Метаболизм белков и аминокислот

Важная и проверенная информация на тему: "метаболизм белков и аминокислот" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Биохимия. Лекция 8. Обмен белков и аминокислот. 01.04.2015

Обмен белков и аминокислот

СУДЬБА АМИНОКИСЛОТ В КЛЕТКЕ

Катаболизм до СО и Н О

с образованием энергии

Синтез биогенных аминов, нейромедиаторов, гормонов

Синтез заменимых

аминокислот

Синтез пуриновых и пиримидиновых оснований

Синтез триацилглицеролов, холестерола, кетоновых тел

Синтез креатина, карнитина и др.

ОБЩИЕ ПУТИ КАТАБОЛИЗМА АМИНОКИСЛОТ

Превращения аминокислот в клетке:

 с участием аминогруппы;

 по карбоксильной группе;

 катаболизм аминокислот начинается с реакции

дезаминирования — удаления α-аминогруппы, которая выделяется в виде аммиака (токсичное соединение, в клетках подвергается обезвреживанию), и образования безазотистого остатка (α-кетокислоты).

 Дезаминированию подвергаются все аминокислоты кроме

лизина и пролина.

 Существует несколько типов реакций дезаминирования:

• неокислительное — характерно для Сер, Тре и Гис

• окислительное прямое — характерно только для Глу;

• окислительное непрямое — для остальных аминокислот.

 Окислительное дезаминирование является основным путем катаболизма аминокислот.

 Напрямую участвует лишь глутаминовая кислота .

 Реакция идет в два этапа.

Большинство аминокислот подвергается в клетке непрямому дезаминированию, которое включает две стадии:

1. трансаминирование с α-кетоглутаратом и образование глутаминовой кислоты в цитозоле клетки;

2. прямое дезаминирование глутаминовой кислоты в митохондриях.

α- кетокислота глутамат

 Трансаминирование происходит во многих тканях, но наиболее активно — в печени.

 Трансаминирование — реакция переноса α-аминогруппы с аминокислоты на α-кетокислоту, в результате чего образуются новая кетокислота и новая аминокислота.

 Реакции катализируют ферменты аминотрансферазы, коферментом которых служит пиридоксальфосфат — производное витамина В 6 .

 Реакции, протекают по механизму типа «пинг-понг».

МЕХАНИЗМ РЕАКЦИИ ТРАНСАМИНИРОВАНИЯ

• при поступлении в клетку избыточного количества аминокислот;

• при прекращении использования аминокислот на синтез азотсодержащих соединений: белков, креатина,

фосфолипидов, пуриновых и пиримидиновых оснований;

• при гипогликемиях различного генеза, сахарном диабете, т.е. при внутриклеточном голодании.

ДИАГНОСТИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ ТРАНСАМИНАЗ

 Трансаминирование — заключительный этап синтеза заменимых аминокислот из соответствующих α-

кетокислот, если они в данный момент необходимы клеткам.

 Трансаминирование — первая стадия дезаминирования большинства аминокислот, т.е. начальный этап их катаболизма. Образующиеся при этом кетокислоты окисляются в ЦТК или используются для синтеза глюкозы и кетоновых тел.

Метаболизм белков и аминокислот

Оценивая пищевую ценность аминокислот, мы часто одни из них называем «незаменимыми», а другие — «заменимыми» (табл. 29.1). Хотя с точки зрения питания все это верно, не следует упускать из виду общую биологическую значимость и незаменимость всех 20 аминокислот. Более того, можно даже заключить, что как раз «заменимые» аминокислоты более важны для клетки, чем «незаменимые», поскольку утрата способности организма (например, организма человека) синтезировать определенные аминокислоты представляется в эволюционном отношении более естественной в отношении менее важных аминокислот.

Таблица 29.1. Потребности человека в аминокислотах

Таблица 29.2. Ферменты, необходимые для синтеза аминокислот из амфиболических метаболитов

Пищевые потребности в тех или иных соединениях свидетельствуют о том, что зависимость от внешнего источника метаболитов может оказаться более благоприятной для выживания организма, чем способность организма синтезировать эти соединения. Если специфический интермедиат присутствует в пище, то организм, сохраняющий способность синтезировать это соединение, передает будущим поколениям соответствующую генетическую информацию отрицательной ценности. Это свойство для организма не просто бесполезно, но даже вредно, поскольку приходится дополнительно затрачивать питательные вещества и АТР на синтез «лишних» фрагментов ДНК. В клетках прокариот число ферментов, необходимых для синтеза незаменимых аминокислот, существенно больше числа ферментов, необходимых для синтеза заменимых аминокислот (табл. 29.2). Следовательно, сохранение возможности

синтезировать «легкие» аминокислоты и утрата способности к синтезу «трудных» имеют определенные биологические преимущества.

БИОМЕДИЦИНСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ

Медицинская значимость материала этой главы обусловлена серьезными последствиями дефицита незаменимых аминокислот, возникающего из-за их отсутствия в составе пищи или присутствия в недостаточных количествах. Некоторые злаки относительно бедны триптофаном и лизином, и в тех районах, где основным источником пищевого белка служат именно эти растения, а другие источники белка (молоко, рыба или мясо) в пище отсутствуют, у населения часто наблюдаются случаи тяжелой недостаточности аминокислот. В ряде районов Западной Африки широко распространены детская дистрофия (квашиоркор) и кахексия. Квашиоркор развивается в тех случаях, когда ребенок после отнятия от груди переводится на обедненную белком крахмальную диету. Кахексия является следствием малокалорийной диеты, обедненной специфическими аминокислотами.

