Переносит аминокислоты к месту синтеза

Важная и проверенная информация на тему: "переносит аминокислоты к месту синтеза" от профессионалов для спортсменов и новичков.

§16. Биосинтез белка

Вспомните, из каких компонентов состоят белки и нуклеиновые кислоты. Что такое генетический код? В чем сущность реакций матричного синтеза? Как происходит синтез РНК?

Белки — единственные органические вещества клетки (кроме нуклеиновых кислот), биосинтез которых осуществляется под прямым контролем ее генетического аппарата. Сама сборка белковых молекул осуществляется в цитоплазме клетки и представляет собой многоэтапный процесс, для которого нужны определенные условия и ряд компонентов.

Условия и компоненты биосинтеза белка. Биосинтез белка зависит от деятельности различных видов РНК. Информационная РНК (иРНК) служит посредником в передаче информации о первичной структуре белка и матрицей для его сборки. Транспортная РНК (тРНК) переносит аминокислоты к месту синтеза и обеспечивает последовательность их соединений. Рибосомальная РНК (рРНК) входит в состав рибосом, на которых происходит сборка полипептидной цепи. Процесс синтеза полипептидной цепи, осуществляемый на рибосоме, называют трансляцией (от лат. трансляцио — передача).

Для непосредственного биосинтеза белка необходимо, чтобы в клетке присутствовали следующие компоненты:

  1. информационная РНК (иРНК) — переносчик информации от ДНК к месту сборки белковой молекулы;
  2. рибосомы — органоиды, где происходит собственно биосинтез белка;
  3. набор аминокислот в цитоплазме;
  4. транспортные РНК (тРНК), кодирующие аминокислоты и переносящие их к месту биосинтеза на рибосомы;
  5. ферменты, катализирующие процесс биосинтеза;
  6. АТФ — вещество, обеспечивающее энергией все процессы.

Строение и функции тРНК. Процесс синтеза любых РНК — транскрипция (от лат. транскрипций — переписывание) — относится к матричным реакциям (об этом было сказано ранее). Теперь разберем строение транспортной РНК (тРНК) и процесс кодирования аминокислот.

Транспортные РНК представляют собой небольшие молекулы, состоящие из 70—90 нуклеотидов. Молекулы тРНК свернуты определенным образом и напоминают по форме клеверный лист (рис. 62). В молекуле выделяются несколько петель. Наиболее важной является центральная петля, в которой располагается антикодон. Антикодоном называют тройку нуклеотидов в структуре тРНК, комплементарно соответствующих кодону определенной аминокислоты. Своим антикодоном тРНК способна соединяться с кодоном иРНК.

Рис. 62. Строение молекулы тРНК

На другом конце молекул тРНК всегда находится тройка одинаковых нуклеотидов, к которым присоединяется аминокислота. Реакция осуществляется в присутствие специального фермента с использованием энергии АТФ (рис. 63).

Рис. 63. Реакция присоединения аминокислоты к тРНК

Сборка полипептидной цепи на рибосоме. Сборка цени начинается с соединения молекулы иРНК с рибосомой. По принципу комплементарности тРНК с первой аминокислотой соединяется антикодоном с соответствующим кодоном иРНК и входит в рибосому. Информационная РНК сдвигается на один триплет и вносит новую тРНК со второй аминокислотой. Первая тРНК передвигается в рибосоме. Аминокислоты сближаются друг с другом, между ними возникает пептидная связь. Затем иРНК вновь передвигается ровно на один триплет. Первая тРНК освобождается и покидает рибосому. Вторая тРНК с двумя аминокислотами передвигается на ее место, а в рибосому входит следующая тРНК с третьей аминокислотой (рис. 64). Весь процесс вновь и вновь повторяется. Информационная РНК, последовательно продвигаясь через рибосому, каждый раз вносит новую тРНК с аминокислотой и выносит освободившуюся. На рибосоме постепенно растет полипептидная цепь. Весь процесс обеспечивается деятельностью ферментов и энергией АТФ.

Рис. 64. Схема сборки полнпептидпои цепи иа рибосоме: 1—4 последовательность этапов

Сборка полипептидной цепи прекращается как только в рибосому попадает один из трех стоп-кодонов. С ними не связана ни одна тРНК. Освобождается последняя тРНК и собранная полипептидная цепь, а рибосома снимается с иРНК. Полипептидная цепь затем претерпевает структурные изменения и превращает в белок. Биосинтез белка закончен.

Процесс сборки одной молекулы белка длится в среднем от 20 до 500 с и зависит от длины полипептидной цеп и. Например, белок из 300 аминокислот синтезируется приблизительно за 15—20 с. Белки структурно и функционально очень разнообразны. Они определяют развитие того или иного признака организма, что является основой специфичности и неоднородности живого.

Реализация наследственной информации в клетке. Реализация наследственной информации в живом осуществляется в реакциях матричного синтеза, протекающих в клетке (рис. 65).

