Молекулы белков состоят из остатков аминокислот

Важная и проверенная информация на тему: "молекулы белков состоят из остатков аминокислот" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Аминокислоты и белки

Аминокислоты

В зависимости от взаимного расположения обеих функциональных групп различают α-, β – и γ-аминокислоты:

CH3-CH(NH2)-COOH (α-аминопропионованя кислота)

Для аминокислот характерны следующие виды изомерии: углеродного скелета, положения функциональных групп и оптическая изомерия.

Физические свойства аминокислот

Аминокислоты – твердые кристаллические вещества, хорошо растворимые в воде. Они плавятся при высоких температурах с разложением.

Аминокислоты получают путем замещения галогена на аминогруппу в галогензамещенных карбоновых кислотах. В общем виде уравнение реакции будет выглядеть так:

Химические свойства аминокислот

Аминокислоты – амфотерные соединения. Они реагируют как с кислотами, так и с основаниями:

При растворении аминокислот в воде аминогруппа и карбоксильная группа взаимодействуют друг с другом с образованием соединений, называемых внутренними солями:

Молекулу внутренней соли называют биполярным ионом.

Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную и кислотную среду в зависимости от количества функциональных групп. Например, глутаминовая кислота образует кислый раствор, поскольку в её составе две карбоксильные группы и одна аминогруппа, а лизин – щелочной раствор, т.к. в её составе одна карбоксильная группа и две аминогруппы.

Две молекулы аминокислоты могут взаимодействовать друг с другом. При этом происходит отщепление молекулы воды и образуется продукт, в котором фрагменты молекулы связаны между собой пептидной связью (-CO-NH-). Например:

Полученное соединение называют дипептидом. Вещества, построенные из многих остатков аминокислот, называются полипептидами. Пептиды гидролизуются под действием кислот и оснований.

α-Аминокислоты играют особую роль в природе, поскольку при их совместной поликонденсации в природных условиях образуются важнейшие для жизни вещества – белки.

Также для аминокислот характерны все химические свойства карбоновых кислот (по карбоксильной группе) и аминов (по аминогруппе).

В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс.

Белки обладают свойством амфотерности, то есть в зависимости от условий проявляют как кислотные, так и осно́вные свойства. В белках присутствуют несколько типов химических группировок, способных к ионизации в водном растворе: карбоксильные остатки боковых цепей кислых аминокислот (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) и азотсодержащие группы боковых цепей основных аминокислот (в первую очередь, ε-аминогруппализина и амидиновый остаток CNH(NH2)аргинина, в несколько меньшей степени —имидазольный остаток гистидина).

Белки различаются по степени растворимости в воде. Водорастворимые белки называются альбуминами, к ним относятся белки крови и молока. К нерастворимым, или склеропротеинам, относятся, например, кератин (белок, из которого состоят волосы, шерсть млекопитающих, перья птиц и т. п.) и фиброин, который входит в состав шёлка и паутины. Растворимость белка определяется не только его структурой, но внешними факторами, такими как природа растворителя, ионная сила и pH раствора.

БИОХИМИЯ ЗЕРНА

Белки — это линейные сополимеры, построенные из остатков аминокислот. Они имеют несколько последовательно возникающих уровней пространственной структуры (организации). Различают четыре уровня структуры белковой молекулы: первичная, вторичная, третичная и четвертичная.

Первичная структура. Возникает благодаря пептидным связям между а-карбоксильной и а-аминогруппой.

Благодаря соединению по этому принципу десятков и сотен аминокислотных остатков образуется полипептидная цепь. Полипептидная теория строения белковой молекулы, предложенная Эмилем Фишером, оказалась основополагающей, вокруг которой развиваются современные представления о структуре белка. Первичной структурой белка называют последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Вторичная структура. Образуется благодаря водородным связям. Водородные связи слабее, они присутствуют в молекуле белка в очень большом количестве и поэтому играют важную роль в поддержании структуры белковой молекулы.

Различают а- и ^-структуру (вторичную). В а-структуре между отдельными частями длинной полипептидной цепочки возникают водородные связи. В результате полипептидная цепочка закручивается. Наличие а-структуры в молекуле белков было установлено известным американским химиком Л. Полин- том и его сотрудником Кори на основе рентгеноструктурного чти все ферменты обладают а-структурой.

