Содержание
- 1 Номенклатура аминокислот и их классификация и по строению радикалов
- 2 Общие свойства и строение аминокислот. Классификация аминокислот. Аминокислотный состав белка
- 3 Классификация и химические свойства аминокислот
- 4 Строение и классификация протеиногенных аминокислот
- 5 Классификация аминокислот
- 6 Химическая структура и физико-химические свойства аминокислот (стереохимия, амфотерность, реакционная способность). Классификация аминокислот.
Номенклатура аминокислот и их классификация и по строению радикалов
I. a-Аминокислоты
a-Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат карбоксильную и аминогруппу у одного и того же атома углерода. В большинстве АК, этот атом углерода — хиральный центр. В АК, которые являются мономерами белков, он имеет относительную — L конфигурацию. Конфигурация определяется по первому хиральному атому (a-углерод).
Все a-АК имеют общий фрагмент или “стандартный блок” и отличаются радикалом у a-углеродного атома. Отсутствует радикал только у глицина, у него вместо радикала атом водорода.

Номенклатура аминокислот и их классификация и по строению радикалов
Названия для АК применяют преимущественно тривиальные (глицин от слова сладкий –glykos, серин от слова serieum – шелковистый, получен из фибрина шелка), для записи используют их трехбуквенное обозначение. В составе полипептидной цепочки остаток АК, не имеющий карбоксильной группы в стандартном блоке называется с изменением окончания –ИН на –ИЛ. Например, глицил вместо глицин и т.д.
По строению углеродного скелета радикалов АК делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические. В составе радикалов могут быть функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная, амино-, тиольная, амидная, гидроксильная, гуанидиновая. Сами АК все в воде растворимы, но в составе белка свойства радикала оказывают влияние на растворимость белка в воде, поэтому АК с гидрофобными неполярными радикалами формируют нерастворимые белки (коллаген), АК с гидрофильными полярными радикалами формируют растворимые в воде белки (альбумины). Гидрофобные радикалы это углеводородные структуры, которые способны «склеиваться» друг с другом образуя гидрофобные связи, но не образуют водородные связи с водой и поэтому не растворяются в ней. К ним относятся радикалы с неполярными связями (углеводородные радикалы). Гидрофильные радикалы имеют полярные связи и образуют диполь-дипольные или водородные связи водой. Гидрофобные и гидрофильные радикалы АК определяют пространственное строение белка, в который они входят.
Среди полярных радикалов также выделяют с зарядом (положительно и отрицательно заряженные), они лучше растворяются в воде и незаряженные, они растворяются в воде хуже.
Таблица. Строение аминокислот – мономеров белка
Химические свойства
АК в растворе. Кислотно-основные свойства АК
Все АК хорошо растворимы в воде из-за наличия «стандартного блока». Наличие основного (аминогруппа) и кислотного (карбоксил) центра обуславливают амфотерность АК и автодиссоциацию. В растворе АК существуют в виде биполярного иона или цвиттер-иона:
Орнитин
Если в радикале имеется кислотный центр это «кислые» АК. К ним относятся дикарбоновые моноаминокислоты аспарагиновая и глутаминовая, в растворе данных кислот рН
у кислых АК будет при рН 7.
Образование амидной (пептидной связи)
Карбоксильная группа является электрофильным субстратом в реакции SN и взаимодействует с нуклеофильной аминогруппой, образуя амидную или пептидную связь.

5. Качественная реакция на a—аминокислоты – образование окрашенного сине-фиолетового соединения с нингидрином
Трансаминирование


ПВК АСПАРАГИНОВАЯ КИСЛОТА
Под действием кофермента НАД + или НАДФ + идет окислительное дезаминирование АК in vivo, в отличие от in vitro образуются оксогруппы кетокислот
II. Белки и пептиды
Вторичная структура белков
За счет внутримолекулярных взаимодействий белки образуют определенную пространственную структуру называемую «конформация белков». Вторичная структура определяется пространственным строением молекулы и представляет собой наиболее выгодную конформацию в виде правозакрученной a- спирали или складчатую b-структуру. Стабилизация вторичной структуры идет за счет водородных связей между пептидными группами.

