Характеристика аминокислот и белков

Важная и проверенная информация на тему: "характеристика аминокислот и белков" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Белки — это сложные высокомолекулярные природные соединения, состоящие из аминокислот. В состав белков входит 20 различных аминокислот, из разных комбинаций которых получается большое многообразие белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков. белок аминокислотный фибриллярный мембранный

Молекула белка состоит из углерода, водорода, азота, серы, кислорода. Часть белков образует комплексы с другими молекулами, содержащими железо, фосфор, цинк и медь.

Белки имеют большую молекулярную массу: яичный альбумин — 36 000, гемоглобин — 152 000, миозин — 500 000. Для сравнения: молекулярная масса спирта — 46, уксусной кислоты — 60, бензола — 78 [2,4,5].

Аминокислотный состав белков

Белки состоят из б-аминокислот. Основными являются 20 видов б-аминокислот, хотя в клетках и тканях их найдено свыше 170.

В организме человека и других животных выделяют:

  • — заменимые аминокислоты — могут образовываться;
  • — незаменимые аминокислоты — не могут образовываться.

Незаменимые аминокислоты попадают в организм вместе с пищей. Растения образуют все виды аминокислот.

В зависимости от аминокислотного состава различают белки:

  • — полноценные — включают все аминокислоты;
  • — неполноценные — включают только некоторые аминокислоты.

Выделяют белки простые и сложные:

  • — простые — содержат только из аминокислот;
  • — сложные — включают кроме аминокислот неаминокислотный компонент (простетическую группу). Он состоит из металлов (металлопротеинов), углеводов (гликопротеинов), липидов (липопротеинов), нуклеиновых кислот (нуклеопротеинов) [1].

В аминокислотах различают:

  • 1) карбоксильную группу (-СООН),
  • 2) аминогруппу (-NH2),
  • 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы), отличается у разных видов аминокислот.

В зависимости от аминогрупп и карбоксильных групп различают:

  • — нейтральные аминокислоты, содержащие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу;
  • — основные аминокислоты, содержащие более одной аминогруппы;
  • — кислые аминокислоты, содержащие более одной карбоксильной группы.

Поэтому аминокислоты проявляют амфотерные свойства [1].

Белки и аминокислоты

Белки (син. протеины) — высокомолекулярные органические вещества, построенные из остатков аминокислот. По своему биологическому значению принадлежат к числу важнейших составных частей организма.

Несомненно, белки абсолютно необходимы для жизни растений, животных и грибов. Именно вследствие такого большого значения белки получили названия протеинов (греч. protos — первый, главный).

Качественной реакцией на белки служит ксантопротеиновая реакция. Ее проводят путем добавления к раствору белка HNO3(конц.) до тех пор, пока не прекратится выпадение осадка. Осадок окрашивается в характерный желтый цвет.

Аминокислота

Аминокислота — органическая кислота, содержащая, по меньшей мере, одну карбоксильную группу (COOH) и одну аминогруппу (NH2). Аминокислоты являются основной составляющей всех белков.

В построении белков участвуют 20 наиболее распространенных аминокислот. На данном этапе учить их наизусть не обязательно, эта задача настигнет вас на кафедре биохимии 😉

И все же для успешного изучения данной темы мы возьмем за основу две аминокислоты: глицин и аланин.

Я хочу вас обрадовать (надеюсь, что обрадую)). Если вы успешно изучили темы: карбоновые кислоты, амины — то вы уже знаете химические свойства аминокислот!

Они напоминают амфотерные соединения: по аминогруппе вступают в реакции с кислотами, по карбоксильной — с основаниями. Мы разберем их подробнее чуть ниже.

Получение аминокислот

Аминокислоты можно получить в реакции аммиака с галогенкарбоновыми кислотами.

Химические свойства аминокислот
  • Основные свойства

За счет наличия аминогруппы, аминокислоты проявляют основные свойства. Реагируют с кислотами.

По карбоксильной группы аминокислоты способны вступать в реакции с металлами, основными оксидами, основаниями и солями более слабых кислот.

Аминокислоты способны вступать в реакцию этерификации, образуя сложные эфиры.

В молекуле белка аминокислоты связаны друг с другом пептидной связью. Она образуется между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты.

