Классификация аминокислот по радикалу

Важная и проверенная информация на тему: "классификация аминокислот по радикалу" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Классификация аминокислот

Все встречающиеся в природе аминокислоты обладают общим свойством – амфотерностью (от греч. amphoteros – двусторонний), т.е. каждая аминокислота содержит как минимум одну кислотную и одну основную группы. Общий тип строения α-аминокислот может быть представлен в следующем виде:

Как видно из общей формулы, аминокислоты будут отличаться друг от друга химической природой радикала R, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с α-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все α-амино- и α-карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом свои специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых молекул связано с химической природой и физико-химическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимерам, и обладают химической индивидуальностью.

Классификация аминокислот разработана на основе химического строения радикалов, хотя были предложены и другие принципы. Различают ароматические и алифатические аминокислоты, а также аминокислоты, содержащие серу или гидроксильные группы. Часто классификация основана на природе заряда аминокислоты. Если радикал нейтральный (такие аминокислоты содержат только одну амино- и одну карбоксильную группы), то они называются нейтральными аминокислотами. Если аминокислота содержит избыток амино- или карбоксильных групп, то она называется соответственно основной или кислой аминокислотой.

Современная рациональная классификация аминокислот основана на полярности радикалов (R-групп), т.е. способности их к взаимодействию с водой при физиологических значениях рН (близких к рН 7,0). Различают 5 классов аминокислот, содержащих следующие радикалы: 1) неполярные (гидрофобные); 2) полярные (гидрофильные); 3) ароматические (большей частью неполярные); 4) отрицательно заряженные и 5) положительно заряженные. В представленной классификации аминокислот (табл. 1.3) приведены наименования, сокращенные английские и русские обозначения и однобуквенные символы аминокислот, принятые в отечественной и иностранной литературе, а также значения изоэлектрической точки (рI) и молекулярной массы (М). Отдельно даются структурные формулы всех 20 аминокислот белковой молекулы.

Полярные, незаряженные R-группы

Отрицательно заряженные R-группы

Положительно заряженные R-группы

Перечисленные аминокислоты присутствуют в разных количественных соотношениях и последовательностях в тысячах белков, хотя отдельные индивидуальные белки не содержат полного набора всех этих аминокислот. Помимо наличия в большинстве природных белков 20 аминокислот, в некоторых белках обнаружены производные аминокислот : оксипролин, оксилизин, дийодтирозин, фосфосерин и фосфотреонин (последние две аминокислоты представлены в главе 2):

Первые две аминокислоты содержатся в белке соединительной ткани – коллагене, а дийодтирозин является основой структуры гормонов щитовидной железы. В мышечном белке миозине обнаружен также ε-N-метиллизин; в состав протромбина (белок свертывания крови) входит γ-карбоксиглутаминовая кислота, а в глутатионпероксидазе открыт селеноцистеин, в котором ОН-группа серина заменена на селен (Se):

Помимо указанных, ряд α-аминокислот выполняет важные функции в обмене веществ, хотя и не входит в состав белков, в частности орнитин, цитруллин, гомосерин, гомоцистеин, цистеинсульфиновая кислота, диоксифенилаланин и др.

Классификация аминокислот по полярности радикалов

1. Неполярные аминокислоты (аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин). Эти аминокислоты гидрофобны. Имеют незаряженный радикал. При сближении в пространстве радикалы этих аминокислот обеспечивают гидрофобное взаимодействие.

2. Полярные, гидрофильные, незаряженные аминокислоты (глицин, треонин, цистеин, тирозин, серин, аспарагин, глутамин). Содержат такие полярные функциональные группы как гидроксильная, сульфгидрильная и амидогруппа. При сближении в пространстве радикалы этих аминокислот образуют водородные связи. Связанные дисульфидной связью два остатка цистеина называют цистином.

3. Кислые аминокислоты (отрицательно заряженные аминокислоты) имеют отрицательный заряд (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) при рН 7,0

4. Основные аминокислоты (положительно заряженные аминокислоты) имеют положительный заряд при рН 7,0.

Читайте так же:  Аргинин и алкоголь совместимость

Радикалы аминокислот 3 и 4 групп участвуют в образовании ионных связей.

Аминокислоты классифицируются на заменимые и незаменимые (эссенциальные).

