Из аминокислот состоят молекулы

Важная и проверенная информация на тему: "из аминокислот состоят молекулы" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Аминокислоты — номенклатура, получение, химические свойства. Белки

Строение аминокислот

Аминокислоты — гетерофункциональные соеди­нения, которые обязательно содержат две функцио­нальные группы: аминогруппу — NH2 и карбоксиль­ную группу —СООН, связанные с углеводородным радикалом.Общую формулу простей­ших аминокислот можно за­писать так:

Так как аминокислоты со­держат две различные функ­циональные группы, которые оказывают влияние друг на друга, характерные реакции отличают­ся от характерных реакций карбоновых кислот и аминов.

Свойства аминокислот

Аминогруппа — NH2 определяет основные свой­ства аминокислот, т. к. способна присоединять к себе катион водорода по донорно-акцепторному механизму за счет наличия свободной электронной пары у атома азота.

Группа —СООН (карбоксильная группа) опреде­ляет кислотные свойства этих соединений. Следовательно, аминокислоты — это амфотерные орга­нические соединения. Со щелочами они реагируют как кислоты:

С сильными кислотами- как основания-амины:

Кроме того, аминогруппа в аминокислоте всту­пает во взаимодействие с входящей в ее состав кар­боксильной группой, образуя внутреннюю соль:

Ионизация молекул аминокислот зависит от кислотного или щелочного характера среды:

Так как аминокислоты в водных растворах ве­дут себя как типичные амфотерные соединения, то в живых организмах они играют роль буферных веществ, поддерживающих определенную концен­трацию ионов водорода.

Аминокислоты представляют собой бесцветные кристаллические вещества, плавящиеся с разло­жением при температуре выше 200 °С. Они растворимы в воде и нерастворимы в эфире. В зависи­мости от радикала R— они могут быть сладкими, горькими или безвкусными.

Аминокислоты подразделяют на природные (обнаруженные в живых организмах) и синтети­ческие. Среди природных аминокислот (около 150) выделяют протеиногенные аминокислоты (около 20), которые входят в состав белков. Они представляют собой L-формы. Примерно полови­на из этих аминокислот относятся к незамени­мым, т. к. они не синтезируются в организме че­ловека. Незаменимыми являются такие кислоты, как валин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, ли­зин, треонин, цистеин, мети­онин, гистидин, триптофан. В организм человека данные вещества поступают с пи­щей. Если их количество в пище будет недостаточ­ным, нормальное развитие и функционирование орга­низма человека нарушаются. При отдельных заболеваниях организм не в состоянии син­тезировать и некоторые другие аминокислоты. Так, при фенилкетонурии не синтезируется тирозин. Важнейшим свойством аминокислот является способность вступать в молекулярную конденса­цию с выделением воды и образованием амидной группировки —NH—СО—, например:

Получаемые в результате такой реакции высокомолекулярные соединения содержат большое число амидных фрагментов и поэтому получили название полимамидов.

К ним, кроме названного выше синтетического волок­на капрона, относят, напри­мер, и энант, образующийся при поликонденсации аминоэнантовой кислоты. Для получения синтетических во­локон пригодны аминокис­лоты с расположением амино- и карбоксильной групп на концах молекул.

Полиамиды альфа-аминокислот называются пепти­дами. В зависимости от числа остатков аминокислот различают дипептиды, трипептиды, полипепти­ды. В таких соединениях группы —NH—СО— на­зывают пептидными.

Изомерия и номенклатура аминокислот

Изомерия аминокислот определяется различ­ным строением углеродной цепи и положением аминогруппы, например:

Широко распространены также названия ами­нокислот, в которых положение аминогруппы обо­значается буквами греческого алфавита: α, β, у и т. д. Так, 2-аминобутановую кислоту можно на­звать также α-аминокислотой:

Способы получения аминокислот

В биосинтезе белка в живых организмах уча­ствуют 20 аминокислот.

