Количество аминокислот в полипептиде

Важная и проверенная информация на тему: "количество аминокислот в полипептиде" от профессионалов для спортсменов и новичков.

2. Определение С-концевых аминокислот

Обрабатывая полученную смесь каким-нибудь альдегидом, например энантолом, гидразиды аминокислот превращают в соответствующие гидразоны, легко отделяемые от незамещенной аминокислоты, которая идентифицируется хроматографически. Эта реакция получила название гидразинолиза.

Большое значение приобрел ферментативный метод определения С-концевой последовательности аминокислот. Для этой цели используют фермент карбоксипептидазу, выделяемую из поджелудочной железы крупного рогатого скота. Карбоксипептидаза гидролизует только те пептидные связи, которые образованы С-концевой аминокислотой, имеющей свободную α-карбоксильную группу. Поэтому под действием этого фермента от пептида последовательно отщепляются аминокислоты, начиная с С-концевой. Это позволяет определить взаимное расположение чередующихся аминокислотных остатков.

Ферментативные способы определения последовательности аминокислотных остатков в пептидах иллюстрируются схемой:

Если пептидная цепь настолько длинна, что рассмотренные методы не позволяют полностью установить ее строение, полипептид осторожно гидролизуют (с применением специфических ферментов или другими методами), расщепляя его на небольшое число более коротких пептидов. Полученную смесь тщательно разделяют и анализируют выделенные пептиды, после чего устанавливают структуру исходного полипептида.

[2]

Современные способы установления строения пептидов настолько хорошо разработаны, что удалось расшифровать структуру ряда природных полипептидов.

Полипептиды

При взаимодействии аминокислот или некоторых их производных с аммиаком образуются амиды аминокислот. Аналогично можно представить себе образование амидной связи между двумя аминокислотами:

По предложению Э. Фишера такие производные стали называть полипептидами (в настоящее время их часто называют просто пептидами).

В зависимости от числа, аминокислотных остатков, входящих в молекулу пептида, различают дипептиды, трипептиды, тетрапептиды и т. д. Характерную для этих соединений группировку —СО—NH— называют пептидной. Этими названиями подчеркивается родство таких соединений с пептонами — продуктами частичного расщепления белков.

Всякая линейная пептидная цепь имеет на одном конце свободную аминную, а на другом конце — свободную карбоксильную группы.

Аминокислотный остаток со свободной аминогруппой (в природных белках это — α-аминогруппа) называется N-концевым; остаток, содержащий свободную карбоксильную группу, носит название С-концевого. Название полипептида составляется из названий входящих в его состав аминокислот, которые перечисляются последовательно, начиная с N-концевого остатка. При этом суффикс ин в названиях аминокислот заменяется суффиксом ил, и только С-концевая аминокислота сохраняет суффикс ин.

Сравнение молекул пептида и короткого пептида. Олиго- и полипептиды

Существует огромное количество различных пептидов, отличающихся друг от друга количеством аминокислотных остатков, входящих в их состав. Аминокислоты, входящие в состав молекул пептидов, связаны между собой пептидными (амидными) связями —C(O)NH—.

Молекула пептида может содержать от 2 до 100 остатков аминокислот. Молекулярная масса пептидов колеблется в диапазоне 5000–10000 дальтон.

Длинноцепочечные пептиды (полипептиды) могут состоять из сотен аминокислотных остатков, их молекулярная масса превышает 10000 дальтон, в отдельных случаях может достигать 100000 дальтон. Такие полипептиды называются протеинами (белками).

Стоит отметить, что все без исключения протеины являются пептидами, состоящими из большого числа аминокислотных остатков. Таким образом, пептиды – более общее понятие по отношению к белкам, не все пептиды являются белками
Классификация пептидов

Как было сказано выше, пептиды различаются между собой количеством аминокислот. Соответственно, выделяют:

    • полипептиды, содержащие от 20–50 аминокислотных остатков;

    • олигопептиды (дипептиды, трипептиды и т. д. до декапептида) имеют в своём составе до 10 аминокислотных остатков;

    • короткие пептиды состоят из 2–4 аминокислотных остатков.

Кстати, известный всем гормон инсулин – это пептид, в его аминокислотной цепочке содержится 51 аминокислота, а гормон роста – это уже протеин, он имеет в составе молекулы 191 аминокислоту.

Учёные установили, что полипептиды имеют активные центры в составе своих молекул, отвечающие за важнейшие функции.

С применением новейших технологий были созданы в лабораторных условиях короткие пептиды, в состав которых входит от двух до четырёх аминокислотных остатков.

