Из аминокислот построены белки

Важная и проверенная информация на тему: "из аминокислот построены белки" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Аминокислоты и белки

Аминокислоты

В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:

CH3-CH(NH2)-COOH (α-аминопропионованя кислота)

Для аминокислот характерны следующие виды изомерии: углеродного скелета, положения функциональных групп и оптическая изомерия.

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Аминокислоты получают путем замещения галогена на аминогруппу в галогензамещенных карбоновых кислотах. В общем виде уравнение реакции будет выглядеть так:

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

При растворении аминокислот в воде аминогруппа и карбоксильная группа взаимодействуют друг с другом с образованием соединений, называемых внутренними солями:

Молекулу внутренней соли называют биполярным ионом.

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

α-Аминокислоты играют особую роль в природе, поскольку при их совместной поликонденсации в природных условиях образуются важнейшие для жизни вещества – белки.

[3]

Также для аминокислот характерны все химические свойства карбоновых кислот (по карбоксильной группе) и аминов (по аминогруппе).

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппализина и амидиновый остаток CNH(NH2)аргинина, в несколько меньшей степени —имидазольный остаток гистидина).

Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.

БИОЛОГИЧЕСКАЯ ЦЕННОСТЬ БЕЛКОВ

С понятием биологической ценности белков тесно связан вопрос об эссенциальных (незаменимых) аминокислотах. Живые организмы существенно различаются в зависимости от их способности синтезировать аминокислоты или другие азотсодержащие соединения, которые они могут использовать для биосинтеза аминокислот. Высшие растения, например, могут синтезировать все необходимые для белкового синтеза аминокислоты, причем могут использовать для этого аммиак или нитраты в качестве источника азота. Микроорганизмы обладают различной способностью синтезировать аминокислоты. В частности, если Е. coli синтезирует все аминокислоты, используя нитриты и нитраты или аммиак, то мо-лочно-кислые бактерии не обладают этой способностью и получают аминокислоты в готовом виде из молока. Высшие позвоночные животные не синтезируют все необходимые аминокислоты. В организме человека и белых крыс синтезируются только 10 из 20 необходимых аминокислот – так называемые заменимые аминокислоты. Они могут быть синтезированы из продуктов обмена углеводов и липидов. Остальные 10 аминокислот не синтезируются в организме, поэтому они были названы жизненно необходимыми, эссенциальными, или незаменимыми аминокислотами (табл. 12.1).

Незаменимость аминокислот для роста и развития организма животных и человека объясняется отсутствием способности клеток синтезировать углеродные скелеты незаменимых аминокислот, поскольку процесс ами-нирования соответствующих кетопроизводных осуществляется сравнительно легко посредством реакций трансаминирования (см. далее). Следовательно, для обеспечения нормальной жизнедеятельности человека и животных все эти 10 аминокислот должны поступать с пищей.

Следует отметить, что для взрослого человека аргинин и гистидин оказались частично заменимыми. Г. Роуз наблюдал людей, получавших искусственную пищу, в которой белок был полностью заменен смесью 20 аминокислот. Он установил, что для сохранения нормальной массы тела и работоспособности имеют значение не только определенное количество каждой аминокислоты и соотношение незаменимых аминокислот в подобной диете, но и содержание в последней общего азота (табл. 12.2).

Исключение какой-либо незаменимой аминокислоты из пищевой смеси сопровождается развитием отрицательного азотистого баланса, истощением, остановкой роста, нарушениями функции нервной системы и др. В опытах на крысах были установлены следующие величины незаменимых аминокислот, необходимых для оптимального роста, относительно триптофана, принятого за единицу: лизина 5; лейцина 4; валина 3,5; фенил-аланина 3,5; метионина 3; изолейцина 2,5; треонина 2,5; гистидина 2; аргинина 1. Имеются доказательства, что примерно такое же соотношение незаменимых аминокислот требуется для человека.

Последствия недостаточного содержания какой-либо незаменимой аминокислоты в пище более подробно изучены на животных. Отсутствие или недостаток, например, валина и лизина приводит к остановке роста и развитию тяжелой клинической картины, напоминающей авитаминоз у животных.

Следует особо подчеркнуть, что недостаток в пище одной незаменимой аминокислоты ведет к неполному усвоению других аминокислот. Вместе с тем в опытах на животных было показано, что потребности в незаменимом фенилаланине могут быть частично компенсированы заменимой аминокислотой тирозином, потребности в метионине – гомоцистеином с добавлением необходимого количества доноров метильных групп. Глутаминовая кислота снижает потребности в аргинине. Необходимо учитывать и видовые различия при определении незаменимости отдельных аминокислот. Для цыплят, например, глицин оказался незаменимым фактором роста.

Для оценки биологической ценности пищевого белка важное значение имеет знание его аминокислотного состава. Так, скармливание крысам казеина (белок молока) и выделенного из кукурузы белка зеина, который не содержит лизина и практически триптофана, показало, что при получении с пищей казеина рост животных не нарушался. Замена казеина зеином приводила к постепенному отставанию в росте и снижению массы тела животных. Добавление к зеину только триптофана предотвращало снижение массы тела, но не увеличивало рост; при добавлении к рациону еще и лизина масса тела прогрессивно нарастала.