Рис. 65. Реализация наследственной программы в клетке: 1 — транскрипция; 2 — реакция присоединения аминокислоты; 3 — трансляция; 4 — ДНК; 5 — информационная РНК; 6 — транспортная РНК; 7 — аминокислота; 8 — рибосома; 9 — синтезированный белок

Редупликация ведет к построению новых молекул ДНК, что необходимо для точного копирования генов и их передачи дочерним клеткам от материнской при делении. Биосинтез белка также связан с генетическим кодом и генами. Посредством реакций транскрипции и трансляции, для которых необходимы РНК, аминокислоты, рибосомы, ферменты и АТФ, в клетке синтезируются специфические белки. Они определяют ее характерные признаки, т. к. в первую очередь при биосинтезе происходит сборка белков-ферментов, отвечающих за протекание жизненных реакций в клетке.

Биосинтез белка является частью процесса реализации генетической программы клетки и всего организма. Этот процесс, как и синтез РНК, и редупликация ДНК, относится к реакциям матричного синтеза. Но в отличие от двух последних реакций биосинтез белка протекает на органоидно-клеточном уровне организации живого.

Упражнения по пройденному материалу

  1. Какие условия необходимы для биосинтеза белка в клетке?
  2. Расскажите, как происходит присоединение аминокислот к молекулам тРНК.
  3. Какие участки молекулы тРНК определяют положение ами нокислоты в полипептидной цепи?
  4. Почему необходимо точное ко пирование генетической информации при биосинтезе белка? Какие ре акции обеспечивают ее реализацию?
  5. Как происходит сборка поли пептидной цепи на рибосоме?
  6. В чем основное отличие реакций мат ричного синтеза от реакций диссимиляции и фотосинтеза? Ответ обоснуйте.

До середины 50-х гг. считалось, что центром синтеза белка являются микросомы. Позднее было установлено, что в биосинтезе участвуют не все микросомы, а только рибонуклеопротеидные комплексы, которые Р. Робертсон назвал рибосомами. Отечественный биохимик А.С. Спирин в 1963 г. выделил две рибосомальные субъединицы и установил их строение. Обнаружение в клетках полисомы — структуры, состоящей из 5-70 рибосом, позволило Дж. Уотсону высказать предположение, что синтез белка протекает одновременно на множестве рибосом, которые связаны с иРНК. В ходе дальнейших экспериментов был установлен весь механизм трансляции.

Читайте так же:  Л карнитин лучший рейтинг

Нуклеиновые кислоты

Нуклеиновые кислоты (полинуклеотиды) – природные биополимеры, построенные остатками куклеотидов. Нуклеотиды – трехзвенные соединения состоящие из азотистого основания, связанные с пентозой и остатком фосфорной кислоты.

Содержание

  • Обеспечивают передачу наследственной информации в организме.

Первичная структура

  • Определяется порядком чередования нуклеидов в полимерной цепи.
  • Порядк чередования нуклеидов в полимерной цепи определяется четырьмя видами нуклеотидов, которые отличаются друг от друга азотистым основанием.

Дезоксирибонуклеиновая кислота

ДНК – главная молекула в живом организме, хранит генетическую информацию. Каждая ДНК имеет свой код (кодон). Имеет свойство репликации (самоудвоения), в следствии того, что спираль начинает раскручиваться. Параллельно этому каждая часть спирали обзаводится комплементарной нитью и синтезируется из проводящих нуклеотидов. Таким образом одна нуклеотидная цепочка взята от исходной ДНК, а вторая образована в результате биосинтеза.

Переносит аминокислоты к месту синтеза

1. переносит генетическую информацию от хромосом к месту синтеза белка

2. хранит наследственную информацию в виде последовательности нуклеотидов

3. является матрицей для синтеза и-РНК

4. участвует в синтезе белка

5. транспортирует аминокислоты к месту синтеза белка

6. передаёт наследственную информацию из поколения в поколение

73% выпускников не работают по специальности, потому что.

— Выбрали профессию, опираясь только на опыт друзей и родителей
— Не учли свои личностные особенности, способности и интересы
— Выбрали вуз, опираясь только на баллы ЕГЭ

[2]

Этапы трансляции

Подготовительные стадии

Трансляция

Трансляция – процесс перевода генетической информации с последовательности нуклеотидов мРНК в последовательность аминокислот в молекуле полипептида. Трансляция осуществляется согласно правилам генетического кода, который имеет следующие особенности:

1. Код – триплетный, т. е. одну аминокислоту определяет три нуклеотида.

2. Код – однозначный (специфичный): каждый кодон обозначает только одну аминокислоту.

3. Код – непрерывный, т. е. отсутствуют сигналы, показывающие конец одного кодона и начало следующего.

4. Код – вырожденный, т. е. одной аминокислоте может соответствовать более одного кодона. Только две аминокислоты – метионин и триптофан – имеют по одному кодону. Лейцину и серину соответствует 6 кодонов, глицину и аланину – по 4 и т. д. Если аминокислота кодируется несколькими кодонами, то в большинстве случаев они различаются по третьей букве, т. е. по нуклеотиду на 3′-конце. Таким образом, специфичность каждого кодона определяется главным образом его первыми двумя нуклеотидами.

5. Код не перекрывается, т. е. один нуклеотид не может одновременно входить в два соседних триплета.

6. Генетический код содержит триплеты, обозначающие начало и окончание синтеза белка. АУГ – инициирующий кодон (кодирует метионин). УАА, УАГ, УГА – терминирующие кодоны, которые не кодируют ни одну из известных аминокислот и сигнализируют об окончании синтеза белка.

