Масса аминокислоты в белке

Важная и проверенная информация на тему: "масса аминокислоты в белке" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Учебные задания по общей биологии

Тема: «Строение белков»

При решении задач данного типа следует учитывать:

а) линейная длина одного аминокислотного остатка в полипептидной цепи – 0,35 нм, или 3,5

(Ангстрем);
б) средняя молекулярная масса одного аминокислотного остатка – 110 Да (Дальтон);
в) линейная длина одного нуклеотида – 0,34 нм, или 3,4 .

Задача 1. Белок окситоцин состоит из 9 аминокислотных остатков. Определить длину первичной структуры и молекулярную массу белка.

9 х 3,5 А = 31,5


9 х 110 Да = 990 Да

Задача 2. Белок инсулин состоит из двух цепочек аминокислотных остатков (20 и 30). Определить длину и молекулярную массу каждой из первичных цепочек.

а) 20 х 3,5 А = 70


20 х 110 Да = 2200 Да
б) 30 х 3,5 А = 105
30 х 110 Да = 3300 Да

Задача 3. Молекулярная масса каталазы равна 224 000 Да. Сколько аминокислотных остатков в этой молекуле? Какова длина первичной структуры этого белка? (Ответ: 2036 звеньев; 7126

.)

Задача 4. Белок актин состоит из 374 аминокислотных остатков. Определить длину первичной структуры и молекулярную массу этого белка. (Ответ: 1309

; 41 140 Да.)

Задача 5. Белок миозин состоит из двух больших цепей с молекулярной массой 215 000 Да каждая и двух малых – примерно по 25 000 Да. Какое количество аминокислотных остатков входит в состав большой и малой цепей; всей белковой молекулы? Какова длина большой и малой цепей? (Ответ: большая цепь – 1955 остатков, малая – 227 остатков, всего 4364 аминокислотных остатка; 6843 А, 794,5

.)

Задача 6. Белок гемоглобин состоит из двух цепей. Одна из них содержит 141 аминокислотный остаток, а вторая – 146. Определите длину и молекулярную массу каждой из цепей. (Ответ: 493,5

, 15 510 Да; 511 , 16 060 Да.)

Задача 7. Молекулярная масса белка альбумина равна 36 000 Да. Определите, сколько аминокислотных остатков в этой молекуле и какова длина первичной структуры этого белка. (Ответ: 327 аминокислотных остатков; 1144,5

.)

Задача 8. Масса белка глобулина молока равна 42 000 Да. Определите, сколько аминокислотных звеньев в этой молекуле и какова ее длина. (Ответ: 382 аминокислотных остатка; 1337

.)

Тема: «Нуклеиновые кислоты»

Задача 1. В молекуле ДНК тиминовые нуклеотиды составляют 10% от общего количества. Определить процентное содержание других видов нуклеотидов.

Воспользуемся принципом комплементарности нуклеотидов в ДНК, где А = Т, Г = Ц.
Следовательно, Т – 10%, А – 10%; Г и Ц – 80%.
Значит, Г = 40%, Ц = 40%.

Задача 2. Сколько содержится адениновых, гуаниновых и цитозиновых нуклеотидов (по отдельности) во фрагменте молекулы ДНК, если в нём обнаружено 880 тиминовых нуклеотидов, которые составляют 22% от общего количества нуклеотидов в этом фрагменте молекулы ДНК? Какова длина этого фрагмента ДНК?

А = Т по 880 нуклеотидов, или по 22%.
Г = Ц = 100% – 44% = 56%,
т.е. Г и Ц – по 28%.
Г = Ц =

= 1120 нуклеотидов.
Длина: (880 + 1120) = 2000 х 3,4 А = 6800
(3,4 – линейные размеры нуклеотидов)

Задача 3. Сколько и каких свободных нуклеотидов потребуется для редупликации молекулы ДНК, в которой гуаниновых нуклеотидов 700, а адениновых – 400? (Ответ: 700 цитозизиновых и 400 тиминовых.)

Задача 4. В молекуле ДНК цитозиновый нуклеотид составляет 20% от общего количества нуклеотидов. Определите, сколько остальных типов нуклеотидов в этой молекуле. (Ответ: Ц – 20%, Г – 20%, А = Т = 60%; следовательно, А – 30%, Т – 30%.)

Задача 5. Сколько содержится адениновых, тиминовых и цитозиновых нуклеотидов (в отдельности) во фрагменте молекулы ДНК, если в нём обнаружено 300 гуаниновых нуклеотидов, которые составляют 20% от общего количества нуклеотидов в этом фрагменте молекулы ДНК? Какова длина этого фрагмента ДНК? (Ответ: Ц = Г = 20% – по 300 нуклеотидов; А = Т = 30% – по 450 нуклеотидов; длина: 2550

.)

Задача 6. Участок правой цепи ДНК имеет следующую последовательность нуклеотидов: ГГА АЦА ЦТА ГГТ ААА ТАЦ.

Какова первичная структура белка, если в этой цепи ДНК выпадет 10й нуклеотид?

Какова первичная структура белка, если между 9-м и 10-м нуклеотидами встанет нуклеотид «Т»?