©Беллевич Юрий Сергеевич

Данная статья написана Беллевичем Юрием Сергеевичем и является его интеллектуальной собственностью. Копирование, распространение (в том числе путем копирования на другие сайты и ресурсы в Интернете) или любое иное использование информации и объектов без предварительного согласия правообладателя преследуется по закону. Для получения материалов статьи и разрешения их использования, обратитесь, пожалуйста, к Беллевичу Юрию.

Пройдите тест для закрепления знаний

Качественной реакцией на белки служит ксантопротеиновая реакция.

Аминокислоты обладают амфотерными (двойственными) свойствами.

Аминокислоты объединяются в белки.

Между аминокислотами способны образоваться пептидные связи.

Аминокислоты и белки (стр. 1 из 2)

Аминокислоты и белки

Строительными блоками белков служат аминокислоты. Классификация аминокислот.

1. Моноаминомонокарбоновые: Глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин.

2. Моноаминодикарбоновые: глутаминовая и аспаргиновая кислоты.

3. Диаминомонокарбоновые: аргинин, лизин, оксилизин.

4. Гидроксилсодержащие: треонин, серин.

5. Серусодержащие: цистин, метионин.

6. Ароматические: фенилаланин, тирозин.

7. Гетероциклические: триптофан, пролин, оксипролин, гистидин.

Аминокислота представляет собой производное органиче­ской кислоты, в котором водород в α-положении замещен на аминогруппу (-NH2 ). Например, из уксусной кислоты образуется глицин, а из пропионовой — аланин. В аминокислотах одновременно присутствуют и кислотная и основная группы (карбоксил —СООН и аминогруппа —NH2 ), они относятся к амфотерным соединениям .

Присутствующие в клетке свободные аминокислоты образуются в ре­зультате расщепления белков или поступают из межклеточной жидкости. Свободные аминокислоты составляют так называемый аминокислотный фонд, из которого клетка черпает строительные блоки для синтеза новых белков.

Связь R—NH—СО—R называется пептидной связью. Образующаяся молекула также является амфотерной, поскольку на одном ее конце всегда находится кислая группа, а на другом — основная; боковые цепи (остатки аминокислот) могут быть основными или кислыми. Комбинация из двух аминокислот носит название дипептида, из трех — трипептида. Пептид, состоящий из небольшого числа аминокислот, назы­вается олигопептидо.и. Если же число аминокислот в молекуле достаточно велико, вещество называют полипептидом.

Читайте так же:  Последовательность аминокислот в молекуле

Расстояние между двумя пептидными связями равно примерно 0,35 нм. Молекула белка с мол. массой 30 000, состоящая из 300 аминокислотных остатков, в полностью вытянутом состоянии должна иметь длину 100 нм, ширину 1 нм и толщину 0,46 нм.

Белки называют протеинами (греч. протео — занимаю пер­вое место). Это слово [в русском языке оно сохранилось лишь в названиях сложных белков] указывает, что все основные функции организма связаны со специфическими белками. Они входят в состав ферментов и со­кратительного аппарата клеток, присутствуют в крови и других межклеточ­ных жидкостях. Некоторые длииноцепочечные белки, такие, как коллаген и эластин, играют важную роль в построении тканевых структур.

Кератин и кол­ лаген нерастворимы и обладают фибриллярной структурой; глобулярные белки, например яичный альбумин и белки сыворотки, растворимы в воде и солевых растворах и их молекулы имеют сферическую, а не нитевидную форму.

Сложные белки, в молекулу которых входит небелковая часть, так называемая простетическая группа. К ним принадлежат нуклеопротеиды ,липо протеиды и хромопротеиды (гемоглобин, гемоцианин и цитохромы), в которых простетической группой служит пигмент. Простетической группой гемоглобина и миоглобина (белка мышц) является гем — металлсодержащее органическое соединение, связывающее кислород.

Первичная структура белков . Полипептидная цепь, построенная из аминокислот, представляет собой первичную структуру белковой молекулы. Это наиболее важная специфическая структура, до некоторой степени опре­деляющая так называемые вторичную и третичную структуры белка. Агре­гаты белковых субъединиц, обладающих вторичной и третичной структурой, составляют четвертичную структуру.

Изучение порядка расположения аминокислот в молекуле белка стало возможным после того, как были разработаны методы расщепления белков. Первый успех принадлежит Сэнджеру, которому в 1954 г. удалось, наконец, полностью расшифровать последовательность аминокислот в инсулине. Молекула инсулина состоит из двух цепей: А-цепь содержит 21 аминокислоту, а В-цепь — 30. Обе цепи соединены двумя дисульфидными (—S—S—) связями.

