Кислотно основные свойства аминокислот

Важная и проверенная информация на тему: "кислотно основные свойства аминокислот" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Кислотно-основные свойства аминокислот.

Аминокислоты — это органические амфотерные соединения. Они содержат в составе молекулы две функциональные группы противоположного характера: аминогруппу с основными свойствами и карбоксильную группу с кислотными свойствами. Аминокислоты реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

Н2N-СН2-СООН + HCl→ Сl[Н3N-СН2-СООН],

Н2N-СН2-СООН + NaOH → H2N-CH2-COONa + Н2О.

При растворении аминокислот в воде карбоксильная группа отщепляет ион водорода, который может присоединиться к аминогруппе. При этом образуется внутренняя соль, молекула которой представляет собой биполярный ион:

Подобно первичным аминам, аминокислоты реагируют с азотистой кислотой, при этом аминогруппа превращается в гидроксогруппу, а аминокислота — в гидроксикислоту:

H2N-CH(R)-COOH + HNO2 → HO-CH(R)-COOH + N2↑+ H2O

13. Реакционная способность алканов. SR-реакции: галогенирование, нитрование, окисление. Строение радикалов. Понятие о циклоалканах.

Галогенирование (действие галогенов). Это одна из важнейших

реакций предельных углеводородов. Она протекает с замещением

атомов водорода в алканах на галогены — реакция металепсии:

CH4 + Cl2 — CH3Cl + HCl; CH3CI + Cl2 -. CH2Cl2 + HCl

CH2Cl2 + Cl2 — CHCI3 + HCl; CHCl3 + Cl2 — CCl4 + HCI

Реакция галогенирования идет на свету (фотохимическое

галогенирование) или при нагревании (например, термическое

хлорирование при 3000C, используемое в промышленности).

Нитрование (действие азотной кислотой). При обычной

температуре предельные углеводороды с концентрированной азотной кислотой практически не взаимодействуют. При нагревании эта кислота действует как окислитель. Впервые реакцию нитрования

предельных углеводородов провел в 1888 г. M. И. Коновалов (эта

реакция и получила его имя), действуя на алканы разбавленной

(12—14%-ной) азотной кислотой при нагревании (

CH3-CH2-CH2-CH3 + HNO3 → CH3-CH- CH2-CH3 + H2O

Окисление алканов. Реакция окисления алканов широко

используется в промышленности. Окисляя предельные углеводороды в газовой или жидкой фазе, можно получить различные кислородсодержащие соединения: спирты, карбоновые кислоты, альдегиды,кетоны и т. д.

Окисление алканов — сложный многостадийный

автокаталитический процесс, который можно изобразить следующей схемой:

Окисление алканов протекает по радикально-цепному механизму.

Циклоалканы — циклические насыщенные углеводороды, по химическим свойствам близки к предельным углеводородам.

К циклоалканам относят предельные углеводороды с общей формулой СnH2n, n имеющие циклическое строение. Названия циклоалканов строятся из названий соответствующих алканов с добавлением приставки цикло-.

Все атомы углерода в молекулах циклоалканов имеют sp³-гибридизацию. Однако величины углов между гибридными орбиталями в циклобутане и особенно в циклопропан не 109°28′, а меньше из-за геометрии, что создает в молекулах напряжение, поэтому малые циклы очень реакционноспособны

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: На стипендию можно купить что-нибудь, но не больше. 8997 —

| 7241 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Кислотно-основные свойства. Аминокислоты содержат одновременно основную (аминную) и кислотную (карбоксильную) группы. Для карбоксильной группы характерна способность отщеплять протон (диссоциация), в то время как аминогруппа, напротив, склонна к присоединению протона. Поэтому аминокислоты являются амфотерными соединениями, способными давать соли как с основаниями, так и с кислотами

а также могут существовать в виде внутренних солей, которые можно рассматривать как биполярные ионы:

В пользу такого строения аминокислот свидетельствует ряд экспериментальных данных. Известно, что слабо диссоциированные алифатические кислоты в водных растворах обнаруживают в спектре комбинационного рассеяния характерную для карбоксильной группы линию (частота

1650 см –1 ), которая при добавлении сильной щелочи исчезает, так как образующаяся соль почти полностью диссоциирована. Первичные амины в свою очередь обнаруживают в спектре комбинационного рассеяния интенсивные линии с частотой 3320—3380 см –1 В спектрах комбинационного рассеяния растворов аминокислот и те и другие линии отсутствуют. Однако при подкислении раствора аминокислоты появляется линия, отвечающая карбоксильной группе (превращение СОО – → СООН), а при подщелачивании — линия, характерная для аминогруппы (превращение + NH3 → NH2).