Задача 7. Гормон вазопрессин имеет следующую аминокислотную последовательность:

Составьте последовательность нуклеотидов, кодирующих этот гормон, в ДНК и иРНК.
Чему равна длина иРНК?
Какие триплеты занимают в иРНК 3-е и 8-е положение?
Какие нуклеотиды занимают в ДНК 5-е и 21-е положение?

Задача 8. Белок окситоцин имеет такую же структуру из 9-ти аминокислот, как и вазопрессин, но на 3-м месте содержит аминокислоту изолейцин, а на 8-м – лейцин. Определите структуру гена, хранящего программу синтеза окситоцина.

Задача 9. Начальная часть одной из цепей макромолекулы гемоглобина имеет структуру: ГисВалЛейЛейТреПроГлуГлу. Постройте схему структуры соответствующей части гена гемоглобина.

Задача 10. На фрагменте одной цепи ДНК нуклеотиды расположены в следующем порядке: Г-Г-Ц-Ц-А-Т-Т-Т-Г-Ц-А-Т-А-Ц-Г-Т-… Нарисуйте схему структуры двухцепочечной молекулы ДНК и определите длину этого фрагмента ДНК. (Ответ: 54,4

.)

Задача 11. Определите длину фрагмента ДНК, если ее цепочка состоит из 350 гуаниновых и 300 тиминовых нуклеотидов. (Ответ: 2210

.)

Тема: «Энергетический обмен и фотосинтез»

Задача 1. В процессе диссимиляции произошло расщепление 4 молей глюкозы, из которых полному расщеплению подверглись только 3 моля.

А) Сколько образуется молей молочной кислоты?
Б) Сколько молей АТФ синтезировано?
В) Какое количество энергии в них аккумулировано?
Г) Сколько молей СО2 образовалось?
Д) Сколько молей О2 израсходовано?

Реакция неполного расщепления глюкозы:

А) молочной кислоты – 2 моля;
Б) АТФ – 2 моля;
В) 1 моль АТФ – 40 кДЖ, следовательно 40 х 2 = 80 кДж.

Читайте так же:  Витамин д для чего он нужен

Реакция полного расщепления глюкозы:

Поскольку полному расщеплению подверглись 3 моля глюкозы, то:

3 С6Н12О6 + 3 х 38 АДФ + 3 х 38 Н3РО4 + 3 х 6 О2 ––> 3 х 6 СО2 + 3 х 38 АТФ + 3 х 42 Н2О

Б) АТФ = 3 х 38 = 114 молей;
В) 3 х 38 х 40 = 4560 кДж;
Г) СО2 = 6 х 3 = 18 молей;
Д) О2 = 6 х 3 = 18 молей.

[3]

Теперь сложим данные:

А) молочной кислоты образовалось 2 моля;
Б) АТФ синтезировано 114 + 2 = 116 молей;
В) энергии 4560 кДж + 80 кДж = 4640 кДж;
Г) СО2 – 18 молей;
Д) О2 – 18 молей.

Задача 2. В процессе диссимиляции произошло расщепление 13 молей глюкозы, из которых полному расщеплению подверглись только 5 молей.

А) Сколько молей молочной кислоты образовалось?
Б) Сколько при этом образовалось АТФ?
В) Какое количество энергии в них аккумулировано?
Г) Сколько молей СО2 образовалось?
Д) Сколько молей О2 израсходовано?

Задача 3. При выполнении упражнений мышцы обеих рук за 1 мин расходуют 20 кДж энергии. Определите:

А) Сколько всего израсходуют мышцы за 15 мин при условии, что кислород в мышцы доставляется кровью в достаточном количестве?
Б) Накапливается ли молочная кислота в мышцах?

(Ответ: 35,5 г глюкозы; нет, т.к. всё окисляется.)

Количественные параметры

5. Определите, каким числом триплетов мРНК записана информация о полипептиде, состоящем из 900 аминокислотных остатков, и каково число нуклеотидов в соответствующем участке кодирующей нити ДНК.

Ответ: 900 триплетов мРНК, 2700 нуклеотидов ДНК.

6. Считая, что средняя молекулярная масса аминокислоты около 110, а нуклеотида – около 300, определите, что тяжелее: белок или ген?

Решение: Допустим, что белок состоит из n мономеров – аминокислот. Тогда его молекулярная масса составит примерно 110 n. Каждая аминокислота кодируется тремя нуклеотидами; следовательно, цепочка ДНК содержит 3 n мономеров, а её молекулярная масса 300 х 3 n = 900 n.

Ответ: Молекулярная масса гена (900 n) примерно в 8,2 раза выше молекулярной массы (110 n) кодируемого им белка.

От матрицы к полипептиду

7. Запишите все варианты фрагментов мРНК, которые могут кодировать следующий фрагмент полипептида: Фен – Мет — Цис.

Ответ: Фенилаланин кодируют триплеты: УУУ и УУЦ

Метионин кодирует только триплет АУГ

Цистеин кодируют триплеты УГУ и УГЦ

Варианты кодирования:1) УУУ-АУГ-УГУ;2) УУЦ-АУГ-УГЦ;

3) УУУ-АУГ-УГЦ; 4) УУЦ-АУГ-УГУ.