Читайте так же:  Аминокислоты в белке соединены связями

Таким образом, скармливание выделенного из кукурузного зерна белка зеина, не содержащего двух незаменимых аминокислот, приводит к остановке роста, уменьшению массы тела животных и развитию отрицательного азотистого баланса.

Человек и животные питаются не искусственно выделенными, а натуральными белками, входящими в состав смешанной пищи, в которой обычно содержится весь набор незаменимых аминокислот. Так, цельное кукурузное зерно содержит 2,5% лизина, 0,7% триптофана, в то время как зеин не содержит лизина вообще, а триптофана в нем всего 0,1%. Этот пример лишний раз свидетельствует о том, что в природе неполноценных белков почти не существует и что следует, очевидно, лишь различать биологически более ценные и менее ценные (в питательном отношении) белки (табл. 12.3).

Биологическая ценность пищевого белка целиком зависит от степени его усвоения организмом, что в свою очередь определяется соответствием между аминокислотным составом потребляемого белка и аминокислотным составом белков организма. Такой пищевой белок лучше используется организмом для синтеза белков тканей. Для человека, например, белки мяса, молока, яиц биологически более ценны, поскольку их аминокислотный состав ближе к аминокислотному составу органов и тканей человека. Однако это не исключает приема растительных белков, в которых содержится необходимый набор аминокислот, но в другом соотношении. Поэтому для обеспечения биосинтеза необходимого количества эндогенных белков человеку потребуется значительно больше растительных белков, чем животных.

Таким образом, для нормального роста и гармоничного развития организма человека исключительно большое значение имеют составление и подбор пищевых продуктов, содержащих оптимальный аминокислотный состав и обеспечивающих физиологически полноценное питание для разных групп населения с учетом не только возраста и пола, но и различных климатических условий, характера труда, сезона года и т.д.

Из аминокислот построены белки

Основной структурной единицей белков являются аминокислоты. Каждая аминокислота состоит из аминогруппы, карбоксильной группы, атома водорода и определенной R-группы, присоединенной к атому углерода, называемому a-углеродом (рис. 2.5). R-группы называют боковой цепью по причинам, которые станут очевидными в ходе дальнейшего изложения. При нейтральном значении рН аминокислоты в растворах находятся не в виде неионизированных молекул, а преимущественно в виде биполярных ионов (цвиттерионов). При этом аминогруппа оказывается протонированной

а карбоксильная группа-диссоциированной Ионизация аминокислоты зависит от значения рН (рис. 2.6). В кислых растворах (например, при рН 1) карбоксильная группа находится в неионизированной форме -СООН), а аминогруппа ионизирована В щелочных растворах (например, при рН 11), наоборот, ионизирована карбоксильная группа а аминогруппа не

Электронная микрофотография коллагенового волокна. (Печатается с любезного разрешения д-ра J. Cross и д-ра R. Bruns.)

Рис. 2.4. Микрофотография ганглия, Видна пролиферация нервов после добавления фактора роста нервов, представляющего собой комплекс белков. (Печатается с любезного разрешения д-ра Е. Shooter.)

ионизирована

Представления о роли рН и кислотно-щелочных свойствах аминокислот дополнительно обсуждаются в приложении к этой главе,

Расположение в виде тетраэдра четырех разных химических групп вокруг

-углеродного атома обусловливает оптические свойства аминокислот. Структуры, представляющие собой зеркальное отражение друг друга, называются L- и D-изомерами (рис. 2.7). В состав белков входят только L-аминокислоты. Поэтому в последующем изложении мы будем опускать обозначение изомера, имея в виду, что в тех случаях, когда речь идет о структуре белков, подразумеваются L-аминокислоты (за исключением специально оговоренных случаев),

Рис. 2.5. Структура аминокислоты в неионизированной форме и в форме цвиттериона.

В белках встречается 20 видов боковых аминокислотных цепей, различающихся по размерам, форме

способности образовывать водородные связи и химической реакционноспособности. Подчеркнем, что все белки всех видов живых существ бактерии до человека — построены из одного и того же набора 20 аминокислот. Этот универсальный белковый алфавит существует уже около 2 млрд. лет. Тот факт, что белки способны выполнять различные функции, обусловлен разнообразием и гибкостью свойств составляющих их 20 структурных элементов. В последующих главах мы увидим, как на основе этого алфавита возникают сложнейшие трехмерные структуры, благодаря которым белки способны участвовать в столь большом числе биологических процессов.

Рассмотрим этот набор аминокислот. Простейший в их ряду — глицин, у которого на месте боковой цепи находится атом водорода (рис. 2.8). У аланина боковая цепь представлена метальной группой. Валин, лейцин, изолейцин и пролин содержат углеводородные боковые цепи. Пролин, однако, отличается от других 19 аминокислот основного набора тем, что имеет вторичную, а не первичную аминогруппу (рис. 2.9). Строго говоря, пролин является имино- (а не амино-) кислотой. Боковая цепь в

Рис. 2.6. Зависимость ионизации аминокислоты от значения рН.