Третичная структура. Представляет собой расположение в пространстве полипептидной цепи, отдельные участки которой имеют вторичную структуру. По форме белковой молекулы, сложившейся на третьем уровне пространственной ее организации, различают белки глобулярные и фибриллярные.

Глобулярные белки — растворимые вещества с компактной третичной структурой. К глобулярным относится большинство белков, содержащихся в растениях, животных и микроорганизмах. По форме они приближаются к шару или эллипсоиду. Для их характеристики применяют отношение длины большой оси молекулы к малой оси а/b, для примера приведем для некоторых из них эти величины.

Форма некоторых глобулярных белков может значительно отличаться от шаровидной и напоминать вытянутые иглы или короткие нити.

Фибриллярные белки имеют нитевидную форму. Они обычно нерастворимы. Выполняют защитные функции. К ним относят: кератин, содержащийся в волосах, рогах и копытах животных; миозин мускулов; фиброин шелка и т. д.

Четвертичная структура. Молекулы многих белков состоят из мономеров, образованных отдельными полипептидными цепями. Ассоциация нескольких мономеров, их взаимное пространственное расположение в единой сложной молекуле составляют четвертичную структуру белка. Четвертичную структуру создают водородные связи, электростатическое взаимодейсхвде разноименно заряженных групп, ван-дер-ваальсово взаимодействие боковых радикалов аминокислот и др.

Читайте так же:  Витамин в 12 содержится в продуктах

Молекулы всех белков построены из углерода, водорода, азота, кислорода, а иногда и серы. Звеньями в цепи белковых молекул являются аминокислоты. Более 50% сухого веса клеток приходится на долю белков.

Но едва лл наберется сотня белков, пространственная структура которых известна.
В 1962 году Максу Перутцу ‘ и Джону Кендрю была присуждена Нобелевская премия «За исследование в области глобулярных белков».

Структура белков. Белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков 20 аминокислот. По своей структуре они относятся к полимерам. Их молекулы имеют форму длинных цепей.

от формы белковой молекулы различают фибриллярные и глобулярные белки, особую. группу составляют сложные белки, в состав которых помимо аминокислот входят.

Каждая цепь представляет собой линейный полимер, построенный из нуклеотидов четырех типов.
Правильное расположение аминокислот в молекуле синтезируемого белка обеспечивается тем, что каждая из 20 аминокислот присоединяется сначала к.

Пептидная связь– химическая связь (–-СО–НН–), соединяющая аминогруппу одной аминокислоты с карбоксильной группой другой в молекулах пептидов и белков. Пептиды – органические вещества, состоящие из остатков аминокислот.

Биоорганическая химия

Белки и пептиды.

Белки – природные высокомолекулярные азотосодержащие органические соединения. Они играют первостепенную роль во всех жизненных процессах, являются носителями жизни. Белки содержатся во всех тканях организмов, в крови, в костях.

Белок, также как углеводы и жиры, — важнейшая составляющая часть пищи человека.

Химическое строение белков

Молекулы белков состоят из остатков аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью.

Пептидная связь возникает при образовании белков в результате взаимодействия аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Из двух аминокислот образуется дипептид (цепочка из двух аминокислот) и молекула воды.

Десятки, сотни и тысячи молекул аминокислот, соединяясь друг с другом, образуют гигантские молекулы белков.

В молекулах белков многократно повторяются группы атомов -СО-NH-; их называют амидными, или в химии белков пептидными группами. Соответственно белки относят к природным высокомолекулярным полиамидам или полипептидам.

Общее число встречающихся в природе аминокислот достигает 300, однако некоторые из них достаточно редки.

Среди аминокислот выделяется группа из 20 наиболее важных. Они встречаются во всех белках и получили название альфа-аминокислот.

Всё многообразие белков в большинстве случаев образовано этими двадцатью альфа-аминокислотами. При этом для каждого белка строго специфичной является последовательность, в которой остатки входящих в его состав аминокислот соединяются друг с другом. Аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом организма.

Белки и пептиды

И белки, и пептиды – это соединения, построенные из остатков аминокислот. Различия между ними колличественные.

Условно считают, что:

  • пептиды содержат в молекуле до 100 аминокислотных остатков (что соответствует молекулярной массе до 10 000), а
  • белки – свыше 100 аминокислотных остатков (молекулярная масса от 10 000 до нескольких миллионов).