Метаболизм аминокислот и белков

Общее содержание аминокислот в ткани мозга человека в 8 раз превышает концентрацию их в крови. Аминокислотный состав мозга отличается определенной специфичностью. Так, концентрация свободной глутамино-вой кислоты в мозге выше, чем в любом другом органе млекопитающих (10 мкмоль/г). На долю глутаминовой кислоты вместе с ее амидом глу-тамином и трипептидом глутатионом приходится более 50% α-аминоазота головного мозга. В мозге содержится ряд свободных аминокислот, которые лишь в незначительных количествах обнаруживаются в других тканях млекопитающих. Это γ-аминомасляная кислота, N-ацетиласпарагиновая кислота и цистатионин (см. главу 1).

Известно, что обмен аминокислот в мозговой ткани протекает в разных направлениях. Прежде всего пул свободных аминокислот используется как источник «сырья» для синтеза белков и биологически активных аминов. Одна из функций дикарбоновых аминокислот в головном мозге – связывание аммиака, освобождающегося при возбуждении нервных клеток.

Поступления аминокислот в мозговую ткань и выход из нее, а также использование глюкозы крови для синтеза аминокислот нейронов и глии в разных отделах мозга различны. Эти различия в существенной мере обусловлены наличием гематоэнцефалического барьера, который следует рассматривать конкретно для каждого вещества или класса веществ. Ге-матоэнцефалический барьер не следует представлять как единое структурное образование, создающее преграду для транспорта; различие относительно скоростей поступления веществ в разные отделы мозга может быть обусловлено особенностями эпителия сосудов, базальной мембраны или расположения прилегающих отростков глиальных клеток. В условиях in vitro (в отсутствие барьера) многие аминокислоты накапливаются в клетках мозга за счет активного транспорта, в котором участвует несколько самостоятельных Na + -зависимых транспортных систем.

Читайте так же:  Нужно ли принимать протеин

Установлено, что белки в головном мозге находятся в состоянии активного обновления, о чем свидетельствует быстрое включение радиоактивных аминокислот в молекулы белков. Однако в разных отделах головного мозга скорость синтеза и распада белковых молекул неодинакова. Белки серого вещества полушарий большого мозга и белки мозжечка отличаются особенно большой скоростью обновления. В участках головного мозга, богатых проводниковыми структурами – аксонами (белое вещество головного мозга), скорость синтеза и распада белковых молекул меньше.

При различных функциональных состояниях ЦНС наступают изменения в интенсивности обновления белков. Так, при действии на организм животных возбуждающих агентов (фармакологические средства и электрический ток) в головном мозге усиливается интенсивность обмена белков. Под влиянием наркоза скорость распада и синтеза белков снижается.

Возбуждение нервной системы сопровождается повышением содержания аммиака в нервной ткани. Это явление наблюдается как при раздражении периферических нервов, так и при раздражении мозга. Считают, что образование аммиака при возбуждении в первую очередь происходит за счет дезаминирования АМФ.

Аммиак – очень ядовитое вещество, особенно для нервной системы. Особую роль в устранении аммиака играет глутаминовая кислота. Она способна связывать аммиак с образованием глутамина – безвредного для нервной ткани вещества. Данная реакция амидирования протекает при участии фермента глутаминсинтетазы и требует затраты энергии АТФ (см. главу 12). Непосредственный источник глутаминовой кислоты в мозговой ткани – путь восстановительного аминирования α-кетоглутаровой кислоты;

Образование глутаминовой кислоты из α-кетоглутаровой и аммиака является важным механизмом нейтрализации аммиака в ткани мозга, где путь устранения аммиака за счет синтеза мочевины не играет существенной роли.

Кроме того, глутаминовая кислота в нервной ткани может декарбокси-лироваться с образованием ГАМК:

ГAMК в наибольшем количестве содержится в сером веществе головного мозга. В спинном мозге и периферических нервах ее значительно меньше.

Метаболизм аминокислот.

Аминокислоты могут использоваться для синтеза различных небелковых соединений. Например, из аминокислот синтезируется глюкоза, азотистые основания, небелковая часть гемоглобина – гем, гормоны – адреналин, тироксин и такие важные соединения, как креатин, карнитин, принимающие участие в энергетическом обмене.

Часть аминокислот подвергается распаду до углекислого газа, воды и аммиака.

Распад начинается с реакций общих для большинства аминокислот.

К ним относятся.

1. Декарбоксилирование —отщепление от аминокислот карбоксильной группы в виде углекислого газа.

ПФ(пиридоксальфосфат) – кофермент производное витамина В6.

Так, например, образуется гистамин из аминокислоты гистидина. Гистамин – важное сосудорасширяющее вещество.

2. Дезаминирование —отцепление аминогруппы в виде NH3 . У человека дезаминирование аминокислот идет окислительным путем.

3. Трансаминирование –реакция между аминокислотами и α-кетокислотами. В ходе этой реакции её участники обмениваются функциональными группами.