Рис. 2.7. Абсолютные конфигурации L- и D-изомеров аминокислот.

Рис. 2.8. Аминокислоты с алифатическими боковыми цепями.

Рис. 2.9. Пролин отличается от других обычных аминокислот наличием вторичной аминогруппы.

[2]

не присоединена как к аминогруппе, так и к

-углероду, и в результате получается циклическая структура.

Две аминокислоты-серин и треонин-содержат алифатические гидроксильные группы (рис. 2.10).

Имеются три широко распространенные ароматические аминокислоты: фенилаланин, тирозин и триптофан (рис. 2.11).

У всех вышеперечисленных аминокислот боковые цепи не несут заряда при физиологических значениях рН. Обратимся теперь к аминокислотам с заряженными боковыми цепями. При нейтральном значении рН лизин и аргинин несут положительный заряд, а гистидин — либо заряжен положительно, либо нейтрален в зависимости от микроокружения. Эти основные аминокислоты показаны на рис. 2.12. Боковые цепи глутаминовой и аспарагиновой кислот (рис. 2.13). несут отрицательный заряд. Далее мы будем называть эти аминокислоты соответственно глутамат и аспартат, подчеркивая тот факт, что при физиологических значениях рН они несут отрицательный заряд. Существуют незаряженные производные глутамата и аспартата — глутамин и аспарагин (рис. 2.14), которые вместо концевой карбоксильной группы содержат амидную группу. Наконец, у двух аминокислот в боковой цепи находится атом серы. Это метионин и цистеин (рис. 2.15). Как будет показано далее, цистеин во многих белках играет особую роль, обеспечивая образование поперечных дисульфидных связей.

Аминокислоты и белки (стр. 1 из 2)

Аминокислоты и белки

Читайте так же:  Недостаток аргинина в организме

Строительными блоками белков служат аминокислоты. Классификация аминокислот.

1. Моноаминомонокарбоновые: Глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин.

2. Моноаминодикарбоновые: глутаминовая и аспаргиновая кислоты.

3. Диаминомонокарбоновые: аргинин, лизин, оксилизин.

4. Гидроксилсодержащие: треонин, серин.

5. Серусодержащие: цистин, метионин.

6. Ароматические: фенилаланин, тирозин.

7. Гетероциклические: триптофан, пролин, оксипролин, гистидин.

Аминокислота представляет собой производное органиче­ской кислоты, в котором водород в α-положении замещен на аминогруппу (-NH2 ). Например, из уксусной кислоты образуется глицин, а из пропионовой — аланин. В аминокислотах одновременно присутствуют и кислотная и основная группы (карбоксил —СООН и аминогруппа —NH2 ), они относятся к амфотерным соединениям .

Присутствующие в клетке свободные аминокислоты образуются в ре­зультате расщепления белков или поступают из межклеточной жидкости. Свободные аминокислоты составляют так называемый аминокислотный фонд, из которого клетка черпает строительные блоки для синтеза новых белков.

Связь R—NH—СО—R называется пептидной связью. Образующаяся молекула также является амфотерной, поскольку на одном ее конце всегда находится кислая группа, а на другом — основная; боковые цепи (остатки аминокислот) могут быть основными или кислыми. Комбинация из двух аминокислот носит название дипептида, из трех — трипептида. Пептид, состоящий из небольшого числа аминокислот, назы­вается олигопептидо.и. Если же число аминокислот в молекуле достаточно велико, вещество называют полипептидом.

[1]

Расстояние между двумя пептидными связями равно примерно 0,35 нм. Молекула белка с мол. массой 30 000, состоящая из 300 аминокислотных остатков, в полностью вытянутом состоянии должна иметь длину 100 нм, ширину 1 нм и толщину 0,46 нм.

Белки называют протеинами (греч. протео — занимаю пер­вое место). Это слово [в русском языке оно сохранилось лишь в названиях сложных белков] указывает, что все основные функции организма связаны со специфическими белками. Они входят в состав ферментов и со­кратительного аппарата клеток, присутствуют в крови и других межклеточ­ных жидкостях. Некоторые длииноцепочечные белки, такие, как коллаген и эластин, играют важную роль в построении тканевых структур.

Кератин и кол­ лаген нерастворимы и обладают фибриллярной структурой; глобулярные белки, например яичный альбумин и белки сыворотки, растворимы в воде и солевых растворах и их молекулы имеют сферическую, а не нитевидную форму.

Сложные белки, в молекулу которых входит небелковая часть, так называемая простетическая группа. К ним принадлежат нуклеопротеиды ,липо протеиды и хромопротеиды (гемоглобин, гемоцианин и цитохромы), в которых простетической группой служит пигмент. Простетической группой гемоглобина и миоглобина (белка мышц) является гем — металлсодержащее органическое соединение, связывающее кислород.