В молекуле белка аминокислоты уложены как бусины на нити, и последовательность их расположения имеет важное биологическое значение. Например, ферментативные свойства некоторых белков определяются по­следовательностью аминокислот на небольшом участке цепи, называемом активным центром . В молекуле гемоглобина замена одной-единствен­ной аминокислоты уже приводит к глубоким биологическим изменениям.

Вторичная структура белков . Молекула белка состоит из нескольких сотен аминокислот, и поэтому полипептидная цепь лишь в редких случаях бывает вытянута полностью; обычно она определенным образом изогнута, образуя вторичную структуру. Фибриллярные белки (склеропротеины) часто характеризуются упорядоченным расположением цепей, благодаря чему их можно исследовать методом рентгеноструктур­ного анализа. В результате этих исследований было найдено, что фибриллярные белки можно разбить на три структурных типа или группы.

В белках типа β-кератина смежные цепи расположены таким образом, что образуют струк­туру складчатого слоя . В этой структуре боковые группы (амино­кислотные остатки) перпендикулярны плоскости, в которой лежат сами цепи; отдельные цепи соединены друг с другом водородными связями, образуя «пептидную решетку».

В белках типа α-кератина полипептидная цепь закручена в виде спи­рали, образуя так называемую а-спиральную структуру . Водо­родные связи в этом случае являются внутримолекулярными, а не межмо­лекулярными. Для группы коллагена предложена модель, состоящая из трех спиралей.

Третичная структура белков . В глобулярных белках полипептидные цепи определенным образом свернуты, образуя компактную структуру. Расположение таких цепей в пространстве очень сложно, но может быть выяснено мето­дом рентгеноструктурпого анализа.

Пространственное расположение це­пей до некоторой степени предопределено последовательностью чередования амино­кислот в первичной структуре и связями, образующимися между некоторыми амино­кислотными остатками. Многие биологи­ческие свойства белков, например фермен­тативная активность и антигенноетъ, свя­заны именно с третичной структурой.

Четвертичная структура белка; прин­ цип самосборки. В отличие от первич­ной, вторичной и третичной структур, которые содержат одну полипептидную цепь, четвертичная структура состоит из двух или более цепей. Эти цепи могут быть одинаковыми или раз­ными, но в обоих случаях они связаны слабыми связями (нековалентнымн). Нап­ример, молекула гемоглобина состоит из четырех полипептидных субъединиц — двух α и двух β-цепей. Разделение и ас­социация этих субъединиц может проис­ходить спонтанно.Под действием мочевины молекула ге­моглобина распадается на две половники, одна из которых состоит из двух α-субъединиц, в другая из двух β -субъединиц. При удалении мочевины они объединяются вновь, образуя четырехкомпонентную молекулу. Этот процесс высокоспецифичен: объединяться могут только две разные половинки молекул (так называемый принцип самосборки). Многие ферменты и другие белки с мол. массой свыше 50 000, вероятно, обладают четвертичной структурой. Например, альдолаза (мол. масса 150 000) распадается при низком рН на субъединицы с мол. массой 50 000 каждая, но вновь ассоциирует при ней­тральном рН.

Связи в белковой молекуле . В структуре белков встречаются самые различные типы связей. Первичная структура (пептидная связь) полностью определяется химическими, или ковалентными , связями. Между остаткам цистина (например, в инсулине и рибонуклеазе) образуются S—S-связи той же природы. Вторичная и третичная структуры стабилизируются рядом более слабых связей. Эти связи можно класси­фицировать следующим образом:

1. Ионные, или электростатические, связи между положительными и отрицательными ионами, находящимися на расстоянии 0,2. 0,3 нм.

2. Водородные связи (длина связи 0,25. 0,32 нм); эти по существу также электростатические связи, но более слабые, чем ионные, образуются между двумя сильно отрицательными атомами — С, N или О.

Читайте так же:  Нужно ли пить креатин

3. Слабые связи между неполярными боковыми цепями, возникающие в результате взаимного отталкивания молекул растворителя.

4. Связи, образующиеся за счет вандерваальсовых сил при взаимодействии полярных боковых цепей.