В свою очередь в группе пептидов принято различать:

  • олигопептиды (низкомолекулярные пептиды), содержащие в цепи не более 10 аминокислотных остатков, и
  • полипептиды, в состав цепи которых входит до 100 аминокислотных остатков.

Для макромолекул с числом аминокислотных остатков, приближающимся или немного превышающим 100, понятия полипептидов и белков практически не разграничиваются и часто являются синонимами.

Структура белков. Уровни организации.

Молекула белка это чрезвычайно сложное образование. Свойства белка зависят не только от химического состава его молекул, но и от других факторов. Например, от пространственной структуры молекулы, от связей между атомами, входящих в молекулу.

Выделяют четыре уровня структурной организации молекулы белка.

1. Первичная структура

Первичная структура представляет собой последовательность расположения остатков аминокислот в полипептидных цепях.

Последовательность остатков аминокислот в цепи является наиболее важной характеристикой белка. Именно она определяет основные его свойства.

Белок каждого человека имеет свою уникальную первичную структуру, связанную с генетическим кодом.

2. Вторичная структура.

Вторичная структура связана с пространственной ориентацией полипептидных цепей.

Её основные виды:

  • альфа-спираль,
  • бетта-структура (имеет вид складчатого листа).

Вторичная структура закрепляется, как правило, водородными связями между атомами водорода и кислорода пептидных групп, отстоящих друг от друга на 4 звена.

Водородные связи как бы сшивают спираль, удерживая полипептидную цепь в закрученном состоянии.

3. Третичная структура

Третичная структура отражает пространственную форму вторичной структуры.

Например, вторичная структура в форме спирали, в свою очередь, может иметь шаровидную или яйцевидную форму.

Третичная структура стабилизируется не только водородными связями, но и другими видами взаимодействия, например ионным, гидрофобным, а также дисульфидными связями.

4. Четвертичная структура

Первые три уровня характерны для структурной организации всех белковых молекул.

Четвёртый уровень встречается при образовании белковых комплексов, состоящих из нескольких полипептидных цепей.

Это сложное надмолекулярное образование, состоящее из нескольких белков, имеющих свою собственную первичную, вторичную и третичную структуры.

В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки.

Ассоциация полипептидных цепей в четвертичную структуру может приводить к возникновению новых биологических свойств, отсутствующих у исходных белков, образующих эту структуру.

В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной.

Классификация белков

Ввиду многообразия пептидов и белков существует несколько подходов к их классификации. Их можно классифицировать по биологическим функциям, составу, пространственному строению.

Читайте так же:  Лучший протеин для набора мышечной

По составу белки подразделяются на:

При гидролизе простых белков в качестве продуктов расщепления получаются только альфа-аминокислоты.

Сложные белки наряду с собственно белковой частью, состоящей из альфа-аминокислот, содержит органическую или неорганическую части непептидной природы, называемые простетическими группами.

Примерами сложных белков могут служить транспортные белки миоглобин и гемоглобин, в которых белковая часть – глобин – соединена с простетической группой – гемом. По типу простетической группы их относят к гемопротеинам.

Фосфопротеины содержат остаток фосфорной кислоты, металлопротеины – ионы метала.

Смешанные биополимеры представляют собой также сложные белки. В зависимости от природы простетической группы их подразделяют на:

  • Гликопротеины (содержат углеводную часть),
  • Липопротеины (содержат липидную часть),
  • Нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты).

В организме белки редко встречаются в «чистом» виде. В основном они входят в состав сложных образований с высоким уровнем организации, включающих в качестве субъединиц другие биополимеры и различные органические и неорганические группировки.

По пространственной структуре белки делятся на два больших класса:

Для глобулярных белков более характерна альфа-спиральная структура, а цепи их изогнуты в пространстве так, что макромолекула приобретает форму сферы.

Глобулярные белки растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем.

Примеры глобулярных белков – альбумин (яичные белок), глобин (белковая часть гемоглобина), миоглобин, почти все ферменты.

Для фибриллярных белков более характерна бетта-структура. Как правило, они имеют волокнистое строение, не растворяются в воде и солевых растворах.

К ним относятся многие широко распространённые белки — бетта-кератин (волосы, роговая ткань), бетта-фиброин (шёлк), миоинозин (мускульная ткань), коллаген (соединительная ткань).

Функции белков в организме.

Классификация белков по их функциям является достаточно условной, так как один и тот же белок может выполнять несколько функций.