Сложная молекула, состоящая из аминокислот

На этой странице CodyCross.games вы можете получить доступ ко всем CodyCross Сложная молекула, состоящая из аминокислот ответы. В случае, если вам нужна помощь в этом вопросе, вы найдете то, что ищете, чуть ниже на этой странице.

Не стесняйтесь набирать вопрос, который вы ищете прямо ниже, чтобы найти правильный ответ.

«Сложная молекула, состоящая из аминокислот» ответ :

Найти больше ответов на :

O CodyCross

Присоединяйтесь к CodyCross, дружелюбному пришельцу, потерпевшему крушение на планете Земля. Он очень рассчитывает на вашу помощь в изучении нашей планеты! Путешествуйте сквозь пространство и время, открывайте для себя историю нашей планеты и изучайте достижения человечества, решая тематические головоломки. Решайте кроссворды и исследуйте прекрасные пейзажи, используйте свои знания и умения в неповторимой игре-кроссворде, где каждое отгаданное слово делает вас на шаг ближе к решению головоломки и раскрытию секретного слова! Fanatee, Inc.

Из аминокислот состоят молекулы

Из аминокислот синтезируются белки, углеводы состоят из моносахаров, фосфолипиды из глицерина и жирных кислот, витамины имеют разную природу.

Мономерами молекул каких органических веществ являются аминокислоты

Аминокислоты входят в состав белков. Углеводы состоят из моносахаридов, ДНК из нуклеотидов, липиды из глицерина и жирных кислот.

Ферментативную функ­цию в клет­ке выполняют

Липиды вхо­дят в со­став мем­бра­ны и участ­ву­ют в из­би­ра­тель­ной про­ни­ца­е­мо­сти мембран, уг­ле­во­ды идут на окис­ле­ние и об­ра­зо­ва­нии мо­ле­кул АТФ, нук­ле­и­но­вые кис­ло­ты хра­нят и пе­ре­да­ют на­след­ствен­ную информацию, а белки вхо­дят в соста ферментов, по­это­му вы­пол­ня­ют фер­мен­та­тив­ную функцию.

Здесь 2 правильных ответа: 2 и 4. Каталитическая активность РНК была открыта в 1981 — 1982 гг. По нынешним представлениям, некоторые реакции, связанные с перестройкой молекул РНК, могут, по крайней мере частично, катализироваться РНК. Далее, известно, что в состав рибосом (клеточных органелл, на которых происходит синтез белка) входит по нескольку молекул РНК в дополнение к большому набору белков. Не исключено, что именно РНК, а не белки рибосомы ответственны за один из основных каталитических процессов в клетке — синтез белков. Открытие катализа РНК может, кроме того, иметь значение и для понимания эволюции. Так как нуклеиновые кислоты и белки взаимозависимы, долгое время считалось, что и возникнуть они должны были одновременно. Обнаружение того, что РНК служит не только носителем информации, но и ферментом, позволяет предположить, что в период зарождения жизни РНК могла существовать и функционировать без белков и без ДНК.

Читайте так же:  Л карнитин коту с хпн

Синтез каких простых органических веществ в лаборатории подтвердил возможность абиогенного возникновения белков

Белки состоят из аминокислот. Если абиогенно можно создать аминокислоты, то из них могли бы образоваться белки.

Аминокислоты. Свойства аминокислот.

Аминокислоты, белки и пептиды являются примерами соединений, описанных далее. Многие биологически активные молекулы включают несколько химически различных функциональных групп, которые могут взаимодействовать между собой и с функциональными группа друг друга.

Аминокислоты.

Аминокислоты – органические бифункциональные соединения, в состав которых входит карбоксильная группа –СООН, а аминогруппа — NH2.

Разделяют α и β — аминокислоты:

В природе встречаются в основном α-кислоты. В состав белков входят 19 аминокислот и ода иминокислота (С5Н9NO2):

Самая простая аминокислота – глицин. Остальные аминокислоты можно разделить на следующие основные группы:

1) гомологи глицина – аланин, валин, лейцин, изолейцин.

[3]

2) серосодержащие аминокислоты – цистеин, метионин.

