Определите последовательность аминокислот в полипептиде

Важная и проверенная информация на тему: "определите последовательность аминокислот в полипептиде" от профессионалов для спортсменов и новичков.

Последовательность аминокислот

Виды РНК >>

*Участок молекулы ДНК имеет следующее строение: ГГА -АЦЦ-АТА-ГТЦ-ЦАА Определите последовательность нуклеотидов соответствующего участка иРНК. Определите последовательность аминокислот в полипептиде, синтезируемом по иРНК. Как изме­нится последовательность аминокислот в полипептиде, если в результате мутации пятый нуклеотид в ДНК будет заменён на аденин? Ответ объясните. Дано: ДНК ГГА -АЦЦ-АТА-ГТЦ-ЦАА Найти: аминокислотную последовательность исходного белка, мутированного Решение: определим иРНК по принципу комплементарности ДНК ГГА -АЦЦ-АТА-ГТЦ- ЦАА иРНК ЦЦУ- УГГ-УАУ-ЦАГ-ГУУ По таблице генетического кода определим аминокислотную последовательность белка: про, три, тир, глн, вал В результате мутации ДНК изменится , т.к. пятый нуклеотид в ДНК будет заменён на аденин ДНК ГГА — ААЦ-АТА-ГТЦ- ЦАА иРНК ЦЦУ- УУГ-УАУ-ЦАГ-ГУУ По таблице генетического кода определим аминокислотную последовательность измененного белка: про, лей, тир, глн, вал, Ответ: про, три, тир, глн, вал; про, лей, тир, глн, вал, так как изменился нуклеотид в ДНК, то изменился нуклеотид иРНК, изменилась аминокислота и структура белка.

Слайд 18 из презентации «С5 по биологии». Размер архива с презентацией 396 КБ.

Задания по биологии

«Экзаменационные билеты по биологии» — Ряд заданий. Рекомендации по проведению итоговой государственной аттестации. Основы биотехнологии. Комплексные педагогические проекты. Экологические факторы. Нуклеиновые кислоты. Комплексные экзаменационные билеты. Методика формирования и развития понятий. Реализация наследственной информации в клетке. Популяция и ее экологические характеристики. Клеточная теория. Генетика человека. Закономерности эволюции.

«Олимпиады по биологии» — Годичное кольцо. Хитин. Пища. Роль кислорода. Двуокись углерода. Вишня. Назовите не менее двух примеров практического использования водорослей. Кодон. Кодовый триплет. Тип питания. Набор хромосом. Образование карбгемоглобина. Методика подготовки к олимпиадам. Расщепление. Изучение предпочтительного выбора брачного партнера. Количество баллов. Миграция группы. Как классифицируют мутации по воздействию на клетки.

«Материалы для ЕГЭ по биологии» — Требования. В помощь выпускникам, сдающим ЕГЭ по биологии. Электронные учебные пособия. Учебники. Рекомендуемое дополнительное информационное обеспечение. Работа. Разделы для изучения. Учебные пособия. Перечни. Прочесть текст.

«Тестирование по биологии» — Наземные позвоночные. Эвглена зелёная. Сколько видов тканей существует в организме человека и животных. Какие бактерии являются «санитарами планеты». Наружный скелет. Проверочная работа по биологии. Функции. Пищеварительная система. Генеративный орган растения. Многочисленные органоиды. Образование органических веществ. Скорпионы. Животные. Хлорофилл. Половые части цветка. Споры бактерий. Существование клеток.

«Типовые задания ЕГЭ по биологии» — Комплекс. Процесс. В5 Сопоставление особенностей строения и функционирования организма. Отбор. Сопоставление биологических объектов. Кроссинговер. Обобщение и применение знаний. Установление последовательности биологических объектов. Характеристика. Организмы. Типичные ошибки при выполнении заданий ЕГЭ по биологии. Соответствие между признаком организма и царством. Умение работать. Умение работать с текстом.

«Задания ЕГЭ по биологии» — Признаки доминантные. Сколько нуклеотидов содержит ген. Морской конек. Гаплоидный набор хромосом. Частота генотипа. Указания по оцениванию. Мимикрия. Находим частоту рецессивных гомозигот. Карий цвет. Последовательность нуклеотидов на иРНК. Схема решения задачи. Определите массу белка. Получение гена, кодирующего интересующий признак. Участие функциональных групп в биосферном круговороте веществ. Чем обусловлено расчленение сообщества по горизонтали на микрогруппировки.

Всего в разделе «Задания по биологии» 23 презентации

Алгоритм решения задачи №13

Читайте также:

  1. D) комплекс проблем общемирового характера, от решения которых зависит судьба человеческой цивилизации.
  2. D) принятия решения о ликвидации учредителями или собственником
  3. I. Постановка задачи
  4. I. РАЗРАБОТКА АЛГОРИТМОВ. ГРАФИЧЕСКОЕ ИЗОБРАЖЕНИЕ (БЛОК-СХЕМЫ) И СЛОВЕСНАЯ ЗАПИСЬ АЛГОРИТМОВ
  5. I. Цели и задачи БЖД. Основные понятия.
  6. II СИТУАЦИОННЫЕ ЗАДАЧИ ПО ЧАСТНОЙ ГИСТОЛОГИИ
  7. II. Межличностные стили разрешения конфликтов
  8. II. Основные задачи службы
  9. II. Решение задачи с ограничениями.
  10. II. Цели и задачи курса
  11. III. Нарушения законодательства о ценных бумагах при принятии Советом директоров АО “Шахта “Воргашорская”” решения о дополнительном выпуске акций.
  12. O Поиск возможного решения сложных задач.

Алгоритм решения задачи № 4

Алгоритм решения задачи № 1

Алгоритм решения типовых задач

Какая последовательность аминокислот зашифрована в следующем участке ДНК: ГЦАТТТАГАТГАААТЦАА?

ДАНО:

· Структура участка ДНК

ОПРЕДЕЛИТЬ:

· Последовательность аминокислот в полипептиде.