Ниже перечислим основные функции белков в организме:

1. Каталитическая функция.

Белки этой группы называются ферментами. Ферменты катализируют различные химические реакции. Например, реакции расщепления сложных молекул (катаболизм) и их синтеза (анаболизм).

Примеры каталитических белков: каталаза, алкогольдегидрогеназа, пепсин, трипсин, амилаза и пр.

2. Структурная функция

Придают форму клетке и её органоидам. Например, мономеры актина и тубулина формируют длинные нити, из которых состоит цитоскелет, позволяющий клетке поддерживать форму. Коллаген и эластин — основные компоненты межклеточного вещества соединительной ткани (например, хряща), а из другого структурного белка кератина состоят волосы, ногти, перья птиц и некоторые раковины.

[3]

3. Защитная функция

Существует несколько видов защитных функций белков:

  • Физическая защита Физическую защиту организма обеспечивают коллаген — белок, образующий основу межклеточного вещества соединительных тканей (в том числе костей, хряща, сухожилий и глубоких слоёв кожи (дермы)); кератин, составляющий основу роговых щитков, волос, перьев, рогов и др. производных эпидермиса. Обычно такие белки рассматривают как белки со структурной функцией. Примерами белков этой группы служат фибриногены и тромбины, участвующие в свёртывании крови.
  • Химическая защита Связывание токсинов белковыми молекулами может обеспечивать их детоксикацию. Особенно важную роль в детоксикации у человека играют ферменты печени, расщепляющие яды или переводящие их в растворимую форму, что способствует их быстрому выведению из организма.
  • Иммунная защита Белки, входящие в состав крови и других биологических жидкостей, участвуют в защитном ответе организма как на повреждение, так и на атаку патогенов. Они нейтрализуют бактерии, вирусы или чужеродные белки.

4. Регуляторная функция

Белки этой группы регулируют различные процессы, протекающие в клетках или в организме. К белкам этой группы относятся: белки-гормоны, белки-рецепторы и пр.

Гормоны переносятся кровью. Большинство гормонов животных — это белки или пептиды. Гормоны регулируют концентрации веществ в крови и клетках, рост, размножение и другие процессы. Примером таких белков служит инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови.

5. Сигнальная функция

Сигнальная функция белков — способность белков служить сигнальными веществами, передавая сигналы между клетками, тканями, о́рганами и организмами. Часто сигнальную функцию объединяют с регуляторной, так как многие внутриклеточные регуляторные белки тоже осуществляют передачу сигналов.

Сигнальную функцию выполняют белки-гормоны, цитокины, факторы роста и др. Связывание гормона с его рецептором является сигналом, запускающим ответную реакцию клетки.

Клетки взаимодействуют друг с другом с помощью сигнальных белков, передаваемых через межклеточное вещество. К таким белкам относятся, например, цитокины и факторы роста.

6. Транспортная функция

Участие белков в переносе веществ в клетки и из клеток, в их перемещениях внутри клеток, а также в их транспорте кровью и другими жидкостями по организму.

Примером транспортных белков можно назвать гемоглобин, который переносит кислород из лёгких к остальным тканям и углекислый газ от тканей к лёгким, а также гомологичные ему белки, найденные во всех царствах живых организмов.

Некоторые мембранные белки участвуют в транспорте малых молекул через мембрану клетки, изменяя её проницаемость.

7. Запасная (резервная) функция

К таким белкам относятся так называемые резервные белки, которые запасаются в качестве источника энергии и вещества в семенах растений (например, глобулины 7S и 11S) и яйцеклетках животных. Ряд других белков используется в организме в качестве источника аминокислот. Примерами резервных белков являются казеин, яичный альбумин.

8. Рецепторная функция

Белковые рецепторы могут находиться как в цитоплазме, так и встраиваться в клеточную мембрану.

Рецепторы реагирует изменением своей пространственной конфигурации на присоединение к ней молекулы определенного химического вещества, передающего внешний регуляторный сигнал и, в свою очередь, передает этот сигнал внутрь клетки или клеточной органеллы.

Читайте так же:  Аргинин польза для мужчин

9. Моторная (двигательная) функция

Двигательный белок, моторный белок — класс молекулярных моторов, способных перемещаться. Они транформируют химическую энергию, содержащуюся в АТФ, в механическую энергию движения.

Двигательные белки обеспечивают движения организма, например, сокращение мышц.

