Функции аминокислот в клетке

Важная и проверенная информация на тему: "функции аминокислот в клетке" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Аминокислоты

Аминокислоты — это класс органических соединений, имеющих амфотерные свойства, поскольку в их молекулах содержатся карбоксильные (–СООН) и аминные (-NH2) группы. Аминокислоты способны реагировать между собой, образуя полипептидные цепи, которые являются основой белков.

Реакция диссоциации аминокислоты глицина

Молекулы аминокислот, в отличие от биологических молекул — жиров и углеводов, — непременно содержат азот. Аминокислоты — это группа карбоновых кислот, в состав которых входят одна или несколько аминогрупп (-NH2), придающие им еще и щелочные свойства. Таким образом, это амфотерные (греч. амфотерос — оба) соединения, реагирующие как со щелочами, так и с кислотами.

Растворения аминокислот в воде обусловлено их диссоциацией, в результате чего в растворе карбоксильная группа отдает атом водорода, получая отрицательный заряд, а аминогруппа присоединяет атом водорода и получает положительный заряд.

Ключевые аминокислоты

Ключевыми считают 20 аминокислот, различающихся строением боковых цепей, которых в химии называют радикалами. В составе простейшей аминокислоты — глицина — боковую цепь заменяет атом водорода. В сложнее организованной кислоте — аланине — боковой цепью является уже метильная группа (СН3).

Дальнейшее разнообразие аминокислот обусловлено усложнением боковой цепи. Она может состоять из углеводородной цепи, спиртового остатка, соединений серы, дополнительной карбоксильной или аминогруппы и даже довольно сложных органических соединений, карбоновая цепь которых имеет форму кольца. В зависимости от структуры боковых цепей аминокислоты имеют различные химические и физические свойства. Аминокислоты могут быть неполярными, полярными, иметь кислотные или щелочные свойства.

Незаменимые аминокислоты

Растения способны синтезировать все 20 необходимых для жизни аминокислот, используя для этого только остатки карбоновой и азотной кислот и солнечную энергию. Животные также могут образовывать аминокислоты из простых молекул, однако не способны синтезировать так называемые незаменимые аминокислоты. Эти аминокислоты не играется какой-то особой роли, отличной от других аминокислот, и не имеют слишком сложного строения. Каждому виду животных присущ определенный набор незаменимых аминокислот. В организме человека не синтезируются восемь аминокислот: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм животных и человека с пищей.

Пептидная связь и пептиды

Аминокислоты способны реагировать между собой — карбоксильная группа одной аминокислоты вступает в реакцию с аминогруппой другой. Во время реакции образуется молекула воды, а валентности, которые высвободились, участвуют в связях между аминокислотами.

Ковалентная связь аминогруппы с карбоксильной (-NH-CO-) получила название пептидной связи. Она присуща только аминокислотам. Вещества, состоящие из остатков двух-восьми аминокислот, называются пептидами, а вещества, состоящие из остатков десяти-шестидесяти аминокислот — полипептидами.

Функции аминокислот

Аминокислоты выполняют прежде всего структурную функцию, поскольку являются звеньями, из которых строятся белки. Кроме того, им присущи другие важные функции.

Отдельные пептиды и аминокислоты является основой не только для белков, но и для других веществ. Например, неотъемлемым компонентом меланина — пигмента кожи и волос человека — является аминокислота тирозин. Также на основе этой аминокислоты образуется гормон щитовидной железы тироксин.

Аминокислоты, которые поступают в организм животного с пищей, могут быть и источником энергии. Аминокислоты окисляются до CO2 и H2O и простых азотсодержащих соединений, при этом высвобождается 17,6 кДж энергии с 1 г аминокислоты.

Благодаря своим амфотерными свойствам аминокислоты обеспечивают постоянное рН содержимого клетки.

Функции аминокислот в клетке

Известно около 200 природных аминокислот, но только 20 из них играют важнейшую роль в жизни человека. Эти аминокислоты называют протеиногеннымистроящими белки.

Первые аминокислоты были открыты в начале XIX века.

В пищевых продуктах наиболее распространены 22 аминокислоты.

В составе белков найдено 20 различных α-аминокислот (одна из них – пролин, является не амино- , а иминокислотой), поэтому их называют белковыми аминокислотами.

Все другие аминокислоты существуют в свободном состоянии или в составе коротких пептидов, или комплексов с другими органическими веществами.