РЕШЕНИЕ:

ДНК: ГЦА Т Т Т АГА ТГА ААТ ЦАА

И-РНК: ЦГУ ААА УЦУ АЦУ УУА ГУУ

ПОЛИП.: АЛА-ГЛИ- ЦИС-ФЕН-ТРИ- АСП

ОТВЕТ:

Если участок ДНК представлен следующей последовательностью нуклеотидов ГЦАТТТАГАТГАААТЦАА, то полипептид будет состоять из аминокислот: аланина, глицина, цистеина, фенилаланина, триптофана и аспарагина.

ТЕОРЕТИЧЕСКОЕ ОБОСНОВАНИЕ:

Задача на этапы реализации генетической информации: транскрипцию-матричный синтез и-РНК, трансляцию- передачу этой информации в рибосому путем генетического кода.

Полипептид состоит из следующих аминокислот: валин – аланин – глицин – лизин – триптофан – валин – серин – глутаминовая -указанный полипептид.

ДАНО:

ОПРЕДЕЛИТЬ:

· Структуру участка ДНК

РЕШЕНИЕ:

полипептид: вал – ала – гли – лиз – три – вал – сер — глу

и-РНК: ААА –ГУУ -УГГ-УУУ-ГУУ-АЦГ-ЦГУ-АГЦ

ДНК: ТТТ- ЦАА- АЦЦ-ААА-ЦАА-ТГЦ-ГЦА-ТЦГ

ААА- ГТТ- ТГГ- ТТТ- ГТТ-АЦГ-ЦГТ-АГЦ

ОТВЕТ:

Если полипептид представлен следующей последовательностью аминокислот валин – аланин – глицин – лизин – триптофан – валин – серин – глутаминовая кислота, то структура участка ДНК, кодирующего данный полипептид, следующая:

ТТТ- ЦАА- АЦЦ-ААА-ЦАА-ТГЦ-ГЦА-ТЦГ

ААА- ГТТ- ТГГ- ТТТ- ГТТ-АЦГ-ЦГТ-АГЦ

ТЕОРЕТИЧЕСКОЕ ОБОСНОВАНИЕ:

Для решения данной задачи следует использовать явление обратной трансляции, что позволяет получить структуру и-РНК. Первую цепь ДНК получаем, используя обратную транскрипцию, вторую цепь строим по принципу комплементарности.

Известно, что определенный ген эукариотической клетки содержит 4 интрона (два по 24 нуклеотида и два по 36 нуклеотидов) и 3 экзона (два по 120 нуклеотидов и один 96 нуклеотидов). Определите: количество нуклеотидов в м-РНК; количество кодонов в м-РНК; количество аминокислот в полипептидной цепи; количество т-РНК, участвующих в трансляции.

ДАНО:

· 3 экзона (2 по 120 и 1 по 96)

· 4 интрона (2 по 24 и 2 по 36)

ОПРЕДЕЛИТЬ:

· Количество нуклеотидов в м-РНК

· Количество кодонов в м-РНК

· Количество аминокислот в полипептидной цепи

· Количество т-РНК, участвующих в трансляции

РЕШЕНИЕ:

· Определим количество нуклеотидов в проматричной РНК, так как она является слепком с гена, который ген состоит из суммы экзонной и интронной частей.

Читайте так же:  Уровень креатина в крови

2×120 + 1× 96 + 2 × 24 + 2 × 36 = 456

· определим количество нуклеотидов в м-РНК, удалив интроны

456 – (2 × 24 + 2 × 36) = 336

· определим количество кодонов в м-РНК, используя свойство триплетности генетического кода

· определим количество аминокислот в полипептидной цепи, используя принцип коллинеарности

112 кодонов = 112 аминокислот

· определим количество т-РНК, участвующих в трансляции, учитывая что одна молекуоа т-РНК доставляет в рибосому одну молекулу аминокислоты

112 аминокислот = 112 т -РНК

ОТВЕТ:

Если ген состоит из 4 интрона (2 по 24 нуклеотида и 2 по 36 нуклеотидов) и 3 экзона (2 по 120 нуклеотидов и 1 по 96 нуклеотидов), то:

— количество нуклеотидов в м-РНК – 336;

[3]

— количество кодонов в м-РНК – 112;

— количество аминокислот в полипептидной цепи – 112;

— количество т-РНК, участвущих в трансляции – 112.

ТЕОРЕТИЧЕСКОЕ ОБОСНОВАНИЕ:

Данная задача на этапы реализации генетической информации. Первым этапом является транскрипция, в результате проведения которой мы получаем про-м-РНК. Вторым этапом реализации является процессинг – вырезание несмысловой части про-м-РНК и получение цепи матричной РНК. Третьим этапом является трансляция в рибосомах и получение полипептидной цепи. Для определения количества аминокислот в цепи используем такие свойства генетического кода, как коллинеарность и триплетность.

Дата добавления: 2015-04-24 ; Просмотров: 7561 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

Определите последовательность аминокислот в полипептиде, если они закодированы такой последовательностью нуклеотидов ДНК: а). АТТГГЦЦАГТАТЦТТ.

б). ГАЦГГААЦГТТТЦГЦ. Какие изменения возникнут в составе полипептида, если удалить из ДНК первые два нуклеотида? Если удалить третий и четвертый слева?

а) АТТ ГГЦ ЦАГ ТАТ ЦТТ —> УАА ЦЦГ ГУЦ АУА ГАА —> Стоп кодон Пролін Валін Ізолейцин Глутамінова кислота

б) ГАЦ ГГА АЦГ ТТТ ЦГЦ —> ЦУГ ЦЦУ УГЦ ААА ГЦГ —> Лейцин Пролін Цистеїн Лізин Лейцин Пролін

Я точно не знаю чи це (те що знизу) правильно бо я не дуже зрозумів 2 останніх питання

а) Валін Ізолейцин Глутамінова кислота (удалить из ДНК первые два нуклеотида)

б) Лейцин Пролін Лейцин Пролін ( Если удалить третий и четвертый слева)

Другие вопросы из категории

1 клетка А живая природа
2 молекула Б неживая природа
3 корневище ландыша
4 дизентерийная амеба
5 сосулька льда
6 кристалл NaCl

Читайте также

Какие изменения возникнут в составе полипептида, если удалить из ДНК первые два нуклеотида? Если удалить третий и четвертый слева?