Третичная структура белков.
Третичная структура возникает за счет взаимодействия пептидных связей и боковых радикалов в водном растворе. Молекула белка укладывается в пространстве в виде «глобулы» или «клубка» за счет гидрофобного взаимодействия неполярных или гидрофобных радикалов внутри глобулы, ионных связей между заряженными радикалами, дисульфидных ковалентных мостиков, образованных при окислении цистеина В ЦИСТИН, водородных связей между полярными радикалами и водой.


Свойства белков
1. Гидролиз в кислой и щелочной среде до АК.


2. Качественные реакции
А. на пептидную связь
– биуретовая реакция (фиолетовый хелатный комплекс с Си(ОН)2)

Б. на ароматические структуры
ксантопротеиновая реакция – взаимодействие с азотной кислотой с образованием нитробензольных производных желтого цвета.
Изоэлектрическое состояние

Знак заряда макромолекулы зависит от:
Ø Количества и природы свободных функциональных групп, например от соотношения карбоксильных и аминогрупп в молекуле белка.
Если в макромолекуле преобладают карбоксильные группы, то при рН = 7 заряд молекулы отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), если преобладают аминогруппы, то заряд белка положительный (характерны основные свойства)

В условиях жизнедеятельности организма белки обычно проявляют анионактивные свойства, вследствие чего поверхность эритроцитов и клеток имеет отрицательный заряд.


Таким образом, при рН раствора рI, белок имеет отрицательный заряд. Например, определить заряд следующих белков в растворе с рН =8,5: пепсина желудочного крови, гистона клеточных ядер и лизоцима.

рI (гистона) = 8,5 , т.к. pI равен рН раствора, то белок нейтрален,
рI (лизоцима) = 10,7, т.к. рI больше рН раствора, то белок имеет положительный заряд.
Свойства растворов белков
I. a-Аминокислоты
a-Аминокислоты – гетерофункциональные соединения, молекулы которых содержат карбоксильную и аминогруппу у одного и того же атома углерода. В большинстве АК, этот атом углерода — хиральный центр. В АК, которые являются мономерами белков, он имеет относительную — L конфигурацию. Конфигурация определяется по первому хиральному атому (a-углерод).

Все a-АК имеют общий фрагмент или “стандартный блок” и отличаются радикалом у a-углеродного атома. Отсутствует радикал только у глицина, у него вместо радикала атом водорода.