7. Генетический код универсален, т. е. одинаков у животных, растений, многих бактерий.

Подготовительные стадии трансляции включают:

— присоединение аминокислот к тРНК.

Обе стадии осуществляются с помощью фермента – аминоацил-тРНК-синтетазы (АРС-азы, кодазы). Существует 20 видов таких ферментов – по числу аминокислот. В каждом случае фермент имеет два центра узнавания – для аминокислоты и тРНК (рис. 35).

Рис. 35. Связывание аминокислоты (фенилаланина – Phe) с тРНК

В активном центре фермента аминокислота связывается с АТФ, лишь затем переносится на тРНК. Образование макроэргической связи между аминокислотой и тРНК называется аминоацилированием, а образовавшийся комплекс – аминоацил-тРНК (аа-тРНК). Каждая тРНК может переносить к месту синтеза белка только одну из аминокислот. Для большей части аминокислот имеется несколько тРНК, которые называются изоакцепторными и обозначаются соответственно тРНК1 Phe , тРНК2 Phe и т. д.

Собственно процесс трансляции включает три фазы:

Инициация трансляции – начало синтеза полипептидной цепи, заключается в сборке белоксинтезирующей системы (активной рибосомы).

Функциональные центры рибосом.

Каждая рибосома состоит из двух субчастиц: большой и малой. Форма субчастиц, их контактирующих поверхностей, достаточно сложная (рис. 36). На контактирующих поверхностях большой и малой субчастиц в небольших углублениях находятся центры связывания всех компонентов белоксинтезирующей системы (мРНК, пептидил-тРНК, очередная аминоацил-тРНК), а также центры, катализирующие образование пептидной связи и постепенное перемещение рибосомы относительно мРНК.

Рис. 36. Модель рибосомы Escherichia coli (Васильев В.Д., Институт белка РАН):

слева – перекрывающаяся проекция: малая (30S) субчастица обращена к зрителю
и закрывает собой часть большой (50S) субчастицы; справа – боковая проекция:
к зрителю обращен боковой палочкообразный выступ большой (50S) субчастицы,
а малая (30S) субчастица расположена вверху

Функциональные центры рибосом (рис. 37):

1.

Центр связывания мРНК (М-центр). Образован участком 18S-рРНК, который комплементарен на протяжении 5-9 нуклеотидов 5′-нетранслируемому фрагменту мРНК. Расположен на малой субчастице рибосомы.

2. Пептидильный центр (П-центр). В начале процесса трансляции с пептидильным центром связывается инициирующая аа-тРНК. На последующих стадиях трансляции в пептидильном центре находится пептидил-тРНК, содержащая уже синтезированную часть пептидной цепи.

3. Аминоацильный центр (А-центр) – место связывания очередной аа-тРНК. Аминоацильный и пептидильный центры расположены как на большой, так и на малой субчастицах рибосомы.

4. Каталитический (пептидилтрансферазный) центр (К-центр). Катализирует перенос пептидила из состава пептидил-тРНК на поступившую в амино-ацильный центр очередную аа-тРНК. Расположен на большой субчастице рибосомы.

Инициация трансляции у прокариот начинается со связывания мРНК в области 5 — нетранслируемого участка с малой субъединицей рибосомы. Инициирующий кодон (АУГ) оказывается на уровне пептидильного центра будущей рибосомы. Далее за счет комплементарного взаимодействия с этим кодоном происходит связывание инициирующей аа-тРНК. У прокариот инициирующей аа-тРНК является формилметиониновая аа-тРНК – fМet-тРНКi fMet
(рис. 38). Блокирование аминогруппы метионина формильным остатком препятствует включению такой аминокислоты во внутренние участки цепи, но в то же время позволяет fМet-тРНКi fMet связываться с инициирующим кодоном мРНК (АУГ). Инициирующая аа-тРНК, взаимодействуя с пептидильным центром большой субъединицы, вызывает связывание последней.

Читайте так же:  Витамины для детей с 3 лет

У прокариот инициация осуществляется при участии трех специфических белков – факторов инициации (IF – Initiation Factors). IF-3, присоединяясь к малой субчастице рибосомы, препятствует преждевременному связыванию большой субчастицы и, с другой стороны, способствует связыванию мРНК. IF-2 участвует в связывании инициирующей аа-тРНК. Вероятно, этот фактор образует комплекс с аа-тРНК еще вне рибосомы, причем в состав комплекса входит ГТФ. В результате образуется так называемый инициаторный комплекс, состоящий из малой субчастицы рибосомы, мРНК, инициаторной аминоацил-тРНК и факторов инициации (рис. 39). Большая субчастица при ассоциации с малой субчастицей вызывает гидролиз ГТФ (до ГДФ и Фн) и одновременно вытесняет все факторы инициации, включая IF-3. В итоге инициации трансляции образуется полная 70S (у прокариот) рибосома с пептидильнымучастком, занятым инициаторной формилметионил-тРНК, и со свободным аминоацильнымучастком.

Рис. 39. Инициация трансляции у прокариот

Элонгация трансляции – основной и самый продолжительный этап белкового синтеза, в ходе которого происходит удлинение полипептидной цепи за счет последовательного присоединения аминокислот. Начинается с момента образования первой пептидной связи и заканчивается после включения в полипептидную цепь последней аминокислоты.