станет цепочка, если под действием облучения седьмой нуклеотид окажется выбитым?

количества нуклеотидов в этом фрагменте ДНК? 2.Участок молекулы и-РНК имеет строение УЦЦАГГАЦАУУУ. Какова последовательность нуклеотидов в соответствующем участке ДНК? Какова последовательность аминокислот в полипептиде, синтезированном на этом участке и-РНК? 3.. В родильном доме перепутали двоих детей. Родители одного из них имеют I и II группы крови, родители другого – II и IV. Исследование показало, что дети имеют I и II группы крови. Определите, кто чей ребенок.

[1]

цепочки ДНК: Ц-Ц-Г-А-Г-Т-Т-Т-Т-А-А-Ц. Какой станет последовательность аминокислот,если между 6 м и 7 м основаниями в результате мутации произойдет вставка гуанина?

Тест по теме Транскрипция и трансляция

1) Последовательность нуклеотидов иРНК: ГГУ-ЦАУ-ГЦА-УЦЦ-ГГУ
2) Последовательность аминокислот в молекуле белка (полипептида): Гли-Гис-Ала-Сер-Гли.
3) В результате выпадения первого и третьего триплетов из ДНК (ЦЦА, ЦГТ) аминокислоты, которые соответствуют им (Гли, Ала) не будут входить в состав белка (полипептида). Данные изменения произойдут в первичной структуре белка, что приведет к изменению свойств данного белка.

P.S. Нашли ошибку в задании? Пожалуйста, сообщите о вашей находке 😉
При обращении указывайте id этого вопроса — 1302.

1) Последовательность нуклеотидов в иРНК: УАУ-ЦГА-ЦУУ-ГЦЦ-УГГ
2) Антикодоны тРНК: АУА, ГЦУ, ГАА, ЦГГ, АЦЦ
3) Последовательность аминокислот в полипептиде: Тир-Арг-Лей-Ала-Три

P.S. Нашли ошибку в задании? Пожалуйста, сообщите о вашей находке 😉
При обращении указывайте id этого вопроса — 1330.

1) Последовательность нуклеотидов иРНК: ГГУ-ЦАУ-ГЦА-УЦЦ-АУГ
2) Антикодоны молекул тРНК: ЦЦА, ГУА, ЦГУ, АГГ, УАЦ (обратите особое внимание! — между антикодонами ставятся запятые — это отдельные молекулы, а не единая цепь иРНК, где кодоны соединяются через тире)
3) Последовательность аминокислот в белке: Гли-Гис-Ала-Сер-Мет

P.S. Нашли ошибку в задании? Пожалуйста, сообщите о вашей находке 😉
При обращении указывайте id этого вопроса — 1358.

Верный ответ: 9 3 3

P.S. Нашли ошибку в задании? Пожалуйста, сообщите о вашей находке 😉
При обращении указывайте id этого вопроса — 1393.

1) комплементарна участку молекулы ДНК, несущему информацию о первичной структуре одного белка
2) содержит тимин и дезоксирибозу
3) мРНК
4) тРНК
5) входит в состав рибосом, участвует в синтезе белка
6) способна к репликации
7) состоит из двух нитей, спирально обвивающих друг друга

Определение последовательности аминокислот в полипептиде и структуру участка ДНК, кодирующего указанный полипептид.

Задача 10.
Часть молекулы белка имеет такую последовательность аминокислот: – аланин – тирозин – лейцин – аспарагин – серин –. Какие т-РНК (с какими антикодонами) участвуют в синтезе этого белка?
Решение:
По таблице генетического кода находим кодоны и-РНК:
ГЦУ, УАУ, ЦУУ, ААУ и АГУ. Антикодоны т-РНК будут комплементарны кодонам и-РНК: ЦГА, АУА, ГАА, УУА и УЦА.
Таким образом:
кодоны и-РНК – ГЦУ, УАУ, ЦУУ, ААУ, АГУ;
антикодоны т-РНК – ЦГА, АУА, ГАА, УУА, УЦА.

Задача 11.
Как изменится структура белка, если из участка гена АЦАТТТАААГТЦАТА удалить второй и 10-й слева нуклеотиды?
Решение:
Первоначально строим и-РНК УГУАААУУУЦАГУАУ, а затем, разбив ее на триплеты, строим участок искомого белка в норме: цистеин – лизин – фенилаланин – глутамин – тирозин. По условию задачи из цепи ДНК удаляется второй и десятый (слева) нуклеотиды. Остается ААТТТАААТЦАТА. По полученному участку строим цепь и-РНК УУАААУУУАГУАУ, вновь разбив ее на триплеты, находим строение участка белка после произошедших изменений в ДНК: лейцин – аспарагин – лейцин.
До замены:

ДНК – АЦА ТТТ ААА ГТЦ АТА;
и-РНК – УГУ — ААА — УУУ — ЦАГ — УАУ;
белок – Цис — Лиз — Фен — Глн — Тир.

Читайте так же:  Как правильно пить креатин моногидрат

ДНК – А АТТТА АА ТЦАТА;
и-РНК – УУА — ААУ — УУА — ГУА У;
белок – Лей — Асн — Лей — Вал.

Сравнивая строение участка белка до и после изменений в ДНК, видим, что произошла замена всех аминокислот, а длина цепи сократилась на одну аминокислоту.