3) ароматические аминокислоты – фенилаланин, тирозин, триптофан.

4) аминокислоты с кислотным радикалом – аспарагиовая и глутаминовая кислота.

5) аминокислоты с алифатической гидрокси-группой – серин, треонин.

6) аминокислоты с амидной группой – аспарагин, глутамин.

7) аминокислоты с основным радикалом – гистидин, лизин, аргинин.

Изомерия аминокислот .

Во всех аминокислотах (кроме глицина) атом углерода связан с 4-мя разными заместителями, поэтому все аминокислоты могут существовать в виде 2-х изомеров (энантиомеров). Если L и D – энантиомеры.

Физические свойства аминокислот.

Аминокислоты представляют собой твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде и мало растворимые в неполярных растворителях.

Получение аминокислот.

1. Замещение атома галогена на аминогруппу в галогензамещеных кислотах:

Химические свойства аминокислот.

Аминокислоты – это амфотерные соединения, т.к. содержат в своём составе 2 противоположные функциональные группы – аминогруппу и гидроксильную группу. Поэтому реагируют и с кислотами и с щелочами:

Кислотно-основные превращение можно представить в виде:

Реагирует с азотистой кислотой:

Реагируют со спиртами в присутствие газообразного HCl:

Качественные реакции аминокислот.

Окисление нингидрином с образованием продуктов, окрашенных в сине-фиолетовый цвет. Иминокислота пролин дает с нингидрином желтый цвет.

2. При нагревании с концентрированной азотной кислотой протекает нитрование бензольного кольца и образуются соединения желтого цвета.

Из аминокислот состоят молекулы

Среди азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией. Особенно важными из них являются аминокислоты.

В клетках и тканях живых организмов встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 ( α-аминокислоты ) из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды и белки всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами). Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в последовательности нуклеотидов соответствующих генов. Остальные аминокислоты встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов. Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты; животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей. Аминокислоты участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.; некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче нервных импульсов.

Аминокислоты

— органические амфотерные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы – СООН и аминогруппы -NH 2 .

Аминокислоты

можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой.

1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.

2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.

3. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.

Примером ароматической аминокислоты может служить пара -аминобензойная кислота:

Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан – незаменимая α- аминокислота

По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.

Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

Для α-аминокислот R-CH(NH2)COOH

, которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия.

Из аминокислот состоят молекулы

Установите соответствие между признаком и видом органического вещества, для которого он характерен. Для этого к каждому элементу первого столбца подберите позицию из второго столбца. Впишите в таблицу цифры выбранных ответов.

              ПРИЗНАК          ВИД ОРГАНИЧЕСКОГО ВЕЩЕСТВА
A) состоят из остатков молекул аминокислот 1) белки
Б) выполняют роль биологических катализаторов     2) углеводы В) являются обязательными веществами плазматической мембраны Г) являются главными источниками энергии Д) входят в состав клеточной стенки растений и грибов

Запишите в ответ цифры, рас­по­ло­жив их в порядке, со­от­вет­ству­ю­щем буквам:

А Б В Г Д

Белки: мономером являются аминокислоты; одна из функций — каталитическая; плазматическая мембрана состоит из молекул белков и фосфолипидов.

Читайте так же:  Л карнитин пить на ночь

Углеводы: являются основным источником энергии (при окислении 1 г углеводов выделяется 17,6 кДж энергии. У животных в клетках печени откладывается гликоген. В мышцах, так же как и в печени, синтезируется гликоген. Распад гликогена является одним из источников энергии мышечного сокращения), клеточная стенка растений — целлюлозная, грибов — хитиновая.

Составные части белковых веществ. Аминокислоты

Белки — полимерные молекулы, в которых мономерами служат аминокислоты. В составе белков в организме человека встречают только 20 аминокислот. Одни и те же аминокислоты присутствуют в различных по структуре и функциям белках.