Многие из них найдены только в определенных организмах, а некоторые – только в одном каком-либо организме.

[2]

Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты, животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей.

К заменимым относятся аминокислоты, присутствие которых в пище не обязательно для нормального развития организма. В случае их недостаточности они могут синтезироваться из других аминокислот или из небелковых компонентов. Аминокислоты валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин являются незаменимыми почти для всех видов животных.

Аминокислоты являются наиболее важной составной частью организма. Аминокислоты – строительные блоки, из которых строятся белковые структуры, мышечные волокна. Организм использует их для собственного роста, восстановления, укрепления и выработки различных гормонов, антител и ферментов.

Читайте так же:  Из аминокислот построены белки

Они содержатся в ядре, протоплазме и стенках клеток, где выполняют разнообразные функции жизнедеятельности.

Аминокислоты участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.

Некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче нервных импульсов.

С нарушением обмена аминокислот связан ряд наследственных и приобретенных заболеваний, сопровождающихся серьезными проблемами в развитии организма.

Главными продуктами разложения аминокислот являются аммиак, мочевина и мочевая кислота. Восполнение потерь аминокислот происходит в основном в результате расщепления белков.

Аминокислоты обеспечивают:

— основные метаболические процессы: синтез и утилизация витаминов, липотропное (жиромобилизующее) действие, гликолиз и гликонеогенез;

— процессы детоксикации организма, в том числе при токсикозе беременных; — формирование иммунной системы организма;

— энергетические потребности клеток и, прежде всего, мозга, участвуют в образовании нейромедиаторов, обладают антидепрессантной активностью, улучшают память;

— метаболизм углеводов, участвуют в образовании и накоплении гликогена в мышцах и печени, обеспечивают наращивание мышечной массы, cнижают утомляемость, улучшают работоспособность;

— стимулируют работу гипофиза, увеличивают выработку гормона роста, гормонов щитовидной железы, надпочечников;

— участвуют в образовании коллагена и эластина, способствуют восстановлению кожи и костной ткани, а также заживлению ран;

— принимают участие в кроветворении, и, прежде всего, в выработке гемоглобина.

Интересно знать

Во время беременности повышается потребность женского организма в триптофане и лизине, у грудных детей – в триптофане и изолейцине.

Особенно увеличивается потребность организма в незаменимых аминокислотах после больших потерь крови, ожогов, а также вовремя других процессов, сопровождаемых регенерацией тканей.

Для птиц незаменимой аминокислотой является глицин.

У жвачных животных биосинтез всех незаменимых аминокислот производится микроорганизмами кишечного тракта.

Для человека высокую «биологическую ценность» имеют лишь немногие животные белки, такие, как белок куриного яйца или белок материнского молока. Они содержат незаменимые аминокислоты не только в достаточном количестве, но и в необходимом для человека соотношении.

Низкая ценность многочисленных растительных белков связана с небольшим содержанием в них отдельных незаменимых аминокислот (главным образом лизина и метионина). В белке соевой муки мало метионина, в кукурузе – лизина и триптофана.

Признаки недостаточности аминокислот в организме

При недостаточном количестве аминокислотных соединений в организме формируется дисбаланс белкового обмена, в результате которого недостающие элементы «извлекаются» из соединительной ткани, мышц, крови и печени.

В первую очередь высвобожденные белки используются для питания мозга и обеспечения работы сердечно-сосудистой системы.

Расходуя собственные аминокислоты и не получая их с пищей, организм начинает слабеть и истощаться, это приводит к сонливости, выпадению волос, анемии, потере аппетита, ухудшению состояния кожи, задержке роста и умственному развитию.

Аминокислоты: функции и свойства

Живые клетки состоят из протеинов, поэтому запас белков нужно постоянно поддерживать. Но ценность белка зависит от того, содержатся ли в нем незаменимые аминокислоты, ведь именно из них синтезируются белки в человеческом организме.

Что такое аминокислоты

Аминокислоты – это химические единицы, которые образуют белки. В природе существует 150 аминокислот, из них человек нуждается в 20. Самостоятельно организм человека синтезирует только 12 аминокислот, однако несбалансированное скудное питание приводит к тому, что и эти вещества организм не может выработать. А остальные восемь аминокислот можно получить только вместе с пищей.