Задача 12.
Полипептид состоит из следующих аминокислот: лизин – валин – серин – глутаминовая кислота – тирозин.
Определите структуру участка ДНК, кодирующего указанный полипептид.
Решение:
Дана последовательность аминокислот в полипептиде. По этим сведениям нетрудно установить строение и-РНК, которая управляла синтезом данного полипептида. По таблице генетического кода находим структуру триплета для лизина (ААА), валина (ГУУ), серина (УЦУ), глутаминовой кислоты (ГАА) и тирозина (УАУ). Подобрав кодирующие триплеты, составляем и-РНК для данного полипептида: ААА ГУУ УЦУ ГАА УАУ. По цепочке и-РНК можно восстановить участок цепи ДНК, с которой она снималась. Урацил вставал против аденина ДНК, гуанин – против цитозина и т.д. Следовательно, участок интересующей нас цепи ДНК будет иметь следующее строение:

Но ДНК состоит из двух цепочек. Зная строение одной цепи, по принципу комплементарности достраиваем вторую. Целиком участок двухцепочечной ДНК, кодирующий данный полипептид, будет иметь следующее строение:

Т Т Т Ц А А А Г А Ц Т Т А Т А
А А А Г Т Т Т Ц Т Г А А Т А Т.

Задача 13.
Определите аминокислотный состав полипептида, который кодируется и-РНК следующего состава: ЦЦУ – ЦЦЦ – ЦЦА – ЦЦГ.
Решение:
По таблице генетического кода последовательно находим для каждого триплета соответствующую аминокислоту и строим участок искомого полипептида, получим:

Про — Про — Про — Про.

Таким образом, тетрапептид состоит из четырех фрагментов аминокислоты пролин. Аминокислота пролин кодируется четырьмя триплетами, что указывает на вырожденность генетического кода.

Трансляция

14. В рибосому последовательно поступают тРНК со следующими антикодонами: УУА, ГЦА, ГГА, ЦУУ. Определите последовательность аминокислот в синтезируемом участке полипептида.

Ответ: По заданным антикодонам тРНК (УУА, ГЦА, ГГА, ЦУУ) находим комплементарные им кодоны матричной РНК: ААУ, ЦГУ, ЦЦУ, ГАА, а затем, по таблице генетического кода – соответствующие им аминокислоты: аспарагин, аргинин, пролин, глютаминовая кислота.

15. Участок мРНК имеет триплетную структуру: АЦА УУА УАА АУГ УУУ.

Какой этап трансляции осуществляется на этом участке?

Ответ: В условии задачи даны 5 триплетов матричной РНК транслируемого на рибосоме участка. Видно, что третий триплет – УАА — это стоп-кодон – терминатор трансляции. Следовательно, на этом участке происходит терминация трансляции данного гена. А следующий кодон — АУГ инициирует трансляцию следующего гена.

Изменчивость

16. Покажите, как отразится на последующей трансляции добавление аденилового нуклеотида к началу данной кодирующей последовательности:

5 / — АУГ ГУГ ЦАГ АЦУ ГАГ ГАЦ ЦАЦ

Ответ: При добавлении аденилового нуклеотида произойдёт сдвиг рамки считывания на один знак влево: ААУ ГГУ ГЦА ГАЦ УГА ГГА ЦЦА Ц

Видео (кликните для воспроизведения).

По таблице кодонов находим соответствующие аминокислоты и убеждаемся, что полипептид, образовавшийся в результате мутации, имеет совершенно другую последовательность аминокислот. При этом 5-й кодон – УГА, является терминирующим.

17. Информация, о каких триплетах может получиться при точечной мутации триплета АГА?

Ответ: Точечной мутации (изменению одного нуклеотида) подвергается триплет АГА. Рассмотрим варианты, последовательно замещая первый нуклеотид на любой из оставшихся трёх, затем – аналогично – второй и третий. Получаем соответственно три ряда вариантов:

1) ГГА, ЦГА, ТГА; 2) АЦА, ААА, АЦА; 3) АГГ, АГЦ, АГТ.

18. Участок инициации синтеза полипептида в молекуле мРНК имеет нуклеотидную последовательность ГУАУАААУГУУУЦААЦАУ.

Какие триплеты данной мРНК кодируют первые аминокислоты полипептида?

Ответ: Первые аминокистлоты полипептида кодируют триплеты (кодоны) матричной РНК: третий — АУГ (инициирующий метиониновый) и все следующие за ним. Значения кодонов см. в таблице кода.

19. Искусственно синтезированы короткие полинуклеотидные цепочки с таким взаимным расположением нуклеотидов:

Каждая цепочка равновероятно (случайно) может начинаться с любой точки – любого нуклеотида. Каким будет результат трансляции всех возможных вариантов таких цепочек?

Ответ: Возможны три варианта трансляции:

а) поли УУГ транслирует полилейцин;

б) поли УГУ транслирует полицистеин;

в) поли ГУУ транслирует поливалин.

20. Участок мРНК имеет структуру 5 / АЦАУГААУГЦЦУЦУАГУЦУААУУУ3 /

[2]

Известно, что на этом участке находятся точки терминации для одного белка и инициации для следующего.

Что можно сказать о рамках считывания этих белков?

Ответ: Подразумевается, что точка начала считывания расположена перед первым триплетом. Тогда, отсчитывая нуклеотиды по три, видим, что второй триплет – терминирующий кодон — УГА. Стоящий перед ним кодон АЦА транслироваться не будет, а следующий — АУГ является инициирующим для синтеза молекулы белка. Седьмой кодон – терминирующий кодон УАА. Стоящий после него кодон также транслироваться не будет (5 / АЦАУГААУГЦЦУЦУАГУЦУААУУУ3 / )

21. Эукариотический ген содержит 5 интронов.

а) что можно сказать о числе экзонов в его составе?

б) какое количество вариантов матричной РНК может образоваться в результате альтернативного сплайсинга при созревании первичного траскрипта?

Ответ: 1) Предполагается, что ген не может начинаться и заканчиваться интроном. Тогда количество экзонов в составе гена, имеющего 5 интронов, будет равным 6.