· Аминокислоты, класс органических соединений, объединяющих в себе свойства кислот и аминов, т. е. содержащих наряду с карбоксильной группой —COOH аминогруппу —NH2. А. могут содержать одну NH2-группу и одну СООН-группу (моноаминокарбоновые кислоты), одну NH2-группу и две СООН-группы (моноаминодикарбоновые кислоты), две NH2-группы и одну СООН-группу (диаминомонокарбоновые кислоты).

Видео (кликните для воспроизведения).

Аспарагиновая — HOOC CH2CH (NH2) COOH

Циклические

. Эти аминокислоты имеют в своем составе ароматическое или гетероциклическое ядро и, как правило, не синтезируется в организме человека и должны поступать с пищей. Они активно участвуют в разнообразных обменных процессах. Так фенил-аланин служит основным источником синтеза тирозина — предшественника ряда биологически важных веществ: гормонов (тироксина, адреналина), некоторых пигментов. Триптофан помимо участия в синтезе белка, служит компонентом витамина PP, серотонина, триптамина, ряда пигментов. Гистидин необходим для синтеза белков, является предшественником гистамина, влияющего на кровяное давление и секрецию желудочного сока.

Серосодержащие аминокислоты

, содержащие атом серы: цистеин и метионин

7. Связи аминокислот в белковой молекуле, структура белковой молекулы.

[2]

Первичная структура белков— последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка.

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:

§ α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм [15] (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина,серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и тоже нарушают α-спирали.

§ β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.

Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

§ ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);

§ ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;

§ гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

8. Свойства белковых веществ.

Все белковые вещества состоят из пяти элементов: углерода, водорода, кислорода, азота и серы. Содержание их в разных Б. веществах мало разнится в процентном отношении.

Белки являются структурной и функциональной основой жизнедеятельности всех живых организмов, они обеспечивают рост, развитие и нормальное протекание обменных процессов в организме. Это мускулы, кровь, сердце, кожа, кости. В природе существует примерно 10 10 -10 12 различных белков, обеспечивающих жизнедеятельность организмов всех степеней сложности от вирусов до человека. Белками являются ферменты, антитела, многие гормоны и другие биологические активные вещества. Необходимость постоянного обновления белков лежит в основе обмена веществ.

9. Классификация белковых веществ, характеристика отдельных представителей простых белков.

Классификация белковых веществ ( см. 5 вопр.)

Просты́е белки́ — белки, которые построены из остатков α-аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты. Простые белки по растворимости в воде и солевых растворах условно подразделяются на несколько групп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины.

Простые белки по растворимости и пространственному строению разделяют на глобулярные и фибриллярные.

Читайте так же:  Креатин моногидрат до тренировки

Глобулярные белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах.

1.альбумины — растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;

2.полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;

3.гистоны — низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;

4.протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки — составная часть нуклеопротеинов;

5.проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45 %) и пролина (до 15 %), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90 % этаноле;

6.глутелины содержат около 45 % глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.

Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически нерастворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).

· Кератины — семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи — такие структуры, как волосы, ногти, рога носорогов, перья.

α-кератины имеют конформацию в виде плотных витков вокруг длинной оси молекулы (α-спираль); эти кератины являются основой волос (включая шерсть), рогов, когтей и копыт млекопитающих.

β-кератины, более твёрдые и имеющие форму несколько зигзагообразных полипептидных цепей (т. н. β-листы); эти кератины обнаружены в когтях и чешуе рептилий, в их панцирях ( у черепах), в перьях, клювах и когтях птиц, в иглах дикобразов.

· Эластин — белок, обладающий эластичностью и позволяющий тканям восстанавливаться, например, при защемлении или порезе кожи. Эластин – белок, отвечающий за упругость

Эластин – белок, отвечающий за упругость соединительных тканей. Он широко используется в косметологии, так как содержит важнейшие аминокислоты ( валин, глицин, пролин, аланин и др.). В составе эластина также присутствуют уникальные белки – десмозины.

10. Строение нуклеопротеидов.