Электрические заряды белков . Все аминокислоты являются амфолитами (цвиттерионами), обладающими положительно и отрицательно заряженными группами (—NH2 и —СООН). Так как эти группы участвуют в образовании пептидной связи, в полипептидной цепи свободными остаются только кон­цевые СООН- и — NH2- группы, а также СООН-группы из дикарбоновых амино­кислот и NH2 -группы из диаминокислот. Все эти группы ионизируются сле­дующим образом:

1. Кислые группы теряют протоны и становятся отрицательно заряженными. Этот тип диссоциации встречается в дикарбоновых аминокислотах (аспарагиновая и глутаминовая), у которых свободная карбоксильная группа диссоциирует на СОО — и Н + .

2. Основные группы, приобретая протон, становятся положительно заряженными. Этот тип встречается в аминокислотах с двумя основными группами (лизин и аргинин), у которых свободные аминогруппы ионизи­руются с образованием положительного заряда.

Все эти так называемые ионогенные группы вместе с концевыми свобод­ными карбоксильными и аминогруппами участвуют в кислотно-щелочных реакциях белков и определяют электрические свойства белковых молекул.

Движение белков в электирическом поле — электрофорез.
Аминокислоты — соединения, содержащие амино- и карбок­сильную группы. В зависимости от расположения амино- и кар­боксильной групп различают α-, β-, γ-, δ- и т. д. аминокислоты:

α-Аминокислоты являются составными частями белков и уча­ствуют в важнейших биологических процессах. Первая аминокис­лота была выделена в 1820 г. французским исследователем X. Браконно кислотным гидролизом желатины, однако лишь через 13 лет в ней было обнаружено присутствие азота. Позднее была показана роль α-аминокислот как структурных элементов белка (Н. Н. Любавин, 1871 г.). К началу XX в. методом гидролиза бел­ка было выделено более 20 аминокислот.

Химия, Биология, подготовка к ГИА и ЕГЭ

Аминокислоты

основа белковой жизни на Земле

А вы знаете, что многие ученые называют жизнь на земле «белковой»? Основу белка составляют аминокислоты. А как они появились на Земле?

Белки — это макромолекулы, имеющие большую молекулярную ( до 1,5 млн у.е.) массу. Все белки являются полимерами нерегулярного строения, состоящими из отдельных мономеров — аминокислот, определяющихся генетическим кодом.

Есть такая гипотеза, что в самом начале на Земле не было всех тех органических соединений, которые мы наблюдаем теперь. И в то далекое-предалекое время наша планета постоянно подвергалась бомбардировке метеоритами и кометами. И эти самые метеориты содержали в себе органические соединения, в том числе и аминокислоты. Получается, что жизнь на Землю принесли извне…

Аминокислота — вещество, имеющее двойственную природу:

  1. Аминокислот в белке много. Вплоть до нескольких тысяч!
  1. Аминокислоты в белке могут находиться в разной последовательности. Именно разные сочетания аминокислот в белковой цепи дает такую вариативность.

В природе известно 20 видов аминокислот.

они же полипептиды, они же протеины

Ф.Энгельс биологом не был, но дал такое определение жизни:

Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка

Конечно, это определение не научное и не затрагивает очень многие признаки живых систем, но определяет один самый важный момент —

жизнь на земле белковая

Строение и функции белков

Белки — полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. В составе белков всего 20 аминокислот, а вот комбинаций этих аминокислот может быть очень много! За счет этого достигается разнообразие. Поэтому белков в природе огромное количество!

Белковый состав так и записывается — последовательностью аминокислот, которые обозначаются тремя буквами:

То, что показано на рисунке — последовательность аминокислот — это целая длинная большая молекула (то, что приведено здесь — это очень маленький белок, обычно такие молекулы на порядок длиннее).

В теме про аминокислоты мы уже рассмотрели механизм образования такого полимера — полипептида.

  • простые — состоят только из аминокислот;
  • сложные — кроме аминокислот содержат вещества небелковой природы.

Первичная структура (конформация) белка

— это именно эта последовательность — то, какие аминокислоты и в какой последовательности они соединены ковалентными связями.

Вторичная структура белка

Это спираль, которая образуется уже за счет межмолекулярных — водородных связей.

Третичная структура белка

Эта структура образована свернутыми спиралями — такое образование называется глобула.

Четвертичная структура белка

это совместное объединение нескольких схожих по строению третичных белковых структур (глобул или субъединиц) в единую молекулу с приобретением ею природных свойств.

Сами глобулы в этой структуре называют протомерами, а само четвертичное образование — мультимером.

Белки довольно легко подвергаются разрушению. Сначала «ломается» четвертичная, потом третичная, потом уже вторичная структура. Разрушить первичную структуру сложнее. Это уже, скорее, химическое взаимодействие.

