Обмен белков и аминокислот

Важная и проверенная информация на тему: "обмен белков и аминокислот" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Обмен белков

Важный критерий пищевой ценности белков – доступность аминокислот. Аминокислоты большинства животных белков полностью высвобождаются в процессе пищеварения. Исключение составляют белки опорных тканей (коллаген и эластин). Белки растительного происхождения перевариваются в организме плотоядных плохо, т.к. содержат много волокон и иногда ингибиторы протеаз (соя, горох). У жвачных растительные белки перевариваются под действием ферментов микрофлоры рубца. Существенный критерий ценности пищевого белка – аминокислотный состав. Чем больше содержится незаменимых аминокислот, тем полезнее данный белок для организма.

Переваривание и всасывание белков

В ротовой

полости не происходит.

В желудке

главные клетки слизистой оболочки секретируют пепсиноген – предшественник протеолитического фермента пепсина . В результате аутокатализа в кислой среде желудочного сока фермент активируется. Соляная кислота поддерживает рН в пределах 1,5-2,0. Это оптимальные условия для активной работы фермента. В кислой среде белки корма подвергаются денатурации, что делает их более доступными ферментативному протеолизу. Пепсин быстро гидролизует в белках пептидные связи, образованые ароматическими аминокислотами и медленно связи между лейцином и дикарбоновыми аминокислотами.

В тонком отделе кишечника

происходит дальнейший гидролиз пептидов до аминокислот. Туда поступает панкреатический сок с рН 7,8-8,2. Он содержит неактивные предшественники протеаз: трипсиноген , химотрипсиноген , прокарбоксипептидазу , проэластазу. Слизистой кишечника вырабатывается фермент энтеропептидаза , который активирует трипсиноген до трипсина, а последний уже все остальные ферменты. Протеолитические ферменты содержатся также в клетках слизистой кишечника, поэтому гидролиз небольших пептидов происходит после их всасывания. Конечный результат действия ферментов желудка и кишечника – расщепление почти всей массы пищевых белков до свободных аминокислот.

Всасывание аминокислот происходит в тонком отделе кишечника. Это активный процесс и требует затраты энергии. Основной механизм транспорта – гамма-глутамильный цикл. В нем участвует 6 ферментов и трипептид глутатион (глутамилцистеинилглицин). Ключевой фермент – гамма-глутамилтрансфераза . Кроме того, процесс всасывания АК требует присутствия ионов Na + . Аминокислоты попадают в портальный кровоток – в печень и в общий кровоток. Печень и почки поглощают аминокислоты интенсивно, мозг избирательно поглощает метионин, гистидин, глицин, аргинин, глутамин, тирозин.

В толстом отделе кишечника

не всосавшиеся по каким-либо причинам (недостаток или низкая активность протеолитических фрементов, нарушение процессов транспорта АК) пептиды и АК подвергаются процессам гниения. При этом образуются такие продукты как: фенол , крезол , сероводород , метилмеркаптан , индол , скатол , а также группа соединений под общим названием «трупные яды» — кадаверин , путресцин . Эти вещества всасываются в кровь и поступают в печень, где подвергаются конъюгации с глюкуроновой кислотой и другим процессам обезвреживания (см. подробнее главу «Биохимия печени»). Затем они выводятся из организма с мочой .

Переваривание белков у жвачных

Под действием ферментов микрофлоры рубца белки гидролизуются до АК, которые могут использоваться двумя путями:

1) идти на синтез белков микрофлоры рубца;

2) подвергаться процессу брожения;

Вновь образовавшаяся микрофлора поступает в сычуг и далее подвергается действию ферментов как и у моногастричных животных. Сбраживание АК завершается образованием летучих жирных кислот (ЛЖК: молочной, масляной, уксусной, пропионовой) и аммиака. Данные продукты в свою очередь идут:

1) на синтез белков микрофлоры рубца;

2) поступают в кровь и идут на энергетические нужды.

Пути использования АК в организме

1) синтез собственных белков организма (см. главу «Матричный биосинтез);

2) при дефиците энергии участие в ЦТК (рис. 4.9.1.);

3) участие в образовании биологически активных веществ (БАВ).

Ряд аминокислот в клетках подвергается химической модификации:

1) окислительное дезаминировние или отщепление аминогруппы катализируется ферментами класса аминооксидаз. Они очень специфичны и малоактивны. Единственный высокоактивный фермент работает в печени и мозге – это глутаматдегидрогеназа (ГДГ). Он катализирует превращение глутаминовой кислоты в альфа-кетоглутаровую ;

2) переаминироване. Происходит обмен аминогруппы на кетогруппу между амино- и кетокислотой. Глутаминовая кислота взаимодействует с пировиноградной , при этом образуется альфа-кетоглутаровая кислота и аланин ;

3) декарбоксилирование или отщепление карбоксильной группы с образованием СО2 и амина. Катализируют реакцию декарбоксилазы. В тканях этим процессам подвергаются в основном гистидин, тирозин, глутаминовая кислота. Из них образуются гистамин, тирамин, гамма-аминомаслянная кислота .

Гистамин — продукт декарбоксилирования гистидина. Накапливается в тучных клетках. В слизистой желудка активирует синтез пепсина и соляной кислоты. Является одним из медиаторов воспаления.

Серотонин образуется из триптофана преимущественно в нейронах гипоталамуса и стволе мозга. Является медиатором этих нейронов. Разрушается под действием моноаминоксидазы обычно в печени.

Дофамин – производное тирозина. Он является медиатором проведения нервного импульса, а также предшественником меланина, норадреналина и адреналина .

Процессы гниения в тонком отделе кишечника происходят также под действием декарбоксилаз.