Первичная структура белков . Полипептидная цепь, построенная из аминокислот, представляет собой первичную структуру белковой молекулы. Это наиболее важная специфическая структура, до некоторой степени опре­деляющая так называемые вторичную и третичную структуры белка. Агре­гаты белковых субъединиц, обладающих вторичной и третичной структурой, составляют четвертичную структуру.

Изучение порядка расположения аминокислот в молекуле белка стало возможным после того, как были разработаны методы расщепления белков. Первый успех принадлежит Сэнджеру, которому в 1954 г. удалось, наконец, полностью расшифровать последовательность аминокислот в инсулине. Молекула инсулина состоит из двух цепей: А-цепь содержит 21 аминокислоту, а В-цепь — 30. Обе цепи соединены двумя дисульфидными (—S—S—) связями.

В молекуле белка аминокислоты уложены как бусины на нити, и последовательность их расположения имеет важное биологическое значение. Например, ферментативные свойства некоторых белков определяются по­следовательностью аминокислот на небольшом участке цепи, называемом активным центром . В молекуле гемоглобина замена одной-единствен­ной аминокислоты уже приводит к глубоким биологическим изменениям.

Вторичная структура белков . Молекула белка состоит из нескольких сотен аминокислот, и поэтому полипептидная цепь лишь в редких случаях бывает вытянута полностью; обычно она определенным образом изогнута, образуя вторичную структуру. Фибриллярные белки (склеропротеины) часто характеризуются упорядоченным расположением цепей, благодаря чему их можно исследовать методом рентгеноструктур­ного анализа. В результате этих исследований было найдено, что фибриллярные белки можно разбить на три структурных типа или группы.

В белках типа β-кератина смежные цепи расположены таким образом, что образуют струк­туру складчатого слоя . В этой структуре боковые группы (амино­кислотные остатки) перпендикулярны плоскости, в которой лежат сами цепи; отдельные цепи соединены друг с другом водородными связями, образуя «пептидную решетку».

В белках типа α-кератина полипептидная цепь закручена в виде спи­рали, образуя так называемую а-спиральную структуру . Водо­родные связи в этом случае являются внутримолекулярными, а не межмо­лекулярными. Для группы коллагена предложена модель, состоящая из трех спиралей.

Третичная структура белков . В глобулярных белках полипептидные цепи определенным образом свернуты, образуя компактную структуру. Расположение таких цепей в пространстве очень сложно, но может быть выяснено мето­дом рентгеноструктурпого анализа.

Пространственное расположение це­пей до некоторой степени предопределено последовательностью чередования амино­кислот в первичной структуре и связями, образующимися между некоторыми амино­кислотными остатками. Многие биологи­ческие свойства белков, например фермен­тативная активность и антигенноетъ, свя­заны именно с третичной структурой.

Четвертичная структура белка; прин­ цип самосборки. В отличие от первич­ной, вторичной и третичной структур, которые содержат одну полипептидную цепь, четвертичная структура состоит из двух или более цепей. Эти цепи могут быть одинаковыми или раз­ными, но в обоих случаях они связаны слабыми связями (нековалентнымн). Нап­ример, молекула гемоглобина состоит из четырех полипептидных субъединиц — двух α и двух β-цепей. Разделение и ас­социация этих субъединиц может проис­ходить спонтанно.Под действием мочевины молекула ге­моглобина распадается на две половники, одна из которых состоит из двух α-субъединиц, в другая из двух β -субъединиц. При удалении мочевины они объединяются вновь, образуя четырехкомпонентную молекулу. Этот процесс высокоспецифичен: объединяться могут только две разные половинки молекул (так называемый принцип самосборки). Многие ферменты и другие белки с мол. массой свыше 50 000, вероятно, обладают четвертичной структурой. Например, альдолаза (мол. масса 150 000) распадается при низком рН на субъединицы с мол. массой 50 000 каждая, но вновь ассоциирует при ней­тральном рН.

Связи в белковой молекуле . В структуре белков встречаются самые различные типы связей. Первичная структура (пептидная связь) полностью определяется химическими, или ковалентными , связями. Между остаткам цистина (например, в инсулине и рибонуклеазе) образуются S—S-связи той же природы. Вторичная и третичная структуры стабилизируются рядом более слабых связей. Эти связи можно класси­фицировать следующим образом:

1. Ионные, или электростатические, связи между положительными и отрицательными ионами, находящимися на расстоянии 0,2. 0,3 нм.

2. Водородные связи (длина связи 0,25. 0,32 нм); эти по существу также электростатические связи, но более слабые, чем ионные, образуются между двумя сильно отрицательными атомами — С, N или О.

Читайте так же:  Креатин функции в организме

3. Слабые связи между неполярными боковыми цепями, возникающие в результате взаимного отталкивания молекул растворителя.

4. Связи, образующиеся за счет вандерваальсовых сил при взаимодействии полярных боковых цепей.