Трансаминированию подвергаются все аминокислоты. Этот процесс – главное превращение аминокислот в организме, так как у него скорость значительно выше, чем у двух первых описанных реакций.

Трансаминирование выполняет две основные функции.

1. За счет этих реакций одни аминокислоты превращаются в другие. При этом общее количество аминокислот не меняется но меняется общее соотношение между ними в организме. С пищей в организм поступают чужеродные белки, у которых аминокислоты находятся в иных пропорциях. Путем трансаминирования происходит корректировка аминокислотного состава организма.

2. Трансаминирование является составной частью процесса косвенного дезаминирования аминокислот– процесса, с которого начинается распад большинства аминокислот.

Дата добавления: 2015-10-19 ; просмотров: 733 ; ЗАКАЗАТЬ НАПИСАНИЕ РАБОТЫ

Состав и метаболизм нуклеиновых кислот

Содержание ДНК в нейронах колеблется в пределах 6-8 нг на клетку, в астроцитах оно достигает 11 нг. Олигодендроциты характеризуются меньшим содержанием ДНК, что свидетельствует о практическом отсутствии полиплоидии и невысоком содержании митохондрий в олигодендроглиальных клетках.

Большое значение для сравнения метаболических превращений и роли ДНК в глии и нейронах имеет исследование путей ее синтеза и деградации. К сожалению, таких сравнительных работ еще недостаточно, чтобы сделать окончательные выводы. Однако установлены некоторые различия в каталитических свойствах ДНК-полимераз, выделенных из нейронов и нейроглии. Эти различия касаются предпочтительного использования матриц, субстратной специфичности и отношения к ингибиторам и отражают способность глиальных клеток к интенсивному размножению.

Качественный состав РНК в основном сходен в нейронах и нейроглии, хотя количество отдельных фракций РНК различается. Так, в глии обнаружено больше 4S РНК, Кроме того, РНК нейронов и нейроглии отличаются по общему нуклеотидному составу. Наибольшие различия касаются таких оснований, как аденин и цитозин. Исследование метаболизма РНК в нейронах и нейроглии проводится с использованием различных меченых предшественников. Установлено, что включение Н-аденина и Н-цитозина в нуклеотиды нейроглии происходит более интенсивно по сравнению с нейронами. Удалось установить цикличность биосинтеза РНК нейроглии, что дает основание предполагать существование в глиальных клетках двух пулов РНК, обладающих различной метаболической активностью.

Состав и метаболизм аминокислот и белков

Впервые сравнительное исследование аминокислотного состава нейронов и нейроглии было проведено Г. Роузом. Полученные экспериментальные данные позволили сделать заключение о том, что содержание свободных аминокислот в нейронах выше по сравнению с нейроглией. Исключение отмечено лишь для глутаминовой кислоты, содержание которой несколько выше в клетках нейроглии.

Одновременно с изучением распределения свободных аминокислот был исследован их метаболизм. Оказалось, что при использовании в качестве предшественника биосинтеза аминокислот иС-глюкозы или иС-пирувата нейроглиальные аминокислоты включают радиоактивный углерод в среднем в три раза интенсивнее. Несмотря на то, что эти исследования, выполненные в опытах in vitro, естественно, не могут в полной мере охарактеризовать свойства нейронов и нейроглии, все-таки можно предположить, что одной из характерных особенностей нейроглиальных клеток является более высокий метаболизм свободных аминокислот.

Читайте так же:  Л карнитин 1500 в капсулах

Глиальные клетки наряду с активным потреблением ГАМК из окружающей среды могут активно ее синтезировать. При инкубации обогащенных клеточных фракций с С-глутаматом радиоактивность ГАМК в нейроглии была в среднем в 40 раз выше, чем в нейронах, при практически одинаковой активности глутаматдекарбоксилазы в нейронах и нейроглии.

Чтобы еше яснее оценить особую роль глии в отношении обмена глутамата и ГАМК, укажем, что по способности аккумулировать другие нейромедиаторы, такие как норадреналин, серотонин, дофамин, нейрональные и нейроглиальные клетки различаются незначительно. Кроме того, активность ацетилхо-линэстеразы, фермента, участвующего в инактивации ацетилхолина в нейронах и нейроглии, практически одинакова.

Иным является отношение глии и нейронов к другой аминокислоте — триптофану — предшественнику серотонина. Нейроны имеют систему, которая характеризуется высоким сродством к триптофану. Психотропные вещества, в частности аминазин и имипрамин, оказывают тормозящее влияние на поглощение триптофана.

Аккумуляция ряда медиаторов глией осуществляется при посредстве расположенных на поверхности клеток так называемых белков-транспортеров. Они имеют много общего по структуре с метаботропными рецепторами.

[2]

Накоплено немало данных о наличии, на астропитах не только белков-транспортеров, но и типичных рецепторов глутамата, ГАМК и норадреналина. Роль их неясна, хотя следует иметь их ввиду, учитывая гипотезу о движении сигналов через сеть астроцитов, рассмотренную выше в связи с осцилляцией концентраций ионов Са*.

Исследование особенностей количественного состава и метаболизма свободных аминокислот тесно связано с изучением белкового состава нейронов и нейроглии, которые в значительной степени определяют морфологическую и функциональную специфику этих клеточных популяций в ЦНС.