Нуклеопротеиды относятся к числу наиболее важных в биологическом отношении белковых веществ: с ними связаны процессы деления клеток и передача наследственных свойств; из нуклеинов построены фильтрующиеся вирусы, вызывающие заболевание.

Нукленопротеиды состоят из белка и нуклеиновых кислот. Нуклеиновые кислоты представляют собой сложное соединения, при гидролизе распадающиеся на простые нуклеиновые кислоты (мононуклеиды), которые построены из азотистых оснований, углеводов (пентоз) и фосфорной кислоты.

В составе нуклеотидов встречаются производные пуриновых и пиримидиновых оснований — аденин (6-амино-пурин), гуанин (2-амино-6-оксипурин), цитозин (2-окси-6-пиримидин), урацил (2,6-диоксипиримидин), тимин (2,6-диокси-5-метилпиримидин).

В зависимости от типа входящих в состав нуклеопротеидных комплексов нуклеиновых кислот различают рибонуклеопротеиды и дезоксирибонуклеопротеиды.

11. АТФ и ее роль в живых организмах.

Аденозинтрифосфа́т — нуклеотид, играет исключительно важную роль в обмене энергии и веществ в организмах; в первую очередь соединение известно как универсальный источник энергии для всех биохимических процессов, протекающих в живых системах. АТФ был открыт в 1929 году Карлом Ломанном. А в 1941 году Фриц Липман показал, что АТФ является основным переносчиком энергии в клетке.

Главная роль АТФ в организме связана с обеспечением энергией многочисленных биохимических реакций. Являясь носителем двух высокоэнергетических связей, АТФ служит непосредственным источником энергии для множества энергозатратных биохимических и физиологических процессов. Всё это реакции синтеза сложных веществ в организме: осуществление активного переноса молекул через биологические мембраны, в том числе и для создания трансмембранного электрического потенциала; осуществлениямышечного сокращения.

Помимо энергетической АТФ выполняет в организме ещё ряд других не менее важных функций:

§ Вместе с другими нуклеозидтрифосфатами АТФ является исходным продуктом при синтезе нуклеиновых кислот.

§ Кроме того, АТФ отводится важное место в регуляции множества биохимических процессов. Являясь аллостерическим эффектором ряда ферментов, АТФ, присоединяясь к их регуляторным центрам, усиливает или подавляет их активность.

§ АТФ является также непосредственным предшественником синтеза циклического аденозинмонофосфата — вторичного посредника передачи в клетку гормонального сигнала.

§ Также известна роль АТФ в качестве медиатора в синапсах.

12. Характеристика других сложных белковых веществ.

Сложные белки́ (протеиды, холопротеины) — двухкомпонентные белки, в которых помимо пептидных цепей (простого белка) содержится компонент неаминокислотной природы — простетическая группа. При гидролизе сложных белков, кроме свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты её распада.

В качестве простетической группы могут выступать различные органические (липиды, углеводы) и неорганические (металлы) вещества.

Среди сложных белков выделяют следующие основные классы: гликопротеины, липопротеины, хромопротеины, нуклеопротеины, фосфопротеины и металлопротеины.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Увлечёшься девушкой-вырастут хвосты, займёшься учебой-вырастут рога 9801 —

| 7673 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Из аминокислот состоят молекулы

Белки, подобно полисахаридам, являются полимерами. Мономеры, образующие белки, — это азотсодержащие молекулы, называемые аминокислотами. В живых организмах обнаружено 20 аминокислот, однако в больших и сложных белковых молекулах (которые часто состоят из сотен аминокислот) число возможных последовательностей разных аминокислот огромно; отсюда — чрезвычайное разнообразие белковых молекул. Как будет показано ниже, аминокислотная последовательность определяет структуру, а, следовательно, и функцию каждого белка. Одна клетка бактерии Escherichia coli может содержать от 600 до 800 различных белков, а клетка растения или животного, вероятно, в несколько раз больше.

Читайте так же:  Аминокислота лизин в продуктах

У растений самая высокая концентрация белков обнаружена в семенах (до 40% сухого веса). Эти белки выполняют запасную функцию; они используются зародышем после прорастания семени.