Электрические заряды белков . Все аминокислоты являются амфолитами (цвиттерионами), обладающими положительно и отрицательно заряженными группами (—NH2 и —СООН). Так как эти группы участвуют в образовании пептидной связи, в полипептидной цепи свободными остаются только кон­цевые СООН- и — NH2- группы, а также СООН-группы из дикарбоновых амино­кислот и NH2 -группы из диаминокислот. Все эти группы ионизируются сле­дующим образом:

1. Кислые группы теряют протоны и становятся отрицательно заряженными. Этот тип диссоциации встречается в дикарбоновых аминокислотах (аспарагиновая и глутаминовая), у которых свободная карбоксильная группа диссоциирует на СОО — и Н + .

2. Основные группы, приобретая протон, становятся положительно заряженными. Этот тип встречается в аминокислотах с двумя основными группами (лизин и аргинин), у которых свободные аминогруппы ионизи­руются с образованием положительного заряда.

Все эти так называемые ионогенные группы вместе с концевыми свобод­ными карбоксильными и аминогруппами участвуют в кислотно-щелочных реакциях белков и определяют электрические свойства белковых молекул.

Видео (кликните для воспроизведения).

Движение белков в электирическом поле — электрофорез.
Аминокислоты — соединения, содержащие амино- и карбок­сильную группы. В зависимости от расположения амино- и кар­боксильной групп различают α-, β-, γ-, δ- и т. д. аминокислоты:

α-Аминокислоты являются составными частями белков и уча­ствуют в важнейших биологических процессах. Первая аминокис­лота была выделена в 1820 г. французским исследователем X. Браконно кислотным гидролизом желатины, однако лишь через 13 лет в ней было обнаружено присутствие азота. Позднее была показана роль α-аминокислот как структурных элементов белка (Н. Н. Любавин, 1871 г.). К началу XX в. методом гидролиза бел­ка было выделено более 20 аминокислот.

По молекулярке / белки 1 вопрос

Элементарный состав и структура белковых молекул.

Белки – высокомолекулярные полимерные органические вещества, определяющие структуру и жизнедеятельность клетки и организма в целом. Белки – самый распространенный в живой природе класс биополимеров, составляющий большую часть сухого вещества животных (50-80 %) и обладающий наибольшим по сравнению со всеми другими веществами органический природы разнообразием структуры и функций. Именно белки определяют фенотип любого организма, формируют облик всех живых систем. Их строение запрограммировано нуклеотидной последовательностью соответствующих генов.

Энергетическая. При распаде 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии.

Каталитическая. Служат катализаторами биохимических реакций. Катализаторы — ферменты. Ферменты ускоряют биохимические реакции, но не входят в состав конечных продуктов. Ферменты строго специфичны. Каждому субстрату соответствует свой фермент. Название фермента включает название субстрата и окончание «аза»: мальтаза, рибонуклеаза. Ферменты активны при определенной температуре (35-45°С).

Структурная. Белки входят в состав всех биологических мембран.

Транспортная. Например, гемоглобин переносит кислород и СО2 в крови позвоночных, трансферрин осуществляет транспорт Fe (железа).

Защитная. Защита организма от вредных воздействий: выработка антител. Антитела – это белки (иммуноглобулины — Ig).

Сократительная. Благодаря наличию белков актина и миозина в мышечных волокнах происходит сокращение мышц.

Элементарный состав: в состав белков входят углерод, кислород, водород, азот (C,O,H,N).

Аминокислотный состав белка. Мономерами белка являются аминокислоты. Белки построены из 20 различных аминокислот. Формула аминокислоты:

В состав аминокислот входят: 1) -NH2 – аминогруппа, обладающая основными свойствами; 2) -СООН – карбоксильная группа, имеет кислотные свойства; 3) R – боковая цепь (радикал). Аминокислоты отличаются друг от друга своими радикалами. Аминокислоты – амфотерные соединения (т.к. в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований). Они соединяются друг с другом в молекуле белка с помощью пептидных связей.

Единственной протеиногенной аминокислотой, не имеющей свободной аминогруппы, является пролин, это иминокислота.

Схема конденсации аминокислот (образование пептидной связи).

Пептиды – органические вещества, состоящие из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью. Образование пептидов происходит в результате реакции конденсации аминокислот. При взаимодействии аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой между ними возникает ковалентная азот-углеродная связь, которую и называют пептидной. Радикалы в образовании пептидных связей не участвуют. В зависимости от количества аминокислотных остатков, входящих в состав пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т.д. Образование пептидной связи может повторяться многократно. Это приводит к образованию полипептидов. На одном конце пептида находится свободная аминогруппа (его называют N-концом), а на другом – свободная карбоксильная группа (его называют С-концом).

Пространственная организация белковых молекул. Выполнение белками определенных специфических функций зависит от пространственной конфигурации их молекул, кроме того, клетке энергетически невыгодно держать белки в развернутой форме, в виде цепочки, поэтому полипептидные цепи подвергаются укладке, приобретая определенную трехмерную структуру, или конформацию.

В 1959 г. датский биохимик Кай Линдерстрем-Ланг предложил различать 4 уровня структурной организации белков: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белка.