Водные растворы аминокислот имеют почти нейтральную реакцию (рН≈6,8). В сильнокислой среде биполярный ион аминокислоты превращается в катион

способный двигаться к катоду в электрическом поле. Константа равновесия для взаимодействия аминокислоты с протоном определяется из уравнения

Способность карбоксильных групп отдавать протон может быть количественно охарактеризована концентрацией водородных ионов, при которой диссоциировано 50% карбоксильных групп, т. е. когда

Обычно пользуются не самой величиной К1, а по аналогии с рН — ее отрицательным логарифмом рК=—lgК1 Величина pK1 простейшей аминокислоты — глицина равна 2,34, т. е. при кислотности, соответствующей рН=2,34, концентрация биполярных ионов NH3—СН2—СОО – равна концентрации катионов

Глицин — значительно более сильная кислота, чем уксусная, для которой pK1=4,3. Повышенная степень диссоциации карбоксильной группы в глицине по сравнению с уксусной кислотой объясняется влиянием положительно заряженной группы + NH3, которая способствует отрыву протона карбоксильной группы.

Читайте так же:  Сывороточный протеин для набора массы

Если группа + NH3 отделена от карбоксильной не одним, как в глицине, а несколькими углеродными атомами, то ее влияние заметно ослабевает. Так, для β-аланина pK1=3,6, для ε-аминокапроновой кислоты pK1=4,43.

способный в электрическом поле двигаться к аноду. Константа равновесия реакции определяется уравнением

Способность аминогруппы данной аминокислоты связывать протон характеризуется концентрацией гидроксильных ионов, при которой

Для удобства основность аминокислот характеризуют величиной рК2=14—рКосн., используя соотношение [Н + ][ОН – ]=14.

Для глицина рК2=9,72, в то время как для этиламина рК2=10,82. Следовательно, алифатические амины прочнее связывают протон, чем аминогруппы аминокислот. Это объясняется, по-видимому, влиянием группы

Если карбоксильная группа отделена от аминной несколькими углеродными атомами, то ее влияние ослабевает и рК2 постепенно приближается к рК алифатических аминов. Так, для β-аланина рК2=10,19, для ε-аминокапроновой кислоты рК2=10,43.

Кроме величин pK1 и рК2, для каждой аминокислоты характерна определенная величина рН, при которой число катионов в растворе разно числу анионов. При этом значении рН, называемом изоэлектрической точкой и обозначаемом pI, максимальное количество аминокислоты в растворе находится в виде биполярных ионов. В изоэлектрической точке аминокислоты не двигаются под влиянием электрического поля. Для моноаминомонокарбоновых кислот величину рН в изоэлектрической точке можно определить из уравнения

Обычно pI моноаминомонокарбоновых кислот лежит около рН = 6. Если аминокислота содержит вторую карбоксильную группу, то ее изоэлектричеокая точка смещена в область более низких значений рН. Введение в радикал аминокислоты группировки с основными свойствами (вторая аминогруппа, остаток гуаниди.на) вызывает сдвиг изоэлектрической точки в область повышенных значений рН.

Производные аминокислот, не образующие биполярных ионов, резко отличаются по свойствам от исходных аминокислот. Так, эфиры аминокислот, например NH2—CHR—СООС2Н5, близки по свойствам к алифатическим аминам, растворимы в органических растворителях и могут перегоняться в вакууме без разложения. N-Ацилированные аминокислоты полностью лишены основных свойств и напоминают алифатические кислоты.

[1]

Свойства аминокислот

Cвойства аминокислот можно разделить на две группы: химические и физические.

Химические свойства аминокислот

В зависимости от соединений, аминокислоты могут проявлять различные свойства.

Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли и с кислотами, и со щелочами.

Как карбоновые кислоты аминокислоты образуют функциональные производные: соли, сложные эфиры, амиды.