Номенклатура аминокислот и их классификация и по строению радикалов
Названия для АК применяют преимущественно тривиальные (глицин от слова сладкий –glykos, серин от слова serieum – шелковистый, получен из фибрина шелка), для записи используют их трехбуквенное обозначение. В составе полипептидной цепочки остаток АК, не имеющий карбоксильной группы в стандартном блоке называется с изменением окончания –ИН на –ИЛ. Например, глицил вместо глицин и т.д.
По строению углеродного скелета радикалов АК делятся на алифатические, ароматические и гетероциклические. В составе радикалов могут быть функциональные группы, придающие им специфические свойства: карбоксильная, амино-, тиольная, амидная, гидроксильная, гуанидиновая. Сами АК все в воде растворимы, но в составе белка свойства радикала оказывают влияние на растворимость белка в воде, поэтому АК с гидрофобными неполярными радикалами формируют нерастворимые белки (коллаген), АК с гидрофильными полярными радикалами формируют растворимые в воде белки (альбумины). Гидрофобные радикалы это углеводородные структуры, которые способны «склеиваться» друг с другом образуя гидрофобные связи, но не образуют водородные связи с водой и поэтому не растворяются в ней. К ним относятся радикалы с неполярными связями (углеводородные радикалы). Гидрофильные радикалы имеют полярные связи и образуют диполь-дипольные или водородные связи водой. Гидрофобные и гидрофильные радикалы АК определяют пространственное строение белка, в который они входят.
Среди полярных радикалов также выделяют с зарядом (положительно и отрицательно заряженные), они лучше растворяются в воде и незаряженные, они растворяются в воде хуже.
Таблица. Строение аминокислот – мономеров белка
Общие свойства и строение аминокислот. Классификация аминокислот. Аминокислотный состав белка
Аминокислоты – производные жирных или ароматических жирных кислот, которые содержат аминную или карбоксильную группировку, которые различаются только радикалами.
Общая формула: ![]() |
Свойства α-аминокислот: кристаллические вещества; t плавления около 200°C; хорошо растворяются в воде (хуже в спирте); не растворяются в хлорофилле и эфире. |
Все аминокислоты содержат: 1) карбоксильную группу (–СООН), 2) аминогруппу (–NH2), 3) радикал или R-группу (остальная часть молекулы). Строение радикала у разных видов аминокислот — различное. В зависимости от количества аминогрупп и карбоксильных групп, входящих в состав аминокислот, различают: нейтральные аминокислоты, имеющие одну карбоксильную группу и одну аминогруппу; основные аминокислоты, имеющие более одной аминогруппы; кислые аминокислоты, имеющие более одной карбоксильной группы.
Аминокислоты являются амфотерными соединениями, так как в растворе они могут выступать как в роли кислот, так и оснований. В водных растворах аминокислоты существуют в разных ионных формах.
Аминокислотный состав белка:
Белки — непериодические полимеры, мономерами которых являются α-аминокислоты. Обычно в качестве мономеров белков называют 20 видов α-аминокислот, хотя в клетках и тканях их обнаружено свыше 170.
В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот.
В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: полноценными — содержат весь набор аминокислот; неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Если белки состоят только из аминокислот, их называют простыми. Если белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу), их называют сложными. Простетическая группа может быть представлена металлами (металлопротеины), углеводами (гликопротеины), липидами (липопротеины), нуклеиновыми кислотами (нуклеопротеины).
COOH-CH2 аспарагиновая аминокислота
COOH-CH2-CH2 глутаминовая аминокислота
Цистин (два цистеина)
Циклические аминокислоты (фенилаланин, тирозин, триптофан)
Незаменимые аминокислоты – не способны синтезироваться в организме человека и животных (триптофан, фенилаланин, лизин, валин, треонин, лейцин, изолейцин, метионин)
Вернуться на главную страницу. или ЗАКАЗАТЬ РАБОТУ
185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.
Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)
очень нужно
Классификация и химические свойства аминокислот
Аминокислоты являются амфотерными соединениями, для них характерны кислотно-основные свойства. Это обусловлено наличием в их молекулах функциональных групп кислотного (-СООН) и основного (-NH2) характера.

Кислотно-основное равновесие в водных растворах
В водных растворах и твердом состоянии аминокислоты существуют в виде внутренних солей.
Ионизация молекул аминокислот в водных растворах зависит от кислотного или щелочного характера среды:

В кислой среде молекулы аминокислот представляю собой катион. В щелочной среде молекулы аминокислот представляют собой анион. В нейтральной среде аминокислоты представляют собой цвиттер-ион или биполярный ион.
Аминокислоты в твердом состоянии всегда существуют в виде биполярного, двухзарядного иона — цвиттер-иона.
Водные растворы аминокислот в кислой и щелочной среде проводят электрический ток.
1. Взаимодействие внутри молекулы – образование внутренних солей (биполярных ионов)
Молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе.
Карбоксильная группа аминокислоты отщепляет ион водорода, который затем присоединяется к аминогруппе той же молекулы по месту неподеленной электронной пары азота. В результате действие функциональных групп нейтрализуется, образуется так называемая внутренняя соль.

Водные растворы аминокислот в зависимости от количества функциональных групп имеют нейтральную, кислую или щелочную среду.
Аминокислоты с одной карбоксильной группой и одной аминогруппой имеют нейтральную реакцию.
Видеоопыт «Свойства аминоуксусной кислоты»
а) моноаминомонокарбоновые кислоты (нейтральные кислоты)
Внутримолекулярная нейтрализация — образуется биполярный цвиттер-ион.