Первичная структура белка – последовательность аминокислот в полипептидной цепи (например, инсулин, лизоцим). Первой была расшифрована аминокислотная последовательность инсулина (Фредерик Сангер, 1953). Она состоит из 51 аминокислотного остатка и организована в виде двух полипептидных цепей (цепь А – 21 остаток и цепь В – 30 остатков) ковалентно связанных между собой дисульфидными мостиками.

Белки первичной структуры могут с помощью водородных связей соединяться в спираль и образовывать вторичную структуру.

Вторичная структура белка – упорядоченное расположение отдельных участков основной полипептидной цепи, без учёта расположения радикалов, стабилизированное водородными связями. Типы вторичной структуры: 1) α-спирали, напоминающие растянутую пружину (например, α-кератин, его волокна обеспечивают прочность кожи); 2) β-слой (β-складчатый лист) (например, белок β-фиброин шелка, большое количество водородных связей делает шелк очень гибким и прочным).

В отличие от α-спирали в β-структурах водородные связи возникают не внутри цепи, а между параллельно идущими участками цепи. Большинство складчатых листов содержат не более 6 цепей. Практически не существуют белки, молекулы которых на 100% имеют α-спиральную или β-структуру.

Типы белков вторичной структуры:

тип α (содержат только α-спирали, например, миоглобин, белок вируса табачной мозаики),

тип β (обладают только β-структурами, например, нейраминидаза вируса гриппа);

тип α+β (содержат α-спирали в β-структуры, отчетливо разделенные в пространстве вдоль цепи, например, рибонуклеаза, лизоцим куриного яйца);

тип α/β (более сложное строение, с перемежающимися участками α-спиралей в β-структур, напоминает слоёный пирог или сэндвич, например, карбоксипептидаза).

Читайте так же:  Сура спорт спортивное питание

Третичная структура белка – укладка полипептидных цепей в глобулу (шар). Изучение третичной структуры выполнятся методом рентгеноструктурного анализа. Большинство белков имеют третичную структуру. Аминокислоты активны только на поверхности глобулы. В стабилизации третичной структуры принимают участие: 1) ковалентные связи (между 2-мя остатками цистеинов — дисульфидные мостики); 2) ионные связи между противоположно заряженными радикалами; 3) водородные связи; 4) гидрофильно-гидрофобные связи образуются между неполярными радикалами в водной среде.

Четвертичную структуру – агрегация 2-х или большего числа глобулярных структур (например, гемоглобины млекопитающих, фермент альдолаза из скелетных мышц кролика, каталаза — фермент разрушения активных форм кислорода). Отдельные полипептидные цепи, входящие в состав белков, называются субъединицы, или протамеры, из которых формируется эпимолекула такого белка-мультимера. Субъединицы не обладают биологической активностью и приобретают ее при определенном способе пространственного объединения в эпимолекулу. Четвертичная структура поддерживается исключительно силами слабых взаимодействий, поэтому она достаточно лабильное образование и менее прочное, чем третичная и тем более вторичная структура. Белки, обладающие четвертичной структурой, содержат чётное число субъединиц (димеры, тетрамеры, гексамеры, октамеры и т.д.), что отражает общий принцип симметрии, свойственный живой природе.

Гемоглобин (2α2β) – тетрамер — образован 2-мя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и 2-мя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков), С каждой субъединицей связана молекула гемма, содержащая железо.

Крупные белковые молекулы в природе – ферритины, служащие для связывания и депонирования железа у различных видов животных и растений, представляют собой сферическую молекулу, из 24 субъединиц, между ними располагаются полости (каналы) для проникновения оксидов железа. Внутри центральной полости ферритина насекомых могут быть связаны 3500 атомов железа на 1 молекулу такого белка-мультимера.

Процесс формирования (сворачивания) пространственной структуры белка – фолдинг.

Рис. Различные структуры молекул белка. 1-первичная; 2-вторичная; 3-третичная; 4-четвертичная.

При воздействии высокой температуры, ультрафиолетовых лучей, кислот, радиации, солей тяжелых металлов и других факторов может происходить разрушение белковой молекулы. Это явление называется денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся более слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка, и как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.

Рис. Денатурация белка. 1-молекула белка до денатурации; 2-денатурированный белок; 3-восстановление исходной молекулы белка.

В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают полноценными – содержат весь набор аминокислот; неполноценными – какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют.

Белки бывают простые и сложные. Простые белки состоят только из аминокислот: например, альбумины, глобулины, фибриноген, миозин. Сложные белки состоят из аминокислот и других соединений: например, металлопротеиды, гликопротеиды, липопротеиды, нуклеопротеиды.

В природе существует два вида белковых молекул: нитевидные (фибриллярные) и шарообразные (глобулярные).

Молекулярная масса белков варьирует от 57 до 186 Да (дальтон), среднее значение 110. Белок с молярной массой 44000 Да содержит 400 аминокислотных остатков.

Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот, чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н + определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов – гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген) и нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.