1. Незаменимые (эссенциальные) аминокислоты не могут синтезироваться в организме и должны поступать с пищей. Они необходимы для обеспечения и поддержания роста: аргинин, валин, гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин (шесть аминокислот 1-й группы, одна – второй и три – четвертой).

2. Заменимые аминокислоты. Организм может синтезировать около 10 аминокислот для обеспечения биологических потребностей, поэтому поступление их с пищей не обязательно (аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота, цистеин, глутаминовая кислота, глутамин, глицин, пролин, серин, тирозин).

Аминокислоты, связанные пептидной связью, образуют полипептидную цепь и каждая аминокислота в ней называется аминокислотный остаток. В полипептиде выделяют N-конец (терминальная альфа-аминогруппа) и С-конец (терминальная альфа-карбоксильная группа). Большинство природных полипептидных цепей, содержащих от 50 до 2000 аминокислотных остатков, называют белками (протеинами). Полипептидные цепи меньшей длины называют олигопептидами или просто пептидами. В некоторых белках полипептидные цепи связываются поперечными дисульфидными связями, образованными окислением двух остатков цистеина. Внеклеточные белки часто содержат дисульфидные связи, а внутриклеточные белки часто утрачивают их. В некоторых белках образуются поперечные связи при взаимодействии радикалов других аминокислотных остатков (коллаген, фибрин).

Дата добавления: 2016-11-12 ; просмотров: 4765 | Нарушение авторских прав

Строение и свойства боковых радикалов аминокислот

Наиболее точно характеризующей различие аминокислот классификацией следует считать разделение всех аминокислот на группы в соответствии с гидрофобностью- гидрофильностью их боковых радикалов R. На рисунках атомы и связи, относящиеся к боковым радикалам, показаны красным цветом. Именно эти свойства аминокислот решающим образом влияют на свойства белка. Белки различной первичной структуры (с различным составом и порядком чередования аминокислот в полипептидной цепи) образуют различные вторичные и третичные структуры. Замена одного-единственного аминокислотного остатка в полипептидной цепи на аминокислотный остаток из другой группы полярности может сказаться на функциональности белка самым кардинальным образом. Следует предпочесть, таким образом, классификацию аминокислот в соответствии с полярностью и заряженностью их боковых радикалов (при нейтральных , или физиологических, значениях рН среды) на следующие группы:

1. Аминокислоты с гидрофобными незаряженными боковыми радикалами:

2. Аминокислоты с гидрофильными незаряженными радикалами. Участки белка, содержащие такие аминокислотные остатки, способны гидратироваться и взаимодействовать водородными связями с другими аналогичными остатками.

3. Аминокислоты с боковыми радикалами, заряженными положительно при нахождении в водных растворах с нейтральными или близкими к нейтральным значениям рН. Изоэлектрическая точка этих аминокислот значительно больше 7,0 и они имеют избыточный положительный заряд при нейтральных рН. Белки, содержащие превалирующие количества таких аминокислотных остатков, называют щелочными, поскольку их изоэлектрическая точка также больше 7,0.

4. Аминокислоты с отрицательным зарядом в боковой цепи радикала. Изоэлектрическая точка этих аминокислот меньше 7,0.

Следует, однако, иметь в виду, что такое разделение аминокислот в значительной степени условно, поскольку такие аминокислоты, как глицин практически не имеют бокового радикала, тирозин, например, может проявлять как гидрофильные, так и гидрофобные свойства. Это же касается и аминокислоты метионин. Тем не менее, подобного рода классификация в наибольшей степени отражает функциональные различия аминокислот.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Сдача сессии и защита диплома — страшная бессонница, которая потом кажется страшным сном. 8778 —

| 7149 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Классификация и номенклатура аминокислот.

Существует несколько видов классификаций аминокислот входящих в состав белка.

А) В основу одной из классификаций положено химическое строение радикалов аминокислот. Различают аминокислоты:

1. Алифатические – глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин:

2. Гидроксилсодержащие – серин, треонин:

Читайте так же:  Какой спортпит нужен для похудения

3. Серосодержащие – цистеин, метионин:

4. Ароматические – фенилаланин, тирозин, триптофан:

5. С анионобразующими группами в боковых цепях-аспарагиновая и глутаминовая кислоты:

6. и амиды-аспарагиновой и глутаминовой кислот – аспарагин, глутамин.