Водные растворы моноаминомонокарбоновых кислот нейтральны (рН≈7).
б) моноаминодикарбоновые кислоты (кислые аминокислоты)

Водные растворы моноаминодикарбоновых кислот имеют рН + .
в) диаминомонокарбоновые кислоты (основные аминокислоты)

Водные растворы диаминомонокарбоновых кислот имеют рН>7 (щелочная среда), так как в результате образования внутренних солей этих кислот в растворе появляется избыток гидроксид-ионов ОН — .
2. Взаимодействие с основаниями и кислотами
Аминокислоты как амфотерные соединения образуют соли как с кислотами (по группе NH2), так и со щелочами (по группе СООН).

Как кислота (участвует карбоксильная группа)
Как карбоновые кислоты α-аминокислоты образуют функциональные производные: соли, сложные эфиры, амиды.
![]() |
Видео (кликните для воспроизведения). |
а) взаимодействие с основаниями

б) взаимодействие со спиртами (р. этерификации)
Аминокислоты могут реагировать со спиртами в присутствии газообразного хлороводорода, превращаясь в сложный эфир. Сложные эфиры аминокислот не имеют биполярной структуры и являются летучими соединениями.

в) взаимодействие с аммиаком

Как основание (участвует аминогруппа)
а) взаимодействие с сильными кислотами
Подобно аминам, аминокислоты реагируют с сильными кислотами с образованием солей аммония:

б) взаимодействие с азотистой кислотой (р. дезаминирования)
Подобно первичным аминам, аминокислоты реагируют с азотистой кислотой, при этом аминогруппа превращается в гидроксогруппу, а аминокислота – в гидроксикислоту:

Измерение объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка).
3. Внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп ε-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется ε-капролактам (полупродукт для получения капрона).

4. Межмолекулярное взаимодействие α-аминокислот – образование пептидов (р. поликонденсации)
При взаимодействии карбоксильной группы одной молекулы аминокислоты и аминогруппы другой молекулы аминокислоты образуются пептиды. При взаимодействии двух α-аминокислот образуется дипептид.

Межмолекулярная реакция с участием трех α-аминокислот приводит к образованию трипептида и т.д.
Важнейшие природные полимеры – белки (протеины) – относятся к полипептидам, т.е представляют собой продукт поликонденсации a-аминокислот.
5. Качественные реакции!
а) нингидриновая реакция
Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета:
Иминокислота пролин дает с нингидрином желтое окрашивание.
б) с ионами тяжелых металлов α-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения α-аминокислот.