8. Фрагмент молекулы ДНК имеет следующую нуклеотидную последовательность:

3 / — ЦТААГАЦТГАГТААЦГТЦ -5 /

5 / — ГАТТЦТГАЦТЦАТТГЦАГ — 3 /

Определите ориентацию и нуклеотидную последовательность мРНК, синтезируемой на указанном фрагменте ДНК, и аминокислотную последовательность кодируемого ею полипептида.

Ответ: Ориентация и нуклеотидная последовательность мРНК:

5 / ГАУУЦУГАЦУЦАУУГЦАГ 3 /

2) Аминокислотная последовательность полипептида:

Аспарагиновая кислота – серин – аспарагиновая кислота – серин – лейцин – глутамин.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Студент — человек, постоянно откладывающий неизбежность. 10542 —

| 7320 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Составные части белковых веществ. Аминокислоты

Белки — полимерные молекулы, в которых мономерами служат аминокислоты. В составе белков в организме человека встречают только 20 аминокислот. Одни и те же аминокислоты присутствуют в различных по структуре и функциям белках.

· Аминокислоты, класс органических соединений, объединяющих в себе свойства кислот и аминов, т. е. содержащих наряду с карбоксильной группой —COOH аминогруппу —NH2. А. могут содержать одну NH2-группу и одну СООН-группу (моноаминокарбоновые кислоты), одну NH2-группу и две СООН-группы (моноаминодикарбоновые кислоты), две NH2-группы и одну СООН-группу (диаминомонокарбоновые кислоты).

Аспарагиновая — HOOC CH2CH (NH2) COOH

Циклические

. Эти аминокислоты имеют в своем составе ароматическое или гетероциклическое ядро и, как правило, не синтезируется в организме человека и должны поступать с пищей. Они активно участвуют в разнообразных обменных процессах. Так фенил-аланин служит основным источником синтеза тирозина — предшественника ряда биологически важных веществ: гормонов (тироксина, адреналина), некоторых пигментов. Триптофан помимо участия в синтезе белка, служит компонентом витамина PP, серотонина, триптамина, ряда пигментов. Гистидин необходим для синтеза белков, является предшественником гистамина, влияющего на кровяное давление и секрецию желудочного сока.

Серосодержащие аминокислоты

, содержащие атом серы: цистеин и метионин

7. Связи аминокислот в белковой молекуле, структура белковой молекулы.

Первичная структура белков— последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Важными особенностями первичной структуры являются консервативные мотивы — сочетания аминокислот, играющих ключевую роль в функциях белка. Консервативные мотивы сохраняются в процессе эволюции видов, по ним часто удаётся предсказать функцию неизвестного белка.

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями. Ниже приведены самые распространённые типы вторичной структуры белков:

§ α-спирали — плотные витки вокруг длинной оси молекулы, один виток составляют 3,6 аминокислотных остатка, и шаг спирали составляет 0,54 нм [15] (так что на один аминокислотный остаток приходится 0,15 нм), спираль стабилизирована водородными связями между H и O пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена. Спираль построена исключительно из одного типа стереоизомеров аминокислот (L). Хотя она может быть как левозакрученной, так и правозакрученной, в белках преобладает правозакрученная. Спираль нарушают электростатические взаимодействия глутаминовой кислоты, лизина, аргинина. Расположенные близко друг к другу остатки аспарагина,серина, треонина и лейцина могут стерически мешать образованию спирали, остатки пролина вызывают изгиб цепи и тоже нарушают α-спирали.

§ β-листы (складчатые слои) — несколько зигзагообразных полипептидных цепей, в которых водородные связи образуются между относительно удалёнными друг от друга (0,347 нм на аминокислотный остаток) в первичной структуре аминокислотами или разными цепями белка, а не близко расположенными, как имеет место в α-спирали. Эти цепи обычно направлены N-концами в противоположные стороны (антипараллельная ориентация). Для образования β-листов важны небольшие размеры боковых групп аминокислот, преобладают обычно глицин и аланин.

Читайте так же:  Креатин с аминокислотами вместе

Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи (набор пространственных координат составляющих белок атомов). Структурно состоит из элементов вторичной структуры, стабилизированных различными типами взаимодействий, в которых гидрофобные взаимодействия играют важнейшую роль. В стабилизации третичной структуры принимают участие:

§ ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);

§ ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;

§ гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы.

Четвертичная структура (или субъединичная, доменная) — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Белковые молекулы, входящие в состав белка с четвертичной структурой, образуются на рибосомах по отдельности и лишь после окончания синтеза образуют общую надмолекулярную структуру. В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной. Надмолекулярные белковые комплексы могут состоять из десятков молекул.

8. Свойства белковых веществ.

Все белковые вещества состоят из пяти элементов: углерода, водорода, кислорода, азота и серы. Содержание их в разных Б. веществах мало разнится в процентном отношении.