Биосинтез аминокислот

Если незаменимые АК должны в обязательном порядке поступать в организм с пищей, то заменимые АК могут в случае их дефицита синтезироваться одна из другой. Полностью заменимыми являются 8 аминокислот: Ала, Аск, Асп, Глк, Глн, Сер, Глн и Про. Исходными соединениями для их биосинтеза являются компоненты гликолитической цепи и ЦТК. Добавление аминогруппы чаще осуществляется при участии глутаматдегидрогеназы. Аланин из пирувата, аспарагин – из фумарата, глутамин из — альфа-кетоглутарата, из него также пролин, орнитин и аргинин, серин и глицин — из 3-фосфоглицерата. Аспартат может также образовываться из оксалоацетата с использованием в качестве донора аминогруппы от глутамата (Ф: АсАт). Аланин при участии фермента АлАт из пирувата (аминогруппа также от глутамата). Ряд других АК могут синтезироваться в организме, но по более сложным механизмам.

Биосинтез сложных белков

Пуриновые и пиримидиновые нуклеотиды

. Пуриновый скелет образуется в ходе нескольких реакций из аспартата, формила, глутамина, глицина и СО2. Пиримидиновый скелет из глутамина, аспарагиновой кислоты и СО2.

Читайте так же:  Анализ крови на креатин

Катаболизм пуриновых нуклеотидов завершается образованием мочевой кислоты . Катаболизм пиримидиновых нуклеотидов – аланином и аминомасляной кислотой.

Синтез гемоглобина включает в себя образование глобина и гема. Глобин синтезируется как и все белки.

Предшественники гема – сукцинил КоА и глицин. Из них образуется аминолевулиновая кислота ( Е

: аминолевулитат-синтетаза). Две молекулы аминолевулиновой кислоты конденсируются с образованием порфобилиногена ( Е: порфобилиногенсинтетаза ). Четыре молекулы порфобилиногена конденсируются в тетрапиррольное соединение которое модифицируется в протопорфирин . Заключительный этап – присоединение железа ( Е: феррохелатаза ).

Разрушение гемоглобина происходит в такой последовательности:

1) раскрытие пиррольного кольца с образованием вердоглобина;

2) удаление железа после чего получается биливердоглобин;

3) отщепление глобина с образованием биливердина;

4) восстановление метиновой группы с получением билирубина.

Билирубин с током крови доставляется в печень, где часть его этерифицируется при участии УТФ-глюкуронилтрансферазы. Этерифицированный билирубин называется прямым (связанным), а неэтерифицированный – непрямым (свободным).

Связанный билирубин выделяется с желчью в 12-перстную кишку, где после ряда превращений под действием ферментов микрофлоры он превращается в стеркобилин и выделяется с калом или в уробилин и выделяется с мочой. Повышение содержания билирубина в крови – билирубинемия.

Обезвреживание аммиака

Он образуется в основном при дезамировании аминокислот.

1) Восстановительное аминировние происходит в малом объеме и несущественно.

2) Образование амидов аспарагиновой и глутаминовой кислот (аспарагина и глутамина). Этот процесс в основном протекает в нервной ткани, где очень важно обезвреживать аммиак.

3) Образование солей аммония происходит в почечной ткани (хлорид аммония удаляется с мочой).

4) Основной путь – синтез мочевины. Происходит в цикле мочевины или орнитиновом цикле.

У большинства наземных позвоночных аммиачный азот выводится в виде мочевины, такие организмы называются уротелическими.

Костные рыбы — аммониотелические организмы, они выделяют азот непосредственно в виде аммиака. Наземные рептилии и птицы вводят азот в виде мочевой кислоты — это урикотелические организмы.

Процесс образования мочевины протекает в печени и состоит из цикла реакций (Кребс и Хенселяйт, 1932). Называется цикл мочевины или орнитиновый цикл.

1) свободный аммиак и СО2 при участии 2АТФ образует макроэргическое соединение карбамоилфосфат .

2) Крабамоилфосфат отдает орнитину свою карбамильную группу, Е:

орнитинтранскарбамилаза и образуется цитрулин и Н3РО4;

3) Цитрулин взаимодействует с аспарагиновой кислотой с образованием аргининсукцината , при этом АТФ переходит в АМФ. Катализирует реакцию Е:

аргининсукцинатсинтаза;

4) Аргининсукцинат расщепляется на фумарат и аргинин под действием Е:

аргининсукцинатлиазы ;

5) Аргинин под действием аргиназы расщепляется путем гидролиза на мочевину и орнитин . Орнитин вновь включается в цикл. Мочевина – безвредное соединение и выводится из организма с мочей.

ЛИТЕРАТУРА К ГЛАВЕ IV .9.

1. Бышевский А. Ш., Терсенов О. А. Биохимия для врача // Екатеринбург: Уральский рабочий, 1994, 384 с.;

2. Кнорре Д. Г., Мызина С. Д. Биологическая химия. – М.: Высш. шк. 1998, 479 с.;

3. Ленинджер А. Биохимия. Молекулярные основы структуры и функций клетки // М.: Мир, 1974, 956 с.;

4. Пустовалова Л.М. Практикум по биохимии // Ростов-на Дону: Феникс, 1999, 540 с.

5. Степанов В. М. Молекулярная биология. Структура и функции белков // М.: Высшая школа, 1996, 335 с.;

© И н с т и т у т Ф и з и к и
им. Л.В.Киренского 1998-2007

[an error occurred while processing this directive]

ОБМЕН БЕЛКОВ И АМИНОКИСЛОТ

Белки являются источником N2 для организма, поступающий с белками азот выводится в виде конечных продуктов азотистого обмена, который характеризуется понятием азотистый баланс.