Долгое время считалось, что лучший источник белка – это мясо, однако в XX веке с этим мнением стали спорить. Но есть одно но: растительные белки, которые заменяют мясо в меню вегетарианцев, усваиваются гораздо хуже. Поэтому детям вообще нельзя запрещать кушать мясо, а взрослые люди уже не растут, поэтому могут заменять белки на растительные. Но тогда круп, семечек, орехов нужно есть намного больше, чтобы восполнить суточную норму.

Функции аминокислот

Функции аминокислот разнообразны, ведь эти вещества участвуют в работе всех систем и органов человека.

Аминокислоты участвуют в строительстве мышц, соединительных тканей, тканей внутренних органов. Некоторые из аминокислот необходимы для мышечной ткани, в том числе для сердца – такие аминокислоты способствуют насыщению тканей кислородом, повышают их работоспособность и снижают утомление.

Многие аминокислоты нужны для поддержания иммунитета, выработки гормонов, внутренней секреции.

И, самое главное, аминокислоты -–это пища для ума. Многие из них отвечают за способность запоминать, понимать, усваивать информацию, усиливают умственную и творческую деятельность.

Недостаток аминокислот: симптомы и последствия

Даже если питание человека правильное и сбалансированное, некоторые факторы могут привести к недостатку незаменимых аминокислот в организме. В их числе:

  • инфекции,
  • прием некоторых лекарств,
  • процессы старения,
  • нарушения процесса всасывания в ЖКТ,
  • стресс,
  • злоупотребление фастфудом,
  • недостаток других необходимых веществ в организме,
  • нарушение обмена веществ,
  • травмы.

Недостаток даже одной аминокислоты в организме тормозит образование белков. И тогда организм начинает «брать» уже готовые белки – из мышц, крови, соединительной ткани, печени. Все «займы» идут на поддержание работы самых важных органов человека – сердца и головного мозга. Для эмбрионов и детей дефицит белка является совершенной катастрофой – это приводит к умственной и физической неполноценности. Для взрослых такие «займы» тоже не проходят даром, а в итоге развиваются в болезни внутренних органов, суставов, приводят к тяжелым депрессиям.

Читайте так же:  Витамин а инструкция по применению

Недостаток аминокислот приводит к весьма тяжелым последствиям. При отсутствии необходимого количества аминокислот в организме будет недостаточно белков для формирования и поддержания нормального состояния волос, кожи, сухожилий, мышц, внутренних органов, связок. В аминокислотах нуждается головной мозг, так как они необходимы для передачи от клетки к клетке нервного импульса. Проще говоря, при недостатке аминокислот человек глупеет, становится апатичным, нервным, впадает в депрессию. При этом аминокислоты работают в связке с минералами и витаминами, так что при недостатке одного из веществ в итоге страдает вся командная работа.

Первые симптомы нехватки аминокислот в организме: сниженный аппетит, утомляемость, анемия, плохое состояние волос и кожи. Слабость и истощение, постоянное утомление, боль в мышцах появляются из-за того, что первыми организм начинает расходовать свои аминокислоты из мышц. Постепенно такое заимствование приводит к задержке развития и роста, расстройству пищеварения, жировой дистрофии печени. Причем, важно понимать, что при нарушении работы организма, возрастных изменениях некоторые заменимые аминокислоты, которые в идеале организм сам синтезирует, перестают вырабатываться, и их нужно получать вместе с едой.

Аминокислоты в продуктах

Далее мы приводим таблицу основных долей аминокислот в различных продуктах. Однако чтобы воспользоваться этой информацией наиболее успешно, необходимо четко знать, какой именно аминокислоты вам не хватает. Разобраться в этом поможет наша классификация аминокислот.

Похожие записи:

В XX веке люди научились создавать лекарства, которые лечат от болезней, ранее .

Вы постоянно устаете, причем настолько, что даже пыл «оторваться в постели» постепенно .

Некоторые продукты могут нанести существенный вред мужскому здоровью. И если не хватает .

Этот напиток – один из самых желанных на столе россиян. В морозы .

Как ни печально, но после 60 наш организм перестает работать на полную .

4.1. Строение, свойства и биологические функции аминокислот.

Аминокислоты — это первичные азотистые вещества растений, которые синтезируются с использованием минерального азота, поступающего главным образом из почвы. В молекулах аминокислот имеются карбоксильные и аминные группировки, соединённые с органическим радикалом алифатической, ароматической или гетероциклической природы. Если аминокислота содержит одну карбоксильную и одну аминную группу, связанную со вторым углеродным атомом ( α-положение), строение такой аминокислоты можно выразить следующей формулой:

Аминокислоты, имеющие одну карбоксильную и одну аминную группу, принято называть моноамuномонокарбоновымu. У боль­шинства из них аминогруппа находится в α-положении по отно­шению к атому углерода карбоксильной группы. Однако известны также некоторые аминокислоты, у которых аминогруппа связана с другими углеродными атомами (_b, γ, d и др., см. табл. 1).