К двигательным белкам относят белки цитоскелета — динеины, кинезины, а также белки, участвующие в мышечных сокращениях — актин, миозин.

Строение и функции белков

Вернуться к теме «Строение и функции белков»

Белки – полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Среди органических веществ белки занимают первое место по количеству и по значению. В организме человека встречаются 5 млн разнообразных белковых молекул, отличающихся не только друг от друга, но и от белков других организмов. Несмотря на такое разнообразие и сложность строения они построены всего из 20 различных аминокислот.

Строение аминокислоты:

В левой части молекулы расположены группа H2N– , которая обладает свойствами основания; справа — группа –COOH — кислотная, характерная для всех органических кислот. Следовательно, аминокислоты – амфотерные соединения, совмещающие свойства и кислоты и основания. Этим обусловлена их способность взаимодействовать друг с другом. Соединяясь, молекулы аминокислот образуют связи между углеродом кислотной и азотом основной групп. Такие связи называются ковалентными, а в данном случае – пептидными связями :

Соединение двух аминокислот в одну молекулу называется дипептидом, трех аминокислот – трипептидом и т. д., а соединение, состоящее из 20 и более аминокислотных остатков, – полипептидом.

Последовательность аминокислот в полипептидной цепи принято называть первичной структурой белка.

Однако молекула белка в виде цепи аминокислотных остатков, последовательно соединенных между собой пептидными связями, еще не способна выполнять специфические функции. Для этого необходима более высокая структурная организация. Путем образования водородных связей между остатками карбоксильных и аминогрупп разных аминокислот белковая молекула принимает вид спирали (α-структура) или складчатого слоя – «гармошки» (β-структура). Это вторичная структура белка. Но и ее часто недостаточно для приобретения характерной биологической активности.

Часто только молекула, обладающая третичной структурой, может выполнять роль катализатора или любую другую. Третичная структура образуется благодаря взаимодействию радикалов, в частности радикалов аминокислоты цистеина, которые содержат серу. Атомы серы двух аминокислот, находящихся на некотором расстоянии друг от друга в полипептидной цепи, соединяются, образуя так называемые дисульфидные, или S–S, связи. Благодаря этим взаимодействиям, а также другим, менее сильным связям, белковая спираль сворачивается и приобретает форму шарика, или глобулы. Способ укладки полипептидных спиралей в глобуле называют третичной структурой белка. Многие белки, обладающие третичной структурой, могут выполнять свою биологическую роль в клетке. Однако для осуществления некоторых функций организма требуется участие белков с еще более высоким уровнем организации.

Видео (кликните для воспроизведения).

Такую организацию называют четвертичной структурой. Присутствует не у всех белков. Она представляет собой функциональное объединение нескольких (двух, трех и более) молекул белка, обладающих третичной структурной организацией. Пример такого сложного белка – гемоглобин. Его молекула состоит из четырех связанных между собой молекул. Другим примером может служить гормон поджелудочной железы – инсулин, включающий два компонента. В состав четвертичной структуры некоторых белков включаются помимо белковых субъединиц и разнообразные небелковые компоненты. Тот же гемоглобин содержит сложное гетероциклическое соединение, в состав которого входит железо.

Строение белковой молекулы: А – первичная; Б – вторичная; В – третичная; Г – четвертичная структура

Строение молекулы гемоглобина

Гемоглобин – белок четвертичной структуры. В молекуле гемоглобина белковый компонент представлен белком глобином, небелковый компонент – гем. Глобин состоит из 4 субъединиц. Внутри каждой субъединицы имеется гидрофобный «карман», в котором располагается гем. Содержащийся в геме атом железа связывает кислород.

Свойства белка

Белки, как и другие неорганические и органические соединения, обладают рядом физико-химических свойств:

  1. Белки – преимущественно водорастворимые молекулы и, следовательно, могут проявлять свою функциональную активность только в водных растворах.
  2. Белковые молекулы несут большой поверхностный заряд. Это определяет целый ряд электрохимических эффектов, например изменение проницаемости мембран каталитической активности и других функций.
  3. Белки термолабильны, то есть проявляют свою активность в узких температурных рамках.