Взаимодействие и свойства аминокислот с основаниями:
Образуются соли:

NH2-CH2-COOH + NaOH

NH2-CH2-COONa + H2O

Натриевая соль + 2-аминоуксусной кислоты

Натриевая соль аминоуксусной кислоты (глицина) + вода

Взаимодействие со спиртами:

Аминокислоты могут реагировать со спиртами при наличии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир. Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.

NH2-CH2-COOH + CH3OH

NH2-CH2-COOCH3 + H2O.

Метиловый эфир / 2-аминоуксусной кислоты /

Взаимодействие с аммиаком:

Образуются амиды:

Взаимодействие аминокислот с сильными кислотами:

Получаем соли:

Таковы основные химические свойства аминокислот.

Физические свойства аминокислот

Перечислим физические свойства аминокислот:

  • Бесцветные
  • Имеют кристаллическую форму
  • Большинство аминокислот со сладким привкусом, но в зависимости от радикала (R) могут быть горькими или безвкусными
  • Хорошо растворяются в воде, но плохо растворяются во многих органических растворителях
  • Аминокислоты имеют свойство оптической активности
  • Плавятся с разложением при температуре выше 200°C
  • Нелетучие
  • Водные растворы аминокислот в кислой и щелочной среде проводят электрический ток

Редактировать этот урок и/или добавить задание и получать деньги постоянно* Добавить свой урок и/или задания и получать деньги постоянно

Добавить новость и получить деньги

Добавить анкету репетитора и получать бесплатно заявки на обучение от учеников

user->isGuest) »]) . ‘ или ‘ . Html::a(‘зарегистрируйтесь’, [‘/user/registration/register’], [‘class’ => »]) . ‘ , чтобы получать деньги $$$ за каждый набранный балл!’); > else user->identity->profile->first_name) || !empty(Yii::$app->user->identity->profile->surname))user->identity->profile->first_name . ‘ ‘ . Yii::$app->user->identity->profile->surname; > else echo ‘Получайте деньги за каждый набранный балл!’; > ?>—>

При правильном ответе Вы получите 2 балла

Отметьте верные свойства аминокислот

Выберите те ответы, которые считаете верными.

Добавление комментариев доступно только зарегистрированным пользователям

Lorem iorLorem ipsum dolor sit amet, sed do eiusmod tempbore et dolore maLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempborgna aliquoLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempbore et dLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempborlore m mollit anim id est laborum.

28.01.17 / 22:14, Иван Иванович Ответить +5

Lorem ipsum dolor sit amet, consectetu sed do eiusmod qui officia deserunt mollit anim id est laborum.

28.01.17 / 22:14, Иван ИвановичОтветить -2

Lorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing sed do eiusmod tempboLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod temLorem ipsum dolor sit amet, consectetur adipisicing elit, sed do eiusmod tempborpborrum.

Читайте так же:  Жиросжигатели рейтинг лучших 2019

28.01.17 / 22:14, Иван Иванович Ответить +5

Кислотно основные свойства аминокислот

А. Протеиногенные аминокислоты

Протеиногенными называются 20 аминокислот, которые кодируются генетическим кодом (см. с. 244) и включаются в белки в процессе трансляции . Строение боковых цепей этих аминокислот приведено на с. 67.

Классификация этих аминокислот основана как на строении , так и на полярности боковых цепей (см. с. 14).

В таблице для каждой из аминокислот приводятся следующие характеристики:

— классификация (семь классов);

— название и принятое сокращение (по трем первым буквам) (например, для гистидина — Нis);

Видео (кликните для воспроизведения).

— однобуквенный символ , удобный при записи белковых последовательностей (для гистидина — Н);

— полярность боковой цепи (для гистидина +10,3): чем выше эта величина, тем более полярна молекула аминокислоты.

На схеме по мере увеличения полярности окраска поля с названием аминокислоты меняется от желтых тонов через зеленые к синим. Для ионогенных групп боковой цепи приведены рК a (цифры красного цвета).

К алифатическим аминокислотам относятся глицин, аланин, валин, лейцин и изолейцин . Эти аминокислоты не несут в боковой цепи гетероатомов (N, О или S), циклических группировок и характеризуются отчетливо выраженной низкой полярностью.