Разрушение структур белка называется денатурацией. Свойства белка при этом теряются.

Самые известные денатуранты -температура (нагревание), спирт, кислоты и щелочи.

[2]

Простой и повседневный пример денатурации — яичница!

Ренатурация — обратный процесс — восстановление разрушенной структуры белка.

Функции белков

  • структурная — белок является обязательным компонентом любой мембраны, любого хряща…
  • почти все ферменты имеют белковую природу. Ферменты=биокатализаторы. На каждую реакцию есть свой фермент.

  • Гормоны имеют белковую природу.
  • Транспорт — белки переносят вещества через мембрану клетки, гемоглобин — кислород в крови…
  • Читайте так же:  Глютамин капсулы или порошок

    Функций у белков очень много… то, что перечислено выше — только самые основные.

    Каждый вид растений и животных имеет особый, только ему присущий набор белков, т. е. белки являются основой видовой специфичности.

    • у разных видов есть одинаковые белки, выполняющие определенные функции (например, у собаки и человека за регуляцию сахара в крови отвечает гормон инсулин)
    • у представителей одного вида белки могут отличаться по строению (например, белки групп крови)

    Белки — основа жизни на Земле, и найти какие-либо процессы, проходящие в живом организме без их участия, практически невозможно…

    Видео (кликните для воспроизведения).

    Редко, но все же встречаются в вопросах ЕГЭ такие термины:

    • дистальные белки — белки мембраны клетки

    BioximiaForYou

    Химия белков

    : Общая характеристика белков и аминокислот.

    Общая характеристика и биологическое значение белков.

    Белки являются наиболее важными и сложными органическими соединениями, входящими в состав живых организмов. Не только каждый вид живого, но и каждый орган, каждый тип клеток обладает своим специфическим набором белков.

    В количественном соотношении они занимают первое место среди всех содержащихся в живой клетке макромолекул. Так, в организме человека белки составляют 40-50% из расчета на сухую массу.

    Каждый индивидуум отличается от подобных своего вида собственным набором белков ( биохимическая индивидуальность

    ). Эта индивидуальность поддерживается всеми живущими организмами. При внедрении в организм чужих белков образуются защитные вещества ( антитела) и разрушают чужие белки. Однако имеется и общность между определенными белками одного и того же вида, которая позволяет проводить обмен белками (например, переливание крови).

    Белки

    – это высокомолекулярные соединения, построенные из аминокислот. В создание белков участвует 20 аминокислот. Они связываются между собой в длинные цепи, которые образуют основу белковой молекулы большой молекулярной массы.

    Белки выполняют важные функции в организме

    :

    Ø Каталитическая

    – практически все химические реакции, протекающие в животной клетке, катализируются специфическими веществами, называемыми ферментами. По химической природе все ферменты являются белками.

    Ø Структурная

    – белки составляют 1/5 част, или 20% массы тела. Коллаген – структурный белок соединительной ткани.

    Ø Энергетическая

    – при полном распаде 1 г белка выделяется 17,15 кДж (4,1 ккал) энергии, что указывает на их способность участвовать в обеспечении организма энергией. Однако использование белков для этих целей происходит только в том случае, когда отмечается недостаток основных источников энергии – углеводов и жиров.

    Ø Транспортная

    – определенная группа белков крови обладает способностью взаимодействовать с различными соединениями и переносить их. Так транспортируются в организме нерастворимые в воде вещества (ионы, металлы, газы) или токсические продукты (билирубин, жирные кислоты и др.). Примером транспортных белков могут служить гемоглобин (переносящий кислород и углекислый газ), трансферрин (белок транспортирующий железо), липопротеиды – сложные белки транспортирующие липиды.

    Ø Защитная

    – в процессе эволюции выработались механизмы узнавания и связывания «чужих» молекул с помощью специфических белков (антител).

    Ø Регуляторная

    – определенные белки являются гормонами, участвуют в регуляции разнообразных процессов, протекающих в организме. Белки участвуют в регуляции важных констант крови: создают онкотическое давление крови; входят в состав буферных систем, влияют на кислотно-основное равновесие крови.

    Ø Участие белков в процессах наследственности, т.е. хранении и передачи генетической информации. Эта функции выполняется сложными белками – нуклеопротеидами.

    Ø Сократительная

    [3]

    – важным признаком живого является подвижность. В основе ее лежит сократительная функция белков.

