Молекулы белков состоят из аминокислот

Важная и проверенная информация на тему: "молекулы белков состоят из аминокислот" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Молекулы белков состоят из аминокислот

Установите соответствие между признаком и видом органического вещества, для которого он характерен. Для этого к каждому элементу первого столбца подберите позицию из второго столбца. Впишите в таблицу цифры выбранных ответов.

              ПРИЗНАК          ВИД ОРГАНИЧЕСКОГО ВЕЩЕСТВА
A) состоят из остатков молекул аминокислот 1) белки
Б) выполняют роль биологических катализаторов     2) углеводы В) являются обязательными веществами плазматической мембраны Г) являются главными источниками энергии Д) входят в состав клеточной стенки растений и грибов

Запишите в ответ цифры, рас­по­ло­жив их в порядке, со­от­вет­ству­ю­щем буквам:

А Б В Г Д

Белки: мономером являются аминокислоты; одна из функций — каталитическая; плазматическая мембрана состоит из молекул белков и фосфолипидов.

Углеводы: являются основным источником энергии (при окислении 1 г углеводов выделяется 17,6 кДж энергии. У животных в клетках печени откладывается гликоген. В мышцах, так же как и в печени, синтезируется гликоген. Распад гликогена является одним из источников энергии мышечного сокращения), клеточная стенка растений — целлюлозная, грибов — хитиновая.

Белки, их строение, классификация, свойства

Белки представляют собой азотосодержащие высокополимерные высокомолекулярные соединения коллоидной природы, обладающие большой лабильностью. В организме животных и растений белок встречается в трех состояниях: жидком (молоко, кровь), полужидком (яичный белок) и твердом (волосы, шерсть, кожа).

От углеводов, жиров белки отличаются тем, что их молекуле кроме О, С, Н всегда содержится N, часто S, реже P, Fe, Cu, I, Mn, Ca и др. элементы. В молекуле белка содержится С — 50,6-54,5 %, О2 — 21,5-23,5 %, N-15,0-17,6 %, Н — 6,5-7,3 %, S- 0,5-2,5 %. Содержание азота в белке являются наиболее характерным и в большинстве случаев составляет в среднем 16 %. Молекулярный вес белков колеблется от 6000 до 1000 000 и выше.

Молекулы белков построены из остатков сотен и тысяч аминокислот, соединенных пептидной связью. Такая связь образуется за счет выделения молекулы воды от аминогруппы одной аминокислоты и карбонильной группы другой аминокислоты.

Для каждого белка характерна структура, в которой он стабилен и проявляет свойственную ему биологическую активность. Различают первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белка.

Первичная структура — это состав и последовательность соединения аминокислот в молекуле белка. Первичная структура строго специфична для каждого белка.

Первичные структурные элементы в молекуле белка часто имеют форму изогнутой спирали или образуют складки. Чаще всего распространена альфа-спираль, в которой пептидная цепь закручена по часовой стрелке. Такой способ свертывания полипептидной цепи характеризует вторичнуюструктуру. Вторичная структура образуется за счет замыкания водородных связей между пептидными группами.


Третичнаяструктура характеризует пространственное расположение упорядоченных и аморфных участков в полипептидной цепочке. В поддержании третичной структуры белков принимают участие различные типы связей: ковалентные, ионные или солевые, водородные и гидрофобное взаимодействие. Третичная структура имеет прямое отношение к форме молекул белка, которая может быть от шарообразной до нитевидной. Только после приобретения белком нативной третичной структуры он приобретает свою специфическую функциональную активность.

Многие белки образуют комплексы из нескольких молекул, связанных нековалентно и функционирующих как единое целое Такие комплексы называют четвертичной структурой белка. Белки, имеющие четвертичную структуру, вследствие непрочности связей (водородные, ионные) способны диссоциировать на исходные частицы с третичной структурой.

Белки, состоящие из остатков аминокислот, содержат определенное количество аминных и карбоксильных групп, поэтому подобно аминокислотам они также являются амфотерными электролитами, т. е. могут диссоциировать в воде как кислоты, и как основания. В щелочной среде белок будет диссоциировать как кислота, а в кислой — как щелочь.

[3]

При определенном значении рН раствора в белке диссоциирует одинаковое число карбоксильных и аминогрупп, так что число положительных и отрицательных зарядов в молекулах белка становится одинаковым. Это состояние белка называется изоэлектрическим, а значение рН раствора, при котором оно достигается — изоэлектрической точкой(ИЭТ). Поскольку в ИЭТ молекула белка не несет суммарного заряда и между соседними молекулами отсутствует электростатическое отталкивание, белки легко осаждаются из растворов при рН, равном их ИЭТ. ИЭТ белка различна для разных белков

Под действием крепких кислот или щелочей, а также под влиянием ферментов белки подвергаются гидролизу и распадаются на более простые соединения, образуя смесь а-аминокислот. В качестве промежуточных продуктов гидролиза белка последовательно, в небольших количествах появляются полипептиды.