Схема аминокислоты приведена в подписи к рис. 3-14. Любая аминокислота состоит из аминогруппы и карбоксильной группы, присоединенных к атому углерода, который называется альфа-углеродом. R — это остаток молекулы, структура которого варьирует у разных аминокислот, и именно R — группа определяет их индивидуальность. На рис. 3-14 приведена структура 20 аминокислот, входящих в состав белков.

Аминокислоты можно сгруппировать на основе электрических зарядов, которые играют важную роль в определении свойств аминокислот и особенно образованных ими белков.

Рис. 3-14. Каждая аминокислота содержит аминогруппу (-N H 2) и карбоксильную группу (-СООН), связанные с центральным углеродным атомом. К этому же атому присоединены атом водорода и боковая группа R , которая у каждой аминокислоты имеет свое строение. Общая формула аминокислот выглядит так:

Двадцать аминокислот, входящих в состав белков, показаны слева и внизу. Можно видеть, что они имеют одинаковую структуру и отличаются только боковыми группами. В зависимости от свойств боковых групп аминокислоты подразделяют на неполярные, полярные незаряженные, отрицательно заряженные (кислотные) и положительно заряженные (основные). Неполярные молекулы нерастворимы в воде, а заряженные и полярные растворимы

Цепь аминокислот называется полипептидом. Аминогруппа одной аминокислоты всегда соединяется с карбоксильной группой другой; при этом выделяется молекула воды. Образующаяся связь называется пептидной связью (рис. 3-15). Аминокислотные мономеры полипептида часто называют аминокислотными остатками. На одном конце цепи всегда присутствует свободная аминогруппа, на другом — свободная гидроксильная группа. Конец с аминогруппой называется N- концом, конец с карбоксильной группой — С-концом.

Рис. 3-15. Связи между аминокислотными остатками называются пептидньми. Они формируются при отщеплении молекулы воды, как и в случае полисахаридов. Связи, выделенные здесь цветом, всегда образуются между кар боксильной группой (-СООН) одной аминокислоты и аминогруппой (- NH 2) соседней. Следовательно, основная структура белка — длинная неразветвленная цепь. Линейное расположение аминокислот называется первичной структурой белка. Конец цепи, несущий аминогруппу, называется N-концом, карбоксильную группу — С-концом

Аминокислоты могут соединяться поперечно ковалентными связями, возникающими между двумя атомами серы двух цистеиновых остатков (эти связи называют дисульфидными). Дисульфидная связь соединяет два цистеиновых остатка в одной полипептидной цепи или в двух различных цепях (рис. 3-16).

Рис. 3-16. Первичная структура фермента лизоцима (двумерная модель). Лизоцим — белок, содержащий 129 аминокислотных остатков, образующих полипептидную цепь, которая в четырех местах соединена дисульфидными связями (- S — S -)

Белки — крупные полипептиды. Их молекулярная масса колеблется от 10 4 до 10 6 и более. Для сравнения: молекулярная масса воды — 18, глюкозы — 180. (Средняя молекулярная масса аминокислотного остатка около 120, так что вы можете быстро определить примерное число аминокислот в белке на основании его молекулярной массы.)

Уровни организации белка

Последовательность аминокислот в полипептидной цепи определяет первичную структуру белка. Полипептидные цепи часто образуют спираль (вторичная структура), которая в свою очередь может быть уложена в глобулу (третичная структура). Наконец, несколько полипептидных цепей могут взаимодействовать между собой с образованием четвертичной структуры белка.

Первичная структура белка — это просто линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Каждый белок имеет свою первичную структуру — уникальное белковое «слово», состоящее из уникальной последовательности аминокислотных «букв». Первичная структура одного из белков, фермента лизоцима, показана на рис. 3-16.