Элонгация у бактерий осуществляется при участии трех белковых факторов (EF-Tu, EF-Ts, EF-G) и имеет циклический характер.

Цикл элонгации включает 3 стадии:

1. Связывание аа-тРНК с аминоацильным центром рибосомы. На этой стадии со свободным А-центром рибосомы связывается очередная аа-тРНК – та, чей антикодон комплементарен кодону мРНК, находящемуся в А-центре. Поступив в А-центр, аа-тРНК закрепляется в нем в комплексе с белковым фактором EF-Tu (EF – Elongation Factor) и ГТФ. При участии фактора EF-Тu осуществляется гидролиз ГТФ до ГДФ и Фн, а выделяющаяся энергия расходуется на сближение двух аминокислотных остатков. Комплекс EF-Tu·ГДФ при этом покидает рибосому и регенерируется с участием фактора EF-Ts, так что фактор EF-Tu вновь оказывается связанным с молекулой ГТФ (рис. 40).

Рис. 40. Этап элонгации в синтезе белка у прокариот

2. Образование пептидной связи. В рибосоме после первой стадии цикла находятся пептидил-тРНК (в П-центре) и аа-тРНК (в А-центре). При этом их акцепторные петли и связанные с ними аминокислотные остатки располагаются в каталитическом (К-) центре. Последний и осуществляет пептидилтрансферазную реакцию: переносит пептидил (или инициирующую аминокислоту – формилметионин у прокариот) на аминокислоту поступившей аа-тРНК. Прежняя тРНК пептидила становится свободной (рис. 40).

В ходе пептидилтрасферазной реакции карбоксильная группа пептидила образует пептидную связь с аминогруппой очередной аминокислоты (рис. 41). Таким образом, рост пептидной цепи при трансляции происходит в направлении от N- к С-концу.

Рис. 41. Пептидилтрансферазная реакция

3. Транслокация – перемещение пептидил-тРНК из А-центра в П-центр в результате передвижения рибосомы по мРНК на один кодон. Свободная тРНК вытесняется из рибосомы, и одновременно освобождается А-центр, необходимый для связывания следующей аа-тРНК. Транслокация идет с участием белкового фактора EF-G (у бактерий) и сопровождается гидролизом одной молекулы ГТФ.

Таким образом, удлинение пептидной цепи на один аминокислотный остаток требует расхода двух молекул ГТФ (одна идет на связывание аа-тРНК, вторая – на траслокацию). Многократное повторение циклов элонгации приводит к включению в строящуюся пептидную цепь аминокислотных остатков в соответствии с последовательностью кодонов в мРНК.

Терминация трансляции . Сигналом об окончании трансляции служит появление в рибосоме одного из терминирующих кодонов мРНК: УАА, УАГ или УГА. С терминирующим кодоном, находящимся в А-центре, взаимодействуют особые белки – факторы терминации, или рилизинг-факторы (от англ. relеase – освобождать). У бактерий в терминации трансляции участвуют три белковых фактора: RF-1, RF-2 и RF-3. Фактор RF-1 узнает кодоны УАА и УАГ, а фактор RF-2 – кодоны УАА и УГА. Фактор RF-3 выполняет вспомогательную роль, стимулируя работу RF-1 и RF-2. При поступлении в рибосому одного из терминирующих кодонов с ним немедленно связывается соответствующий RF-фактор и тем самым блокирует присоединение аа-тРНК. Присоединение факторов терминации стимулирует гидролизную активность пептидилтрасферазного (каталитического) центра, в результате чего связь полипептида с тРНК гидролизуется. Синтезированный белок отделяется от рибосомы, одновременно отделяются тРНК и мРНК, а рибосома диссоцирует на субчастицы (рис. 42).

В терминации трансляции принимает участие молекула ГТФ, которая, вероятно, служит аллостерическим регулятором активности белковых факторов терминации.

Рис. 42. Терминация синтеза пептидной цепи у бактерий

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Переносит аминокислоты к месту синтеза

В пособии подробно и в доступной форме изложена одна из наиболее трудных тем общей биологии — обмен веществ и энергии в клетке. В пособие включены вопросы для самоконтроля.

Адресовано учащимся 10–11 классов и абитуриентам. Будет полезно и учителям биологии.

Книга: Обмен веществ и энергии в клетках организма

Строение транспортной РНК и кодирование аминокислот

Строение транспортной РНК и кодирование аминокислот

Транспортные РНК (тРНК) представляют собой небольшие молекулы с количеством нуклеотидов от 70 до 90. На долю тРНК приходится примерно 15 % всех РНК клетки. Функция тРНК зависит от ее строения. Изучение структуры молекул тРНК показало, что они свернуты определенным образом и имеют вид клеверного листа (рис. 20). В молекуле выделяются петли и двойные участки, соединенные за счет взаимодействия комплементарных оснований. Наиболее важной является центральная петля, в которой находится антикодон — нуклеотидный триплет, соответствующий коду определенной аминокислоты. Своим антикодоном тРНК способна соединяться с соответствующим кодоном на иРНК по принципу комплементарности.