Классификация белков основана на их физико-химических и химических особенностях. Белковые вещества подразделяются на простые белки, или протеины, молекулы которых состоят из остатков аминокислот, и сложные белки — протеиды, состоящие из простых белков и соединений небелковой группы (глюкоза, фосфорная кислота и др.), называемой простатической.

Протеины, к которым относятся важнейшие белковые вещества продуктов, подразделяются в зависимости от характера растворимости в различных растворителях на следующие группы:

1.Альбумины растворимы в воде, при кипячении свертываются, а при действии на их растворов сернокислого аммония высаливаются (осаждаются). Содержат много серы — до 2,25 %. Альбуминов много в яичном белке — овальбумин, молоке — лактоальбумин, гречихе, бобовых, крови.

2.Глобулины нерастворимы в чистой воде, но растворимы в 5-15 % растворах нейтральных солей (NaCl, K2SO4), при более высокой концентрации солей они высаливаются. Они находятся в молоке — лактоглобулин, крови — фибриноген, мясе — миозиноген, яйцах – яичный глобулин, горохе, бобовых, сое, злаках.

3.Проламины незначительно растворяются в воде, но хорошо растворяются в 60-80 % спирте, Проламины встречаются только в семенах растений, в пшенице и ржи — глиадин, кукурузе — зеин, в ячмене, овсе.

Читайте так же:  Для похудения протеин и л карнитин

4.Глютелины — белки растительного происхождения, содержатся в злаковых и зеленых частях растений. Нерастворимы в воде, нейтральных солях, спирте, растворимы в слабых (0,2 %) растворах щелочей. Типичными представителями являются глютенин — в пшенице и ржи, глютелин — в кукурузе.

5.Протамины и гистоны — растворимы в воде, имеют щелочную реакцию, не содержат серы. Протамины отличаются небольшим молекулярным весом. Протаминов много в икре и молоках рыбы, гистоны содержатся в продуктах животного происхождения, в белках мяса (глобин).

6.Протеноиды- нерастворимы в воде, слабых кислотах и щелочах, не гидролизуются пищеварительными ферментами. Встречаются только в тканях животных. К ним относятся коллаген — белок соединительной ткани, кожи, хрящей, эластин — белок сухожилий и соединительной ткани, оссеин — белок костной ткани, кератин — белок волос, шерсти. Протеноиды растворяются только при энергичной обработке кислотами и щелочами.

Сложные белки протеидыв зависимости от химической природы небелковой группы подразделяются на следующие виды:

1. Фосфопротеиды- белки в которых аминокислоты соединены с фосфорной кислотой. К ним относятся вителлин яичного желтка, казеин творога, казеиноген молока.

2. Гликопротеиды- белки состоящие из аминокислот и сахаров или их производных. Основные представители — муцины и мукоиды находятся в слизистых выделениях животных, хрящах, костях, в составе пищеварительных соков.

3. Липопротеиды- соединение белка с жирами и липоидами (фосфоглицериды, холестерин). Липопротеиды широко распространены в природе, растворимы в воде и не растворимы в эфире, бензоле, хлороформе, находятся в яичном желтке, плазме животных клеток, нервной ткани.

4. Хромопротеиды- белки, которые включают окрашенные простетические группы, содержащие медь, железо, магний. Это гемоглобин крови (Fе), миоглобин мышц (Fе), хлорофилл (Мg).

5. Нуклепротеиды- соединения белков с нуклеиновыми кислотами, входят в состав любой клетки, выполняют функцию передачи наследственных свойств. структуре и функциям нуклеиновые кислоты подразделяются на РНК и ДНК

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

МАКРОМОЛЕКУЛЫ. БЕЛКИ.

Белки, их свойства, структура

Белки — это высокомолекулярные биополимерные органические соединения, мономерами которых являются аминокислоты. Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII в. в результате работ французского химика А. де Фуркруа. Впервые описал белки и предложил название протеины , что в современном понимании означает белок, голландский химик Е. Я. Берцелиус. Первое выделение белка (в виде клейковины) из пшеничной муки было осуществлено Я. Беккари. Особенностью исследований белков начале XXI в. одновременное получение данных о белковый состав целых клеток, тканей или организмов, чем занимается отдельная наука — протеомика .

Молекулярная масса белков от 5000 до 150000 Да и больше.

Одним из крупнейших единичных белков является титин (компонент саркомеров мышц), содержащий более 29 тыс. Аминокислот и имеет молекулярную массу 3000000 Да. Но самые большие по массе белки (более 40000000 Да) характерны для вирусов.