Азотистый баланс – разница между поступающими в организм N2 и выводимым из организма.

Различают три вида:

Ø Азотистое равновесие

Ø Положительный азотистый баланс

Ø Отрицательный азотистый баланс

При положительном азотистом балансе поступление N2 преобладает над выделением. Различают «+» азотистый баланс (беременность). Для детей 1 года жизни — +30%, в 4 года — +25%, в подростковом (14 лет) +14%. Ложный «+» азотистый баланс, при котором происходит задержка в организме конечных продуктов азотистого обмена. Это наблюдается при заболевании почек.

«-» азотистый баланс – преобладает выделение над поступлением. Это при тяжелых заболеваниях, туберкулез, ревматизм, онкологических заболеваний.

Азотистое равновесие – поступление N2=его выделению. Характерно для здоровых взрослых людей.

Азотистый обмен характеризуется коэффициентом изнашивания – то количество белка, которое теряется из организма в условиях полного белкового голодания. Для взрослого – 53 мг/1 кг, 24 г/сут. У новорожденных коэффициент изнашивание выше и составляет 120мг/кг. Азотистое равновесие обеспечивается белковым питанием. Этот белковый рацион должен иметь определенное количество и начальными характеристиками.

Для взрослых существует 2 нормы:

Белковый минимум – то количество белка, которое обеспечивает азотистое равновесие при условии, что все энергетические затраты обеспечиваются углеводами и жирами. 40-45 г/сут.

Белковый оптимум – если долго использовать белковый минимум, то постепенно при ограниченном доступе страдают иммунные процессы, процессы кроветворения, репродуктивная система, поэтому оптимально для взрослых является более высокая норма – оптимум (оно обеспечивает выполнение всех его функций без ущерба для здоровья). 100 – 120 г/сут.

Для детей: В настоящее время норма потребления пересматривается в сторону их снижения. Для новорожденного ≈ 2 г/кг, к концу 1 года до 1 г/сут (при естественном вскармливании). 1,5 – 2 г/сут (при искусственном вскармливании.

Все белки делятся на полноценные и неполноценные. Полноценные белки должны отвечать следующим требованиям:

Ø Содержать набор всех незаменимых аминокислот (валин, лейцин, изолейцин, тропин, метионин, лизин, аргенин, гистидин, триптофан, фенилаланин).

Ø Соотношение между аминокислотами должно быть близким к соотношению в тканевых белках

Ø Хорошо перевариваться в ЖКТ

Полноценные жиры – животные. Для новорожденных все белки должны быть полноценными (белки грудного молока). В возрасте 3-4 года ≈ 70-75% должны быть полноценными. Для взрослых ≈ 50%.

Читайте так же:  Какие витамины пить при выпадении

Ø Протеолитические ферменты выделяются в неактивном состоянии (защитный механизм от переваривания тканевых белков)

Ø Их активирование происходит в просвете ЖКТ путем частичного протеолиза

Ø Протеазы ЖКТ могут относится либо к эндопептидам или экзопептидазам (концевые аминокислоты отрываются) они отличаются субстратной специфичностью.

Переваривание белков происходит в желудке и в тонком кишечнике. Основной фермент расщепляющий белок является пепсин. Он выделяется в неактивном состоянии в виде профермента – пепсиногена. Под действием HCl идет частичный протеолиз и превращение его в активную форму пепсин.

Это обнажает активный центр, меняет структуру белка. Пепсин относится к эндопептидазам (разрывает внутри пептидные связи) тирозин – фенлиаланин действует после этих аминокислот.

Ø Специфичный активатор пепсиногена

Ø Обеспечивает оптимум рН для пепсина (рН = 1-2)

Ø Вызывает частичную денатурацию белка

Ø Бактерицидный барьер

Слизистая желудка имеет целый ряд защитных механизмов:

a) выработка слизи (основной компонент ТАГ)

b) выделение пепсина в неактивном состоянии

c) выделение бикарбонатов

У детей процессы переваривания менее активны, чем у взрослых так как менее активный пепсин, более щелочная среда в желудке у маленьких детей в желудке кроме пепсина есть хемозин (фермент створаживающий молоко), гастриксин (рН 4-5), протеазы грудного молока, катепсины. В желудке происходит частичное перевариваривание белков до пептидов. Дальнейшее переваривание в тонком кишечнике под действием ферментов поджелудочной железы и собственные ферменты.

Ферменты поджелудочной железы:

трипсин – выделяется поджелудочной железой в неактивном состоянии в виде трипсиногена, активируется ферментом энтеропептидазой (киназой) вырабатываемой слизистой кишечника. Активация путем частичного протеолиза ( 6 аминокислот)→освобождается активный центр. В активном центре в зоне связывания преобладают кислые кислоты (глю, асп), поэтому трипсин расщепляет пептидную связь образованную лизином и аргинином. Он активирует и другие ферменты и себя.

Хемотрипсин – вырабатывается в неактивном состоянии — хемотрипсиноген, активируется трипсином путем частичного протеолиза, относится к эндопептидазам, содержат в активном центре гидрофобной аминокислоты, расщепляет связи ароматических кислот (фен, тир)

Эластаза – активирует проэластаза, трипсином (частичный протеолиз), в активном центре эластазы преобладает ГЛИ, действует на пептидные связи.

Карбоксилазы – относятся к эндопептидазам, отщепляет концевые аминокислоты, тип А-отщепляют С-конец аминокислоты, ароматические (фен, тир) тип В – отщепления С-концевой от лизина и аргинина.