Белки являются структурной и функциональной основой жизнедеятельности всех живых организмов, они обеспечивают рост, развитие и нормальное протекание обменных процессов в организме. Это мускулы, кровь, сердце, кожа, кости. В природе существует примерно 10 10 -10 12 различных белков, обеспечивающих жизнедеятельность организмов всех степеней сложности от вирусов до человека. Белками являются ферменты, антитела, многие гормоны и другие биологические активные вещества. Необходимость постоянного обновления белков лежит в основе обмена веществ.

9. Классификация белковых веществ, характеристика отдельных представителей простых белков.

Классификация белковых веществ ( см. 5 вопр.)

Просты́е белки́ — белки, которые построены из остатков α-аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты. Простые белки по растворимости в воде и солевых растворах условно подразделяются на несколько групп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины.

Простые белки по растворимости и пространственному строению разделяют на глобулярные и фибриллярные.

Глобулярные белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах.

1.альбумины — растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;

2.полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;

3.гистоны — низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;

4.протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки — составная часть нуклеопротеинов;

5.проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45 %) и пролина (до 15 %), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90 % этаноле;

6.глутелины содержат около 45 % глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.

Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически нерастворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).

· Кератины — семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи — такие структуры, как волосы, ногти, рога носорогов, перья.

α-кератины имеют конформацию в виде плотных витков вокруг длинной оси молекулы (α-спираль); эти кератины являются основой волос (включая шерсть), рогов, когтей и копыт млекопитающих.

β-кератины, более твёрдые и имеющие форму несколько зигзагообразных полипептидных цепей (т. н. β-листы); эти кератины обнаружены в когтях и чешуе рептилий, в их панцирях ( у черепах), в перьях, клювах и когтях птиц, в иглах дикобразов.

· Эластин — белок, обладающий эластичностью и позволяющий тканям восстанавливаться, например, при защемлении или порезе кожи. Эластин – белок, отвечающий за упругость

Эластин – белок, отвечающий за упругость соединительных тканей. Он широко используется в косметологии, так как содержит важнейшие аминокислоты ( валин, глицин, пролин, аланин и др.). В составе эластина также присутствуют уникальные белки – десмозины.

10. Строение нуклеопротеидов.

Нуклеопротеиды относятся к числу наиболее важных в биологическом отношении белковых веществ: с ними связаны процессы деления клеток и передача наследственных свойств; из нуклеинов построены фильтрующиеся вирусы, вызывающие заболевание.

Нукленопротеиды состоят из белка и нуклеиновых кислот. Нуклеиновые кислоты представляют собой сложное соединения, при гидролизе распадающиеся на простые нуклеиновые кислоты (мононуклеиды), которые построены из азотистых оснований, углеводов (пентоз) и фосфорной кислоты.

В составе нуклеотидов встречаются производные пуриновых и пиримидиновых оснований — аденин (6-амино-пурин), гуанин (2-амино-6-оксипурин), цитозин (2-окси-6-пиримидин), урацил (2,6-диоксипиримидин), тимин (2,6-диокси-5-метилпиримидин).

В зависимости от типа входящих в состав нуклеопротеидных комплексов нуклеиновых кислот различают рибонуклеопротеиды и дезоксирибонуклеопротеиды.

11. АТФ и ее роль в живых организмах.

Аденозинтрифосфа́т — нуклеотид, играет исключительно важную роль в обмене энергии и веществ в организмах; в первую очередь соединение известно как универсальный источник энергии для всех биохимических процессов, протекающих в живых системах. АТФ был открыт в 1929 году Карлом Ломанном. А в 1941 году Фриц Липман показал, что АТФ является основным переносчиком энергии в клетке.

Главная роль АТФ в организме связана с обеспечением энергией многочисленных биохимических реакций. Являясь носителем двух высокоэнергетических связей, АТФ служит непосредственным источником энергии для множества энергозатратных биохимических и физиологических процессов. Всё это реакции синтеза сложных веществ в организме: осуществление активного переноса молекул через биологические мембраны, в том числе и для создания трансмембранного электрического потенциала; осуществлениямышечного сокращения.

Читайте так же:  Принимать креатин моногидрат до после тренировки

Помимо энергетической АТФ выполняет в организме ещё ряд других не менее важных функций:

§ Вместе с другими нуклеозидтрифосфатами АТФ является исходным продуктом при синтезе нуклеиновых кислот.

§ Кроме того, АТФ отводится важное место в регуляции множества биохимических процессов. Являясь аллостерическим эффектором ряда ферментов, АТФ, присоединяясь к их регуляторным центрам, усиливает или подавляет их активность.

§ АТФ является также непосредственным предшественником синтеза циклического аденозинмонофосфата — вторичного посредника передачи в клетку гормонального сигнала.

§ Также известна роль АТФ в качестве медиатора в синапсах.

12. Характеристика других сложных белковых веществ.

Сложные белки́ (протеиды, холопротеины) — двухкомпонентные белки, в которых помимо пептидных цепей (простого белка) содержится компонент неаминокислотной природы — простетическая группа. При гидролизе сложных белков, кроме свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты её распада.

В качестве простетической группы могут выступать различные органические (липиды, углеводы) и неорганические (металлы) вещества.