Денатурация и ренатурация белков

Денатурация – это утрата белковой молекулой своей структурной организации: четвертичной, третичной, вторичной, а при более жестких условиях – и первичной структуры. В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию. Причинами денатурации могут быть высокая температура, ультрафиолетовое излучение, действие сильных кислот и щелочей, тяжелых металлов и органических растворителей. Если изменение условий среды не приводит к разрушению первичной структуры молекулы, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздается структура белка и его функциональная активность. Такой процесс носит название ренатурации.

Функции белков

1. Каталитическая (ферментативная) функция:

Многие белки являются ферментами. Ферменты — это биологические катализаторы, т. е. вещества, ускоряющие протекание химических реакций в живых организмах. Ферменты участвуют в процессах синтеза и расщепления различных веществ. Они обеспечивают фиксацию углерода в процессе фотосинтеза, расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте и т. д.

2. Транспортная функция

Многие белки способны присоединять и переносить различные вещества. Гемоглобин связывает и переносит кислород и углекислый газ. Альбумины крови транспортируют жирные кислоты, глобулины — ионы металлов и гормоны. Многие белки, входящие в состав цитоплазматической мембраны, участвуют в транспорте веществ в клетку и из нее.

Читайте так же:  Вред креатина на организм человека

3. Защитная функция

Белки предохраняют организм от вторжения чужеродных организмов и от повреждений. Так, в ответ на проникновение чужеродных объектов (антигенов) определенные лейкоциты вырабатывают специфические белки — иммуноглобулины (антитела), участвующие в иммунном ответе организма. Белок плазмы крови фибриноген, участвуя в свертывании крови и тем самым уменьшая кровопотери.

4. Двигательная (сократительная) функция

Сократительные белки обеспечивают способность клеток, тканей, органов и целых организмов изменять форму, двигаться. Так, актин и миозин обеспечивают работу мышц и немышечные внутриклеточные сокращения.

5. Структурная (строительная, пластическая) функция

Белки входят в состав всех клеток и тканей живых организмов. Белки являются обязательным компонентом всех клеточных мембран и органоидов клетки. Из белков построены элементы цитоскелета, сократительные элементы мышечных волокон. Преимущественно из белков состоят хрящи и сухожилия. В их состав входит белок коллаген. Важнейшим структурным компонентом перьев, волос, ногтей, когтей, рогов, копыт у животных является белок кератин. В состав связок, стенок артерий и лёгких входит структурный белок эластин.

6. Сигнальная (рецепторная) функция

Некоторые белки клеточных мембран способны изменять свою структуру в ответ на действие внешних факторов. С помощью этих белков происходит прием сигналов из внешней среды и передача информации в клетку.

7. Регуляторная функция

Некоторые белки являются гормонами. Они влияют на различные физиологические процессы. Например, инсулин и глюкагон регулируют содержание глюкозы в крови, а соматотропин (гормон роста) — процессы роста и физического развития.

8. Запасающая (питательная) функция

В семенах растений запасаются резервные белки, которые используются при прорастании зародышем.

9. Энергетическая функция

При полном окислении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Однако белки расходуются на энергетические нужды лишь в крайних случаях, когда исчерпаны запасы углеводов и жиров.

Молекулы белков состоят из остатков аминокислот

Подробное решение параграф § 10 по биологии для учащихся 10 класса, авторов Пасечник В.В., Каменский А.А., Рубцов A.M. Углубленный уровень 2019

  • Гдз по Биологии за 10 класс можно найти тут
  • Гдз рабочая тетрадь по Биологии за 10 класс можно найти тут

Вопрос 1. Из каких мономеров состоят белковые молекулы?

Мономерами молекул белков являются аминокислоты.

Вопрос 2. Какую роль играют белки в организме человека?

Роль белков для организма заключается в том, что они служат материалом для построения клеток, тканей и органов, образования ферментов, большинства гормонов, гемоглобина и других веществ, выполняющих в организме важнейшие функции. Также белки участвуют в защите организма от инфекций, а также способствуют усвоению витаминов и минеральных веществ. Наша жизнедеятельность связана с непрерывным расходом и обновлением белка. Чтобы уравновесить эти процессы, потери белка нужно ежедневно восполнять.

Вопрос 3. Какие продукты питания богаты белками?

Творог нежирный, мясо животных и птиц, большая часть сортов рыбы, морепродукты, яичный белок, соя, горох, фасоль, орехи. В этих продуктах содержание белка равно 15 гр на 100 гр продукта.

Вопрос 4. Какие органические вещества называют белками?