Белки отличаются видовой специфичностью. Каждый вид животных имеет свои белки. В одном и том же организме каждая ткань имеет свои белки — это тканевая специфичность. Организмы характеризуются также индивидуальной специфичностью белков.

Сайт FitAudit — Ваш помощник в вопросах питания на каждый день.

Правдивая информация о продуктах питания поможет похудеть, набрать мышесную массу, укрепить здоровье, стать активным и жизнерадостным человеком.

Вы найдёте для себя массу новых продуктов, узнаете их истинную пользу, уберёте из своего рациона те продукты, о вреде которых раньше и не догадывались.

Все данные основаны на достоверных научных исследованиях, могут быть использованы как любителями, так и профессиональными диетологами и спортсменами.

Из аминокислот построены белки

Рассматривается на примере взаимосвязи между пространственной структурой белков и их биологической активностью

Модель рибонуклеазы S — фермента, гидролизующего рибонуклеиновые кислоты. Цветом выделены аминокислоты в активном центре, критически необходимые для осуществления катализа. Пространственная структура этого фермента была раскрыта Фредериком Ричардсом и Гарольдом Уикофом (по рисунку, любезно предоставленному д-ром F . Richards , S . Anderson и A . Perlo ).

ГЛАВА 2. ОСНОВНЫЕ ПРЕДСТАВЛЕНИЯ О СТРУКТУРЕ И ФУНКЦИИ БЕЛКОВ

Белки играют решающую роль практически во всех биологических процессах. Значение и удивительное разнообразие их функций очевидно из следующих примеров.

1. Ферментативный катализ. В биологических системах почти все реакции катализируются специфическими макромолекулами, называемыми ферментами, Некоторые из этих реакций, такие как гидратирование диоксида углерода, очень просты. Другие же, например, репликация всей хромосомы, в высшей степени сложны. Почти все ферменты-мощные катализаторы, повышающие скорости реакции по крайней мере в миллион раз. Так, в отсутствие ферментов химические превращения in vivo удается выявить очень редко. В настоящее время охарактеризовано несколько тысяч ферментов, причем многие из них выделены в кристаллической форме. Поразителен тот факт, что все известные ферменты являются белками. Следовательно, именно белки определяют ход химических превращений в биологических системах.

2. Транспорт и накопление. Транспорт многих небольших молекул и ионов осуществляется специфическими белками. Например, содержащийся в эритроцитах гемоглобин переносит кислород к тканям, тогда как близкий к нему белок миоглобин запасает кислород в мышцах. В плазме крови железо транспортируется в виде комплекса с трансферрином, а в печени оно накапливается в виде комплекса с другим белком — ферритином.

3. Координированное движение. Белки-основной компонент мышц. Сокращение мышцы обеспечивается скольжением двух типов белковых нитей относительно друг друга. Координированные движения на микроскопическом уровне, например, расхождение хромосом во время митоза или продвижение спермия при помощи жгутика, также обеспечиваются сократительными структурами, состоящими из белков.

Читайте так же:  Спортпит глютамин как принимать

4. Механическая опора. Высокая упругость кожи и кос гей обусловлена наличием фибриллярного белка коллагена.

Рис. 2.1. Микрофотография кристалла гексокиназы-ключевого фермента утилизации глюкозы

Рис. 2.2. Поперечный срез летательной мышцы насекомого под электронным микроскопом. Видно, что белковые нити двух типов образуют гексагональные структуры

5. Иммунная защита. Антитела-это высокоспецифические белки, способные узнавать и связывать такие чужеродные объекты, как вирусы, бактерии и клетки других организмов. Таким образом, белки играют жизненно важную роль, различая свое и чужое.

Рис. 2.3. Электронная микрофотография коллагенового волокна

6. Генерирование и передача нервных импульсов. Ответ нервных клеток на специфические импульсы опосредован рецепторными белками. Например, родопсин — фоторецепторный белок клеток палочек сетчатки. Молекулы рецепторов, приводимые в действие специфическими веществами небольшой молекулярной массы типа ацетилхолина, обеспечивают передачу нервных импульсов в синапсах, т.е. в местах соединения нервных клеток.

Рис. 2.4. Микрофотография ганглия, Видна пролиферация нервов после добавления фактора роста нервов, представляющего собой комплекс белков

7. Регуляция роста и дифференцировки. Строгая регуляция последовательности экспрессии генетической информации имеет крайне важное значение для упорядоченного роста и дифференцировки клеток. В любой отрезок времени жизни огранизма экспрессируется только небольшая часть генома клетки. У бактерий основным элементом регуляции служат репрессорные белки, которые заставляют «молчать» специфические участки клеточной ДНК. Совершенно другим путем происходит регуляция белками процесса дифференцировки клеток, что видно на примере фактора роста нервов-белкового комплекса, под действием которого формируется сеть нейронов у высших организмов.