Среди сложных белков выделяют следующие основные классы: гликопротеины, липопротеины, хромопротеины, нуклеопротеины, фосфопротеины и металлопротеины.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Сдача сессии и защита диплома — страшная бессонница, которая потом кажется страшным сном. 8778 —

| 7149 — или читать все.

185.189.13.12 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)

очень нужно

Молекулярная масса одного нуклеотида – 345

Видео (кликните для воспроизведения).

Длина одного нуклеотида – 0,34нм.

Задача№4.Дана цепь ДНК: Ц Т А Т А Г Т А А Ц Ц А А

Определите: а) первичную структуру белка, закодированного в этой цепи;

б) количество (в %) различных видов нуклеотидов в этом гене (в двух цепях); в) длину этого гена; г) первичную структуру белка, синтезируемого после выпадения девятого нуклеотида в этой цепи ДНК.

Решение: а) Асп – ала- илей – гли — .

б) всего в двух цепях-26 нуклеотидов. Чтобы найти количество адениловых нуклеотидов (в%) составляем пропорциию: А=Т-(9+9)=18; Ц+Г-(4+4)=8.

На основе принципа комплементарности (А=Т) — 34,6+34,6=69,2%

100% — 69,2%=30,8% приходится на (Г+Ц). 30,8:2=15,4%

В) В одной цепи ДНК всего-13 нуклеотидов. 13 х 0,34нм=4,42нм.

Г) Асп – ала – мет – вал

Задача №5.Даны полипептидные цепи:

а) але – тре – лиз – аспи …

б) гли – илей – вал – глу – глун …

в) тре – сер – илей – сер – асп

Определите структуру соответствующих цепей ДНК.

Примечание:Из нескольких возможных кодонов и-РНК одной аминокислоты следует брать, для удобства проверки, первый кодон по порядку чтения таблицы генетического

Решение: а) ТАГ- ТГА-ТТТ-ТТА …

Задача№6.Сколько нуклеотидов содержит ген (обе цепи ДНК), в котором запрограммирован белок инсулин из 51 аминокислоты?

Решение: Каждая аминокислота кодируется триплетом (тремя нуклеотидами) ДНК. Следовательно, для кодирования 51 аминокислоты белка потребуется

51х3=153 нуклеотида в одной цепи ДНК, а в гене – в два раза больше:

Задача№7. Молекулярная масса белка Х-50 000. Определите длину соответствующего гена.

Решение: Белок Х состоит из 50 000_100=500 аминокислот. Для кодирования

500 аминокислоты потребуется 500 триплетов. 500х3=1500 нуклеотидов.

Длина этой цепи ДНК=1500 х 0,34нм = 510нм.

Задача№8.Сколько нуклеотидов содержат гены (обе цепи ДНК),в которых запрограммированы следующие белки а) из 500 аминокислот, б) из 25 аминокислот,

в) из 48 аминокислот.

Решение: каждая аминокислота кодируется триплетом. Следовательно, а) 500 х 3=1500 нуклеотидов в одной цепи ДНК, а в гене –в два разабольше:1500х2=3000. б) 25 х 3 = 75 нуклеотидов, в одной цепи ДНК, а в гене 75х2=150нуклеотидов.в) 48 х 3 = 144 нуклеотидов, в одной цепи ДНК, а в гене 144х2=288нуклеотидов.

Примечание: Молекулярная масса одной аминокислоты в среднем 100.

Молекулярная масса одного нуклеотида 345.

Длина одного нуклеотида 0,34 нм.

Задача№9.Известна, молекулярная масса четырех видов белков:

а) 3000; б) 4600; в) 7800; г) 3500. Определите длину соответствующих генов.

Решение: а) 3000: 100=30 аминокислот.30х3=90 нуклеотидов.90х0,34=30,6 нм.

б) 4600_100=46 аминокислот.46х3=138 нуклеотидов.138 х 0,34=46,92нм.

в) 7800_100=78 аминокислот.78х3=234 нуклеотидов.234 х 0,34=795,6нм.

г) 3500: 100=35 аминокислот.35х3=105 нуклеотидов.105 х 0,34=35,7 нм.

Задача№10.. Одна из цепей ДНК имеет молекулярную массу 34 155.Определите

количество мономеров белка, запрограммированного в этой ДНК.

Решение: 34 155_345=99 нуклеотидов содержится в ДНК. 99_3=33 триплета в ДНК кодируют 33 аминокислоты белка.

Ответ: 33.

Задача№11.В молекуле ДНК обнаружено 880 гуаниловых нуклеотидов, которые составляют 22% от общего количества нуклеотидов этой ДНК.

Определите: а) сколько содержится других нуклеотидов в этой молекуле ДНК.

б) какова длина ДНК

Решение: а) На основе принципа комплементарности Ц-Г= 22%+22%=44% или

Ц-Г=880+880=1760. На долю других видов нуклеотидов Т+А=приходится

100%-44%=56%.Для вычисления количества этих нуклеотидов составляем пропорцию:

Х——100 Х= 4000 всего нуклеотидов в двух цепях.(А+Т)=(Ц+Г).

4000-1760=2240нуклеотидов это 56%.

