов (В6, В12, фолиевой кислоты) и антиоксидантов (витамины А, Е, С и селен), избыток аминокислот не наносит вред организму.

Классификация аминокислот

По биологической значимости аминокислоты делятся на:

Заменимые Незаменимые
1. Глицин 2. Аланин 3. Серин 4. Аспарагиновая кислота 5. Глутаминовая кислота 6. Тирозин 7. Аспарагин 8. Глутамин 9. Пролин 10. Цистеин 1. Гистидин 2. Изолейцин 3. Лейцин 4. Лизин 5. Метионин 6. Фенилаланин 7. Треонин 8. Триптофон 9. Валин 10. Аргинин

По строению соединений, получающихся при расщеплении углеродной цепи аминокислоты в организме, различают:

а) глюкопластичные (глюкогенные) – при недостаточном поступлении углеводов или нарушении их превращения они через щавелевоуксусную или фосфоэнолпировиноградную кислоты превращаются в глюкозу или гликоген. К этой группе относятся глицин, аланин, серин, треонин, валин, аспарагиновая и глутаминовая кислота, аргинин, гистидин и метионин:

Глюкопластичные (гликогенные)

б) кетопластичные (кетогенные) – ускоряют образование кетоновых тел – лейцин, изолейцин, тирозин и фенилаланин (три последние могут быть глюкогенными).

Изолейцин, тирозин и фенилаланин могут быть и глюкогенными.

в) по структуре разделяют на 2 группы:

а. Ациклические – аминокислоты предельного ряда

б. Циклические – аминокислоты ароматического ряда.

А. По количеству функциональных групп различают ациклические аминокислоты:

1) Моноаминомонокарбоновые кислоты:

СН2 – СООН — глицин – участвует в образовании нуклеиновых,

| желчных кислот, гема, необходим для обезвреживания

NH2 в печени токсических веществ.

Аланин – участвует в процессах обмена углеводов и энергии. Его изомер β-аланин является составной частью витамина В5, коэнзима А, экстрактивных веществ мышц.

Серин – входит в состав различных ферментов, основного белка молока – казеина, обнаружен в составе липопротеидов и других белков.

Цистеин – защищает организм при лучевом поражении, при отравлении фосфором.

Метионин – используется для синтеза холина, креатина, тимина, адреналина и др.

2) Моноаминодикарбоновые кислоты:

СООН СООН | | СН2 СН2 | | СН-NH2 СН2 | | СООН СН-NH2 ↓ | Аспарагиновая кислота СООН ↓ Глутаминовая кислота

Эти аминокислоты участвуют в биосинтезе белка, образовании тормозных медиаторов (переносчик нервных возбуждений) нервной системы, энергетическом балансе.

3) Диаминомонокарбоновые кислоты:

NH2-СН2-(СН2)3 – СН-СООН — лизин – участвует в синтезе белка, обнаружен | в составе некоторых ферментов NH2

Аргинин — участвует в синтезе мочевины, креатина, который входит в состав мышц и участвует в обмене энергии.

Б. Циклические аминокислоты:

– СН2 –СН-СООН — фенилаланин – основной источник- | синтеза тирозина – предшественник NH2 гормонов тироксина, адреналина, некоторых пигментов.

Тирозин – участвует в синтезе адреналина, тироксина.

Триптофан – участвует в синтезе белка, используется для синтеза витамина РР, серотонина, гормонов эпифиза, ряда пигментов.

Читайте так же:  Длина нуклеотида и аминокислоты

Гистидин — участвуют в синтезе белка, влияет на кровяное давление, секрецию желудочного сока.

Химические и физико-химические свойства аминокислот обусловлены функциональными группами с противоположными свойствами, поэтому в водном растворе аминокислоты существуют в виде равновесной смеси биполярного иона, катионной и анионной форм молекулы.