    Ø Гемостатическая функция

    – белки участвуют в образовании тромба и предотвращении кровотечения.

    Химический состав белков.

    Белки являются сложными соединениями, полимерами, которые состоят из простых, низкомолекулярных веществ – мономеров.

    Химический анализ показал наличие во всех белках углерода, кислорода, водорода, азота и серы, содержание которых следующее: углерода – 50-55%, водорода – 6-7%, кислорода – 21-23%, азота – 15-17%, серы – 0,3-2,5%. В составе отдельных белков обнаружены также фосфор, йод, железо, медь и некоторые другие макро- и микроэлементы в различных, часто очень маленьких количествах.

    Содержание основных химических элементов в отдельных белках может различаться, за исключением азота

    , концентрация которого характеризуется наибольшим постоянством и в среднем составляет 16%.

    Исходными составными частями белков являются аминокислоты, которые определяют физико-химические и биологические свойства белков.

    Аминокислоты

    – это аминопроизводные класса карбоновых кислот.

    Аминокислоты живых организмов можно разделить на протеиногенные

    (кодируются генетическим кодом) и непротеиногенные (не кодируются генетическим кодом). Протеиногенных аминокислот 20; 19 из них являются α-аминокислотами, что означает, что атом водорода α-углеродного атома замещен на аминогруппу ( NH 2). Общая формула этих аминокислот выглядит следующим образом:

    Только одна аминокислота – пролин

    не соответствует этой общей формуле. Ее относят к иминокислотам.

    α-углеродный атом аминокислот является асимметричным (исключение составляет аминопроизводное уксусной кисло­ты — глицин). У каждой аминокислоты имеются как минимум два оптически активных антипода. Природа выбрала для созда­ ния белков L -форму, поэтому природные белки построены из L -α-аминокислот.

    Для классификации аминокислот пользуются физико-химическими свойствами их радикалов. Существуют разные подходы к такой классификации.

    Большая часть аминокислот – это алифатические соединения, две аминокислоты принадлежат к ароматическому ряду и две – к гетероциклическому.

    Аминокислоты можно разделить по их свойствами на основные, нейтральные и кислые

    .

    Они отличаются числом амино- и карбоксильных групп в молекуле. Нейтральные

    содержат по одной амино- и одной карбоксильной группе. Кислые имеют две карбоксильные и одну аминогруппу, основные — две аминогруппы и одну карбоксиль­ ную.

    Читайте так же:  Из чего состоит протеин

    Пользуясь таким свойством аминокислот, как полярность , можно разделить их на группу неполярных

    (гидрофобных) ами­ нокислот (аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, про лин, фенилаланин, триптофан), группу полярных (гидрофиль­ ных) незаряженных аминокислот (глицин, серии, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин), группу отрицательно заряженных (кислых) аминокислот (аспарагиновая и глутами новая кислоты) и группу положительно заряженных (основных) аминокислот (аргинин и лизин).

    По способности человека синтезировать их из предшественников

    Незаменимые:

    Триптофан, Фенилаланин, Лизин, Треонин, Метионин, Лейцин, Изолейцин, Валин.

    Заменимые:

    Тирозин, Цистеин, Гистидин, Аргинин, Глицин, Аланин, Серин, Глутамат, Глутамин, Аспартат, Аспарагин, Пролин.

    Некоторые заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в недостаточных количествах и должны поступать с пищей.

    Собственно

    алифатическими можно назвать 5 аминокислот.

    Глицин (Гли)

    , или гликокол (аминоуксусная кислота), явля­ ется единственной оптически неактивной аминокислотой из-за отсутствия ассиметрического углеродного атома. Глицин участвует в синтезе белка, образовании нуклеиновых и желчных кислот (его атомы входят в состав нуклеотидов, гема и в состав важного трипептида глутатиона ), а также необходим для обезвреживания в печени токсических продуктов.

    Аланин (Ала)

    (аминопропионовая кислота) нередко исполь­ зуется организмом для синтеза глюкозы.

    Валин (Вал)

    — аминоизовалериановая кислота, лейцин (Лей) — аминоизокапроновая кислота, изолейцин (Иле) — α-амино-β-этил-β-метилпропионовая кислота, обладая выра женными гидрофобными свойствами , играют важ­ ную роль в формировании пространственной структуры бел­ковой молекулы. Активно участвуют в обмене веществ.