б) Для определения длины ДНК узнаем, сколько нуклеотидов содержится в одной цепи:

в) Вычисляем длину ДНК: 2000нук. х 0,34нм.=680нм.

Задача№12. Какова молекулярная масса гена (двух цепей ДНК), если в одной цепи его запрограммирован белок с молекулярной массой 1500?

Решение: а) 1500_100=15 аминокислот в белке;

б) 15х3=45нуклеотидов в одной цепи гена

. в) 45х345=15 525 (молекулярная масса одной цепи гена).

г) молекулярная масса двух цепей 15 525х2=31050.

Задача №13. Определите длину молекулы ДНК, если в белке 51 аминокислота (инсулин), а длина одного нуклеотида 0,34 нм.

Решение: В молекуле белка 51 аминокислота. Каждая аминокислота кодируется триплетом, поэтому в одной цепи ДНК – 51 триплетов. 51х3=153 нуклеотида.

Читайте так же:  Катионный протеин эозинофилов повышен

Вычисляем длину ДНК 153 х о,34нм. =52,02нм.

Задача №14.Сколько аминокислотных остатков включает белок, если в кодирующем его гена цитозина — 800, тимина — 430.

Решение: На основе принципа комплементарности А=Т и Г=Ц.

В двух цепях ДНК: (Г+Ц)=800+800=1600нуклеотидов; ( А+Т)=430+430=860нуклеотидов.

В двух цепях всего 2460 нуклеотидов. В одной цепи 2460_2=1230нуклеотидов.

Каждый триплет кодирует одну аминокислоту: 1230_3=410 аминокислотных остатков.

Задача№15. В состав гена входит 30% тимина. Сколько в нем гуанина, если белок, кодируемый этим геном включает 350 аминокислот.

Решение: На основе принципа комплементарности А=Т -30%+30%=60%. Чтобы узнать сколько % в нем гуанина: 100% — 60%= 40%.(Г+Ц).

350х3=1050 нуклеотидов, в одной цепи ДНК. В двух цепях ДНК1050х2=2100нуклеотидов.

Чтобы определить сколько % нуклеотидов приходится на А+Т- составляем пропорцию:

Х———60% Х= 1260нуклеотидов.

[1]

Чтобы определить сколько нуклеотидов приходится на Ц+Г- составляем пропорцию:

Х————40%. Х=840%нуклеотидов. 840: 2= 420нуклеотидов гуанина.

Задача№16. Сколько аминокислотных остатков включает белок, если в кодирующем

его гене аденина – 300, гуанина – 720, цитозина – 720.

Решение: На основе комплементарности А=Т-(300+300)=600нуклеотидов.

Г=Ц – (720+720)=1440нуклеотидов.В двух цепях ДНК: 1440+600=2040нуклеотидов.

В одной цепи ДНК: 2040_2=1020нуклеотидов. Каждая аминокислота кодируется триплетом. 1020нуклеотидов : 3=340 аминокислотных остатков.

Задача № 17. В состав и-РНК входит: А-16%, У-28%, Г-24%, Ц-32%.

Определите процентный состав азотистых оснований молекулы ДНК, слепком с которой является указанная РНК.

Решение: На основе принципа комплементарности а) количество А=У, найдем среднее арифметич.% содержания этих нуклеотидов 16%+28%=44%.А=У-44:2=22%.

Г=Ц, найдем среднее арифмет. 100-44=56%(Г+Ц). 56_2=28%.

Задача№18.В гене аденина 20%, гуанина-900 оснований. Сколько аминокислотных остатков в белке, кодируемом этим геном?

Решение: На основе комплементарности Г=Ц-900+900=1800оснований. Чтобы найти количество аденина составляем пропорцию: 1800—-100

Х——40% Х=720нуклеотидов (А+Т).

Количество нуклеотидов в двух цепях ДНК-1800+720=2520, а в одной цепи ДНК 2520_2=1260нуклеотидов.Чтобы найти аминокислотных остатков в белке 1260_2=630.

Задача№19. В состав т-РНК входит Г-34%, У-24%, А-22%, Ц-20%. Определите процентный состав азотистых оснаваний молекулы ДНК, слепком с которой является указанная РНК.

Решение: На основе принципа комплементарности а) А+У, найдем среднее арифмет.

% содержание этих нуклеотидов 22%+24%=46%. А-У=46:2=23%.

б) Г=Ц, найдем средне арифметич.100-46=54% на (Г+Ц). 54_2=27%.

Задача№20. В состав и-РНК входит Г-34%, У- 18%, Ц-28%, А-20%.Определите процентный состав азотистых оснований молекулы ДНК, с которой транскрибировалось и-РНК.

Решение: На основе принципа комплементарности а) А+У=20%+18%=38%. 38%:2=19%

Аминокислоты и белки (стр. 1 из 2)

Аминокислоты и белки

Строительными блоками белков служат аминокислоты. Классификация аминокислот.

1. Моноаминомонокарбоновые: Глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин.

2. Моноаминодикарбоновые: глутаминовая и аспаргиновая кислоты.

3. Диаминомонокарбоновые: аргинин, лизин, оксилизин.

4. Гидроксилсодержащие: треонин, серин.