В организмах также синтезируются аминокислоты с двумя кар­боксильными или двумя аминными и другими азотсодержащими группировками. Аминокислоты, содержащие две карбоксильные и одну аминную группы, обычно называют моноамuнодuкaрбоновы.мu, а имеющие две аминные и одну карбоксильную — диаминомоно­карбоновымu. Кроме того, аминокислоты различаются по строению радикала R, который может быть представлен неразветвлённой, а иногда и разветвлённой углеродной цепью, ароматическими и гете­роциклическими производными.

Наряду с аминокислотами важную роль в обмене азотистых веществ играют некоторые иминокислоты (пролин, пипеколиио­вая кислота и др.), содержащие вторичную аминную группировку (═NH). Они близки по физико-химическим свойствам к истинным аминокислотам и выполняют сходные биологические функции.

Важные функции в растительном организме выполняют производные аминокислот – амиды и бетаины, из которых наиболее хорошо изучены аспарагин, глутамин и гликоколбетаин. Аспарагин и глутамин участвуют в построении белковых молекул, являются продуктами обмена многих азотистых веществ. Гликоколбетаин ─ продукт азотного обмена у некоторых растений, служит активным донором метильных групп.

Все аминокислоты, за исключением глицина, содержат асим­метрические атомы углерода и проявляют оптическую активность.

D- и L-формы аминокислот различают по положению водорода и аминогруппы у α-углеродного атома. За эталон сравнения прини­маются конфигурации молекул L- и D-серина. Изомеры аминокис­лот, имеющие расположение в пространстве водорода и амино­группы у α-углеродного атома такое же, как у L-серина, относят L-ряду, а сходное с конфигурацией молекулы D-серина – к D-ряду.

Направление и угол вращения плоскости поляризации света у разных аминокислот и их оптических изомеров зависит от строе­ния радикала R, реакции среды (рН), природы растворителя и раст­ворённых в нём веществ.

Подавляющее большинство природных аминокислот синте­зируется в организмах в виде L-форм, а D-формы аминокислот встречаются редко, чаще всего в клетках микроорганизмов. При химическом синтезе образуется смесь L— и D-изомеров аминокислот.

Ферментные системы растений, человека и животных специ­фически приспособлены катализировать биохимические реакции, происходящие с участием L-изомеров аминокислот, и не способны к превращениям D-изомеров, которые даже могут ингибировать биохимические процессы в организме. В опытах установлено, что только метионин может усваиваться организмами человека и животных как в L-форме, так и D-форме.

Читайте так же:  Креатин моногидрат курс приема

Первые аминокислоты были открыты в начале XIX века, а к концу этого века уже были выделены и изучены почти все аминокислоты, входящие в состав белков. В настоящее время известно более 200 аминокислот. Важнейшая биологическая роль аминокислот — пост­роение белковых молекул. Аминокислоты, участвующие в синтезе белков, принято называть протеиногенными, их насчитывается 18. Кроме того, в синтезе белков принимают участие два амида — аспара­гин и глутамин.

После синтеза белковой молекулы в ней могут про­исходить модификации радикалов некоторых аминокислот, поэтому при анализе состава белков, кроме протеиногенных, обнаруживают некоторые другие аминокислоты (оксипролин, оксилизин и др.).

Аминокислоты, не участвующие в синтезе белков, являются важными метаболитами, с участием которых происходит синтез протеиногенных аминокислот, а также всех других азотистых ве­ществ растительного организма: нуклеотидов, амидов, азотистых оснований, алкалоидов, некоторых липидов, многих витаминов, хлорофилла, фитогормонов (ауксинов, цитокининов), некоторых фитонцидов. Строение и биологическая роль важнейших амино­кислот представлены в таблице 1.

Растения и природные формы микроорганизмов способны син­тезировать все необходимые им аминокислоты из других органи­ческих веществ, тогда как организмы человека и животных не спо­собны к синтезу некоторых аминокислот, входящих в состав белков. Эти аминокислоты называют незаменимыми и они должны посту­пать в организм с пищей.