Короткий пептид – это главная функциональная часть природной молекулы протеина, которая может быть использована с большей эффективностью при меньших концентрациях.

Почему короткие пептиды лучше усваиваются организмом

Короткие пептиды усваиваются организмом лучше, чем полипептиды и протеины. Большинство длинных пептидов, употребляемых в качестве спортивного питания, разрушаются в процессе переваривания в желудке и кишечнике, так и не оказав должного эффекта.

Представьте, что вы съели отварную куриную грудку, в ней содержится много протеина, но это особый куриный протеин, какой есть только у курицы. Наш организм не может просто взять и вставить куриные молекулы, например, в наши мышцы, поскольку у человека протеины совсем другие, свойственные человеку.

Вот что происходит. Особые вещества в желудке и кишечнике «разрезают» протеин на отдельные составляющие (аминокислоты) – те строительные кирпичики, из которых строятся белки всех живых организмов. Аминокислоты используются нашим организмом на разные нужды, например, для строительства мышц, обновления органов, производства гормонов.

Процесс разрезания протеинов на отдельные аминокислоты, их использование в организме называется усвоением. Переваривание белка, расщепление и усвоение – процессы длительные и трудоёмкие.

В отличие от протеинов короткоцепочечные пептиды сразу после попадания в желудок проникают в кровеносное русло через стенки капилляров, минуя пищеварительные процессы.

Процесс синтеза пептидов в организме из продуктов питания. Список продуктов, содержащих пептиды.

Пептиды – особые вещества в организме, благодаря которым строятся белки, образуются гормоны, регулируются многие процессы, вплоть до регенерации клеток и управлении генов. В их составе находятся аминокислоты, которые связаны между собой особой пептидной цепью. Свойство каждого вида пептида определяется тем, какие аминокислоты входят в его состав и в какой последовательности. Пептиды, состоящие до 10 аминокислот, называются олигопептидами (короткие пептиды). Если в составе пептида более 20-50 аминокислот, то это уже полипептиды.

Читайте так же:  Креатин содержится в продуктах

Организм человека самостоятельно синтезирует 12 видов аминокислот. Но в молекуле пептидов встречаются еще восемь аминокислот, которые не вырабатываются естественным путем в нашем теле. Это так называемые «незаменимые» аминокислоты. Они чрезвычайно важны для организма, поэтому должны поступать посредством пищи.

Таким образом, чтобы в организме все функционировало как нужно и не отмечалось недостатка этих компонентов, рацион питания должен состоять из полноценных белковых продуктов. Причем, ценность такого питания заключается не в количестве белка, а в его качестве, что определяется его аминокислотным составом.

Продукты, содержащие пептиды

Полноценными аминокислотами или уже готовыми к расщеплению пептидами богаты многие продукты животного происхождения. Прежде всего, стоит выделить:

  • молочную продукцию;
  • мясо (особенно полезна куриная грудка);
  • рыба, моллюски;
  • яйца.

Многие растительные продукты также содержат в себе незаменимые аминокислоты, однако их качество несколько уступает, поэтому приверженцы вегетарианства должны максимально разнообразить свое питание с добавлением белковосодержащих продуктов.

  • бобовые и злаковые культуры;
  • овощи и грибы (лидерами среди них по содержанию пептидов считаются шпинат и редис);
  • темный шоколад, ягоды, грецкие орехи, бананы (они содержат в достаточном количестве эндорфин – гормон из группы пептидов).

Несмотря на то, что многие из представленных продуктов являются доступными, в организме человека нередко происходит белковое голодание. Это связывается с нерациональным питанием, несоблюдением режима приема пищи, перекусами «на ходу». Также на качество и состав многих продуктов негативно влияет чрезмерная тепловая обработка во время готовки. А пептиды из растительных продуктов по некоторым данным российских ученых усваиваются хуже, чем пептиды из продуктов животного происхождения.

Насытить организм пептидами из продуктов питания можно только при условии регулярного их поступления в достаточном количестве. При этом предпочтение стоит отдать натуральным качественным продуктам.

Каким образом происходит синтез пептидов в организме

Образование пептидов в организме естественным путем происходит в течение нескольких минут. Синтезирование же пептидов из продуктов питания довольно сложный и многоэтапный процесс. Пищевой белок, достигая желудка, начинает расщепляться под влиянием фермента пепсин и желудочного сока. В результате этого процесса большая молекула белка, состоящая из множества аминокислот, разбивается на несколько частей, образуя более короткие пептидные связи. Это только начальный процесс синтеза пептидов. В дальнейшем частично расщепленный белок из желудка поступает в начальные отделы кишечника, где под воздействием группы ферментов распадается до полипептидов. Однако большая часть белков расщепляется до коротких пептидов – дипептидов и трипептидов.