Ферменты поджелудочной железы:

Аминопептидазы – эйкопептидазы, отщепляют N-конец аминокислоты среди аминопептидаз активной является лейкоаминопептидаза (ЛАГ). Дипептидазы расщепляет дипептидазы. В тонком кишечнике происходит полная гидролитическое расщепление пищевых белков до аминокислот. Образовавшиеся аминокислоты подвергаются всасыванию. У детей снижена активность ферментов слизистой кишечника и поджелудочной железы.

Na-зависимый активный процесс, нужна АТФ; перенос отдельных аминокислот осуществляется специальными переносчиками. Среди транспортных систем наиболее важной является система, предполагающая участие:

Ø трипептидаза глютадиона (глю-гли-цис) и глю имеет свободные СООН группы

Аминакислота связана с глютаминовой кислотой и образует комплекс→подвергается всасыванию, глю-возвращается. Эта активно для ЦНС, сер, треонина.

У детей могут всасываться не только аминокислоты, но и пептиды и низкомолекулярными белками. Эта способность имеет 2 следствия:

Ø могут поступать Jg, антитела из грудного молока

Ø вызывают аллергическую реакцию

ГНИЕНИЕ БЕЛКОВ В ТОНКОМ КИШЕЧНИКЕ

Процессу гниения подвергаются не полностью расщепляющиеся белки и отдельные аминокислоты. Оно под действием ферментов гнилостной микрофлоры. При гниении образуется большое количество газообразного и негазообразного нередко токсичные веществ. К продуктам гниения относится: CO2, CH4, NH3, H2S, меркаптаны, альдегиды, кетоны, карболовые кислоты, диамины.

Диамины образуются из аминокислот (лизин, орнитин). При их декарбоксилировании образуется:

Могут выводится из кишечника или обезвреживаться в печени, могут обезвреживать токсичные циклические продукты.

Чрезвычайно токсичные, их всасывание происходит по системе vena porta, обезвреживание в печени.

ОБЕЗВРЕЖИВАНИЕ В ПЕЧЕНИ ПРОДУКТОВ ГНИЕНИЯ БЕЛКОВ

  1. синтез мочевины из NН3
  2. микросомальное окисление токсичных веществ – участвуют мооксидазы, в результате гидроксилирования идет снижение токсичности, повышается водорастворимость, повышается реакционная способность.
  3. образование парных нетоксичных соединений – образующихся путем присоединения к обезвреживанию продуктами Н24 в процессах обезвреживания участвует в активной форме ФАДС (фосфо-аденозил-фосо-сульфат), которая обезвреживает индоксил:

Калиевая соль этой кислоты выводится через почки. Его количество в моче свидетельствует об антитоксической функции почек и усилении гнилостных процессов.

Гиалуроновая кислота-активная форма это УДФ-глюкозовая кислота (урацил-рибоза-ф-ф-глюкуроновая кислота)

Видео (кликните для воспроизведения).

Глицин – бензойная кислота + глицерин→гиалуроновая кислота, используется для оценки антитоксической функции печени.

Проба Квина – вводят бензойную кислоту. Антипириновая проба – аптипириновое вещество, которое в печени подвергается микросомальное окисление.

Гнилостные процессы у детей отсутствуют. У взрослых усиление гнилостных процессов при снижении активности протеолитических ферментов желудка и кишечника при снижении моторики ЖКТ, дизбактериозах.

ДИНАМИЧЕСКОЕ ОСОТОЯНИЕ БЕЛКОВ В ОРГАНИЗМЕ.

Белки тканей организма постоянно обновляются, то есть подвергается распаду и постепенно замещаются вновь синтезированными. В таких тканях как кровь, слизистая кишечника, печень приблизительно за 10 дней, Белки обмениваются на ½ — период полуобмена. В других тканях – кожа, мышцы период полуобмена >. Распад тканевых белков (катаболизм) осуществляют особые тканевые протеолитические ферменты катепсины. Выделяют несколько видов, которые обозначают: А, В, Д, Н, N. Катепсины локализованы как в лизосомах так и в цитозоле. Лизосомальные называются кислыми катепсинами так как оптимум рН= 4,5-5,5. Катепсины могут быть как эндопептидазами, так и экзопептидазами. В активном центре катепсинов могут присутствовать цистеин, аспарагиновая кислота, серин. Например катепсин Д по эффекту аналогичен катепсину желудочного сока, катепсин Н – печени, катепсин N – обладает калогенолитической активностью.

[2]

Ø участвует в обновлении тканевых белков

Ø разрушает дефективный денатуриновый белок. Обычно эти белки вначале соединяются в особый белок убиквинтин и после этого начинается разрушение дефективных белков катепсинами

Читайте так же:  Рейтинг производителей спортивного питания

Ø реконструктивная функция – катепсины переводят неактивные формы белки в активные.

Ø При голодании, кровопотери, интоксикации катепсины обеспечивают мобилизацию белков из условных депо белков (плазма крови, мышцы, печень).

В ткани всегда существует определенный запас аминокислот. Он поддерживается на достаточно постоянном уровне благодаря сбалансированности путей образования и использования аминокислот.

Пути образования тканевых аминокислот

  1. Аминокислоты всосавшиеся из кишечника в результате переваривания пищевых белков (1/3 фонда)
  2. Аминокислоты, образовавшиеся при распаде белков
  3. Синтез в тканях заменимых кислот
  1. Синтез тканевых белков из пепетидов
  2. образование небелковых N-содержащих веществ (пуриновые основания, креатинин, биогенные амины)
  3. с энергитической целью
  4. на синтез углеводов (глюконеогенез)
  5. образование некоторых метаболитов липидного обмена

Катаболизм условно делят на: общие реакции (происходят в отношении радикала, аминогрупп, СООН-групп), специфические реакции.