Белки — это полимеры, состоящие из ковалентно связанных между собой мономеров–аминокислот, имеющих сходное, но не одинаковое строение.

Вопрос 5. В чём заключаются структурные особенности аминокислот как мономеров белков?

Молекула аминокислоты состоит из двух частей. Одна из них у всех подобных веществ одинакова: она содержит аминогруппу —NH2 и карбоксильную группу —СООН, которые присоединены к одному и тому же атому углерода. Другая часть этой молекулы, присоединённая к этому же атому углерода, называется боковым радикалом. У разных аминокислот он имеет разную структуру.

Вопрос 6. Как образуется пептидная связь?

Пептидная связь образуется в результате взаимодействия α — аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α — карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

[1]

Вопрос 7. Что представляет собой первичная структура белка и от чего она зависит?

Первичная структура белка — это определенная последовательность ковалентно связанных пептидными связями аминокислот, составляющих белок. Эта последовательность, как правило, записывается, начиная с N — конца полипептидной цепочки.

Первичная структура белков, программируется последовательностью нуклеотидов в ДНК. Выпадение, вставка, замена нуклеотида в ДНК приводит к изменению структуры синтезируемого белка.

Вопрос 8. Что такое денатурация белка? Что её может вызвать?

Денатурация белка — любые изменения в его биологической активности и/или физико — химических свойствах, связанные с потерей четвертичной, третичной или вторичной структуры с сохранением первичной. Её можно вызвать механически (сильное перемешивание или встряхивание), физически (нагревание, охлаждение, облучение, обработка ультразвуком) и химически (кислоты и щёлочи, поверхностно — активные вещества, мочевина).

Вопрос 9. Изучите статью параграфа «Строение белков» и иллюстрации к ней. Обобщите для себя в виде ментальной карты, как образуются вторичная, третичная и четвертичная структуры белка.

Вопрос 10. Составьте сравнительную таблицу свойств белков и углеводов.

Вопрос 11. Наверняка каждый из нас пробовал незамысловатые, но питательные блюда из куриных яиц. Кто — то любит их в варёном виде, кто — то в виде омлета или глазуньи. Чем можно объяснить изменение внешнего вида белка куриного яйца после его кулинарной обработки? Можно ли вернуть варёному яйцу первоначальную консистенцию, и если нет, то почему?

Изменение внешнего вида яичных белков при кулинарной обработке яиц объясняется свертыванием белка, или денатурацией белка.

Первоначальную консистенцию варёное яйцо принять уже не может — это самый известный случай необратимой денатурации белка в быту. Под воздействием высокой температуры растворимый в воде прозрачный белок овальбумин становится плотным, непрозрачным и нерастворимым.

Читайте так же:  От чего повышается креатин

Строение и функции белков

Вернуться к теме «Строение и функции белков»

Задания по теме «Строение и функции белков» для самостоятельной подготовки к ЕГЭ по биологии

СКОРО! — Видео с объяснениями — СКОРО!

1. Установите со­от­вет­ствие между ха­рак­те­ри­сти­кой хи­ми­че­ско­го ве­ще­ства и ве­ще­ством в ор­га­низ­ме человека

А) спе­ци­фич­ные ка­та­ли­за­то­ры химических реакций

Б) пред­став­ле­ны толь­ко белками

В) бы­ва­ют бел­ко­вой и ли­пид­ной природы

Г) необходимы для нор­маль­но­го обмена веществ

Д) вы­де­ля­ют­ся не­по­сред­ствен­но в кровь

Е) в ос­нов­ном по­сту­па­ют вме­сте с пищей

2. Выберите примеры функций белков, осуществляемых ими на клеточном уровне жизни

1) обеспечивают транспорт ионов через мембрану

2) входят в состав волос, перьев

3) формируют кожные покровы

4) антитела связывают антигены

5) запасают кислород в мышцах

6) обеспечивают работу веретена деления

3. Выберите осо­бен­но­сти стро­е­ния мо­ле­кул белков

1) со­сто­ят из жир­ных кислот

2) со­сто­ят из аминокислот

3) мо­но­ме­ры мо­ле­ку­лы удер­жи­ва­ют­ся пеп­тид­ны­ми связями

4) со­сто­ят из оди­на­ко­вых по стро­е­нию мономеров

5) пред­став­ля­ют собой мно­го­атом­ные спирты

6) чет­вер­тич­ная струк­ту­ра мо­ле­кул со­сто­ит из не­сколь­ких глобул

4. Выберите три функции, ха­рак­тер­ные толь­ко для белков

5. Все приведённые ниже признаки, кроме двух, можно использовать для описания значения белков в организме человека и животных. Определите два признака, «выпадающих» из общего списка, и запишите в ответ цифры, под которыми они указаны