В клетке полипептидные цепи самопроизвольно образуют упорядоченные вторичные структуры, наиболее распространенная из которых — альфа-спираль— похожа на винтовую лестницу (рис. 3-17). Она имеет постоянную геометрию с одним витком спирали через каждые 3,6 аминокислот. Спиральная конфигурация ноли пептидной цепи поддерживается водородными связями между соседними витками, причем атом водорода аминогруппы одной аминокислоты соединяется с атомом кислорода гидроксильной группы другой аминокислоты, находящейся на соседнем витке спирали.

Рис. 3-17. Альфа-спираль, поддерживаемая водородными связями (пунктирные линии). Связи образуются между атомом кислорода карбоксильной группы одной аминокислоты и атомом водорода аминогруппы другой, расположенной через четыре аминокислотных остатка. Не показанные на этом рисунке R -группы присоединены к углеродным атомам, отмеченным цветными точками, и направлены наружу. Шаг спирали приходится на каждые 3,6 аминокислотных остатка

[1]

Третичная и четвертичная структура

Полипептидные цепи могут быть уложены в глобулы, формируя третичную структуру белка. На рис. 3-18 показана укладка основной цени фермента лизоцима. Большинство биологически активных белков, таких, как ферменты, являются глобулярными. Глобулярное строение имеют и специализированные белки клеточных мембран. Микротрубочки построены из большого числа сферических субъединиц, каждая из которых является глобулярным белком.

Рис. 3-18. Этот рисунок дает представление о сложном характере точной укладки полипептидной цепи при формировании третичной структуры белка. (Сравните этот рисунок с относительно простой первичной структурой лизоцима на рис. 3-16.) Здесь изображена только основная цепь фермента. Субстрат выделен темным цветом, он проходит горизонтально через молекулу лизоцима

Третичная структура белка определяется его первичной структурой и поддерживается главным образом водородными и электростатическими связями (см. рис. 3-14), а также взаимодействиями между аминокислотными остатками и молекулами воды. Эти связи относительно слабы и могут довольно легко разрушаться в результате физических или химических изменений среды, например, повышения температуры или увеличения кислотности. Разрыв образующих третичную структуру связей приводит к денатурации белка. Хорошим примером денатурации служит свертывание белка при варке яиц. Когда белки денатурируют, пол и пептидные цепи развертываются, что приводит к потере биологической активности белка. Организмы не могут существовать при экстремально высокой температуре, поскольку в этих условиях их ферменты и другие белки становятся нестабильными и теряют свою активность в результате денатурации.

Читайте так же:  Мономерами для образования молекул служат аминокислоты

Четвертичная структура белка определяется тем, как расположены относительно друг друга образующие его полипептидные цепи. Большинство крупных белков построено из нескольких полипептидных цепей, как идентичных, так и различающихся между собой. Из двух или большего числа полипептидных цепей состоят, например, молекулы многих ферментов.

Ферменты — крупные глобулярные белки, действующие как катализаторы. (Молекулярная масса различных ферментов варьирует от 12 000 до 1 000 000 и более.) Катализаторы — это вещества, которые ускоряют химическую реакцию путем понижения энергии активации, но сами при этом не изменяются. Поскольку катализаторы не меняются в процессе химической реакции, они могут использоваться неоднократно и очень эффективно.

В лаборатории скорость химических реакций обычно повышают нагреванием, что увеличивает силу и частоту соударений молекул. Однако в клетке одновременно протекают сотни различных реакций, и тепло неизбирательно ускорило бы их все. Более того, повышение температуры может привести к плавлению липидов, денатурации белков и ряду других деструктивных изменений. Только благодаря катализаторам-ферментам химические реакции в клетке проходят с большой скоростью и при относительно низкой температуре. Если бы не было ферментов, реакции протекали бы так медленно, что их результат вряд ли бы имел значение.

Ферменты, как правило, называют, добавляя окончание -аза к корню названия субстрата. Например, амилаза катализирует гидролиз амилозы (крахмала). Сейчас известно около 2000 различных ферментов, и каждый из них способен катализировать определенную химическую реакцию. Механизм действия ферментов в биологических реакциях будет описан в гл. 5.