2) в результате альтернативного сплайсинга при созревании первичного траскрипта гена, содержащего 5 интронов, может образоваться 720 вариантов матричной РНК.

22. Матричная РНК имеет следующую нуклеотидную последовательность:

КЭП-5 НТО- АУГУГУЦЦАГУУУГААЦУУГГГЦЦГЦА-3/НТО- полиаденилированный 3/ конец.

Каким будет результат трансляции данной мРНК на рибосоме, если:

1. В 3/НТО находится особая стимулирующая последовательность, перекодирующая триплет УГА? Каков результат перекодирования триплета УГА?

2. В 3/НТО нет последовательности, перекодирующей триплет УГА?

Ответ: 1. Кодон УГА при наличии особой перекодирующей его последовательности в 3/НТО будет кодировать аминокислоту селеноцистеин. В результате образуется 1 полипептид, содержащий 9 аминокислот.

2. Кодон УГА при отсутствии особой перекодирующей последовательности, будет иметь значение в соответствии с таблицей генетического кода, то есть – выполнять функцию терминирующего кодона при трансляции.

В результате образуются 2 коротких полипептида, каждый из 4-х аминокислот

Задачи для самоконтроля

1. Эукариотический ген содержит 5 интронов. Что можно сказать о числе экзонов в его составе?

2. Нервная клетка не делится. Нужны ли ей ДНК-овые нуклеотиды? Ответ поясните.

Читайте так же:  Креатина принимайте креатин утром

3. Исследования показали, что 34% от общего числа нуклеотидов матричной РНК приходится на гуанин, 18%- на урацил, 28% н ааденин. Определите процентный состав азотистых оснований двухцеполчечной ДНК, слепком с которой является указанная матричная РНК.

4. Сколько содержится адениновых, тимидиновых, гуаниновых и цитозиновых нуклеотидов во фрагменте молекулы ДНК, если в нём обнаружено 950 цитозиновых нуклеотидов, составляющих 20% от общего количества нуклеотидов в этом фрагменте ДНК?

5. Фрагмент молекулы миоглобина имеет следующие аминокислоты: Валин – аланин – глутаминовая кислота – тирозин – серин – глутамин. Определите один из возможных вариантов строения фрагмента молекулы ДНК, кодирующий эту последовательность аминокислот.

6. Какой из регуляторных элементов генов эукариот является наиболее универсальным, определяющим точку начала транскрипции? Где он расположен в эукариотическом гене?

7. Произошла мутация в гене-регуляторе лактозного оперона кишечной палочки, которая привела к стабильной инактивации белка-репрессора. Определите характер возможных нарушений в результате этой мутации

8. Допустим, что в эукариотической и прокариотической клетках имеются структурные гены одинаковой длины. Одинакова ли длина полипептидов, закодированных в этих генах?

9. В результате интоксикации клетка перестала синтезировать ферменты, обусловливающие начало процессинга. Как это отразится на биосинтезе белка и жизни клетки?

10. Какой уровень регуляции экспрессии гена (претранскрипционный, транскрипционный, трансляционный, посттрансляционный) является наиболее оперативным, а какой уровень наименее оперативным и, следовательно, самым инерционным по времени?

Определение строения молекулы белка по

Структуре молекулы ДНК

Участок гена, кодирующего белок, состоит из последовательно расположенных нуклеотидов: ААЦ – ГАЦ – ТАТ – ЦАЦ – ТАТ – АЦЦ – ААЦ – ГАА. Установите состав и последовательность аминокислот в полипептидной цепи, закодированной в этом участке гена (табл.1).

1. Выписываем нуклеотиды ДНК, разделяя их на триплеты. Исходя из принципа комплементарности, достраиваем иРНК, чтобы узнать состав и последовательность аминокислот в полипептиде

ДНК ААЦ– ГАЦ–ТАТ–ЦАЦ–ТАТ–АЦЦ– ААЦ– ГАА

иРНК УУГ ЦУГ АУА ГУГ– АУА–УГГ – УУГ – ЦУУ

2. Ориентируясь на табл. 1, определяем, какая аминокислота закодирована каждым из триплетов иРНК: лейцин – лейцин – изолейцин – валин – изолейцин – трипрофан – лейцин – лейцин.

Фрагмент молекулы белка миоглобина содержит аминокислоты, расположенные в следующем порядке: валин – аланин – глутаминовая кислота – тирозин – серин – глутамин. Напишите структуру участ­ка молекулы ДНК, кодирующего эту последовательность аминокислот.

По табл. 2 находим триплеты, кодирующие эти аминокислоты: валин – ГУУ – аланин – ГЦУ – глутаминовая кислота – ЦАГ – ти­розин – УАУ – серин – УЦУ – глутамин – ГАА, затем выписываем:

иРНК ГУУ – ГЦУ – ЦАГ– УАУ – УЦУ – ГАА

Если аминокислота закодирована разными кодонами, то можно выбрать любой из них.

Структуру участка молекулы ДНК, кодирующего эту последовательность аминокислот, поскольку ДНК двухцепочечная, такова:

ДНК 1 ЦАА – ЦГА – ГТЦ – АТА – АГА – ЦТТ

ДНК 2 ГТТ – ГЦТ – ЦАГ – ТАТ – ТЦТ – ГАА

Задачи для самостоятельного решения

Таблица2

Генетический код

Аминокислота Кодоны иРНК
Фенилаланин УУУ, УУЦ
Лейцин УУА, УУГ, ЦУУ, ЦУЦ, ЦУА, ЦУГ
Изолейцин АУУ, АУА, АУЦ
Метионин АУГ
Валин ГУУ, ГУЦ, ГУА, ГУГ
Cерин УЦУ, УЦЦ, УЦА, УЦГ, АГУ, АГЦ
Пролин ЦЦУ, ЦЦЦ, ЦЦА, ЦЦГ
Треонин АЦУ, АЦЦ, АЦА, АЦГ
Аланин ГЦУ, ГЦЦ, ГЦА, ГЦГ
Тирозин УАУ, УАЦ
Гистидин ЦАУ, ЦАЦ
Глутамин ГАА, ГАГ
Аспарагин ГАУ, ГАЦ
Лизин ААА, ААГ
Аспарагиновая кислота ААУ, ААЦ
Глутаминовая кислота ЦАА, ЦАГ
Цистеин УГУ, УГЦ
Триптофан УГГ
Аргинин АГА, АГГ
Аргининовая кислота ЦГУ, ЦГЦ, ЦГА, ЦГГ
Глицин ГГУ, ГГА, ГГЦ, ГГГ

55. Участок гена, кодирующего одну из полипептидных цепей гемоглобина, состоит из кодонов следующего состава: АЦЦ – АТТ – ГАЦ – ЦАТ – ГАА. Определите состав и последовательность аминокислот в полипептидной цепи.