Химический состав . Состоят белки с С, Η, О, N ; в некоторых белках является S , часть белков образует комплексы с другими молекулами, которые содержат Р, Fe, Zn, Сu . Белки являются биополимеры из 20 различных мономеров — природных основных аминокислот. Белки могут образовывать интерполимерных комплексы с углеводами, липидами, нуклеиновыми кислотами, фосфорной кислотой и др.

Ленточная модель белка

нием природной структуры белка. Такой процесс называется ренатурацией . Отсюда следует, что особенности белка определяются его первичной структурой. А вот процесс разрушения первичной структуры белков всегда необратим, он называется деструкцией . Свойства белков зависят от структуры, состава и последовательности расположения аминокислот.

Структура белков. Молекулы белков являются линейными полимерами, состоящие из аминокислот. Кроме последовательности аминокислот полипептидной цепи (первичная структура), для функционирования белков крайне важна трехмерная структура (вторичная третичная и четвертичная), которая содержится в результате взаимодействия структур ниже уровней и формируется в процессе свертывания белков. Трехмерная структура белков в нормальных природных условий, при которых белки выполняют свои биологические функции, называется нашивными состоянию белка, а сама структура — нативной конформацией Выделяют четыре уровня структуры белков.

Уровни организации белковых молекул

структура

Химические связи, которые определяют существование

Химические связи, которые определяют существование

первичная

вторичная

Спираль, складчатый лист

Пептидные, дисульфидные, водородные

третичная

Пептидные, дисульфидные, водородные, ионные, гидрофобные

четвертичная

Пептидные, дисульфидные, водородные, ионные, гидрофобные

Первичная структура кодируется соответствующим геном, является специфической для каждого отдельного белка и в наибольшей степени определяет свойства сформированного белка. Вторичная структура представляет собой форму спирали (α-структуру) или структуру складчатого листа (β-конформация) и является термодинамически устойчивым состоянием полипептидной цепи и простой структурой конформации биомолекул. Примером белков с вторичной стуктуре в виде спирали являются белки-кератины (образуют волосы, ногти, перья и т.д.) и в виде складчатого листа — фиброин (белок шелка). Во вторичной структуре α-спиральные участки часто чередуются с линейными. Третичная структура возникает автоматически в результате взаимодействия аминокислотных остатков с молекулами воды. При этом гидрофобные радикалы «втягиваются» внутрь белковой молекулы, а гидрофильные группы ориентируются в сторону растворителя. Таким образом формируется компактная молекула белка, внутри которой практически отсутствуют молекулы воды. К белкам с третичной структурой относят миоглобин. Четвертичная структура возникает в результате сочетания нескольких субъединиц ( протомеры ), что вместе выполняют общую

функцию. Такое сочетание называется белковым комплексом ( мультимера , или эпимер ). Типичными белками четвертичной структуры является гемоглобин, СТМ, некоторые ферменты.

Конечная структура бывает очень сложной, а процесс ее принятия новосинтезированные по ли пептид ним цепочкой требует некоторого времени. Процесс принятия белком структуры называется свертыванием, или Фолдинг. Многие белки не способны завершить свертывания самостоятельно и достичь нативного состояния, часто через взаимодействие с другими белками клетки. Такие белки требуют внешней помощи от белков специального класса — молекулярных шаперонов. Большинство белков приобретает правильную конформации только в определенных условиях среды. При изменении этих условий белок денатурирует, меняя свою конформацию. Факторами, которые вызывают изменение конформации белков, является нагревание, излучение, сильные кислоты, сильные основания, концентрированные соли, тяжелые металлы, органические растворители и тому подобное.

Читайте так же:  Вред жиросжигателей для мужчин

Виды химических связей в белках. Аминокислоты способны образовывать ряд химических связей (пептидные, дисульфидные, водородные, ионные, гидрофобные) с различными функциональными группами, и это их свойство очень важно для структуры и функций белков.

Пептидный связьэто ковалентная азот-карбоновый полярный связь, которая образуется при взаимодействии NH 2 одной аминокислоты с СООН другой с выделением воды. Этот кислотоамидний связь (-CO-NH-) является основным химическим связью белковых молекул и определяет их первичную структуру и конформацию. Соединение, образующееся в результате конденсации двух аминокислот, является дипептид. На одном конце этой молекулы расположена аминогруппа, на другом — свободная карбоксильная. Благодаря этому дипептид может присоединять к себе другие аминокислоты.

Дисульфидная связь — это ковалентная полярный связь, которая образуется при взаимодействии сульфгидрильных групп ( -SH ) радикалов серосодержащих аминокислот цистеина. Эта связь (-S-S-) может возникать как между различными участками одной полипептидной цепи, так и между различными цепями, определяя особенности белковых молекул. Устойчивость многих белков в значительной мере обусловлена количеством именно этих связей, как бы «прошивают» молекулы, придавая им прочности, нерастворимости (например, в коллагена кожи, кератина волос, шерсти).