На заключительном этапе образованные короткие пептиды всасываются в кровяное русло и переносятся по организму до нужных клеток. Часть аминокислот используется организмом для образования какого-либо белка, другая часть для синтеза гормонов, кровяных веществ, ферментов и т. д. Некоторые из них распадаются и преобразуют энергию или служат источником для формирования других аминокислот.

Для каждой клетки синтезируется определенный белок, например, в мышцах образуются миозин и актин, в эритроцитах – гемоглобин и т. д.

Молекулярная генетика

Задача №1

На фрагменте одной цепи ДНК нуклеотиды расположены в такой последовательности: А-А-Г-Т-Ц-Т-А-Ц-Г-Т-А-Г… нарисуйте схему двухцепочечной ДНК. Объясните каким свойством ДНК при этом вы руководствовались? Какова длина этого фрагмента ДНК?

Задача №2

В одной молекуле ДНК тиминовый нуклеотид (Т) составляет 16% от общего количества нуклеотидов. Определите количество (в процентах) каждого из остальных видов нуклеотидов.

Задача №3

Сколько содержится тиминовых, адениновых и цитозиновых нуклеотидов (в отдельности) в фрагменте молекулы ДНК, если в нем обнаружено 880 гуаниновых нуклеотидов, которые составляют 22% от их общего количества нуклеотидов в этом фрагменте ДНК? Какова длина этого фрагмента?

Задача №4

По мнению некоторых ученых, общая длина всех молекул ДНК в ядре одной половой клетки человека составляет приблизительно 102 см. Сколько всего пар нуклеотидов содержится в ДНК одной клетки?

Задача №5

В процессе трансляции участвовало 30 молекул т-РНК. Определите число аминокислот, входящих в состав синтезируемого белка, число триплетов и нуклеотидов в гене, который кодирует этот белок.

Задача №6

В и-РНК находится 90 гуаниновых нуклеотидов, 28% адениновых, 20% урациловых, 22% цитозиновых нуклеотидов. Какое число аминокислот закодировано в этой и-РНК, какова масса закодированного полипептида, если масса одной аминокислоты равна 110? Чему равна масса, длина и соотношение нуклеотидов в двухцепочечной ДНК, с одной из цепей которой снималась данная и-РНК?

Задача №7

В составе фрагмента ДНК обнаружено 1020 нуклеотидов, из которых 120 нуклеотидов представляют собой неинформативные участки, т.е. интроны. Определите длину первоначальной и-РНК, длину зрелой и-РНК и количество аминокислот, входящих в состав синтезируемого полипептида.

Задача №8

Известно, что длина нуклеотида составляет 3,4 А о . Какую длину и массу имеет ген, определяющий молекулу нормального гемоглобина, включающего 287 аминокислот?

Задача №9

Сколько аминокислот входит в состав белка, если ее кодирующий участок ДНК имеет массу 288000? Какова длина гена? Что тяжелее: ген или белок, закодированный в этом гене, если средняя молекулярная масса аминокислоты 110, а нуклеотида 300?

Задача №10

Сколько нуклеотидов содержится в той части молекулы ДНК, в которой закодирована первичная структура полипептида, состоящего из 50 аминокислот?

Читайте так же:  Как принимать л карнитин в капсулах

Задача №11

Полипептид состоит из 48 аминокислот. Какова длина и масса полинуклеотида, кодирующего данный полипептид?

Задача №12

Длина гена составляет 765 ангстрем. Сколько аминокислот входит в состав полипептида, закодированного в этом участке ДНК? Какова масса этого гена?

Задача №13

Нуклеиновая кислота имеет массу 3х10 8 . Сколько белков закодировано в ней, если принять, что типичный белок состоит в среднем из 300 мономеров?

Задача №14

Какую длину и массу имеет молекула и-РНК, несущая информацию к рибосоме о белковой молекуле, состоящей из 215 аминокислот?

Задача №15

В составе фрагмента ДНК имеется 1500 нуклеотидов, из них экзонов 1100. Определите: какова длина про-и-РНК, переписанной с этого фрагмента ДНК; какова длина зрелой и-РНК; сколько аминокислот будет входить в состав синтезируемого белка и какова масса этого белка?

Задача №16

Сколько нуклеотидов содержат две цепи ДНК, одна из которых кодирует белок, состоящий из 350 аминокислот? Найти массу и длину этого гена.