56. Фрагмент молекулы ДНК состоит из нуклеотидов, расположенных в следующей последовательности: ТАА – АЦТ – ГЦГ – ААА – ТЦТ – ГАА – ГТЦ. Определите состав и последовательность аминокислот в полипептидной цепи, закодированной в этом участке гена.

Определение структуры ДНК по строению молекулы белка

57.Полипептидная цепь А инсулина включает 20 аминокислот: глицин – изолейцин – валин – глутамин – глицин – цитозин – цитозин – серин – валин – цистеин – серин – лейцин – тирозин – глицин – лейцин – глутамин – аспарагин – тирозин – цистеин – аспарагин. Определите структуру участка ДНК, кодирующего эту полипептидную цепь.

58.Фрагмент полипептидной цепи В инсулина включает 8 аминокислот: глицин – изолейцин – валин – глутамин – глицин – цистеин – цистеин – аланин. Напишите порядок расположения и состав кодонов в молекуле ДНК на участке, кодирующем полипептидную цепь.

59.Начальный участок полипептидной цепи бактерии Е. со1i сос­тоит из 10 аминокислот, расположенных в следующем порядке: метионин – глицин – аргинин – тирозин – глутамин – серин – лейцин – фени­лаланин – аланин – глицин. Какова последовательность нуклеотидов на участке ДНК, кодирующем полипептидную цепь?

Зависимость между изменениями триплетного состава ДНК

И последовательностью аминокислот в полипептиде

60.В результате мутации на участке ген содержащем 6 триплетов: ААЦ – ТАТ – ГАЦ – АЦЦ – ГАА – ААА произошло замещение, в третьем триплете вместо гуанина обнаружен цитозин. Назовите состав аминокислот в полипептиде до и после мутации.

Составление родословных

Пробанд — здоровый юноша имеет четырех братьев, больных мышечной дистрофией Дюшена. Мать и отец пробанда здоровы. У матери пробанда есть две сестры, один здоровый брат и еще два брата, больных мышечной дистрофией. Бабушка и дедушка пробанда со стороны матери здоровы. У бабушки было три здоровых сестры, два здоровых брата и один брат, больной мышечной дистрофией. Все здоровые братья и сестры бабушки имели здоровых супругов. У обоих братьев было по 5 здоровых детей (мальчики и девочки). У одной из сестер бабушки был больной дистрофией сын, у второй сестры — три здоровых сына и одна здоровая дочь. Третья сестра бабушки выходила замуж несколько раз за здоровых мужчин. От первого брака у нее родился больной мышечной дистрофией сын, от второго брака двое сыновей (один здоровый и один больной). Родители бабушки пробанда по линии матери здоровы.

Читайте так же:  Л карнитин правда и мифы

Определите вероятность рождения больных детей в семье пробанда, если его супруга будет иметь такой же генотип, как мать пробанда.

Тип наследования: рецессивный, сцепленный с полом.

GX D , YX D , X d

FX D X D ; X D X d ; X D Y; X d Y

Ответ:риск рождения больных детей равен 25%. При этом больными могут быть только мальчики и риск рождения с аномалией среди них составляет 50%.

Решение типовых задач

61.Пробанд страдает ночной слепотой, его два брата также больны. По линии отца пробанда, страдающих ночной слепотой, не было. Мать пробанда больна. Две сестры и два брата матери пробанда здоровы и имеют только здоровых детей. По материнской линии из­вестно: бабушка больна, дед здоров, сестра бабушки больна, брат здоров. Прадедушка со стороны матери страдал ночной слепотой, его сестра и брат тоже. Жена пробанда, ее родители и родственники здоровы. Составьте родословную семьи и проанализируйте ее.

62.Две шестипалые сестры Маргарет и Мэри вышли замуж за нормальных мужчин. В семье Маргарет было пятеро детей: Джеймс, Сусанна и Дэвид– шестипалые, Элла и Ричард– пятипалые. В семье Мэри была единственная дочь Джейн с нормальным строением руки. От первого брака Джеймса с нормальной женщиной родилась шестипалая дочь Сара, от второго брака, также с нормальной женщиной, у него было 6 детей: одна дочь и два сына– пятипалые, две дочери и сын– шестипалые. Элла вышла замуж за нормального мужчину. У них было два сына и четыре дочери, все пяти­палые. Дэвид женился на нормальной женщине. Их единственный сын Чарльз оказался шестипалым. Ричард женился на своей двоюродной сестре Джейн. Две их дочери и три сына– пятипалые. На основании этих данных составьте родословную семьи.

63.Пробанд имеет нормальный рост, его сестра страдает хондродистрофией (наследственная карликовость в сочетании с резким нарушением пропорций тела). Мать пробанда здорова, отец болен. По линии отца пробанд имеет двух здоровых тёток, одну тётку и одного дядю с хондродистрофией. Тётя с хондродистрофией замужем за здоровым мужчиной, имеет сына карлика. Здоровая тётя от здорового мужа имеет двухмальчиков и двух девочек, все они здоровы. Дядя карлик женат на здоровой женщине. У него две нормальные девочки и сын карлик. Дедушка по линии отца – карлик, бабушка здорова. Определите вероятность появления карликов в семье: а) пробанда, если его жена будет иметь такой же генотип, как он сам; б) сестры пробанда, если она вступит в брак со здоровым мужчиной. Составьте родословную семьи.