Также малополярны серосодержащие аминокислоты — метионин и цистеин , причем цистеин существует лишь в недиссоциированном состоянии. Благодаря образованию дисульфидных мостиков, цистеин выполняет важную функцию стабилизации пространственной структуры белков. Аминокислота цистин состоит из двух остатков цистеина, соединенных дисульфидным мостиком.

Ароматические аминокислоты содержат мезомерные (резонансно стабилизированные) циклы (см. с. 12). В этой группе лишь фенилаланин проявляет низкую полярность. Тирозин и триптофан характеризуются заметной, а гистидин — даже высокой полярностью. Имидазольное кольцо гистидина заметно протонируется уже при слабокислых значениях рН. Поэтому гистидин, обладающий ароматическими свойствами лишь в протонированной форме (см. с. 64), может быть отнесен к основным аминокислотам. Тирозин и триптофан сильно поглощают в УФ-области спектра между 250 и 300 нм.

Нейтральные аминокислоты содержат гидроксильные (серин, треонин) или карбоксамидные группы (аспарагин, глутамин). Хотя амидные группы неионогенны, молекулы аспарагина и глутамина высоко полярны.

[2]

Карбоксильные группы боковых цепей кислых аминокислот — аспарагиновой и глутаминовой — полностью ионизированы во всем диапазоне физиологических значений рН. Аналогичным образом, боковые цепи основных аминокислот — лизина и аргинина — полностью протонированы в нейтральной области рН. Сильно основной, а, следовательно, очень полярной аминокислотой, является аргинин, содержащий гуанидиновую группировку.

Особое положение занимает пролин . Боковая цепь пролина состоит из пятичленного цикла, включающего α-углеродный атом и α-аминогруппу. Поэтому пролин, строго говоря, является не амино-, а иминокислотой . Атом азота и кольце является слабым основанием и не протонируется при физиологических значениях рН. Благодаря циклической структуре пролин вызывает изгибы полипептидной цепи , что очень существенно для структуры коллагена (см. сс. 76, 334).

Некоторые из перечисленных аминокислот не могут синтезироваться в организме человека и должны поступать вместе с пищей. Эти незаменимые аминокислоты (см. с. 348) отмечены звездочками красного цвета.

[3]

Иммунология и биохимия

Свойства аминокислот

Аминокислоты (АК) — органические молекулы, которые состоят из основной аминогруппы (-NH2), кислотной карбоксильной группы ( -СООН), и органической R радикала (или боковой цепи), которая является уникальной для каждой АК

Функции аминокислот в организме

Примеры биологических свойств АК. Хотя в природе встречается более 200 различных АК только около одной десятой из них включаются в белки, другие выполняют иные биологические функции:

  • Они строительные блоки белков и пептидов
  • Предшественники многих биологически важных молекул, производных АК. Например, тирозин является предшественником гормона тироксина и пигмента кожи меланина, тирозин также предшественник соединения ДОФА (диокси-фенилаланина). Это нейромедиатор передачи импульсов в нервной системе. Триптофан является предшественником витамина В3 — никотиновой кислоты
  • Источники серы — серосодержащие АК.
  • АК участвуют во многих метаболических путях, таких как глюконеогенез — синтез глюкозы в организме, синтез жирных кислот и др.

В зависимости от положения аминогруппы относительно карбоксильной группы АК могут быть альфа, α-, бета, β- и гамма,γ.

Альфа — аминогруппа присоединена к углероду, примыкающему к карбоксильной группе :

Бета — аминогруппа находятся на 2-м углероде от карбоксильной группы

Гамма — аминогруппа на 3-м углерое от карбоксильной группы

В состав белков в ходят только альфа-АК

Общие свойства альфа-АК белков

1 — Оптическая активность — свойство аминокислот

Все АК, за исключекнием глицина, проявляют оптическую активность, т.к. содержат по крайней мере один асимметричный атом углерода (хиральный атом).

Что представляет собой асимметричный атом углерода? Это атом углерода, к которому присоединены четыре различных химических заместителя. Почему глицина не проявляет оптическую активность? В его радикале только три разных заместителя, т.е. альфа-углерод не асимметричный.

Что означает оптическая активности? Это означает, что АК в растворе может присутствовать в двух изомерах. Правовращающий изомер (+), который обладает способностью вращать плоскость поляризацованного света вправо. Левовращающий изомер (-), который обладает способностью вращать плоскость поляризации света влево. Оба изомера могут вращать плоскость поляризации света на одну ту же величину, но в противоположном направлении.