Нуклеиновые кислоты

Нуклеиновые кислоты — это сложные молекулы, полимеры нуклеотидов; каждый нуклеотид состоит из трех субъединиц: фосфатной группы, пятиуглеродного сахара (пентозы) и азотистого основания, названного так потому, что в его состав наряду с углеродом входит азот.

Существуют два типа нуклеиновых кислот — ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота) и РНК (рибонуклеиновая кислота). ДНК — это молекула, хранящая генетическую информацию. РНК служит переносчиком этой информации ДНК через РНК «диктует» белкам их структуру, а значит, и «руководит» всей деятельностью клетки.

Нуклеотиды содержат азотистые основания двух типов: пиримидины, имеющие одно кольцо, и пурины, имеющие два кольца (рис. 3-19). Три пиримидина, входящие в состав нуклеотидов, — это тимин, цитозин и урацил. ДНК содержат тимин и цитозин, РНК — цитозин и урацил. Два пурина в нуклеотидах — это аденин и гуанин. И РНК, и ДНК содержат эти пурины. В состав молекул ДНК и РНК входят два сахара: в ДНК — дезоксирибоза, в РНК — рибоза. «Дезокси» означает «минус один кислород», и только в этом, как показано на рис. 3-19, заключается различие между двумя пентозами.

Взаимодействие РНК и ДНК, их структура, функции и история открытия изложены в гл. 8.

Рис. 3-19. Строительные блоки РНК и ДНК. Каждый строительный блок — нуклеотид — содержит фосфатную группу, сахар и азотистое основание (пурин или пиримидин).

В состав двух типов нуклеиновых кислот входят одинаковые пурины, однако пиримидины различаются: ДНК содержит тимин, а РНК — урацил. Кроме того, в РНК входит рибоза, а в ДНК — дезоксирибоза. Как показано в гл. 8, биологические роли двух нуклеиновых кислот совершенно различны

Другие производные нуклеотидов

Нуклеотиды и их производные выполняют в клетке разнообразные функции. Особенно большое значение имеют АТР (аденозинтрифосфат, см. рис. 5-10) и ADP (аденозиндифосфат). Почти всегда энергетические процессы в клетке связаны с переносом фосфатных групп, в котором АТР и ADP играют основную роль. Участие этих молекул в энергетическом обмене обсуждается в гл. 5.

Видео (кликните для воспроизведения).

Нуклеотиды являются важными составными частями ряда других молекул, принимающих участие в переносе энергии. К таким соединениям относится NAD (никотинамида- дениндинуклеотид), который содержит нуклеотид аденин и фосфат (см. рис. 5-8). Широкое использование связи пурин- сахар-фосфат в транспорте энергии может быть связано с тем, что образуемые с ее помощью крупные заряженные молекулы не проходят сквозь мембраны и поэтому не могут «ускользнуть» из клеток и ограниченных мембранами органелл или, наоборот, «проскользнуть» в них.

Источники


  1. Кунце, Х.-И. Методы физических измерений: моногр. / Х.-И. Кунце. — М.: [не указано], 2003. — 51 c.

  2. Мишин, Б.И. Примерные билеты и ответы по физической культуре для подготовки к устной итоговой аттестации выпускников 11 классов общеобразовательных учреждений / Б.И. Мишин, Г.И. Погадаев. — М.: Дрофа, 2016. — 869 c.

  3. Лысов, П.К. Анатомия (с основами спортивной морфологии). Учебник. В 2-х томах. Том 1 / П.К. Лысов. — М.: Академия (Academia), 2010. — 935 c.
  4. Борисова, Вера Валерьевна; Шестакова Татьяна Алексеевна Гимнастика: Ритмическая Гимнастика. Учебно-Методическое Пособие / Алексеевна Борисова Вера Валерьевна; Шестакова Татьяна. — Москва: РГГУ, 2011. — 404 c.
  5. Евдокименко, П. В. Артроз тазобедренных суставов. Исцеляющая гимнастика / П.В. Евдокименко. — М.: Оникс, Мир и Образование, 2013. — 728 c.
Из аминокислот состоят молекулы
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here