Анализ общего содержания белка в обогащенных нейронами и нейроглией фракциях свидетельствуют о том, что в глиальных клетках содержание белка несколько выше по сравнению с нейронами. Очевидны принципиальные различия, обусловленные отсутствием в глии аксональных транспортных систем, терминалей, органелл, накапливающих и выбрасывающих в синаптическую щель медиаторы, сложных систем межнейронального узнавания и адгезии и т.п.

Большое значение для понимания роли белков в системе ней-рон-нейроглия имеют исследования их метаболизма. Эти исследования позволяют изучить не только динамическое состояние нейрональных и нейроглиальных белков, но и их взаимоотношения. Экспериментальные данные свидетельствуют о том, что синтез нейрональных белков протекает в 2-3 раза интенсивнее по сравнению с нейроглиальными белками. Метаболизм белков различен не только в зависимости от клеточной популяции, но и внутри самой популяции. Так, установлено, что метаболизм белков крупных нейронов имеет более высокий уровень по сравнению с мелкими нейронами, а белки астроцитов метаболиру-ют интенсивнее белков олигодендроглии. Эта закономерность прослеживается как у взрослых, так и у растущих животных.

Уровень метаболизма белков нейронов и нейроглии при исследовании в опытах in vitro в значительной степени зависит от условий инкубации клеточных фракций. Так, например, включение Н-лейцина в нейрональные белки значительно увеличивается по мере нарастания парциального давления 02, тогда как в клетках нейроглии практически не наблюдается каких-либо изменений.

Рассмотренный экспериментальный материал по метаболизму белков в экстремальных условиях показывает, что в нейроглии происходит значительное снижение скорости метаболизма белка, в нейронах эти воздействия не вызывают снижения метаболической активности белков, а даже наоборот, при облучении и гипоксии наблюдается усиление их обмена, что, по-видимому, обеспечивает «нормальную» работу нейронов при увеличении функциональной нагрузки. В то же время действие прямых ингибиторов белкового синтеза вызывает более значительное угнетение белкового метаболизма в нейронах, что связано с большей чувствительностью белоксинтезируюших систем нейронов по сравнению с нейроглией. Таким образом, на примере метаболизма белков и аминокислот подтверждается вывод о существовании единой, но строго комиартментализованной метаболической системы нейрон-нейроглия, в которой процессы синтеза и распада белков и аминокислот теснейшим образом связаны и взаимообусловлены.

Метаболизм аминокислот и белков

Для роста и размножения почкованием дрожжевым клеткам требуются из питательной среды азотистые вещества, в основном аминокислоты. Дрожжи могут усваивать в качестве азотистых веществ соли аммония (хлорид, сульфат, фосфат), мочевину (карбамид) и другие амиды, амины, дипептиды, однако, рост и размножение дрожжей лучше всего происходят в сусле, содержащем все необходимые дрожжевым клеткам аминокислоты.

Ранее считали, что дрожжевая клетка способна синтезировать все аминокислоты, однако, недавно установили, что лизин, аргинин, гистидин и лейцин дрожжевая клетка должна получить из сусла «в готовом виде», иначе нарушается азотистый обмен и ухудшается качество пива.

На поздних стадиях брожения подавляется синтез кетокислот из углеводов и теряется возможность получения из кетокислот, путём их аминирования, таких аминокислот, как изолейцин, валин, фенилаланин, глицин, тирозин. Необходимо, чтобы эти аминокислоты находились в сбраживаемом сусле «в готовом виде», чтобы не ухудшилось качества пива. Популяция дрожжей способна пожертвовать своей частью, чтобы в результате автолиза обогатить среду питательными веществами, в том числе аминокислотами.

Нормальной концентрацией аминного азота в сусле с начальной экстрактивностью 12 % считается (20…23) мг/100 см 3 . В ходе брожения дрожжи усваивают из сусла (10…12) мг аминного азота на 100 см 3 сусла.

Аминокислоты поступают в дрожжевую клетку с участием ферментов-пермеаз и ассимилируются для синтеза полипептидов или подвергаются переаминированию: у глутаминовой или аспарагиновой кислоты путём дезаминирования отнимается аминогруппа и переносится на кетокислоту или подобное вещество, чтобы получить другую аминокислоту, необходимую дрожжевой клетке.

Аминокислоты, поступившие в дрожжевую клетку из сусла, обязательно поступают в первый пул (резерв аминокислот) для их последующего использования. Аминокислоты первого пула легко экстрагируются из дрожжевой клетки в воду. Вероятно, таким образом популяция дрожжей пытается приспособить окружающую среду для своей нормальной жизнедеятельности.

Аминокислоты, синтезированные дрожжевой клеткой, включаются во второй пул. Сюда же поступают аминокислоты из первого пула. Из второго пула аминокислоты не могут быть экстрагированы водой и используются для синтеза белков.

Читайте так же:  Л карнитин в аптеке

Углеродным скелетом для биосинтеза аминокислот в дрожжевой клетке служат промежуточные продукты гликолиза, цикла трикарбоновых кислот, пентозофосфатного цикла.

Видео (кликните для воспроизведения).