Задача № 17

На фрагменте одной цепи ДНК нуклеотиды расположены в следующей последовательности: ААА-ЦГЦ-ТТТ-ТАЦ-ГГГ-ЦЦЦ-ТТЦ. Найти последовательность ДНК второй цепи. Объяснить какими свойствами ДНК при этом пользовались. Какая длина и масса этого фрагмента ДНК?

Задача №18

В состав фрагмента ДНК входит 789 интронов и 1567 экзонов. Определить: Какова длина первоначальной и-РНК, переписанной с этого фрагмента ДНК? Какова длина окончательного варианта и-РНК? Сколько аминокислот входит в состав синтезируемого белка?

Задача №19

Полипептид имеет 5х10 8 мономеров. Найти длину и массу гена, кодирующего этот полипептид.

Задача №20

Вес молекулы ДНК в клетке 8х10 9 . Найти длину этой ДНК. Сколько белков закодировано в ней, если он содержит 150 мономеров? Длина нуклеотида 3,4 А0, вес его 300, вес аминокислоты 110.

Задача №21

[1]

И-РНК содержит 28%-А нуклеотидов, 18% -Г, 37% (370 нуклеотидов) — У. Найти вес, длину и нуклеотидный состав молекулы ДНК с которой снята эта и-РНК. Найти длину и массу этой и-РНК.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Для студента самое главное не сдать экзамен, а вовремя вспомнить про него. 10049 —

| 7506 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Классификация основных аминокислот белков по их химическому строению

Классификация аминокислот по растворимости их радикалов в воде

Все 20 аминокислот в белках организма человека можно сгруппировать по способности их радикалов растворяться в воде. Радикалы можно выстроить в непрерывный ряд, начинающийся полностью гидрофобными и заканчивающийся сильно гидрофильными.

Растворимость радикалов аминокислот определяется полярностью функциональных групп, входящих в состав молекулы (полярные группы притягивают воду, неполярные её отталкивают).

Аминокислоты с неполярными радикалами

К неполярным (гидрофобным) относят радикалы, имеющие алифатические углеводородные цепи (радикалы аланина, валина, лейцина, изолейцина, пролинаиметионина) и ароматические кольца (радикалы фенилаланинаитриптофана). Радикалы таких аминокислот в воде стремятся друг к другу или к другим гидрофобным молекулам, в результате чего поверхность соприкосновения их с водой уменьшается.

Аминокислоты с полярными незаряженными радикалами

Радикалы этих аминокислот лучше, чем гидрофобные радикалы, растворяются в воде, так как в их состав входят полярные функциональные группы, образующие водородные связи с водой. К ним относят серин, треонинитирозин, имеющие гидроксильные группы, аспарагини глутамин, содержащие амидные группы, и цистеинс его тиольной группой.

Цистеин и тирозин содержат соответственно тиольную и гидроксильную группы, способные к диссоциации с образованием Н + , но при рН около 7,0, поддерживаемого в клетках, эти группы практически не диссоциируют.

Аминокислоты с полярными отрицательно заряженными радикалами

К этой группе относят аспарагиновую и глутаминовую аминокислоты, имеющие в радикале дополнительную карбоксильную группу, при рН около 7,0 диссоциирующую с образованием СОО — и Н + . Следовательно, радикалы данных аминокислот — анионы. Ионизированные формы глутаминовой и аспарагиновой кислот называют соответственно глутаматом и аспартатом.

Аминокислоты с полярными положительно заряженными радикалами

Дополнительную положительно заряженную группу в радикале имеют лизин, аргинин, гистидин.

Наибольшей растворимостью в воде обладают полярные заряженные радикалы аминокислот.

Аминокислоты

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 24 августа 2011; проверки требует 1 правка.

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ. СТРОЕНИЕ ПЕПТИДОВ.

Все аминокислоты амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы —COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой —NH2. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

NH2CH2COOH + HCl → HClNH2CH2COOH (хлороводородная соль глицина)

NH2CH2COOH + NaOH → H2O + NH2CH2COONa (натриевая соль глицина)

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, т.е. находятся в состоянии внутренних солей.

NH2CH2COOH

N + H3CH2COO
Видео (кликните для воспроизведения).

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию пептидов.

α-Аминокислоты могут ковалентно связываться друг с другом с помощью пептидных связей. Пептидная связь образуется между α-карбоксильной группой одной аминокислоты и α-аминогруппой другой, т.е. является амидной связью. При этом происходит отщепление молекулы воды.

Читайте так же:  Как правильно пить л карнитин

Строение пептида

[3]

Количество аминокислот в составе пептидов может сильно варьировать. Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептидыЧасто в названии таких молекул указывают количество входящих в состав олигопептида аминокислот: трипептид, пентапептид, окгапептид и т.д.

Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды»,а полипептиды, состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Однако эти названия условны, так как в литературе термин «белок» часто употребляют для обозначения полипептида, содержащего менее 50 аминокислотных остатков. Например, гормон глюкагон, состоящий из 29 аминокислот, называют белковым гормоном.

Мономеры аминокислот, входящих в состав белков, называют «аминокислотные остатки».Аминокислотный остаток, имеющий свободную аминогруппу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную α -карбоксильную группу — С-концевым и пишется справа. Пептиды пишутся и читаются с N-конца. Цепь повторяющихся атомов в полипептидной цепи -NH-CH-CO-носит название «пептидный остов».

При названии полипептида к сокращённому названию аминокислотных остатков добавляют суффикс -ил, за исключением С-концевой аминокислоты. Например, тетрапептид Сер-Гли-Про-Ала читается как серилглицилпролилаланин.

Пептидная связь, образуемая иминогруппой пролина, отличается от других пептидных связей, так как атом азота пептидной группы связан не с водородом, а с радикалом.

Пептиды различаются по аминокислотному составу, количеству и порядку соединения аминокислот.

Сер-Гис-Про-Ала и Ала-Про-Гис-Сер — два разных пептида, несмотря на то, что они имеют одинаковые количественный и качественный составы аминокислот.

Образование дипептида

Строение пептидов

Последнее изменение этой страницы: 2016-09-20; Нарушение авторского права страницы

Строение полипептидной цепи и пептидной связи.

Мономеры аминокислот, входящие в состав полипептидов, называют аминокислотными остатками. Аминокислотный остаток, имеющий свободную аминогруппу, называют N-концевым и записывают слева пептидной цепи, а имеющий свободную α-карбоксильную группу – С-концевым, и записывают справа. Цепь повторяющихся атомов –СН – СО – NH– в полипетидной цепи называется пептидным остовом.

Полипептидная цепь имеет следующий общий вид:

где R1, R2, R3, … Rn – радикалы аминокислот, образующие боковую цепь.

В проявлении биологических функций пептидов и белков большую роль играет электронное и пространственное строение пептидной группы:

Наличие р-π-сопряжения в пептидной группе приводит к частичной двоесвязанности связи С – N. Длина пептидной связи
С – N равна 0,132 нм, а длина связи N – Сα составляет 0,147 нм. Одинарная связь С – N в пептидах примерно на 40% имеет характер двойной связи, а двойная связь С = О приблизительно на 40% является одинарной. Это обстоятельство приводит к двум важным последствиям:

1) иминогруппа (– NH –) пептидной связи не обладает заметно выраженной способностью отщеплять или присоединять протон;

2) свободное вращение вокруг связи C – N отсутствует.

Частичая двоесвязанность связи С – N означает, что пептидная группа представляет собой плоский участок пептидной цепи. Плоскости пептидных групп расположены под углом друг к другу:

Схема пептидной цепи

Вокруг связей С – Сα и N – Сα возможно вращение, хотя и ограниченное размерами и характером радикалов, что позволяет полипептидной цепи принимать различные конфигурации.

Пептидная связь является единственной ковалентной связью, при помощи которой аминокислотные остатки соединяются друг с другом, образуя остов белковой молекулы.

Пептидные связи обычно расположены в транс-конфигурации, т.е. α-углеродные(схема) атомы располагаются по разные стороны от пептидной связи. В результате боковые радикалы аминокислот находятся в пространстве на наиболее удаленном расстоянии друг от друга.

Hоменклатура пептидов

При названии полипептида к названию всех аминокислотных остатков, кроме последнего, добавляют суффикс -ил, концевая аминокислота имеет окончание -ин. Например, пептид мет-асп-вал-про имеет полное название метиониласпарагилвалилпролин.

ГЛАВА 9.БЕЛКИ

Классификация белков

Как уже было отмечено ранее, трудно провести четкую границу между пептидами и белками. Обычно к белкам относят, как правило, высокомолекулярные пептиды, выполняющие основные биологические функции.

По мере развития химии белковых тел число различных белков, выделенных из растений, микробов, низших и высших животных, чрезвычайно возросло и в настоящее время достигло более двух тысяч. Возникла необходимость дать рациональную классификацию белков.