Видеоопыт «Образование медной соли аминоуксусной кислоты»
Строение и классификация протеиногенных аминокислот
Все аминокислоты белков относятся к L-аминокислотам, содержащим аминогруппу — NН2 в α-положении (отмечено красным): | ![]() |
Радикал R в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), а может иметь и сложное строение. Поэтому α-аминокислоты отличаются друг от друга прежде всего строением бокового радикала, а следовательно, и физико-химическими свойствами, присущими этим радикалам. Приняты три классификации аминокислот:
1. структурная, т. е. по строению бокового радикала (см. табл. 1 [показать])
![]() |
![]() |
2. электрохимическая, т. е. по кислотно-основным свойствам аминокислот [показать]
По электрохимическим (или кислотно-основным) свойствам аминокислоты делятся на три группы в зависимости от физико-химических свойств бокового радикала:
o кислые — аминокислоты с дополнительными карбоксильными группами в боковом радикале, которые обеспечивают кислые свойства этой группы аминокислот: аспарагиновая, глутаминовая, амино-лимонная кислоты. Некоторые авторы считают, что у тирозина и цистеина гидроксильная и сульфгидрильная группы в боковом радикале обладают слабовыраженными кислыми свойствами
o основные — лизин, аргинин и гистидин, т. е. аминокислоты, имеющие дополнительную группировку, соответственно аминогруппу, гуанидиновую или имидазольную, что придает им основные свойства.
o нейтральные — все остальные аминокислоты. У них боковой радикал не проявляет ни кислых, ни основных свойств.
В зависимости от полярности радикала аминокислоты первых двух групп (кислые и основные) относятся к полярным, а аминокислоты третьей группы (нейтральные)- к неполярным, или гидрофобным.
3. биологическая, или физиологическая, т. е. по степени незаменимости аминокислот для организма [показать]
По биологическому, или физиологическому, значению аминокислоты также подразделяются на три группы:
oнезаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться организмом из других соединений, поэтому они обязательно должны поступать извне (с пищей). Абсолютно незаменимых аминокислот для человека восемь: из алифатических незамещенных — валин, лейцин, изолейцин; из алифатических замещенных — треонин, лизин, метионин, из ароматических — фенилаланин; из гетероциклических — триптофан.
oполузаменимые аминокислоты — образуются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. Для организма человека такими аминокислотами являются аргинин, тирозин, гистидин.
oзаменимые аминокислоты — синтезируются в организме в достаточных количествах из незаменимых аминокислот или других соединений. Организм может обходиться без них долгое время, если, конечно, с пищей поступают вещества, из которых эти аминокислоты могут быть синтезированы. К заменимым аминокислотам относятся остальные аминокислоты.
Приведенная физиологическая классификация аминокислот не универсальна в отличие от первых двух классификаций и до некоторой степени условна, поскольку действительна только для организмов данного вида.
Для крыс и мышей незаменимых аминокислот уже девять (к восьми известным добавляется гистидин). Нормальный рост и развитие курицы возможны только при наличии одиннадцати незаменимых аминокислот (добавляются гистидин, аргинин, тирозин), т. е. полузаменимые для человека аминокислоты абсолютно незаменимы для курицы. Для москитов глицин является абсолютно незаменимой, а тирозин, наоборот, заменимой аминокислотой.
Значит, для разных видов организмов возможны существенные отклонения в потребности в отдельных аминокислотах, что определяется особенностями их обмена.
Сложившийся для каждого вида организма состав незаменимых аминокислот, или так называемая ауксотрофность организма в отношении аминокислот, отражает скорее всего стремление его к минимальным энергетическим затратам на синтез аминокислот. Действительно, выгоднее получать готовый продукт, чем производить его самому. Поэтому организмы, потребляющие незаменимые аминокислоты, тратят примерно на 20% энергии меньше, чем те, которые синтезируют все аминокислоты. С другой стороны, в ходе эволюции не сохранилось таких форм жизни, которые бы полностью зависели от поступления всех аминокислот извне. Им трудно было бы приспосабливаться к изменениям внешней среды, учитывая, что аминокислоты являются материалом для синтеза такого вещества, как белок, без которого жизнь невозможна.
Классификация аминокислот
В составе белков открыто 20 различных а-аминокислот. Для всех этих, как и для других встречающихся в природе аминокислот, общим свойством является их амфотерность (от греч. amphoteros — двусторонний), т.е. каждая из них содержит как минимум одну кислотную и одну основную группу (исключение составляет пролин и его производное гидроксипролин, являющиеся ими- нокислотами). Общий тип строения а-аминокислот поэтому может быть представлен в виде следующей формулы:

Как видно из этой общей формулы, аминокислоты отличаются друг от друга химической природой радикала R, представляющего группу атомов в молекуле аминокислоты, связанную с а-углеродным атомом и не участвующую в образовании пептидной связи при синтезе белка. Почти все а-амино- и а- карбоксильные группы участвуют в образовании пептидных связей белковой молекулы, теряя при этом свои специфические для свободных аминокислот кислотно-основные свойства. Поэтому все разнообразие особенностей структуры и функции белковых тел связано с химической природой и физикохимическими свойствами радикалов аминокислот. Именно благодаря им белки наделены рядом уникальных функций, не свойственных другим биополимерам.
Рациональная классификация, основанная на полярности радикалов, выделяет 4 класса аминокислот: 1) неполярные, или гидрофобные; 2) полярные (гидрофильные) незаряженные; 3) отрицательно заряженные; 4) положительно заряженные при физиологических значениях pH (при pH 6,0-7,0) представлена в табл. 1. В ней даны исторические и рациональные наименования, структурная формула и сокращенные обозначения аминокислот, принятые в отечественной и иностранной литературе, а также значения изоэлектрической точки pJ.
Классификация аминокислот белковой молекулы
Химическая структура и физико-химические свойства аминокислот (стереохимия, амфотерность, реакционная способность). Классификация аминокислот.
Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.
Аминокисоты- универсальные природные соединения, аминопроизводные соответствующих карбоновых кислот. Природных известно более 300, но только 20 из них генетически кодируемые и составляют основу пептидов и белков.
Физико-химические свойства:
1. Хорошо растворимы в воде за некоторым исключением. С увеличением углеродной R-группы растворимость в воде снижается, в спирте увеличивается.
2. Стериохимия аминокислот.
Природные аминокислоты являютcя 2-аминокарбоновыми кислотами (или α-аминокислотами, в отличие от β-аминокислот, такиx, как β-аланин и тaypин). У α-aминoкиcлoт при атоме C-2 (Cα) имеются четыре различных зaмecтитeля: каpбокcильнaя группа, аминогруппа, вoдopoдный атом и бокoвaя цепь R. Таким образом, вcе α-аминокислоты, кpoмe глицина, имеют асимметрический (хиральный) α-углеродный атом и cущeствуют в виде двух энантиомеров (L- и D-aминoкиcлoт). Пpотeиногенныe аминoкиcлoты oтноcятcя к L-ряду. D-Аминoкиcлоты вcтpeчaютcя в бaктepиях, например в сocтaвe муреинов, и в пептидных антибиотиках. На плоскости хиральные центры принято изoбpaжaть о помощью прoeкциoнныx формул, прeдлoжeнных Фишеpoм.
3. Амфоте́рность (от др.-греч. — «двойственный», «обоюдный») — способность некоторых химических веществ и соединений проявлять в зависимости от условий как кислотные, так и осно́вные свойства.
Величина рН, при которой суммарный заряд аминокислоты равен 0, называется изоэлектрической точкой. Для моноаминомонокарбоновых аминокислот она лежит в интервале 5,5-6,3, диаминомоно-карбоновых – больше 7, для дикарбоновых меньше 7. ИЭТ зависит от строения R-группы.
4. Реакционная способность:
Все α-аминокислоты могут вступать в реакции
— декарбоксилирования (образование аминов)
— дезаминирование (бразование карб. кислот)
-образование пептидной связи
Классификация аминокислот:
1. По способности радикалов к взаимодействию с Н 2О:
— неполярные (гидрофобные) — плохо растворимые;
— полярные (гидрофильные) незаряженные — хорошо растворимые;
2. По биологическому и физиологическому значению:
— незаменимые — не могут синтезироваться организмом из других соединений и целиком поступают с пищей (валин, лейцин, изолейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан);
— полузаменимые — образуются в недостаточном количестве в организме, поэтому частично поступают с пищей (аргинин, тирозин, гистидин);
— заменимые — синтезируются в организме (все остальные).
3. По функциональной принадлежности:
— алифатические монокарбоновые кислоты: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин;
— алифатические оксиаминокислоты: серин, треонин;
— серосодержащие: цистеин, метионин;
— диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин;
— моноаминодикарбоновые: глутаминовая кислота, глутамин;
— ароматические: фенилаланин, тирозин;
— гетероциклические: гистидин, триптофан;
4. По участию аминокислот в биосинтезе белка – протеиногенные и не протеиногенные
5.По оптической активности в плоскости поляризованного света : право, лево
6.По абсолютной конфигурации молекулы на L- и D- стериоизмеры.
7.В зависимости от положения аминогруппы по отношению к С2 (α-углеродный атом) на α- и β-аминокислоты.
32. Белки: уровни организации белковой молекулы, характеристика связей, стабилизирующих структуру белков. Денатурация белков. Ренатурация. Фолдинг белка. Шапероны.
Структурная организация белков
Полипептиды, состоящие более, чем из 50 аминокислотных остатков, относятся к белкам, или протеинам. Белки – это макромолекулы с молекулярной массой от нескольких тысяч до нескольких миллионов Da.