В зависимости от углеродного скелета, аминокислоты подразделяют на семейства:

1) трифосфоглицериновой кислоты (серин, глицин, цистеин, цистин);

2) пировиноградной кислоты (аланин, валин, лейцин);

3) альфа-кетоглутаровой кислоты (глутаминовая кислота, лизин, пролин, орнитин, цитруллин, аргинин);

4) щавелевоуксусной кислоты (аспарагиновая кислота, метионин, треонин, изолейцин);

5) пентоз (триптофан, гистидин);

6) тетроз (тирозин, фенилаланин).

В процессе нормальной жизнедеятельности дрожжи могут выделять в сусло избыточные аминокислоты, необходимые для жизнедеятельности других дрожжевых клеток.

Биосинтез аминокислот в дрожжевой клетке может регулироваться по принципу обратной связи. Биосинтез аминокислоты включает несколько стадий. Ингибитором фермента-катализатора первой стадии биосинтеза служит синтезируемая аминокислота. Когда она синтезирована в достаточном количестве, биосинтез прекращается.

В дрожжевой клетке существует репрессия и дерепрессия биосинтеза белков-ферментов, которая, вероятно, не столько регулирует синтез аминокислот, сколько обеспечивает экономное использование пула аминокислот, а также энергии в клетке. Помимо того, что аминокислоты используются для синтеза полипептидов и пептидов, а также других аминокислот, они влияют на синтез вторичных и побочных продуктов спиртового брожения, о чём будет сказано в следующих разделах, а также используются в качестве источника энергии, хотя и не столь богатого, как углеводы.

Роль белков в дрожжевой клетке заключается в формировании структуры клетки и участии в процессах метаболизма клетки в качестве ферментов.

Дрожжевая клетка осуществляет процессы метаболизма очень экономно. Постоянно меняется состав белков-ферментов: «ненужные» ферменты гидролизуются до аминокислот, которые поступают во второй пул, «необходимые» ферменты синтезируются заново или дополнительно к уже имеющимся молекулам этих ферментов.

Последовательность аминокислот во всех полипептидах дрожжевой клетки зашифрована в ядерной ДНК по принципу «один ген — один полипептид». Ген состоит из триплетов (кодонов). Триплет состоит из трёх пуриновых и/или пиримидиновых оснований, расположенных в определённой последовательности. Каждая аминокислота зашифрована одним, двумя, тремя или четырьмя триплетами. Всего известен 61 триплет, из которых три триплета являются «бессмысленными», то есть не кодируют ни одну из аминокислот. Они кодируют прекращение считывания информации с ДНК, то есть окончание биосинтеза полипептида.

Всего в дрожжевой ядерной ДНК примерно 10 7 пар пуриновых и пиримидиновых оснований.

Геном дрожжевой клетки описан в 16 томах. Ведётся работа по установлению функции каждого гена.

Биосинтез полипептидов происходит на рибосомах или на полирибосомах, состоящих из множества рибосом.

Сначала с определённого участка ядерной ДНК считывается необходимая информация, затем активируются соответствующие тому или иному триплету аминокислоты. Этот этап биосинтеза называется инициацией. Активированные аминокислоты и информация об их последовательности в полипептиде с помощью РНК доставляются к рибосомам, где происходит синтез полипептида — стадия элонгации (удлинения цепочки).

Когда синтез полипептида закончен, наступает стадия терминации биосинтеза полипептида.

В отношениях ДНК и РНК происходят: репликация (получение копии генетической информации), транскрипция (считывание информации), трансляция (передача генетической информации).

Для гидролиза «ненужных» белков дрожжевая клетка в процессе нормальной жизнедеятельности использует протеолитические ферменты, локализованные в цитоплазме, а в условиях автолиза — протеолитические ферменты, освобождающиеся из вакуоли вследствие повышения проницаемости мембраны, окружающей вакуоль.

В пивных дрожжах обнаружена экзопептидаза с оптимальным рН 8,2 и оптимальной температурой 35 0 С, а также три эндопептидазы: 1) рНопт 6,6, оптимальная температура 50 0 С;

2) рНопт 6,3, оптимальная температура 50 0 С; 3) рНопт 2,9, оптимальная температура 60 0 С.

[3]

Во время споруляции дрожжевой клетки отмечается значительное повышение активности протеолитических ферментов, происходит гидролиз многих белков. Полученные аминокислоты используются для синтеза новых белков, свойственных спорам, устойчивым в неблагоприятных условиях окружающей среды.

Обмен белков

Важный критерий пищевой ценности белков – доступность аминокислот. Аминокислоты большинства животных белков полностью высвобождаются в процессе пищеварения. Исключение составляют белки опорных тканей (коллаген и эластин). Белки растительного происхождения перевариваются в организме плотоядных плохо, т.к. содержат много волокон и иногда ингибиторы протеаз (соя, горох). У жвачных растительные белки перевариваются под действием ферментов микрофлоры рубца. Существенный критерий ценности пищевого белка – аминокислотный состав. Чем больше содержится незаменимых аминокислот, тем полезнее данный белок для организма.

Переваривание и всасывание белков

В ротовой

полости не происходит.