    Гидроксиаминокислоты:

    Серин (Сер)

    — α-амино-β-гидро ксипропионовая кислота и Т реонин (Тре) — α-амино-β- гидроксимасляная кислота — играют важную роль в про­ цессах ковалентной модификации структуры белков. Их гидроксильная группа легко взаимодей­ ствует с фосфорной кислотой, что бывает необходимым для изменения функциональной активности белков. Серин входит в состав различных ферментов, основного белка молока – казеина, обнаружен в составе липопротеидов и других белков. Треонин участвует в биосинтезе белка.

    Серосодержащие аминокислоты.

    Цистеин (Цис)

    — α-ами но-β-тиопропионовая кислота, благодаря активной — SH — группе легко вступает в окислительно-восстановительные реакции , защищая клетку от дей­ ствия окислителей, участвует в образовании дисульфид ных мостиков, стабилизирующих структуру белков. Две молекулы цистеина, окисляясь, образуют цистин. При этом образуется дисульфидная связь.

    Метионин (Мет)

    — α-амино-β-тиометилмасляная кислота — выполняет функцию донора подвижной метильной группы , необходимой для синтеза биологически ак­ тивных соединений: холина, нуклеотидов и т. д.

    Дикарбоновые аминокислоты:

    Глутаминовая (Глу)

    — α-аминоглутаровая кислота и А спарагиновая (Асп) — α-аминоянтарная кислота — наиболее распространенные аминокислоты белков животных организмов. Обладая до­полнительной карбоксильной группой в радикале, эти аминокислоты способствуют ионному взаимодействию , придают заряд белковой молекуле. Они участвуют в биосинтезе белка, образовании важнейших соединений (тормозных медиаторов нервной системы, других аминокислот), энергетическом обмене. Эти ами­ нокислоты могут образовывать амиды.

    • Амиды дикарбоновых аминокислот

    : глутамин (Гли) и ас­парагин (Асн) — выполняют важную функцию в обезвреживании и транспорте аммиака в орга­ низме.

    Циклические аминокислоты

    имеют в своем радикале аро­ матическое или гетероциклическое ядро.

    Фенилаланин (Фен)

    —α-амино-β-фенилпропионовая кисло­ та и Тирозин (Тир) — α-амино-β-параоксифенилпропионовая кислота — эти две аминокислоты образуют взаимосвязанную пару, выполняющую важные функции в организме, например участие их в синтезе ряда биологически активных веществ (ад­ реналин, тироксин). Фенилаланин служит основным источником синтеза тирозина, являющегося предшественником ряда биологически важных веществ: гормонов (тироксина, адреналина), некоторых пигментов.

    Триптофан (Три)

    — α-амино-β-индолилпропионовая кис­лота используется для синтеза витамина РР, серотонина, гор­монов эпифиза.

    Гистидин (Гис)

    — α-амино-β-имидазолилпропионовая кис­лота может использоваться при образовании гистамина, регу­лирующего проницаемость капилляров и проявляющего свое действие при аллергии .

    Лизин (Лиз)

    — диаминокапроновая кислота и А ргинин ( Ap г) — α-ами но-β-гуанидинвалериановая кислота — имеют допол­нительную аминогруппу, которая придает основные свойства белкам, содержащим много таких аминокис­лот. Лизин необходим для синтеза белков, в том числе гистонов, входящих в состав нуклеопротеидов; обнаружен в структуре некоторых ферментов. Образование аргинина является частью метаболи­ческого пути обезвреживания аммиака (синтез моче­вины).

    ИминокислотаПролин (Про)

    [1]

    отличается от других ами­ нокислот по строению. Особое место отводится этой аминокислоте в структуре коллагена, где пролин в процессе синтеза коллагена может превращаться в гидро ксипролин .

    Общая характеристика, аминокислотный состав и структура белков

    Белки — высокомолекулярные полимерные соединения, построенные из аминокислот. В их состав входит около 53 % углерода, 7% водорода, 22% кислорода, 15 — 17% азота и от 0,3 до 3% серы. В некоторых белках присутствуют фосфор, железо и другие элементы.

    Все белки в зависимости от их строения и свойств делятся на две группы:

    • · простые, или протеины (от греч. protos — первый, важнейший) они состоят только из аминокислот;
    • · сложные, или протеиды, в молекуле протеидов помимо белковой части имеются соединения небелковой природы.

    Белки выполняют многочисленные биологические функции — структурную, транспортную, защитную, каталитическую, гормональную и др.