5. Серусодержащие: цистин, метионин.

6. Ароматические: фенилаланин, тирозин.

7. Гетероциклические: триптофан, пролин, оксипролин, гистидин.

Аминокислота представляет собой производное органиче­ской кислоты, в котором водород в α-положении замещен на аминогруппу (-NH2 ). Например, из уксусной кислоты образуется глицин, а из пропионовой — аланин. В аминокислотах одновременно присутствуют и кислотная и основная группы (карбоксил —СООН и аминогруппа —NH2 ), они относятся к амфотерным соединениям .

Присутствующие в клетке свободные аминокислоты образуются в ре­зультате расщепления белков или поступают из межклеточной жидкости. Свободные аминокислоты составляют так называемый аминокислотный фонд, из которого клетка черпает строительные блоки для синтеза новых белков.

Связь R—NH—СО—R называется пептидной связью. Образующаяся молекула также является амфотерной, поскольку на одном ее конце всегда находится кислая группа, а на другом — основная; боковые цепи (остатки аминокислот) могут быть основными или кислыми. Комбинация из двух аминокислот носит название дипептида, из трех — трипептида. Пептид, состоящий из небольшого числа аминокислот, назы­вается олигопептидо.и. Если же число аминокислот в молекуле достаточно велико, вещество называют полипептидом.

Расстояние между двумя пептидными связями равно примерно 0,35 нм. Молекула белка с мол. массой 30 000, состоящая из 300 аминокислотных остатков, в полностью вытянутом состоянии должна иметь длину 100 нм, ширину 1 нм и толщину 0,46 нм.

Белки называют протеинами (греч. протео — занимаю пер­вое место). Это слово [в русском языке оно сохранилось лишь в названиях сложных белков] указывает, что все основные функции организма связаны со специфическими белками. Они входят в состав ферментов и со­кратительного аппарата клеток, присутствуют в крови и других межклеточ­ных жидкостях. Некоторые длииноцепочечные белки, такие, как коллаген и эластин, играют важную роль в построении тканевых структур.

Кератин и кол­ лаген нерастворимы и обладают фибриллярной структурой; глобулярные белки, например яичный альбумин и белки сыворотки, растворимы в воде и солевых растворах и их молекулы имеют сферическую, а не нитевидную форму.

Сложные белки, в молекулу которых входит небелковая часть, так называемая простетическая группа. К ним принадлежат нуклеопротеиды ,липо протеиды и хромопротеиды (гемоглобин, гемоцианин и цитохромы), в которых простетической группой служит пигмент. Простетической группой гемоглобина и миоглобина (белка мышц) является гем — металлсодержащее органическое соединение, связывающее кислород.

Первичная структура белков . Полипептидная цепь, построенная из аминокислот, представляет собой первичную структуру белковой молекулы. Это наиболее важная специфическая структура, до некоторой степени опре­деляющая так называемые вторичную и третичную структуры белка. Агре­гаты белковых субъединиц, обладающих вторичной и третичной структурой, составляют четвертичную структуру.

Изучение порядка расположения аминокислот в молекуле белка стало возможным после того, как были разработаны методы расщепления белков. Первый успех принадлежит Сэнджеру, которому в 1954 г. удалось, наконец, полностью расшифровать последовательность аминокислот в инсулине. Молекула инсулина состоит из двух цепей: А-цепь содержит 21 аминокислоту, а В-цепь — 30. Обе цепи соединены двумя дисульфидными (—S—S—) связями.

В молекуле белка аминокислоты уложены как бусины на нити, и последовательность их расположения имеет важное биологическое значение. Например, ферментативные свойства некоторых белков определяются по­следовательностью аминокислот на небольшом участке цепи, называемом активным центром . В молекуле гемоглобина замена одной-единствен­ной аминокислоты уже приводит к глубоким биологическим изменениям.

Читайте так же:  Сколько аминокислот в триплете

Вторичная структура белков . Молекула белка состоит из нескольких сотен аминокислот, и поэтому полипептидная цепь лишь в редких случаях бывает вытянута полностью; обычно она определенным образом изогнута, образуя вторичную структуру. Фибриллярные белки (склеропротеины) часто характеризуются упорядоченным расположением цепей, благодаря чему их можно исследовать методом рентгеноструктур­ного анализа. В результате этих исследований было найдено, что фибриллярные белки можно разбить на три структурных типа или группы.

В белках типа β-кератина смежные цепи расположены таким образом, что образуют струк­туру складчатого слоя . В этой структуре боковые группы (амино­кислотные остатки) перпендикулярны плоскости, в которой лежат сами цепи; отдельные цепи соединены друг с другом водородными связями, образуя «пептидную решетку».

В белках типа α-кератина полипептидная цепь закручена в виде спи­рали, образуя так называемую а-спиральную структуру . Водо­родные связи в этом случае являются внутримолекулярными, а не межмо­лекулярными. Для группы коллагена предложена модель, состоящая из трех спиралей.

Третичная структура белков . В глобулярных белках полипептидные цепи определенным образом свернуты, образуя компактную структуру. Расположение таких цепей в пространстве очень сложно, но может быть выяснено мето­дом рентгеноструктурпого анализа.