2.1. Белки построены из аминокислот

Основной структурной единицей белков являются аминокислоты. Каждая аминокислота состоит из аминогруппы, карбоксильной группы, атома водорода и определенной R -группы, присоединенной к атому углерода, называемому α-углеродом (рис. 2.5). R -группы называют боковой цепью по причинам, которые станут очевидными в ходе дальнейшего изложения. При нейтральном значении pH аминокислоты в растворах находятся не в виде неионизированных молекул, а преимущественно в виде биполярных ионов (цвиттерионов). При этом аминогруппа оказывается протонированной (— NH 3+ ), а карбоксильная группа диссоциированной ( — СОО — ). Ионизация аминокислоты зависит от значения pH (рис. 2.6). В кислых растворах (например, при pH 1) карбоксильная группа находится в неионизированной форме (—СООН), а аминогруппа ионизирована (— NH 3+ ). В щелочных растворах (например, при pH 11), наоборот, ионизирована карбоксильная группа (—СОО — ), а аминогруппа не ионизирована ( —NН2). Представления о роли pH и кислотно-щелочных свойствах аминокислот дополнительно обсуждаются в приложении к этой главе.

Расположение в виде тетраэдра четырех разных химических групп вокруг α-углеродного атома обусловливает оптические свойства аминокислот. Структуры, представляющие собой зеркальное отражение друг друга, называются L — и D -изомерами (рис. 2.7). В состав белков входят только L -аминокислоты. Поэтому в последующем изложении мы будем опускать обозначение изомера, имея в виду, что в тех случаях, когда речь идет о структуре белков, подразумеваются L -аминокислоты (за исключением специально оговоренных случаев).

Рис. 2.5. Структура аминокислоты в неионизированной форме и в форме цвиттериона

Рис. 2.6. Зависимость ионизации аминокислоты от значения pH

Рис. 2.7. Абсолютные конфигурации L — и D -изомеров аминокислот

В белках встречается 20 видов боковых аминокислотных цепей, различающихся по размерам, форме, способности образовывать водородные связи и химической реакционноспособности. Подчеркнем, что все белки всех видов живых существ- от бактерии до человека-построены из одного и того же набора 20 аминокислот. Этот универсальный белковый алфавит существует уже около 2 млрд. лет. Тот факт, что белки способны выполнять различные функции, обусловлен разнообразием и гибкостью свойств составляющих их 20 структурных элементов. В последующих главах мы увидим, как на основе этого алфавита возникают сложнейшие трехмерные структуры, благодаря которым белки способны участвовать в столь большом числе биологических процессов.

Рассмотрим этот набор аминокислот. Простейший в их ряду-глицин, у которого на месте боковой цепи находится атом водорода. У аланина боковая цепь представлена метальной группой. Валин, лейцин, изолейцин и пролин содержат углеводородные боковые цепи. Пролин, однако, отличается от других 19 аминокислот основного набора тем, что имеет вторичную, а не первичную аминогруппу. Строго говоря, пролин является имино- (а не амино-) кислотой. Боковая цепь в проли- не присоединена как к аминогруппе, так и к α-углероду, и в результате получается циклическая структура.

Две аминокислоты-серин и треонин-содержат алифатические гидроксильные группы.

Имеются три широко распространенные ароматические аминокислоты: фенилаланин, тирозин и триптофан.

У всех вышеперечисленных аминокислот боковые цепи не несут заряда при физиологических значениях pH. Обратимся теперь к аминокислотам с заряженными боковыми цепями. При нейтральном значении pH лизин и аргинин несут положительный заряд, а гистидин — либо заряжен положительно, либо нейтрален в зависимости от микроокружения. Боковые цепи глутаминовой и аспарагиновой кислот несут отрицательный заряд. Далее мы будем называть эти аминокислоты соответственно глутамат и аспартат, подчеркивая тот факт, что при физиологических значениях pH они несут отрицательный заряд. Существуют незаряженные производные глутамата и аспартата-глутамин и аспарагин, которые вместо концевой карбоксильной группы содержат амидную группу. Наконец, у двух аминокислот в боковой цепи находится атом серы. Это метионин и цистеин (рис. 2.15). Как будет показано далее, цистеин во многих белках играет особую роль, обеспечивая образование поперечных дисульфидных связей.

Видео (кликните для воспроизведения).

Рис. 2.15. Цистеин и метионин имеют серусодержащие боковые цепи

Источники


  1. Исаева, Елена Антицеллюлитная гимнастика. Ровная гладкая кожа за 1 месяц / Елена Исаева. — М.: Рипол Классик, 2008. — 840 c.

  2. Колядич, Мария Депрессивная симптоматика как предиктор осложнений сахарного диабета / Мария Колядич. — М.: LAP Lambert Academic Publishing, 2011. — 168 c.

  3. Гурвич, М. М. Диетология для всех / М.М. Гурвич. — М.: Медицина, 1992. — 160 c.
  4. Ахманов, М. С. Диабет. Все, что вы должны знать (+ DVD-ROM) / М.С. Ахманов. — М.: Вектор, 2010. — 352 c.
  5. Рассел, Джесси Национальный государственный университет физической культуры, спорта и здоровья имени П. Ф. Лесгафта / Джесси Рассел. — М.: VSD, 2012. — 310 c.
Из аминокислот построены белки
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here