Каждая тРНК может переносить только одну из 20 аминокислот. Значит, для каждой аминокислоты имеется по меньшей мере одна тРНК. Так как аминокислота может иметь несколько триплетов, то и количество видов тРНК равно числу триплетов аминокислоты. Таким образом, общее число видов тРНК соответствует числу кодонов и равно 61. Трем стоп-кодам не соответствует ни одна тРНК.

На одном конце молекулы тРНК всегда находится нуклеотид гуанин (5′-конец), а на другом (3′-конце) всегда три нуклеотида ЦЦА. Именно к этому концу идет присоединение аминокислоты (рис. 21). Каждая аминокислота присоединяется к своей специфической тРНК с соответствующим антикодоном. Механизм этого присоединения связан с работой специфических ферментов — аминоацил-тРНК-синтетазами, которые присоединяют каждую аминокислоту к соответствующей тРНК. Для каждой аминокислоты имеется своя синтетаза. Соединение аминокислоты с тРНК осуществляется за счет энергии АТФ, при этом макроэргическая связь переходит в связь между тРНК и аминокислотой. Так происходит активирование и кодирование аминокислот.

Читайте так же:  Почему аргинин принимать с цинком

Этапы биосинтеза белка. Процесс синтеза полипептидной цепи, осуществляемый на рибосоме, называется трансляцией. Информационная РНК (иРНК) является посредником в передаче информации о первичной структуре белка, тРНК переносит закодированные аминокислоты к месту синтеза и обеспечивает последовательность их соединений. В рибосомах осуществляется сборка полипептидной цепи.

В рибосоме имеются три центра, с которыми связываются молекулы РНК: один центр для иPHК и два — для тРНК. Одна тРНК с аминокислотой удерживается в аминоацильном центре, а другая — в пептидном центре, где идет рост полипептидной цепи.

Видео (кликните для воспроизведения).

Первый этап — инициация. Синтезированная в процессе транскрипции иPHК выходит из ядра и направляется в цитоплазму к месту синтеза белка — рибосоме. За счет различных белковых факторов и энергии АТФ происходит соединение иPHК и двух субъединиц рибосом, которые до этого момента находились в диссоциированном состоянии. Прежде чем рибосома начнет синтез полипептидной цепи, к иРНК должна присоединиться особая молекула — инициаторная тРНК с аминокислотой. С нее всегда начинается синтез белка. По принципу комплементарности тРНК своим антикодоном соединяется с кодоном на иРНК и входит в рибосому. Этот кодон на иPHК называется старт-кодоном.

В результате взаимодействия всех компонентов образуется комплекс: рибосома — иРНК — тРНК-инициатор — аминокислота.

Вторая стадия — элонгация. Это стадия роста полипептидной цепи. Далее начинается сборка полипептидной цепи. Следующая тРНК с аминокислотой по принципу комплементарности антикодона с кодоном соединяется с иPHК и входит в рибосому. Первая тРНК закрепляется в пептидном центре, а вторая тРНК — с аминокислотой в аминоацильном центре. Аминокислоты сближаются друг с другом, между ними возникает пептидная связь, и образуется дипептид. При этом первая тРНК освобождается и, покидая рибосому, тянет за собой иPHК, которая продвигается на один триплет.

Вторая тРНК с дипептидом перемещается в пептидный центр, а в рибосому входит третья тРНК с аминокислотой (рис. 22). Весь процесс далее вновь и вновь повторяется. иРНК, последовательно продвигаясь через рибосому, каждый раз вносит новую тРНК с аминокислотой и выносит освободившуюся тРНК. Постепенно идет наращивание полипептидной цепи. Весь процесс обеспечивается деятельностью ферментов и энергией макроэргических соединений (АТФ и др.).

Последний этап — терминация. Как только в аминоацильный центр попадает стоп-кодон, синтез прекращается. Место тРНК занимает в этом случае специфический белок-фермент, который осуществляет гидролиз связи между последней тРНК и синтезированным белком. Рибосома снимается с иPHК и распадается на две субъединицы, последняя тРНК также освобождается и попадает вновь в цитоплазму. Синтезированная молекула белка поступает в ЭПС или цитоплазму, где претерпевает изменения и приобретает соответствующие структуры.

Процесс трансляции обычно осуществляется многократно. Одна иPHК может соединяться с несколькими рибосомами, образуя поли рибосому.; или полисому, на которой идет одновременно синтез многих молекул одного белка (рис. 23).

Если синтез происходит на гранулярной эндоплазматической сети, то поли пептидная цепь поступает в канальца эндоплазматической сети. Здесь она приобретает свою окончательную структуру и превращается в молекулу белка. Далее белок поступает в аппарат Гольджи и выносится из клетки. Если синтез происходит на рибосомах в цитоплазме, то синтезированные молекулы остаются и используются клеткой.

Весь процесс синтеза одного белка длится от 20 до 500 с и зависит от длины полипептида. Например, в рибосоме кишечной палочки белок из 300 аминокислот синтезируется приблизительно за 20 с.

Переносит аминокислоты к месту синтеза

Все перечисленные ниже признаки, кроме двух, используются для описания молекулы тРНК. Определите два признака, «выпадающих» из общего списка, и запишите в таблицу цифры, под которыми они указаны.