Печень перекрещивает метаболизм углеводов, липидов и белков

Печень, являясь центральным органом метаболизма, участвует в поддержании метаболического гомеостаза и способна осуществлять взаимодействие реакций обмена белков, жиров и углеводов.

Местами «соединения» обмена углеводов и белков является пировиноградная кислота, щавелевоуксусная и α-кетоглутаровая кислоты из цикла трикарбоновых кислот, способных в реакциях трансаминирования превращаться, соответственно, в аланин, аспартат и глутамат. Аналогично протекает процесс превращения аминокислот в кетокислоты.

С обменом липидов углеводы связаны еще более тесно:

  • образуемые в пентозофосфатном пути молекулы НАДФН используются для синтеза жирных кислот и холестерола,
  • глицеральдегидфосфат , также образуемый в пентозофосфатном пути, включается в гликолиз и превращается в диоксиацетонфосфат,
  • глицерол-3-фосфат , образуемый из диоксиацетонфосфата гликолиза, направляется для синтеза триацилглицеролов. Также для этой цели может быть использован глицеральдегид-3-фосфат, синтезированный в этапе структурных перестроек пентозофосфатного пути,
  • «глюкозный» и «аминокислотный» ацетил-SКоА способен участвовать в синтезе жирных кислот и холестерола.

Взаимосвязь обмена белков, жиров и углеводов

Углеводный обмен

В гепатоцитах активно протекают процессы углеводного обмена. Благодаря синтезу и распаду гликогена печень поддерживает концентрацию глюкозы в крови. Активный синтез гликогена происходит после приема пищи, когда концентрация глюкозы в крови воротной вены достигает 20 ммоль/л. Запасы гликогена в печени составляют от 30 до 100 г. При кратковременном голодании происходит гликогенолиз, в случае длительного голодания основным источником глюкозы крови является глюконеогенез из аминокислот и глицерина.

Печень осуществляет взаимопревращение сахаров, т.е. превращение гексоз (фруктозы, галактозы) в глюкозу.

Активные реакции пентозофосфатного пути обеспечивают наработку НАДФН, необходимого для микросомального окисления и синтеза жирных кислот и холестерола из глюкозы.

Липидный обмен

Если во время приема пищи в печень поступает избыток глюкозы, который не используется для синтеза гликогена и других синтезов, то она превращается в липиды – холестерол и триацилглицеролы. Поскольку запасать ТАГ печень не может, то их удаление происходит при помощи липопротеинов очень низкой плотности (ЛПОНП). Холестерол используется, в первую очередь, для синтеза желчных кислот, также он включается в состав липопротеинов низкой плотности (ЛПНП) и ЛПОНП.

При определенных условиях – голодание, длительная мышечная нагрузка, сахарный диабет I типа, богатая жирами диета – в печени активируется синтез кетоновых тел, используемых большинством тканей как альтернативный источник энергии.

Белковый обмен

Больше половины синтезируемого за сутки в организме белка приходится на печень. Скорость обновления всех белков печени составляет 7 суток, тогда как в других органах эта величина соответствует 17 суткам и более. К ним относятся не только белки собственно гепатоцитов, но и идущие на «экспорт», составляющие понятие «белки крови» – альбумины, многие глобулины, ферменты крови, а также фибриноген и факторы свертывания крови.

Аминокислоты подвергаются катаболическим реакциям с трансаминированием и дезаминированием, декарбоксилированию с образованием биогенных аминов. Происходят реакции синтеза холина и креатина благодаря переносу метильной группы от аденозилметионина. В печени идет утилизация избыточного азота и включение его в состав мочевины.

Реакции синтеза мочевины теснейшим образом связаны с циклом трикарбоновых кислот.

Тесное взаимодействие синтеза мочевины и ЦТК

Пигментный обмен

Участие печени в пигментном обмене заключается в превращении гидрофобного билирубина в гидрофильную форму (прямой билирубин) и секреция его в желчь.

К пигментному обмену можно отнести и обмен железа, поскольку железо входит в состав многочисленных гемопротеинов по всему организму. В гепатоцитах находится белок ферритин, играющий роль депо железа, и синтезируется гепсидин, регулирующий всасывание железа в ЖКТ.

Оценка метаболической функции

В клинической практике существуют приемы оценки той или иной функции:

Участие в углеводном обмене оценивается:

  • по концентрации глюкозы крови,
  • по крутизне кривой теста толерантности к глюкозе,
  • по «сахарной» кривой после нагрузки галактозой,
  • по величине гипергликемии после введения гормонов (например, проба с адреналином).

Роль в липидном обмене рассматривается:

  • по концентрации в крови триацилглицеролов, холестерола, ЛПОНП, ЛПНП, ЛПВП,
  • по коэффициенту атерогенности.

Белковый обмен оценивается:

  • по концентрации общего белка и его фракций в сыворотке крови,
  • по показателям коагулограммы,
  • по уровню мочевины в крови и моче,
  • по активности ферментов АСТ и АЛТ, ЛДГ-4,5, щелочной фосфатазы, глутаматдегидрогеназы.

Пигментный обмен оценивается:

  • по концентрации общего и прямого билирубина в сыворотке крови.

Пути метаболизма аминокислот

Аминокислоты в клетке составляют динамичный пул, который непрерывно пополняется и так же непрерывно расходуется.

Существуют три источника аминокислот для пополнения этого пула – поступление из крови, распад собственных внутриклеточных белков и синтез заменимых аминокислот.

Путь дальнейшего превращения каждой аминокислоты зависит от вида и функции клетки, условий ее существования и гормональных влияний. Спектр веществ, получаемых клеткой из аминокислот, чрезвычайно широк.