Водородная связьэто полярный связь, возникает при взаимодействии электроположительного водорода с электроотрицательным кислорода в составе гидроксильной, карбоксильной и аминной групп разных аминокислот. Эти связи (-О-Н) гораздо слабее, чем пептидные, дисульфидные и ионные, но в силу своего количества (возникают между группами, которых больше всего в молекулах белков) они приобретают очень большое значение в стабилизации структуры белковых молекул.

Ионный связь — это электростатический полярный связь, возникающая между ионизированной положительно заряженной аминогруппой одной й аминокислоты и ионизированной отрицательно заряженной карбоксильной группой другой аминокислоты. Этот солевой связь (-СОО — HN 3+ -) может объединять как витки одного и более полипептидных цепей в белках третичной структуры, так и витки различных цепей в белках четвертичной структуры. В водной среде ионные связи значительно слабее, чем пептидные, и могут разрываться при изменении pH.

Гидрофобные взаимодействияэто неполярная связь между радикалами аминокислот, которые не несут электрического заряда и не растворяются в воде. Сближение этих радикалов обусловлено характером взаимодействия гидрофобных групп (-СН3, -С2Н5 и т. Д.) С водой. Эти связи (-R-R-) еще слабее, чем водородные, они поддерживают третичную и четвертичную структуру белков.

Молекулы белков состоят из аминокислот

Вы­бе­ри­те осо­бен­но­сти стро­е­ния мо­ле­кул бел­ков.

1) со­сто­ят из жир­ных кис­лот

2) со­сто­ят из ами­но­кис­лот

3) мо­но­ме­ры мо­ле­ку­лы удер­жи­ва­ют­ся пеп­тид­ны­ми свя­зя­ми

4) со­сто­ят из оди­на­ко­вых по стро­е­нию мо­но­ме­ров

5) пред­став­ля­ют собой мно­го­атом­ные спир­ты

6) чет­вер­тич­ная струк­ту­ра мо­ле­кул со­сто­ит из не­сколь­ких гло­бул

Под циф­ра­ми 2, 3, 6 — осо­бен­но­сти стро­е­ния мо­ле­кул бел­ков; под циф­ра­ми 1, 5 — осо­бен­но­сти стро­е­ния мо­ле­кул ли­пи­дов; 4 — уг­ле­во­дов.

Строение и функции белков

Вернуться к теме «Строение и функции белков»

Задания по теме «Строение и функции белков» для самостоятельной подготовки к ЕГЭ по биологии

СКОРО! — Видео с объяснениями — СКОРО!

1. Установите со­от­вет­ствие между ха­рак­те­ри­сти­кой хи­ми­че­ско­го ве­ще­ства и ве­ще­ством в ор­га­низ­ме человека

А) спе­ци­фич­ные ка­та­ли­за­то­ры химических реакций

Б) пред­став­ле­ны толь­ко белками

В) бы­ва­ют бел­ко­вой и ли­пид­ной природы

Г) необходимы для нор­маль­но­го обмена веществ

Д) вы­де­ля­ют­ся не­по­сред­ствен­но в кровь

Е) в ос­нов­ном по­сту­па­ют вме­сте с пищей

2. Выберите примеры функций белков, осуществляемых ими на клеточном уровне жизни

1) обеспечивают транспорт ионов через мембрану

2) входят в состав волос, перьев

3) формируют кожные покровы

4) антитела связывают антигены

5) запасают кислород в мышцах

6) обеспечивают работу веретена деления

3. Выберите осо­бен­но­сти стро­е­ния мо­ле­кул белков

1) со­сто­ят из жир­ных кислот

2) со­сто­ят из аминокислот

3) мо­но­ме­ры мо­ле­ку­лы удер­жи­ва­ют­ся пеп­тид­ны­ми связями

4) со­сто­ят из оди­на­ко­вых по стро­е­нию мономеров

5) пред­став­ля­ют собой мно­го­атом­ные спирты

6) чет­вер­тич­ная струк­ту­ра мо­ле­кул со­сто­ит из не­сколь­ких глобул

[2]

4. Выберите три функции, ха­рак­тер­ные толь­ко для белков

5. Все приведённые ниже признаки, кроме двух, можно использовать для описания значения белков в организме человека и животных. Определите два признака, «выпадающих» из общего списка, и запишите в ответ цифры, под которыми они указаны

1) служат основным строительным материалом

2) расщепляются в кишечнике до глицерина и жирных кислот

3) образуются из аминокислот

4) в печени превращаются в гликоген

5) в качестве ферментов ускоряют химические реакции

6. Все перечисленные ниже признаки, кроме двух, можно использовать для описания молекулы инсулина. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите в таблицу цифры, под которыми они указаны

1) состоит из аминокислот

2) гормон надпочечников

3) катализатор многих химических реакций

Видео (кликните для воспроизведения).