Читайте так же:  Креатин через сколько начинает действовать
2 — Кислотно-основные свойства

Все АК содержат по меньшей мере две ионизированных группы — альфа-аминогруппа и альфа-карбоксильная группа. Некоторые содержат в своей боковой цепи дополнительные кислотную или основную группу, которые отвечают за кислотно-щелочное поведение АК

В результате их способности к ионизации можно записать следующее равновесие этой реакции:

Поскольку эти реакции обратимы это означает, что они могут действовать как кислоты (прямая реакция) или как основания (обратная реакция), что объясняет амфотерные свойства аминокислот.

Цвиттер ион — свойство АК

Все нейтральные аминокислоты при физиологическом значении рН (около 7,4) присутствуют как цвиттерионы — карбоксильная группа непротонированная и аминогруппа протонированная (рис.2). В растворах более основных, чем изоэлектрическая точка аминокислоты (ИЭТ), аминогруппа -NH3 + в АК жертвует протон. В растворе более кислом, чем ИЭТ АК, карбоксильная группа -СОО — в АК принимает протон. Таким образом, АК иногда ведет себя как кислота, в другие время как основание в зависимости от рН раствора.

Полярность как общее свойство аминокислот

При физиологическом рН АК присутствуют как цвиттер ионы.Положительный заряд несет альфа -аминогруппа, а отрицательный карбоновая. Таким образом, создаётся два противоволожных заряда с обеих концов молекулы АК, молекула имеет полярные свойства.

Наличие изоэлектрической точки (ИЭТ) — свойство амингокислот

Значение рН, при котором чистый электрический заряд аминокислоты равен нулю, и, следовательно, она не может перемещаться в электрическом поле называется ИЭТ.

Способность поглощать в ультрафиолете — свойство ароматических аминокислот

Фенилаланин, гистидин, тирозин и триптофан поглощают при 280 нм. На рис. оторажены значения молярного коэффициента экстинкции (ε) этих АК. В видимой части спектра аминокислоты не поглощают, следовательно, они бесцветны.

АК могут присутствовать в двух вариантах изомеров: L-изомера и D-

изомера, которые являются зеркальными отражениями, и отличаются расположением химических групп вокруг атома α-углерода.

Все аминокислоты в белках в L-конфигурации, L-аминокиcлоты.

Физические свойства аминокислоты

Аминокислоты в основном водорастворимые, что объясняется их полярностью и наличием заряженных групп. Они растворимы в полярных и не растворяется в неполярных растворителях.

АК имеют высокую температуру плавления, что отражает наличие сильных связей, поддерживающих их кристаллическую решетку.

Общие свойства АК является общим для всех АК и во многих случаях определяются альфа-аминогруппой и альфа- карбоксильной группой. АК обладают и специфическими свойствами, которые диктуются уникальной боковой цепью.

Кислотно-основные свойства аминокислот

α-Аминокислоты в силу своего химического строения проявляют кислотно-основные (амфотерные) свойства, которые определяют многие физико-химические и биологические свойства белков. На этих свойствах основаны, почти все методы выделения и идентификации аминокислот и белков.

При нейтральном значении рН аминокислоты в растворах нахо­дятся в виде биполярного иона (цвиттер-иона), при этом аминогруппа протонирована (-NH3 + ), а карбоксильная группа — диссоциирована (-СОО — ):

(рН ≈7)

Ионизация аминокислоты зависит от рН среды: в кислых раство­рах ионизирована аминогруппа, а в щелочных — карбоксильная группа:

(рН=1) (рН=11)

В кислой среде α-аминокислоты выступают как основания (по аминогруппе), а в щелочной — как кислоты (по карбоксильной группе). У некоторых аминокислот может ионизироваться также радикал (R), в связи, с чем все аминокислоты можно разделить на заряженные и незаря­женные (при физиологическом значении рН=6,0 — 8,0) (см. табл. 4). В качестве примера первых можно привести аспарагиновую кислоту и ли­зин:

Аспарагиновая кислота (отрицательно заряженная кислота, проявляет кислотные свойства) Лизин (положительно заряженная кислота, проявляет основные свойства)

Если радикалы аминокислот нейтральные, то они не оказывают влияния на диссоциацию α-карбоксильной или α-аминогруппы, и вели­чинырК (отрицательный логарифм, показывающий значение рН, при котором эти группы наполовину диссоциированы) остаются относительно постоянными.