В желудке

главные клетки слизистой оболочки секретируют пепсиноген – предшественник протеолитического фермента пепсина . В результате аутокатализа в кислой среде желудочного сока фермент активируется. Соляная кислота поддерживает рН в пределах 1,5-2,0. Это оптимальные условия для активной работы фермента. В кислой среде белки корма подвергаются денатурации, что делает их более доступными ферментативному протеолизу. Пепсин быстро гидролизует в белках пептидные связи, образованые ароматическими аминокислотами и медленно связи между лейцином и дикарбоновыми аминокислотами.

В тонком отделе кишечника

происходит дальнейший гидролиз пептидов до аминокислот. Туда поступает панкреатический сок с рН 7,8-8,2. Он содержит неактивные предшественники протеаз: трипсиноген , химотрипсиноген , прокарбоксипептидазу , проэластазу. Слизистой кишечника вырабатывается фермент энтеропептидаза , который активирует трипсиноген до трипсина, а последний уже все остальные ферменты. Протеолитические ферменты содержатся также в клетках слизистой кишечника, поэтому гидролиз небольших пептидов происходит после их всасывания. Конечный результат действия ферментов желудка и кишечника – расщепление почти всей массы пищевых белков до свободных аминокислот.

Всасывание аминокислот происходит в тонком отделе кишечника. Это активный процесс и требует затраты энергии. Основной механизм транспорта – гамма-глутамильный цикл. В нем участвует 6 ферментов и трипептид глутатион (глутамилцистеинилглицин). Ключевой фермент – гамма-глутамилтрансфераза . Кроме того, процесс всасывания АК требует присутствия ионов Na + . Аминокислоты попадают в портальный кровоток – в печень и в общий кровоток. Печень и почки поглощают аминокислоты интенсивно, мозг избирательно поглощает метионин, гистидин, глицин, аргинин, глутамин, тирозин.

Читайте так же:  Аргинин 600 из вьетнама

В толстом отделе кишечника

не всосавшиеся по каким-либо причинам (недостаток или низкая активность протеолитических фрементов, нарушение процессов транспорта АК) пептиды и АК подвергаются процессам гниения. При этом образуются такие продукты как: фенол , крезол , сероводород , метилмеркаптан , индол , скатол , а также группа соединений под общим названием «трупные яды» — кадаверин , путресцин . Эти вещества всасываются в кровь и поступают в печень, где подвергаются конъюгации с глюкуроновой кислотой и другим процессам обезвреживания (см. подробнее главу «Биохимия печени»). Затем они выводятся из организма с мочой .

Переваривание белков у жвачных

Под действием ферментов микрофлоры рубца белки гидролизуются до АК, которые могут использоваться двумя путями:

1) идти на синтез белков микрофлоры рубца;

2) подвергаться процессу брожения;

Вновь образовавшаяся микрофлора поступает в сычуг и далее подвергается действию ферментов как и у моногастричных животных. Сбраживание АК завершается образованием летучих жирных кислот (ЛЖК: молочной, масляной, уксусной, пропионовой) и аммиака. Данные продукты в свою очередь идут:

1) на синтез белков микрофлоры рубца;

2) поступают в кровь и идут на энергетические нужды.

Пути использования АК в организме

1) синтез собственных белков организма (см. главу «Матричный биосинтез);

2) при дефиците энергии участие в ЦТК (рис. 4.9.1.);

3) участие в образовании биологически активных веществ (БАВ).

Ряд аминокислот в клетках подвергается химической модификации:

1) окислительное дезаминировние или отщепление аминогруппы катализируется ферментами класса аминооксидаз. Они очень специфичны и малоактивны. Единственный высокоактивный фермент работает в печени и мозге – это глутаматдегидрогеназа (ГДГ). Он катализирует превращение глутаминовой кислоты в альфа-кетоглутаровую ;

2) переаминироване. Происходит обмен аминогруппы на кетогруппу между амино- и кетокислотой. Глутаминовая кислота взаимодействует с пировиноградной , при этом образуется альфа-кетоглутаровая кислота и аланин ;

3) декарбоксилирование или отщепление карбоксильной группы с образованием СО2 и амина. Катализируют реакцию декарбоксилазы. В тканях этим процессам подвергаются в основном гистидин, тирозин, глутаминовая кислота. Из них образуются гистамин, тирамин, гамма-аминомаслянная кислота .

Гистамин — продукт декарбоксилирования гистидина. Накапливается в тучных клетках. В слизистой желудка активирует синтез пепсина и соляной кислоты. Является одним из медиаторов воспаления.

Серотонин образуется из триптофана преимущественно в нейронах гипоталамуса и стволе мозга. Является медиатором этих нейронов. Разрушается под действием моноаминоксидазы обычно в печени.

Дофамин – производное тирозина. Он является медиатором проведения нервного импульса, а также предшественником меланина, норадреналина и адреналина .

Процессы гниения в тонком отделе кишечника происходят также под действием декарбоксилаз.