4) гормон поджелудочной железы

5) вещество белковой природы

7. Все перечисленные ниже признаки, кроме двух, можно использовать для описания яичного белка альбумина. Определите два признака, «выпадающих» из общего списка, и запишите в таблицу цифры, под которыми они указаны

1) состоит из аминокислот

2) пищеварительный фермент

3) денатурирует обратимо при варке яйца

4) мономеры связаны пептидными связями

5) молекула образует первичную, вторичную и третичную структуры

Читайте так же:  Жиросжигатель для живота и боков

8. Белки в организме человека и животных

1) служат основным строительным материалом

2) расщепляются в кишечнике до глицерина и жирных кислот

3) образуются из аминокислот

4) в печени превращаются в гликоген

5) откладываются в запас

6) в качестве ферментов ускоряют химические реакции

9. Установите соответствие между характеристикой и функцией белка, которую он выполняет

А) входит в состав центриолей

Б) образует рибосомы

В) представляет собой гормон

Г) формирует мембраны клеток

Д) изменяет активность генов

10. Найдите ошибки в приведенном тексте, исправьте их. Укажите номера пред-ложений, в которых сделаны ошибки, объясните их

1. Большое значение в строении и жизнедеятельности организмов имеют белки. 2. Это биополимеры, мономерами которых являются азотистые основания. 3. Белки входят в состав плазматической мембраны. 4. Многие белки выполняют в клетке ферментативную функцию. 5. В молекулах белка зашифрована наследственная информация о признаках организма. 6. Молекулы белка и тРНК входят в состав рибосом.

1) 2 — Это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты;

2) 5 — В молекулах ДНК зашифрована наследственная информация;

3) 6 — Молекулы белка и рРНК входят в состав рибосом.

11. Какова природа большинства ферментов и почему они теряют свою активность при повышении уровня радиации?

1) большинство ферментов — белки;

2) под действием радиации происходит денатурация, изменяется структура белка-фермента.

12. Почему человек без опасных последствий употребляет в пищу белки в виде мяса, рыбы, яиц, а вводить белки сразу в кровь для питания больных ни в коем случае нельзя?

1) белки в пищеварительном тракте, в желудке, в кислой среде расщепляются до аминокислот ферментами пептидазами;

2) в кровь попадают уже аминокислоты и разносятся к клеткам тканей;

3) введение в кровь чужеродных белков вызовет иммунную реакцию, отторжение, возможна даже гибель больного.

13. Может ли человек питаться только жирами, исключив из рациона белковую пищу?

2) Отсутствие белков приведет к тому, что в клетках не будут выполняться следующие функции: ферментативная, двигательная, защитная, транспортная.

3) Синтез белков из жиров невозможен, т.к. белки имеют более сложное строение (их молекулы включают азот и серу).

14. Почему повышение температуры выше 40° опасно для жизни?

Молекулы белков состоят из аминокислот

Белки, подобно полисахаридам, являются полимерами. Мономеры, образующие белки, — это азотсодержащие молекулы, называемые аминокислотами. В живых организмах обнаружено 20 аминокислот, однако в больших и сложных белковых молекулах (которые часто состоят из сотен аминокислот) число возможных последовательностей разных аминокислот огромно; отсюда — чрезвычайное разнообразие белковых молекул. Как будет показано ниже, аминокислотная последовательность определяет структуру, а, следовательно, и функцию каждого белка. Одна клетка бактерии Escherichia coli может содержать от 600 до 800 различных белков, а клетка растения или животного, вероятно, в несколько раз больше.

У растений самая высокая концентрация белков обнаружена в семенах (до 40% сухого веса). Эти белки выполняют запасную функцию; они используются зародышем после прорастания семени.

Схема аминокислоты приведена в подписи к рис. 3-14. Любая аминокислота состоит из аминогруппы и карбоксильной группы, присоединенных к атому углерода, который называется альфа-углеродом. R — это остаток молекулы, структура которого варьирует у разных аминокислот, и именно R — группа определяет их индивидуальность. На рис. 3-14 приведена структура 20 аминокислот, входящих в состав белков.

Аминокислоты можно сгруппировать на основе электрических зарядов, которые играют важную роль в определении свойств аминокислот и особенно образованных ими белков.