1) переносит аминокислоты к месту синтеза

2) содержит антикодон

3) имеет форму глобулы

4) у эукариот синтезируется в ядре

5) содержит тимин

Для опи­са­ния мо­ле­ку­лы тРНК ис­поль­зу­ют­ся при­зна­ки:

1) пе­ре­но­сит ами­но­кис­ло­ты к месту син­те­за

Переносит аминокислоты к месту синтеза

Все пе­ре­чис­лен­ные ниже при­зна­ки, кроме двух, можно ис­поль­зо­вать для опи­са­ния мо­ле­ку­лы РНК. Опре­де­ли­те два при­зна­ка, «вы­па­да­ю­щие» из об­ще­го спис­ка, и за­пи­ши­те в таб­ли­цу цифры, под ко­то­ры­ми они ука­за­ны.

1) со­сто­ит из двух по­ли­нук­лео­тид­ных цепей, за­кру­чен­ных в спи­раль

2) пе­ре­но­сит ин­фор­ма­цию к месту син­те­за белка

3) в ком­плек­се с бел­ка­ми стро­ит тело ри­бо­со­мы

4) спо­соб­на са­мо­удва­и­вать­ся

5) пе­ре­но­сит ами­но­кис­ло­ты к месту син­те­за белка

РНК: пе­ре­но­сит ин­фор­ма­цию к месту син­те­за белка (иРНК); в ком­плек­се с бел­ка­ми стро­ит тело ри­бо­со­мы (рРНК); пе­ре­но­сит ами­но­кис­ло­ты к месту син­те­за белка (тРНК). Не­вер­ные от­ве­ты: со­сто­ит из двух по­ли­нук­лео­тид­ных цепей, за­кру­чен­ных в спи­раль; спо­соб­на са­мо­удва­и­вать­ся — ха­рак­те­ри­сти­ки ДНК.

[3]

Химия, Биология, подготовка к ГИА и ЕГЭ

Молекула РНК не менее важная составляющая любого организма, она присутствует и в клетках прокариот, и в клетках эукариот, и у некоторых вирусов (РНК-содержащие вирусы).

Общее строение и состав молекулы мы рассмотрели в лекции «Нуклеиновые кислоты«, здесь мы рассмотрим следующие вопросы:

[1]

  • Образование РНК и комплементарность ДНК
  • транскрипция
  • трансляция (синтез белка)

Молекулы РНК менее крупные, чем молекулы ДНК. Молекулярная масса тРНК — 20-30 тыс. у.е., рРНК — до 1,5 млн. у.е.

Строение РНК

Итак, структура молекулы РНК — это одноцепочечная молекула и содержит 4 вида азотистых оснований:

А, У, Ц и Г

Нуклеотиды в РНК соединены в полинуклеотидную цепь за счет взаимодействия сахара пентозы одного нуклеотида и остатка фосфорной кислоты другого.

Читайте так же:  Какие витамины в помидорах

Существует 3 вида РНК:

Информационная или матричная — и- (м-) РНК — доставляет информацию о структуре белка от ДНК к рибосомам — к месту синтеза белка. (Находятся в ядре и цитоплазме эукариотических клеток). Образуется в результате транскрипции на молекуле ДНК (копирует гены) и несет информацию о первичной структуре одной белковой молекулы.

Кодон — единица генетического кода, тройка нуклеотидных остатков (триплет) РНК, обычно кодирующих включение одной аминокислоты

Транспортная РНК — т-РНК — переносит аминокислоты к месту синтеза белка — на рибосомы. Одноцепочечные молекулы трехмерной структуры («клеверный лист»), созданные внутримолекулярными водородными связями.

Антикодон — триплет- участок в транспортной рибонуклеиновой кислоте (тРНК), который в процессе трансляции спаривается с кодоном матричной РНК (мРНК) и обеспечивает включение соответствующего аминокислотного остатка в белок

Рибосомная РНК — р-РНК- входит в состав рибосом — составляет 50% ее структуры. Самые крупные одноцепочечные молекулы.

Транскрипция и Трансляция

Транскрипция РНК

Транскриgция происходит в клетках прокариот — в нуклеоиде, а в клетках эукариот— в ядре.

Итак, как мы знаем, ДНК каждого организма уникальна.

Транскрипция — процесс синтеза РНК с использованием ДНК в качестве матрицы, происходящий во всех живых клетках. Другими словами, это перенос генетической информации с ДНК на РНК.

Соответственно, РНК каждого организма так же уникальна. Образующаяся м- (матричная, или информационная) РНК комплементарна одной цепи ДНК. Как и в случае ДНК, «помогает» транскрипции фермент РНК — полимераза. Так же как и в репликации ДНК, процесс начинается с инициации (=начало), потом идет пролонгация (=удлинение, продолжение) и заканчивается терминацией (=обрыв, окончание).

По окончании процесса м-РНК выходит из ядра в цитоплазму.

Трансляция

Вообще, трансляция — процесс очень сложный и похож на хорошо отработанную автоматическую хирургическую операцию. Мы рассмотрим «упрощенный вариант» — просто чтобы понимать основные процессы этого механизма, главное назначение которого — обеспечить организм белком.