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из α—аминокислот (которые являются мономерами). На первый взгляд может показаться, что использование в большинстве белков всего 20 видов аминокислот ограничивает разнообразие белковых структур, на самом деле количество вариантов трудно переоценить: цепочка из 100 аминокислот (небольшой белок) может быть представлена более чем в 10130 вариантах. При образовании белка в результате взаимодействия α-аминогруппы (-NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (-COOH) другой аминокислоты образуются пептидные связи .Концы белка называют C- и N-концом (в зависимости от того, какая из групп концевой аминокислоты свободна:-COOH или –NH2, соответственно). При синтезе белка на рибосоме новые аминокислоты присоединяются к C-концу, поэтому название пептида или белка даётся путём перечисления аминокислотных остатков начиная с N-конца. Последовательность аминокислот в белке соответствует информации,содержащейся в гене данного белка.

В зависимости от укладки пептидных цепей в молекулах различают белки глобулярные, имеющие округлую или эллипсоидную форму и фибриллярные, имеющие форму тончайших нитей. К группе фибриллярных белков принадлежат, например, фиброин шелка, кератин, коллаген. К группе глобулярных белков относятся альбумины, глобулины, большинство ферментов. Глобулярные белки встречаются в физиологических жидкостях и в тканях организма. Фибриллярные белки встречаются в сухожилиях, коже, мышцах, волосах. В большинстве случаев они не растворимы в воде.

Белки делят на две большие группы: простые и сложные.

1. Простые белки (протеины):

2. Сложные белки (протеиды).

Это системы, состоящие из простого белка и небелкового соединения, называемого простетической группой. Функцию этой группы могут выполнять различные углеводы, липиды, витамины, гормоны. В настоящее время группу сложных белков принято разделять на две большие подгруппы: стабильные с прочными химическими связями между белком и простетической группой и лабильные, имеющие непрочные связи белка с простетической группой (водородные связи, адсорбционные и др).

Читайте так же:  Витамины во время беременности

Структура белков

Первичная структура

Строго определенная последовательность аминокислот, связанных пептидными связями, образует первичную структуру белка.

Первичная структура каждого индивидуального белка матрицы закодирована в участке ДНК, называемом геном. В процессе синтеза белка информация, находящаяся в гене, сначала переписывается на м-РНК, а затем, используя м-РНК в качестве матрицы, на рибосоме происходит сборка первичной структуры белка. Каждый белок организма человека имеет уникальную для него первичную структуру. При нарушении аминокислотной последовательности белков возникают многие генетические болезни. Информация о первичной структуре нормального и мутантного белка может быть полезна для диагностики и прогнозирования развития заболевания.

Вторичная структура

Вторичная структура белков это пространственная структура, образующаяся в результате взаимодействий между функциональ-ными группами, входящими в состав пептидного остова. При этом пептидные цепи могут приобретать регулярные структуры двух типов: α-спираль и β-складчатая структура.

Спираль определяется пространственным расположением следующих атомов аминокислот:

а) атомом углерода карбонильной группы;

б) α-углеродным атомом;

в) атомом азота α-аминогруппы.

Наиболее устойчивой из различных типов спиралей является правовращающая α-спираль, которая была впервые предложена в 1950 году Полингом и Кори на основании теоретических расчетов.

2. В β-структурах водородные связи расположены перпендикулярно полипептидной цепи. Если N- и С-концы полипептидных цепей совпадают (т.е. цепи направлены параллельно друг другу) в этом случае образовавшуюся структуру называют параллельным
β-складчатым листком. Если же С-концы полипептидной цепи не совпадают с N-концами возникает антипараллельная β-структура.

В отличие от α-спиралей, разрыв водородных связей, формирующих β-структуры, не вызывает удлинения полипептидных цепей. Как α-спираль, так и β-складчатый листок встречаются и в глобулярных, и в фибриллярных белках.

Третичная структура

Это трехмерная пространственная структура, образующаяся за счет взаимодействий между радикалами аминокислот, которые могут располагаться на значительном расстоянии друг от друга в полипептидной цепи.

При укладке полипептидная цепь белка стремится принять энергетически выгодную конформацию.

В формировании третичной структуры белка участвуют связи:

1) Ионные возникают между отрицательно заряженными карбоксильными группами радикалов аспарагиновой и глутаминовой кислот и положительно заряженными группами радикалов лизина, аргинина и гистидина.

2) Водородные возникают между гидрофильными незаряженными группами (такими как ОН, СОNH2, SH.)

3) Дисульфидные связи образуются за счет взаимодействия
SH-групп двух остатков цистеина, которые могут находиться далеко друг от друга в линейной первичной структуре белка. Но при формировании третичной структуры они сближаются и образуют прочное связывание радикалов ковалентной S S связью. Большинство внутриклеточных белков не имеют дисульфидных связей. Однако в белках, секретируемых клеткой во внеклеточное пространство, эти связи распространены и, возможно, именно они стабилизируют конформацию белков вне клетки, и предотвращают их денатурацию. К таким белкам относят инсулин и иммуноглобу-лины.