Рис. 3-14. Каждая аминокислота содержит аминогруппу (-N H 2) и карбоксильную группу (-СООН), связанные с центральным углеродным атомом. К этому же атому присоединены атом водорода и боковая группа R , которая у каждой аминокислоты имеет свое строение. Общая формула аминокислот выглядит так:

Двадцать аминокислот, входящих в состав белков, показаны слева и внизу. Можно видеть, что они имеют одинаковую структуру и отличаются только боковыми группами. В зависимости от свойств боковых групп аминокислоты подразделяют на неполярные, полярные незаряженные, отрицательно заряженные (кислотные) и положительно заряженные (основные). Неполярные молекулы нерастворимы в воде, а заряженные и полярные растворимы

Цепь аминокислот называется полипептидом. Аминогруппа одной аминокислоты всегда соединяется с карбоксильной группой другой; при этом выделяется молекула воды. Образующаяся связь называется пептидной связью (рис. 3-15). Аминокислотные мономеры полипептида часто называют аминокислотными остатками. На одном конце цепи всегда присутствует свободная аминогруппа, на другом — свободная гидроксильная группа. Конец с аминогруппой называется N- концом, конец с карбоксильной группой — С-концом.

Рис. 3-15. Связи между аминокислотными остатками называются пептидньми. Они формируются при отщеплении молекулы воды, как и в случае полисахаридов. Связи, выделенные здесь цветом, всегда образуются между кар боксильной группой (-СООН) одной аминокислоты и аминогруппой (- NH 2) соседней. Следовательно, основная структура белка — длинная неразветвленная цепь. Линейное расположение аминокислот называется первичной структурой белка. Конец цепи, несущий аминогруппу, называется N-концом, карбоксильную группу — С-концом

Аминокислоты могут соединяться поперечно ковалентными связями, возникающими между двумя атомами серы двух цистеиновых остатков (эти связи называют дисульфидными). Дисульфидная связь соединяет два цистеиновых остатка в одной полипептидной цепи или в двух различных цепях (рис. 3-16).

Рис. 3-16. Первичная структура фермента лизоцима (двумерная модель). Лизоцим — белок, содержащий 129 аминокислотных остатков, образующих полипептидную цепь, которая в четырех местах соединена дисульфидными связями (- S — S -)

Белки — крупные полипептиды. Их молекулярная масса колеблется от 10 4 до 10 6 и более. Для сравнения: молекулярная масса воды — 18, глюкозы — 180. (Средняя молекулярная масса аминокислотного остатка около 120, так что вы можете быстро определить примерное число аминокислот в белке на основании его молекулярной массы.)

Читайте так же:  Креатин крови норма у взрослых

Уровни организации белка

Последовательность аминокислот в полипептидной цепи определяет первичную структуру белка. Полипептидные цепи часто образуют спираль (вторичная структура), которая в свою очередь может быть уложена в глобулу (третичная структура). Наконец, несколько полипептидных цепей могут взаимодействовать между собой с образованием четвертичной структуры белка.

[1]

Первичная структура белка — это просто линейная последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Каждый белок имеет свою первичную структуру — уникальное белковое «слово», состоящее из уникальной последовательности аминокислотных «букв». Первичная структура одного из белков, фермента лизоцима, показана на рис. 3-16.

В клетке полипептидные цепи самопроизвольно образуют упорядоченные вторичные структуры, наиболее распространенная из которых — альфа-спираль— похожа на винтовую лестницу (рис. 3-17). Она имеет постоянную геометрию с одним витком спирали через каждые 3,6 аминокислот. Спиральная конфигурация ноли пептидной цепи поддерживается водородными связями между соседними витками, причем атом водорода аминогруппы одной аминокислоты соединяется с атомом кислорода гидроксильной группы другой аминокислоты, находящейся на соседнем витке спирали.

Рис. 3-17. Альфа-спираль, поддерживаемая водородными связями (пунктирные линии). Связи образуются между атомом кислорода карбоксильной группы одной аминокислоты и атомом водорода аминогруппы другой, расположенной через четыре аминокислотных остатка. Не показанные на этом рисунке R -группы присоединены к углеродным атомам, отмеченным цветными точками, и направлены наружу. Шаг спирали приходится на каждые 3,6 аминокислотных остатка

Третичная и четвертичная структура

Полипептидные цепи могут быть уложены в глобулы, формируя третичную структуру белка. На рис. 3-18 показана укладка основной цени фермента лизоцима. Большинство биологически активных белков, таких, как ферменты, являются глобулярными. Глобулярное строение имеют и специализированные белки клеточных мембран. Микротрубочки построены из большого числа сферических субъединиц, каждая из которых является глобулярным белком.

Рис. 3-18. Этот рисунок дает представление о сложном характере точной укладки полипептидной цепи при формировании третичной структуры белка. (Сравните этот рисунок с относительно простой первичной структурой лизоцима на рис. 3-16.) Здесь изображена только основная цепь фермента. Субстрат выделен темным цветом, он проходит горизонтально через молекулу лизоцима

Третичная структура белка определяется его первичной структурой и поддерживается главным образом водородными и электростатическими связями (см. рис. 3-14), а также взаимодействиями между аминокислотными остатками и молекулами воды. Эти связи относительно слабы и могут довольно легко разрушаться в результате физических или химических изменений среды, например, повышения температуры или увеличения кислотности. Разрыв образующих третичную структуру связей приводит к денатурации белка. Хорошим примером денатурации служит свертывание белка при варке яиц. Когда белки денатурируют, пол и пептидные цепи развертываются, что приводит к потере биологической активности белка. Организмы не могут существовать при экстремально высокой температуре, поскольку в этих условиях их ферменты и другие белки становятся нестабильными и теряют свою активность в результате денатурации.