Для взрослого человека незаменимыми являются 8 аминокислот: лизин, триптофан, метионин, треонин, лейцин, валин, изолейцин, фенилаланин. Для детей и некоторых групп животных незаменимыми также являются аргинин, гистидин и цистеин. При недостатке незаменимых аминокислот ослабляется синтез белков, что может быть причиной тяжелых заболеваний. А их недостаток в растительных кормах снижает выход животно­водческой продукции в расчете на единицу массы затраченного корма, в результате чего повышается ее себестоимость.

В целях составления правильного пищевого рациона для каж­дого вида организмов с учетом возрастного и физического состо­яния определены ежедневные нормы потребления незаменимых аминокислот. В среднем для человека они составляют, г: валин–­5,0, лейцин–7,0, изолейцин –4,0, лизин–5,5, триптофан–1,0, треонин–4,0, метионин–3,5, фенилаланин –5,0.

Чаще всего в кормах сельскохозяйственных животных в недоста­точном количестве содержатся такие незаменимые аминокислоты, как лизин, триптофан и метионин. Для балансирования кормов по со­держанию

этих аминокислот разработаны промышленные способы их получения. В связи с тем, что лизин и триптофан усваиваются жи­вотными только в виде Lизомеров, то для производства кормовых препаратов указанных аминокислот применяют микробиологический синтез, при котором реализуется природный механизм образова­ния L-изомеров аминокислот. Поскольку метионин может усваи­ваться животными в виде D- и L-форм, то для его промышленного получения используется менее затратный химический синтез, даю­щий рацемическую смесь оптических изомеров этой аминокислоты.

Содержание свободных аминокислот в растениях зависит от вида органа или ткани, возраста растений, внешних условий и особенно подвержено большим изменениям в зависимости от интенсивности протекания тех биохимических процессов, которые сопряжены с их потреблением (синтез белков, нуклеиновых кислот и других азотис­тых веществ). Концентрация аминокислот повышается при ослабле­нии ростовых процессов, недостатке питательных элементов, избы­точном азотном питании, усилении процессов распада белков при старении растений или прорастании семян.

Концентрации отдельных аминокислот могут возрастать в ре­зультате метаболитных нарушений в организме и под воздействием стрессов. Так, например, при вододефицитном стрессе в клетках растений происходит накопление аминокислоты пролина, а при избыточном аммонийном питании – накопление аспарагина, глутамина и аргинина.

Функции аминокислот в клетке

Аминокислоты классифицируют по следующим структурным признакам.

I. Классификация по взаимному положения функциональных групп

В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α- , b- , g- , d- , e- и т. д.

Видео (кликните для воспроизведения).

Греческая буква при атоме углерода обозначает его удаленность от карбоксильной группы.

II. Классификация по строению бокового радикала (функциональным группам)

Алифатические аминокислоты

Оксимоноаминокарбоновые кислоты (содержат-ОН-группу): серин, треонин.

Моноаминодикарбоновые кислоты (содержат СООН-группу): аспартат, глутамат (за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд).

Амиды моноаминодикарбоновых кислоты (содержат NH2СО-группу): аспарагин, глутамин.

Диаминомонокарбоновые кислоты (содержат NH2-группу): лизин, аргинин (за счёт второй аминогруппы несут в растворе положительный заряд).

Ароматические аминокислоты: фенилаланин, тирозин, триптофан.

Гетероциклические аминокислоты: триптофан, гистидин, пролин.

Иминокислоты аминокислоты: пролин.

III. Классификация по полярности бокового радикала (по Ленинджеру)

Выделяют четыре класса аминокислот, содержащих радикалы следующих типов.

Гидрофобные аминокислоты располагаются внутри молекулы белка, тогда как гидрофильные – на внешней поверхности, что делает гидрофильными и хорошо растворимыми в воде молекулы белка.

Благодаря этому свойству белки хорошо связывают воду, удерживая жидкость в крови, в межклеточном пространстве и внутри клеток.

1. Неполярные (гидрофобные)

К неполярным (гидрофобным) относятся аминокислоты с неполярными R-группами и одна серусодержащая аминокислота:

Читайте так же:  Спортпит что для чего нужно

— алифатические: аланин, валин, лейцин, изолейцин

— ароматические: фенилаланин, триптофан.

2. Полярные незаряженные

Полярные незаряженные аминокислоты по сравнению с неполярными лучше растворяются в воде, более гидрофильны, так как их функциональные группы образуют водородные связи с молекулами воды.