64.Пробанд – здоровая женщина. Ее сестра также здорова, а два брата страдают дальтонизмом. Мать и отец пробанда здоровы. Четыре сестры матери пробанда здоровы, мужья их также здоровы. О двоюрод­ных сестрах со стороны матери пробанда известно: в одной семье один больной брат, две сестры и брат здоровы, в двух других семьях по одному больному брату и по одной здоровой сестре; в четвертой семье – одна здоровая сестра. Бабушка пробанда со стороны матери здорова, дед страдает дальтонизмом. Со стороны отца пробанда больных дальтонизмом не обнаружено: а) составьте родословную; б) определите вероятность рождения у пробанда ребенка с дальтонизмом, если она выйдет за­муж за здорового мужчину.

65.Пробанд – здоровый юноша, имеет двух больных синдромом Витилиго сестер и здорового брата. Этот синдром характеризуется очаговой депигментацией кожи. Мать пробанда и ее брат здоровы. Со стороны матери – дед, бабушка и две ее сестры здоровы. Родители бабушки пробанда со стороны матери тоже здоровы. Отец пробанда здоров, имеет больную сестру и здорового брата. Дед пробанда со стороны отца болен синдромом Витилиго, а две его сестры здоровы, бабушка здорова. В семье брата пробанда больной сын и здоровая дочь. Определите вероятность рождения здоровых и больных детей в семье пробанда, если он женится на здоровой девушке. Составьте и проанализируйте родословную.

Определите последовательность аминокислот в полипептиде

В 1953 г. Фредерик Сэнгер ( Sanger ) определил последовательность аминокислот в белковом гормоне — инсулине (рис. 2.25). Эта работа представляет собой веху в развитии биохимии, ибо в ней впервые было показано, что белок имеет строго определенную последовательность аминокислот. Кроме того, это достижение послужило стимулом для других исследователей подвергнуть аналогичному анализу большое множество белков. И действительно, к настоящему времени установлена полная последовательность аминокислот у нескольких сотен белков. Самое поразительное, что каждый белок имеет уникальную, точно определенную последовательность аминокислот. В серии остроумных работ, проведенных в конце50-х-начале 60-х годов было обнаружено, что последовательность аминокислот в белках детерминирована генетически. Последовательность нуклеотидов в ДНК-веществе наследственности — определяет комплементарную последовательность нуклеотидов в РНК, а последняя в свою очередь определяет последовательность аминокислот в белке (гл. 25). Более того, синтез всех белков из соответствующих аминокислот имеет единый механизм.

Рис. 2.25. Последовательность аминокислот в инсулине крупного рогатого скота

Белки-называют также протеинами. Последний термин, введенный Барцелиусом в 1838 г., подчеркивает важное значение этого класса веществ. Термин образован от греческого слова рго t е ios , что означает «первостепенный». Термин «протеин» введен Мулдером (Lieben F. Geschichte der Physiologischen Chemie, Leipzig und Wien, I. Deutike, 1935, s. 359).- Прим. ред .

2.7. Экспериментальные методы определения последовательности аминокислот

Рассмотрим сначала, как можно определить последовательность аминокислот в коротком пептиде. Допустим, что пептид состоит из 6 аминокислотных остатков, расположенных в следующей последовательности: А l а-С l у-А s р-Р h е-А rg — Gly . (Для обозначения аминокислот использованы общепринятые сокращения, приведенные в табл. 2.1, стр. 23.) Прежде всего необходимо определить аминокислотный состав пептида. Для этого его гидролизуют до составляющих аминокислот нагреванием до 110°С в течение 24 ч в 6 н. НС l . Далее аминокислоты полученного гидролизата разделяют методом ионообменной хроматографии на колонке с сульфонированным полистиролом. Фракционированные аминокислоты определяют по окраске, образующейся при нагревании с нингидрином: α-аминокислоты дают с нингидрином интенсивное синее окрашивание, а иминокислоты, например, пролин-желтое. Метод ионообменной хроматографии обладает высокой чувствительностью:

с его помощью можно определить даже один микрограмм аминокислоты, т. е. примерно столько, сколько содержится в одном отпечатке пальца. Количество аминокислоты пропорционально оптической плотности раствора после нагревания с нингидрином. Если требуется определить еще меньшие количества аминокислоты — порядка нескольких нанограммов, то используют флуорескамин, который реагирует с α-аминогруппой, образуя сильно флуоресцирующее соединение. О природе аминокислоты судят по объему элюции, т. е. по объему буфера, использованному для вымывания данной аминокислоты с колонии (рис. 2.26). Сравнение результатов хроматографии гидролизата со стандартной смесью аминокислот свидетельствует о том, что исследуемый пептид имеет следующий аминокислотный состав:

Читайте так же:  Сколько стоит спортивное питание

Скобки показывают, что речь идет о составе, а не последовательности аминокислот в пептиде.

Рис. 2.26. Аминокислоты, содержащиеся в гидролизате белка, разделяют методом ионообменной хроматографии на сульфонированном полистироле (например, дауэкс-50). Для элюции аминокислот с колонки используют буферы с возрастающим значением pH. Первым снимается с колонки аспартат, имеющий кислотную боковую цепь; аргинин с основной боковой цепью элюируется последним. По оси ординат отложено поглощение

Рис. 2.27. Определение N-концевого остатка пептида. Пептид метят фтординитробензолом (реактив Сэнгера) и затем гидролизуют. ДНФ-производное аминокислоты (в приведенном примере ДНФ-аланин) идентифицируют по хроматографическим характеристикам

Для определения в белке или пептиде концевого остатка, несущего аминогруппу, его метят с помощью соединения, образующего стабильную ковалентную связь с азотом аминогруппы (рис. 2.27). Впервые для этой цели Сэнгер использовал фтординитробензол (ФДНБ), реагирующий с незаряженной α-NН2-группой с образованием динитрофенильного (ДНФ) производного пептида желтого цвета. Связь между ДНФ и концевой аминогруппой стабильна в условиях, используемых для гидролиза пептидных связей. Поэтому при гидролизе ДНФ-производного пептида А l а-С l у-А s р-Р h е- Gly в 6 н. НС l высвобождается ДНФ-аминокислота, которую можно идентифицировать хроматографически как ДНФ-аланин.