7. Основные – аргинин, гистидин, лизин.

8. Иминокислота – пролин

Б) Второй вид классификации основан на полярности R-групп аминокислот.

Различают полярные и неполярные аминокислоты. У неполярных в радикале есть неполярные связи С–С, С–Н, таких аминокислот восемь: аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, фенилаланин, триптофан, пролин.

Все остальные аминокислоты относятся к полярным (в R-группе есть полярные связи С–О, С–N, –ОН, S–H). Чем больше в белке аминокислот с полярными группами, тем выше его реакционная способность. От реакционной способности во многом зависят функции белка. Особенно большим числом полярных групп, характеризуются ферменты. И наоборот, их очень мало в таком белке как кератин (волосы, ногти).

В) Аминокислоты классифицируют и на основе ионных свойств R-групп(таблица 1).

Кислые

(при рН=7 R-группа может нести отрицательный заряд) это аспарагиновая, глутаминовая кислоты, цистеин и тирозин.

Основные

(при рН=7 R-группа может нести положительный заряд) – это аргинин, лизин, гистидин.

Все остальные аминокислоты относятся к нейтральным (группа R незаряжена).

Таблица 1 – Классификация аминокислот на основе полярности
R-групп.

Аминокислоты Принятые однобуквенные обозначения и символы Изоэлектрическая точка, рI Среднее содержание в белках,%
Англ. символ Русск.
1. Неполярные R-группы Глицин Аланин Валин Лейцин Изолейцин Пролин Фенилаланин Триптофан 2. Полярные, незаряженные R-группы Серин Треонин Цистеин Метионин Аспарагин Глутамин
Продолжение таблицы 1

3. Отрицательно заряженные
R-группы

4. Положительно заряженные
R-группы

GLy ALa VaL Leu Lie Pro Phe Trp Ser Thr Cys Met Asn GLn Tyr Asp GLy Lys Arg His G A V L I P F W S T C M N Q Y D E K R N Гли Ала Вал Лей Иле Про Фен Трп Сер Тре Цис Мет Асн Глн Тир Асп Глу Лиз Арг Гис 5,97 6,02 5,97 5,97 5,97 6,10 5,98 5,88 5,68 6,53 5,02 5,75 5,41 5,65 5,65 2,97 3,22 9,74 10,76 7,59 7,5 9,0 6,9 7,5 4,6 4,6 3,5 1,1 7,1 6,0 2,8 1,7 4,4 3,9 3,5 5,5 6,2 7,0 4,7 2,1

Г) По числу аминных и карбоксильных групп аминокислоты делятся:

на моноаминамонокарбоновые, содержащие по одной карбоксильной и аминной группе;

– моноаминодикарбоновые (две карбоксильные и одна аминная группа);

– диаминомонокарбоновые (две аминные и одна карбоксильная группа).

Д) По способности синтезироваться в организме человека и животных все аминокислоты делятся:

на заменимые,

Незаменимые аминокислоты не могут синтезироваться в организме человека и животных они обязательно должны поступать вместе с пищей. Абсолютно незаменимых аминокислот восемь: валин, лейцин,изолейцин,треонин,триптофан, метионин,лизин, фенилаланин.

Частично незаменимые — синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Такими аминокислотами являются арганин, гистидин, тирозин.

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме человека в достаточном количестве из других соединений. Растения могут синтезировать все аминокислоты.

Дата добавления: 2015-09-11 ; просмотров: 2099 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

V. Классификация аминокислот по полярности радикалов.

1). Неполярные (гидрофобные): алифатические (аланин, валин, лейцин, изолейцин), ароматические (триптофан, фенилаланин), гетероциклическая иминокислота (пролин), серусодержащая (метионин);

2). Полярные (гидрофильные): кислые (аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота), основные (лизин, аргинин, гистидин), нейтральные (глицин, серин, треонин, цистеин, тирозин, аспарагин, глутамин).