К ним относятся аминокислоты, содержащие:

— полярную ОН-группу (оксиаминокислоты): серин, треонин и тирозин

— амидную группу: глутамин, аспарагин

[1]

— и глицин (R-группа глицина, представленная одним атомом водорода, слишком мала, чтобы компенсировать сильную полярность a-аминогруппы и a-карбоксильной группы).

3. Заряженные отрицательно при рН-7 (кислые)

Аспарагиновая и глутаминовая кислоты относятся к отрицательно заряженным аминокислотам.

Они содержат по две карбоксильные и по одной аминогруппе, поэтому в ионизированном состоянии их молекулы будут иметь суммарный отрицательный заряд:

4. Заряженные положительно при рН-7 (основные)

К положительно заряженным аминокислотам принадлежат лизин, гистидин и аргинин.

В ионизированном виде они имеют суммарный положительный заряд:

В зависимости от характера радикалов природные аминокислоты также подразделяются на нейтральные, кислые и основные. К нейтральным относятся неполярные и полярные незаряженные, к кислым – отрицательно заряженные, к основным – положительно заряженные.

IV. Классификация по кислотно-основным свойствам

В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные аминокислоты.

Основные

Аминокислоты, в которых число аминогрупп превышает число карбоксильных групп, называют основными аминокислотами: лизин, аргинин, гистидин:

Кислые

Если в аминокислотах имеется избыток кислотных групп, их называют кислыми аминокислотами: аспарагиновая и глутаминовая кислоты:

Все остальные аминокислоты относятся к нейтральным.

V. По числу функциональных групп

Аминокислоты по числу функциональных групп можно разделить моноаминомонокарбоновые, моноаминодикарбоновые, диаминомонокарбоновые:

VI.Биологическая классификация (по способности синтезироваться в организме человека и животных)

Заменимые аминокислоты – десять из 20 аминокислот, входящих в состав белков, могут синтезироваться в организме человека. К ним относятся: глицин (гликокол), аланин, серин, цистеин, тирозин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты, аспарагин, глутамин, пролин.

Незаменимые аминокислоты (8 аминокислот) – не могут синтезироваться в организме человека и животных и должны поступать в организм в составе белковой пищи.

Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.

Незаменимые аминокислоты входят часто в состав пищевых добавок, используются в качестве лекарственных препаратов.

Условно незаменимые (2 аминокислоты) — синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Такими аминокислотами являются гистидин, аргинин.

Для детей также незаменимыми являются гистидин и аргинин.

Для человека одинаково важны оба типа аминокислот: и заменимые, и незаменимые. Большая часть аминокислот идет на построение собственных белков организма, но без незаменимых аминокислот организм существовать не сможет.

При недостатке каких-либо аминокислот в организме человека в течение непродолжительного времени могут разрушаться белки соединительной ткани, крови, печени и мышц, а полученный из них «строительный материал» — аминокислоты идут на поддержание нормальной работы наиболее важных органов — сердца и мозга.

Дефицит аминокислот приводит к ухудшению аппетита, задержке роста и развития, жировой дистрофии печени и другим тяжелым нарушениям.

При этом наблюдается снижение аппетита, ухудшение состояния кожи, выпадение волос, мышечная слабость, быстрая утомляемость, снижение иммунитета, анемия.

Избыток аминокислот может вызвать развитие тяжелых заболеваний, особенно у детей и в юношеском возрасте. Наиболее токсичными являются метионин (провоцирует риск развития инфаркта и инсульта), тирозин (может спровоцировать развитие артериальной гипертонии, привести к нарушению работы щитовидной железы) и гистидин (может способствовать возникновению дефицита меди в организме и привести к заболеваниям суставов, ранней седине, тяжелым анемиям).

В условиях нормального функционирования организма, когда присутствует достаточное количество витаминов (В6, В12, фолиевой кислоты) и антиоксидантов (витамины А, Е, С и селен), избыток аминокислот не наносит вред организму.

Аминокислоты и их функции в организме человека

Аминокислоты — полифункциональные соединения, содержащие по меньшей мере две разные химические группировки, способные реагиро­вать друг с другом с образованием ковалентной пептидной (амидной) связи.

Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает око­ло 300. Среди них различают: а) аминокислоты, входящие в состав бел­ков; б)аминокислоты, образующиеся из других аминокислот, но только после включения последних в процесс синтеза белка (их обнаруживают в гидролизатах белков); в) свободные аминокислоты. С точки зрения питания выделяют эссенциальные (незаменимые) аминокислоты. Эти аминокислоты не могут синтезироваться в организме человека и долж­ны поступать с пищей.

Аминокислоты играют большую роль в синтезе важнейших физиологически актив­ных соединений в организме и обеспечении некоторых свойств пищево­го сырья и продуктов.

Все живые организмы различаются по способности синтезировать ами­нокислоты, необходимые для биосинтеза белков. В организме человека синтезируется только часть аминокислот, другие должны доставляться с пищей. Первые из них называются заменимыми, вторые — неза­менимыми. Заменимые аминокислоты способны заме­нять одна другую в рационе, так как они превращаются друг в друга или синтезируются из промежуточных продуктов углеводного или липидного обмена. Для незаменимых аминокислот такие пути обмена существуют только у растений и некоторых микроорганизмов.

Читайте так же:  Какие витамины нужны для роста волос

Жизнедеятельность человека обеспечивается ежедневным потребле­нием с пищей сбалансированной смеси, содержащей восемь незамени­мых аминокислот и две частично заменимые.

Незаменимые представле­ны аминокислотами с разветвленной цепью углерода — лейцином, изолейцином и валином, ароматическими — фенилаланином, триптофаном и алифатическими — треонином, лизином и метионином. Так как из метионина и фенилаланина в организме синтезируется цистеин и тирозин, соответственно, то наличие в пище в достаточном количестве этих двух заменимых аминокислот сокращает потребность в незаменимых пред­шественниках.

К частично заменимым аминокислотам относят аргинин и гистидин, так как в организме они синтезируются довольно медленно. Недостаточ­ное потребление аргинина и гистидина с пищей у взрослого человека в целом не сказывается на развитии, однако может возникнуть экзема или нарушиться синтез гемоглобина. В аргинине и гистидине особенно нуж­дается молодой организм.

Отсутствие в пище хотя бы одной незаменимой аминокислоты вызы­вает отрицательный азотистый баланс, нарушение деятельности цент­ральной нервной системы, остановку роста и тяжелые клинические по­следствия типа авитаминоза. Нехватка одной незаменимой аминокис­лоты приводит к неполному усвоению других. Данная закономерность подчиняется закону Либиха, по которому развитие живых организмов определяется тем незаменимым веществом, которое присутствует в наи­меньшем количестве.

Зависимость функционирования организма от количества незамени­мых аминокислот используется при определении биологической ценно­сти белков химическими методами. Наиболее широко используется ме­тод X. Митчела и Р. Блока (Mitchell, Block, 1946), в соответствии с кото­рым рассчитывается показатель аминокислотного скора (АС).

[3]

Скор выражают в процентах или безразмерной величиной, представля­ющей собой отношение содержания незаменимой аминокислоты в исследуемом белке к ее количеству в эталонном белке.

Аминокислота, скор которой имеет самое низкое значение, называ­ется первой лимитирующей аминокислотой. Значение скора этой ами­нокислоты определяет биологическую ценность и степень усвоения бел­ков.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Функции аминокислот в клетке

Среди азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией. Особенно важными из них являются аминокислоты.

В клетках и тканях живых организмов встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 ( α-аминокислоты ) из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды и белки всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами). Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в последовательности нуклеотидов соответствующих генов. Остальные аминокислоты встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов. Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты; животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей. Аминокислоты участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.; некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче нервных импульсов.

Аминокислоты

— органические амфотерные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH 2 .

Аминокислоты

можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой.

1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.

2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.

3. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.

Примером ароматической аминокислоты может служить пара -аминобензойная кислота:

Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан – незаменимая α- аминокислота

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.

Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

Для α-аминокислот R-CH(NH2)COOH

Видео (кликните для воспроизведения).

, которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия.

Источники


  1. Казакевич, Алла Лучшие рецепты раздельного питания / Алла Казакевич. — М.: БАО, 2001. — 192 c.

  2. Семеновой, О. Н. Гигиена физической культуры и спорта / Под редакцией В.А. Маргазина, О.Н. Семеновой. — М.: СпецЛит, 2018. — 192 c.

  3. Дубровский, В. И. Спортивная медицина / В.И. Дубровский. — М.: Владос, 2005. — 62 c.
Функции аминокислот в клетке
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here