Биосинтез аминокислот

Если незаменимые АК должны в обязательном порядке поступать в организм с пищей, то заменимые АК могут в случае их дефицита синтезироваться одна из другой. Полностью заменимыми являются 8 аминокислот: Ала, Аск, Асп, Глк, Глн, Сер, Глн и Про. Исходными соединениями для их биосинтеза являются компоненты гликолитической цепи и ЦТК. Добавление аминогруппы чаще осуществляется при участии глутаматдегидрогеназы. Аланин из пирувата, аспарагин – из фумарата, глутамин из — альфа-кетоглутарата, из него также пролин, орнитин и аргинин, серин и глицин — из 3-фосфоглицерата. Аспартат может также образовываться из оксалоацетата с использованием в качестве донора аминогруппы от глутамата (Ф: АсАт). Аланин при участии фермента АлАт из пирувата (аминогруппа также от глутамата). Ряд других АК могут синтезироваться в организме, но по более сложным механизмам.

Биосинтез сложных белков

Пуриновые и пиримидиновые нуклеотиды

. Пуриновый скелет образуется в ходе нескольких реакций из аспартата, формила, глутамина, глицина и СО2. Пиримидиновый скелет из глутамина, аспарагиновой кислоты и СО2.

Катаболизм пуриновых нуклеотидов завершается образованием мочевой кислоты . Катаболизм пиримидиновых нуклеотидов – аланином и аминомасляной кислотой.

Синтез гемоглобина включает в себя образование глобина и гема. Глобин синтезируется как и все белки.

Предшественники гема – сукцинил КоА и глицин. Из них образуется аминолевулиновая кислота ( Е

: аминолевулитат-синтетаза). Две молекулы аминолевулиновой кислоты конденсируются с образованием порфобилиногена ( Е: порфобилиногенсинтетаза ). Четыре молекулы порфобилиногена конденсируются в тетрапиррольное соединение которое модифицируется в протопорфирин . Заключительный этап – присоединение железа ( Е: феррохелатаза ).

Разрушение гемоглобина происходит в такой последовательности:

1) раскрытие пиррольного кольца с образованием вердоглобина;

2) удаление железа после чего получается биливердоглобин;

3) отщепление глобина с образованием биливердина;

4) восстановление метиновой группы с получением билирубина.

Билирубин с током крови доставляется в печень, где часть его этерифицируется при участии УТФ-глюкуронилтрансферазы. Этерифицированный билирубин называется прямым (связанным), а неэтерифицированный – непрямым (свободным).

Связанный билирубин выделяется с желчью в 12-перстную кишку, где после ряда превращений под действием ферментов микрофлоры он превращается в стеркобилин и выделяется с калом или в уробилин и выделяется с мочой. Повышение содержания билирубина в крови – билирубинемия.

Обезвреживание аммиака

Он образуется в основном при дезамировании аминокислот.

1) Восстановительное аминировние происходит в малом объеме и несущественно.

2) Образование амидов аспарагиновой и глутаминовой кислот (аспарагина и глутамина). Этот процесс в основном протекает в нервной ткани, где очень важно обезвреживать аммиак.

3) Образование солей аммония происходит в почечной ткани (хлорид аммония удаляется с мочой).

4) Основной путь – синтез мочевины. Происходит в цикле мочевины или орнитиновом цикле.

У большинства наземных позвоночных аммиачный азот выводится в виде мочевины, такие организмы называются уротелическими.

Костные рыбы — аммониотелические организмы, они выделяют азот непосредственно в виде аммиака. Наземные рептилии и птицы вводят азот в виде мочевой кислоты — это урикотелические организмы.

Процесс образования мочевины протекает в печени и состоит из цикла реакций (Кребс и Хенселяйт, 1932). Называется цикл мочевины или орнитиновый цикл.

1) свободный аммиак и СО2 при участии 2АТФ образует макроэргическое соединение карбамоилфосфат .

2) Крабамоилфосфат отдает орнитину свою карбамильную группу, Е:

орнитинтранскарбамилаза и образуется цитрулин и Н3РО4;

3) Цитрулин взаимодействует с аспарагиновой кислотой с образованием аргининсукцината , при этом АТФ переходит в АМФ. Катализирует реакцию Е:

Читайте так же:  Какие витамины нужны для роста волос

аргининсукцинатсинтаза;

4) Аргининсукцинат расщепляется на фумарат и аргинин под действием Е:

аргининсукцинатлиазы ;

5) Аргинин под действием аргиназы расщепляется путем гидролиза на мочевину и орнитин . Орнитин вновь включается в цикл. Мочевина – безвредное соединение и выводится из организма с мочей.

ЛИТЕРАТУРА К ГЛАВЕ IV .9.

1. Бышевский А. Ш., Терсенов О. А. Биохимия для врача // Екатеринбург: Уральский рабочий, 1994, 384 с.;

2. Кнорре Д. Г., Мызина С. Д. Биологическая химия. – М.: Высш. шк. 1998, 479 с.;

3. Ленинджер А. Биохимия. Молекулярные основы структуры и функций клетки // М.: Мир, 1974, 956 с.;

[1]

4. Пустовалова Л.М. Практикум по биохимии // Ростов-на Дону: Феникс, 1999, 540 с.

5. Степанов В. М. Молекулярная биология. Структура и функции белков // М.: Высшая школа, 1996, 335 с.;

© И н с т и т у т Ф и з и к и
им. Л.В.Киренского 1998-2007

[an error occurred while processing this directive]

Метаболизм белков и аминокислот

Всасывание аминокислот сопровождается значительным потреблением энергии, источником которой является АТФ. Это необходимо учитывать спортсменам в режиме тренировочного процесса. Есть мясо за 2 — 3 часа до соревнования нельзя, так как на переваривание белков пищи израсходуется АТФ, и высоких результатов достичь будет нельзя.