Протеиногенные аминокислоты

приложение В

Структурные формулы основных моносахаридов

(проекционные формулы Фишера и перспективные формулы Хеуорса)

триозы тетрозы пентозы
гексозы


приложение С

Строение основных олигосахаридов

Сахароза (свекловичный или тростниковый сахар)

образована молекулами глюкозы и фруктозы, связанными a(1→2)a связью:

Лактоза (молочный сахар)

образована молекулами галактозы и глюкозы, связанными b(1→4) связью:

Мальтоза (солодовый сахар)

образована двумя молекулами глюкозы, связанными a(1→4) связью:

Видео (кликните для воспроизведения).

Целлобиоза

образована двумя молекулами глюкозы, связанными b(1→4) связью:

Трегалоза

[2]

образована двумя молекулами глюкозы, связанными a(1→1)a связью:

Читайте так же:  Витамин с шипучие таблетки

приложение D

Наиболее важные представители длинноцепочечных жирных кислот

Название Состав Формула
Насыщенные
Пальмитиновая 16 атомов углерода
Стеариновая 18 атомов углерода
Ненасыщенные
С одной двойной связью (моноеновые)
Пальмитолеиновая 16:1, 9* )
Олеиновая 18:1, 9
С двумя двойными связями (диеновые)
Линолевая 18:2, 9, 12
С тремя двойными связями (триеновые)
g-Линоленовая 18:3, 6, 9, 12
a-Линоленовая 18:3, 9, 12, 15
С четырьмя двойными связями (тетраеновые)
Арахидоновая 20:4, 5, 8, 11, 14

* ) – 16:1, 9 – расшифровывается как – 16 атомов углерода : 1 двойная связь, двойная связь в 9-ом положении.

приложение Е

Структура компонентов нуклеиновых кислот

Азотистые основания

Пуриновые Пиримидиновые

Пентозы

Нуклеозиды

(нуклеозиды риборяда)

Пуриновые нуклеозиды Пиримидиновые нуклеозиды

Нуклеозиды

Пуриновые нуклеозиды Пиримидиновые нуклеозиды

Нуклеотиды

(на примере рибонуклеотидов)

Нуклеозидмонофосфаты
Нуклеозиддифосфаты
Нуклеозидтрифосфаты

приложение F

Папиллярные узоры пальцев рук — маркер спортивных способностей: дерматоглифические признаки формируются на 3-5 месяце беременности, не изменяются в течение жизни.

Опора деревянной одностоечной и способы укрепление угловых опор: Опоры ВЛ — конструкции, предназначен­ные для поддерживания проводов на необходимой высоте над землей, водой.

Общие условия выбора системы дренажа: Система дренажа выбирается в зависимости от характера защищаемого.

Классификация аминокислот по радикалу

Известно около 200 природных аминокислот, но только 20 из них играют важнейшую роль в жизни человека. Эти аминокислоты называют протеиногеннымистроящими белки.

Первые аминокислоты были открыты в начале XIX века.

В пищевых продуктах наиболее распространены 22 аминокислоты.

В составе белков найдено 20 различных α-аминокислот (одна из них – пролин, является не амино- , а иминокислотой), поэтому их называют белковыми аминокислотами.

Все другие аминокислоты существуют в свободном состоянии или в составе коротких пептидов, или комплексов с другими органическими веществами.

Многие из них найдены только в определенных организмах, а некоторые – только в одном каком-либо организме.

Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты, животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей.

К заменимым относятся аминокислоты, присутствие которых в пище не обязательно для нормального развития организма. В случае их недостаточности они могут синтезироваться из других аминокислот или из небелковых компонентов. Аминокислоты валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан и фенилаланин являются незаменимыми почти для всех видов животных.

Аминокислоты являются наиболее важной составной частью организма. Аминокислоты – строительные блоки, из которых строятся белковые структуры, мышечные волокна. Организм использует их для собственного роста, восстановления, укрепления и выработки различных гормонов, антител и ферментов.

Они содержатся в ядре, протоплазме и стенках клеток, где выполняют разнообразные функции жизнедеятельности.

Аминокислоты участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.

Некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче нервных импульсов.

С нарушением обмена аминокислот связан ряд наследственных и приобретенных заболеваний, сопровождающихся серьезными проблемами в развитии организма.

[3]

Главными продуктами разложения аминокислот являются аммиак, мочевина и мочевая кислота. Восполнение потерь аминокислот происходит в основном в результате расщепления белков.