Величины рК для α-карбоксилыюй (pK1) и α-аминогруппы (рК2) сильно различаются. При рН рК2 прак­тически все молекулы аминокислоты являются отрицательно за­ряженными, так как α-карбоксильная группа находится в диссоции­рованном состоянии.

Следовательно, в зависимости от рН среды аминокислоты имеют суммарный нулевой положительный или отрицательный заряд. Значение рН, при котором суммарный заряд молекулы равен нулю, и она не перемещается в электрическом поле ни к катоду, ни к аноду, называется изоэлектрической точкой и обозначается pI.

Для нейтральных α-аминокислот значение pI находят как сред­нее арифметическое между двумя значениями рК:

При рН раствора меньше pI аминокислоты протонируются и, за­ряжаясь положительно, перемещаются в электрическом поле к катоду. Обратная картина наблюдается при рН > pI.

Для аминокислот, содержащих заряженные (кислотные или ос­новные) радикалы, изоэлектрическая точка зависит от кислотности или основности этих радикалов и их рК (рК3). Значение pI для них находят по следующим формулам:

Читайте так же:  Гены состоят из аминокислот

для кислых аминокислот:

для основных аминокислот:

В клетках и межклеточной жидкости организма человека и жи­вотных рН среды близко к нейтральному, поэтому основные аминокисло­ты (лизин, аргинин) имеют положительный заряд (катионы), кислые ами­нокислоты (аспарагиновая, глутаминовая) имеют отрицательный заряд (анионы), а остальные существуют в виде биполярного цвиттер-иона.

studopedia.org — Студопедия.Орг — 2014-2019 год. Студопедия не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования (0.001 с) .

КИСЛОТНО-ОСНОВНЫЕ СВОЙСТВА а-АМИНОКИСЛОТ

Кислотно-основные свойства a-аминокислот (разд. 21.2.1) принято характеризовать константами кислотной диссоциации. Их превращения можно отразить следующей схемой:

В водных растворах в зависимости от кислотности среды ами­нокислота может находиться в трех формах: молекулы, имеющей биполярно-ионную структуру, катиона и аниона. Соотношение форм определяется кислотно-основными характеристиками рКа(СООН) иpKa(NH3+) аминокислоты, ее изоэлектрической точкой (pI) изначением рН раствора.

Изоэлектрической точкой аминокислоты (pI)

называ­ется значение рН среды, при котором аминокислота нахо­дится в водном растворе только в молекулярной форме.

Изоэлектрическая точка аминокислоты обычно вычисляется как полусумма ее показателей кислотности pKa(COOH) и pKa(NH3+) (табл. 8.2). В изоэлектрической точке растворимость кислот наименьшая.

При добавлении к раствору аминокислоты сильной кислоты до рН + , причем кислотные свойства карбоксильной группы выражены сильнее, чем аммонийной. Поэтому карбоксильная группа в катионе a-аминокислоты депротонируется первой и характеризуется величиной pKa(COOH) = 1,7 — 2,4 в зависимости от природы аминокислоты.

При добавлении к раствору аминокислоты щелочи до рН > рI образуются анионы аминокислоты H2NCHRCOO — . Эти анионы пред­ставляют собой слабое двухкислотное основание за счет протоно-акцепторных групп —NH2 и —СОО-, при этом основные свойства аминогруппы выражены сильнее, чем ионизованной карбоксильной группы. Поэтому величина pKa(NH3+) = 8,0 — 9,7 характеризует кислотные свойства аммонийных групп в молекулах природных аминокислот. Содержащиеся в организме а-аминокислоты обычно находятся в виде смеси из молекулярной и одной из ионных форм, биологические и физиологические функции которых различны. Это обстоятельство Природа использует для эволюции, подбирая оптимальные значения рН для биологических систем.

В зависимости от свойств заместителя среди природных а-аминокислот выделяют нейтральные, кислотные и основные. К ней­тральным относятся 15 аминокислот, у которых заместители не проявляют явно выраженных кислотно-основных свойств, а изозлектрические точки соответствуют слабокислой среде, рI = = 5,0-6,5 (табл. 8.2).