4) Слабые гидрофобные взаимодействия. Одна из причин гидро- фобных взаимодействий заключается в проявлении слабых сил притяжения Ван-дер-Ваальса, которые действуют между неполяр-ными боковыми цепями аминокислотных остатков.

Последнее изменение этой страницы: 2017-02-08; Нарушение авторского права страницы

Количество аминокислот в полипептиде

07.06.2019

5 июня Что порешать по физике

30 мая Решения вчерашних ЕГЭ по математике

Сколько нуклеотидов кодируют полипептид, состоящий из 350 аминокислот? В ответе запишите только число.

Генетический код триплетен: одну аминокислоту кодирует три нуклеотида (триплет).

1 аминокислоту кодирует 3 нуклеотида, 350 аминокислот кодируют 1050 нуклеотидов (350×3=1050).

ПЕПТИДЫ, БЕЛКИ

Пояснительная записка

Курс биологической химии является теоретической основой любой пищевой технологии. Методическая разработка предназначена в помощь студентам заочной формы обучения для подготовки к экзамену и выполнения контрольной работы, а также студентам очного отделения для контроля самостоятельной работы.

На современной этапе развития биологической химии достигнуты значительные успехи в области понимания молекулярных механизмов генетических процессов, изучения синтеза, структуры и функций белков и нуклеиновых кислот – главных молекул всего живого. В методической разработке рассматриваются биологически важные соединения — пептиды, белки, нуклеиновые кислоты, их строение, свойства, основные процессы с их участием и их механизмы.

Разработка включает теоретический материал и методические рекомендации по решению упражнений и задач по следующим разделам программы дисциплины «Биологическая химия»:

1. Пептиды (строение, номенклатура, изомерия), белки.

2. Международная классификация ферментов.

3. Нуклеиновые кислоты (химические состав, строение).

4. Генетические процессы с участием нуклеиновых кислот и их закономерности (репликация ДНК, транскрипция ДНК, трансляция наследственной информации (биосинтез белка)).

5. Идентификация биологически важных соединений.

ПЕПТИДЫ, БЕЛКИ

Пептиды управляют жизненными функциями любого организма. Роль пептидов в процессах жизнедеятельности крайне многообразна. Многие из них служат гормонами (окситоцин, вазопрессин, гастрин, глюкагон, инсулин и др.), некоторые представлены сильнейшими ядами (яды змей, жаб, улиток, пауков, насекомых, высших грибов, микроорганизмов), мощными антибиотиками (пептиды микробов), ризилинг-факторами (способствуют синтезу и высвобождению гормонов), регуляторами клеточного деления, переносчиками молекул и ионов через биологические мембраны, регуляторами психической деятельности (способны вызывать радость и страх, гнев и удовольствие, могут ослаблять или усиливать боль, улучшать или ухудшать память), регуляторами физиологического состояния (могут влиять на чувство голода, работу сердца, сосудов и др.).

В настоящее время насчитывается более 50 классов пептидов. Пептиды образуются в самых различных тканях человека. Интерес к ним объясним, так как их избыток или недостаток лежит в основе многих заболеваний. У здорового человека баланс пептидов поддерживается с высокой точностью.

Читайте так же:  Креатин выше нормы что это значит

Значительное число природных пептидов синтезировано; кроме того, получены сотни аналогов, некоторые из которых обладают более сильным биологическим действием, нежели их природные предшественники. И те, и другие находят широкое практическое применение в медицинской практике, широко используются в пищевых технологиях в качестве вкусовых добавок – заменителей сахара (например, аспартам).

Структурными элементами пептидов и белков являются остатки α-аминокислот. Пептидами называют соединения, построенные из небольшого числа молекул α-аминокислот, а системы, состоящие из множества соединенных между собой пептидных звеньев, называют полипептидами. Условно принято, что пептиды содержат от двух до 50 аминокислотных остатков, полипептиды – не более 100; если же их число превышает 100, то это белки. Остатки α-аминокислот во все перечисленных соединениях связаны между собой ковалентными пептидными связями (– CO – NH –).

В состав белков входит 20 протеиногенных α-аминокислот (табл. 1). Протеиногенными называют α-аминокислоты, которые постоянно встречаются в природных белках, кодируются генетическим кодом и включаются белки в процессе их биосинтеза – трансляции.