Аминокислоты обеспечивают:

— основные метаболические процессы: синтез и утилизация витаминов, липотропное (жиромобилизующее) действие, гликолиз и гликонеогенез;

— процессы детоксикации организма, в том числе при токсикозе беременных; — формирование иммунной системы организма;

— энергетические потребности клеток и, прежде всего, мозга, участвуют в образовании нейромедиаторов, обладают антидепрессантной активностью, улучшают память;

— метаболизм углеводов, участвуют в образовании и накоплении гликогена в мышцах и печени, обеспечивают наращивание мышечной массы, cнижают утомляемость, улучшают работоспособность;

— стимулируют работу гипофиза, увеличивают выработку гормона роста, гормонов щитовидной железы, надпочечников;

— участвуют в образовании коллагена и эластина, способствуют восстановлению кожи и костной ткани, а также заживлению ран;

Читайте так же:  Жиросжигатели для похудения женщин топ самых

— принимают участие в кроветворении, и, прежде всего, в выработке гемоглобина.

Интересно знать

Во время беременности повышается потребность женского организма в триптофане и лизине, у грудных детей – в триптофане и изолейцине.

Особенно увеличивается потребность организма в незаменимых аминокислотах после больших потерь крови, ожогов, а также вовремя других процессов, сопровождаемых регенерацией тканей.

Для птиц незаменимой аминокислотой является глицин.

У жвачных животных биосинтез всех незаменимых аминокислот производится микроорганизмами кишечного тракта.

Для человека высокую «биологическую ценность» имеют лишь немногие животные белки, такие, как белок куриного яйца или белок материнского молока. Они содержат незаменимые аминокислоты не только в достаточном количестве, но и в необходимом для человека соотношении.

Низкая ценность многочисленных растительных белков связана с небольшим содержанием в них отдельных незаменимых аминокислот (главным образом лизина и метионина). В белке соевой муки мало метионина, в кукурузе – лизина и триптофана.

Признаки недостаточности аминокислот в организме

При недостаточном количестве аминокислотных соединений в организме формируется дисбаланс белкового обмена, в результате которого недостающие элементы «извлекаются» из соединительной ткани, мышц, крови и печени.

В первую очередь высвобожденные белки используются для питания мозга и обеспечения работы сердечно-сосудистой системы.

Расходуя собственные аминокислоты и не получая их с пищей, организм начинает слабеть и истощаться, это приводит к сонливости, выпадению волос, анемии, потере аппетита, ухудшению состояния кожи, задержке роста и умственному развитию.

Классификация аминокислот по радикалу

Для названия аминокислот используют три типа номенклатуры – тривиальную, рациональнцю и IUPAC.

По систематической номенклатуре (IUPAC) названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе.

Нумерация углеродной цепи начинается с атома углерода карбоксильной группы.

По рациональной номенклатуре к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.

Формулы и названия некоторых α-аминокислот, остатки которых входят в состав белков

Если в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии используется приставка диамино, три группы NH2триамино и т.д.

Наличие двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом –диовая или -триовая кислота.

Классификация основных аминокислот белков по их химическому строению

Классификация аминокислот по растворимости их радикалов в воде

Все 20 аминокислот в белках организма человека можно сгруппировать по способности их радикалов растворяться в воде. Радикалы можно выстроить в непрерывный ряд, начинающийся полностью гидрофобными и заканчивающийся сильно гидрофильными.

Растворимость радикалов аминокислот определяется полярностью функциональных групп, входящих в состав молекулы (полярные группы притягивают воду, неполярные её отталкивают).

Аминокислоты с неполярными радикалами

К неполярным (гидрофобным) относят радикалы, имеющие алифатические углеводородные цепи (радикалы аланина, валина, лейцина, изолейцина, пролинаиметионина) и ароматические кольца (радикалы фенилаланинаитриптофана). Радикалы таких аминокислот в воде стремятся друг к другу или к другим гидрофобным молекулам, в результате чего поверхность соприкосновения их с водой уменьшается.

Аминокислоты с полярными незаряженными радикалами

Радикалы этих аминокислот лучше, чем гидрофобные радикалы, растворяются в воде, так как в их состав входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой. К ним относят серин, треонинитирозин, имеющие гидроксильные группы, аспарагини глутамин, содержащие амидные группы, и цистеинс его тиольной группой.