    В состав белков входят остатки 20 различных аминокислот. Общая формула аминокислот следующая:

    Все аминокислоты содержат аминогруппу NH2, имеющую основной характер, и карбоксильную группу СООН, несущую кислые свойства.

    Белкам свойственны различные структуры. Последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называют первичной структурой белка (рис. 3, а). Она специфична для каждого белка.

    В молекуле белка полипептидная цепь частично закручена в виде б-спирали, витки которой скреплены водородными связями.

    Вид спирали характеризует вторичную структуру (рис. 6, б). Возможна также слоисто-складчатая структура.

    Пространственное расположение полипептидной цепи определяет третичную структуру белка (рис. 3, в). В зависимости от пространственного расположения полипептидной цепи форма молекул белков может быть различной. Если полипептидная цепь образует молекулу нитевидной формы, то белок называется фибриллярным (от лат. fibrilla — нить), если она уложена в виде клубка — глобулярным (от лат. globulus — шарик).

    Читайте так же:  Хорошие витамины для иммунитета

    Рис. 3. Структуры белковых Четвертичная структура харакмолекул: теризует способ расположения

    • а) первичная; б) вторичная; в пространстве отдельных поли-
    • в) третичная; г) четвертичная пептидных цепей в белковой молекуле.

    Белки обладают большой молекулярной массой (от нескольких тысяч до нескольких миллионов). Вследствие большого размера белковых частиц водные растворы их представляют собой коллоидную систему, которая состоит из дисперсионной среды (растворитель) и дисперсной фазы (частицы растворенного вещества).

    Благодаря присутствию в аминокислотных остатках групп, способных к ионизации (СООН, NH2 и др.), белковые молекулы несут отрицательные и положительные заряды. Нарушение этих факторов устойчивости приводит к осаждению (коагуляции) частиц. Коагуляцию можно осуществить, добавляя в раствор белков дегидратирующие вещества (спирт, ацетон, сульфат аммония и некоторые другие соли), разрушающие гидратную оболочку. При этом происходит обратимое осаждение белков, т. е. при удалении этих веществ белки вновь переходят в нативное состояние.

    При действии на белок солей тяжелых металлов, кислот и щелочей, а также при нагревании происходят необратимые реакции осаждения с потерей первоначальных свойств белка. Это явление называется денатурацией. Она характеризуется развертыванием полипептидной цепи белка, которая в нативной белковой молекуле была свернута. В результате развертывания полипептидных цепей на поверхность белковой молекулы выходят гидрофобные группы. При этом белок теряет растворимость, агрегирует и выпадает в осадок.

    Аминокислоты и белки

    Аминокислоты

    В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:

    CH3-CH(NH2)-COOH (α-аминопропионованя кислота)

    Для аминокислот характерны следующие виды изомерии: углеродного скелета, положения функциональных групп и оптическая изомерия.

    Физические свойства аминокислот

    Аминокислоты – твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

    Аминокислоты получают путем замещения галогена на аминогруппу в галогензамещенных карбоновых кислотах. В общем виде уравнение реакции будет выглядеть так:

    Химические свойства аминокислот

    Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

    При растворении аминокислот в воде аминогруппа и карбоксильная группа взаимодействуют друг с другом с образованием соединений, называемых внутренними солями:

    Молекулу внутренней соли называют биполярным ионом.

    Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

    Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

    Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

    α-Аминокислоты играют особую роль в природе, поскольку при их совместной поликонденсации в природных условиях образуются важнейшие для жизни вещества – белки.

    Также для аминокислот характерны все химические свойства карбоновых кислот (по карбоксильной группе) и аминов (по аминогруппе).

    В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

    Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппализина и амидиновый остаток CNH(NH2)аргинина, в несколько меньшей степени —имидазольный остаток гистидина).

    Видео (кликните для воспроизведения).

    Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.

    Источники


    1. Кожухова, Н.Н. Теория и методика физического воспитания и развития ребенка / Н.Н. Кожухова. — М.: Владос, 2008. — 700 c.

    2. Детское питание. Книга о том, как правильно кормить ребенка, чтобы вырастить его здоровым и крепким. — М.: Госторгиздат, 2003. — 240 c.

    3. Оуэн, С. Источники силы. Рецепты для восстановления сил / С. Оуэн. — М.: Амфора, 2012. — 909 c.
    Характеристика аминокислот и белков
    Оценка 5 проголосовавших: 1

    ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

    Please enter your comment!
    Please enter your name here