  • молекула м-РНК выходит из ядра в цитоплазму и соединяется с рибосомой.
  • В этот момент аминокислоты цитоплазмы активизируется, но есть одно «но» — напрямую м-РНК и аминокислоты не могут взаимодействовать. Им нужен «переходник»
  • Таким переходником становится т- (транспортная) РНК. Каждой аминокислоте соответствует своя т-РНК. У т-РНК есть специальная тройка нуклеотидов (антикодон), которая комплементарна определенному участку м-РНК, и она «пристраивает» аминокислоту к этому определенному участку.
  • Рибосома, в свою очередь, с помощью специальных ферментов образует полипептидную связь между этими аминокислотами — рибосома движется вдоль м-РНК как бегунок вдоль застежки-змейки. Полипептидная цепь растет, пока не рибосома не дойдет до кодона (3 аминокислоты), который соответствует сигналу «СТОП». Тогда цепь обрывается, белок выходит из рибосомы.

Генетический код

Генетический код — свойственный всем живым организмам способ кодирования аминокислотной последовательности белков при помощи последовательности нуклеотидов.

Как пользоваться таблицей:

  • Находите первое азотистое основание в левом столбце;
  • Находите второе основание сверху;
  • Определяете третье основание в правом столбце.

Пересечение всех трех- и есть нужная вам аминокислота образующегося белка.

Свойства генетического кода

  1. Триплетность — значащей единицей кода является сочетание трёх нуклеотидов (триплет, или кодон).
  2. Непрерывность — между триплетами нет знаков препинания, то есть информация считывается непрерывно.
  3. Неперекрываемость — один и тот же нуклеотид не может входить одновременно в состав двух или более триплетов.
  4. Однозначность (специфичность) — определённый кодон соответствует только одной аминокислоте .
  5. Вырожденность (избыточность) — одной и той же аминокислоте может соответствовать несколько кодонов.
  6. Универсальность — генетический код работает одинаково в организмах разного уровня сложности — от вирусов до человека

Не нужно вызубривать наизусть эти свойства. Важно именно понять, что генетический код универсален для всех живых организмов! Почему? Да потому что основан он на аминокислотах. А они, так же как и белки — основа жизни на Земле.

Получается, что самая основная функция молекулы РНК — синтез белка в организме — важнейший процесс пластического обмена (ассимиляции).

Более частные функции зависят от вида РНК — три основных (и-РНК, т-РНК и р-РНК) мы рассмотрели выше.

По сути, РНК — это «Мост» между геном (кодонами) и белком.

В ЕГЭ задачи на ДНК-РНК-белок «живут» в части С.

Так и тянется рука посчитать, да? А правильный ответ — 4). Почему не известно?

Потому что РНК, в отличие от молекулы ДНК, не двуцепочечная. А количество Аденина в одной цепочке по Гуанину не определить.

Переносит аминокислоты к месту синтеза

Рената Арменаковна Петросова

Обмен веществ и энергии

в клетках организма

Предлагаемое пособие представляет собой достаточно подробное и полное изложение одной из наиболее сложных тем курса общей биологии — обмена веществ на клеточном уровне. Пособие написано в соответствии с программой углубленного курса общей биологии и программой для поступающих в вузы. Оно адресовано учащимся 10–11 классов, изучающим общую биологию, абитуриентам, поступающим на факультеты биологического и медицинского профиля, а также школьным учителям биологии.

Книга будет полезна тем учащимся, которые хотели бы разобраться в биохимических процессах, протекающих в клетке. Она не подменяет учебник, а дополняет его и систематизирует имеющиеся знания. С его помощью вы разберетесь в том, что осталось неясным после изучения темы по учебнику или объяснения учителя. В нем полно и в доступной форме описаны и объяснены сложные процессы обмена веществ, протекающие на клеточном уровне у автотрофных и гетеротрофных организмов. Это фотосинтез, энергетический обмен, реакции матричного синтеза (репликация ДНК, биосинтез РНК и белка). Понимание именно этих вопросов вызывает наибольшие трудности у старшеклассников. Поэтому параллельно с описанием каждого процесса предлагаются схемы и рисунки, которые значительно облегчают процесс усвоения сложного материала.

После каждой темы даны вопросы для самопроверки и задания различного уровня сложности. Любой ученик, ознакомившись с приведенным в пособии теоретическим материалом и ответив на предлагаемые вопросы, может считать, что он вполне освоил данную тему.

Читайте так же:  Креатин моногидрат для набора мышечной массы

Пособие понадобится тем учащимся, которые хотели бы хорошо подготовиться к выпускным и вступительным экзаменам по биологии, единому государственному экзамену. Старшеклассники и абитуриенты смогут воспользоваться этим пособием для повышения уровня подготовки и систематизации учебного материала. Предлагаемые схемы легко запоминаются и позволяют уточнить и систематизировать сложный материал. Работа с пособием поможет приобрести прочные знания по наиболее сложным вопросам курса общей биологии.

Пособие интересно и учителям биологии, работающим в общеобразовательной и профильной биологической школе. Оно поможет восстановить в памяти сложные процессы обмена веществ, подготовиться к урокам. Приведенные в пособии вопросы и задания могут использоваться для контроля знаний учащихся.

Желаем всем успешной работы с предлагаемым учебным пособием и надеемся, что книга окажет помощь в овладении биологическими знаниями.