Возможные пути превращений аминокислот

Реакции превращения аминокислот в клетке условно можно разделить на три части, в зависимости от реагирующей группы:

  • с участием аминогруппы — здесь подразумевается удаление от аминокислоты аминогруппы тем или иным способом, в результате чего остается углеводородный скелет,
  • по боковой цепи (радикалу) — происходит использование углеродного скелета для синтеза глюкозы, жиров, или для образованеия энергии АТФ,
  • по карбоксильной группе — связано с отщеплением карбоксильной группы.
Читайте так же:  Лучший креатин в капсулах

Обмен белков и аминокислот

В последние десятилетия были предприняты значительные усилия, направленные на понимание регуляции белкового обмена у новорожденных. Эта область исследования является наиболее актуальной, поскольку на протяжении того же периода количество случаев преждевременного родоразрешения в США значительно увеличилось. В 2005 г. гестационный возраст 12,5% детей, родившихся в США, составлял менее 37 нед (повышение на 31% по сравнению с 1981 г.).

Повышенная частота преждевременных родов и очень низкая масса тела детей при рождении создают многочисленную популяцию новорожденных, которым необходима дополнительная нутритивная поддержка. Большинство неонатологов согласятся с тем, что, хотя усовершенствование процесса перинатальной помощи увеличило выживаемость, современные нормы питания для многих недоношенных детей и детей с ОНМТ не являются оптимальными.

Итак, существует необходимость в дальнейшем изучении проблемы, каким образом с помощью нутритивной поддержки можно обеспечить максимальный рост новорожденных.

Технологический прогресс, достигнутый благодаря использованию меченных изотопами аминокислот в качестве индикаторов и основным достижениям молекулярной биологии, начал проливать свет на механизм и клиническое воздействие аминокислот на интенсификацию роста и увеличение объема белков в растущем организме новорожденных.

Данные, полученные в результате этих исследований, показывают, что текущие рекомендации по употреблению в пищу белков и аминокислот могут быть неадекватными в плане обеспечения максимального роста и увеличения объема белков у младенцев, родившихся преждевременно.

В задачи дальнейших статей на сайте входит, во-первых, провести обзор основных представлений о белковом обмене, синтезе и кругообороте белка, уделяя больше внимания потребностям новорожденных, необходимым для их роста. Во-вторых, сделать обзор текущих рекомендаций по кормлению недоношенных детей, уделяя особое внимание потреблению белка.

Процесс, при котором белки организма непрерывно разрушаются и ресинтезируются, называют кругооборотом белка. Этот термин, используемый в собирательном значении, обозначает как синтез белка, так и его распад. В дополнение к обмену аминокислот, который происходит при образовании и распаде белков, аминокислоты также необратимо утрачиваются, распадаясь в процессе метаболизма. В организме, в котором сохраняется белковый баланс, количество аминокислот, утраченных в результате распада, эквивалентно количеству аминокислот, полученных с пищей.

Деградация белков заключается в удалении азота, главным образом в виде мочевины и аммиака, а также в расщеплении оставшихся углеродов, относящихся к углеродному скелету. Конечным результатом деградации углеродного скелета является обеспечение организма энергией либо непосредственно, либо через формирование простых соединений, например глюкозы и жирных кислот, которые затем могут быть сохранены или метаболизированы для получения энергии. Потребности организма регулируют интенсивность подачи (потока) аминокислот с помощью метаболических путей.

Энергетический баланс и баланс азота влияют на то, используются ли для синтеза аминокислот и/или углеводов аминокислоты и их углеродный скелет или же они окисляются для выработки энергии. Следует отметить, что, если бы продукты, образовавшиеся в результате распада содержащихся в организме белков, были на 100% утилизированы повторно для образования 20 классических аминокислот, необходимость потреблять белок в рационе сводилась бы к минимуму. Тем не менее отдельные аминокислоты не могут быть синтезированы в человеческом организме даже при наличии достаточного количества азота. Эти аминокислоты называют незаменимыми (основными) аминокислотами.

Аминокислоты в организме также преобразуются в конечные небелковые продукты. Небелковые производные включают в себя такие соединения, как пуриновые и пиримидиновые основания, медиаторы (например, серотонин), а также непептидные гормоны (например, катехоламины). Количество аминокислот, участвующих в этих небелковых путях превращения, гораздо меньше общего количества аминокислот, участвующих в синтезе белков и их распаде.

Поскольку аминокислот, необратимо используемых для синтеза небелковых соединений, как правило, гораздо меньше, чем тех аминокислот, которые были использованы либо для синтеза белков, либо для окисления аминокислот, при оценке кругооборота белка и баланса азота эти пути часто игнорируют. Тем не менее количество некоторых из этих синтезированных соединений может быть значительным (например, при образовании гема, нуклеиновых кислот), поэтому уменьшение числа этих соединений может стать значимым для некоторых аминокислот в продолжительные периоды недостаточного потребления белков.

Раздел 6. Обмен белков и аминокислот

К азотистым соединениям относятся белки, пептиды, аминокислоты и их производные, нуклеиновые кислоты, нуклеотиды и их производные, а также азотистые производные сахаров. Основная часть связанного азота приходится на белки, поэтому азотистый обмен часто отождествляют с белковым. Хотя аминокислоты, образующиеся при распаде белков, могут быть повторно использованы для биосинтеза белка (в среднем 5 раз), для нормальной жизнедеятельности необходимо постоянное поступление аминокислот в составе пищи.

Способность клеток осуществлять эти биохимические процессы зависит от наличия в них сбалансированного пула аминокислот. Клетки не имеют запасных форм аминокислот, они не могут осуществлять синтез белковых молекул, если отсутствует хотя бы одна из входящих в их состав аминокислот. Каждая из аминокислот, входящая в состав белков, вносит свой вклад в синтез углеводов путем глюконеогенеза или в образование важных биологически активных соединений – пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований, порфиринов, гормонов, медиаторов.