NH2— СН2-СООН

аминокислота в водном растворе

катионная форма анионная форма

в кислой среде в щелочной среде

В кислой области рН молекулы белка несут положительный заряд, в щелочной области – отрицательный заряд. Значение рН, при котором положительный и отрицательный заряд уравновешиваются, т.е. молекула приобретает характер биполярного иона, называют изоэлектрической точкой (рI). При значении рН, равном изоэлектрической точке, аминокислоты не перемещаются в электрическом поле. При рН ниже изоэлектрической точки катион аминокислоты движется к катоду, а при рН выше изоэлектрической точки анион аминокислоты движется к аноду.

На этом свойстве белков основан анализ их смеси – электрофорез или возможность разделения белков в электрическом поле. В клинико-лабораторной диагностике используется электрофорез белков сыворотки крови.

[2]

A I +– Буфер
В А α α2 β γ

Аминокислоты, обладая одновременно свойствами слабой кислоты и слабого основания (амфотерные свойства), могут играть роль буферной системы, где могут реагировать как слабая кислота или как слабое основание.

Аминокислоты могут объединяться в длинные цепи, образуя между собой пептидные связи. Две аминокислоты при этом образуют дипептид и т.д. Пептиды содержащие до 10 аминокислот называют олигопептидами, а до 50 —полипептидами, а если больше, чем 50 аминокислот, то уже – белками.

Пептидные связи образуются при взаимодействии α-аминогруппы одной аминокислоты с α-карбоксильной группой другой аминокислоты.

Пептидная связь

– амидная ковалентная связь, соединяющая аминокислотные остатки в цепочку. Следовательно, пептиды – это цепочки аминокислот.

Пептидная связь довольно прочная, её можно разорвать, например, путем нагревания раствора белка в присутствии кислоты или щелочи, которые активируют гидролиз этой связи.

Гидролиз пептидной связи в клетках ускоряется при помощи специальных ферментов. Небольшие пептиды в организме присутствуют в незначительных количествах. В последние годы много внимания уделяется изучению структуры и функции пептидов, выполняющих многие важные биологические функции.

Природные пептиды разделяются на несколько групп в зависимости от выполняемых ими функций.

— Группа пептидов, содержащих глутаминовую кислоту, образующих пептидную связь своей γ-карбоксильной группой. Это γ-глутамилпептиды. К этой группе относят глутатион — трипептид (глу-цис-гли), участвующий в окислительно-восстановительных реакциях и обладающий антиоксидантными свойствами (препятствие развитию цепных реакций и свободнорадикальных), необходим для транспорта аминокислот через мембраны эпителия кишечника и почек.

Пептиды-кинины — регуляторы тонуса сосудов.

Пептиды-регуляторы функций гипофиза.

Пептиды-гормоны — инсулин, глюкагон и др.

Пептиды-нейромедиаторы. Существуют группы нейронов, связанных между собой молекулами — посредниками пептидной природы.

Нейропептиды секретируются нервными клетками, могут оказывать обезболивающий эффект (энкефалины и эндорфины), модулировать поведенческие реакции.

Пептидыантибиотики. Ряд пептидов, образуемых микроорганизмами, используется в медицинской и исследовательской практике в качестве регуляторов механизмов синтеза белка, проницаемости мембран.

Пептиды-токсины. Из грибов и растений выделено большое число пептидов, вызывающих отравления у человека и животных (пептиды бледной поганки, пептиды насекомых).

Исследование строения и функций биологически активных пептидов позволяет понять многие стороны регуляции процессов жизнедеятельности организмов.

| следующая лекция ==>
ТЕМА «ХИМИЯ БЕЛКОВ». | ТЕМА «БЕЛКИ ПЛАЗМЫ КРОВИ».
Видео (кликните для воспроизведения).

Дата добавления: 2018-03-01 ; просмотров: 1181 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Источники


  1. Villanova Regimen sanitatis Salernitanum. Салернский кодекс здоровья / Villanova, Arnaldi De; Вилланова, Арнольд Де. — М.: Colonia, 1507. — 100 c.

  2. Юнас Детская энциклопедия здоровья / Юнас, Дюрик Ян; , Петер. — М.: Освета, 1987. — 262 c.

  3. Мишка с утра до вечера. Режим дня. Книга с наклейками. — М.: Карапуз, 2014. — 578 c.
Физико химическая классификация аминокислот
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here