Четвертичная структура белка определяется тем, как расположены относительно друг друга образующие его полипептидные цепи. Большинство крупных белков построено из нескольких полипептидных цепей, как идентичных, так и различающихся между собой. Из двух или большего числа полипептидных цепей состоят, например, молекулы многих ферментов.

Ферменты — крупные глобулярные белки, действующие как катализаторы. (Молекулярная масса различных ферментов варьирует от 12 000 до 1 000 000 и более.) Катализаторы — это вещества, которые ускоряют химическую реакцию путем понижения энергии активации, но сами при этом не изменяются. Поскольку катализаторы не меняются в процессе химической реакции, они могут использоваться неоднократно и очень эффективно.

В лаборатории скорость химических реакций обычно повышают нагреванием, что увеличивает силу и частоту соударений молекул. Однако в клетке одновременно протекают сотни различных реакций, и тепло неизбирательно ускорило бы их все. Более того, повышение температуры может привести к плавлению липидов, денатурации белков и ряду других деструктивных изменений. Только благодаря катализаторам-ферментам химические реакции в клетке проходят с большой скоростью и при относительно низкой температуре. Если бы не было ферментов, реакции протекали бы так медленно, что их результат вряд ли бы имел значение.

Ферменты, как правило, называют, добавляя окончание -аза к корню названия субстрата. Например, амилаза катализирует гидролиз амилозы (крахмала). Сейчас известно около 2000 различных ферментов, и каждый из них способен катализировать определенную химическую реакцию. Механизм действия ферментов в биологических реакциях будет описан в гл. 5.

Нуклеиновые кислоты

Нуклеиновые кислоты — это сложные молекулы, полимеры нуклеотидов; каждый нуклеотид состоит из трех субъединиц: фосфатной группы, пятиуглеродного сахара (пентозы) и азотистого основания, названного так потому, что в его состав наряду с углеродом входит азот.

Существуют два типа нуклеиновых кислот — ДНК (дезоксирибонуклеиновая кислота) и РНК (рибонуклеиновая кислота). ДНК — это молекула, хранящая генетическую информацию. РНК служит переносчиком этой информации ДНК через РНК «диктует» белкам их структуру, а значит, и «руководит» всей деятельностью клетки.

Нуклеотиды содержат азотистые основания двух типов: пиримидины, имеющие одно кольцо, и пурины, имеющие два кольца (рис. 3-19). Три пиримидина, входящие в состав нуклеотидов, — это тимин, цитозин и урацил. ДНК содержат тимин и цитозин, РНК — цитозин и урацил. Два пурина в нуклеотидах — это аденин и гуанин. И РНК, и ДНК содержат эти пурины. В состав молекул ДНК и РНК входят два сахара: в ДНК — дезоксирибоза, в РНК — рибоза. «Дезокси» означает «минус один кислород», и только в этом, как показано на рис. 3-19, заключается различие между двумя пентозами.

Взаимодействие РНК и ДНК, их структура, функции и история открытия изложены в гл. 8.

Читайте так же:  Глютамин и аргинин вместе как принимать

Рис. 3-19. Строительные блоки РНК и ДНК. Каждый строительный блок — нуклеотид — содержит фосфатную группу, сахар и азотистое основание (пурин или пиримидин).

В состав двух типов нуклеиновых кислот входят одинаковые пурины, однако пиримидины различаются: ДНК содержит тимин, а РНК — урацил. Кроме того, в РНК входит рибоза, а в ДНК — дезоксирибоза. Как показано в гл. 8, биологические роли двух нуклеиновых кислот совершенно различны

Другие производные нуклеотидов

Нуклеотиды и их производные выполняют в клетке разнообразные функции. Особенно большое значение имеют АТР (аденозинтрифосфат, см. рис. 5-10) и ADP (аденозиндифосфат). Почти всегда энергетические процессы в клетке связаны с переносом фосфатных групп, в котором АТР и ADP играют основную роль. Участие этих молекул в энергетическом обмене обсуждается в гл. 5.

Нуклеотиды являются важными составными частями ряда других молекул, принимающих участие в переносе энергии. К таким соединениям относится NAD (никотинамида- дениндинуклеотид), который содержит нуклеотид аденин и фосфат (см. рис. 5-8). Широкое использование связи пурин- сахар-фосфат в транспорте энергии может быть связано с тем, что образуемые с ее помощью крупные заряженные молекулы не проходят сквозь мембраны и поэтому не могут «ускользнуть» из клеток и ограниченных мембранами органелл или, наоборот, «проскользнуть» в них.