Цистеин и тирозин содержат соответственно тиольную и гидроксильную группы, способные к диссоциации с образованием Н + , но при рН около 7,0, поддерживаемого в клетках, эти группы практически не диссоциируют.

Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными радикалами

К этой группе относят аспарагиновую и глутаминовую аминокислоты, имеющие в радикале дополнительную карбоксильную группу, при рН около 7,0 диссоциирующую с образованием СОО — и Н + . Следовательно, радикалы данных аминокислот — анионы. Ионизированные формы глутаминовой и аспарагиновой кислот называют соответственно глутаматом и аспартатом.

Читайте так же:  Какой жиросжигатель самый эффективный для женщин

Аминокислоты с полярными положительно заряженными радикалами

Дополнительную положительно заряженную группу в радикале имеют лизин, аргинин, гистидин.

Наибольшей растворимостью в воде обладают полярные заряженные радикалы аминокислот.

Аминокислоты

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 24 августа 2011; проверки требует 1 правка.

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ. СТРОЕНИЕ ПЕПТИДОВ.

Все аминокислоты амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы —COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой —NH2. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

NH2CH2COOH + HCl → HClNH2CH2COOH (хлороводородная соль глицина)

NH2CH2COOH + NaOH → H2O + NH2CH2COONa (натриевая соль глицина)

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, т.е. находятся в состоянии внутренних солей.

NH2CH2COOH

N + H3CH2COO

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию пептидов.

α-Аминокислоты могут ковалентно связываться друг с другом с помощью пептидных связей. Пептидная связь образуется между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой, т.е. является амидной связью. При этом происходит отщепление молекулы воды.

Строение пептида

Количество аминокислот в составе пептидов может сильно варьировать. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептидыЧасто в названии таких молекул указывают количество входящих в состав олигопептида аминокислот: трипептид, пентапептид, окгапептид и т.д.

Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды»,а полипептиды, состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Однако эти названия условны, так как в литературе термин «белок» часто употребляют для обозначения полипептида, содержащего менее 50 аминокислотных остатков. Например, гормон глюкагон, состоящий из 29 аминокислот, называют белковым гормоном.

Мономеры аминокислот, входящих в состав белков, называют «аминокислотные остатки».Аминокислотный остаток, имеющий свободную аминогруппу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную α -карбоксильную группу — С-концевым и пишется справа. Пептиды пишутся и читаются с N-конца. Цепь повторяющихся атомов в полипептидной цепи -NH-CH-CO-носит название «пептидный остов».

При названии полипептида к сокращённому названию аминокислотных остатков добавляют суффикс -ил, за исключением С-концевой аминокислоты. Например, тетрапептид Сер-Гли-Про-Ала читается как серилглицилпролилаланин.

Пептидная связь, образуемая иминогруппой пролина, отличается от других пептидных связей, так как атом азота пептидной группы связан не с водородом, а с радикалом.

Пептиды различаются по аминокислотному составу, количеству и порядку соединения аминокислот.

Сер-Гис-Про-Ала и Ала-Про-Гис-Сер — два разных пептида, несмотря на то, что они имеют одинаковые количественный и качественный составы аминокислот.

[1]

Образование дипептида

Строение пептидов

Видео (кликните для воспроизведения).

Последнее изменение этой страницы: 2016-09-20; Нарушение авторского права страницы

Источники


  1. Кришнамачарья, Э. Ведическая психология. Медитации для тренировки ума / Э. Кришнамачарья. — М.: Амрита, 2012. — 128 c.

  2. Маркова, Алла 700 вопросов о вредных и лечебных продуктах питания и 699 честных ответов на них / Алла Маркова. — М.: «Издательство «Вектор», 2010. — 256 c.

  3. Клочкова, Е. В. Введение в физическую терапию. Реабилитация детей с церебральным параличом и другими двигательными нарушениями неврологической природы / Е.В. Клочкова. — М.: Теревинф, 2014. — 77 c.
  4. Брунгардт, К. Бодибилдинг. Тренировка мышц живота / К. Брунгардт. — М.: АСТ, 2008. — 207 c.
  5. Серова, И.А. Антропософия здоровья: тело и дух / И.А. Серова. — М.: Екатеринбург: Уральский университет, 1992. — 241 c.
Классификация аминокислот по радикалу
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here