1) служат основным строительным материалом

2) расщепляются в кишечнике до глицерина и жирных кислот

3) образуются из аминокислот

4) в печени превращаются в гликоген

5) в качестве ферментов ускоряют химические реакции

6. Все перечисленные ниже признаки, кроме двух, можно использовать для описания молекулы инсулина. Определите два признака, «выпадающие» из общего списка, и запишите в таблицу цифры, под которыми они указаны

1) состоит из аминокислот

2) гормон надпочечников

3) катализатор многих химических реакций

4) гормон поджелудочной железы

5) вещество белковой природы

7. Все перечисленные ниже признаки, кроме двух, можно использовать для описания яичного белка альбумина. Определите два признака, «выпадающих» из общего списка, и запишите в таблицу цифры, под которыми они указаны

1) состоит из аминокислот

2) пищеварительный фермент

3) денатурирует обратимо при варке яйца

4) мономеры связаны пептидными связями

5) молекула образует первичную, вторичную и третичную структуры

8. Белки в организме человека и животных

1) служат основным строительным материалом

[2]

2) расщепляются в кишечнике до глицерина и жирных кислот

3) образуются из аминокислот

4) в печени превращаются в гликоген

5) откладываются в запас

6) в качестве ферментов ускоряют химические реакции

9. Установите соответствие между характеристикой и функцией белка, которую он выполняет

А) входит в состав центриолей

Б) образует рибосомы

В) представляет собой гормон

Г) формирует мембраны клеток

Д) изменяет активность генов

10. Найдите ошибки в приведенном тексте, исправьте их. Укажите номера пред-ложений, в которых сделаны ошибки, объясните их

1. Большое значение в строении и жизнедеятельности организмов имеют белки. 2. Это биополимеры, мономерами которых являются азотистые основания. 3. Белки входят в состав плазматической мембраны. 4. Многие белки выполняют в клетке ферментативную функцию. 5. В молекулах белка зашифрована наследственная информация о признаках организма. 6. Молекулы белка и тРНК входят в состав рибосом.

1) 2 — Это биополимеры, мономерами которых являются аминокислоты;

2) 5 — В молекулах ДНК зашифрована наследственная информация;

3) 6 — Молекулы белка и рРНК входят в состав рибосом.

11. Какова природа большинства ферментов и почему они теряют свою активность при повышении уровня радиации?

1) большинство ферментов — белки;

2) под действием радиации происходит денатурация, изменяется структура белка-фермента.

12. Почему человек без опасных последствий употребляет в пищу белки в виде мяса, рыбы, яиц, а вводить белки сразу в кровь для питания больных ни в коем случае нельзя?

1) белки в пищеварительном тракте, в желудке, в кислой среде расщепляются до аминокислот ферментами пептидазами;

2) в кровь попадают уже аминокислоты и разносятся к клеткам тканей;

3) введение в кровь чужеродных белков вызовет иммунную реакцию, отторжение, возможна даже гибель больного.

13. Может ли человек питаться только жирами, исключив из рациона белковую пищу?

2) Отсутствие белков приведет к тому, что в клетках не будут выполняться следующие функции: ферментативная, двигательная, защитная, транспортная.

3) Синтез белков из жиров невозможен, т.к. белки имеют более сложное строение (их молекулы включают азот и серу).

Видео (кликните для воспроизведения).

14. Почему повышение температуры выше 40° опасно для жизни?

Источники


  1. Илинзер, Д.И. Анализ хозяйственной деятельности в общественном питании / Д.И. Илинзер. — М.: Экономика, 1985. — 144 c.

  2. Брунгардт, Курт Бодибилдинг. Тренировка ног и таза / Курт Брунгардт , Майк Брунгардт , Бретт Брунгардт. — Москва: Наука, 2003. — 328 c.

  3. Фадеева, Анастасия Диабет. Профилактика, лечение, питание / Анастасия Фадеева. — М.: «Издательство «Питер», 2011. — 176 c.
Молекулы белков состоят из остатков аминокислот
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here