Молекулы белков состоят из аминокислот

Подробное решение параграф § 10 по биологии для учащихся 10 класса, авторов Пасечник В.В., Каменский А.А., Рубцов A.M. Углубленный уровень 2019

  • Гдз по Биологии за 10 класс можно найти тут
  • Гдз рабочая тетрадь по Биологии за 10 класс можно найти тут

Вопрос 1. Из каких мономеров состоят белковые молекулы?

Мономерами молекул белков являются аминокислоты.

Вопрос 2. Какую роль играют белки в организме человека?

Роль белков для организма заключается в том, что они служат материалом для построения клеток, тканей и органов, образования ферментов, большинства гормонов, гемоглобина и других веществ, выполняющих в организме важнейшие функции. Также белки участвуют в защите организма от инфекций, а также способствуют усвоению витаминов и минеральных веществ. Наша жизнедеятельность связана с непрерывным расходом и обновлением белка. Чтобы уравновесить эти процессы, потери белка нужно ежедневно восполнять.

Вопрос 3. Какие продукты питания богаты белками?

Творог нежирный, мясо животных и птиц, большая часть сортов рыбы, морепродукты, яичный белок, соя, горох, фасоль, орехи. В этих продуктах содержание белка равно 15 гр на 100 гр продукта.

Вопрос 4. Какие органические вещества называют белками?

Белки — это полимеры, состоящие из ковалентно связанных между собой мономеров–аминокислот, имеющих сходное, но не одинаковое строение.

Вопрос 5. В чём заключаются структурные особенности аминокислот как мономеров белков?

Молекула аминокислоты состоит из двух частей. Одна из них у всех подобных веществ одинакова: она содержит аминогруппу —NH2 и карбоксильную группу —СООН, которые присоединены к одному и тому же атому углерода. Другая часть этой молекулы, присоединённая к этому же атому углерода, называется боковым радикалом. У разных аминокислот он имеет разную структуру.

Вопрос 6. Как образуется пептидная связь?

Пептидная связь образуется в результате взаимодействия α — аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α — карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Вопрос 7. Что представляет собой первичная структура белка и от чего она зависит?

Первичная структура белка — это определенная последовательность ковалентно связанных пептидными связями аминокислот, составляющих белок. Эта последовательность, как правило, записывается, начиная с N — конца полипептидной цепочки.

Первичная структура белков, программируется последовательностью нуклеотидов в ДНК. Выпадение, вставка, замена нуклеотида в ДНК приводит к изменению структуры синтезируемого белка.

Вопрос 8. Что такое денатурация белка? Что её может вызвать?

Денатурация белка — любые изменения в его биологической активности и/или физико — химических свойствах, связанные с потерей четвертичной, третичной или вторичной структуры с сохранением первичной. Её можно вызвать механически (сильное перемешивание или встряхивание), физически (нагревание, охлаждение, облучение, обработка ультразвуком) и химически (кислоты и щёлочи, поверхностно — активные вещества, мочевина).

Вопрос 9. Изучите статью параграфа «Строение белков» и иллюстрации к ней. Обобщите для себя в виде ментальной карты, как образуются вторичная, третичная и четвертичная структуры белка.

Вопрос 10. Составьте сравнительную таблицу свойств белков и углеводов.

Вопрос 11. Наверняка каждый из нас пробовал незамысловатые, но питательные блюда из куриных яиц. Кто — то любит их в варёном виде, кто — то в виде омлета или глазуньи. Чем можно объяснить изменение внешнего вида белка куриного яйца после его кулинарной обработки? Можно ли вернуть варёному яйцу первоначальную консистенцию, и если нет, то почему?

Видео (кликните для воспроизведения).

Изменение внешнего вида яичных белков при кулинарной обработке яиц объясняется свертыванием белка, или денатурацией белка.

Первоначальную консистенцию варёное яйцо принять уже не может — это самый известный случай необратимой денатурации белка в быту. Под воздействием высокой температуры растворимый в воде прозрачный белок овальбумин становится плотным, непрозрачным и нерастворимым.

Источники


  1. Уэбстер-Ганди, Джоун Здоровое питание. Все, что нужно знать / Джоун Уэбстер-Ганди. — М.: АСТ, Астрель, 2006. — 862 c.

  2. Деймонд Дж. Райнегл Как рисовать спортсменов; Попурри — Москва, 2012. — 534 c.

  3. Петров, В.В. 4 группы крови: питание и борьба со стрессом / В.В. Петров. — М.: Харвест, 2003. — 352 c.
Молекулы белков состоят из аминокислот
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here