Определение промежуточных продуктов азотистого обмена в крови и моче дает ценную информацию о функции печени, состоянии азотистого обмена в различных органах, помогает выявить врожденные нарушения обмена веществ.

Цель изучения раздела: уметь применять знания о путях метаболизма аминокислот

Студент должен:

Усвоить:

общие и индивидуальные пути превращения важнейших аминокислот;

– механизмы обезвреживания аммиака;

– взаимосвязь обмена аминокислот, глюкозы и жирных кислот;

Рекомендуемые темы реферативных сообщений.

1. Биосинтез и секреция протеолитических ферментов в желудке.

Читайте так же:  Жиросжигатели для похудения без рецептов

2. Механизмы активации и ингибирования протеолитических ферментов желудочно – кишечного тракта.

3. Регуляция секреции пищеварительных соков.

4. Молекулярные механизмы обезвреживания токсических продуктов гниения белков в желудочно-кишечном тракте.

Переваривание и всасывание белков. Пути использования аминокислот в клетке. Нарушения переваривания белков

Методические указания к самоподготовке

Вопросы к разделу

1.Переваривание белков. Характеристика протеолитических ферментов, работающих в желудке. Роль соляной кислоты в переваривании белков.

2. Характеристика протеолитических ферментов, работающих в тонком кишечнике. Схема активации протеолитических ферментов поджелудочной железы. Диагностическое значение биохимического анализа желудочного и дуоденального сока. Ингибиторы протеиназ для лечения панкреатитов.

3.Всасывание продуктов гидролиза белка.

4. Гниение белков в кишечнике. Механизмы обезвреживания продуктов, образующихся при этом процессе.

5.Пул аминокислот в клетке. Пополнение пула аминокислот за счет эндогенного распада дефектных тканевых белков.

[1]

6.Роль убиквитина и процессов гликозилирования в «мечении» старых белков в клетке. Роль шаперонов.

8.Возможные пути использования аминокислот в клетке.

При подготовке к занятию, используя лекции, учебники и дополнительную литературу, выполните следующие задания (таблица 18).

Таблица 18. Переваривание белков

Пример тест-контроля исходного уровня знаний

  1. НОРМА ФИЗИОЛОГИЧЕСКОЙ ПОТРЕБНОСТИ В БЕЛКЕ В СУТОЧНОМ ПИЩЕВОМ РАЦИОНЕ ДЛЯ ВЗРОСЛОГО ЧЕЛОВЕКА, ЗАНИМАЮЩЕГОСЯ УМСТВЕННЫМ ТРУДОМ
  1. ПРИ БОЛЬШИХ ЭНЕРГЕТИЧЕСКИХ ЗАТРАТАХ ОРГАНИЗМА (НЕДОСТАТОЧНО МЕХАНИЗИРОВАННЫЙ ТРУД) НА СКОЛЬКО СЛЕДУЕТ УВЕЛИЧИТЬ НОРМУ БЕЛКА В ЕЖЕДНЕВНОМ ПИЩЕВОМ РАЦИОНЕ НА КАЖДЫЕ ДОПОЛНИТЕЛЬНО ПОТРАЧЕННЫЕ 2100 кДж
  1. МИНИМАЛЬНОЕ КОЛИЧЕСТВО БЕЛКА (БЕЛКИ КУРИНОГО ЯЙЦА) В СУТОЧНОМ ПИЩЕВОМ РАЦИОНЕ ВЗРОСЛОГО ЧЕЛОВЕКА, НЕОБХОИМОЕ ДЛЯ ПОДДЕРЖАНИЯ АЗОТИСТОГО РАВНОВЕСИЯ

  1. ПРИ ОКИСЛЕНИИ 1 Г ДАЕТ НАИБОЛЬШЕЕ КОЛИЧЕСТВО ЭНЕРГИИ ДАЁТ

3) Минеральные вещества

  1. АЗОТИСТОЕ РАВНОВЕСИЕ В ОРГАНИЗМЕ

1) При беременности на сроке 4-7 мес.

2) При голодании в течении 5-7 дней и более

3) У взрослых мужчин и женщин в период жизни 30-40 лет

4) У ребенка в течении 2-го года жизни

5) При обширных термических ожогах

  1. ВЕЩЕСТВА, НАИБОЛЕЕ СИЛЬНО ВЛИЯЮЩИЕ НА СОСТОЯНИЕ АЗОТИСТОГО БАЛАНСА ЧЕЛОВЕКА
  1. ПОЛОЖИТЕЛЬНЫЙ АЗОТИСТЫЙ БАЛАНС ВОЗМОЖЕН ПРИ

1) Процесс роста ребенка

2) Заболевание почек

3) Синдром приобретенного иммунодефицита

4) Заболевание псориаз

5) Недостаток незаменимых аминокислот в рационе

  1. ВЫЗДОРАВЛИВАЮЩИЙ ПАЦИЕНТ БУДЕТ ИМЕТЬ ПОЛОЖИТЕЛЬНЫЙ АЗОТИСТЫЙ БАЛАНС ЕСЛИ

1) Количество поступившего с пищей азота равно количеству азота, выводимого с мочой, калом и потом

2) Количество азота, выводимого с мочой, калом и потом, меньше, чем количество азота, поступившего с пищей

3) Количество азота, выводимого с мочой, калом и потом, больше, чем количество азота, поступившего с пищей

4) Пациент находится на безбелковой диете

5) Пациент находится на углеводной диете

  1. ОТРИЦАТЕЛЬНЫЙ АЗОТИСТЫЙ БАЛАНС ВОЗМОЖЕН ПРИ

3) Онкологическое заболевание

5) Гиповитаминоз К

4) Глутаминовая кислота

5) Все вышеперечисленное

  1. ФЕРМЕНТ, УЧАСТВУЮЩИЙ В ПЕРЕВАРИВАНИИ БЕЛКОВ В ЖЕЛУДКЕ
  1. ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЙ ПИЩЕВАРИТЕЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ ,ОСУЩЕСТВЛЯЮЩИЙ КАТАЛИЗ ПРИ pH=1,5-2,5

2) Энтеропептидаза (энтерокиназа).