Всосавшиеся аминокислоты подвергаются различным внутриклеточным превращениям: помимо синтеза белков аминокислоты используются еще и для синтеза ряда небелковых соединений, имеющих важное биологическое значение. Так, из аминокислот синтезируются глюкоза, азотистые основания, небелковая часть гемоглобина (гем), гормоны адреналин, тироксин и очень важное соединение, участвующее в энергообеспечении мышечной работы, — креатин.

При избыточном поступлении белков с пищей часть аминокислот из желудка не успевает попасть в кровь и с непереваренными белками подвергается воздействию микрофлоры нижних отделов кишечника (гнилостных микроорганизмов). В результате образуются ядовитые вещества — амины, фенолы, индол, скатол, меркаптан, которые попадают в печень, там обезвреживаются и удаляются из организма с мочой.

Часть аминокислот подвергается распаду и превращается в конечные продукты: С O 2, Н2 O и N H 3. Распад начинается с реакций, общих для большинства аминокислот. К ним относятся декарбоксилирование, дезаминирование и трансаминирование (переаминирование).

Декарбоксилирование — отщепление от аминокислот карбоксильной группы в виде углекислого газа.

Дезаминирование — отщепление аминогруппы в виде N H 3.

У человека дезаминирование аминокислот идет окислительным путем.

Трансаминирование (переаминирование) — реакция между аминокислотами и α — кетокислотами, в ходе которой ее участники обмениваются функциональными группами, при этом аминокислота превращается в а-кетокислоту, а кетокислота становится аминокислотой.

Трансаминированию подвергаются все аминокислоты. В этой реакции участвует кофермент — фосфопиридоксаль, для образования которого необходим витамин В6 — пиридоксин.

Трансаминирование — это главное превращение аминокислот в организме, так как его скорость значительно выше, чем у реакций декарбоксилирования и дезаминирования.

Данная реакция выполняет две основные функции.

1. За счет трансаминирования одни аминокислоты превращаются в другие. При этом общее количество аминокислот не меняется, но изменяется соотношение между ними. С пищей в организм поступают чужеродные белки, у которых аминокислоты находятся в иных пропорциях по сравнению с белками организма. Путем трансаминирования в организме происходит корректировка соотношения аминокислот.

2. Трансаминирование является составной частью косвенного (непрямого) дезаминирования аминокислот — процесса, с которого начинается распад большинства аминокислот. На первой стадии этого процесса аминокислоты вступают в реакцию трансаминирования с α — кетоглутаровой кислотой (α — кетокислотой). Аминокислоты при этом превращаются в а-кетокислоты, а α — кетоглутаровая кислота переходит в глутаминовую кислоту (α — аминокислоту). На второй стадии образовавшаяся глутаминовая кислота подвергается дезаминированию, от нее отщепляется аммиак (N H 3), и снова образуется а-кетоглутаровая кислота.

Косвенное дезаминирование аминокислот

Суммарное уравнение косвенного дезаминирования совпадает с уравнением прямого дезаминирования:

Отсюда следует, что реакцией, с которой начинается распад аминокислот в организме, является трансаминирование.

Образовавшиеся в ходе косвенного дезаминирования а-кетокислоты далее подвергаются глубокому распаду и превращаются в конечные продукты СО2 и Н2 O . Для каждой из 20 кетокислот (их образуется столько же, сколько видов аминокислот имеется) существуют свои специфические пути распада. Однако при распаде некоторых аминокислот в качестве промежуточного продукта синтезируется пировиноградная кислота, из которой возможен синтез глюкозы. Поэтому аминокислоты, из которых возникает пировиноградная кислота, получили название глюкогенные. Другие же кетокислоты при распаде пируват не образуют, промежуточным продуктом у них является ацетил- кофермент А, из которого глюкоза не синтезируется, но зато могут синтезироваться кетоновые тела. Аминокислоты, соответствующие таким кетокислотам, называются кетогенными.

Видео (кликните для воспроизведения).

Второй продукт косвенного дезаминирования аминокислот — аммиак. Для организма аммиак является высокотоксичным соединением. Образование аммиака усиливается при мышечной деятельности, возбуждении ЦНС. В организме есть молекулярные механизмы его обезвреживания.

Источники


  1. Кордас Зеленый стол. Лечебные свойства, кулинарные рецепты / Кордас, Юлия. — М.: Житомир: Вiсник, 1990. — 339 c.

  2. Лысов, П. К. Анатомия человека (с основами спортивной морфологии). Учебник. В 2 томах. Том 1 / П.К. Лысов, М.Р. Сапин. — М.: Academia, 2015. — 240 c.

  3. Бельченко, И.К. Для тех, кто хочет похудеть / И.К. Бельченко. — М.: АСТ, 2005. — 741 c.
  4. Диагностика и лечение внутренних болезней: Руководство для врачей: В 3 тт: Т. 3: Болезни органов пищеварения и системы крови (под ред. Комарова Ф.И., Хазанова А.И.) Изд. 2-е, стереотип. / Ф.И. Комаров и др. — Москва: Огни, 2001. — 528 c.
Метаболизм белков и аминокислот
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here