Протеиногенные α-аминокислоты

Все протеиногенные аминокислоты характеризуются общей структурной особенностью – наличием карбоксильной группы (– COOH) и аминогруппы (– NH2), которые связанны с одним и тем же атомом углерода, находящимся в α-положении по отношению к карбоксильной группе:

α

Различаются же аминокислоты только боковыми цепями (R-группами), которые у разных аминокислот неодинаковы по структуре.

Образование пептидов можно условно показать на примере межмолекулярного взаимодействия двух любых аминокислот друг с другом. При этом из двух молекул аминокислот образуется дипептид, из трех – трипептид и т.д. (для того, чтобы понять закономерность связывания остатков аминокислот в пептидах и белках, необходимо записать общий структурный блок аминокислот, а боковые цепи, связанные с α-углеродным атомом, убрать вниз).

Межмолекулярное взаимодействие α-аминокислот осуществляется по типу реакции поликонденсации (образование пептидных связей (– CONH –) сопровождается выделением низкомолекулярного вещества – воды):

α α α α

H2N–CH2–COOH

H2N–CH2 –CO–NH–CH–CO –NH–CH2 – COOH и т.д.

Исключение: в образовании пептидной связи у пролина (иминокислота) принимает участие α-иминогруппа, в этом случае пептидная связь будет – CO – N –:

α α

H2N –CH–CO OH + H N –CH–COOH H2N–CH – CO – N – CH – COOH

Таким образом, характерной особенностью строения полипептидной цепи является наличие монотонно повторяющихся –NH–CH–CO– фрагмен-

тов, которые образую скелет, или остов молекулы. Полипептидная цепь является структурной основой белков.

В действительности синтез пептидов и полипептидов из аминокислот – очень сложный процесс (в клетках они синтезируются в процессе трансляции на рибосомах).

Протеиногенные аминокислоты способны включаться в пептиды, полипептиды и белки в процессе их биосинтеза в различных комбинациях и последовательностях (в соответствии с генетической информацией), в результате образуются пептиды, полипептиды и белки, обладающие совершенно разными свойствами и биологической активностью. Подсчитано, что из 20 аминокислот можно получить 2,4·10 18 различных комбинаций, т.е. изомеров, но ведь это очень короткий полипептид! Сколько же может существовать аминокислотных последовательностей?

Дипептид, состоящий их двух разных аминокислот – А и В, в зависимости от порядка их расположения, может иметь две изомерные формы: АВ и ВА. Трипептид, состоящий из трех различных аминокислот – А, В и С, может существовать в шести, отличающихся по последовательности, вариантах: АВС, АСВ, ВАС, ВСА, САВ, и СВА. Число возможных изомеров по последовательностям аминокислот, при условии отсутствия повторов, можно рассчитать по формуле «эн факториала»: n! = n (n–1)(n–2) и т.д., где n – число аминокислот. Например, трипептид из трех разных аминокислот может иметь 3! = 3 (3–1)(3–2) = 6 различных изомеров. Для полипептида из 10 различных аминокислот, ни одна из которых не повторяется в нем дважды, число изомеров составит 10! = 10 · 9 · 8 · 7 · 6 · 5 · 4 · 3 · 2 ·1, что дает в результате цифру равную 3628800.

Сколько различных дипептидов может существовать при условии, что любая из двух аминокислот (А и В) может занимать любое из двух возможных положений, причем каждую аминокислоту можно использовать более одного раза?

Дипептид может иметь следующие изомерные формы: АВ, ВА, АА, ВВ. Отсюда следует, что число возможных изомеров в этом случае можно рассчитать по формуле: А n : где n – число возможных повторов, А – общее количество аминокислот, т.е. в приведенном примере число возможных изомеров дипептида будет: 2 2 = 4.

Следовательно, 20 протеиногенных аминокислот при условии их повторов дают достаточное количество разнообразных белков, которое обеспечивает существование на нашей планете не только известных ныне биологических видов (более 10 млн.), но и предусматривает возможность возникновения в ходе биологической эволюции новых видов организмов.

Видео (кликните для воспроизведения).

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Источники


  1. Дальке, Рудигер Здоровое питание vs Диета. Выбираем лучшее / Рудигер Дальке. — М.: ИГ «Весь», 2014. — 352 c.

  2. Чустова, Л.И. Гимнастика музыкального слуха / Л.И. Чустова. — М.: Книга по Требованию, 2003. — 164 c.

  3. Диетология. — М.: Питер, 2012. — 698 c.
  4. Рыжова, Н.В. Артикуляционная гимнастика для малышей / Н.В. Рыжова. — М.: Сфера, 2017. — 507 c.
Количество аминокислот в полипептиде
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here