  1. ПРИ ПЕРЕВАРИВАНИИ БЕЛКОВ В ЖЕЛУДОЧНО-КИШЕЧНОМ ТРАКТЕ ФЕРМЕНТ ПЕПСИН ГИДРОЛИЗУЕТ ПЕПТИДНУЮ СВЯЗЬ, ОТМЕЧЕННУЮ НА ПРИВЕДЕННОЙ СХЕМЕ СТРЕЛКОЙ С КАКОЙ ЦИФРОЙ
  1. ПИЩЕВАРИТЕЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ, РАСЩЕПЛЯЮЩИЙ ПЕПТИДНЫЕ СВЯЗИ, ОБРАЗОВАННЫЕ ОСНОВНЫМИ АМИНОКИСЛОТАМИ

2) Энтеропептидаза (энтерокиназа)

  1. ПИЩЕВАРИТЕЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ, РАСЩЕПЛЯЮЩИЙ ПЕПТИДНЫЕ СВЯЗИ, ОБРАЗОВАННЫЕ КАРБОКСИЛЬНЫМИ ГРУППАМИ АРОМАТИЧЕСКИХ АМИНОКИСЛОТ

2) Энтеропептидаза (энтерокиназа)

16. ФЕРМЕНТ ,УЧАСТВУЮЩИЙ В ПЕРЕВАРИВАНИИ БЕЛКОВ В ТОНКОЙ КИШКЕ?

17. ОРГАН, В КОТОРОМ СЕКРЕТИРУЕТСЯ ПРЕДШЕСТВЕННРИК КАРБОКСИПЕПТИДАЗЫ

2) Поджелудочная железа

4) Желчный пузырь

18.ПИЩЕВАРИТЕЛЬНЫЙ ФЕРМЕНТ, ГИДРОЛИЗУЮЩИЙ ПЕПТИДНУЮ СВЯЗЬ С-КОНЦЕВОЙ АМИНОКИСЛОТЫ ПЕПТИДА

[3]

2) Энтеропептидаза ( энтерокиназа)

  1. ПРИ ПЕРЕВАРИВАНИИ БЕЛКОВ В ЖЕЛУДОЧНО-КИШЕЧНОМ ТРАКТЕ ФЕРМЕНТ КАРБОКСИПЕПТИДАЗА ГИДРОЛИЗУЕТ ПЕПТИНУЮ СВЯЗЬ, ОТМЕЧЕННУЮ НА ПРИВЕДЕННОЙ СХЕМЕ СТРЕЛКОЙ С КАКОЙ ЦИФРОЙ

20.ВЫСКАЗЫВАНИЕ, ПОХОДЯЩЕЕ ДЛЯ АМИНОКИСЛОТ, ОБРАЗУЮЩИХСЯ ИЗ ПИЩЕВЫХ БЕЛКОВ

1) Предоставляют азот для синтеза незаменимых аминокислот

2) Могут быть превращены в глюкозу в большинстве тканей

3) Не могут быть превращены в жир в жировой ткани

4) Освобождают азот, превращающийся в мочевину в скелетных мышцах

5) В основном превращаются в белки организма и частично выделяются с мочой

  1. ВО ВРЕМЯ ПРИЕМА СМЕШАННОЙ ПИЩИ

1) Крахмал и другие полисахариды кровью воротной вены транспортируются в печень

2) Белки расщепляются до дипептидов, всасывающихся в кровь

3) Моносахариды через лимфатическую систему транспортируются в жировую ткань

4) Пищевые триглицериды через воротную вену транспортируются в печень

5) Содержание глюкозы увеличивается в крови

Ответы на тестовые задания.

Примеры ситуационных задач

Задача 1. «Скорая помощь» доставила в приемное отделение мужчину 35 лет с острыми болями в животе, появившимися после обильной еды. По­степенно боль приобрела опоясывающий характер и локализовалась на границе брюшной полости и грудной клетки. Температура нормальная, давление 130/70 мм.рт. ст. Морфологический состав крови без существенных изменений. Анализ мочи: плотность 1,020, кетоновые тела и сахар в моче отсутствуют. Активность амилазы мочи по Вольгемуту равна 364 ед., содержание мочевины – 1,7%, хлоридов – 0,95%. Дайте заключение.

Задача 2. Реакционная смесь содержит два фермента – пепсин и химотрипсин. Какая реакция пойдет при 1) рН 1,5; 2) 7,5; 3) 5?

Видео (кликните для воспроизведения).

Задача 3. Ребенок получает с пищей 60 г белка в сутки. С мочой за это время выделяется 14 г азота. Рассчитайте азотистый баланс.

Источники


  1. Шулика Ю.А., Коблев Я. К., Схаляхо Ю. М., Подоруев Ю. В. Дзюдо. Базовая технико-тактическая подготовка для начинающих; Феникс — Москва, 2011. — 240 c.

  2. Малахов, Г. П. Здоровое питание / Г.П. Малахов. — М.: Комплект, 1997. — 496 c.

  3. Гогулан Законы здоровья / Гогулан, Майя. — М.: Советский спорт, 2006. — 496 c.
Обмен белков и аминокислот
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here