Кислотные а-аминокислоты— это аспарагиновая (PI = 2,98) и глутаминовая (рI = 3,22) кислоты, молекулы которых содержат две карбоксильные группы, а изозлектрические точки соответ­ствуют кислой среде (табл. 8.2). Протолитические превраще­ния аспарагиновой кислоты описывает схема:

В организме кислотные а-аминокислоты находятся обычно в ви­де смеси ди- и моноанионов.

Основные а-аминокислоты— это аргинин (рI = 10,8), гистидин (рI = 7,6) и лизин (рI = 9,8), молекулы которых содержат группы, проявляющие основные свойства, а изозлектрические точки соответствуют щелочной среде (табл. 8.2). Протолитиче­ские превращения лизина описывает схема:

В организме основные а-аминокислоты находятся обычно в виде смеси ди- и монокатионов.

Наблюдаемые для аминокислот кислотно-основные равнове­сия характерны также для пептидов и белков (разд. 21.3, 21.4), молекулы которых HProt также имеют биполярно-ионное строе­ние и характеризуются изоэлектрической точкой рI. В кислой среде (рН + , а в щелочной (рН > рI) — в анион (Prot)-.

studopedia.org — Студопедия.Орг — 2014-2019 год. Студопедия не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования (0.001 с) .

Кислотно основные свойства аминокислот

Интересным свойством аминокислот является их способность существовать в различных формах в зависимости от рН среды. Изменение структуры аминокислот при изменении рН связано с наличием в их молекулах как кислотных, так и основных групп. На рис. 15-1 показано,

Рис. 15-1. (см. скан) Кривая титрования аланина

что происходит при постепенном изменении среды раствора аланина от сильнокислой

до сильнощелочной

В точке А карбоксильная группа не диссоциирована, а аминогруппа находится в протонированной форме. Суммарный заряд частицы

При постепенном добавлении основания карбоксильная группа переходит в ионизированную форму см. гл. 12). В точке В молекулы аланина представляют собой биполярные ионы, несущие как положительный, так и отрицательный заряд, и потому электронейтральные. Эти ионы называются цвиттер-ионами (в переводе с немецкого — двойные ионы). Цвиттер-ионная структура характерна для аминокислот при рН от 6 до 8. Аминокислоты существуют в виде цвиттер-ионов в чистых водных растворах и в живой клетке, которая имеет рН около 7,4. При добавлении еще большего количества основания аминогруппа депротонируется и в точке С возникает ион с зарядом -1.

Таблица 15-2. (см. скан) Поведение аминокислот при различных значениях рН

Значение рН, при котором аминокислоты существуют в виде цвиттер-иона, называется изоэлектрической точкой

Каждая аминокислота характеризуется собственным значением которое определяется структурой и свойствами радикала Хотя для большинства аминокислот значение рН лежит пределах 6—8, имеются исключения из этого правила. При значениях рН выше изоэлектрической точки аминокислоты существуют преимущественно в анионной форме, а при значениях рН ниже преимущественно в виде катионов. В табл. 15-2 показана эта ситуация на примере двух аминокислот. Таким образом, поведение аминокислот очень сильно зависит от рН раствора.
Читайте так же:  Эффективные жиросжигатели для похудения женщин

В зависимости от рН среды аминокислоты могут существовать в различных формах. Электронейтральная форма, несущая как положительный, так и отрицательный заряды, называется центтер-ионом. Значение рН, при котором данная аминокислота существует в виде цвиттер

иона, называется изоэлектрической точкой этой аминокислоты.

Кислотно-основные свойства аминокислот. Изоэлектрическая точка

Кислотно-основные свойства аминокислот связаны с наличием в их структуре двух ионизируемых групп-карбоксильной и аминогруппы, поэтому аминокислоты могут проявлять свойства как кислот, так и оснований, т.е. они являются амфотерными соединениями. В кристаллическом состоянии и в водных растворах a-аминокислоты существуют в виде биполярных ионов, называемых также цвиттерионами:

Ионное строение обуславливает некоторые особенности свойств a-аминокислот: высокую температуру плавления (200-300°С), нелетучесть, растворимость в воде и нерастворимость в неполярных органических растворителях. С растворимостью аминокислот в воде связана их всасываемость и транспорт в организме.