1. Обмен веществ и превращение энергии как основное свойство живого

Понятие об обмене веществ и превращении энергии

Одним из характерных признаков живого является обмен веществ и превращение энергии. Обмен веществ, или метаболизм (от греч. metabol — превращение), — это совокупность всех реакций синтеза и распада, протекающих в живых системах, связанная с выделением или поглощением энергии. Для существования организмов необходимы питательные вещества и энергия, которые они получают из внешней среды. В процессе питания и дыхания в организм поступают определенные вещества, которые в результате жизнедеятельности преобразуются, частично накапливаются, а частично выделяются в окружающую среду. Энергия и питательные вещества необходимы для осуществления всех процессов жизнедеятельности организма: роста, развития, движения, размножения и т. д. Основой этих процессов является обмен веществ и превращение энергии.

Живая система, которой является любой организм, находится в сложных взаимоотношениях с окружающей средой. Из окружающей среды он получает пищу, воду, кислород, свет, тепло. Из поступающих веществ и энергии организмы строят свое тело, образуя массу живого вещества планеты. В результате своей жизнедеятельности организмы сами воздействуют на окружающую среду и изменяют ее. Основой взаимосвязи живых систем и среды является обмен веществ и превращение энергии.

Для неживой природы также характерен обмен веществ. Например, при разрушении и выветривании горной породы происходит обмен веществ. Под действием воды, углекислого газа и других веществ крупные сложные породы разрушаются и превращаются в песок и глину. Химические вещества окисляются, например железо ржавеет. При их горении образуются газообразные продукты и вода, которые выделяются в атмосферу.

Основное отличие между обменом веществ в неживой и живой природе заключается в том, что обмен веществ в неживой природе приводит к уничтожению, разрушению вещества, породы. Живые же организмы, благодаря метаболизму, создают новые вещества, живут и воспроизводят себе подобных.

Обмен веществ и энергии состоит из двух взаимосвязанных и противоположных процессов — ассимиляции и диссимиляции. Ассимиляция, анаболизм, или пластический обмен, — это совокупность реакций синтеза высокомолекулярных органических веществ, сопровождающихся поглощением энергии за счет распада молекул АТФ. Диссимиляция, катаболизм, или энергетический обмен, — это совокупность реакций распада и окисления органических веществ, сопровождающихся выделением энергии и запасанием ее в синтезируемых молекулах АТФ. Эти процессы характерны для живых систем почти всех уровней организации, начиная от клетки и заканчивая биосферой (рис. 1).

Рис. 1. Общая схема обмена веществ и превращения энергии

Ассимиляция и диссимиляция — противоположные и взаимосвязанные процессы, составляющие единство обмена веществ. В живой природе это замкнутый процесс, так как химические элементы, из которых синтезируются органические вещества, переходят от одного организма к другому или выделяются в окружающую среду и вновь поступают в организмы. Происходит круговорот веществ и химических элементов.

Значение АТФ в обмене веществ

В отличие от круговорота веществ, круговорота энергии в живых системах не происходит. Организмам для жизнедеятельности постоянно необходима энергия. Единственным ее источником на Земле является солнце. Солнечная энергия аккумулируется растениями в процессе фотосинтеза, в результате чего она превращается в энергию химических связей молекул органических веществ.

Все остальные организмы используют готовые органические вещества. В процессе жизнедеятельности они расщепляют эти вещества, и энергия высвобождается. Она частично преобразуется, накапливается и в дальнейшем используется вновь в процессе пластического обмена на синтез органических веществ, специфичных для каждого организма. При этом клетка или организм постоянно теряет часть энергии, которая выделяется в виде тепла. Поэтому для существования жизни на Земле необходим постоянный приток энергии.

Видео (кликните для воспроизведения).

Одним из ключевых веществ, которое способно преобразовывать энергию солнечного света в энергию химических связей органических веществ, а далее вновь накапливать и передавать для синтеза новых веществ, является АТФ (рис. 2). В двух макроэргических связях ее молекул накапливается в 2,5 раза больше энергии, чем в обычных связях. Клетка использует эту запасенную энергию на различные процессы: биосинтез собственных органических веществ, движение, деление, передачу нервных импульсов и т. д. АТФ — основное вещество, которое обеспечивает функционирование клетки, запасает энергию в процессе энергетического обмена и выделяет в процессе пластического обмена. Ее синтез происходит на кристах митохондрий. Молекулы этого вещества легко и быстро способны доставлять энергию в любую часть клетки. АТФ является ключевым веществом обменных процессов и универсальным источником энергии в клетках, тканях и организмах.

Источники


  1. Дифференциальная диагностика и лечение внутренних болезней. В 4 томах. Том 2. Болезни органов пищеварения. — М.: Медицина, 2003. — 480 c.

  2. Домашняя энциклопедия питания и здоровья. — М.: Издательство Ростовского университета, 1991. — 544 c.

  3. Юдин Д. Б. Математические методы управления в условиях неполной информации. Задачи и методы стохастического программирования; Красанд — Москва, 2010. — 400 c.
Переносит аминокислоты к месту синтеза
Оценка 5 проголосовавших: 1

ОСТАВЬТЕ ОТВЕТ

Please enter your comment!
Please enter your name here