Пространственное расположение це­пей до некоторой степени предопределено последовательностью чередования амино­кислот в первичной структуре и связями, образующимися между некоторыми амино­кислотными остатками. Многие биологи­ческие свойства белков, например фермен­тативная активность и антигенноетъ, свя­заны именно с третичной структурой.

[2]

Четвертичная структура белка; прин­ цип самосборки. В отличие от первич­ной, вторичной и третичной структур, которые содержат одну полипептидную цепь, четвертичная структура состоит из двух или более цепей. Эти цепи могут быть одинаковыми или раз­ными, но в обоих случаях они связаны слабыми связями (нековалентнымн). Нап­ример, молекула гемоглобина состоит из четырех полипептидных субъединиц — двух α и двух β-цепей. Разделение и ас­социация этих субъединиц может проис­ходить спонтанно.Под действием мочевины молекула ге­моглобина распадается на две половники, одна из которых состоит из двух α-субъединиц, в другая из двух β -субъединиц. При удалении мочевины они объединяются вновь, образуя четырехкомпонентную молекулу. Этот процесс высокоспецифичен: объединяться могут только две разные половинки молекул (так называемый принцип самосборки). Многие ферменты и другие белки с мол. массой свыше 50 000, вероятно, обладают четвертичной структурой. Например, альдолаза (мол. масса 150 000) распадается при низком рН на субъединицы с мол. массой 50 000 каждая, но вновь ассоциирует при ней­тральном рН.

Связи в белковой молекуле . В структуре белков встречаются самые различные типы связей. Первичная структура (пептидная связь) полностью определяется химическими, или ковалентными , связями. Между остаткам цистина (например, в инсулине и рибонуклеазе) образуются S—S-связи той же природы. Вторичная и третичная структуры стабилизируются рядом более слабых связей. Эти связи можно класси­фицировать следующим образом:

1. Ионные, или электростатические, связи между положительными и отрицательными ионами, находящимися на расстоянии 0,2. 0,3 нм.

2. Водородные связи (длина связи 0,25. 0,32 нм); эти по существу также электростатические связи, но более слабые, чем ионные, образуются между двумя сильно отрицательными атомами — С, N или О.

3. Слабые связи между неполярными боковыми цепями, возникающие в результате взаимного отталкивания молекул растворителя.

4. Связи, образующиеся за счет вандерваальсовых сил при взаимодействии полярных боковых цепей.

Электрические заряды белков . Все аминокислоты являются амфолитами (цвиттерионами), обладающими положительно и отрицательно заряженными группами (—NH2 и —СООН). Так как эти группы участвуют в образовании пептидной связи, в полипептидной цепи свободными остаются только кон­цевые СООН- и — NH2- группы, а также СООН-группы из дикарбоновых амино­кислот и NH2 -группы из диаминокислот. Все эти группы ионизируются сле­дующим образом:

1. Кислые группы теряют протоны и становятся отрицательно заряженными. Этот тип диссоциации встречается в дикарбоновых аминокислотах (аспарагиновая и глутаминовая), у которых свободная карбоксильная группа диссоциирует на СОО — и Н + .

2. Основные группы, приобретая протон, становятся положительно заряженными. Этот тип встречается в аминокислотах с двумя основными группами (лизин и аргинин), у которых свободные аминогруппы ионизи­руются с образованием положительного заряда.

Все эти так называемые ионогенные группы вместе с концевыми свобод­ными карбоксильными и аминогруппами участвуют в кислотно-щелочных реакциях белков и определяют электрические свойства белковых молекул.

Движение белков в электирическом поле — электрофорез.
Аминокислоты — соединения, содержащие амино- и карбок­сильную группы. В зависимости от расположения амино- и кар­боксильной групп различают α-, β-, γ-, δ- и т. д. аминокислоты:

Видео (кликните для воспроизведения).

α-Аминокислоты являются составными частями белков и уча­ствуют в важнейших биологических процессах. Первая аминокис­лота была выделена в 1820 г. французским исследователем X. Браконно кислотным гидролизом желатины, однако лишь через 13 лет в ней было обнаружено присутствие азота. Позднее была показана роль α-аминокислот как структурных элементов белка (Н. Н. Любавин, 1871 г.). К началу XX в. методом гидролиза бел­ка было выделено более 20 аминокислот.

Источники


  1. Гульнора, Усманова Изучение эффективности дезинфектантов в стационарах различного профиля / Усманова Гульнора , Хамдам Рафиев und Заррина Рафиева. — М.: LAP Lambert Academic Publishing, 2018. — 734 c.

  2. Кермани, Кей Аутогенная тренировка. Эффективная техника расширения потенциала возможностей сознания и снятия стрессов / Кей Кермани. — М.: Эксмо-пресс, 2002. — 448 c.

  3. Бременер, С.М. Гигиена питания / С.М. Бременер. — М.: Государственное издательство торговой литературы, 1977. — 328 c.
  4. Чертов, А.Г. Единицы физических величин / А.Г. Чертов. — М.: [не указано], 2011. — 57 c.
Масса аминокислоты в белке
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here