Ионизация молекул аминокислот зависит от рН раствора. В кислой среде аминокислоты заряжаются положительно и проявляют основные свойства:

В щелочной среде аминокислоты заряжаются отрицательно и проявляют кислотные свойства:

Кислотно-основные свойства аминокислот можно объяснить исходя из теории кислот и оснований Бренстеда-Лоури. Полностью протонированная a-аминокислота (катионная форма) с позиции теории Бренстеда является двухосновной кислотой, содержащей две кислотные группы: недиссоциированную карбоксильную группу (– СООН) и протонированную аминогруппу (NН3 + ), которые характеризуются соответствующими значениями рКa1 и рКa2 ( рКa1= -lg Kд1 и рКa2= -lg Kд2).

Для моноаминомонокарбоновых кислот процесс диссоциации имеет следующий вид:

Величины рК для аминокислот определяют по кривым титрования. Рассмотрим кривую титрования аланина.

Рис. 1 – кривые, полученные при титровании 0,1М раствора аланина 0,1М раствором HCl (а) и 0,1М растором NaOH (б)

Из кривой титрования аланина следует, что карбоксильная группа имеет рКa1=2,34, а протонированная аминогруппа рКa2 = 9,69. При рН = 6,02 аланин существует в виде биполярного иона, когда суммарный электрический заряд частицы равен 0. При этом значении рН молекула аланина электронейтральна. Такое значение рН при котором аминокислота находится в электронейтральном состоянии называют изоэлектрической точкой и обозначаются рI. Для моноаминомонокарбоновых кислот изоэлектрическая точка рассчитывается как среднее арифметическое двух значений рКa. Например для аланина она равна:

рI = ½ × (рКa1 + рКa2) = ½ × (2,34 + 9,69) = 6,02

При значении рН, превышающем изоэлектрическую точку, аминокислота заряжается отрицательно, а при значении рН ниже рI аминокислота несет суммарный положительный заряд. Например, при рН = 1,0 все молекулы аланина существуют в форме ионов с суммарным зарядом +1.

При рН = 2,34, когда имеется смесь равных количеств ионов

суммарный заряд = +0,5. Аналогичным образом можно предсказать знак и величину суммарного заряда для любой другой аминокислоты при любом значении рН.

Аминокислоты с ионизируемой группой в радикале имеют более сложные кривые титрования, складывающиеся из 3-ох участков, соответствующих трем возможным стадиям ионизации, и, следовательно, они имеют три значения рК (рКa1, рКa2 и рКR). Ионизация кислых аминокислот, например аспарагиновой, состоит из следующих последовательных стадий:

Изоэлектрические точки таких аминокислот определяются также присутствием ионизируемой группой радикала, наряду с a-амино и a-карбоксильными группами. Для моноаминодикарбоновых кислот изоэлектрические точки смещены в кислую область рН и определяются как среднее арифметическое между величинами рК для двух карбоксильных групп (рI аспарагиновой кислоты = 2,97). Для основных аминокислот рI смещены в щелочную область и вычисляются как среднее арифметическое между величинами рК для двух протонированных аминогрупп (рI лизина = 9,74).

Видео (кликните для воспроизведения).

Кислотно-основные свойства аминокислот используются для разделения и последующей идентификации аминокислот методами электрофореза и ионообменной хроматографии. Оба эти метода основаны на различиях в знаке и величине суммарного электрического заряда при данном значении рН.

Источники


  1. Полторанов, В. В. Курортное лечение хронических заболеваний органов пищеварения / В.В. Полторанов. — М.: Профиздат, 1979. — 304 c.

  2. Фадеева, Анастасия Диабет. Профилактика, лечение, питание / Анастасия Фадеева. — М.: «Издательство «Питер», 2011. — 176 c.

  3. Гурвич, Михаил Диета при заболеваниях органов пищеварения / Михаил Гурвич. — М.: ГЭОТАР-Медиа, 2006. — 288 c.
  4. Дальке, Рудигер Болезнь как язык души. Проблемы пищеварения. Проблемы сердца и органов кровообращения (комплект из 3 книг) / Рудигер Дальке , Роберт Хесль. — М.: ИГ «Весь», 2013. — 800 c.
  5. Кириллов, А. Квант-силовая модель Вселенной / А. Кириллов. — М.: Новый Центр, 2006. — 146 c.
Кислотно основные свойства аминокислот
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here