В структуре белковой молекулы выделяют 4 уровня его организации: первичная, вторичная, третичная и четвертичная структуры белка.
Размер белка может измеряться в числе аминокислотных остатков или в дальтонах(молекулярная масса), но из-за относительно большой величины молекулы масса белка выражается в производных единицах — килодальтонах (кДа).
Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминоваякислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппа лизина и амидиновый остаток CNH(NH2) аргинина, в несколько меньшей степени — имидазольный остаток гистидина). Каждый белок характеризуется изоэлектрической точкой (pI) — кислотностью среды (pH), при которой суммарный электрический заряд молекул данного белка равен нулю и, соответственно, они не перемещаются в электрическом поле (например, при электрофорезе). В изоэлектрической точке гидратация и растворимость белка минимальны.
Первичная структура — последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями.
· α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм [25] (на одинаминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Хотя α-спираль может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина, серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и тоже нарушают α-спирали;
· β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,34 нм на аминокислотный остаток [26] ) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин;
Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи. Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:
· ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);
· ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;
· гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула сворачивается так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.
Приобретение пространственной структуры (сворачивание) белка – называется фолдинг. Фолдинг – это ферментативный процесс, протекающий сразу же после синтеза полипептида на рибосомах. В фолдинге принимают участие ферменты:
· аминопептидаза – катализирует отщепление N-концевой аминокислоты Мет;
· сигнальная пептидаза – катализирует отщепление сигнального пептида на N-конце;
· пептидил-пролил-цис/транс-изомераза – катализирует поворот цепи в точке включения Про на 180 о ;
· протеиндисульфид-изомераза – катализирует изомеризацию дисульфидных связей.
Помимо ферментов в фолдинге участвуют некаталитические белки, относящиеся к hsp-белкам (белкам теплового шока) – шапероны и шаперонины. Шапероны – это небольшие молекулы, состоящие из 1-2 полипептидных цепей, а шаперонины – крупные олигомерные структуры. Они помогают правильной сборке полипептидных структур; ингибируют образование неправильных связей при сворачивании цепи; препятствуют агрегации еще не сформировавшихся белков; переносят сформированные белки в различные компартменты клеток. Однако, шапероны и шаперонины не входят в состав образующихся белков и не участвуют в их функционировании.
Четвертичная структура белка – это ассоциированные между собой 2 и более субъединиц (протомеров) – полипептидных цепей, имеющих третичную структуру. Белки, имеющие четвертичную структуру – это олигомерные белки. Они делятся на:
· гомомерные – состоящие из одинаковых субъединиц (например, лактатдегидрогеназа 1 и 5 – 4 субъединицы, каталаза – 4 субъединицы);
· гетеромерные – состоящие из различных субъединиц (например, РНК-полимеразы – 5 различных субъединиц, протеинкиназа – 2 разные субъединицы, лактатдегидрогеназа 2,3 и 4 – 2 разные субъединицы).
Образование субъединичных белков происходит при помощи водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий. Например, гемоглобин состоит из 4-х субъединиц двух видов полипептидных цепей: двух α- и двух β-цепей. Необходимо отличать крупные гетеромерные белки, состоящие из субъединиц, обладающих различными активностями (например, аденилатциклаза: рецепторная субъединица, сопрягающая субъединица, каталитическая субъединица) и мультиферментные комплексы
![]() |
Видео (кликните для воспроизведения). |
(например, пируватдегидрогеназный комплекс, комплекс синтетазы жирных кислот), образованные несколькими отдельными белками, обладающими различными функциями и способными функционировать отдельно друг от друга.
Источники
Борисова, Вера Гимнастика. Основы хореографии / Вера Борисова. — М.: Бибком, 2011. — 101 c.
Даосская гимнастика цигун для органов чувств и развития экстрасенсорных способностей (+ DVD-ROM). — Москва: Мир, 2009. — 128 c.
Губергриц, А. Я. Лечебное питание / А.Я. Губергриц, Ю.В. Линевский. — М.: Выща школа, 1989. — 400 c.- Цыпленкова, О. Гимнастика для детей от 2 до 5 лет (+ CD-ROM) / О. Цыпленкова. — М.: Робинс, 2012. — 648 c.
- Диетология. — М.: Питер, 2014. — 492 c.

Спортивный диетолог с 12 летним стажем.
Образование: Российский государственный университет физической культуры, спорта, молодёжи и туризма (ГЦОЛИФК) (РГУФКСМиТ).
Место работы: Частный фитнес клуб г. Москва.