Для идентификации N-концевых аминокислот в настоящее время часто используют дансилхлорид, который при взаимодействии с аминогруппой дает стабильное, интенсивно флуоресцирующее сульфамидное производное. Этот метод позволяет выявить N-концевую аминокислоту (после кислотного гидролиза пептидных

связей), присутствующую в таком незначительном количестве, как несколько нанограммов.

Рис. 2.28. Деградация по Эдману. От пептидной цепи отщепляют меченый N-концевой остаток аминокислоты (ФТГ-аланин на первой ступени деградации). Остаток пептидной цепи при этом не гидролизуется. На второй ступени деградации определяют следующий N-концевой аминокислотный остаток. Еще три ступени деградации по Эдману позволят установить всю последовательность аминокислот во взятом пептиде

Стратегию анализа последовательности аминокислот в белках можно определить, как «разделяй и властвуй». Белок подвергают специфическому расщеплению на более короткие пептиды, последовательность аминокислот в которых определяют по Эдману. Специфическое расщепление можно производить химическими или ферментативным методами. Так, Б. Уиткоп (В. Witkop ) и Э. Гросс (Е. Gross ) обнаружили, что бромистый циан ( CNBr ) расщепляет полипептидную цепь только по пептидной связи, образованной карбоксильной группой остатка метионина (рис. 2.29). Если в белке содержится 10 метиониновых остатков, то после обработки бромистым цианом обычно получается 11 пептидов. Высокоспецифическое расщепление достигается также с помощью трипсина-протеолитического фермента поджелудочной железы. Трипсин расщепляет полипептидные цепи по пептидной связи, образованной карбоксильной группой остатков аргинина и лизина (рис. 2.30). В результате белок, содержащий 9 остатков лизина и 7 остатков аргинина, после расщепления трипсином распадается на 17 пептидов. Каждый из этих пептидов, кроме пептида, расположенною на карбоксильном конце белка, будет кончаться аргинином или лизином. Ряд других способов специфического расщепления полипептидных цепей приведен в табл. 2.2.

Рис. 2.29. Бромистый циан расщепляет полипептиды по карбоксильной группе метиониновых остатков

Рис. 2.30. Трипсин гидролизует полипептиды по карбоксильной группе остатков лизина и аргинина

Таблида 2.2. Специфическое расщепление полипептидов

Пептиды, полученные при специфическом химическом или ферментативном расщеплении белка, разделяют методами хроматографии. Далее последовательность аминокислот в каждом из пептидов определяют методом Эдмана. Таким образом, достигается этап, когда последовательность аминокислот в отдельных пептидах (фрагментах белка) известна, но остается невыясненной последовательность самих пептидов. Последнюю устанавливают с помощью так называемых перекрывающихся пептидов (рис. 2.31). При этом используют уже не трипсин, а какой-либо фермент, расщепляющий полипептидную цепь в других участках, например, химотрипсин, который расщепляет пептидные связи главным образом покарбоксильным группам ароматических и других больших неполярных аминокислотных остатков. Пептиды, образующиеся под действием химотрипсина, неизбежно перекрывают два или более триптических пептида, что используется для установления их последовательности. Таким путем полностью определяют последовательность аминокислот в белке.

Рис. 2.31. Пептид, образующийся при химотриптическом расщеплении, перекрывает два триптических пептида; благодаря этому можно установить последовательность расположения пептидов

Описанные методы применимы к белкам, состоящим из одной полипептидной цепи, не имеющей дисульфидных связей. В тех же случаях, когда в белке имеются дисульфидные связи или более одной полипептидной цепи, то необходимы дополнительные методические приемы. Например, если белок содержит две или более полипептидные цепи, соединенные нековалентными связями, то, воздействуя денатурирующими агентами, такими, как мочевина или гуанидингидрохлорнд, вызывают диссоциацию цепей. Диссоциированные цепи разделяют и только после этого приступают к определению последовательности аминокислот в каждой из них. Если же полипептидные цепи соединены ковалентными дисульфидными связями, как это имеет место в инсулине, то их окисляют надмуравьиной кислотой; при этом дисульфидные связи разрываются и образуются остатки цистеиновой кислоты (рис. 2.32).

Рис. 2.32. Дисульфиды расщепляются надмуравьиной кислотой

Видео (кликните для воспроизведения).

Анализ структуры белков удалось значительно ускорить путем создания секвенатора-специального прибора для автоматического определения последовательности аминокислот. При таком определении белок в виде тонкой пленки помещают во вращающийся цилиндрический сосуд, где он подвергается деградации по Эдману. Реактивы и растворители проходят над иммобилизованной белковой пленкой, а высвобождающиеся ФТГ-аминокислоты подвергаются жидкостной хроматографии при высоком давлении и таким образом идентифицируются. Один цикл деградации по Эдману занимает при этом менее двух часов. С помощью секвенатора можно определить аминокислотную последовательность полипептида или белка, содержащего до ста аминокислотных остатков,

Источники


  1. Красикова, Ирина Гимнастика для лентяек / Ирина Красикова. — М.: АСТ, Астрель, 2013. — 160 c.

  2. Чустова, Л.И. Гимнастика музыкального слуха / Л.И. Чустова. — М.: Книга по Требованию, 2003. — 164 c.

  3. Издательство «Физкультура и спорт». Библиографический указатель. 1923-1972 гг.. — М.: Физкультура и спорт, 2012. — 712 c.
Определите последовательность аминокислот в полипептиде
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here